Šta je uključeno u proteine? Struktura i funkcije proteina. Prostorna organizacija proteinskih molekula

Vjeverice- visoka molekularna težina organska jedinjenja, koji se sastoji od aminokiselinskih ostataka povezanih u dugi lanac peptidnom vezom.

Sastav proteina u živim organizmima uključuje samo 20 vrsta aminokiselina, od kojih su sve alfa aminokiseline, a aminokiselinski sastav proteina i njihov redoslijed međusobnog povezivanja određuju se individualnim genetskim kodom živog organizma.

Jedna od karakteristika proteina je njihova sposobnost da spontano formiraju prostorne strukture karakteristične samo za ovaj protein.

Zbog specifičnosti svoje strukture, proteini mogu imati različita svojstva. Na primjer, proteini s globularnom kvaternarnom strukturom, posebno bjelanjak pilećeg jajeta, otapaju se u vodi i formiraju koloidne otopine. Proteini sa fibrilarnom kvaternarnom strukturom ne otapaju se u vodi. Fibrilarni proteini, posebno, formiraju nokte, kosu i hrskavicu.

Hemijska svojstva proteina

Hidroliza

Svi proteini su sposobni da se podvrgnu reakcijama hidrolize. U slučaju potpune hidrolize proteina nastaje mješavina α-aminokiselina:

Protein + nH 2 O => mješavina α-amino kiselina

Denaturacija

Uništavanje sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture proteina bez uništavanja njegove primarne strukture naziva se denaturacija. Denaturacija proteina može nastati pod uticajem rastvora natrijuma, kalijuma ili amonijumovih soli - takva denaturacija je reverzibilna:

Denaturacija koja nastaje pod utjecajem zračenja (na primjer, zagrijavanje) ili tretmana proteina solima teških metala je nepovratna:

Na primjer, uočena je ireverzibilna denaturacija proteina tokom termičke obrade jaja tokom njihove pripreme. Kao rezultat denaturacije bjelanjka jajeta, njegova sposobnost da se otapa u vodi i formira koloidnu otopinu nestaje.

Kvalitativne reakcije na proteine

Biuretna reakcija

Ako se otopini koja sadrži protein doda 10% otopina natrijevog hidroksida, a zatim mala količina 1% otopine bakar sulfata, pojavit će se ljubičasta boja.

rastvor proteina + NaOH (10% rastvor) + CuSO 4 = ljubičasta boja

Ksantoproteinska reakcija

proteinski rastvori kada se prokuvaju sa koncentrovanim azotne kiseline požutjeti:

rastvor proteina + HNO 3 (konc.) => žuta boja

Biološke funkcije proteina

katalitički	ubrzavaju različite hemijske reakcije u živim organizmima	enzimi
strukturalni	materijal za izgradnju ćelija	kolagen, proteini ćelijske membrane
zaštitni	štiti organizam od infekcija	imunoglobulini, interferon
regulatorni	regulišu metaboličke procese	hormoni
transport	prijenos vitalnih supstanci iz jednog dijela tijela u drugi	hemoglobin prenosi kiseonik
energije	snabdjeti tijelo energijom	1 gram proteina može obezbijediti tijelu 17,6 J energije
motor (motor)	bilo koji motoričke funkcije tijelo	miozin (mišićni protein)

Struktura proteinskih molekula. Odnos između svojstava, funkcija i aktivnosti proteina sa njihovom strukturnom organizacijom (specifičnost, vrsta, efekat prepoznavanja, dinamika, efekat kooperativne interakcije).

Vjeverice su visokomolekularne supstance koje sadrže dušik i sastoje se od ostataka aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Proteini se inače nazivaju proteini;

Jednostavni proteini se grade od aminokiselina i nakon hidrolize se razlažu samo na aminokiseline. Složeni proteini su dvokomponentni proteini koji se sastoje od nekog jednostavnog proteina i neproteinske komponente koja se naziva prostetička grupa. Prilikom hidrolize složenih proteina, osim slobodnih aminokiselina, oslobađa se i neproteinski dio ili produkti njegovog razgradnje. Jednostavni proteini se pak dijele na osnovu nekih uvjetno odabranih kriterija u niz podgrupa: protamini, histoni, albumini, globulini, prolamini, glutelini itd.

Klasifikacija složenih proteina zasniva se na hemijskoj prirodi njihove neproteinske komponente. U skladu s tim razlikuju: fosfoproteine ​​(sadrže fosfornu kiselinu), hromoproteine ​​(sadrže pigmente), nukleoproteine ​​(sadrže nukleinske kiseline), glikoproteine ​​(sadrže ugljikohidrate), lipoproteine ​​(sadrže lipide) i metaloproteine ​​(sadrže metale).

3. Struktura proteina.

Redoslijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu proteinske molekule naziva se primarne strukture proteina. Primarna struktura proteina, pored veliki broj peptidne veze, obično sadrži i mali broj disulfidnih (-S-S-) veza. Prostorna konfiguracija polipeptidnog lanca, tačnije tip polipeptidna spirala, definišesekundarno struktura proteina, predstavljen je u uglavnom α-helix, koji je fiksiran vodoničnim vezama. tercijarne strukture- polipeptidni lanac, savijen u potpunosti ili djelomično u spiralu, smješten ili spakovan u prostoru (u globuli). Poznatu stabilnost tercijarne strukture proteina osiguravaju vodonične veze, intermolekularne van der Waalsove sile, elektrostatička interakcija nabijenih grupa itd.

Kvartarna struktura proteina - struktura koja se sastoji od određenog broja polipeptidnih lanaca koji zauzimaju striktno fiksiran položaj jedan u odnosu na drugi.

Klasičan primjer proteina koji ima kvarternu strukturu je hemoglobin.

Fizička svojstva proteina: visok viskozitet rastvora,

neznatna difuzija, sposobnost bubrenja u širokom opsegu, optička aktivnost, pokretljivost u električnom polju, nizak osmotski pritisak i visok onkotski pritisak, sposobnost apsorpcije UV zraka na 280 nm, poput aminokiselina, amfoterni su zbog prisustva slobodnog NH2 i COOH grupe i prema tome se karakterišu svim svojstvima kiselina i baza. Imaju izražena hidrofilna svojstva. Njihova rješenja imaju vrlo nizak osmotski tlak, visoku viskoznost i nisku difuzionu sposobnost. Proteini su sposobni da bubre u vrlo velikim granicama. Koloidno stanje proteina povezano je s fenomenom raspršivanja svjetlosti, koji je u osnovi kvantitativnog određivanja proteina nefelometrijom.

Proteini su sposobni da adsorbiraju organske spojeve male molekularne težine i neorganske ione na svojoj površini. Ovo svojstvo određuje transportne funkcije pojedinačnih proteina.

Hemijska svojstva proteina su raznoliki, jer bočni radikali aminokiselinskih ostataka sadrže različite funkcionalne grupe (-NH2, -COOH, -OH, -SH, itd.). Karakteristična reakcija za proteine ​​je hidroliza peptidnih veza. Zbog prisustva i amino i karboksilnih grupa, proteini imaju amfoterna svojstva.

Denaturacija proteina- uništavanje veza koje stabilizuju kvartarne, tercijarne i sekundarne strukture, što dovodi do dezorijentacije konfiguracije proteinskog molekula i praćeno gubitkom nativnih svojstava.

Postoje fizički (temperatura, pritisak, mehanički stres, ultrazvučno i jonizujuće zračenje) i hemijski (teški metali, kiseline, alkalije, organski rastvarači, alkaloidi) faktori koji izazivaju denaturaciju.

Obrnuti proces je renaturacija, odnosno obnavljanje fizičko-hemijskih i bioloških svojstava proteina. Renaturacija nije moguća ako je zahvaćena primarna struktura.

Većina proteina se denaturira kada se zagreju sa rastvorom iznad 50-60 o C. Spoljašnje manifestacije denaturacije svode se na gubitak rastvorljivosti, posebno na izoelektričnoj tački, povećanje viskoziteta proteinskih rastvora, povećanje količine slobodni funkcionalni SH-rpypp i promjena u prirodi raspršivanja rendgenskih zraka, globule prirodnog proteina razvijaju molekule i nastaju nasumične i neuređene strukture.

Kontraktilna funkcija. aktin i miozin su specifični proteini mišićnog tkiva. Strukturna funkcija. fibrilarni proteini, posebno kolagen u vezivnom tkivu, keratin u kosi, noktima, koži, elastin u vaskularnom zidu itd.

Hormonska funkcija. Određeni broj hormona predstavljen je proteinima ili polipeptidima, na primjer hormoni hipofize, pankreasa itd. Neki hormoni su derivati ​​aminokiselina.

Nutritivna (rezervna) funkcija. rezervni proteini, koji su izvori ishrane za fetus.Glavni protein mleka (kazein) takođe obavlja uglavnom nutritivnu funkciju.

Biološke funkcije proteina. Raznolikost proteina u strukturnoj organizaciji i biološkoj funkciji. Polimorfizam. Razlike u proteinskom sastavu organa i tkiva. Promjene u sastavu tokom ontogeneze i bolesti.

-Po stepenu težine Strukture proteina se dijele na jednostavne i složene. Jednostavno ili jednokomponentni proteini se sastoje samo od proteinskog dijela i hidrolizom daju aminokiseline. TO kompleks ili dvokomponentni uključuju proteine V koji uključuje proteine ​​i dodatnu grupu neproteinske prirode, tzv protetski. ( mogu biti lipidi, ugljikohidrati, nukleinske kiseline); Shodno tome, kompleksni proteini se nazivaju lipoproteini, glikoproteini, nukleoproteini.

- Prema obliku proteinske molekule proteini se dijele u dvije grupe: fibrilarne (vlaknaste) i globularne (korpuskularne). Fibrilarni proteini karakteriše visok odnos njihove dužine i prečnika (nekoliko desetina jedinica). Njihovi molekuli su filamentni i obično su skupljeni u snopove koji formiraju vlakna. (glavne su komponente vanjskog sloja kože, koje formiraju zaštitne omote ljudskog tijela). Također su uključeni u formiranje vezivnog tkiva, uključujući hrskavicu i tetive.

Ogromna većina prirodnih proteina je globularna. Za globularnih proteina karakteriše mali odnos dužine i prečnika molekula (nekoliko jedinica). Imajući složeniju konformaciju, globularni proteini obavljaju raznovrsnije funkcije.

-U odnosu na konvencionalno odabrana otapala dodijeliti albuminiIglobulini. Albumin rastvara se veoma dobro V vode i koncentrisanih slanih otopina. Globulini ne rastvarati u vodi i V otopine soli umjerene koncentracije..

-- Funkcionalna klasifikacija proteina najzadovoljavajući, budući da se ne zasniva na slučajnom predznaku, već na izvršenoj funkciji. Osim toga, možemo istaći sličnost struktura, svojstava i funkcionalnih aktivnosti specifičnih proteina uključenih u bilo koju klasu.

Katalitički aktivni proteini pozvao enzimi. Oni katalizuju gotovo sve hemijske transformacije u ćeliji. Ova grupa proteina će biti detaljno razmotrena u poglavlju 4.

Hormoni regulišu metabolizam unutar ćelija i integrišu metabolizam u različitim ćelijama tela kao celine.

Receptori selektivno vezuju različite regulatore (hormone, medijatore) na površini ćelijskih membrana.

Transportni proteini vrše vezivanje i transport supstanci između tkiva i kroz ćelijske membrane.

Strukturni proteini . Prije svega, ova grupa uključuje proteine ​​uključene u izgradnju različitih bioloških membrana.

Vjeverice - inhibitori enzimičine veliku grupu endogenih inhibitora. Regulišu aktivnost enzima.

Contractives vjeverice obezbeđuju proces mehaničke kontrakcije koristeći hemijsku energiju.

Toksični proteini - neki proteini i peptidi koje luče organizmi (zmije, pčele, mikroorganizmi) koji su otrovni za druge žive organizme.

Zaštitni proteini. antitela - proteinske supstance koje proizvodi životinjsko tijelo kao odgovor na uvođenje antigena. Antitijela, u interakciji s antigenima, deaktiviraju ih i na taj način štite tijelo od djelovanja stranih spojeva, virusa, bakterija itd.

Sastav proteina zavisi od fiziološkog. Aktivnost, sastav i ishrana hrane, bioritmovi. Tokom razvoja, sastav se značajno mijenja (od zigote do formiranja diferenciranih organa sa specijaliziranim funkcijama). Na primjer, crvena krvna zrnca sadrže hemoglobin koji osigurava transport kisika u krvi, stanice miša sadrže kontraktilne proteine ​​aktin i miozin, retina sadrži protein rodopsin, itd. Kod bolesti se mijenja sastav proteina - proteinopatije. Nasljedne proteinopatije nastaju kao posljedica oštećenja genetskog aparata. Protein se uopće ne sintetiše ili se sintetiše, ali je njegova primarna struktura promijenjena (anemija srpastih stanica). Svaka bolest je praćena promjenom sastava proteina, tj. razvija se stečena proteinopatija. U tom slučaju se primarna struktura proteina ne narušava, ali dolazi do kvantitativne promjene proteina, posebno u onim organima i tkivima u kojima se razvija patološki proces. Na primjer, kod pankreatitisa se smanjuje proizvodnja enzima potrebnih za probavu hranjivih tvari u gastrointestinalnom traktu.

Faktori oštećenja strukture i funkcije proteina, uloga oštećenja u patogenezi bolesti. Proteinopatije

Proteinski sastav tijela zdrave odrasle osobe je relativno konstantan, iako su moguće promjene u količini pojedinih proteina u organima i tkivima. Razne bolesti uzrokuju promjene u proteinskom sastavu tkiva. Ove promjene se nazivaju proteinopatije. Postoje nasljedne i stečene proteinopatije. Nasljedne proteinopatije nastaju kao rezultat oštećenja genetskog aparata date osobe. Protein se uopće ne sintetiše ili se sintetiše, ali se njegova primarna struktura mijenja. Svaka bolest je praćena promjenom proteinskog sastava tijela, tj. razvija se stečena proteinopatija. Pritom se primarna struktura proteina ne narušava, ali obično dolazi do kvantitativne promjene proteina, posebno u onim organima i tkivima u kojima se razvija patološki proces. Na primjer, kod pankreatitisa se smanjuje proizvodnja enzima potrebnih za probavu hranjivih tvari u gastrointestinalnom traktu.

U nekim slučajevima, stečene proteinopatije nastaju kao rezultat promjena u uvjetima u kojima proteini funkcioniraju. Dakle, kada se pH sredine promeni na alkalnu stranu (alkaloze različite prirode), menja se konformacija hemoglobina, povećava se njegov afinitet za O2 i smanjuje dostava O2 u tkiva (tkivna hipoksija).

Ponekad se kao posljedica bolesti povećava nivo metabolita u krvnim stanicama i serumu, što dovodi do modifikacije određenih proteina i narušavanja njihove funkcije.

Osim toga, proteini koji se tamo obično otkrivaju samo u tragovima mogu se osloboditi iz ćelija oštećenog organa u krv. Za različite bolesti često se koriste biohemijske studije proteinskog sastava krvi za razjašnjavanje kliničke dijagnoze.

4. Primarna struktura proteina. Ovisnost svojstava i funkcija proteina o njihovoj primarnoj strukturi. Promjene u primarnoj strukturi, proteinopatija.

Antoine Francois de Fourcroix, osnivač proučavanja proteina

Proteini su izolovani u odvojena klasa bioloških molekula u 18. stoljeću kao rezultat rada francuskog hemičara Antoinea Fourcroixa i drugih naučnika, koji su primijetili sposobnost proteina da se koaguliraju (denaturiraju) pod utjecajem topline ili kiselina. Tada su istraživani proteini kao što su albumin ("bjelanjak"), fibrin (protein iz krvi) i gluten iz pšeničnog zrna. Holandski hemičar Gerrit Mulder analizirao je sastav proteina i pretpostavio da skoro svi proteini imaju sličnu empirijsku formulu. Termin "protein" za takve molekule predložio je 1838. švedski hemičar Jacob Berzelius. Mulder je odredio i produkte razaranja proteina - aminokiseline, a za jednu od njih (leucin), s malim stepenom greške, odredio je molekulsku težinu - 131 daltona. Godine 1836. Mulder je predložio prvi model hemijske strukture proteina. Na osnovu teorije radikala, formulisao je koncept minimalne strukturne jedinice sastava proteina, C 16 H 24 N 4 O 5, koja je nazvana “protein”, a teorija je nazvana “teorija proteina”. Kako su se akumulirali novi podaci o proteinima, teorija je počela stalno biti kritizirana, ali se do kraja 1850-ih, uprkos kritikama, još uvijek smatrala općeprihvaćenom.

TO kraj 19. veka stoljeća proučavana je većina aminokiselina koje čine proteine. Godine 1894. njemački fiziolog Albrecht Kossel iznio je teoriju prema kojoj su aminokiseline glavni strukturni elementi proteina. Početkom 20. stoljeća njemački hemičar Emil Fischer je eksperimentalno dokazao da se proteini sastoje od ostataka aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Također je izvršio prvu analizu sekvence aminokiselina proteina i objasnio fenomen proteolize.

Međutim, središnja uloga proteina u organizmima nije prepoznata sve do 1926. godine, kada je američki hemičar James Sumner (kasnije dobitnik Nobelove nagrade) pokazao da je enzim ureaza protein.

Teškoća izolacije čistih proteina otežava ih proučavanje. Stoga su prva istraživanja provedena korištenjem onih polipeptida koji su se mogli pročistiti u velikim količinama, odnosno proteina krvi, kokošjih jaja, raznih toksina i probavnih/metaboličkih enzima koji se oslobađaju nakon klanja. Krajem 1950-ih kompanija Armor Hot Dog Co. uspio pročistiti kilogram goveđe pankreasne ribonukleaze A, koja je postala eksperimentalni objekt za mnoge naučnike.

Ideju da je sekundarna struktura proteina rezultat vodonične veze između aminokiselina predložio je William Astbury 1933. godine, ali se Linus Pauling smatra prvim naučnikom koji je uspješno predvidio sekundarnu strukturu proteina. Kasnije je Walter Kauzman, oslanjajući se na rad Kai Linderström-Langa, dao značajan doprinos razumijevanju zakona formiranja tercijarne strukture proteina i uloge hidrofobnih interakcija u ovom procesu. Godine 1949. Fred Sanger je odredio aminokiselinsku sekvencu inzulina, pokazujući na ovaj način da su proteini linearni polimeri aminokiselina, a ne njihovi razgranati (kao neki šećeri) lanci, koloidi ili cikloli. Prve proteinske strukture zasnovane na difrakciji rendgenskih zraka na nivou jednog atoma dobijene su 1960-ih i NMR-om 1980-ih. U 2006. godini, Protein Data Bank je sadržavala približno 40.000 proteinskih struktura.

U 21. veku istraživanje proteina je prešlo na kvalitativna novi nivo, kada se proučavaju ne samo pojedinačni pročišćeni proteini, već i istovremene promjene količine i posttranslacijske modifikacije velikog broja proteina pojedinih ćelija, tkiva ili organizama. Ova oblast biohemije naziva se proteomika. Koristeći bioinformatičke metode, postalo je moguće ne samo obraditi podatke rendgenske strukturne analize, već i predvidjeti strukturu proteina na osnovu njegove aminokiselinske sekvence. Trenutno se krioelektronska mikroskopija velikih proteinskih kompleksa i predviđanje malih proteina i domena velikih proteina pomoću kompjuterskih programa približava tačnosti razrješavanja struktura na atomskom nivou.

Svojstva

Veličina proteina se može mjeriti u broju aminokiselina ili u daltonima (molekulska težina), češće zbog relativno velike veličine molekula u izvedenim jedinicama, kilodaltonima (kDa). Proteini kvasca u prosjeku se sastoje od 466 aminokiselina i imaju molekularnu težinu od 53 kDa. Najveći trenutno poznati protein, titin, komponenta je mišićnih sarkomera; Molekularna težina njegovih različitih izoforma varira između 3000 i 3700 kDa, a sastoji se od 38 138 aminokiselina (u ljudskom soliusnom mišiću).

Proteini variraju u svojoj rastvorljivosti u vodi, ali većina proteina se otapa u vodi. U nerastvorljive spadaju, na primjer, keratin (protein koji čini kosu, krzno sisara, ptičje perje itd.) i fibroin, koji je dio svile i paukove mreže. Proteini se također dijele na hidrofilne i hidrofobne. Hidrofilni uključuju većinu proteina citoplazme, jezgra i međućelijske supstance, uključujući nerastvorljivi keratin i fibroin. Hidrofobni uključuju većinu proteina koji čine biološke membrane integralnih membranskih proteina koji stupaju u interakciju s hidrofobnim lipidima membrane (ovi proteini obično imaju male hidrofilne regije).

Denaturacija

Nepovratna denaturacija bjelanjka kokošijeg jajeta pod utjecajem visoke temperature

U pravilu, proteini zadržavaju svoju strukturu i stoga fizičko-hemijske karakteristike, na primjer, rastvorljivost u uslovima kao što su temperatura i na koje je određeni organizam prilagođen. Promjena ovih uvjeta, kao što je zagrijavanje ili tretiranje proteina kiselinom ili alkalijom, rezultira gubitkom kvartarne, tercijarne i sekundarne strukture proteina. Gubitak proteina (ili drugog biopolimera) njegove prirodne strukture naziva se denaturacija. Denaturacija može biti potpuna ili djelomična, reverzibilna ili nepovratna. Najpoznatiji slučaj ireverzibilne denaturacije proteina u svakodnevnom životu je priprema kokošjeg jajeta, kada pod uticajem visoke temperature prozirni protein ovalbumin, rastvorljiv u vodi, postaje gust, nerastvorljiv i neproziran. Denaturacija je u nekim slučajevima reverzibilna, kao u slučaju taloženja (precipitacije) vodotopivih proteina pomoću amonijumovih soli, a koristi se kao metoda za njihovo prečišćavanje.

Jednostavni i složeni proteini

Osim peptidnih lanaca, mnogi proteini sadrže i neaminokiselinske fragmente, prema ovom kriteriju proteini se dijele u dvije velike grupe - jednostavne i složene proteine ​​(proteide). Jednostavni proteini sadrže samo lance aminokiselina, a složeni proteini sadrže i ne-aminokiselinske fragmente. Ovi ne-proteinski fragmenti unutar kompleksnih proteina nazivaju se "protetičke grupe". U zavisnosti od hemijske prirode protetskih grupa, među složenim proteinima razlikuju se sledeće klase:

• Glikoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke ugljikohidrata kao prostetičku grupu i njihovu podklasu - proteoglikani, sa mukopolisaharidnim prostetičkim grupama. Hidroksilne grupe serina ili treonina obično sudjeluju u stvaranju veza s ostacima ugljikohidrata. Većina ekstracelularnih proteina, posebno imunoglobulina, su glikoproteini. U proteoglikanima, ugljikohidratni dio čini ~95%; oni su glavna komponenta intercelularnog matriksa.
• Lipoproteini koji sadrže nekovalentno vezane lipide kao protetski dio. Lipoproteine ​​formiraju proteini apolipoproteina koji na njih vežu lipide i obavljaju funkciju transporta lipida.
• Metaloproteini koji sadrže ne-hem koordinirane metalne ione. Među metaloproteinima postoje proteini koji obavljaju funkcije skladištenja i transporta (na primjer, feritin koji sadrži željezo i transferin) i enzimi (na primjer, karboanhidraza koja sadrži cink i razne superoksidne dismutaze koje sadrže ione bakra, mangana, željeza i drugih metala kao aktivne centri)
• Nukleoproteini koji sadrže nekovalentno vezanu DNK ili RNK, posebno kromatin, koji čini hromozome, je nukleoprotein.
• Fosfoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke fosforne kiseline kao prostetičku grupu. Hidroksilne grupe serina ili treonina sudjeluju u stvaranju esterske veze sa fosfatom; posebno mlečni kazein je fosfoprotein.
• Hromoproteini su skupni naziv za kompleksne proteine ​​sa obojenim prostetičkim grupama različite hemijske prirode. Tu spadaju mnogi proteini sa porfirinskom prostetičkom grupom koja sadrži metal i koji obavljaju različite funkcije - hemoproteini (proteini koji sadrže hem - hemoglobin, citokrome, itd.) kao prostetička grupa, hlorofili; flavoproteini sa flavin grupom itd.

Struktura proteina

• Tercijarna struktura- prostorna struktura polipeptidnog lanca (skup prostornih koordinata atoma koji čine protein). Strukturno se sastoji od elemenata sekundarne strukture stabilizovanih različitim vrstama interakcija u kojima igraju hidrofobne interakcije vitalna uloga. U stabilizaciji tercijarne strukture učestvuju:
  • kovalentne veze (između dva cisteinska ostatka - disulfidni mostovi);
  • jonske veze između suprotno nabijenih bočnih grupa aminokiselinskih ostataka;
  • vodonične veze;
  • hidrofilno-hidrofobne interakcije. Kada je u interakciji sa okolnim molekulima vode, proteinski molekul „teži“ da se savija tako da se nepolarne bočne grupe aminokiselina izoluju iz vodenog rastvora; polarne hidrofilne bočne grupe pojavljuju se na površini molekule.

• Kvartarna struktura (ili podjedinica, domen) - međusobnog dogovora nekoliko polipeptidnih lanaca kao dio jednog proteinskog kompleksa. Proteinski molekuli koji čine protein kvartarne strukture formiraju se odvojeno na ribosomima i tek nakon završetka sinteze formiraju zajedničku supramolekularnu strukturu. Protein kvaternarne strukture može sadržavati identične i različite polipeptidne lance. U stabilizaciji kvartarne strukture učestvuju iste vrste interakcija kao i u stabilizaciji tercijarne. Supramolekularni proteinski kompleksi mogu se sastojati od desetina molekula.

Proteinsko okruženje

Različiti načini da se prikaže trodimenzionalna struktura proteina na primjeru enzima triosefosfat izomeraze. Na lijevoj strani je model “jezgra”, koji prikazuje sve atome i veze između njih; Boje pokazuju elemente. U sredini su prikazani strukturni motivi, α-heliksa i β-listovi. Desno je kontaktna površina proteina, konstruisana uzimajući u obzir van der Waalsove radijuse atoma; Boje pokazuju karakteristike aktivnosti područja

Na osnovu njihovog opšteg tipa strukture, proteini se mogu podeliti u tri grupe:

Formiranje i održavanje strukture proteina u živim organizmima

Sposobnost proteina da nakon denaturacije obnove svoju ispravnu trodimenzionalnu strukturu dovela je do hipoteze da su sve informacije o konačnoj strukturi proteina sadržane u njegovoj aminokiselinskoj sekvenci. Sada je opšteprihvaćena teorija da, kao rezultat evolucije, stabilna konformacija proteina ima minimalnu slobodnu energiju u poređenju sa drugim mogućim konformacijama tog polipeptida.

Međutim, u ćelijama postoji grupa proteina čija je funkcija da obezbede obnavljanje strukture proteina nakon oštećenja, kao i stvaranje i disocijaciju proteinskih kompleksa. Ovi proteini se nazivaju šaperoni. Koncentracija mnogih šaperona u ćeliji raste s naglim porastom temperature okoline, pa pripadaju Hsp grupi. proteini toplotnog šoka- proteini toplotnog šoka). Važnost normalnog funkcioniranja šaperona za funkcioniranje tijela može se ilustrirati na primjeru šaperona α-kristalina, koji je dio sočiva ljudskog oka. Mutacije ovog proteina dovode do zamućenja sočiva zbog agregacije proteina i, kao rezultat, katarakte.

Sinteza proteina

Hemijska sinteza

Kratki proteini se mogu sintetizirati kemijski korištenjem grupe metoda koje koriste organsku sintezu - na primjer, hemijska ligacija. Većina metoda kemijske sinteze odvija se u smjeru od C-terminala do N-terminala, za razliku od biosinteze. Na ovaj način moguće je sintetizirati kratki imunogeni peptid (epitop) koji se koristi za dobivanje antitijela injekcijom u životinje, ili stvaranjem hibridoma; kemijska sinteza se također koristi za proizvodnju inhibitora određenih enzima. Hemijska sinteza omogućava uvođenje umjetnih aminokiselina, odnosno aminokiselina koje se ne nalaze u običnim proteinima - na primjer, vezivanje fluorescentnih oznaka na bočne lance aminokiselina. kako god hemijske metode sinteza je neefikasna kada su proteini duži od 300 aminokiselina; osim toga, umjetni proteini mogu imati nepravilnu tercijarnu strukturu, a aminokiseline umjetnih proteina nemaju post-translacijske modifikacije.

Biosinteza proteina

Univerzalna metoda: ribosomska sinteza

Proteine ​​sintetiziraju živi organizmi iz aminokiselina na osnovu informacija kodiranih u genima. Svaki protein se sastoji od jedinstvene sekvence aminokiselina, koja je određena nukleotidnom sekvencom gena koji kodira protein. Genetski kod se sastoji od troslovnih "riječi" koje se nazivaju kodoni; svaki kodon je odgovoran za vezivanje jedne aminokiseline na protein: na primjer, kombinacija AUG odgovara metioninu. Pošto se DNK sastoji od četiri tipa nukleotida, ukupan broj mogućih kodona je 64; a pošto proteini koriste 20 aminokiselina, mnoge aminokiseline su specificirane sa više od jednog kodona. Geni koji kodiraju proteine ​​se prvo transkribiraju u nukleotidne sekvence RNK (mRNA) pomoću proteina RNA polimeraze.

Proces sinteze proteina zasnovan na molekuli mRNA naziva se translacija. Tokom početne faze biosinteze proteina, inicijacije, obično metionin kodon prepoznaje mala podjedinica ribozoma, za koju je vezana RNK za prijenos metionina (tRNA) pomoću faktora inicijacije proteina. Nakon prepoznavanja startnog kodona, velika podjedinica se pridružuje maloj podjedinici i počinje druga faza translacije, elongacija. Svakim pomicanjem ribozoma od 5" do 3" kraja mRNA, jedan kodon se očitava formiranjem vodikovih veza između tri nukleotida (kodon) mRNA i komplementarnog antikodona prijenosne RNK na koju je odgovarajuća aminokiselina. u prilogu. Sintezu peptidne veze katalizira ribosomalna RNK (rRNA), koja formira centar peptidil transferaze ribozoma. Ribosomalna RNK katalizira formiranje peptidne veze između posljednje amino kiseline rastućeg peptida i aminokiseline vezane za tRNA, pozicionirajući atome dušika i ugljika na položaje pogodne za reakciju. Enzimi aminoacil-tRNA sintetaze vezuju aminokiseline na svoje tRNA. Treća i posljednja faza translacije, terminacija, događa se kada ribosom dostigne stop kodon, nakon čega faktori terminacije proteina hidroliziraju posljednju tRNA iz proteina, zaustavljajući njegovu sintezu. Dakle, u ribosomima, proteini se uvijek sintetiziraju od N- do C-terminusa.

Neribozomska sinteza

Posttranslacijska modifikacija proteina

Nakon što se translacija završi i protein se oslobodi iz ribozoma, aminokiseline u polipeptidnom lancu prolaze kroz različite hemijske modifikacije. Primjeri posttranslacijskih modifikacija su:

• dodavanje različitih funkcionalnih grupa (acetilne, metilne i fosfatne grupe);
• dodatak lipida i ugljikovodika;
• promjena standardnih aminokiselina u nestandardne (formiranje citrulina);
• formiranje strukturnih promjena (formiranje disulfidnih mostova između cisteina);
• uklanjanje dijela proteina i na početku (signalni niz) iu nekim slučajevima u sredini (insulin);
• dodavanje malih proteina koji utiču na razgradnju proteina (sumoilacija i ubikvitinacija).

U ovom slučaju, tip modifikacije može biti ili univerzalan (dodatak lanaca koji se sastoje od monomera ubikvitina služi kao signal za razgradnju ovog proteina od strane proteasoma) ili specifičan za dati protein. Istovremeno, isti protein može biti podvrgnut brojnim modifikacijama. Dakle, histoni (proteini koji čine hromatin kod eukariota) u različitim uslovima može biti predmet do 150 različitih modifikacija.

Funkcije proteina u tijelu

Kao i druge biološke makromolekule (polisaharidi, lipidi) i nukleinske kiseline, proteini su esencijalne komponente svih živih organizama; učestvuju u većini životnih procesa ćelije. Proteini provode metabolizam i energetske transformacije. Proteini su dio ćelijskih struktura – organela, izlučuju se u vanćelijski prostor za razmjenu signala između stanica, hidrolizu hrane i stvaranje međućelijske tvari.

Treba napomenuti da je klasifikacija proteina prema njihovoj funkciji prilično proizvoljna, jer kod eukariota isti protein može obavljati više funkcija. Dobro proučen primjer takve svestranosti je lizil-tRNA sintetaza, enzim iz klase aminoacil-tRNA sintetaza koji ne samo da veže lizin za tRNA, već i regulira transkripciju nekoliko gena. Proteini obavljaju mnoge funkcije zbog svoje enzimske aktivnosti. Dakle, enzimi su motorni protein miozin, regulatorni proteini protein kinaze, transportni protein natrijum-kalijum adenozin trifosfataza, itd.

Katalitička funkcija

Najpoznatija uloga proteina u organizmu je kataliza raznih hemijske reakcije. Enzimi su grupa proteina koji imaju specifična katalitička svojstva, odnosno svaki enzim katalizuje jednu ili više sličnih reakcija. Enzimi katalizuju reakcije razgradnje složenih molekula (katabolizam) i njihovu sintezu (anabolizam), kao i replikaciju i popravak DNK i sintezu šablonske RNK. Poznato je nekoliko hiljada enzima; Među njima, kao što je pepsin, razgrađuju proteine ​​tokom varenja. Tokom procesa posttranslacione modifikacije, neki enzimi dodaju ili uklanjaju hemijske grupe na drugim proteinima. Poznato je da oko 4000 reakcija kataliziraju proteini. Ubrzanje reakcije kao rezultat enzimske katalize ponekad je ogromno: na primjer, reakcija katalizirana enzimom orotat karboksilazom odvija se 10 17 puta brže od nekatalizirane (78 miliona godina bez enzima, 18 milisekundi uz učešće enzima). Molekule koje se vezuju za enzim i koje se reakcijom mijenjaju nazivaju se supstrati.

Iako se enzimi obično sastoje od stotina aminokiselina, samo mali dio njih stupa u interakciju sa supstratom, a još manji broj - u prosjeku 3-4 aminokiseline, koje se često nalaze daleko jedna od druge u primarnoj sekvenci aminokiselina - direktno je uključen. u katalizi. Dio enzima koji vezuje supstrat i sadrži katalitičke aminokiseline naziva se aktivno mjesto enzima.

Strukturna funkcija

Zaštitna funkcija

Postoji nekoliko vrsta zaštitnih funkcija proteina:

Regulatorna funkcija

Mnogi procesi unutar ćelija regulirani su proteinskim molekulima, koji ne služe ni kao izvor energije ni kao građevni materijal za ćeliju. Ovi proteini regulišu transkripciju, translaciju, spajanje, kao i aktivnost drugih proteina, itd. Proteini obavljaju svoju regulatornu funkciju ili kroz enzimsku aktivnost (na primjer, protein kinaza), ili kroz specifično vezivanje za druge molekule, obično utičući na interakciju sa ovi molekuli enzimi.

Hormoni se prenose krvlju. Većina životinjskih hormona su proteini ili peptidi. Vezivanje hormona za receptor je signal koji pokreće odgovor u ćeliji. Hormoni reguliraju koncentraciju tvari u krvi i stanicama, rast, reprodukciju i druge procese. Primjer takvih proteina je inzulin, koji regulira koncentraciju glukoze u krvi.

Ćelije međusobno komuniciraju koristeći signalne proteine ​​koji se prenose kroz međućelijsku supstancu. Takvi proteini uključuju, na primjer, citokine i faktore rasta.

Transportna funkcija

Rezervna (rezervna) funkcija proteina

Ovi proteini uključuju takozvane rezervne proteine, koji se skladište kao izvor energije i materije u biljnim sjemenkama i životinjskim jajima; Proteini tercijarne ljuske jaja (ovalbumin) i glavni protein mlijeka (kazein) također služe uglavnom nutritivnoj funkciji. Brojni drugi proteini se koriste u tijelu kao izvor aminokiselina, koje su pak prekursori biološki aktivnih tvari koje reguliraju metaboličke procese.

Funkcija receptora

Proteinski receptori mogu biti locirani u citoplazmi ili ugrađeni u ćelijsku membranu. Jedan dio molekula receptora osjeća signal, najčešće hemijski, ali u nekim slučajevima lagani, mehanički stres (kao što je istezanje) i druge stimuluse. Kada signal djeluje na određeni dio molekula - receptorski protein - dolazi do njegovih konformacijskih promjena. Kao rezultat toga, mijenja se konformacija drugog dijela molekule, koji prenosi signal drugim ćelijskim komponentama. Postoji nekoliko mehanizama za prenos signala. Neki receptori katalizuju specifičnu hemijsku reakciju; drugi služe jonski kanali, koji se otvaraju ili zatvaraju kada se primijeni signal; drugi specifično vezuju intracelularne molekule glasnika. Kod membranskih receptora, dio molekula koji se vezuje za signalni molekul nalazi se na površini ćelije, a domen koji prenosi signal je unutra.

Funkcija motora (motora).

Aminokiseline koje životinje ne mogu sintetizirati nazivaju se esencijalnim. Esencijalni enzimi u putevima biosinteze, kao što je aspartat kinaza, koja katalizira prvi korak u formiranju lizina, metionina i treonina iz aspartata, nedostaju kod životinja.

Životinje uglavnom dobijaju aminokiseline iz proteina koji se nalaze u hrani. Proteini se razgrađuju tokom procesa probave, koji obično počinje denaturacijom proteina stavljanjem u kiselu sredinu i hidrolizacijom enzimima zvanim proteaze. Neke aminokiseline dobivene probavom koriste se za sintezu tjelesnih proteina, dok se ostale pretvaraju u glukozu kroz proces glukoneogeneze ili se koriste u Krebsovom ciklusu. Upotreba proteina kao izvora energije posebno je važna u uslovima posta, kada kao izvor energije služe sopstveni proteini organizma, posebno mišići. Aminokiseline su takođe važan izvor azota u ishrani tela.

Ne postoje jedinstvene norme za potrošnju proteina kod ljudi. Mikroflora debelog crijeva sintetizira aminokiseline koje se ne uzimaju u obzir pri sastavljanju standarda proteina.

Biofizika proteina

Fizička svojstva proteina su veoma složena. Hipotezu o proteinu kao uređenom “kristalnom sistemu” – “aperiodičnom kristalu” – podržavaju podaci difrakcije rendgenskih zraka (do rezolucije od 1 angstroma), visoka gustoća pakiranja, kooperativnost procesa denaturacije i drugi činjenice.

U prilog drugoj hipotezi, svojstva proteina nalik tekućini u procesima intraglobularnih kretanja (model ograničenog skakanja ili kontinuirane difuzije) potvrđuju eksperimenti rasejanja neutrona, Mössbauerove spektroskopije i Rayleighovog raspršenja Mössbauerovog zračenja.

Metode proučavanja

Za određivanje količine proteina u uzorku koriste se brojne tehnike:

• Spektrofotometrijska metoda

vidi takođe

Bilješke

1. Sa hemijske tačke gledišta, svi proteini su polipeptidi. Međutim, kratki polipeptidi, dužine manje od 30 aminokiselina, posebno hemijski sintetisani, ne mogu se nazvati proteinima.
2. Muirhead H., Perutz M. Struktura hemoglobina. Trodimenzionalna Fourierova sinteza smanjenog humanog hemoglobina pri rezoluciji 5,5 A // Priroda: časopis. - 1963. - T. 199. - Br. 4894. - P. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. Trodimenzionalni model molekule mioglobina dobiven rendgenskom analizom // Priroda: časopis. - 1958. - T. 181. - Br. 4610. - P. 662-666.
4. Lester, Henri."Berzelius, Jöns Jacob". Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner’s Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu. A. Ovchinnikov. Bioorganska hemija. - Prosvjeta, 1987.
6. Proteini // Hemijska enciklopedija. - Sovjetska enciklopedija, 1988.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007. - str. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. Nobelovo predavanje F. Sangera
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titin, ogroman, elastičan sarkomerni protein s vjerovatnom ulogom u morfogenezi." bioeseji 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 - pepsin A
11. S J Singer. Struktura i umetanje integralnih proteina u membrane. Godišnji pregled biologije ćelije. Tom 6, strane 247-296. 1990
12. Strayer L. Biohemija u 3 toma. - M.: Mir, 1984
13. Selenocistein je primjer nestandardne aminokiseline.
14. B. Lewin. Geni. - M., 1987. - 544 str.
15. Leninger A. Osnovi biohemije, u 3 toma. - M.: Mir, 1985.
16. Predavanje 2. Strukturni nivoi proteina i nukleinskih kiselina („Osnovi biologije“, Aleksandar Vladislavovič Makejev, 1996. i 1997.)
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "Principi koji upravljaju savijanjem proteinskih lanaca". Nauka 181 : 223-229. Nobelovo predavanje. Autor je, zajedno sa Stanfordom Mooreom i Williamom Steinom, dobio nobelova nagrada u hemiji za "proučavanje ribonukleaze, posebno odnosa između [enzimske] aminokiselinske sekvence i [njegove] biološki aktivne konformacije."
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekularni pratioci". Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.

Među organskim jedinjenjima ćelije najvažniji su proteini. Sadržaj proteina u ćeliji kreće se od 50% do 80%.

Vjeverice- To su organska jedinjenja velike molekularne težine koja se sastoje od ugljenika, vodonika, kiseonika, sumpora i azota. Neki proteini sadrže fosfor i metalne katjone.

Proteini su biopolimeri koji se sastoje od monomera aminokiselina. Njihova molekularna težina varira od nekoliko hiljada do nekoliko miliona, u zavisnosti od broja aminokiselinskih ostataka.

Proteini sadrže samo 20 vrsta aminokiselina od 170 koje se nalaze u živim organizmima.

Amino kiseline(vidi sliku 1) - organska jedinjenja u čijim molekulima istovremeno postoji amino grupa () sa bazičnim svojstvima i karboksilna grupa () sa kiselim svojstvima. Dio molekula koji se naziva radikal ( R), različite aminokiseline imaju različite strukture.

Rice. 1. Amino kiselina

Ovisno o radikalu, aminokiseline se dijele na (vidi sliku 2):

1. kiseli (karboksilna grupa u radikalu);

2. bazični (amino grupa u radikalu);

3. neutralni (nemaju nabijene radikale).

Rice. 2. Klasifikacija aminokiselina

Aminokiseline su međusobno povezane peptidnim vezama. Ova veza nastaje oslobađanjem molekule vode kada amino grupa jedne aminokiseline reaguje sa karboksilnom grupom druge aminokiseline. Reakcija koja se javlja oslobađanjem vode naziva se reakcija kondenzacije, a rezultirajuća kovalentna veza dušik-ugljik je peptidnu vezu.

Rice. 3. Dipeptid

Jedinjenja nastala kondenzacijom dvije aminokiseline su dipeptid(vidi sliku 3). Na jednom kraju njegove molekule nalazi se amino grupa, a na drugom slobodna karboksilna grupa. Zahvaljujući tome, dipeptid može za sebe vezati druge molekule. Ako se mnogo aminokiselina spoji na ovaj način, nastaje polipeptid(vidi sliku 4).

Rice. 4. Polipeptid

Polipeptidni lanci mogu biti veoma dugi i mogu se sastojati od različitih aminokiselina. Molekul proteina može sadržavati ili jedan polipeptidni lanac ili nekoliko takvih lanaca.

Mnoge životinje, uključujući ljude, za razliku od bakterija i biljaka, ne mogu sintetizirati sve aminokiseline koje čine proteinske molekule. Odnosno, postoji niz esencijalnih aminokiselina koje se moraju uneti hranom.

TO esencijalne aminokiseline uključuju: lizin, valin, leucin, izoleucin, treonin, fenilalanin, triptofan, tirozin, metionin.

Svake godine svijet proizvodi više od dvije stotine hiljada tona aminokiselina koje se koriste u praktičnim ljudskim aktivnostima. Koriste se u medicini, parfimeriji, kozmetici i poljoprivredi.

U većoj mjeri se proizvode glutaminska kiselina i lizin, kao i glicin i metionin.

Namjena aminokiselina

1. Glutaminska kiselina

Koristi se u psihijatriji (za epilepsiju, za liječenje demencije i posljedica porođajnih povreda), u kompleksnoj terapiji peptičkih ulkusa i za hipoksiju. Takođe poboljšava ukus mesnih proizvoda.

2. Asparaginska kiselina

Asparaginska kiselina pomaže u povećanju potrošnje kisika u srčanom mišiću. U kardiologiji se koristi panangin, lijek koji sadrži kalijum aspartat i magnezijum aspartat. Panangin se koristi za liječenje različitih vrsta aritmija, kao i koronarna bolest srca.

3. Metionin

Štiti organizam u slučaju trovanja endotoksinima bakterija i nekim drugim otrovima, stoga se koristi za zaštitu organizma od otrovnih tvari iz okoliša. Ima radioprotektivna svojstva.

4. Glycine

On je posrednik inhibicije u centralnom nervnom sistemu. Koristi se kao sedativ i koristi se u liječenju hroničnog alkoholizma.

5. Lysine

Osnovni aditiv za hranu i stočnu hranu. Koristi se kao antioksidans u prehrambenoj industriji (sprečava kvarenje hrane).

Razlika između proteina i peptida je broj aminokiselinskih ostataka. Ima ih više od 50 u proteinima, a manje od 50 u peptidima.

Trenutno je izolovano nekoliko stotina različitih peptida koji obavljaju nezavisnu fiziološku ulogu u tijelu.

Peptidi uključuju:

1. Peptidni antibiotici (gramicidin S).

2. Regulatorni peptidi su supstance koje regulišu mnoge hemijske reakcije u ćelijama i tkivima tela. To uključuje: peptidne hormone (insulin), oksitocin, koji stimuliše kontrakciju glatkih mišića.

3. Neuropeptidi.

U zavisnosti od strukture, razlikuju se jednostavni i složeni proteini.

1. Jednostavni proteini sastoji se samo od proteinskog dijela.

2. Kompleks imaju neproteinski dio.

Ako se ugljikohidrati koriste kao neproteinski dio, onda je tako glikoproteini.

Ako se lipidi koriste kao neproteinski dio, onda ovo lipoproteini.

Ako se nukleinske kiseline koriste kao neproteinski dio, onda ovo nukleoproteini.

Proteini imaju 4 glavne strukture: primarnu, sekundarnu, tercijarnu, kvarternu (vidi sliku 5).

Rice. 5. Struktura proteina

1. Ispod primarna struktura razumiju sekvencu aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Jedinstven je za svaki protein i određuje njegov oblik, svojstva i funkcije.

Značajna sličnost u primarnoj strukturi karakteristična je za proteine ​​koji obavljaju slične funkcije. Promjena samo jedne aminokiseline u jednom od lanaca može promijeniti funkciju proteinske molekule. Na primjer, zamjena glutaminske kiseline valinom dovodi do stvaranja abnormalnog hemoglobina i bolesti koja se zove anemija srpastih stanica.

2. Sekundarna struktura- naređeno savijanje polipeptidnog lanca u spiralu (izgleda kao produžena opruga). Zavoji spirale su ojačani vodoničnim vezama koje nastaju između karboksilnih grupa i amino grupa. Gotovo sve CO i NH grupe učestvuju u formiranju vodoničnih veza.

3. Tercijarna struktura- pakovanje polipeptidnih lanaca u globule, koje nastaje stvaranjem hemijskih veza (vodikovih, jonskih, disulfidnih) i uspostavljanjem hidrofobnih interakcija između radikala aminokiselinskih ostataka.

4. Kvartarna struktura karakterističan za složene proteine ​​čije molekule čine dvije ili više globula.

Gubitak prirodne strukture proteinske molekule naziva se denaturacija. Može nastati kada je izložen temperaturama hemijske supstance, kada se zagreva i ozrači.

Ako tijekom denaturacije primarne strukture nisu oštećene, onda tijekom restauracije normalnim uslovima protein je u stanju da rekonstruiše svoju strukturu. Ovaj proces se zove renaturacija(vidi sliku 6). Shodno tome, sve strukturne karakteristike proteina su određene primarnom strukturom.

Rice. 6. Denaturacija i renaturacija

Anemija srpastih ćelija je nasledna bolest, u kojoj se crvena krvna zrnca uključena u transport kisika ne pojavljuju u obliku diska, već imaju oblik srpa (vidi sliku 7). Neposredni uzrok promjene oblika je mala promjena u hemijskoj strukturi hemoglobina (glavne komponente crvenih krvnih zrnaca).

Rice. 7. Izgled normalnih i srpastih crvenih krvnih zrnaca

Simptomi: gubitak radne sposobnosti, stalna otežano disanje, ubrzan rad srca, smanjen imunitet.

Jedan od znakova anemije srpastih ćelija je žutilo kože.

Postoje različiti oblici bolesti. U najtežem obliku, osoba doživljava zaostajanje u razvoju, takvi ljudi ne dožive adolescenciju.

Bibliografija

1. Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. Opća biologija 10-11 razred Drfa, 2005.
2. Biologija. 10. razred. Opća biologija. Osnovni nivo/ P.V. Izhevsky, O.A. Kornilova, T.E. Loshchilina i drugi - 2. izd., revidirano. - Ventana-Graf, 2010. - 224 str.
3. Belyaev D.K. Biologija 10-11 razred. Opća biologija. Osnovni nivo. - 11. izd., stereotip. - M.: Obrazovanje, 2012. - 304 str.
4. Agafonova I.B., Zakharova E.T., Sivoglazov V.I. Biologija 10-11 razred. Opća biologija. Osnovni nivo. - 6. izd., dop. - Drfa, 2010. - 384 str.

1. Vmede.org ().
2. Youtube.com().
3. Bio-faq.ru ().

Zadaća

1. Pitanja 1-6 na kraju paragrafa 11 (str. 46) - Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. "Opća biologija", 10-11 razred ()
2. Koje funkcionalne grupe su uključene u aminokiseline?

Protein je organski nutrijent biljnog ili životinjskog porijekla neophodan za rast i obnavljanje ćelija u ljudskom tijelu. Ima ulogu građevnog materijala tkiva, nalazi se u mišićima, unutrašnje organe, kosti i koža. Proteini regulišu rad cijelog tijela i opskrbljuju ga korisnim tvarima.

Protein se sastoji od lanaca različitih aminokiselina koji su povezani kovalentnom peptidnom vezom. Rezultirajuće formacije formiraju makromolekule različite dužine i oblika. U prirodi postoji oko 80 aminokiselina od kojih se stvara neograničen broj jedinjenja.

Sastav formiranih makromolekula najčešće uključuje takve kemijske elemente kao što su ugljik, vodonik, kisik, dušik. Manje često - sumpor i fosfor. Svaka vrsta proteinskog spoja ima specifičnu strukturu. Po njemu se može suditi o sastavu supstance, njenom obliku i vezama između komponenti.

Struktura proteina	Opis
Primarno	Određuje sastav i redoslijed aminokiselinskih spojeva u lancu.
Sekundarni	Prostorni oblik polipeptidnog lanca pokazuje način na koji je uvijen zbog stvaranja vodoničnih veza. Mogu se pojaviti i unutar jednog lanca i između drugih lanaca.
tercijarni	To je trodimenzionalna uvrnuta spirala koja se formira i drži zajedno disulfidnim mostovima.
kvartar	Takva veza može uključivati ​​nekoliko peptidnih lanaca povezanih jedan s drugim vodoničnim ili jonskim vezama.

Svojstva svih proteina koji postoje u prirodi zavise od njihove primarne strukture. On je individualan, nosi nasljedne informacije i čuva se kroz generacije.

Kakva vrsta proteina postoji?

Uloga proteina u ljudskom organizmu je da organizuje metaboličke i fiziološke procese, održava imunološki sistem organizma, obezbeđuje rast i razvoj organa i obnavljanje ćelija.

22 aminokiseline su uključene u sintezu humanih proteina. Od toga 12 kom. - To su neesencijalne aminokiseline koje se mogu sintetizirati u tijelu.

Preostalih 10 kom. su neophodni i mogu se dobiti samo hranom. Ako je njihova količina nedovoljna, osoba može doživjeti iscrpljenost, pad imuniteta i promjenu hormonskog nivoa.

Sva proteinska jedinjenja podijeljena su u 2 velike grupe:

• Kompletni proteini su spojevi koji sadrže sve esencijalne aminokiseline.
• Sastav nepotpunih proteina se ne razlikuje puni sadržaj sadrže sve esencijalne aminokiseline.

Vrijednost proteina ovisi o njegovim komponentama. Što više potpunih proteina sadrži, to će donijeti više koristi.

Funkcije proteina u tijelu

Sva proteinska jedinjenja dobijena kao rezultat sinteze mogu se podijeliti u nekoliko grupa. Svaki od njih obavlja svoje specifične funkcije koje reguliraju funkcioniranje tijela.

Katalitička funkcija

Jedan od glavnih zadataka koje obavljaju proteini je katalitička funkcija. Uz pomoć bioloških katalizatora zvanih enzimi, brzina kemijskih reakcija koje se odvijaju u živoj ćeliji se višestruko povećava.

Uloga proteina u ljudskom tijelu ne može se precijeniti. Obavlja vitalne funkcije za tijelo, posebno katalitičke.

Enzimi su najveća klasa proteina, njihov broj je preko 2000. Oni osiguravaju sve metaboličke procese u tijelu.

Strukturna funkcija

Određena grupa proteina obavlja strukturnu funkciju. Učestvuju u formiranju ćelijskih i ekstracelularnih struktura, daju čvrstoću i elastičnost tkivima.

Takva proteinska jedinjenja su:

• Keratin, koji se nalazi u ljudskim noktima i kosi.
• Kolagen, koji je osnova vezivnog i koštanog tkiva.
• Elastin je sastavni dio ligamenata.

Zaštitna funkcija

Protein ima sposobnost da zaštiti osobu od virusa, bakterija i toksina koji ulaze u tijelo. Ulogu takvih jedinjenja obavljaju antitela koja sintetiše imuni sistem. Oni vezuju strane tvari koje se nazivaju antigeni i neutraliziraju njihovo djelovanje.

Drugi zaštitni efekat proteina se manifestuje u sposobnosti nekih njihovih grupa da zgrušaju krv. Kao rezultat djelovanja fibrinogena i trombina, pojavljuje se ugrušak koji štiti osobu od gubitka krvi.

Regulatorna funkcija

Za regulatornu funkciju odgovorna je posebna klasa proteinskih spojeva. Proteini ovog pravca kontrolišu metabolizam, kretanje, razvoj i modifikaciju ćelija.

To se postiže zahvaljujući pokretljivosti enzima ili njihovom kombinacijom s drugim supstancama. Primjeri takvih spojeva su: glukagon, tiroksin, somatotropin.

Funkcija signala

Signalna funkcija spojeva temelji se na radu određene grupe proteina koji prenose različite signale između stanica ili organa tijela. Oni doprinose regulaciji osnovnih procesa koji se odvijaju u tijelu. Na primjer, supstanca kao što je Insulin obezbeđuje potreban nivo glukoze u krvi.

Ćelije međusobno komuniciraju pomoću signalnih proteinskih spojeva. Oni su citokini i faktori rasta.

Transportna funkcija

Ova vrsta proteina aktivno je uključena u transport tvari kroz ćelijske membrane s jednog mjesta na drugo. Na primjer, hemoglobin, koji je dio crvenih krvnih zrnaca, prenosi kisik iz pluća u druge organe tijela i šalje natrag ugljični dioksid iz njih.

Protein lipoprotein prenosi masti iz jetre, insulin prenosi glukozu do tkiva, a mioglobin stvara zalihe kiseonika u mišićima.

Rezervna (backup) funkcija

Proteini se obično ne akumuliraju u tijelu. Izuzetak su sljedeća jedinjenja: albumin koji se nalazi u jajima i kazein koji se nalazi u kozjeg mleka. Takođe, tokom razgradnje hemoglobina, gvožđe stvara kompleksno jedinjenje sa proteinima, koje se takođe može deponovati u rezervi.

Funkcija receptora

Ova vrsta proteina nalazi se u citoplazmi ili membranama receptora. Oni su u stanju da primaju, odlažu i prenose signale koji proizlaze iz vanjskog stimulusa u ćeliju.

Primjeri takvih veza uključuju:

• opsin;
• fitohrom;
• protein kinaza.

Funkcija motora (motora).

Neke vrste proteina omogućavaju tijelu da se kreće. Drugi važan zadatak je promjena oblika ćelija i subcelularnih čestica. Glavni spojevi odgovorni za motoričku funkciju su aktini i miozini.

Kao rezultat njihovog rada dolazi do kontrakcije i opuštanja svih mišića tijela i kretanja unutrašnjih organa.

Standardi proteina u ljudskom tijelu

Uloga proteina u ljudskom tijelu je važna u obezbjeđivanju esencijalnih nutrijenata ćelijama tijela. Nedovoljna konzumacija hrane koja sadrži kompletne proteine ​​može dovesti do poremećaja esencijalnih vitalnih funkcija. važne funkcije tijelo.

Količina konzumiranih proteina ovisi o zdravstvenom stanju, dobi osobe i njegovoj aktivnosti. Poznati su slučajevi individualne netolerancije na ovu supstancu.

Za odrasle

Budući da se proteini ne mogu akumulirati u tijelu, a njihov višak može biti štetan, potrebno je svakodnevno unositi određenu količinu proteina. Da biste to učinili, morate znati svoj dnevni unos proteina.

Naučnici različite zemlje Sprovode se istraživanja kako bi se odredila optimalna količina dnevnog unosa proteina. Ovi brojevi se međusobno razlikuju. Ruski nutricionisti preporučuju konzumiranje 1,0-1,2 g na 1 kg težine osobe. Američki liječnici povećavaju ovu brojku na 1,6 g - po 1 kg težine.

Najbolje je koristiti prosjeke. U ovom slučaju odrasloj osobi koja vodi sjedilački način života potrebno je 1,2 - 1,3 g proteina dnevno na 1 kg tjelesne težine. Ako osoba ima 80 kg, onda treba da konzumira oko 100 g proteina dnevno. Za uključene ljude fizički rad, potrebno je povećati unos proteina na 1,5 g - po 1 kg težine.

Za djecu

Djeci su potrebni proteini za pravilan razvoj, visine, pa je potreba za njom mnogo veća nego za odraslom osobom. U samom rane godine Dnevni unos proteina je od 3 do 4 g na 1 kg težine. Za djecu školskog uzrasta ova norma je malo smanjena, kreće se od 2 do 3 g proteina na 1 kg težine dnevno.

Mliječni proizvodi bogati potpunim proteinima posebno su korisni za djecu. Dobro se probavljaju i lako ih apsorbira mlado tijelo.

Prilikom gubitka kilograma

Mnoge poznate dijete bazirane su na proteinskoj ishrani. Ljudi koji žele smršaviti moraju u svoju prehranu uvesti više namirnica koje sadrže proteine. Dnevna norma potrošnju proteina treba povećati na 1,5 g - po 1 kg ljudske težine.

Za zdravstvene probleme

Mnogi zdravstveni problemi se javljaju kod ljudi sa niskim unosom proteina. Ponekad je, da bi se poboljšalo svoje blagostanje, dovoljno da osoba uravnoteži svoju ishranu i uključi više proteinske hrane u prehranu.

Nutricionisti imaju različita mišljenja o tome koliko proteina treba da konzumiraju ljudi sa bilo kojom bolešću. Za bolesti jetre i bubrega, kako bi se smanjilo opterećenje na njih, stručnjaci preporučuju smanjenje unosa proteina na 0,7 g - po 1 kg težine. U svakom slučaju, potrebnu prehranu za pacijenta treba individualno propisati liječnik.

Za sportiste

Ljudima koji se bave sportom potrebne su velike količine proteina za rast tjelesnih mišića i povećanje snage. Za njih bi stopa potrošnje proteina dnevno trebala biti od 2 do 2,5 g - po 1 kg tjelesne težine.

U nekim sportovima snage i višednevnim biciklističkim utrkama, norma se može povećati na 3 - 3,2 g proteina po 1 kg težine.

Simptomi i uzroci nedostatka proteina u tijelu

Najčešće je glavni uzrok nedostatka proteina u organizmu nepravilna ishrana ljudi, konzumiranje hrane sa nedovoljnim sadržajem proteina. U tom slučaju tijelu nedostaju aminokiseline potrebne za stvaranje novih spojeva. Počinje trošiti vlastite rezerve, uzimajući ih iz mišićnog tkiva.

Drugi razlog za "gladovanje" proteina kod osobe mogu biti ozbiljne bolesti povezane sa povećanom razgradnjom proteina. One su: teške zarazne bolesti, nasljedni metabolički poremećaji, opekotine, patologije bubrega. Blagi oblici nedostatka proteina obično se povlače bez simptoma.

U složenijim slučajevima pojavljuju se sljedeći simptomi:

• Osoba postaje podložna čestim prehladama.
• Svako oštećenje kože ne zacjeljuje dobro: posjekotine, ogrebotine.
• Osoba često osjeća slabost, letargiju, bolove u mišićima i zglobovima.
• Zbog nedostatka proteina mogući su skokovi šećera u krvi. Kao rezultat toga, osoba doživljava stalni osjećaj gladi.
• Loše stanje noktiju i kose.
• Moguće oticanje nogu.

Ako primijetite bilo koji od gore navedenih simptoma, trebate se obratiti liječniku kako bi on mogao postaviti ispravnu dijagnozu i propisati liječenje.

Znakovi i uzroci viška proteina u tijelu

Uloga proteina u ljudskom organizmu izražava se u organizaciji osnovnih fizioloških procesa i osiguravanju vitalne aktivnosti ćelija. Ovo jedinjenje je esencijalna komponenta svih prehrambenih proizvoda.

Tipično, problemi povezani s viškom proteina su mnogo rjeđi nego s njegovim nedostatkom. Ali kada se konzumira velika količina proizvoda s visokim sadržajem, osoba može doživjeti trovanje proteinima.

Višak proteina iz hrane pretvara se u glukozu i ureu u jetri, koje se izlučuju iz organizma putem bubrega. Uz dugotrajnu upotrebu većih količina mogu nastati negativne promjene u organizmu: poremećaji metabolizma, osteoporoza, bolesti jetre i bubrega.

Također, uzrok viška proteina mogu biti urođene ili stečene ljudske bolesti. U tim slučajevima tijelo ne može razgraditi određene klase proteina koji se u njemu postepeno akumuliraju tokom dužeg vremenskog perioda.

Znakovi viška proteina u organizmu su:

• Stalni osećaj žeđi.
• Mogući problemi sa varenjem (zatvor, nadutost, dijareja).
• Promjene raspoloženja i loše zdravlje.
• Moguće debljanje.
• Zadah.
• Hormonski disbalans u organizmu.

Proteinski testovi, vrste pregleda

Da bi se postavila tačna dijagnoza, doktor zapisuje termin za pacijenta neophodne testove. Odstupanjem od norme bilo kojeg pokazatelja, može se suditi o postojećim problemima u tijelu.

Najčešći od njih su proteinski testovi, koji ispituju i otkrivaju nivoe proteina u telu. Materijal za to su obično krv i urin.

Biohemija

Biohemijski test krvi vam omogućava da odredite sadržaj albumina i C-reaktivnog proteina u njemu. Dobiveni rezultat daje informacije o funkcioniranju bubrega, jetre, gušterače i metaboličkim procesima u tijelu.

Normalan nivo ukupnog proteina u krvi je 6 – 8,3 g/dL. Ako je potrebno, liječnik može naručiti dodatne testove kako bi otkrio koji je specifični protein abnormalan. Povišeni proteini mogu biti znak dehidracije. Nizak nivo ukupnog proteina može ukazivati ​​na bolest jetre ili bubrega.

Jednostavan test urina

Opći test urina određuje sadržaj proteina u njemu. Za ovu studiju koristi se jutarnji uzorak urina. U zdrava osoba U urinu ne bi trebalo biti proteina. Dozvoljena je mala količina – do 0,033 g/l.

Prekoračenje ovog pokazatelja ukazuje na upalne procese koji se javljaju u organizmima. Takođe može biti znak hronične bolesti bubrega.

Analiza urina

Analiza ukupnog proteina u urinu je sveobuhvatnija i omogućava vam da procijenite stupanj bolesti pacijenta. Ova metoda otkriva niske molekularne težine i specifične proteine ​​koji se ne otkrivaju jednostavnom analizom. Gubitak velike količine proteina u urinu dovodi do vanjskog i unutrašnjeg oticanja tijela i može biti znak zatajenja bubrega.

Ovom metodom istraživanja koristi se dnevni urin koji pacijent prikuplja tokom dana. Treba ga čuvati u frižideru na temperaturi od +2 do +8 stepeni.

Liječenje nedostatka proteina

Liječenje nedostatka proteina kod pacijenta mora se provoditi pod nadzorom ljekara.

Obično se javlja istovremeno u dva smjera:

1. Dopuna potrebne količine proteina u tijelu, normalizacija njegovog metabolizma. Da biste to učinili, trebali biste slijediti dijetu bogatu proteinima.
2. Lečenje same bolesti lekovima.

Liječenje viška proteina

Da biste liječili višak proteina, prvo morate prilagoditi svoju prehranu smanjenjem konzumacije hrane bogate proteinima. Pošto višak proteina remeti acido-baznu ravnotežu organizam treba da jedete povrće i voće bogato kalijumom: krompir, kajsije, breskve, grožđe, suve šljive.

Ovi proizvodi alkaliziraju tijelo i vraćaju pH faktor.

Pored toga, lekar propisuje lekove koji sadrže enzime. Pomažu u razgradnji proteinskih spojeva nakupljenih u tijelu.

Izvori životinjskih proteina

Uloga proteina u ljudskom organizmu je nezamjenjiva, jer je glavna supstanca koja tijelu obezbjeđuje ishranu, energiju i učestvuje u obnavljanju ćelija. Ovaj spoj pomaže osobi da se odupre bolestima i vodi aktivan način života.

Glavni izvor potpunih proteina je hrana životinjskog porijekla. Jedno od njih je mleko. 100 g napitka sadrži oko 3 g važnih proteina, koji sadrže pravu kombinaciju aminokiselina neophodnih čovjeku.

Mnogi mliječni proizvodi sadrže metionin, aminokiselinu koja osigurava normalnu funkciju jetre. Svježi sir sa niskim udjelom masti sadrži puno proteina. Na 100 g proizvoda ima oko 18 g proteina. Meso ima visok sadržaj kompletnih proteina. Ovisno o sorti, 100 g proizvoda sadrži od 20 g do 30 g.

Vrijednost proteina ribe i morskih plodova nije inferiorna u odnosu na meso. Istovremeno, ovaj proizvod je lakše probavljiv. Najviše proteina ima u tunjevini i morskoj vodi: na 100 g proizvoda otpada od 20 g do 28 g. Jaja imaju vrijedan sastav aminokiselina. Jedno kokošje jaje sadrži oko 12 g proteina, a žumance sadrži 2 puta više proteina od belančevina.

Biljni izvori proteina

Dodatni izvori proteina u ljudskoj ishrani su: mahunarke, povrće, voće, orasi. Jedina biljka koja sadrži kompletan protein je soja. Redovno ga konzumiraju vegetarijanci ili ljudi koji vode zdrav imidžživot.

Glavni proizvodi biljnog porijekla i njihov sadržaj proteina:

Proizvod	Sadržaj proteina, g – na 100 g proizvoda
Soja	35 – 40
Leća	24
Sjeme tikve	20
Nuts	20 – 25
Tofu	20
Sojino mlijeko	3
Zeleni grašak	5
Brokula	3
Spanać	3
Kakao u prahu	24
Sušeno voće	3 – 5
Heljda	10 – 12
Pasulj	6 – 10

Pravilna proteinska ishrana za organizam

Za uravnoteženu ishranu, održavanje svih interni sistemi tijelo treba unositi dovoljno proteina, masti i ugljikohidrata. Potpuno isključenje jedne od komponenti iz prehrane može dovesti do nepovratnih procesa.

Za pravilnu ishranu nutricionisti predlažu pridržavanje sljedećeg omjera supstanci: proteini bi trebali činiti oko 30% dnevne prehrane, masti – 30%, ugljikohidrati – 40%. Istovremeno, poželjno je da oko 60% dnevnih potreba za proteinima budu potpuni proteini.

Prilikom izračunavanja potrebne količine proteina, treba uzeti u obzir da se tokom termičke obrade dio toga uništi. U proizvodima biljnog porijekla, proteini se apsorbiraju u tijelu za 60%, au proizvodima životinjskog podrijetla - do 90%.

Karakteristike proteinske prehrane za rast mišića

Za svaki intenzivan sport važno je povećati mišićnu masu i povećati izdržljivost tijela. To se postiže intenzivnim treningom i posebnom ishranom koja uključuje hranu bogatu proteinima.

Najbolje bi bilo da jelovnik proteinska ishrana sastaviće lekar ili trener sportiste. Važno je pravilno izračunati proteinsku prehranu, broj kalorija, ugljikohidrata i masti.

Proteinska dijeta sportiste treba da uključuje: nemasne mlečne proizvode, nemasno meso, kuvana belanca, nemasne morske ribe. Obroci bi trebali biti frakcijski - 5 puta dnevno. Nakon intenzivnog treninga preporučuje se uzimanje proteinskog šejka.

U periodu povećanja mišićne mase procenat bioloških supstanci je sledeći: 70% - proteini, 30% - masti i ugljeni hidrati. Maksimalno trajanje proteinske dijete ne smije biti duže od 1 mjeseca. Dulje od ovog vremena, njegova upotreba može naštetiti tijelu.

Karakteristike proteinske prehrane za one koji žele smršaviti

Proteinske namirnice, u odnosu na hranu s ugljikohidratima, imaju niži glikemijski indeks, što pomaže u snižavanju šećera u krvi i oslobađanju velikih količina inzulina. Kada ih konzumirate, tijelo troši više vremena na varenje. Kao rezultat toga, osoba duže ne osjeća glad, smanjuje mu se apetit i žudi za raznim grickalicama.

Kada jedete hranu bogatu proteinima, metabolizam se poboljšava. Istovremeno, tijelo troši više kalorija koje se troše na održavanje i hranjenje mišićne mase. Sve to dovodi do gubitka težine.

Da biste postepeno gubili na težini u svakodnevnoj prehrani, trebali biste se pridržavati sljedećeg udjela konzumiranih supstanci: proteini treba da budu 50%, masti – 30%, ugljikohidrati – 20%. Preporučuje se konzumiranje samo proteinske hrane nakon 18 sati.

Uloga proteina u ljudskom tijelu ne može se precijeniti. Njegov nedostatak dovodi do zdravstvenih problema, smanjene aktivnosti i vitalnosti. Višak proteina je štetan i za ljude. Kako se to ne bi dogodilo, važno je odabrati optimalnu prehranu u kojoj će tijelo biti opskrbljeno svim potrebnim tvarima.

Format članka: Lozinsky Oleg

Video o ulozi proteina u ljudskom tijelu

Kako proteini utiču na organizam? Koliko proteina treba da jedete: