Fizička svojstva proteina. Najvažnija hemijska svojstva proteina. Struktura, svojstva i funkcije proteina

Izoelektrična tačka

Amfoternost - kiselo-bazna svojstva proteina.

Kvartarna struktura

Mnogi proteini se sastoje od nekoliko podjedinica (protomera), koje mogu imati isti ili različit sastav aminokiselina. U ovom slučaju, proteini imaju kvartarne strukture. Proteini obično sadrže čak broj podjedinice: dva, četiri, šest. Interakcija nastaje zbog jonskih, vodoničnih veza i van der Waalsovih sila. Odrasli ljudski hemoglobin HbA sastoji se od četiri identične podjedinice u paru ( A 2 β 2).

Kvaternarna struktura pruža mnoge biološke prednosti:

a) dolazi do uštede genetskog materijala, smanjuje se dužina strukturnog gena i mRNA u kojoj se bilježi informacija o primarnoj strukturi proteina.

b) moguća je zamjena podjedinica, što vam omogućava promjenu aktivnosti

enzim u vezi s promjenjivim uvjetima (prilagoditi se). Hemoglobin

novorođenče se sastoji od proteina ( A 2 γ 2) . ali tokom prvih meseci sastav postaje kao kod odrasle osobe (a 2 β 2) .

8.4. fizika- Hemijska svojstva vjeverica

Proteini, poput aminokiselina, su amfoterna jedinjenja i imaju puferska svojstva.

Proteini se mogu podijeliti na neutralni, kiseli i bazični.

Neutralni proteini sadrže jednak broj grupa sklonih jonizaciji: kisele i bazne. Izoelektrična tačka takvih proteina je u okruženju blizu neutralnog ako je pH< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, tada protein postaje negativno nabijeni anion.

NH 3 - protein - COOH<-->+ NH 3 - protein - COO –<-->NH 2 - protein - COO –

pH< pI vodeni rastvor I pH > pI

Kiseli proteini sadrže nejednak broj grupa sklonih jonizaciji: ima više karboksilnih grupa nego amino grupa. U vodenom rastvoru dobijaju negativan naboj, a rastvor postaje kisel. Kada se doda kiselina (H+), protein prvo ulazi u izoelektričnu tačku, a zatim se, u višku kiseline, pretvara u kation. U alkalnom okruženju, takav protein je negativno nabijen (naboj amino grupe nestaje).

Kiseli protein

NH 3 - protein - COO – + H + + NH 3 - protein - COO – + H + + NH 3 - protein - COOH

| <--> | <--> |

COO – COON COOH

Vodeni rastvor pH = p I pH< pI

Proteini u višku kiseline

pozitivno naelektrisan

Kiseli protein u alkalnoj sredini je negativno nabijen

NH 3 - protein - COO – OH – NH 2 - protein - COO –

| <--> |

COO – COO –

pH > pI

Osnovni proteini sadrže nejednak broj grupa sklonih jonizaciji: ima više amino grupa nego karboksilnih grupa. U vodenom rastvoru dobijaju pozitivan naboj, a rastvor postaje alkalni. Kada se doda alkalija (OH –), protein prvo ulazi u izoelektričnu tačku, a zatim se u višku alkalija pretvara u anjon. U kiseloj sredini, takav protein je pozitivno nabijen (naboj karboksilne grupe nestaje)

Oblik proteinskih molekula. Istraživanja nativne konformacije proteinskih molekula su pokazala da ove čestice u većini slučajeva imaju manje-više asimetričan oblik. U zavisnosti od stepena asimetrije, odnosno odnosa između duge (b) i kratke (a) ose proteinskog molekula, razlikuju se globularni (sferični) i fibrilarni (nitasti) proteini.

Globularni su proteinski molekuli u kojima je presavijanje polipeptidnih lanaca dovelo do formiranja sferne strukture. Među njima postoje strogo sferni, elipsoidni i štapićasti. Razlikuju se po stepenu asimetrije. Na primjer, albumin jaja ima b/a = 3, gliadin pšenice - 11, a zein kukuruza - 20. Mnogi proteini u prirodi su globularni.

Fibrilarni proteini formiraju dugačke, visoko asimetrične filamente. Mnogi od njih imaju strukturnu ili mehaničku funkciju. To su kolagen (b/a - 200), keratini, fibroin.

Proteini svake grupe imaju svoje karakteristična svojstva. Mnogi globularni proteini su topljivi u vodi i razrijeđenim slanim otopinama. Rastvorljive fibrilarne proteine ​​karakteriziraju vrlo viskozne otopine. Globularni proteini, po pravilu, imaju dobru biološku vrijednost - apsorbuju se tokom varenja, dok mnogi fibrilarni proteini nisu.

Ne postoji jasna granica između globularnih i fibrilarnih proteina. Brojni proteini zauzimaju srednju poziciju i kombinuju karakteristike globularnih i fibrilarnih. Takvi proteini uključuju, na primjer, mišićni miozin (b/a = 75) i fibrinogen u krvi (b/a = 18). Miozin ima oblik štapića, sličan obliku fibrilarnih proteina, međutim, kao i globularni proteini, topiv je u fiziološkim otopinama. Otopine miozina i fibrinogena su viskozne. Ovi proteini se apsorbuju tokom procesa varenja. Istovremeno, aktin, globularni mišićni protein, se ne apsorbira.

Denaturacija proteina. Prirodna konformacija proteinskih molekula nije kruta, prilično je labilna (latinski “labilis” - klizanje) i može biti ozbiljno poremećena pod brojnim uticajima. Kršenje prirodne konformacije proteina, praćeno promjenom njegovih prirodnih svojstava bez prekida peptidnih veza, naziva se denaturacija (latinski "denaturare" - lišiti prirodna svojstva) vjeverica.

Denaturacija proteina može biti uzrokovana različitim razlozima, što dovodi do narušavanja slabih interakcija, kao i do pucanja disulfidnih veza koje stabiliziraju njihovu nativnu strukturu.

Zagrijavanje većine proteina na temperature iznad 50°C, kao i ultraljubičasto i druge vrste visokoenergetskog zračenja, povećavaju vibracije atoma polipeptidnog lanca, što dovodi do prekida različitih veza u njima. Čak i mehaničko mućkanje može uzrokovati denaturaciju proteina.

Do denaturacije proteina dolazi i zbog izlaganja kemikalijama. Jake kiseline ili lužine utiču na ionizaciju kiselih i baznih grupa, uzrokujući prekid jonskih i nekih vodoničnih veza u proteinskim molekulima. Urea (H 2 N-CO-NH 2) i organski rastvarači - alkoholi, fenoli i dr. - remete sistem vodoničnih veza i slabe hidrofobne interakcije u proteinskim molekulima (urea - zbog narušavanja strukture vode, organski rastvarači - zbog uspostavljanja kontakata sa nepolarnim radikalima aminokiselina). Merkaptoetanol razgrađuje disulfidne veze u proteinima. Joni teških metala remete slabe interakcije.

Tokom denaturacije mijenjaju se svojstva proteina i prije svega smanjuje se njegova rastvorljivost. Na primjer, prilikom ključanja, proteini se koaguliraju i talože iz otopina u obliku ugrušaka (kao pri ključanju kokošje jaje). Do taloženja proteina iz rastvora dolazi i pod uticajem proteinskih taložnika, koji uključuju trihlorsirćetnu kiselinu, Barnsteinov reagens (mješavina natrijum hidroksida sa bakar sulfatom), rastvor tanina itd.

Tokom denaturacije, smanjuje se sposobnost proteina da apsorbira vodu, odnosno sposobnost bubrenja; Mogu se pojaviti nove hemijske grupe, na primer: kada su izložene kaptoetanolu - SH grupe. Kao rezultat denaturacije, protein gubi svoju biološku aktivnost.

Iako primarna struktura proteina nije oštećena tokom denaturacije, promjene su nepovratne. Međutim, na primjer, kada se urea postupno uklanja dijalizom iz denaturiranog proteinskog rastvora, dolazi do njene renaturacije: obnavlja se nativna struktura proteina, a sa njom, u jednom ili drugom stepenu, njegova nativna svojstva. Ova denaturacija se naziva reverzibilnom.

Do nepovratne denaturacije proteina dolazi tokom procesa starenja organizama. Stoga, na primjer, sjeme biljaka, čak i pod optimalnim uvjetima skladištenja, postepeno gubi svoju održivost.

Do denaturacije proteina dolazi prilikom pečenja hleba, sušenja testenina, povrća, tokom kuvanja itd. biološka vrijednost ovi proteini, budući da se denaturirani (djelimično uništeni) proteini lakše apsorbuju tokom varenja.

Izoelektrična tačka proteina. Proteini sadrže različite bazične i kisele grupe koje imaju sposobnost jonizacije. U jako kiseloj sredini, glavne grupe (amino grupe itd.) se aktivno protoniraju i proteinski molekuli dobijaju ukupni pozitivan naboj, a u jako alkalnoj sredini karboksilne grupe lako disociraju, a proteinski molekuli dobijaju ukupni negativni naboj.

Izvori pozitivnog naboja u proteinima su bočni radikali lizina, arginina i histidina, te α-amino grupa N-terminalnog aminokiselinskog ostatka. Izvori negativnog naboja su bočni radikali ostataka asparaginske i glutaminske kiseline, te a-karboksilna grupa C-terminalnog aminokiselinskog ostatka.

Pri određenoj pH vrijednosti medija uočava se jednakost pozitivnih i negativnih naboja na površini proteinske molekule, odnosno njen ukupni električni naboj ispada da je jednaka nuli. pH vrijednost otopine pri kojoj je proteinski molekul električno neutralan naziva se izoelektrična točka proteina (pi).

Izoelektrične tačke su karakteristične konstante proteina. One su određene njihovim sastavom i strukturom aminokiselina: brojem i lokacijom kiselih i baznih aminokiselinskih ostataka u polipeptidnim lancima. Izoelektrične tačke proteina, u kojima prevladavaju kiseli ostaci aminokiselina, nalaze se u pH području<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Izoelektrične tačke većine proteina su u blago kiseloj sredini.

U izoelektričnom stanju, proteinske otopine imaju minimalni viskozitet. To je zbog promjene oblika proteinske molekule. U izoelektričnoj tački, suprotno nabijene grupe privlače jedna drugu, a proteini se uvijaju u kuglice. Kada se pH pomakne od izoelektrične tačke, grupe sa istim nabojem se međusobno odbijaju i proteinski molekuli se razvijaju. U nesavijenom stanju, proteinski molekuli daju rastvorima veći viskozitet nego kada su umotani u kuglice.

Na izoelektričnoj tački, proteini imaju minimalnu rastvorljivost i lako se talože.

Međutim, precipitacija proteina na izoelektričnoj tački još uvijek ne dolazi. To sprječavaju strukturirani molekuli vode, koji zadržavaju značajan dio hidrofobnih aminokiselinskih radikala na površini proteinskih globula.

Proteini se mogu taložiti organskim rastvaračima (alkohol, aceton), koji remete sistem hidrofobnih kontakata u proteinskim molekulima, kao i visokim koncentracijama soli (metoda saljenja), koje smanjuju hidrataciju proteinskih globula. U potonjem slučaju, dio vode odlazi na otapanje soli i prestaje sudjelovati u rastvaranju proteina. Zbog nedostatka rastvarača, takvo rješenje postaje prezasićeno, što podrazumijeva taloženje njegovog dijela. Molekule proteina počinju da se lepe zajedno i, formirajući sve veće čestice, postepeno se talože iz rastvora.

Optička svojstva proteina. Proteinski rastvori imaju optičku aktivnost, odnosno sposobnost da rotiraju ravninu polarizacije svetlosti. Ovo svojstvo proteina je zbog prisutnosti elemenata asimetrije u njihovim molekulima - asimetričnih atoma ugljika i desne α-heliksa.

Kada protein denaturira, njegova optička svojstva se mijenjaju, što je povezano s uništavanjem α-heliksa. Optička svojstva potpuno denaturiranih proteina zavise samo od prisutnosti asimetričnih atoma ugljika u njima.

Razlikom u optičkim svojstvima proteina prije i nakon denaturacije može se odrediti stepen njegove helikalizacije.

Kvalitativne reakcije na proteine. Proteine ​​karakteriziraju reakcije boje zbog prisustva određenih kemijskih grupa u njima. Ove reakcije se često koriste za otkrivanje proteina.

Kada se u otopinu proteina dodaju bakar sulfat i alkalija, pojavljuje se lila boja zbog stvaranja kompleksa bakrenih jona s peptidnim grupama proteina. Pošto ovu reakciju proizvodi biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), naziva se biuret. Često se koristi za kvantitativno određivanje proteina, zajedno sa metodom I. Kjeldahla, jer je intenzitet dobijene boje proporcionalan koncentraciji proteina u rastvoru.

Prilikom zagrijavanja otopina proteina s koncentriranim azotne kiselineŽuta boja se pojavljuje zbog stvaranja nitro derivata aromatskih aminokiselina. Ova reakcija se zove ksantoprotein(grčki “xanthos” - žuto).

Kada se zagriju, mnoge otopine proteina reagiraju s otopinom živinog nitrata, koji formira grimizno obojene kompleksne spojeve s fenolima i njihovim derivatima. Ovo je kvalitativna Millonova reakcija na tirozin.

Kao rezultat zagrijavanja većine proteinskih otopina olovnim acetatom u alkalnoj sredini, taloži se crni precipitat olovnog sulfida. Ova reakcija se koristi za otkrivanje aminokiselina koje sadrže sumpor i naziva se Follova reakcija.

Struktura proteina

Vjeverice- visoka molekularna težina organska jedinjenja, koji se sastoji od α-aminokiselinskih ostataka.

IN sastav proteina uključuje ugljenik, vodonik, azot, kiseonik, sumpor. Neki proteini formiraju komplekse s drugim molekulima koji sadrže fosfor, željezo, cink i bakar.

Proteini imaju veliku molekulsku masu: albumin jajeta - 36 000, hemoglobin - 152 000, miozin - 500 000. Za poređenje: molekulska težina alkohola je 46, sirćetne kiseline - 60, benzena - 78.

Aminokiselinski sastav proteina

Vjeverice- neperiodični polimeri, čiji su monomeri α-aminokiseline. Tipično, 20 vrsta α-aminokiselina se nazivaju proteinski monomeri, iako se preko 170 njih nalazi u ćelijama i tkivima.

Ovisno o tome da li se aminokiseline mogu sintetizirati u tijelu ljudi i drugih životinja, razlikuju se: neesencijalne aminokiseline- može se sintetizirati; esencijalne aminokiseline- ne može se sintetizirati. Esencijalne aminokiseline se u organizam moraju uneti hranom. Biljke sintetiziraju sve vrste aminokiselina.

Ovisno o sastavu aminokiselina, proteini su: potpuni- sadrže kompletan set aminokiselina; neispravan- u njihovom sastavu nema aminokiselina. Ako se proteini sastoje samo od aminokiselina, nazivaju se jednostavno. Ako proteini sadrže pored aminokiselina i neaminokiselinsku komponentu (protetičku grupu), nazivaju se kompleks. Protetičku grupu mogu predstavljati metali (metaloproteini), ugljikohidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini), nukleinske kiseline(nukleoproteini).

Osobine proteina

Sastav aminokiselina i struktura proteinske molekule to određuju svojstva. Proteini kombinuju bazična i kisela svojstva, određena radikalima aminokiselina: što je više kiselih aminokiselina u proteinu, to su njegova kisela svojstva izraženija. Određuje se sposobnost doniranja i dodavanja H+ puferska svojstva proteina; Jedan od najmoćnijih pufera je hemoglobin u crvenim krvnim zrncima, koji održava pH krvi na konstantnom nivou. Postoje rastvorljivi proteini (fibrinogen), a postoje i netopivi proteini koji obavljaju mehaničke funkcije (fibroin, keratin, kolagen). Postoje proteini koji su hemijski aktivni (enzimi), postoje hemijski neaktivni proteini koji su otporni na različite uslove okoline i oni koji su izuzetno nestabilni.

Vanjski faktori (toplota, ultraljubičasto zračenje, teški metali i njihove soli, pH promjene, zračenje, dehidracija) mogu uzrokovati poremećaj strukturne organizacije proteinskog molekula. Proces gubitka trodimenzionalne konformacije svojstvene datoj proteinskoj molekuli naziva se denaturacija. Uzrok denaturacije je kidanje veza koje stabiliziraju određenu proteinsku strukturu. U početku se prekidaju najslabije veze, a kako uslovi postaju strožiji, prekidaju se i one jače. Stoga se prvo gube kvartarne, zatim tercijarne i sekundarne strukture. Promjena prostorne konfiguracije dovodi do promjene svojstava proteina i, kao rezultat, onemogućuje proteinu da obavlja svoje inherentne biološke funkcije. Ako denaturacija nije praćena uništavanjem primarne strukture, onda može biti reverzibilan, u ovom slučaju dolazi do samooporavka konformacije karakteristične za protein. Na primjer, proteini membranskih receptora prolaze kroz takvu denaturaciju. Proces obnavljanja strukture proteina nakon denaturacije naziva se renaturacija. Ako je obnova prostorne konfiguracije proteina nemoguća, onda se naziva denaturacija nepovratan.

Funkcije proteina

Katalitički: Jedan od bitne funkcije proteini. Obezbeđuju ga proteini - enzimi koji ubrzavaju biohemijske reakcije koje se dešavaju u ćelijama. Na primjer, ribuloza bifosfat karboksilaza katalizira fiksaciju CO 2 tokom fotosinteze.



Hemijska svojstva proteina

Fizička svojstva proteini

Fizička i hemijska svojstva proteina. Reakcije boje proteina

Svojstva proteina su različita koliko i funkcije koje obavljaju. Neki proteini se otapaju u vodi, obično formirajući koloidne otopine (na primjer, bjelanjak jajeta); drugi se otapaju u razrijeđenim otopinama soli; drugi su netopivi (na primjer, proteini integumentarnih tkiva).

U radikalima aminokiselinskih ostataka, proteini sadrže različite funkcionalne grupe koje su sposobne da učestvuju u mnogim reakcijama. Proteini prolaze kroz reakcije oksidacije-redukcije, esterifikacije, alkilacije, nitriranja i mogu formirati soli i sa kiselinama i sa bazama (proteini su amfoterni).

1. Hidroliza proteina: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Aminokiselina 1 aminokiselina 2

2. Precipitacija proteina:

a) reverzibilan

Protein u rastvoru ↔ proteinski precipitat. Nastaje pod uticajem rastvora soli Na+, K+

b) nepovratna (denaturacija)

Prilikom denaturacije pod uticajem spoljašnjih faktora (temperatura; mehaničko delovanje - pritisak, trljanje, tresenje, ultrazvuk; dejstvo hemijskih agenasa - kiselina, lužina i sl.) dolazi do promene u sekundarnoj, tercijarnoj i kvartarnoj strukturi proteina. makromolekula, tj. njen izvorni prostorna struktura. Primarna struktura, a samim tim hemijski sastav proteini se ne menjaju.

Tokom denaturacije, fizička svojstva proteina se mijenjaju: rastvorljivost se smanjuje i biološka aktivnost se gubi. Istovremeno se povećava aktivnost određenih hemijskih grupa, olakšava se dejstvo proteolitičkih enzima na proteine, pa se stoga lakše hidroliziraju.

Na primjer, albumin - bjelanjak - na temperaturi od 60-70° precipitira iz otopine (koagulira), gubeći sposobnost rastvaranja u vodi.

Shema procesa denaturacije proteina (uništenje tercijarne i sekundarne strukture proteinskih molekula)

,3. Sagorevanje proteina

Proteini sagorevaju i proizvode dušik, ugljični dioksid, vodu i neke druge tvari. Izgaranje je praćeno karakterističnim mirisom spaljenog perja

4. Boja (kvalitativne) reakcije na proteine:

a) ksantoproteinska reakcija (na aminokiselinske ostatke koji sadrže benzenske prstenove):

Protein + HNO 3 (konc.) → žuta boja

b) biuretna reakcija (na peptidne veze):

Protein + CuSO 4 (zasićen) + NaOH (konc) → svijetlo ljubičasta boja

c) reakcija cisteina (na aminokiselinske ostatke koji sadrže sumpor):

Protein + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → Crna boja

Proteini su osnova cijelog života na Zemlji i obavljaju različite funkcije u organizmima.

vjeverice- To su visokomolekularni (molekularna masa varira od 5-10 hiljada do 1 milion ili više) prirodni polimeri, čiji su molekuli izgrađeni od ostataka aminokiselina povezanih amidnom (peptidnom) vezom.

Proteini se nazivaju i proteini (grčki "protos" - prvi, važan). Broj aminokiselinskih ostataka u proteinskom molekulu uvelike varira i ponekad doseže nekoliko hiljada. Svaki protein ima svoju inherentnu sekvencu aminokiselinskih ostataka.

Proteini obavljaju različite biološke funkcije: katalitičke (enzimi), regulatorne (hormoni), strukturne (kolagen, fibroin), motoričke (miozin), transportne (hemoglobin, mioglobin), zaštitne (imunoglobulini, interferon), skladištenje (kazein, albumin, gliadin) i drugi.

Proteini su osnova biomembrana, najvažnije komponente ćelije i ćelijskih komponenti. Oni igraju ključnu ulogu u životu ćelije, što predstavlja, takoreći, materijalnu osnovu njene hemijske aktivnosti.

Izuzetno svojstvo proteina je samoorganizacija strukture, odnosno njegovu sposobnost da spontano stvori određenu prostornu strukturu karakterističnu samo za dati protein. U suštini, sve aktivnosti tijela (razvoj, kretanje, obavljanje raznih funkcija i još mnogo toga) povezane su s proteinskim supstancama. Nemoguće je zamisliti život bez proteina.

Proteini su najvažniji komponenta hrana za ljude i životinje, dobavljač esencijalnih aminokiselina.

Struktura proteina

U prostornoj strukturi proteina veliki značaj ima karakter R-radikala (ostataka) u molekulima aminokiselina. Nepolarni radikali aminokiselina obično se nalaze unutar proteinske makromolekule i uzrokuju hidrofobne interakcije; polarni radikali koji sadrže jonske (jonske) grupe obično se nalaze na površini proteinske makromolekule i karakteriziraju elektrostatičke (jonske) interakcije. Polarni nejonski radikali (na primjer, koji sadrže alkoholne OH grupe, amidne grupe) mogu se nalaziti i na površini i unutar proteinske molekule. Učestvuju u stvaranju vodoničnih veza.

U proteinskim molekulima, α-amino kiseline su međusobno povezane peptidnim (-CO-NH-) vezama:

Ovako konstruisani polipeptidni lanci ili pojedinačne sekcije unutar polipeptidnog lanca mogu u nekim slučajevima biti dodatno međusobno povezane disulfidnim (-S-S-) vezama ili, kako se često nazivaju, disulfidnim mostovima.

Veliku ulogu u stvaranju strukture proteina igraju ionske (soli) i vodonične veze, kao i hidrofobna interakcija - posebna vrsta kontakta između hidrofobnih komponenti proteinskih molekula u vodena sredina. Sve ove veze imaju različite jačine i osiguravaju formiranje složene, velike proteinske molekule.

Uprkos razlici u strukturi i funkcijama proteinskih supstanci, njihov elementarni sastav neznatno varira (u % po suvoj težini): ugljenik - 51-53; kiseonik - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; vodonik - 6,5-7,3; sumpor - 0,3-2,5.

Neki proteini sadrže male količine fosfora, selena i drugih elemenata.

Redoslijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarne strukture proteina.

Molekul proteina može se sastojati od jednog ili više polipeptidnih lanaca, od kojih svaki sadrži različit broj aminokiselinskih ostataka. S obzirom na broj mogućih kombinacija, raznolikost proteina je gotovo neograničena, ali ne postoje svi u prirodi.

Ukupan broj različitih vrsta proteina u svim vrstama živih organizama je 10 11 -10 12. Za proteine ​​čiju strukturu karakteriše izuzetna složenost, pored primarne, više visoki nivoi strukturna organizacija: sekundarne, tercijarne, a ponekad i kvartarne strukture.

Sekundarna struktura većina proteina posjeduje, iako ne uvijek duž cijele dužine polipeptidnog lanca. Polipeptidni lanci sa određenom sekundarnom strukturom mogu biti različito locirani u prostoru.

U formaciji tercijarna struktura Pored vodoničnih veza, važnu ulogu imaju ionske i hidrofobne interakcije. Na osnovu prirode "pakiranja" proteinske molekule razlikuju se globularni, ili sferni, i fibrilar, ili filamentozni proteini (tabela 12).

Za globularne proteine, a-helikalna struktura je tipičnija; spirale su zakrivljene, "savijene". Makromolekula ima sferni oblik. Otapaju se u vodi i fiziološkim rastvorima i formiraju koloidne sisteme. Većina proteina u životinjama, biljkama i mikroorganizmima su globularni proteini.

Za fibrilarne proteine ​​tipičnija je filamentozna struktura. Općenito su nerastvorljivi u vodi. Fibrilarni proteini obično obavljaju funkcije formiranja strukture. Njihova svojstva (snaga, rastezljivost) zavise od načina pakovanja polipeptidnih lanaca. Primjeri fibrilarnih proteina su miozin i keratin. U nekim slučajevima, pojedinačne proteinske podjedinice formiraju složene ansamble uz pomoć vodikovih veza, elektrostatičkih i drugih interakcija. U ovom slučaju se formira kvartarne strukture proteini.

Primjer proteina s kvaternarnom strukturom je hemoglobin u krvi. Samo s takvom strukturom obavlja svoje funkcije - vezuje kisik i prenosi ga do tkiva i organa.

Međutim, treba napomenuti da u organizaciji viših proteinskih struktura isključiva uloga pripada primarnoj strukturi.

Klasifikacija proteina

Postoji nekoliko klasifikacija proteina:

1. Po stepenu težine (jednostavne i složene).
2. Prema obliku molekula (globularni i fibrilarni proteini).
3. Prema rastvorljivosti u pojedinačnim rastvaračima (topivi u vodi, rastvorljivi u razblaženim slanim rastvorima - albumini, rastvorljivi u alkoholu - prolamini, rastvorljivi u razblaženim alkalijama i kiselinama - glutelini).
4. Prema izvršenim funkcijama (na primjer, skladišteni proteini, proteini skeleta, itd.).

Osobine proteina

Proteini su amfoterni elektroliti. Pri određenoj pH vrijednosti (koja se zove izoelektrična točka), broj pozitivnih i negativnih naboja u molekuli proteina je jednak. Ovo je jedno od glavnih svojstava proteina. Proteini su u ovom trenutku električno neutralni, a njihova topljivost u vodi je najniža. Sposobnost proteina da smanje rastvorljivost kada njihovi molekuli dostignu električnu neutralnost koristi se za izolaciju iz rastvora, na primer, u tehnologiji dobijanja proteinskih proizvoda.

Hidratacija. Proces hidratacije podrazumijeva vezivanje vode proteinima, a oni pokazuju hidrofilna svojstva: bubre, povećavaju se njihova masa i volumen. Bubrenje pojedinih proteina ovisi isključivo o njihovoj strukturi. Hidrofilne amidne (-CO-NH-, peptidna veza), aminske (-NH 2) i karboksilne (-COOH) grupe prisutne u sastavu i smještene na površini proteinske makromolekule privlače molekule vode, striktno ih orijentirajući na površini molekula. Hidraciona (vodena) ljuska koja okružuje proteinske globule sprečava agregaciju i sedimentaciju, te stoga doprinosi stabilnosti proteinskih rastvora. Na izoelektričnoj tački, proteini imaju najmanju sposobnost da vežu vodu; hidrataciona ljuska oko proteinskih molekula je uništena, pa se kombinuju i formiraju velike agregate. Do agregacije proteinskih molekula dolazi i kada se dehidriraju uz pomoć određenih organskih rastvarača, na primjer, etil alkohola. To dovodi do taloženja proteina. Kada se pH okoline promijeni, proteinska makromolekula postaje nabijena i njen hidratacijski kapacitet se mijenja.

Uz ograničeno bubrenje, koncentrirani proteinski rastvori formiraju složene sisteme tzv žele.

Želei nisu tečni, elastični, imaju plastičnost, određenu mehaničku čvrstoću i mogu zadržati svoj oblik. Globularni proteini mogu biti potpuno hidratizirani i otopljeni u vodi (na primjer, mliječni proteini), formirajući otopine niskih koncentracija. Hidrofilna svojstva proteina, odnosno njihova sposobnost bubrenja, stvaranja želea, stabilizacije suspenzija, emulzija i pjena, od velikog su značaja u biologiji i Prehrambena industrija. Vrlo pokretljiv žele, izgrađen uglavnom od proteinskih molekula, je citoplazma - sirovi gluten izolovan iz pšeničnog tijesta; sadrži do 65% vode. Različita hidrofilnost proteina glutena jedan je od znakova koji karakterišu kvalitet pšeničnog zrna i brašna dobijenog iz njega (tzv. jaka i slaba pšenica). Hidrofilnost proteina zrna i brašna igra važnu ulogu u skladištenju i preradi žitarica i pečenju. Tijesto koje se dobiva u pekarskoj proizvodnji je protein nabubren u vodi, koncentrirani žele koji sadrži zrna škroba.

Denaturacija proteina. Prilikom denaturacije pod uticajem spoljašnjih faktora (temperatura, mehanički stres, dejstvo hemijskih agenasa i niz drugih faktora), dolazi do promene sekundarne, tercijarne i kvarterne strukture proteinske makromolekule, odnosno njene nativne prostorne strukture. Primarna struktura, a samim tim i hemijski sastav proteina, se ne menja. Fizička svojstva se mijenjaju: topljivost i sposobnost hidratacije se smanjuju, biološka aktivnost se gubi. Oblik proteinske makromolekule se mijenja i dolazi do agregacije. Istovremeno se povećava aktivnost određenih hemijskih grupa, olakšava se dejstvo proteolitičkih enzima na proteine, pa se stoga lakše hidroliziraju.

U prehrambenoj tehnologiji od posebnog je praktičnog značaja termička denaturacija proteina, čiji stepen zavisi od temperature, trajanja zagrevanja i vlažnosti. Ovo se mora imati na umu kada se razvijaju režimi toplinske obrade prehrambenih sirovina, poluproizvoda, a ponekad i gotovih proizvoda. Procesi termičke denaturacije igraju posebnu ulogu u blanširanju biljnog materijala, sušenju žitarica, pečenju kruha i proizvodnji tjestenine. Denaturacija proteina može biti uzrokovana i mehaničkim djelovanjem (pritisak, trljanje, tresenje, ultrazvuk). Konačno, denaturacija proteina je uzrokovana djelovanjem kemijskih reagensa (kiseline, lužine, alkohol, aceton). Sve ove tehnike se široko koriste u hrani i biotehnologiji.

Pjenjenje. Proces pjene se odnosi na sposobnost proteina da formiraju visoko koncentrirane tečno-gasne sisteme zvane pjene. Stabilnost pjene, u kojoj je protein sredstvo za pjenjenje, ne zavisi samo od njene prirode i koncentracije, već i od temperature. Proteini se široko koriste kao sredstva za pjenjenje u konditorskoj industriji (marshmallows, marshmallows, souffle). Hleb ima pjenastu strukturu, a to utiče na njegov ukus.

Molekuli proteina, pod uticajem brojnih faktora, mogu biti uništeni ili stupiti u interakciju sa drugim supstancama da bi nastali novi proizvodi. Za prehrambenu industriju mogu se razlikovati dva važna procesa:

1) hidroliza proteina pod dejstvom enzima;

2) interakcija amino grupa proteina ili aminokiselina sa karbonil grupama redukujućih šećera.

Pod uticajem enzima proteaze koji kataliziraju hidrolitičku razgradnju proteina, potonji se razlažu na više jednostavni proizvodi(poli- i dipeptide) i konačno u aminokiseline. Brzina hidrolize proteina zavisi od njegovog sastava, molekularne strukture, aktivnosti enzima i uslova.

Hidroliza proteina. Reakcija hidrolize za stvaranje aminokiselina u opšti pogled može se napisati ovako:

Sagorijevanje. Proteini sagorevaju i proizvode dušik, ugljični dioksid i vodu, kao i neke druge tvari. Izgaranje je praćeno karakterističnim mirisom spaljenog perja.

Reakcije boje na proteine. Za kvalitativno određivanje proteina koriste se sljedeće reakcije:

1) ksantoprotein, u kojoj dolazi do interakcije aromatskih i heteroatomskih ciklusa u proteinskoj molekuli sa koncentriranom dušičnom kiselinom, praćeno pojavom žute boje.

2) biuret, u kojem slabo alkalne otopine proteina stupaju u interakciju s otopinom bakar (II) sulfata i formiraju kompleksna jedinjenja između Cu 2+ jona i polipeptida. Reakcija je praćena pojavom ljubičasto-plave boje.