Meni
Besplatno
Registracija
Dom  /  Kipi/ Vjeverice. Klasifikacija. Funkcije. Nivoi organizacije. Fizičko-hemijske karakteristike. Transformacije i funkcije proteina u tijelu

Vjeverice. Klasifikacija. Funkcije. Nivoi organizacije. Fizičko-hemijske karakteristike. Transformacije i funkcije proteina u tijelu

Proteini su biopolimeri, čiji su monomeri ostaci alfa aminokiselina međusobno povezani peptidnim vezama. Aminokiselinska sekvenca svakog proteina je strogo definirana; u živim organizmima je šifrirana pomoću genetskog koda, na osnovu čijeg čitanja dolazi do biosinteze proteinskih molekula. 20 aminokiselina je uključeno u izgradnju proteina.

Razlikuju se sljedeće vrste strukture proteinskih molekula:

  1. Primarni. Predstavlja sekvencu aminokiselina u linearnom lancu.
  2. Sekundarni. Ovo je kompaktniji raspored polipeptidnih lanaca koji koristi formiranje vodoničnih veza između peptidnih grupa. Postoje dvije varijante sekundarne strukture - alfa heliks i beta nabor.
  3. tercijarni. To je raspored polipeptidnog lanca u globulu. U tom slučaju nastaju vodikove i disulfidne veze, a stabilizacija molekula se ostvaruje hidrofobnim i ionskim interakcijama aminokiselinskih ostataka.
  4. kvartar. Protein se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca koji međusobno djeluju putem nekovalentnih veza.

Dakle, aminokiseline povezane u određenom nizu formiraju polipeptidni lanac čiji se pojedinačni dijelovi uvijaju u spiralu ili formiraju nabore. Takvi elementi sekundarnih struktura formiraju globule, formirajući tercijarnu strukturu proteina. Pojedinačne globule stupaju u interakciju jedna s drugom, formirajući kompleksne proteinske komplekse kvartarne strukture.

Klasifikacija proteina

Postoji nekoliko kriterijuma po kojima se proteinska jedinjenja mogu klasifikovati. Na osnovu njihovog sastava razlikuju se jednostavni i složeni proteini. Složene proteinske supstance sadrže ne-aminokiselinske grupe, čija hemijska priroda može biti različita. U zavisnosti od toga razlikuju se:

  • glikoproteini;
  • lipoproteini;
  • nukleoproteini;
  • metaloproteini;
  • fosfoproteini;
  • hromoproteini.

Postoji i klasifikacija prema općem tipu strukture:

  • fibrilar;
  • globular;
  • membrana

Proteini su jednostavni (jednokomponentni) proteini koji se sastoje samo od aminokiselinskih ostataka. U zavisnosti od njihove rastvorljivosti, dele se u sledeće grupe:

Takva klasifikacija nije sasvim tačna, jer su prema nedavnim istraživanjima mnogi jednostavni proteini povezani s minimalnom količinom neproteinskih spojeva. Dakle, neki proteini sadrže pigmente, ugljikohidrate, a ponekad i lipide, što ih čini sličnijim složenim proteinskim molekulima.

Fizičko-hemijska svojstva proteina

Fizičko-hemijske karakteristike proteini su određeni sastavom i količinom aminokiselinskih ostataka sadržanih u njihovim molekulima. Molekularne težine polipeptida veoma variraju: od nekoliko hiljada do milion ili više. Hemijska svojstva proteinskih molekula su raznolika, uključujući amfoternost, rastvorljivost i sposobnost denaturacije.

Amfoternost

Budući da proteini sadrže i kisele i bazične aminokiseline, molekul će uvijek sadržavati slobodne kisele i slobodne bazične grupe (COO- i NH3+, respektivno). Naboj je određen omjerom baznih i kiselih aminokiselinskih grupa. Iz tog razloga, proteini se naplaćuju “+” ako se pH smanjuje, i obrnuto, “-” ako se pH povećava. U slučaju kada pH odgovara izoelektričnoj tački, proteinski molekul će imati nulti naboj. Amfoternost je važna za biološke funkcije, od kojih je jedna održavanje pH nivoa krvi.

Rastvorljivost

Klasifikacija proteina prema njihovim svojstvima rastvorljivosti je već data gore. Rastvorljivost proteinskih supstanci u vodi objašnjavaju dva faktora:

  • naboj i međusobno odbijanje proteinskih molekula;
  • formiranje hidratacijske ljuske oko proteina - vodeni dipoli stupaju u interakciju s nabijenim grupama na vanjskom dijelu globule.

Denaturacija

Fizičko-hemijsko svojstvo denaturacije je proces razaranja sekundarne, tercijarne strukture proteinskog molekula pod uticajem niza faktora: temperature, dejstva alkohola, soli teških metala, kiselina i drugih hemijskih agenasa.

Bitan! Primarna struktura se ne uništava tokom denaturacije.

Hemijska svojstva proteina, kvalitativne reakcije, jednadžbe reakcija

Hemijska svojstva proteina mogu se razmotriti na primjeru reakcija za njihovu kvalitativnu detekciju. Kvalitativne reakcije omogućavaju određivanje prisutnosti peptidne grupe u spoju:

1. Ksantoprotein. Kada je protein izložen visokim koncentracijama dušične kiseline, formira se talog, koji postaje žut kada se zagrijava.

2. Biuret. Kada je slabo alkalna otopina proteina izložena bakrenom sulfatu, formiraju se kompleksna jedinjenja između iona bakra i polipeptida, što je popraćeno ljubičasto plavom bojom otopine. Reakcija se koristi u kliničkoj praksi za određivanje koncentracije proteina u krvnom serumu i drugim biološkim tekućinama.

Još jedno važno hemijsko svojstvo je detekcija sumpora u proteinskim jedinjenjima. U tu svrhu, alkalni rastvor proteina se zagrijava sa solima olova. Ovo proizvodi crni talog koji sadrži olovo sulfid.

Biološki značaj proteina

Zbog svojih fizičkih i hemijskih svojstava, proteini obavljaju veliki broj bioloških funkcija, koje uključuju:

  • katalitički (proteinski enzimi);
  • transport (hemoglobin);
  • strukturni (keratin, elastin);
  • kontraktilni (aktin, miozin);
  • zaštitni (imunoglobulini);
  • signalizacija (molekuli receptora);
  • hormonalni (insulin);
  • energije.

Proteini su važni za ljudski organizam jer sudjeluju u formiranju stanica, osiguravaju kontrakciju mišića kod životinja i nose mnoge proteine ​​zajedno sa krvnim serumom. hemijska jedinjenja. Osim toga, proteinski molekuli su izvor esencijalnih aminokiselina i obavljaju zaštitnu funkciju, učestvujući u proizvodnji antitijela i formiranju imuniteta.

TOP 10 malo poznatih činjenica o proteinima

  1. Proteini su počeli da se proučavaju 1728. godine, kada je Italijan Jacopo Bartolomeo Beccari izolovao proteine ​​iz brašna.
  2. Rekombinantni proteini se danas široko koriste. Sintetiziraju se modificiranjem genoma bakterija. Posebno se na ovaj način dobijaju insulin, faktori rasta i druga proteinska jedinjenja koja se koriste u medicini.
  3. U antarktičkim ribama otkriveni su proteinski molekuli koji sprečavaju smrzavanje krvi.
  4. Protein resilin je idealno elastičan i osnova je za pričvrsne tačke krila insekata.
  5. Tijelo ima jedinstvene šaperone proteine ​​koji su sposobni da obnove ispravnu nativnu tercijarnu ili kvaternarnu strukturu drugih proteinskih spojeva.
  6. U ćelijskom jezgru nalaze se histoni - proteini koji učestvuju u zbijanju hromatina.
  7. Molekularna priroda antitijela - specijalnih zaštitnih proteina (imunoglobulina) - počela se aktivno proučavati 1937. godine. Tiselius i Kabat su koristili elektroforezu i dokazali da je kod imuniziranih životinja povećana gama frakcija, a nakon apsorpcije seruma provocirajućim antigenom, distribucija proteina među frakcijama se vraća na sliku intaktne životinje.
  8. Bjelance - sjajan primjer implementacija rezervne funkcije od strane proteinskih molekula.
  9. U molekuli kolagena, svaki treći aminokiselinski ostatak formiran je od glicina.
  10. U sastavu glikoproteina 15-20% su ugljikohidrati, au sastavu proteoglikana njihov udio je 80-85%.

Zaključak

Proteini su najsloženija jedinjenja bez kojih je teško zamisliti život bilo kojeg organizma. Identificirano je više od 5.000 proteinskih molekula, ali svaki pojedinac ima svoj skup proteina i to ga razlikuje od ostalih jedinki njegove vrste.

Najvažnija hemijska i fizička svojstva proteina ažurirano: 29. oktobra 2018. od: Scientific Articles.Ru

Klasifikacija proteina se zasniva na njihovom hemijskom sastavu. Prema ovoj klasifikaciji, proteini su jednostavno I kompleks. Jednostavni proteini se sastoje samo od aminokiselina, odnosno od jednog ili više polipeptida. Jednostavni proteini koji se nalaze u ljudskom tijelu uključuju albumini, globulini, histoni, potporni proteini tkiva.

U složenom proteinskom molekulu, osim aminokiselina, postoji i dio koji nije amino kiselina tzv protetska grupa. U zavisnosti od strukture ove grupe razlikuju se kompleksni proteini kao npr fosfoproteini ( sadrže fosfornu kiselinu) nukleoproteini(sadrže nukleinsku kiselinu), glikoproteini(sadrže ugljikohidrate) lipoproteini(sadrže lipoid) i druge.

Prema klasifikaciji, koja se zasniva na prostornom obliku proteina, proteini se dele na fibrilar I globularni.

Fibrilarni proteini se sastoje od spirala, odnosno pretežno sekundarne strukture. Molekuli globularnih proteina imaju sferni i elipsoidni oblik.

Primjer fibrilarnih proteina je kolagen - najzastupljeniji protein u ljudskom tijelu. Ovaj protein čini 25-30% ukupnog broja proteina u tijelu. Kolagen ima visoku čvrstoću i elastičnost. Dio je krvnih sudova mišića, tetiva, hrskavice, kostiju i zidova krvnih žila.

Primjeri globularnih proteina su albumini i globulini krvne plazme.

Fizičko-hemijska svojstva proteina.

Jedna od glavnih karakteristika proteina je njihova visoke molekularne težine, koji se kreće od 6000 do nekoliko miliona daltona.

Još jedno važno fizičko-hemijsko svojstvo proteina je njihovo amfoternost,odnosno prisustvo i kiselih i baznih svojstava. Amfoternost je povezana sa prisustvom u nekim aminokiselinama slobodnih karboksilnih grupa, odnosno kiselih, i amino grupa, odnosno alkalnih. To dovodi do činjenice da u kiseloj sredini proteini pokazuju alkalna svojstva, au alkalnoj sredini - kisela. Međutim, pod određenim uslovima, proteini pokazuju neutralna svojstva. pH vrijednost pri kojoj proteini pokazuju neutralna svojstva naziva se izoelektrična tačka. Izoelektrična tačka za svaki protein je individualna. Proteini se prema ovom pokazatelju dijele u dvije velike klase - kiseli i alkalni, pošto se izoelektrična tačka može pomeriti na jednu ili drugu stranu.

Još jedno važno svojstvo proteinskih molekula je rastvorljivost. Unatoč velikoj veličini molekula, proteini su prilično topljivi u vodi. Štaviše, rastvori proteina u vodi su veoma stabilni. Prvi razlog za topljivost proteina je prisustvo naboja na površini proteinskih molekula, zbog čega proteinski molekuli praktički ne stvaraju agregate koji su netopivi u vodi. Drugi razlog stabilnosti proteinskih rastvora je prisustvo hidratantne (vodene) ljuske u proteinskom molekulu. Hidracijska ljuska odvaja proteine ​​jedan od drugog.

Treće važno fizičko-hemijsko svojstvo proteina je soljenje,odnosno sposobnost taloženja pod uticajem sredstava za uklanjanje vode. Soljenje je reverzibilan proces. Ova sposobnost ulaska i izlaska iz rastvora je veoma važna za ispoljavanje mnogih vitalnih svojstava.

Konačno, najvažnije svojstvo proteina je njihova sposobnost da denaturacija.Denaturacija je gubitak nativnosti proteinom. Kada umutimo jaja u tiganju, dobijamo nepovratnu denaturaciju proteina. Denaturacija se sastoji od trajnog ili privremenog narušavanja sekundarne i tercijarne strukture proteina, ali je primarna struktura očuvana. Osim temperature (iznad 50 stepeni), denaturaciju mogu uzrokovati i druge fizički faktori: zračenje, ultrazvuk, vibracije, jake kiseline i baze. Denaturacija može biti reverzibilna ili ireverzibilna. Uz male utjecaje, uništavanje sekundarnih i tercijarnih struktura proteina se događa beznačajno. Stoga, u odsustvu denaturirajućih efekata, protein može obnoviti svoju nativnu strukturu. Obrnuti proces denaturacije se naziva renaturacija.Međutim, uz produženo i snažno izlaganje renaturacija postaje nemoguća, a denaturacija je stoga nepovratna.

Vjeverice

– biopolimeri čiji su monomeri α-aminokiseline međusobno povezane peptidnim vezama.
Izoluje aminokiseline hidrofobna I hidrofilna, koji se, pak, dijele na kisele, bazične i neutralne. Karakteristika a-aminokiselina je njihova sposobnost da međusobno djeluju kako bi formirali peptide.
Istaknite:

  1. dipeptidi (karnozin i anserin, lokaliziran u mitohondrijima; biti AO, sprečavajući njihovo oticanje);

  2. oligopeptidi, uključujući do 10 aminokiselinskih ostataka. Na primjer: tripeptid glutation služi kao jedan od glavnih redukcionih agenasa u ARZ-u, koji reguliše intenzitet LPO. vazopresin I oksitocin- hormoni zadnjeg režnja hipofize, uključuju 9 aminokiselina.

    3. Postoji polipeptid i, u zavisnosti od svojstava koja pokazuju, klasifikovani su u različite klase jedinjenja. Doktori vjeruju da ako parenteralna primjena polipeptida uzrokuje odbacivanje (alergijska reakcija), onda to treba uzeti u obzir proteina; ako se takav fenomen ne uoči, onda termin ostaje isti ( polipeptid). Hormon adenohipofize ACTH, koji utiču na lučenje GCS u nadbubrežnom korteksu, klasifikuju se kao polipeptidi (39 aminokiselina), i insulin, koji se sastoji od 51 monomera i sposoban da izazove imuni odgovor, je protein.

Nivoi organizacije proteinske molekule.

Bilo koji polimer ima tendenciju da usvoji energetski povoljniju konformaciju, koja se održava zbog stvaranja dodatnih veza, koje se provodi korištenjem grupa aminokiselinskih radikala. Uobičajeno je razlikovati četiri nivoa strukturne organizacije proteina. Primarna struktura– sekvenca aminokiselina u polipeptidnom lancu, kovalentno povezana peptidom ( amid) veze, a susjedni radikali su pod uglom od 180 0 (trans-form). Prisustvo više od 2 tuceta različitih proteinogenih aminokiselina i njihova sposobnost da se vežu u različitim sekvencama određuju raznolikost proteina u prirodi i njihovo obavljanje širokog spektra funkcija. Primarna struktura proteina pojedine osobe genetski je određena i prenosi se od roditelja koristeći DNK i RNK polinukleotide. Ovisno o prirodi radikala i uz pomoć posebnih proteina - chaperones sintetizovani polipeptidni lanac se uklapa u svemir - folding proteina.

Sekundarna struktura Protein ima oblik spirale ili β-naboranog sloja. Fibrilarni proteini (kolagen, elastin) imaju beta struktura. Izmjenjivanje spiralnih i amorfnih (poremećenih) sekcija omogućava im da se približe i uz pomoć šaperona formiraju gušće zbijenu molekulu - tercijarne strukture.

Nastaje kombinacija nekoliko polipeptidnih lanaca u prostoru i stvaranje funkcionalne makromolekularne formacije kvartarne strukture vjeverica. Takve micele se obično nazivaju oligo- ili multimeri, a njihove komponente su podjedinice ( protomeri). Protein kvartarne strukture ima biološku aktivnost samo ako su sve njegove podjedinice međusobno povezane.

Dakle, svaki prirodni protein karakterizira jedinstvena organizacija, koja osigurava njegove fizičko-hemijske, biološke i fiziološke funkcije.

Fizičko-hemijske karakteristike.

Proteini imaju velike veličine i visoke molekularne težine, koja se kreće od 6000 – 1000000 Daltona i više, ovisno o broju aminokiselina i broju protomera. Molekuli ih imaju raznih oblika: fibrilar– zadržava sekundarnu strukturu; globularni– imaju višu organizaciju; i miješano. Rastvorljivost proteina ovisi o veličini i obliku molekula i o prirodi radikala aminokiselina. Globularni proteini su visoko rastvorljivi u vodi, dok su fibrilarni proteini ili slabo ili nerastvorljivi.

Osobine proteinskih rastvora: imaju nizak osmotski, ali visok onkotski pritisak; visok viskozitet; slaba sposobnost difuzije; često oblačno; opalescentni ( Tyndallov fenomen), - sve se to koristi u izolaciji, prečišćavanju i proučavanju prirodnih proteina. Razdvajanje komponenti biološke mješavine zasniva se na njihovom taloženju. Reverzibilno taloženje se naziva soljenje , koji se razvija pod dejstvom soli alkalnih metala, soli amonijuma, razblaženih lužina i kiselina. Koristi se za dobijanje čistih frakcija koje zadržavaju svoju izvornu strukturu i svojstva.

Stepen jonizacije proteinske molekule i njena stabilnost u rastvoru određuju se pH vrednosti medijuma. Naziva se pH vrijednost otopine pri kojoj naboj čestica teži nuli izoelektrična tačka . Takvi molekuli su sposobni da se kreću u električnom polju; brzina kretanja je direktno proporcionalna količini naboja i obrnuto proporcionalna masi globule, koja je u osnovi elektroforeze za odvajanje serumskih proteina.

Nepovratno taloženje - denaturacija. Ako reagens prodre duboko u micelu i uništi dodatne veze, odvija se kompaktno položena nit. Zbog oslobođenih grupa, molekuli koji se približavaju se lijepe i talože ili plutaju i gube svoja biološka svojstva. Faktori denaturacije: fizički(temperatura iznad 40 0, različite vrste zračenje: x-zrake, α-, β-, γ, UV); hemijski(koncentrovane kiseline, alkalije, soli teških metala, urea, alkaloidi, neki lekovi, otrovi). Denaturacija se koristi u aseptici i antiseptici, kao i u biohemijskim istraživanjima.

Proteini imaju različita svojstva (Tabela 1.1).

Tabela 1.1

Biološka svojstva proteina

Specifičnost određen je jedinstvenim sastavom aminokiselina svakog proteina, koji je genetski određen i osigurava adaptaciju tijela na promjenjive uvjete spoljašnje okruženje, ali s druge strane, to zahtijeva uzimanje u obzir ove činjenice prilikom transfuzije krvi, transplantacije organa i tkiva.
Liganditet sposobnost radikala aminokiselina da formiraju veze sa supstancama različite prirode ( ligandi): ugljeni hidrati, lipidi, nukleotidi, mineralna jedinjenja. Ako je veza jaka, onda je ovaj kompleks tzv kompleksni protein, obavlja funkcije namijenjene za to.
Kooperativnost karakteristično za proteine ​​sa kvartarnom strukturom. Hemoglobin se sastoji od 4 protomera, od kojih je svaki povezan sa hemom, koji se može vezati za kiseonik. Ali hem prve podjedinice to radi sporo, a svaka naredna sve lakše.
Multifunkcionalnost sposobnost jednog proteina da obavlja različite funkcije. Miozin, mišićni kontraktilni protein, također ima katalitičku aktivnost, hidrolizirajući ATP kada je to potrebno. Gore navedeni hemoglobin je sposoban da radi i kao enzim - katalaza.
Komplementarnost Svi proteini su raspoređeni u prostoru na takav način da se formiraju područja komplementarni drugih spojeva, što osigurava obavljanje različitih funkcija (formiranje enzim-supstrat, hormon-receptor, antigen-antitijelo kompleksa.

Klasifikacija proteina

Istaknite jednostavnih proteina , koji se sastoji samo od aminokiselina, i kompleks , uključujući protetska grupa. Jednostavni proteini se dijele na globularne i fibrilarne, a također ovisno o sastavu aminokiselina na bazična, kisela, neutralna. Globularni bazični proteini - protamina i histona. Imaju malu molekularnu masu, zbog prisustva arginina i lizina imaju izraženu bazičnost, zbog "-" naboja lako stupaju u interakciju sa polianionima nukleinskih kiselina. Histoni, vezivanjem za DNK, pomažu da se kompaktno uklapaju u jezgro i regulišu sintezu proteina. Ova frakcija je heterogena i pri međusobnoj interakciji nastaju nukleozomi, na kojoj su namotani DNK lanci.

Kiseli globularni proteini uključuju albumini i globulini, sadržane u ekstracelularnim tečnostima (krvna plazma, likvor, limfa, mlijeko) i razlikuju se po težini i veličini. Albumini imaju molekulsku težinu od 40-70 hiljada D, za razliku od globulina (preko 100 hiljada D). Prvi uključuju glutaminsku kiselinu, koja stvara veliki “-” naboj i hidratantnu ljusku, što omogućava da njihova otopina bude visoko stabilna. Globulini su manje kiseli proteini, pa se lako soli i heterogeni su; elektroforezom se dijele na frakcije. Sposobni su da se vežu za različite spojeve (hormone, vitamine, otrove, lijekove, jone), osiguravajući njihov transport. Uz njihovu pomoć stabiliziraju se važni parametri homeostaze: pH i onkotski tlak. Takođe istaknuti imunoglobulini(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), koji služe kao antitela, kao i faktori koagulacije proteina.

Klinika koristi tzv omjer proteina (BC) , koji predstavlja omjer koncentracije albumina i koncentracije globulina:

Njegove vrijednosti variraju ovisno o patološkim procesima.

Fibrilarni proteini podijeljeni u dvije grupe: rastvorljiv ( aktin, miozin, fibrinogen) i nerastvorljiv u vodi i rastvorima vode i soli (potporni proteini - kolagen, elastin, retikulin i one pokrovne - keratin tkanine).

Klasifikacija kompleksnih proteina zasniva se na strukturnim karakteristikama protetske grupe. Metaloprotein — feritin, bogat kationima gvožđa, a lokalizovan u ćelijama mononuklearnog fagocitnog sistema (hepatociti, splenociti, ćelije koštane srži), je depo ovog metala. Višak gvožđa dovodi do akumulacije u tkivima - hemosiderin, izazivajući razvoj hemosideroza. Metaloglikoproteini - transferin I ceruloplazmin krvna plazma, koja služi kao transportni oblici iona željeza i bakra, otkriveno je njihovo antioksidativno djelovanje. Rad mnogih enzima zavisi od prisustva metalnih jona u molekulima: za ksantin dehidrogenazu - Mo ++, arginazu - Mn ++ i alkoholDH - Zn ++.

Fosfoproteini – mlečni kazeinogen, vitelin žumanca i ovalbumin bjelanjka, riblji kavijar ihtulin. Oni igraju važnu ulogu u razvoju embrija, fetusa i novorođenčeta: njihove aminokiseline su neophodne za sintezu proteina sopstvenog tkiva, a fosfat se koristi ili kao karika u PL - obaveznim strukturama ćelijskih membrana, ili kao bitna komponenta makroerga – izvora energije u nastanku raznih jedinjenja. Enzimi regulišu svoju aktivnost fosforilacijom-defosforilacijom.

dio nukleoproteini uključuje DNK i RNK. Histoni ili protamini djeluju kao apoproteini. Svaki hromozom je kompleks jednog molekula DNK sa mnogo histona. Korišćenjem nukleozomi nit ovog polinukleotida je namotana, što smanjuje njen volumen.

Glikoproteini uključuju različite ugljikohidrate (oligosaharide, GAG-ove kao što su hijaluronska kiselina, hondroitin-, dermatan-, keratan-, heparan sulfati). Sluz, bogata glikoproteinima, ima visok viskozitet, štiti zidove šupljih organa od iritacija. Membranski glikoproteini obezbjeđuju međućelijske kontakte, funkcioniranje receptora, a u plazma membranama eritrocita odgovorni su za grupnu specifičnost krvi. Antitijela (oligosaharidi) stupaju u interakciju sa specifičnim antigenima. Funkcionisanje interferona i sistema komplementa zasniva se na istom principu. Ceruloplazmin i transferin, koji transportuju ione bakra i gvožđa u krvnoj plazmi, takođe su glikoproteini. Neki hormoni adenohipofize pripadaju ovoj klasi proteina.

Lipoproteini prostetička grupa sadrži različite lipide (TAG, slobodni holesterol, njegovi estri, PL). Uprkos prisustvu širokog spektra supstanci, princip strukture micela leka je sličan (slika 1.1). Unutar ove čestice nalazi se kapljica masti koja sadrži nepolarne lipide: TAG i estere holesterola. Izvana, jezgro je okruženo jednoslojnom membranom koju formira PL, protein (apolipoprotein) i HS. Neki proteini su integralni i ne mogu se odvojiti od lipoproteina, dok se drugi mogu prenijeti iz jednog kompleksa u drugi. Fragmenti polipeptida formiraju strukturu čestice, stupaju u interakciju sa receptorima na površini ćelija, određujući kojim tkivima je to potrebno, i služe kao enzimi ili njihovi aktivatori koji modifikuju lek. Ultracentrifugiranjem su izolovane sljedeće vrste lipoproteina: CM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. Svaka vrsta lipida formira se u različitim tkivima i osigurava transport određenih lipida u biološkim tekućinama. Molekuli ovih proteina su vrlo topljivi u krvi, jer imati male veličine i negativni naboj na površini. Dio LP može lako difundirati kroz intimu arterija, hraneći je. Hilomikroni služe kao nosioci egzogenih lipida, krećući se prvo kroz limfu, a zatim kroz krvotok. Kako napreduju, CM gube svoje lipide, dajući ih ćelijama. VLDL služe kao glavni transportni oblici lipida sintetiziranih u jetri, uglavnom TAG, a vrši se dostava endogenog holesterola iz hepatocita u organe i tkiva LDL. Kako doniraju lipide ciljnim stanicama, njihova gustoća se povećava (pretvaraju se u BOB). Dolazi do kataboličke faze metabolizma holesterola HDL, koji ga prenose iz tkiva u jetru, odakle se kroz gastrointestinalni trakt izlučuje iz organizma kao dio žuči.

U hromoproteini protetska grupa može biti supstanca koja ima boju. podklasa - hemoproteini, služi kao neproteinski dio heme. Hemoglobin eritrociti obezbeđuju razmenu gasova, imaju kvarternu strukturu i sastoje se od 4 različita polipeptidna lanca u embrionu, fetusu i detetu (Odeljak IV. Poglavlje 1). Za razliku od Hb mioglobin ima jedan hem i jedan polipeptidni lanac, smotani u globulu. Afinitet mioglobina za kiseonik je veći od hemoglobina, tako da je u stanju da prihvati gas, skladišti ga i po potrebi otpušta u mitohondrije. Proteini koji sadrže hem uključuju katalaza, peroksidaza, koji su ARZ enzimi; citokromi– komponente ETC-a, koji je odgovoran za glavni bioenergetski proces u ćelijama. Među dehidrogenazama uključenim u tkivno disanje nalazimo flavoproteini– hromoproteini koji imaju žutu (flavos – žutu) boju zbog prisustva flavonoida – komponenti FMN i FAD. Rhodopsin– kompleksni protein čija je protetska grupa aktivni oblik vitamina A – retinolžuto-narandžaste boje. Vizuelna ljubičasta je glavna supstanca štapića mrežnice koja je osjetljiva na svjetlost i osigurava percepciju svjetlosti u sumrak.

Funkcije proteina

Strukturno

(plastika)

 Proteini čine osnovu ćelijskih i organelnih membrana, a takođe čine osnovu tkiva (kolagen u vezivnom tkivu).
Katalitički Svi enzimi - proteini - su biokatalizatori.
Regulatorno Mnogi hormoni koje luče prednji režanj hipofize i paratireoidne žlijezde su proteinske prirode.
Transport U krvnoj plazmi albumini osigurati prijenos IVH i bilirubina. Transferin odgovoran za isporuku kationa gvožđa.
Respiratorni Micele hemoglobin, lokalizovani u eritrocitima, sposobni su da se vežu za različite gasove, prvenstveno kiseonik i ugljen-dioksid, učestvujući direktno u razmeni gasova.
Kontraktivno Specifični proteini miocita ( aktin i miozin) - učesnici kontrakcije i opuštanja. Protein citoskeleta pokazuje sličan efekat u vreme segregacije hromozoma tokom mitoze. tubulin.
Zaštitni Proteinski faktori koagulacije štite tijelo od neadekvatnog gubitka krvi. Imuni proteini (γ-globulini, interferon, proteini sistema komplementa) se bore protiv stranih supstanci koje ulaze u organizam - antigeni.
Homeostatski Ekstra- i intracelularni proteini mogu održavati konstantan pH nivo ( tampon sistemi) i onkotski pritisak okoline.
Receptor Glikoproteini ćelijskih i organoidnih membrana, lokalizirani u vanjskim područjima, percipiraju različite regulatorne signale.
Visual Vizuelne signale u retini prima protein - rodopsin.
Nutritious Albumini i globulini krvne plazme služe kao rezerve aminokiselina
hromozomski proteini ( histoni, protamini) uključeni su u stvaranje ravnoteže izražavanja i potiskivanja genetskih informacija.
Energija Za vrijeme posta ili patoloških procesa, kada je poremećena upotreba ugljikohidrata u energetske svrhe (s dijabetes melitus) pojačava se proteoliza tkiva čiji su produkti aminokiseline ( ketogeni), propadaju i služe kao izvori energije.

Proteini, ili proteini, su složena, visokomolekularna organska jedinjenja koja se sastoje od aminokiselina. Oni predstavljaju glavni, najvažniji dio svih ćelija i tkiva životinjskih i biljnih organizama, bez kojih se ne mogu odvijati vitalni fiziološki procesi. Proteini su različiti po svom sastavu i svojstvima u različitim životinjskim i biljnim organizmima iu različitim ćelijama i tkivima istog organizma. Proteini različitog molekularnog sastava različito se otapaju u i u vodenim otopinama soli, ne rastvaraju se u organskim rastvaračima. Zbog prisustva kiselih i baznih grupa u molekulu proteina ima neutralnu reakciju.

Proteini formiraju brojne spojeve sa bilo kojim hemikalije, što ih uzrokuje posebno značenje V hemijske reakcije, koji se javlja u organizmu i predstavlja osnovu svih manifestacija života i njegove zaštite od štetnih uticaja. Proteini čine osnovu enzima, antitela, hemoglobina, mioglobina, mnogih hormona i formiraju kompleksne komplekse sa vitaminima.

Kombinacijom s mastima i ugljikohidratima, proteini se mogu pretvoriti u masti i ugljikohidrate u tijelu tokom njihove razgradnje. U životinjskom tijelu sintetiziraju se samo iz aminokiselina i njihovih kompleksa - polipeptida, a ne mogu se formirati iz neorganskih spojeva, masti i ugljikohidrata. Mnoge niskomolekularne biološki aktivne proteinske supstance slične onima koje se nalaze u tijelu, kao što su neki hormoni, sintetiziraju se izvan tijela.

Opće informacije o proteinima i njihovoj klasifikaciji

Proteini su najvažnija bioorganska jedinjenja, koja uz nukleinske kiseline zauzimaju posebnu ulogu u živoj materiji - bez ovih jedinjenja život je nemoguć, jer je, prema definiciji F. Engelsa, život posebno postojanje proteinskih tela itd. .

“Proteini su prirodni biopolimeri koji su produkti polikondenzacijske reakcije prirodnih alfa aminokiselina.”

Postoje 18-23 prirodne alfa aminokiseline, njihova kombinacija formira beskonačno veliki broj varijeteta proteinskih molekula, dajući mnoštvo različitih organizama. Čak se i pojedinačni organizmi određene vrste odlikuju vlastitim proteinima, a određeni broj proteina se nalazi u mnogim organizmima.

Proteini se odlikuju sljedećim elementarnim sastavom: formirani su od ugljika, vodika, kisika, dušika, sumpora i nekih drugih hemijski elementi. Glavna karakteristika proteinskih molekula je obavezno prisustvo dušika u njima (pored C, H, O atoma).

U proteinskim molekulima ostvaruje se "peptidna" veza, odnosno veza između C atoma karbonilne grupe i atoma azota amino grupe, što određuje neke od karakteristika proteinskih molekula. Bočni lanci proteinske molekule sadrže veliki broj radikala i funkcionalnih grupa, što proteinsku molekulu „čini“ polifunkcionalnom, sposobnom za značajnu raznolikost fizičko-hemijskih i bioloških hemijska svojstva.

Zbog širokog spektra proteinskih molekula i složenosti njihovog sastava i svojstava, proteini imaju nekoliko različitih klasifikacija zasnovanih na razni znakovi. Pogledajmo neke od njih.

I. Na osnovu njihovog sastava razlikuju se dvije grupe proteina:

1. Proteini (jednostavni proteini; njihovu molekulu formiraju samo proteini, na primjer albumin jajeta).

2. Proteidi su složeni proteini čiji se molekuli sastoje od proteinskih i neproteinskih komponenti.

Proteidi se dijele u nekoliko grupa, od kojih su najvažnije:

1) glikoproteini (kompleksna kombinacija proteina i ugljenih hidrata);

2) lipoproteini (kompleks proteinskih molekula i masti (lipida);

3) nukleoproteini (kompleks proteinskih molekula i molekula nukleinske kiseline).

II. Na osnovu oblika molekule razlikuju se dvije grupe proteina:

1. Globularni proteini - proteinski molekul ima sferni oblik (oblik globule), na primjer, molekule albumina jajeta; takvi proteini su ili rastvorljivi u vodi ili sposobni da formiraju koloidne rastvore.

2. Fibrilarni proteini - molekuli ovih supstanci imaju oblik niti (fibrila), na primjer, mišićni miozin, svileni fibroin. Fibrilarni proteini su netopivi u vodi; formiraju strukture koje ostvaruju kontraktilne, mehaničke, oblikotvorne i zaštitne funkcije, kao i sposobnost tijela da se kreće u prostoru.

III. Na osnovu njihove rastvorljivosti u različitim rastvaračima, proteini se dele u nekoliko grupa, od kojih su najvažnije sledeće:

1. Rastvorljiv u vodi.

2. Rastvorljiv u mastima.

Postoje i druge klasifikacije proteina.

Kratke karakteristike prirodnih alfa aminokiselina

Prirodne alfa aminokiseline su vrsta aminokiselina. Aminokiselina - polifunkcionalna organska materija, koji sadrži najmanje dvije funkcionalne grupe - amino grupu (-NH 2) i karboksilnu (karboksilnu, tačnije je potonje) grupu (-COOH).

Alfa aminokiseline su aminokiseline u kojima se amino i karboksilne grupe nalaze na istom atomu ugljika. Njihova opšta formula je NH 2 CH(R)COOH. Ispod su formule nekih prirodnih alfa amino kiselina; napisani su u obliku pogodnom za pisanje jednadžbi reakcija polikondenzacije i koriste se kada je potrebno napisati jednadžbe (šeme) reakcija za proizvodnju određenih polipeptida:

1) glicin (aminosirćetna kiselina) - MH 2 CH 2 COOH;

2) alanin - NH 2 CH (CH 3) COOH;

3) fenilalanin - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5) COOH;

4) serin - NH 2 CH(CH 2 OH)COOH;

5) asparaginska kiselina - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) cistein - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH itd.

Neke prirodne alfa amino kiseline sadrže dvije amino grupe (na primjer lizin), dvije karboksi grupe (na primjer, asparaginska i glutaminska kiselina), hidroksidne (OH) grupe (na primjer, tirozin) i mogu biti ciklične (na primjer, prolin ).

Na osnovu prirode utjecaja prirodnih alfa aminokiselina na metabolizam, dijele se na zamjenjive i nezamjenjive. Esencijalne aminokiseline se u organizam moraju uneti hranom.

Kratak opis strukture proteinskih molekula

Proteini osim složena kompozicija također karakterizira složena struktura proteinskih molekula. Postoje četiri vrste struktura proteinskih molekula.

1. Primarnu strukturu karakteriše redosled rasporeda alfa aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Na primjer, tetrapeptid (polipeptid nastao polikondenzacijom četiri molekula aminokiselina) ala-fen-tiro-serin je sekvenca alanina, fenilalanina, tirozina i serinskih ostataka međusobno povezanih peptidnom vezom.

2. Sekundarna struktura proteinskog molekula je prostorni raspored polipeptidnog lanca. Može biti različito, ali najčešća je alfa spirala, koju karakterizira određeni "nagib" spirale, veličina i udaljenost između pojedinačnih zavoja spirale.

Stabilnost sekundarne strukture proteinske molekule osigurava se pojavom različitih kemijskih veza između pojedinačnih zavoja spirale. Kritička uloga među njima pripada i vodikova veza (realizirana uvlačenjem jezgra atoma grupa - NH 2 ili =NH u elektronska školjka atomi kiseonika ili azota), jonska veza (realizovana kroz elektrostatičku interakciju jona -COO - i -NH + 3 ili =NH + 2) i druge vrste veza.

3. Tercijarnu strukturu proteinskih molekula karakteriše prostorni raspored alfa heliksa ili druge strukture. Stabilnost takvih konstrukcija određena je istim vrstama veza kao i sekundarna struktura. Kao rezultat implementacije tercijarne strukture nastaje “podjedinica” proteinskog molekula, što je tipično za vrlo složene molekule, a za relativno jednostavne molekule tercijarna struktura je konačna.

4. Kvaternarna struktura proteinskog molekula je prostorni raspored podjedinica proteinskih molekula. Karakteristična je za kompleksne proteine, kao što je hemoglobin.

Kada se razmatra struktura proteinskih molekula, potrebno je razlikovati strukturu živog proteina - nativnu strukturu i strukturu mrtvog proteina. Protein u živoj tvari (nativni protein) razlikuje se od proteina koji je podvrgnut promjeni u kojoj može izgubiti svojstva živog proteina. Plitka ekspozicija naziva se denaturacija, tokom koje se svojstva živog proteina mogu naknadno vratiti. Jedna vrsta denaturacije je reverzibilna koagulacija. Uz ireverzibilnu koagulaciju, prirodni protein se pretvara u “mrtv protein”.

Kratak opis fizičkih, fizičko-hemijskih i hemijskih svojstava proteina

Svojstva proteinskih molekula su veliki značaj da ostvare svoja biološka i ekološka svojstva. Dakle, prema stanju agregacije, proteini se klasifikuju kao čvrste supstance koje mogu biti rastvorljive ili netopive u vodi ili drugim rastvaračima. Velik dio bioekološke uloge proteina određen je fizičkim svojstvima. Dakle, sposobnost proteinskih molekula da formiraju koloidne sisteme određuje njihovu konstrukciju, katalitičke i druge funkcije. Nerastvorljivost proteina u vodi i drugim otapalima, njihova fibrilarnost određuju zaštitne i oblikotvorne funkcije itd.

Fizičko-hemijska svojstva proteina uključuju njihovu sposobnost denaturacije i koagulacije. Koagulacija se manifestuje u koloidnim sistemima, koji su osnova svake žive supstance. Tokom koagulacije, čestice postaju veće zbog njihovog lijepljenja. Koagulacija može biti skrivena (može se posmatrati samo pod mikroskopom) i očigledna - njen znak je taloženje proteina. Koagulacija je ireverzibilna kada se nakon prestanka djelovanja faktora zgrušavanja ne obnavlja struktura koloidnog sistema, a reverzibilna kada se nakon uklanjanja faktora koagulacije obnavlja koloidni sistem.

Primjer reverzibilne koagulacije je taloženje proteina albumina jajeta pod uticajem rastvora soli, dok se talog proteina rastvara kada se rastvor razblaži ili kada se talog prenese u destilovanu vodu.

Primjer ireverzibilne koagulacije je uništavanje koloidne strukture proteina albumina kada se zagrije do točke ključanja vode. Tokom smrti (potpune), živa materija se pretvara u mrtvu zbog nepovratne koagulacije čitavog sistema.

Hemijska svojstva proteina su vrlo raznolika zbog prisustva veliki broj funkcionalnih grupa, kao i zbog prisustva peptida i drugih veza u proteinskim molekulima. Iz ekološke i biološke perspektive najveća vrijednost ima sposobnost proteinskih molekula da hidrolizira (to u konačnici rezultira mješavinom prirodnih alfa aminokiselina koje su sudjelovale u formiranju ove molekule; u ovoj mješavini mogu biti i druge tvari ako je protein protein), do oksidacije (njegov produkt mogu biti ugljični dioksid, voda, dušikovi spojevi kao što su urea, fosforna jedinjenja, itd.).

Proteini sagorevaju uz oslobađanje mirisa "izgorjelog roga" ili "spaljenog perja", što je neophodno znati prilikom provođenja eksperimenata u okolini. Poznate su različite reakcije boje na proteine ​​(biuret, ksantoprotein itd.), više detalja o njima možete pronaći u kursu hemije.

Kratak opis ekoloških i bioloških funkcija proteina

Potrebno je razlikovati ekološku i biološku ulogu proteina u ćelijama i organizmu u celini.

Ekološka i biološka uloga proteina u ćelijama

Zbog činjenice da su proteini (uz nukleinske kiseline) supstance života, njihove funkcije u stanicama su vrlo raznolike.

1. Najvažnija funkcija molekule proteina imaju strukturnu funkciju, koja se sastoji u činjenici da je protein najvažnija komponenta svih struktura koje formiraju ćeliju, u koje je uključen kao dio kompleksa različitih kemijskih spojeva.

2. Protein je najvažniji reagens u toku velikog broja biohemijskih reakcija koje obezbeđuju normalno funkcionisanje žive materije, stoga ga karakteriše funkcija reagensa.

3. U živoj materiji reakcije su moguće samo u prisustvu bioloških katalizatora - enzima, a kao rezultat biohemijsko istraživanje, su proteini u prirodi, tako da proteini imaju i katalitičku funkciju.

4. Po potrebi, proteini se u organizmima oksidiraju i istovremeno se oslobađaju, zbog čega se sintetiše ATP, tj. proteini takođe obavljaju energetsku funkciju, ali zbog činjenice da ove supstance imaju posebnu vrednost za organizme (zbog svog složenog sastava), energetsku funkciju proteina organizmi ostvaruju samo u kritičnim uslovima.

5. Proteini mogu obavljati i funkciju skladištenja, jer su svojevrsna „konzervirana hrana“ tvari i energije za organizme (posebno biljke), osiguravajući njihov početni razvoj (za životinje - intrauterini, za biljke - razvoj embrija do pojava mladog organizma - sadnice).

Brojne funkcije proteina karakteristične su i za ćelije i za tijelo u cjelini, pa se o njima govori u nastavku.

Ekološka i biološka uloga proteina u organizmima (općenito)

1. Proteini formiraju posebne strukture u ćelijama i organizmima (u kombinaciji sa drugim supstancama) koje su sposobne da primaju signale od okruženje u obliku iritacija, zbog kojih nastaje stanje „uzbuđenja“, na koje tijelo reaguje određenom reakcijom, tj. Proteini i u ćeliji i u tijelu u cjelini karakteriziraju perceptivna funkcija.

2. Proteine ​​karakteriše i provodna funkcija (kako u ćelijama tako i u telu u celini), koja se sastoji u tome da se ekscitacija koja nastaje u određenim strukturama ćelije (organizma) prenosi u odgovarajući centar (ćeliju). ili organizam), u kojem se formira određena reakcija (odgovor) organizma ili ćelije na primljeni signal.

3. Mnogi organizmi su sposobni da se kreću u prostoru, što je moguće zbog sposobnosti kontrakcije struktura ćelije ili organizma, a to je moguće jer proteini fibrilarne strukture imaju kontraktilnu funkciju.

4. Za heterotrofne organizme, proteini, kako odvojeno tako i u mješavini s drugim supstancama, su prehrambeni proizvodi, odnosno karakteriziraju ih trofička funkcija.

Kratak opis transformacija proteina u heterotrofnim organizmima na primjeru ljudi

Proteini u hrani završavaju usnoj šupljini, gde se navlaže pljuvačkom, zgnječe zubima i transformišu u homogenu masu (uz temeljno žvakanje), a kroz ždrelo i jednjak ulaze u želudac (proteini se kao spojevi ne dešavaju ništa pre ulaska u potonje).

U želucu je bolus hrane zasićen želučanim sokom, koji je sekret želudačnih žlijezda. Želudačni sok je sistem vode, koji sadrži hlorovodonik i enzime, od kojih je najvažniji (za proteine) pepsin. Pepsin u kiseloj sredini uzrokuje hidrolizu proteina do peptona. Kaša od hrane tada ulazi u prvi dio tankog crijeva - duodenum, u koji se otvara kanal gušterače, izlučujući sok pankreasa, koji ima alkalno okruženje i kompleks enzima, od kojih tripsin ubrzava proces hidrolize proteina i dovodi ga do kraja, tj. dok se ne pojavi mješavina prirodnih alfa aminokiselina (topivi su i mogu se apsorbirati u krv iz crijevnih resica).

Ova mješavina aminokiselina ulazi u intersticijsku tekućinu, a odatle u ćelije tijela, u kojima one (aminokiseline) ulaze u različite transformacije. Jedan dio ovih jedinjenja se direktno koristi za sintezu proteina karakterističnih za dati organizam, drugi se podvrgava transaminaciji ili deaminaciji, dajući nova jedinjenja neophodna organizmu, treći se oksidira i predstavlja izvor energije neophodne organizmu. da ostvari svoje vitalne funkcije.

Potrebno je napomenuti neke karakteristike intracelularnih transformacija proteina. Ako je organizam heterotrofičan i jednoćelijski, tada proteini iz hrane ulaze u ćelije u citoplazmu ili posebne probavne vakuole, gdje se pod djelovanjem enzima podvrgavaju hidrolizi, a zatim se sve odvija kako je opisano za aminokiseline u stanicama. Ćelijske strukture se stalno obnavljaju, pa se „stari“ protein zamjenjuje „novim“, dok se prvi hidrolizira da bi se dobila mješavina aminokiselina.

Autotrofni organizmi imaju svoje karakteristike u transformaciji proteina. Primarni proteini (u meristemskim ćelijama) se sintetiziraju iz aminokiselina, koje se sintetiziraju iz proizvoda transformacija primarnih ugljikohidrata (nastali su tijekom fotosinteze) i neorganskih tvari koje sadrže dušik (nitrati ili amonijeve soli). Zamjena proteinskih struktura u dugovječnim stanicama autotrofnih organizama ne razlikuje se od one kod heterotrofnih organizama.

Balans azota

Proteini, sastavljeni od aminokiselina, su osnovna jedinjenja neophodna za procese života. Stoga je izuzetno važno voditi računa o metabolizmu proteina i produktima njihovog razgradnje.

U znoju je vrlo malo dušika, tako da se analiza znoja na sadržaj dušika obično ne radi. Količina azota primljena iz hrane i količina azota sadržanog u urinu i fecesu pomnože se sa 6,25 (16%), a druga se oduzima od prve vrijednosti. Kao rezultat, određuje se količina dušika koju tijelo unosi i apsorbira.

Kada je količina azota koji ulazi u organizam sa hranom jednaka količini azota u urinu i fecesu, odnosno nastao tokom deaminacije, tada postoji ravnoteža azota. Balans dušika karakterističan je, po pravilu, za zdrav odrasli organizam.

Kada je količina dušika koja ulazi u tijelo veća od količine izlučenog dušika, tada postoji pozitivna ravnoteža dušika, tj. količina proteina uključenih u tijelo je veća od količine proteina koji je podvrgnut razgradnji. Pozitivan balans dušika karakterističan je za rastući zdrav organizam.

Kada se unos proteina ishranom poveća, povećava se i količina azota koji se izlučuje urinom.

I konačno, kada je količina dušika koji ulazi u tijelo manja od količine izlučenog dušika, tada dolazi do negativnog balansa dušika, u kojem razgradnja proteina prelazi njegovu sintezu i protein koji čini tijelo se uništava. To se dešava tokom proteinskog gladovanja i kada se aminokiseline neophodne za organizam ne snabdevaju. Negativna ravnoteža dušika također je utvrđena nakon izlaganja velikim dozama jonizujućeg zračenja, koje uzrokuju povećanu razgradnju proteina u organima i tkivima.

Problem proteinskog optimuma

Minimalna količina proteina u hrani koja je potrebna za nadoknadu dotrajalih proteina u tijelu, ili količina razgradnje tjelesnih proteina uz ishranu isključivo ugljikohidrata, označava se kao koeficijent trošenja. Kod odrasle osobe najmanja vrijednost ovog koeficijenta je oko 30 g proteina dnevno. Međutim, ova količina nije dovoljna.

Masti i ugljikohidrati utječu na potrošnju proteina iznad minimuma potrebnog za plastične svrhe, jer oslobađaju količinu energije koja je bila potrebna za razgradnju proteina iznad minimuma. Ugljikohidrati tokom normalne prehrane smanjuju razgradnju proteina za 3-3,5 puta više nego prilikom potpunog gladovanja.

Za odraslu osobu s miješanom hranom koja sadrži dovoljnu količinu ugljikohidrata i masti i tjelesnom težinom od 70 kg, dnevna norma proteina je 105 g.

Količina proteina koja u potpunosti osigurava rast i vitalnu aktivnost organizma označena je kao proteinski optimum i jednaka je 100-125 g proteina dnevno za osobu tokom laganog rada, do 165 g dnevno tokom napornog rada, i 220-230 g pri veoma teškom radu.

Količina proteina dnevno treba da bude najmanje 17% ukupne hrane po težini, a 14% po energiji.

Potpuni i nepotpuni proteini

Proteini koji ulaze u organizam hranom dijele se na biološki potpune i biološki nepotpune.

Biološki potpuni proteini su oni koji sadrže u dovoljnim količinama sve aminokiseline potrebne za sintezu proteina u životinjskom tijelu. Kompletni proteini neophodni za rast tijela uključuju sljedeće: esencijalne aminokiseline: lizin, triptofan, treonin, leucin, izoleucin, histidin, arginin, valin, metionin, fenilalanin. Od ovih aminokiselina mogu nastati druge aminokiseline, hormoni itd. Tirozin nastaje iz fenilalanina, hormoni tiroksin i adrenalin nastaju iz tirozina transformacijama, a histamin nastaje iz histidina. Metionin je uključen u stvaranje hormona štitnjače i neophodan je za stvaranje holina, cisteina i glutationa. Neophodan je za redoks procese, metabolizam dušika, apsorpciju masti i normalnu moždanu aktivnost. Lizin je uključen u hematopoezu i potiče rast tijela. Triptofan je također neophodan za rast, učestvuje u stvaranju serotonina, vitamina PP i sintezi tkiva. Lizin, cistin i valin stimulišu srčanu aktivnost. Nizak sadržaj cistina u hrani usporava rast kose i povećava šećer u krvi.

Biološki deficitarni proteini su oni kojima nedostaje čak i jedna aminokiselina koju životinjski organizmi ne mogu sintetizirati.

Biološka vrijednost proteina mjeri se količinom tjelesnih proteina koja se formira iz 100 g proteina hrane.

Proteini životinjskog porijekla koji se nalaze u mesu, jajima i mlijeku su najpotpuniji (70-95%). Proteini biljnog porijekla imaju manju biološku vrijednost, npr. ražani hljeb, kukuruz (60%), krompir, kvasac (67%).

Inferioran je životinjski protein - želatin, koji ne sadrži triptofan i tirozin. Pšenica i ječam imaju malo lizina, a kukuruz ima malo lizina i triptofana.

Neke aminokiseline zamjenjuju jedna drugu, na primjer fenilalanin zamjenjuje tirozin.

Dva nepotpuna proteina, kojima nedostaju različite aminokiseline, zajedno mogu formirati kompletnu proteinsku ishranu.

Uloga jetre u sintezi proteina

Jetra sintetizira proteine ​​sadržane u krvnoj plazmi: albumine, globuline (sa izuzetkom gama globulina), fibrinogen, nukleinske kiseline i brojne enzime, od kojih se neki sintetiziraju samo u jetri, na primjer enzime uključene u stvaranje uree.

Proteini koji se sintetiziraju u tijelu dio su organa, tkiva i ćelija, enzima i hormona (plastično značenje proteina), ali ih tijelo ne skladišti u obliku raznih proteinskih spojeva. Stoga se onaj dio proteina koji nema plastični značaj deaminira uz učešće enzima – razgrađuje se oslobađanjem energije u različite dušične produkte. Poluživot jetrenih proteina je 10 dana.

Ishrana proteinima u različitim uslovima

Nesvareni proteini se ne mogu apsorbovati u tijelu osim kroz probavni kanal. Proteini koji se unose izvan probavnog kanala (parenteralno) izazivaju zaštitnu reakciju organizma.

Aminokiseline razgrađenog proteina i njihova jedinjenja – polipeptidi – unose se u ćelije organizma, u kojima se, pod uticajem enzima, neprekidno odvija sinteza proteina tokom života. Proteini u hrani imaju uglavnom plastični značaj.

U periodu rasta organizma - u djetinjstvu i adolescenciji - sinteza proteina je posebno visoka. U starijoj dobi, sinteza proteina se smanjuje. Shodno tome, tokom procesa rasta dolazi do zadržavanja, odnosno zadržavanja u tijelu hemikalija koje čine proteine.

Proučavanje metabolizma korištenjem izotopa pokazalo je da se u nekim organima u roku od 2-3 dana otprilike polovina svih proteina razgrađuje, a ista količina proteina se novo sintetizira u tijelu (resinteza). U svakom, u svakom organizmu, sintetiziraju se specifični proteini koji se razlikuju od proteina drugih tkiva i drugih organizama.

Kao i masti i ugljikohidrati, aminokiseline koje se ne koriste za izgradnju tijela se razgrađuju kako bi se oslobodila energija.

Aminokiseline, koje se formiraju iz proteina umirućih, urušavajućih ćelija tela, takođe prolaze kroz transformaciju oslobađanjem energije.

U normalnim uslovima, dnevna količina proteina potrebna odrasloj osobi je 1,5-2,0 g na 1 kg telesne težine, u uslovima dugotrajne hladnoće 3,0-3,5 g, pri veoma teškim fizičkim radom 3,0-3,5 G.

Povećanje količine proteina na više od 3,0-3,5 g po 1 kg tjelesne težine remeti aktivnost nervni sistem, jetra i bubrezi.

Lipidi, njihova klasifikacija i fiziološka uloga

Lipidi su supstance koje su nerastvorljive u vodi i rastvorljive u organskim jedinjenjima (alkohol, hloroform itd.). Lipidi uključuju neutralne masti, tvari slične mastima (lipoide) i neke vitamine (A, D, E, K). Lipidi imaju plastični značaj i dio su svih ćelija i polnih hormona.

Posebno mnogo lipida ima u ćelijama nervnog sistema i nadbubrežnih žlezda. Značajan dio njih tijelo koristi kao energetski materijal.

Oblik proteinskih molekula. Istraživanja nativne konformacije proteinskih molekula su pokazala da ove čestice u većini slučajeva imaju manje-više asimetričan oblik. U zavisnosti od stepena asimetrije, odnosno odnosa između duge (b) i kratke (a) ose proteinskog molekula, razlikuju se globularni (sferični) i fibrilarni (nitasti) proteini.

Globularni su proteinski molekuli u kojima je presavijanje polipeptidnih lanaca dovelo do formiranja sferne strukture. Među njima postoje strogo sferni, elipsoidni i štapićasti. Razlikuju se po stepenu asimetrije. Na primjer, albumin jaja ima b/a = 3, gliadin pšenice - 11, a zein kukuruza - 20. Mnogi proteini u prirodi su globularni.

Fibrilarni proteini formiraju dugačke, visoko asimetrične filamente. Mnogi od njih imaju strukturnu ili mehaničku funkciju. To su kolagen (b/a - 200), keratini, fibroin.

Proteini svake grupe imaju svoje karakteristična svojstva. Mnogi globularni proteini su topljivi u vodi i razrijeđenim slanim otopinama. Rastvorljive fibrilarne proteine ​​karakteriziraju vrlo viskozne otopine. Globularni proteini, po pravilu, imaju dobru biološku vrijednost - apsorbuju se tokom varenja, dok mnogi fibrilarni proteini nisu.

Ne postoji jasna granica između globularnih i fibrilarnih proteina. Brojni proteini zauzimaju srednju poziciju i kombinuju karakteristike globularnih i fibrilarnih. Takvi proteini uključuju, na primjer, mišićni miozin (b/a = 75) i fibrinogen u krvi (b/a = 18). Miozin ima oblik štapića, sličan obliku fibrilarnih proteina, međutim, kao i globularni proteini, topiv je u fiziološkim otopinama. Otopine miozina i fibrinogena su viskozne. Ovi proteini se apsorbuju tokom procesa varenja. Istovremeno, aktin, globularni mišićni protein, se ne apsorbira.

Denaturacija proteina. Prirodna konformacija proteinskih molekula nije kruta, prilično je labilna (latinski “labilis” - klizanje) i može biti ozbiljno poremećena pod brojnim uticajima. Kršenje prirodne konformacije proteina, praćeno promjenom njegovih prirodnih svojstava bez prekida peptidnih veza, naziva se denaturacija (latinski "denaturare" - lišiti prirodna svojstva) vjeverica.

Denaturacija proteina može biti uzrokovana različitim razlozima, što dovodi do narušavanja slabih interakcija, kao i do pucanja disulfidnih veza koje stabiliziraju njihovu nativnu strukturu.

Zagrijavanje većine proteina na temperature iznad 50°C, kao i ultraljubičasto i druge vrste visokoenergetskog zračenja, povećavaju vibracije atoma polipeptidnog lanca, što dovodi do prekida različitih veza u njima. Čak i mehaničko mućkanje može uzrokovati denaturaciju proteina.

Do denaturacije proteina dolazi i zbog izlaganja kemikalijama. Jake kiseline ili lužine utiču na ionizaciju kiselih i baznih grupa, uzrokujući prekid jonskih i nekih vodoničnih veza u proteinskim molekulima. Urea (H 2 N-CO-NH 2) i organski rastvarači - alkoholi, fenoli i dr. - remete sistem vodoničnih veza i slabe hidrofobne interakcije u proteinskim molekulima (urea - zbog narušavanja strukture vode, organski rastvarači - zbog uspostavljanja kontakata sa nepolarnim radikalima aminokiselina). Merkaptoetanol razgrađuje disulfidne veze u proteinima. Joni teških metala remete slabe interakcije.

Tokom denaturacije mijenjaju se svojstva proteina i prije svega smanjuje se njegova rastvorljivost. Na primjer, prilikom ključanja, proteini se koaguliraju i talože iz otopina u obliku ugrušaka (kao kod kuhanja kokošjeg jajeta). Do taloženja proteina iz rastvora dolazi i pod uticajem proteinskih taložnika, koji uključuju trihlorsirćetnu kiselinu, Barnsteinov reagens (mješavina natrijum hidroksida sa bakar sulfatom), rastvor tanina itd.

Tokom denaturacije, smanjuje se sposobnost proteina da apsorbira vodu, odnosno sposobnost bubrenja; Mogu se pojaviti nove hemijske grupe, na primer: kada su izložene kaptoetanolu - SH grupe. Kao rezultat denaturacije, protein gubi svoju biološku aktivnost.

Iako primarna struktura proteina nije oštećena tokom denaturacije, promjene su nepovratne. Međutim, na primjer, kada se urea postupno uklanja dijalizom iz denaturiranog proteinskog rastvora, dolazi do njene renaturacije: obnavlja se nativna struktura proteina, a sa njom, u jednom ili drugom stepenu, njegova nativna svojstva. Ova denaturacija se naziva reverzibilnom.

Do nepovratne denaturacije proteina dolazi tokom procesa starenja organizama. Stoga, na primjer, sjeme biljaka, čak i pod optimalnim uvjetima skladištenja, postepeno gubi svoju održivost.

Do denaturacije proteina dolazi pri pečenju hleba, sušenju testenine, povrća, tokom kuvanja itd. Kao rezultat toga, biološka vrednost ovih proteina se povećava, jer se denaturisani (delimično uništeni) proteini lakše apsorbuju tokom procesa varenja.

Izoelektrična tačka proteina. Proteini sadrže različite bazične i kisele grupe koje imaju sposobnost jonizacije. U jako kiseloj sredini, glavne grupe (amino grupe itd.) se aktivno protoniraju i proteinski molekuli dobijaju ukupni pozitivan naboj, a u jako alkalnoj sredini karboksilne grupe lako disociraju, a proteinski molekuli dobijaju ukupni negativni naboj.

Izvori pozitivnog naboja u proteinima su bočni radikali lizina, arginina i histidina, te α-amino grupa N-terminalnog aminokiselinskog ostatka. Izvori negativnog naboja su bočni radikali ostataka asparaginske i glutaminske kiseline, te a-karboksilna grupa C-terminalnog aminokiselinskog ostatka.

Pri određenoj pH vrijednosti medija, uočava se jednakost pozitivnih i negativnih naboja na površini proteinske molekule, odnosno njen ukupni električni naboj ispada nula. pH vrijednost otopine pri kojoj je proteinski molekul električno neutralan naziva se izoelektrična točka proteina (pi).

Izoelektrične tačke su karakteristične konstante proteina. One su određene njihovim sastavom i strukturom aminokiselina: brojem i lokacijom kiselih i baznih aminokiselinskih ostataka u polipeptidnim lancima. Izoelektrične tačke proteina, u kojima prevladavaju kiseli ostaci aminokiselina, nalaze se u pH području<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Izoelektrične tačke većine proteina su u blago kiseloj sredini.

U izoelektričnom stanju, proteinske otopine imaju minimalni viskozitet. To je zbog promjene oblika proteinske molekule. U izoelektričnoj tački, suprotno nabijene grupe privlače jedna drugu, a proteini se uvijaju u kuglice. Kada se pH pomakne od izoelektrične tačke, grupe sa istim nabojem se međusobno odbijaju i proteinski molekuli se razvijaju. U nesavijenom stanju, proteinski molekuli daju rastvorima veći viskozitet nego kada su umotani u kuglice.

Na izoelektričnoj tački, proteini imaju minimalnu rastvorljivost i lako se talože.

Međutim, precipitacija proteina na izoelektričnoj tački još uvijek ne dolazi. To sprječavaju strukturirani molekuli vode, koji zadržavaju značajan dio hidrofobnih aminokiselinskih radikala na površini proteinskih globula.

Proteini se mogu taložiti organskim rastvaračima (alkohol, aceton), koji remete sistem hidrofobnih kontakata u proteinskim molekulima, kao i visokim koncentracijama soli (metoda saljenja), koje smanjuju hidrataciju proteinskih globula. U potonjem slučaju, dio vode odlazi na otapanje soli i prestaje sudjelovati u rastvaranju proteina. Zbog nedostatka rastvarača, takvo rješenje postaje prezasićeno, što podrazumijeva taloženje njegovog dijela. Proteinski molekuli počinju da se lepe i, formirajući sve veće čestice, postepeno talože iz rastvora.

Optička svojstva proteina. Proteinski rastvori imaju optičku aktivnost, odnosno sposobnost da rotiraju ravninu polarizacije svetlosti. Ovo svojstvo proteina je zbog prisutnosti elemenata asimetrije u njihovim molekulima - asimetričnih atoma ugljika i desne α-heliksa.

Kada protein denaturira, njegova optička svojstva se mijenjaju, što je povezano s uništavanjem α-heliksa. Optička svojstva potpuno denaturiranih proteina zavise samo od prisutnosti asimetričnih atoma ugljika u njima.

Razlikom u optičkim svojstvima proteina prije i nakon denaturacije može se odrediti stepen njegove helikalizacije.

Kvalitativne reakcije na proteine. Proteine ​​karakteriziraju reakcije boje zbog prisustva određenih kemijskih grupa u njima. Ove reakcije se često koriste za otkrivanje proteina.

Kada se u otopinu proteina dodaju bakar sulfat i alkalija, pojavljuje se lila boja zbog stvaranja kompleksa bakrenih jona s peptidnim grupama proteina. Pošto ovu reakciju proizvodi biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), naziva se biuret. Često se koristi za kvantitativno određivanje proteina, zajedno sa metodom I. Kjeldahla, jer je intenzitet dobijene boje proporcionalan koncentraciji proteina u rastvoru.

Kada se proteinske otopine zagrijavaju koncentriranom dušičnom kiselinom, pojavljuje se žuta boja zbog stvaranja nitro derivata aromatskih aminokiselina. Ova reakcija se zove ksantoprotein(grčki “xanthos” - žuto).

Kada se zagriju, mnoge otopine proteina reagiraju s otopinom živinog nitrata, koji formira grimizno obojene kompleksne spojeve s fenolima i njihovim derivatima. Ovo kvalitativna reakcija Millona za tirozin.

Kao rezultat zagrijavanja većine proteinskih otopina olovnim acetatom u alkalnoj sredini, taloži se crni precipitat olovnog sulfida. Ova reakcija se koristi za otkrivanje aminokiselina koje sadrže sumpor i naziva se Follova reakcija.