آنچه در پروتئین ها وجود دارد. ساختار و عملکرد پروتئین ها سازماندهی فضایی مولکول های پروتئین

سنجاب ها- ترکیبات آلی با مولکولی بالا متشکل از بقایای اسید آمینه که در یک زنجیره طولانی توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل شده اند.

ترکیب پروتئین موجودات زنده تنها شامل 20 نوع اسید آمینه است که همه آنها آلفا آمینه هستند و ترکیب اسید آمینه پروتئین ها و ترتیب ارتباط آنها با یکدیگر توسط کد ژنتیکی فردی یک موجود زنده تعیین می شود. ارگانیسم

یکی از ویژگی های پروتئین ها توانایی آنها در ایجاد خود به خود ساختارهای فضایی است که فقط برای این پروتئین خاص مشخص می شود.

پروتئین ها به دلیل ویژگی ساختاری خود می توانند خواص مختلفی داشته باشند. به عنوان مثال، پروتئین هایی که ساختار چهارتایی کروی دارند، به ویژه پروتئین تخم مرغ، در آب حل می شوند و محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند. پروتئین هایی با ساختار چهارتایی فیبریلار در آب حل نمی شوند. پروتئین های فیبریلار، به ویژه، ناخن، مو، غضروف را تشکیل می دهند.

خواص شیمیایی پروتئین ها

هیدرولیز

همه پروتئین ها قادر به انجام هیدرولیز هستند. در صورت هیدرولیز کامل پروتئین ها، مخلوطی از اسیدهای آمینه α تشکیل می شود:

پروتئین + nH 2 O => مخلوطی از اسیدهای آمینه α

دناتوره سازی

تخریب ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم پروتئین بدون تخریب ساختار اولیه آن را دناتوره می گویند. دناتوره شدن پروتئین می تواند تحت تأثیر محلول های نمک های سدیم، پتاسیم یا آمونیوم انجام شود - چنین دناتوره سازی برگشت پذیر است:

دناتوره شدن تحت تأثیر تشعشع (مثلاً گرمایش) یا پردازش پروتئین با نمکهای فلزات سنگین غیرقابل برگشت است:

بنابراین، به عنوان مثال، دناتوره شدن غیرقابل برگشت پروتئین در طول عملیات حرارتی تخم مرغ ها در طول آماده سازی آنها مشاهده می شود. در نتیجه دناتوره شدن سفیده تخم مرغ، توانایی حل شدن آن در آب با تشکیل محلول کلوئیدی از بین می رود.

واکنش های کیفی به پروتئین ها

واکنش بیورت

اگر محلول هیدروکسید سدیم 10% به محلول حاوی پروتئین اضافه شود و سپس مقدار کمی محلول سولفات مس 1% اضافه شود، رنگ بنفش ظاهر می شود.

محلول پروتئین + NaOH (محلول 10٪) + СuSO 4 = رنگ بنفش

واکنش زانتوپروتئین

محلول های پروتئینی وقتی با اسید نیتریک غلیظ می جوشند زرد می شوند:

محلول پروتئین + HNO 3 (conc.) => رنگ زرد

عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها

کاتالیزوری	تسریع واکنش های شیمیایی مختلف در موجودات زنده	آنزیم ها
ساختاری	مصالح ساختمانی سلول	کلاژن، پروتئین های غشای سلولی
محافظ	از بدن در برابر عفونت محافظت می کند	ایمونوگلوبولین ها، اینترفرون
نظارتی	فرآیندهای متابولیک را تنظیم می کند	هورمون ها
حمل و نقل	انتقال مواد حیاتی از یک قسمت بدن به قسمت دیگر	هموگلوبین حامل اکسیژن است
انرژی	تامین انرژی بدن	1 گرم پروتئین می تواند 17.6 ژول انرژی برای بدن تامین کند
موتور (موتور)	هر عملکرد حرکتی بدن	میوزین (پروتئین ماهیچه ای)

ساختار مولکول های پروتئین ارتباط ویژگی ها، عملکردها و فعالیت پروتئین ها با سازمان ساختاری آنها (ویژگی، وابستگی گونه، اثر شناخت، پویایی، اثر تعامل مشارکتی).

سنجاب ها - اینها مواد حاوی نیتروژن با مولکولی بالا هستند که متشکل از بقایای اسید آمینه هستند که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. پروتئین ها را پروتئین می نامند.

پروتئین های ساده از اسیدهای آمینه ساخته می شوند و پس از هیدرولیز، به ترتیب تنها به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. پروتئین های پیچیده پروتئین های دو جزئی هستند که از پروتئین ساده و یک جزء غیر پروتئینی به نام گروه پروتز تشکیل شده اند. در جریان هیدرولیز پروتئین های پیچیده، علاوه بر اسیدهای آمینه آزاد، قسمت غیر پروتئینی یا محصولات پوسیده آن آزاد می شود. پروتئین های ساده به نوبه خود بر اساس برخی معیارهای انتخاب شده مشروط به تعدادی زیر گروه تقسیم می شوند: پروتامین ها، هیستون ها، آلبومین ها، گلوبولین ها، پرولامین ها، گلوتلین ها و غیره.

طبقه بندی پروتئین های پیچیده بر اساس ماهیت شیمیایی جزء غیر پروتئینی آنها است. مطابق با این موارد، عبارتند از: فسفوپروتئین ها (حاوی اسید فسفریک)، کروموپروتئین ها (شامل رنگدانه ها)، نوکلئوپروتئین ها (حاوی اسیدهای نوکلئیک)، گلیکوپروتئین ها (حاوی کربوهیدرات ها)، لیپوپروتئین ها (حاوی لیپیدها) و متالوپروتئین ها (حاوی فلزات).

3. ساختار پروتئین.

دنباله ای از باقی مانده های اسید آمینه در زنجیره پلی پپتیدی یک مولکول پروتئین نامیده می شود. ساختار اولیه پروتئین. ساختار اولیه پروتئین، علاوه بر تعداد زیادی پیوند پپتیدی، معمولاً حاوی تعداد کمی پیوند دی سولفیدی (-S-S-) نیز می باشد. پیکربندی فضایی زنجیره پلی پپتیدی، به طور دقیق تر، نوع مارپیچ پلی پپتیدی، تعیین می کندثانوی ساختار پروتئین، ارائه شده است عمدتا α-مارپیچ،که توسط پیوندهای هیدروژنی ثابت می شود. ساختار سوم- زنجیر پلی پپتیدی، به طور کامل یا جزئی پیچ خورده، در فضا (در یک کروی) قرار گرفته یا بسته بندی شده است. پایداری شناخته شده ساختار سوم پروتئین توسط پیوندهای هیدروژنی، نیروهای بین مولکولی واندروالس، برهمکنش الکترواستاتیکی گروه های باردار و غیره ایجاد می شود.

ساختار پروتئین کواترنر - ساختاری متشکل از تعداد معینی از زنجیره های پلی پپتیدی که موقعیت کاملاً ثابتی نسبت به یکدیگر دارند.

مثال کلاسیک پروتئینی که ساختار چهارتایی دارد هموگلوبین

خواص فیزیکی پروتئین ها:محلول های ویسکوزیته بالا،

انتشار ناچیز، ظرفیت تورم زیاد، فعالیت نوری، تحرک در میدان الکتریکی، فشار اسمزی کم و فشار انکوتیک بالا، توانایی جذب اشعه ماوراء بنفش در 280 نانومتر، مانند اسیدهای آمینه، به دلیل وجود NH2- و COOH- آزاد، آمفوتریک هستند. گروه ها و به ترتیب با تمام اسیدها و بازهای سنت شما مشخص می شوند. آنها خواص آبدوست برجسته ای دارند. محلول های آنها فشار اسمزی بسیار کم، ویسکوزیته بالا و انتشار کمی دارند. پروتئین ها می توانند تا حد زیادی متورم شوند. پدیده پراکندگی نور، که زیربنای تعیین کمی پروتئین ها با روش نفلومتری است، با حالت کلوئیدی پروتئین ها مرتبط است.

پروتئین ها می توانند ترکیبات آلی با وزن مولکولی کم و یون های معدنی را روی سطح خود جذب کنند. این ویژگی عملکردهای حمل و نقل هر پروتئین را تعیین می کند.

خواص شیمیایی پروتئین هامتنوع هستند، زیرا رادیکال های جانبی بقایای اسید آمینه حاوی گروه های عملکردی مختلفی هستند (-NH2، -COOH، -OH، -SH، و غیره). یک واکنش مشخصه برای پروتئین ها هیدرولیز پیوندهای پپتیدی است. به دلیل وجود هر دو گروه آمینو و کربوکسیل، پروتئین ها دارای خواص آمفوتریک هستند.

دناتوره شدن پروتئین- تخریب پیوندهایی که ساختارهای چهارم، سوم و ثانویه را تثبیت می کنند، که منجر به از هم گسیختگی پیکربندی مولکول پروتئین می شود و با از دست دادن خواص بومی همراه است.

عوامل فیزیکی (دما، فشار، ضربه مکانیکی، اشعه مافوق صوت و یونیزان) و شیمیایی (فلزات سنگین، اسیدها، قلیایی ها، حلال های آلی، آلکالوئیدها) وجود دارند که باعث دناتوره شدن می شوند.

روند معکوس است تجدید طبیعتیعنی بازیابی خواص فیزیکوشیمیایی و بیولوژیکی پروتئین. اگر ساختار اولیه تحت تأثیر قرار گیرد، بازسازی مجدد امکان پذیر نیست.

اکثر پروتئین ها با حرارت دادن با محلول بالای 50-60 درجه سانتیگراد دناتوره می شوند. تظاهرات خارجی دناتوره شدن به از دست دادن حلالیت کاهش می یابد، به خصوص در نقطه ایزوالکتریک، افزایش ویسکوزیته محلول های پروتئین، افزایش مقدار عملکرد آزاد. SH-rpypp و تغییر در ماهیت پراکندگی اشعه ایکس، گلبول‌های مولکول‌های پروتئینی بومی و ساختارهای تصادفی و نامنظم را تشکیل می‌دهند.

عملکرد انقباضاکتین و میوزین پروتئین های خاصی از بافت عضلانی هستند. عملکرد ساختاریپروتئین های فیبریلار، به ویژه کلاژن در بافت همبند، کراتین در مو، ناخن، پوست، الاستین در دیواره عروق و غیره.

عملکرد هورمونیتعدادی از هورمون ها توسط پروتئین ها یا پلی پپتیدها مانند هورمون های غده هیپوفیز، پانکراس و غیره نشان داده می شوند. برخی از هورمون ها مشتقات اسیدهای آمینه هستند.

عملکرد تغذیه ای (ذخیره).پروتئین های ذخیره ای که منبع تغذیه جنین هستند.پروتئین اصلی شیر (کازئین) نیز عمدتاً عملکرد تغذیه ای را انجام می دهد.

عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها تنوع پروتئین ها از نظر سازمان ساختاری و عملکرد بیولوژیکی. پلی مورفیسم. تفاوت در ترکیب پروتئین اندام ها و بافت ها. تغییرات در ترکیب در انتوژن و در بیماری ها.

-درجه سختیساختارهای پروتئینی به دو دسته ساده و پیچیده تقسیم می شوند. ساده یا تک جزئی پروتئین ها فقط از بخش پروتئین تشکیل شده اند و هنگامی که هیدرولیز می شوند اسید آمینه می دهند. به دشوار یا دو جزئی شامل پروتئین ها، که درکه ترکیب آن شامل یک پروتئین و یک گروه اضافی از طبیعت غیر پروتئینی به نام پروتز ( لیپیدها، کربوهیدرات ها، اسیدهای نوکلئیک می توانند عمل کنند). به ترتیب، پروتئین های پیچیده لیپوپروتئین، گلیکوپروتئین، نوکلئوپروتئین نامیده می شوند.

- با توجه به شکل مولکول پروتئینپروتئین ها به دو گروه فیبریلار (فیبری) و کروی (چربی) تقسیم می شوند. پروتئین های فیبریلار با نسبت بالای طول به قطر آنها (چند ده واحد) مشخص می شود. مولکول های آنها رشته ای هستند و معمولاً در دسته هایی جمع آوری می شوند که فیبرها را تشکیل می دهند. (آنها اجزای اصلی لایه بیرونی پوست هستند که پوشش های محافظ بدن انسان را تشکیل می دهند). آنها همچنین در تشکیل بافت همبند از جمله غضروف و تاندون ها نقش دارند.

اکثریت قریب به اتفاق پروتئین های طبیعی کروی هستند. برای پروتئین های کروی با نسبت کوچک طول به قطر مولکول (چند واحد) مشخص می شود. با داشتن ترکیب پیچیده تر، پروتئین های کروی نیز متنوع تر هستند.

-در رابطه با حلال های انتخابی مرسوماختصاص دهد آلبومین هاوگلوبولین ها. آلبومین ها خیلی خوب حل میشه که درآب و محلول های نمک غلیظ گلوبولین هانامحلول در آب و که درمحلول های نمک با غلظت متوسط.

- طبقه بندی عملکردی پروتئین هارضایت بخش ترین است، زیرا بر اساس یک علامت تصادفی نیست، بلکه بر اساس یک تابع انجام شده است. علاوه بر این، می توان شباهت ساختارها، خواص و فعالیت عملکردی پروتئین های خاص موجود در هر کلاس را تشخیص داد.

پروتئین های فعال کاتالیزوری تماس گرفت آنزیم هاآنها تقریباً تمام تحولات شیمیایی را در سلول کاتالیز می کنند. این گروه از پروتئین ها به تفصیل در فصل 4 مورد بحث قرار خواهند گرفت.

هورمون ها متابولیسم را در سلول ها تنظیم می کند و متابولیسم را در سلول های مختلف بدن به طور کلی یکپارچه می کند.

گیرنده ها به طور انتخابی تنظیم کننده های مختلف (هورمون ها، واسطه ها) را روی سطح غشای سلولی متصل می کند.

پروتئین های انتقال دهنده انجام اتصال و انتقال مواد بین بافت ها و از طریق غشای سلولی.

پروتئین های ساختاری . اول از همه، این گروه شامل پروتئین هایی است که در ساخت غشاهای بیولوژیکی مختلف نقش دارند.

سنجاب ها - مهار کننده ها آنزیم هاگروه بزرگی از مهارکننده های درون زا را تشکیل می دهند. آنها فعالیت آنزیم ها را تنظیم می کنند.

انقباضی سنجاب هایک فرآیند کاهش مکانیکی با استفاده از انرژی شیمیایی فراهم می کند.

پروتئین های سمی - برخی از پروتئین ها و پپتیدهای ترشح شده توسط موجودات زنده (مارها، زنبورها، میکروارگانیسم ها) که برای سایر موجودات زنده سمی هستند.

پروتئین های محافظ آنتی بادی ها -مواد پروتئینی که توسط ارگانیسم حیوانی در پاسخ به معرفی یک آنتی ژن تولید می شود. آنتی‌بادی‌ها در تعامل با آنتی‌ژن‌ها، آن‌ها را غیرفعال می‌کنند و در نتیجه بدن را از تأثیرات ترکیبات خارجی، ویروس‌ها، باکتری‌ها و غیره محافظت می‌کنند.

ترکیب پروتئین به فیزیولوژی بستگی دارد. فعالیت، ترکیب غذا و رژیم غذایی، بیوریتم ها. در روند توسعه، ترکیب به طور قابل توجهی تغییر می کند (از زیگوت تا تشکیل اندام های متمایز با عملکردهای تخصصی). به عنوان مثال، گلبول های قرمز حاوی هموگلوبین هستند که انتقال اکسیژن را از طریق خون فراهم می کند، سلول های موش حاوی پروتئین های انقباضی اکتین و میوزین هستند، رودوپسین پروتئینی در شبکیه است و غیره. در بیماری ها، ترکیب پروتئین تغییر می کند - پروتئینوپاتی. پروتئینوپاتی های ارثی در نتیجه آسیب به دستگاه ژنتیکی ایجاد می شود. هر پروتئینی اصلا سنتز نمی شود یا سنتز می شود، اما ساختار اولیه آن تغییر می کند (کم خونی داسی شکل). هر بیماری با تغییر در ترکیب پروتئین همراه است. پروتئینوپاتی اکتسابی ایجاد می شود. در این حالت، ساختار اولیه پروتئین ها مختل نمی شود، اما تغییر کمی در پروتئین ها، به ویژه در اندام ها و بافت هایی که در آن فرآیند پاتولوژیک ایجاد می شود، رخ می دهد. به عنوان مثال، با پانکراتیت، تولید آنزیم های لازم برای هضم مواد مغذی در دستگاه گوارش کاهش می یابد.

عوامل آسیب به ساختار و عملکرد پروتئین ها، نقش آسیب در پاتوژنز بیماری ها. پروتئینوپاتی

ترکیب پروتئین بدن یک فرد بالغ سالم نسبتا ثابت است، اگرچه تغییرات در مقدار پروتئین های فردی در اندام ها و بافت ها امکان پذیر است. در بیماری های مختلف، تغییر در ترکیب پروتئین بافت ها وجود دارد. این تغییرات پروتئینوپاتی نامیده می شود. پروتئینوپاتی های ارثی و اکتسابی وجود دارد. پروتئینوپاتی های ارثی در نتیجه آسیب در دستگاه ژنتیکی یک فرد خاص ایجاد می شود. هر پروتئینی اصلاً سنتز نمی شود یا سنتز می شود، اما ساختار اولیه آن تغییر می کند. هر بیماری با تغییر در ترکیب پروتئین بدن همراه است، به عنوان مثال. پروتئینوپاتی اکتسابی ایجاد می شود. در این حالت، ساختار اولیه پروتئین ها مختل نمی شود، اما معمولاً یک تغییر کمی در پروتئین ها، به ویژه در اندام ها و بافت هایی که فرآیند پاتولوژیک در آنها ایجاد می شود، رخ می دهد. به عنوان مثال، با پانکراتیت، تولید آنزیم های لازم برای هضم مواد مغذی در دستگاه گوارش کاهش می یابد.

در برخی موارد، پروتئینوپاتی های اکتسابی در نتیجه تغییرات در شرایط عملکرد پروتئین ها ایجاد می شود. بنابراین، هنگامی که pH محیط به سمت قلیایی تغییر می کند (آلکالوزهای با طبیعت مختلف)، ترکیب هموگلوبین تغییر می کند، میل آن به O 2 افزایش می یابد و تحویل O 2 به بافت ها کاهش می یابد (هیپوکسی بافت).

گاهی اوقات در اثر بیماری، سطح متابولیت ها در سلول ها و سرم خون افزایش می یابد که منجر به اصلاح برخی پروتئین ها و اختلال در عملکرد آنها می شود.

علاوه بر این، پروتئین‌ها می‌توانند از سلول‌های اندام آسیب‌دیده به خون آزاد شوند، که معمولاً فقط در مقادیر کمی مشخص می‌شوند. در بیماری های مختلف، اغلب از مطالعات بیوشیمیایی ترکیب پروتئین خون برای روشن شدن تشخیص بالینی استفاده می شود.

4. ساختار اولیه پروتئین ها. وابستگی خواص و عملکرد پروتئین ها به ساختار اولیه آنها. تغییرات در ساختار اولیه، پروتئینوپاتی.

آنتوان فرانسوا دو فورکروا، بنیانگذار مطالعه پروتئین ها

پروتئین ها در قرن هجدهم در نتیجه کار شیمیدان فرانسوی Antoine Fourcroix و دیگر دانشمندان به عنوان یک کلاس جداگانه از مولکول های بیولوژیکی شناسایی شدند که در آن خاصیت پروتئین ها برای انعقاد (دناتوره شدن) تحت تأثیر گرما یا اسیدها مشخص شد. . پروتئین هایی مانند آلبومین ("سفیده تخم مرغ")، فیبرین (پروتئینی از خون) و گلوتن از دانه های گندم در آن زمان مورد تحقیق قرار گرفتند. گریت مولدر، شیمیدان هلندی، ترکیب پروتئین ها را تجزیه و تحلیل کرد و فرض کرد که تقریباً همه پروتئین ها فرمول تجربی مشابهی دارند. اصطلاح "پروتئین" برای مولکول های مشابه در سال 1838 توسط شیمیدان سوئدی یاکوب برزلیوس پیشنهاد شد. مولدر همچنین محصولات تخریب پروتئین ها - اسیدهای آمینه را شناسایی کرد و برای یکی از آنها (لوسین)، با یک خطای کوچک، وزن مولکولی - 131 دالتون را تعیین کرد. در سال 1836 مولدر اولین مدل از ساختار شیمیایی پروتئین ها را ارائه کرد. بر اساس نظریه رادیکال ها، او مفهوم حداقل واحد ساختاری ترکیب پروتئین، C 16 H 24 N 4 O 5 را که "پروتئین" نامیده می شود، و نظریه - "تئوری پروتئین" را فرموله کرد. با جمع‌آوری داده‌های جدید در مورد پروتئین‌ها، این نظریه بارها مورد انتقاد قرار گرفت، اما تا پایان دهه 1850، علی‌رغم انتقادها، هنوز به طور کلی پذیرفته می‌شد.

در پایان قرن نوزدهم، بیشتر آمینو اسیدهایی که پروتئین ها را تشکیل می دهند مورد مطالعه قرار گرفتند. در سال 1894، فیزیولوژیست آلمانی آلبرشت کوسل این نظریه را مطرح کرد که اسیدهای آمینه بلوک های ساختمانی اساسی پروتئین ها هستند. در آغاز قرن بیستم، شیمیدان آلمانی، امیل فیشر، به طور تجربی ثابت کرد که پروتئین ها از بقایای اسید آمینه تشکیل شده اند که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. او همچنین اولین تجزیه و تحلیل توالی اسید آمینه یک پروتئین را انجام داد و پدیده پروتئولیز را توضیح داد.

با این حال، نقش اصلی پروتئین ها در موجودات تا سال 1926 شناخته نشد، زمانی که شیمیدان آمریکایی جیمز سامنر (بعدها برنده جایزه نوبل) نشان داد که آنزیم اوره آز یک پروتئین است.

دشواری جداسازی پروتئین های خالص، مطالعه آنها را دشوار می کرد. بنابراین، اولین مطالعات با استفاده از آن دسته از پلی پپتیدهایی انجام شد که می‌توانستند در مقادیر زیاد خالص شوند، مانند پروتئین‌های خون، تخم مرغ، سموم مختلف و آنزیم‌های گوارشی / متابولیک آزاد شده پس از کشتار. در اواخر دهه 1950، این شرکت شرکت آرمور هات داگتوانست یک کیلوگرم ریبونوکلئاز لوزالمعده گاوی را که به یک شی آزمایشی برای بسیاری از دانشمندان تبدیل شده است، خالص کند.

این ایده که ساختار ثانویه پروتئین ها نتیجه تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین اسیدهای آمینه است توسط ویلیام استبری در سال 1933 ارائه شد، اما لینوس پاولینگ اولین دانشمندی است که با موفقیت ساختار ثانویه پروتئین ها را پیش بینی کرد. بعدها، والتر کاوزمن، با تکیه بر کار کای لیندرستروم-لنگ، کمک قابل توجهی به درک قوانین تشکیل ساختار سوم پروتئین ها و نقش برهم کنش های آبگریز در این فرآیند کرد. در سال 1949، فرد سانگر توالی اسید آمینه انسولین را تعیین کرد و به این ترتیب نشان داد که پروتئین ها پلیمرهای خطی اسیدهای آمینه هستند و نه زنجیره های شاخه دار (مانند برخی از قندها)، کلوئیدها یا سیکلول های آنها. اولین ساختارهای پروتئینی مبتنی بر پراش پرتو ایکس تک اتمی در دهه 1960 و توسط NMR در دهه 1980 به دست آمد. در سال 2006، بانک اطلاعات پروتئین حاوی حدود 40000 ساختار پروتئینی بود.

در قرن بیست و یکم، مطالعه پروتئین ها به سطح کیفی جدیدی منتقل شده است، زمانی که نه تنها پروتئین های خالص شده فردی مورد مطالعه قرار می گیرند، بلکه تغییر همزمان در تعداد و تغییرات پس از ترجمه تعداد زیادی از پروتئین های سلول ها، بافت ها نیز مورد مطالعه قرار می گیرد. یا موجودات این حوزه از بیوشیمی پروتئومیکس نامیده می شود. با کمک روش های بیوانفورماتیک، نه تنها پردازش داده های تجزیه و تحلیل ساختاری اشعه ایکس، بلکه پیش بینی ساختار پروتئین بر اساس توالی اسید آمینه آن نیز امکان پذیر شد. در حال حاضر، میکروسکوپ کرایوالکترونی مجتمع‌های پروتئینی بزرگ و پیش‌بینی پروتئین‌های کوچک و حوزه‌های پروتئین‌های بزرگ با استفاده از برنامه‌های رایانه‌ای به وضوح ساختارها در سطح اتمی در دقت نزدیک می‌شوند.

خواص

اندازه پروتئین را می توان به تعداد اسیدهای آمینه یا دالتون (وزن مولکولی) اندازه گیری کرد، که اغلب به دلیل اندازه نسبتاً بزرگ مولکول در واحدهای مشتق شده - کیلودالتون (kDa) است. پروتئین های مخمر به طور متوسط ​​از 466 اسید آمینه تشکیل شده و وزن مولکولی آن 53 کیلو دالتون است. بزرگترین پروتئینی که در حال حاضر شناخته شده است، تیتین، جزء سارکومرهای عضلانی است. وزن مولکولی ایزوفرم های مختلف آن از 3000 تا 3700 کیلو دالتون متغیر است، از 38138 اسید آمینه (در ماهیچه سالیوس انسان) تشکیل شده است.

پروتئین ها از نظر میزان حلالیت در آب متفاوت هستند، اما بیشتر پروتئین ها در آن محلول هستند. مواد نامحلول شامل کراتین (پروتئین سازنده مو، موی پستانداران، پر پرندگان و غیره) و فیبروئین است که بخشی از ابریشم و تار عنکبوت است. پروتئین ها نیز به دو دسته آبدوست و آبگریز تقسیم می شوند. هیدروفیل اکثر پروتئین های سیتوپلاسم، هسته و ماده بین سلولی از جمله کراتین نامحلول و فیبروئین را شامل می شود. آبگریز شامل اکثر پروتئین هایی است که غشای بیولوژیکی پروتئین های غشایی انتگرال را تشکیل می دهند که با لیپیدهای غشای آبگریز در تعامل هستند (این پروتئین ها معمولاً دارای مناطق آبدوست کوچک هستند).

دناتوره سازی

دناتوره شدن غیر قابل برگشت پروتئین تخم مرغ تحت تأثیر دمای بالا

به عنوان یک قاعده کلی، پروتئین ها ساختار و در نتیجه خواص فیزیکی و شیمیایی مانند حلالیت را در شرایطی مانند دما و شرایطی که یک ارگانیسم خاص با آن سازگار است حفظ می کنند. تغییر این شرایط، مانند حرارت دادن یا درمان پروتئین با اسید یا قلیایی، منجر به از بین رفتن ساختارهای چهارم، سوم و ثانویه پروتئین می شود. از دست دادن ساختار بومی توسط یک پروتئین (یا پلیمرهای زیستی دیگر) دناتوراسیون نامیده می شود. دناتوره شدن می تواند کامل یا جزئی، برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد. معروف ترین مورد دناتوره شدن غیرقابل برگشت پروتئین در زندگی روزمره، پختن تخم مرغ است، زمانی که تحت تأثیر دمای بالا، پروتئین شفاف اووالبومین محلول در آب متراکم، نامحلول و کدر می شود. دناتوره شدن در برخی موارد برگشت پذیر است، مانند رسوب (رسوب) پروتئین های محلول در آب با نمک های آمونیوم، و به عنوان راهی برای خالص سازی آنها استفاده می شود.

پروتئین های ساده و پیچیده

علاوه بر زنجیره های پپتیدی، بسیاری از پروتئین ها حاوی قطعات غیر اسید آمینه نیز هستند؛ بر اساس این معیار، پروتئین ها به دو گروه بزرگ - پروتئین های ساده و پیچیده (پروتئین ها) طبقه بندی می شوند. پروتئین های ساده فقط دارای زنجیره های اسید آمینه هستند، پروتئین های پیچیده نیز حاوی قطعات غیر اسید آمینه هستند. این قطعات غیر پروتئینی در ترکیب پروتئین های پیچیده "گروه های پروتزی" نامیده می شوند. بسته به ماهیت شیمیایی گروه های پروتز، کلاس های زیر در بین پروتئین های پیچیده متمایز می شوند:

• گلیکوپروتئین‌های حاوی بقایای کربوهیدرات‌های مرتبط کووالانسی به عنوان یک گروه مصنوعی و زیرگروه آنها، پروتئوگلیکان‌ها، با گروه‌های مصنوعی موکوپلی ساکارید. گروه های هیدروکسیل سرین یا ترئونین معمولاً در ایجاد پیوند با باقی مانده های کربوهیدرات نقش دارند. بیشتر پروتئین های خارج سلولی، به ویژه ایمونوگلوبولین ها، گلیکوپروتئین هستند. در پروتئوگلیکان ها، بخش کربوهیدرات ~ 95٪ است؛ آنها جزء اصلی ماتریکس خارج سلولی هستند.
• لیپوپروتئین های حاوی لیپیدهای غیر کووالانسی به عنوان بخش پروتز. لیپوپروتئین هایی که توسط پروتئین ها - آپولیپوپروتئین ها با لیپیدهایی که به آنها متصل می شوند تشکیل می شوند و عملکرد انتقال چربی را انجام می دهند.
• متالوپروتئین های حاوی یون های فلزی هماهنگ غیرهم. در میان متالوپروتئین‌ها پروتئین‌هایی وجود دارند که عملکردهای ذخیره‌سازی و انتقال (به عنوان مثال فریتین و ترانسفرین حاوی آهن) و آنزیم‌ها (به عنوان مثال کربنیک انیدراز حاوی روی و سوپراکسید دیسموتازهای مختلف حاوی مس، منگنز، آهن و سایر یون‌های فلزی به عنوان مراکز فعال دارند) وجود دارد. )
• نوکلئوپروتئین های حاوی DNA یا RNA غیر کووالانسی، به ویژه کروماتین که کروموزوم ها را می سازد، یک نوکلئوپروتئین است.
• فسفوپروتئین های حاوی بقایای اسید فسفریک با پیوند کووالانسی به عنوان یک گروه مصنوعی. گروه های هیدروکسیل سرین یا ترئونین در تشکیل پیوند استری با فسفات نقش دارند؛ فسفوپروتئین ها به ویژه کازئین شیر هستند.
• کروموپروتئین ها نام جمعی پروتئین های پیچیده با گروه های مصنوعی رنگی با ماهیت های شیمیایی مختلف است. اینها شامل بسیاری از پروتئین ها با گروه پروتز پورفیرین حاوی فلز است که عملکردهای مختلفی را انجام می دهند - هموپروتئین ها (پروتئین های حاوی هم - هموگلوبین، سیتوکروم ها و غیره به عنوان یک گروه مصنوعی)، کلروفیل ها. فلاووپروتئین ها با گروه فلاوین و غیره

ساختار پروتئین

• ساختار سوم- ساختار فضایی زنجیره پلی پپتیدی (مجموعه ای از مختصات فضایی اتم هایی که پروتئین را می سازند). از نظر ساختاری، از عناصر ساختاری ثانویه تشکیل شده است که توسط انواع مختلف برهمکنش ها تثبیت شده اند، که در آن برهمکنش های آبگریز نقش مهمی ایفا می کنند. در تثبیت ساختار سوم شرکت کنید:
  • پیوندهای کووالانسی (بین دو باقی مانده سیستئین - پل های دی سولفید)؛
  • پیوندهای یونی بین گروه های جانبی با بار مخالف باقی مانده اسیدهای آمینه.
  • پیوند های هیدروژنی؛
  • فعل و انفعالات آب دوست - آبگریز هنگام برهمکنش با مولکول های آب اطراف، مولکول پروتئین "مایل است" تا خم شود به طوری که گروه های جانبی غیر قطبی اسیدهای آمینه از محلول آبی جدا شوند. گروه های جانبی آبدوست قطبی روی سطح مولکول ظاهر می شوند.

• ساختار کواترنر (یا زیر واحد، دامنه) - آرایش متقابل چندین زنجیره پلی پپتیدی به عنوان بخشی از یک مجتمع پروتئینی واحد. مولکول های پروتئینی که یک پروتئین با ساختار چهارتایی را می سازند به طور جداگانه روی ریبوزوم ها تشکیل می شوند و تنها پس از پایان سنتز یک ساختار فوق مولکولی مشترک را تشکیل می دهند. یک پروتئین با ساختار چهارتایی می تواند دارای زنجیره های پلی پپتیدی یکسان و متفاوت باشد. همان نوع برهمکنش ها در تثبیت ساختار کواترنر مانند تثبیت ساختار ثالثی شرکت می کنند. مجتمع های پروتئینی فوق مولکولی می توانند از ده ها مولکول تشکیل شده باشند.

محیط پروتئین

روش های مختلف برای به تصویر کشیدن ساختار سه بعدی یک پروتئین با استفاده از آنزیم تریوز فسفات ایزومراز به عنوان مثال. در سمت چپ - یک مدل "میله" با تصویر تمام اتم ها و پیوندهای بین آنها. عناصر با رنگ نشان داده شده اند. نقوش ساختاری، مارپیچ α و صفحات β در وسط به تصویر کشیده شده است. در سمت راست سطح تماس پروتئین است که با در نظر گرفتن شعاع واندروالس اتم ها ساخته شده است. رنگ ها ویژگی های فعالیت سایت ها را نشان می دهد

با توجه به نوع ساختار کلی، پروتئین ها را می توان به سه گروه تقسیم کرد:

تشکیل و حفظ ساختار پروتئین در موجودات زنده

توانایی پروتئین ها برای بازیابی ساختار سه بعدی صحیح پس از دناتوره شدن، این امکان را فراهم کرد که این فرضیه مطرح شود که تمام اطلاعات در مورد ساختار نهایی یک پروتئین در توالی اسید آمینه آن موجود است. در حال حاضر این یک نظریه پذیرفته شده است که در نتیجه تکامل، ترکیب پایدار یک پروتئین دارای حداقل انرژی آزاد در مقایسه با سایر ترکیبات ممکن آن پلی پپتید است.

با این وجود، گروهی از پروتئین‌ها در سلول‌ها وجود دارند که وظیفه آنها تضمین بازسازی ساختار پروتئین پس از آسیب و همچنین ایجاد و تفکیک کمپلکس‌های پروتئینی است. این پروتئین ها چپرون نامیده می شوند. غلظت بسیاری از چپرون ها در سلول با افزایش شدید دمای محیط افزایش می یابد، بنابراین آنها به گروه Hsp تعلق دارند (eng. پروتئین های شوک حرارتی- پروتئین های شوک حرارتی). اهمیت عملکرد طبیعی چپرون ها برای عملکرد بدن را می توان با مثال چاپرون α-کریستالین که بخشی از عدسی چشم انسان است نشان داد. جهش در این پروتئین منجر به کدر شدن عدسی به دلیل تجمع پروتئین و در نتیجه آب مروارید می شود.

سنتز پروتئین

سنتز شیمیایی

پروتئین‌های کوتاه را می‌توان با استفاده از گروهی از روش‌هایی که از سنتز آلی استفاده می‌کنند - به عنوان مثال، بستن شیمیایی - سنتز شیمیایی کرد. بیشتر روش‌های سنتز شیمیایی برخلاف بیوسنتز در جهت C ترمینال به ترمینال N پیش می‌روند. بنابراین، می توان یک پپتید ایمنی زا کوتاه (اپی توپ)، که برای به دست آوردن آنتی بادی از طریق تزریق به حیوانات، یا برای به دست آوردن هیبریدوم استفاده می شود، ممکن است. سنتز شیمیایی نیز برای تولید بازدارنده های آنزیم های خاص استفاده می شود. سنتز شیمیایی امکان معرفی اسیدهای آمینه مصنوعی را فراهم می کند که در پروتئین های معمولی یافت نمی شوند - به عنوان مثال، چسباندن برچسب های فلورسنت به زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه. با این حال، روش های شیمیایی سنتز زمانی که پروتئین ها بیشتر از 300 اسید آمینه باشند، ناکارآمد هستند. علاوه بر این، پروتئین های مصنوعی ممکن است ساختار سوم نادرستی داشته باشند، و هیچ تغییر پس از ترجمه در اسیدهای آمینه پروتئین های مصنوعی وجود ندارد.

بیوسنتز پروتئین ها

راه جهانی: سنتز ریبوزومی

پروتئین ها توسط موجودات زنده از اسیدهای آمینه بر اساس اطلاعات رمزگذاری شده در ژن ها سنتز می شوند. هر پروتئین از یک توالی منحصر به فرد از اسیدهای آمینه تشکیل شده است که توسط توالی نوکلئوتیدی ژن کد کننده این پروتئین تعیین می شود. کد ژنتیکی از سه حرف "کلمات" به نام کدون تشکیل شده است. هر کدون مسئول اتصال یک اسید آمینه به پروتئین است: به عنوان مثال، ترکیب AUG مربوط به متیونین است. از آنجایی که DNA از چهار نوع نوکلئوتید تشکیل شده است، تعداد کل کدون های ممکن 64 عدد است. و از آنجایی که 20 اسید آمینه در پروتئین ها استفاده می شود، بسیاری از اسیدهای آمینه با بیش از یک کدون مشخص می شوند. ژن های کد کننده پروتئین ابتدا توسط پروتئین های RNA پلیمراز به توالی نوکلئوتیدی RNA پیام رسان (mRNA) رونویسی می شوند.

فرآیند سنتز پروتئین بر اساس یک مولکول mRNA را ترجمه می نامند. در طول مرحله اولیه بیوسنتز پروتئین، شروع، کدون متیونین معمولاً به عنوان زیرواحد کوچکی از ریبوزوم شناخته می شود که RNA انتقال متیونین (tRNA) با استفاده از فاکتورهای شروع پروتئین به آن متصل می شود. پس از شناسایی کدون شروع، زیر واحد بزرگ به زیر واحد کوچک می پیوندد و مرحله دوم ترجمه آغاز می شود - ازدیاد طول. با هر حرکت ریبوزوم از انتهای 5 اینچی به انتهای 3 اینچی mRNA، یک کدون از طریق تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین سه نوکلئوتید (کدون) mRNA و آنتی کدون مکمل RNA انتقالی خوانده می شود. اسید آمینه مربوطه متصل است. سنتز پیوند پپتیدی توسط RNA ریبوزومی (rRNA) کاتالیز می شود که مرکز پپتیدیل ترانسفراز ریبوزوم را تشکیل می دهد. RNA ریبوزومی تشکیل یک پیوند پپتیدی بین آخرین اسید آمینه پپتید در حال رشد و اسید آمینه متصل به tRNA را کاتالیز می کند و اتم های نیتروژن و کربن را در موقعیتی مناسب برای واکنش قرار می دهد. آنزیم های آمینواسیل-tRNA سنتتاز اسیدهای آمینه را به tRNA های خود متصل می کنند. مرحله سوم و آخر ترجمه، خاتمه، زمانی اتفاق می افتد که ریبوزوم به کدون توقف می رسد، پس از آن فاکتورهای پایان پروتئین، آخرین tRNA را از پروتئین هیدرولیز می کنند و سنتز آن را متوقف می کنند. بنابراین، در ریبوزوم ها، پروتئین ها همیشه از N- به C-پایانه سنتز می شوند.

سنتز غیر ریبوزومی

اصلاح پس از ترجمه پروتئین ها

پس از تکمیل ترجمه و آزاد شدن پروتئین از ریبوزوم، اسیدهای آمینه موجود در زنجیره پلی پپتیدی دستخوش تغییرات شیمیایی مختلفی می شوند. نمونه هایی از اصلاحات پس از ترجمه عبارتند از:

• اتصال گروه های عملکردی مختلف (گروه های استیل، متیل و فسفات)؛
• افزودن لیپیدها و هیدروکربن ها؛
• تغییر آمینو اسیدهای استاندارد به غیر استاندارد (تشکیل سیترولین)؛
• تشکیل تغییرات ساختاری (تشکیل پل های دی سولفیدی بین سیستئین ها)؛
• حذف بخشی از پروتئین هم در ابتدا (توالی سیگنال) و هم در برخی موارد در وسط (انسولین).
• افزودن پروتئین های کوچک که بر تجزیه پروتئین تأثیر می گذارد (سوموئیلاسیون و یوبی کوئیتیناسیون).

در این مورد، نوع اصلاح می تواند هم جهانی باشد (افزودن زنجیره های متشکل از مونومرهای یوبیکوئیتین به عنوان سیگنالی برای تجزیه این پروتئین توسط پروتئازوم عمل می کند) و هم برای این پروتئین خاص. در همان زمان، همان پروتئین می تواند دستخوش تغییرات متعددی شود. بنابراین، هیستون ها (پروتئین هایی که کروماتین یوکاریوتی را تشکیل می دهند) در شرایط مختلف می توانند تا 150 تغییر مختلف را متحمل شوند.

عملکرد پروتئین ها در بدن

مانند سایر ماکرومولکول های بیولوژیکی (پلی ساکاریدها، لیپیدها) و اسیدهای نوکلئیک، پروتئین ها اجزای ضروری همه موجودات زنده هستند و در بیشتر فرآیندهای زندگی سلولی نقش دارند. پروتئین ها متابولیسم و ​​تبدیل انرژی را انجام می دهند. پروتئین ها بخشی از ساختارهای سلولی هستند - اندامک هایی که برای تبادل سیگنال بین سلول ها، هیدرولیز غذا و تشکیل ماده بین سلولی در فضای خارج سلولی ترشح می شوند.

لازم به ذکر است که طبقه بندی پروتئین ها بر اساس عملکرد آنها کاملاً دلخواه است، زیرا در یوکاریوت ها همان پروتئین می تواند چندین عملکرد را انجام دهد. یک نمونه به خوبی مطالعه شده از چنین چند عملکردی، lysyl-tRNA synthetase است، آنزیمی از کلاس aminoacyl-tRNA سنتتازها، که نه تنها لیزین را به tRNA متصل می کند، بلکه رونویسی چندین ژن را نیز تنظیم می کند. پروتئین ها به دلیل فعالیت آنزیمی خود وظایف زیادی را انجام می دهند. بنابراین، آنزیم ها پروتئین حرکتی میوزین، پروتئین های تنظیم کننده پروتئین کیناز، پروتئین انتقال سدیم-پتاسیم آدنوزین تری فسفاتاز و غیره هستند.

تابع کاتالیزوری

شناخته شده ترین نقش پروتئین ها در بدن کاتالیز واکنش های شیمیایی مختلف است. آنزیم ها گروهی از پروتئین ها با خواص کاتالیزوری خاص هستند، یعنی هر آنزیم یک یا چند واکنش مشابه را کاتالیز می کند. آنزیم ها واکنش های تقسیم مولکول های پیچیده (کاتابولیسم) و سنتز آنها (آنابولیسم)، و همچنین همانندسازی و ترمیم DNA و سنتز الگوی RNA را کاتالیز می کنند. چندین هزار آنزیم شناخته شده است. در میان آنها، مانند، به عنوان مثال، پپسین، پروتئین ها را در فرآیند هضم تجزیه می کند. در فرآیند اصلاح پس از ترجمه، برخی از آنزیم ها گروه های شیمیایی را روی پروتئین های دیگر اضافه یا حذف می کنند. حدود 4000 واکنش کاتالیز شده توسط پروتئین شناخته شده است. شتاب واکنش در نتیجه کاتالیز آنزیمی گاهی بسیار زیاد است: به عنوان مثال، واکنش کاتالیز شده توسط آنزیم اوروتات کربوکسیلاز 10 17 برابر سریعتر از واکنش غیرکاتالیز نشده (78 میلیون سال بدون آنزیم، 18 میلی ثانیه با مشارکت انجام می شود. از آنزیم). مولکول هایی که به یک آنزیم متصل می شوند و در نتیجه واکنش تغییر می کنند، سوبسترا نامیده می شوند.

اگرچه آنزیم‌ها معمولاً از صدها اسید آمینه تشکیل شده‌اند، تنها بخش کوچکی از آنها با سوبسترا تعامل دارند، و حتی تعداد کمتری از آنها - به طور متوسط ​​3-4 اسید آمینه، که اغلب در فاصله زیادی از هم در توالی اسید آمینه اولیه قرار دارند - مستقیماً در کاتالیز نقش دارند. . بخشی از آنزیم که به بستر متصل می شود و حاوی اسیدهای آمینه کاتالیزوری است، محل فعال آنزیم نامیده می شود.

عملکرد ساختاری

عملکرد حفاظتی

انواع مختلفی از عملکردهای محافظتی پروتئین ها وجود دارد:

عملکرد تنظیمی

بسیاری از فرآیندهای درون سلولی توسط مولکول های پروتئینی تنظیم می شوند که نه به عنوان منبع انرژی و نه به عنوان ماده ساختمانی برای سلول عمل می کنند. این پروتئین ها رونویسی، ترجمه، پیرایش و همچنین فعالیت پروتئین های دیگر و غیره را تنظیم می کنند. پروتئین ها یا به دلیل فعالیت آنزیمی (مثلاً پروتئین کیناز) یا به دلیل اتصال خاص به مولکول های دیگر، که معمولاً عملکرد تنظیمی را انجام می دهند. بر تعامل با این مولکول ها، آنزیم ها تأثیر می گذارد.

هورمون ها در خون حمل می شوند. بیشتر هورمون های حیوانی پروتئین یا پپتید هستند. اتصال هورمون به گیرنده سیگنالی است که باعث ایجاد پاسخ در سلول می شود. هورمون ها غلظت مواد در خون و سلول ها، رشد، تولید مثل و سایر فرآیندها را تنظیم می کنند. نمونه ای از این پروتئین ها انسولین است که غلظت گلوکز خون را تنظیم می کند.

سلول ها با استفاده از پروتئین های سیگنالی که از طریق ماده بین سلولی منتقل می شوند، با یکدیگر تعامل دارند. چنین پروتئین هایی شامل سیتوکین ها و فاکتورهای رشد هستند.

عملکرد حمل و نقل

عملکرد ذخیره (ذخیره) پروتئین ها

این پروتئین‌ها شامل پروتئین‌های ذخیره‌ای هستند که به عنوان منبع انرژی و ماده در دانه‌های گیاهی و تخم‌های حیوانی ذخیره می‌شوند. پروتئین‌های پوسته سوم تخم‌مرغ (اوالبومین‌ها) و پروتئین اصلی شیر (کازئین) نیز عمدتاً عملکرد تغذیه‌ای دارند. تعدادی دیگر از پروتئین ها در بدن به عنوان منبع اسیدهای آمینه استفاده می شوند که به نوبه خود پیش سازهای مواد فعال بیولوژیکی هستند که فرآیندهای متابولیک را تنظیم می کنند.

عملکرد گیرنده

گیرنده های پروتئینی می توانند در سیتوپلاسم قرار گیرند یا در غشای سلولی ادغام شوند. یک قسمت از مولکول گیرنده سیگنالی را درک می کند که اغلب یک ماده شیمیایی است و در برخی موارد - نور، عمل مکانیکی (به عنوان مثال کشش) و سایر محرک ها. هنگامی که یک سیگنال به بخش خاصی از مولکول - پروتئین گیرنده - اعمال می شود، تغییرات ساختاری آن رخ می دهد. در نتیجه، ساختار بخشی دیگر از مولکول که سیگنال را به سایر اجزای سلولی منتقل می کند، تغییر می کند. چندین مکانیسم سیگنالینگ وجود دارد. برخی از گیرنده ها یک واکنش شیمیایی خاص را کاتالیز می کنند. برخی دیگر به عنوان کانال های یونی عمل می کنند که هنگام اعمال سیگنال باز یا بسته می شوند. برخی دیگر به طور خاص مولکول های پیام رسان درون سلولی را متصل می کنند. در گیرنده های غشایی، بخشی از مولکول که به مولکول سیگنال متصل می شود، در سطح سلول قرار دارد و حوزه انتقال سیگنال در داخل آن قرار دارد.

عملکرد موتور (موتور).

اسیدهای آمینه ای که توسط حیوانات نمی توانند سنتز شوند ضروری نامیده می شوند. آنزیم های کلیدی در مسیرهای بیوسنتزی، مانند آسپارتات کیناز، که اولین مرحله تشکیل لیزین، متیونین و ترئونین را از آسپارتات کاتالیز می کند، در حیوانات وجود ندارد.

حیوانات عمدتاً اسیدهای آمینه را از پروتئین های موجود در غذای خود دریافت می کنند. پروتئین ها در طول هضم تجزیه می شوند که معمولاً با دناتوره شدن پروتئین با قرار دادن آن در محیط اسیدی و هیدرولیز آن با آنزیم هایی به نام پروتئاز شروع می شود. برخی از اسیدهای آمینه به دست آمده از هضم برای سنتز پروتئین های بدن استفاده می شود، در حالی که بقیه از طریق فرآیند گلوکونئوژنز به گلوکز تبدیل می شوند یا در چرخه کربس استفاده می شوند. استفاده از پروتئین به‌عنوان منبع انرژی به‌ویژه در شرایط روزه‌داری، زمانی که پروتئین‌های خود بدن، به‌ویژه عضلات، به‌عنوان منبع انرژی عمل می‌کنند، اهمیت دارد. اسیدهای آمینه نیز منبع مهم نیتروژن در تغذیه بدن هستند.

هیچ استاندارد واحدی برای مصرف پروتئین توسط انسان وجود ندارد. میکرو فلور روده بزرگ آمینو اسیدهایی را سنتز می کند که هنگام تنظیم هنجارهای پروتئین مورد توجه قرار نمی گیرند.

بیوفیزیک پروتئین

خواص فیزیکی پروتئین ها بسیار پیچیده است. به نفع فرضیه پروتئین به عنوان یک "سیستم کریستال مانند" مرتب - یک "کریستال غیر دوره ای" - با داده های تجزیه و تحلیل پراش اشعه ایکس (تا وضوح 1 آنگستروم)، چگالی بسته بندی بالا، همکاری فرآیند دناتوراسیون و سایر حقایق

به نفع یک فرضیه دیگر، در مورد خواص مایع مانند پروتئین ها در فرآیندهای حرکات درون کروی (مدل جهش محدود یا انتشار مداوم)، آزمایشات روی پراکندگی نوترون، طیف سنجی موسباور و پراکندگی رایلی تابش موسباور گواهی می دهند.

روش های مطالعه

تعدادی از روش ها برای تعیین مقدار پروتئین در یک نمونه استفاده می شود:

• روش اسپکتروفتومتری

را نیز ببینید

یادداشت

1. از نقطه نظر شیمیایی، همه پروتئین ها پلی پپتید هستند. با این حال، پلی پپتیدهای کوتاه و با طول کمتر از 30 اسید آمینه، به ویژه آنهایی که از نظر شیمیایی سنتز شده اند، نمی توانند پروتئین نامیده شوند.
2. مویرهد اچ، پروتز ام.ساختار هموگلوبین. سنتز فوریه سه بعدی کاهش هموگلوبین انسانی با وضوح 5.5 A // طبیعت: مجله. - 1963. - T. 199. - شماره 4894. - S. 633-638.
3. کندرو جی.، بودو جی.، دینتزیس اچ.، پریش آر.، ویکوف اچ.، فیلیپس دی.یک مدل سه بعدی از مولکول میوگلوبین به دست آمده با تجزیه و تحلیل اشعه ایکس // طبیعت: مجله. - 1958. - T. 181. - شماره 4610. - S. 662-666.
4. لستر، هنری."برزلیوس، جانز یعقوب". Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner's Sons. 90-97 (1980). شابک 0-684-10114-9
5. یو. ا. اووچینیکوف.شیمی بیورگانیک - روشنگری، 1366.
6. پروتئین ها // دایره المعارف شیمیایی. - دایره المعارف شوروی، 1988.
7. N. H. Barton، D. E. G. Briggs، J. A. Eisen."تکامل"، انتشارات آزمایشگاهی Cold Spring Harbor، 2007 - ص 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. سخنرانی نوبل توسط F. Sanger
9. Fulton A، Isaacs W. (1991). تیتین، یک پروتئین سارکومریک عظیم الاستیک با نقش احتمالی در مورفوژنز. مقاله های زیستی 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 - پپسین A
11. اس جی سینگر.ساختار و درج پروتئین های یکپارچه در غشاها. بررسی سالانه بیولوژی سلولی. جلد 6، صفحه 247-296. 1990
12. ولگرد L.بیوشیمی در 3 جلد. - م.: میر، 1363
13. سلنوسیستئین نمونه ای از اسید آمینه غیر استاندارد است.
14. ب. لوین.ژن ها - م.، 1987. - 544 ص.
15. Lehninger A.مبانی بیوشیمی، در 3 جلد. - م.: میر، 1364.
16. سخنرانی 2
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "اصولی که بر تاشو زنجیره های پروتئینی حاکم است". علوم پایه 181 : 223-229. سخنرانی نوبل نویسنده، همراه با استنفورد مور و ویلیام استاین، جایزه نوبل شیمی را برای "مطالعه ریبونوکلئاز، به ویژه رابطه بین توالی اسید آمینه [آنزیم] و ترکیب فعال بیولوژیکی [آن] دریافت کرد."
19. الیس آر جی، ون در ویس اس ام. (1991). "چاپرون های مولکولی". آنو. کشیش بیوشیمی. 60 : 321-347.

در میان ترکیبات آلی یک سلول، پروتئین ها مهم ترین هستند. محتوای پروتئین در سلول از 50٪ تا 80٪ متغیر است.

سنجاب ها- اینها ترکیبات آلی با مولکولی بالا هستند که از کربن، هیدروژن، اکسیژن، گوگرد و نیتروژن تشکیل شده اند. برخی از پروتئین ها حاوی فسفر و کاتیون های فلزی هستند.

پروتئین ها بیوپلیمرهایی هستند که از مونومرهای اسید آمینه ساخته شده اند. وزن مولکولی آنها بسته به تعداد باقی مانده اسیدهای آمینه از چندین هزار تا چند میلیون متغیر است.

پروتئین ها تنها حاوی 20 نوع آمینو اسید از 170 نوع موجود در موجودات زنده هستند.

آمینو اسید(نگاه کنید به شکل 1) - ترکیبات آلی که در مولکول های آنها یک گروه آمینه () با خواص بازی و یک گروه کربوکسیل () با خواص اسیدی به طور همزمان وجود دارد. بخشی از مولکول به نام رادیکال ( آر) اسیدهای آمینه مختلف ساختارهای متفاوتی دارند.

برنج. 1. آمینو اسید

بسته به رادیکال، اسیدهای آمینه به دو دسته تقسیم می شوند (شکل 2 را ببینید):

1. اسیدی (گروه کربوکسیل در رادیکال).

2. پایه (گروه آمینه در رادیکال).

3. خنثی (رادیکال های باردار ندارند).

برنج. 2. طبقه بندی اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه از طریق پیوند پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. این پیوند با جداسازی یک مولکول آب از برهمکنش گروه آمینه یک اسید آمینه با گروه کربوکسیل یک اسید آمینه دیگر ایجاد می شود. واکنشی که آب را آزاد می کند نامیده می شود واکنش تراکمو پیوند کووالانسی نیتروژن-کربن در حال ظهور - پیوند پپتیدی

برنج. 3. دی پپتید

ترکیباتی که از تراکم دو اسید آمینه به وجود می آیند دی پپتید(شکل 3 را ببینید). در یک سر مولکول آن یک گروه آمینه و در سمت دیگر یک گروه کربوکسیل آزاد است. به همین دلیل، دی پپتید می تواند مولکول های دیگری را به خود متصل کند. اگر بسیاری از اسیدهای آمینه به این ترتیب ترکیب شوند، پس پلی پپتید(شکل 4 را ببینید).

برنج. 4. پلی پپتید

زنجیره های پلی پپتیدی بسیار طولانی هستند و می توانند از اسیدهای آمینه مختلفی تشکیل شوند. یک مولکول پروتئین می تواند شامل یک زنجیره پلی پپتیدی یا چندین زنجیره از این قبیل باشد.

بسیاری از حیوانات، از جمله انسان، بر خلاف باکتری ها و گیاهان، نمی توانند تمام آمینو اسیدهای سازنده مولکول های پروتئین را سنتز کنند. یعنی تعدادی آمینو اسید ضروری وجود دارد که باید از غذا تامین شود.

اسیدهای آمینه ضروری عبارتند از: لیزین، والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، تیروزین، متیونین.

سالانه بیش از دویست هزار تن آمینو اسید در جهان تولید می شود که در فعالیت های انسانی مورد استفاده قرار می گیرد. آنها در پزشکی، عطرسازی، آرایشی و بهداشتی، کشاورزی استفاده می شوند.

آنها تا حد زیادی اسید گلوتامیک و لیزین و همچنین گلیسین و متیونین تولید می کنند.

تعیین آمینو اسیدها

1. اسید گلوتامیک

در روانپزشکی (برای صرع، برای درمان زوال عقل و عواقب صدمات هنگام تولد)، در درمان پیچیده زخم معده و برای هیپوکسی استفاده می شود. همچنین طعم محصولات گوشتی را بهبود می بخشد.

2. آسپارتیک اسد

اسید آسپارتیک مصرف اکسیژن عضله قلب را افزایش می دهد. در قلب و عروق از Panangin استفاده می شود - دارویی حاوی آسپارتات پتاسیم و آسپارتات منیزیم. پانانگین برای درمان انواع مختلف آریتمی و همچنین بیماری عروق کرونر قلب استفاده می شود.

3. متیونین

از بدن در صورت مسمومیت با اندوتوکسین های باکتریایی و برخی سموم دیگر محافظت می کند، بنابراین برای محافظت از بدن در برابر سموم محیطی استفاده می شود. خاصیت محافظت در برابر پرتو دارد.

4. گلیسین

این یک واسطه بازدارنده در سیستم عصبی مرکزی است. به عنوان آرام بخش، در درمان اعتیاد مزمن به الکل استفاده می شود.

5. لیزین

افزودنی اصلی غذا و خوراک. به عنوان آنتی اکسیدان در صنایع غذایی استفاده می شود (جلوگیری از فساد مواد غذایی).

تفاوت بین پروتئین ها و پپتیدها در تعداد باقی مانده اسیدهای آمینه است. بیش از 50 مورد از آنها در پروتئین ها و کمتر از 50 مورد در پپتیدها وجود دارد.

در حال حاضر صدها پپتید مختلف جدا شده اند که نقش فیزیولوژیکی مستقلی در بدن دارند.

پپتیدها عبارتند از:

1. آنتی بیوتیک های پپتیدی (گرامیسیدین اس).

2. پپتیدهای تنظیم کننده - موادی که بسیاری از واکنش های شیمیایی را در سلول ها و بافت های بدن تنظیم می کنند. اینها عبارتند از: هورمون های پپتیدی (انسولین)، اکسی توسین، که انقباض ماهیچه های صاف را تحریک می کند.

3. نوروپپتیدها.

بسته به ساختار، پروتئین های ساده و پیچیده را تشخیص می دهند.

1. پروتئین های سادهفقط از بخش پروتئین تشکیل شده است.

2. مجتمعدارای قسمت غیر پروتئینی

اگر یک کربوهیدرات به عنوان یک بخش غیر پروتئینی استفاده می شود، پس این است گلیکوپروتئین ها.

اگر از لیپیدها به عنوان بخش غیر پروتئینی استفاده می شود، پس این است لیپوپروتئین ها

اگر از اسیدهای نوکلئیک به عنوان یک بخش غیر پروتئینی استفاده می شود، پس این نوکلئوپروتئین ها.

پروتئین ها دارای 4 ساختار اصلی هستند: اولیه، ثانویه، سوم، چهارم (شکل 5 را ببینید).

برنج. 5. ساختار پروتئین

1. زیر ساختار اولیهتوالی باقی مانده اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی را درک کنید. این برای هر پروتئینی منحصر به فرد است و شکل، خواص و عملکرد آن را تعیین می کند.

همزمانی قابل توجهی از ساختار اولیه مشخصه پروتئین هایی است که عملکردهای مشابهی را انجام می دهند. تغییر تنها یک اسید آمینه در یکی از زنجیره ها می تواند عملکرد یک مولکول پروتئین را تغییر دهد. به عنوان مثال، جایگزینی اسید گلوتامیک با والین منجر به تولید غیر طبیعی هموگلوبین و بیماری به نام کم خونی سلول داسی می شود.

2. ساختار ثانویه- مرتب کردن زنجیره پلی پپتیدی به صورت مارپیچی (شبیه فنر کشیده شده است). سیم پیچ های مارپیچ توسط پیوندهای هیدروژنی بین گروه های کربوکسیل و گروه های آمینه تقویت می شوند. تقریباً تمام گروه های CO و NH در تشکیل پیوندهای هیدروژنی شرکت می کنند.

3. ساختار سوم- بسته بندی زنجیره های پلی پپتیدی در گلبول ها، ناشی از وقوع پیوندهای شیمیایی (هیدروژن، یونی، دی سولفید) و ایجاد برهمکنش های آبگریز بین رادیکال های باقی مانده اسید آمینه.

4. ساختار کواترنریمشخصه پروتئین های پیچیده است که مولکول های آن توسط دو یا چند گلبول تشکیل شده است.

از دست دادن یک مولکول پروتئین از ساختار طبیعی آن نامیده می شود دناتوره سازی. هنگامی که در معرض دما، مواد شیمیایی، گرما و تابش قرار می گیرد، ممکن است رخ دهد.

اگر ساختارهای اولیه در طول دناتوره شدن مختل نشوند، در آن صورت هنگامی که شرایط عادی بازیابی می شوند، پروتئین قادر به بازسازی ساختار خود است. این فرآیند نامیده می شود تجدید طبیعت(شکل 6 را ببینید). در نتیجه، تمام ویژگی های ساختاری پروتئین توسط ساختار اولیه تعیین می شود.

برنج. 6. دناتوره شدن و تغییر طبیعت

کم خونی داسی شکل یک بیماری ارثی است که در آن گلبول های قرمز درگیر در انتقال اکسیژن شبیه دیسک نیستند، بلکه شکل داسی به خود می گیرند (شکل 7 را ببینید). علت فوری تغییر شکل، تغییر جزئی در ساختار شیمیایی هموگلوبین (جزء اصلی گلبول قرمز) است.

برنج. 7. ظاهر گلبول قرمز طبیعی و داسی شکل

علائم: ناتوانی، تنگی نفس مداوم، تپش قلب، کاهش ایمنی.

یکی از علائم کم خونی داسی شکل، زردی پوست است.

این بیماری اشکال مختلفی دارد. در شدیدترین شکل، فرد دچار تاخیر رشد می شود، چنین افرادی تا سنین نوجوانی زندگی نمی کنند.

کتابشناسی - فهرست کتب

1. Kamensky A.A.، Kriksunov E.A.، Pasechnik V.V. زیست شناسی عمومی 10-11 کلاس Bustard، 2005.
2. زیست شناسی. پایه 10. زیست شناسی عمومی. سطح پایه / P.V. ایژفسکی، O.A. کورنیلووا، تی. Loshchilin و دیگران - ویرایش 2، تجدید نظر شده. - Ventana-Graf, 2010. - 224 صفحه.
3. بلایف دی.کی. زیست شناسی کلاس 10-11. زیست شناسی عمومی. یک سطح پایه از. - ویرایش یازدهم، کلیشه. - م.: آموزش و پرورش، 2012. - 304 ص.
4. آگافونوا I.B.، Zakharova E.T.، Sivoglazov V.I. زیست شناسی کلاس 10-11. زیست شناسی عمومی. یک سطح پایه از. - چاپ ششم، اضافه کنید. - بوستارد، 2010. - 384 ص.

1. Vmede.org().
2. Youtube.com().
3. Bio-faq.ru ().

مشق شب

1. سوالات 1-6 در پایان بند 11 (ص 46) - Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. "زیست شناسی عمومی"، درجه 10-11 ()
2. چه گروه های عاملی در اسیدهای آمینه وجود دارد؟

پروتئین یک ماده مغذی آلی با منشا گیاهی یا حیوانی است که برای رشد و تجدید سلول های بدن انسان ضروری است. این نقش یک ماده ساختمانی از بافت ها را بازی می کند، در ماهیچه ها، اندام های داخلی، استخوان ها و پوست یافت می شود. پروتئین کار کل ارگانیسم را تنظیم می کند، مواد مفیدی را برای آن فراهم می کند.

یک پروتئین از زنجیره‌ای از اسیدهای آمینه مختلف تشکیل شده است که توسط یک پیوند پپتیدی کووالانسی به هم متصل شده‌اند. تشکیلات به دست آمده درشت مولکول هایی را تشکیل می دهند که طول ها و شکل های متفاوتی دارند. در طبیعت حدود 80 اسید آمینه وجود دارد که از آنها ترکیبات نامحدودی ایجاد می شود.

ترکیب ماکرومولکول های تشکیل شده اغلب شامل عناصر شیمیایی مانند: کربن، هیدروژن، اکسیژن، نیتروژن است. کمتر - گوگرد و فسفر. هر نوع ترکیب پروتئینی ساختار خاصی دارد. می توان از آن برای قضاوت در مورد ترکیب ماده، شکل آن، پیوندهای بین اجزاء استفاده کرد.

ساختار پروتئین	شرح
اولیه	ترکیب و توالی اتصال اسیدهای آمینه در زنجیره را تعیین می کند.
ثانوی	شکل فضایی زنجیره پلی پپتیدی نحوه پیچش آن را به دلیل تشکیل پیوندهای هیدروژنی نشان می دهد. آنها می توانند هم در یک زنجیره و هم بین زنجیره های دیگر رخ دهند.
دوره سوم	این یک مارپیچ پیچ خورده سه بعدی است که توسط پل های دی سولفیدی تشکیل شده و نگه داشته می شود.
کواترنر	چنین اتصالی ممکن است شامل چندین زنجیره پپتیدی باشد که توسط پیوندهای هیدروژنی یا یونی به هم متصل شده اند.

خواص تمام پروتئین های طبیعی به ساختار اولیه آنها بستگی دارد. فردی است، حامل اطلاعات ارثی است و در نسل ها حفظ می شود.

پروتئین چگونه است؟

نقش پروتئین در بدن انسان سازماندهی فرآیندهای متابولیک و فیزیولوژیکی، حفظ سیستم ایمنی بدن، تضمین رشد و تکامل اندام‌ها و بازیابی سلول‌ها است.

۲۲ اسید آمینه در سنتز پروتئین انسان نقش دارند. از این تعداد 12 عدد اینها اسیدهای آمینه غیر ضروری هستند که می توانند در بدن سنتز شوند.

10 عدد باقی مانده ضروری هستند، آنها را فقط می توان از طریق غذا به دست آورد. با مقدار ناکافی آنها، فرد ممکن است دچار خستگی، کاهش ایمنی و تغییر در سطوح هورمونی شود.

تمام ترکیبات پروتئینی به 2 گروه بزرگ تقسیم می شوند:

• پروتئین های کامل ترکیباتی هستند که حاوی تمام اسیدهای آمینه ضروری هستند.
• ترکیب پروتئین های ناقص با محتوای ناقص تمام اسیدهای آمینه ضروری در آنها مشخص می شود.

ارزش یک پروتئین به ترکیبات آن بستگی دارد. هرچه پروتئین کامل تری داشته باشد، سود بیشتری خواهد داشت.

عملکرد پروتئین در بدن

تمام ترکیبات پروتئینی که در نتیجه سنتز به دست می آیند را می توان به چند گروه تقسیم کرد. هر یک از آنها وظایف خاص خود را انجام می دهند که عملکرد بدن را تنظیم می کند.

تابع کاتالیزوری

یکی از وظایف اصلی که پروتئین ها انجام می دهند، عملکرد کاتالیزوری است. از طریق عمل کاتالیزورهای بیولوژیکی که آنزیم نامیده می شوند، سرعت واکنش های شیمیایی در یک سلول زنده چندین برابر افزایش می یابد.

نقش پروتئین در بدن انسان را نمی توان دست بالا گرفت. عملکردهای حیاتی بدن، به ویژه کاتالیزوری را انجام می دهد.

آنزیم ها بزرگترین کلاس پروتئین ها هستند، تعداد آنها بیش از 2000 است. آنها تمام فرآیندهای متابولیک بدن را تامین می کنند.

عملکرد ساختاری

گروه خاصی از پروتئین ها درگیر انجام یک عملکرد ساختاری هستند. آنها در تشکیل ساختارهای سلولی و خارج سلولی نقش دارند، استحکام و قابلیت ارتجاعی بافت ها را فراهم می کنند.

این پروتئین ها عبارتند از:

• کراتین که در ناخن ها و موهای انسان یافت می شود.
• کلاژن که اساس بافت همبند و استخوان است.
• الاستین جزء رباط ها است.

عملکرد حفاظتی

پروتئین این توانایی را دارد که از فرد در برابر ویروس ها، باکتری ها، سمومی که وارد بدن می شوند محافظت کند. نقش چنین ترکیباتی توسط آنتی بادی هایی انجام می شود که توسط سیستم ایمنی سنتز می شوند. آنها مواد خارجی به نام آنتی ژن را متصل می کنند و عمل آنها را خنثی می کنند.

یکی دیگر از اثرات محافظتی پروتئین ها در توانایی برخی از گروه های آنها در لخته شدن خون آشکار می شود. در نتیجه عمل فیبرینوژن و ترومبین، لخته ای ایجاد می شود که فرد را از از دست دادن خون محافظت می کند.

عملکرد تنظیمی

دسته جداگانه ای از ترکیبات پروتئینی مسئول عملکرد تنظیمی هستند. پروتئین های این جهت متابولیسم، حرکت سلولی، توسعه و اصلاح آن را کنترل می کنند.

این به دلیل تحرک آنزیم ها یا ترکیب آنها با مواد دیگر است. نمونه هایی از این ترکیبات عبارتند از: گلوکاگون، تیروکسین، سوماتوتروپین.

عملکرد سیگنال

عملکرد سیگنالینگ ترکیبات بر اساس کار گروه خاصی از پروتئین ها است که سیگنال های مختلفی را بین سلول ها یا اندام های بدن منتقل می کنند. آنها به تنظیم فرآیندهای اصلی در حال وقوع در بدن کمک می کنند. مثلاً ماده ای مانند انسولین سطح مورد نیاز گلوکز خون را تامین می کند.

برهمکنش سلول ها با یکدیگر با کمک ترکیبات پروتئینی سیگنال اتفاق می افتد. اینها سیتوکین ها و فاکتورهای رشد هستند.

عملکرد حمل و نقل

این نوع پروتئین به طور فعال در انتقال مواد از طریق غشای سلولی از مکانی به مکان دیگر نقش دارد. به عنوان مثال، هموگلوبین که بخشی از گلبول های قرمز است، اکسیژن را از ریه ها به سایر اندام های بدن می رساند و دی اکسید کربن را از آن ها پس می فرستد.

لیپوپروتئین پروتئین چربی ها را از کبد منتقل می کند، انسولین گلوکز را به بافت ها منتقل می کند و میوگلوبین منبع اکسیژن را در ماهیچه ها ایجاد می کند.

عملکرد یدکی (پشتیبان گیری).

به طور معمول، پروتئین در بدن تجمع نمی یابد. استثناها چنین ترکیباتی هستند: آلبومین موجود در تخم مرغ و کازئین که در شیر بز یافت می شود. همچنین در هنگام تجزیه هموگلوبین، آهن با پروتئین ترکیب پیچیده ای را تشکیل می دهد که می تواند در ذخیره ذخیره شود.

عملکرد گیرنده

این نوع پروتئین در سیتوپلاسم یا غشاهای گیرنده یافت می شود. آنها قادر به دریافت، تأخیر، انتقال سیگنال های ناشی از یک محرک خارجی به سلول هستند.

نمونه هایی از این ترکیبات عبارتند از:

• اپسین
• فیتوکروم؛
• پروتئین کیناز

عملکرد موتور (موتور).

برخی از انواع پروتئین ها توانایی حرکت را برای بدن فراهم می کنند. وظیفه مهم دیگر آنها تغییر شکل سلول ها و ذرات زیر سلولی است. ترکیبات اصلی مسئول عملکرد حرکتی اکتین ها و میوزین ها هستند.

در نتیجه کار آنها، انقباض و شل شدن تمام عضلات بدن، حرکت اندام های داخلی وجود دارد.

هنجارهای پروتئین در بدن انسان

نقش پروتئین در بدن انسان برای تامین مواد مغذی ضروری به سلول های بدن ضروری است. مصرف ناکافی غذاهای حاوی پروتئین کامل می تواند منجر به نقض عملکردهای اساسی حیاتی بدن شود.

میزان پروتئین مصرفی در غذا به وضعیت سلامتی، سن فرد و فعالیت او بستگی دارد. موارد عدم تحمل فردی به این ماده شناخته شده است.

برای بزرگسالان

از آنجایی که پروتئین نمی تواند در بدن ذخیره شود و بیش از حد آن می تواند مضر باشد، هر روز به مقدار مشخصی پروتئین نیاز است. برای این کار باید میزان پروتئین دریافتی روزانه را بدانید.

دانشمندان کشورهای مختلف در حال انجام تحقیقاتی برای تعیین میزان بهینه مصرف پروتئین روزانه هستند. این اعداد متناقض هستند. متخصصان تغذیه روسی مصرف 1.0 تا 1.2 گرم به ازای هر 1 کیلوگرم وزن انسان را توصیه می کنند. پزشکان آمریکایی این رقم را به 1.6 گرم در هر کیلوگرم وزن افزایش می دهند.

بهتر است از میانگین ها استفاده کنید. در این مورد، یک فرد بالغ که سبک زندگی کم تحرکی دارد، به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن به 1.2-1.3 گرم پروتئین در روز نیاز دارد. اگر وزن فردی 80 کیلوگرم است، باید حدود 100 گرم پروتئین در روز مصرف کند. افرادی که به کار فیزیکی مشغولند باید میزان دریافت پروتئین را به 1.5 گرم در هر کیلوگرم وزن افزایش دهند.

برای بچه ها

کودکان برای رشد و رشد مناسب به پروتئین نیاز دارند، بنابراین نیاز به آن بسیار بیشتر از نیاز بزرگسالان است. در سنین پایین، مصرف روزانه پروتئین از 3 تا 4 گرم به ازای هر 1 کیلوگرم وزن است. برای کودکان در سن مدرسه، این میزان کمی کاهش می یابد، از 2 تا 3 گرم پروتئین به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن در روز متغیر است.

لبنیات سرشار از پروتئین های با درجه بالا به ویژه برای کودکان مفید است. آنها به خوبی هضم می شوند و به راحتی توسط ارگانیسم جوان جذب می شوند.

هنگام کاهش وزن

بسیاری از رژیم های غذایی شناخته شده مبتنی بر تغذیه پروتئینی هستند. افرادی که می خواهند وزن کم کنند باید غذاهای حاوی پروتئین بیشتری را در رژیم غذایی خود بگنجانند. مصرف روزانه پروتئین باید به 1.5 گرم به ازای هر 1 کیلوگرم وزن انسان افزایش یابد.

برای مشکلات سلامتی

بسیاری از مشکلات سلامتی در افرادی با مصرف کم پروتئین ایجاد می شود. گاهی اوقات برای بهبود وضعیت خود کافی است فرد رژیم غذایی خود را متعادل کند، غذاهای پروتئینی بیشتری را در رژیم غذایی خود بگنجانید.

متخصصان تغذیه در مورد میزان مصرف پروتئین برای افراد مبتلا به یک بیماری اختلاف نظر دارند. در بیماری های کبد و کلیه، به منظور کاهش بار روی آنها، متخصصان توصیه می کنند مصرف پروتئین را به 0.7 گرم در هر کیلوگرم وزن کاهش دهید. در هر صورت رژیم غذایی لازم برای بیمار باید توسط پزشک معالج به صورت جداگانه تجویز شود.

برای ورزشکاران

افرادی که در ورزش فعالیت می کنند برای عضله سازی در بدن و افزایش قدرت به مقدار زیادی پروتئین نیاز دارند. برای آنها میزان دریافت پروتئین در روز باید از 2 تا 2.5 گرم به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن باشد.

در برخی از ورزش های قدرتی، مسابقات دوچرخه سواری چند روزه، هنجار را می توان به 3 تا 3.2 گرم پروتئین به ازای هر 1 کیلوگرم وزن افزایش داد.

علائم و علل کمبود پروتئین در بدن

اغلب، علت اصلی کمبود پروتئین در بدن، تغذیه نامناسب انسان، استفاده از مواد غذایی با محتوای ناکافی است. در این حالت، بدن فاقد آمینو اسیدهای مورد نیاز برای تشکیل ترکیبات جدید است. او شروع به خرج کردن ذخایر خود می کند، آنها را از بافت عضلانی می گیرد.

یکی دیگر از دلایل "گرسنگی" پروتئین یک فرد می تواند بیماری های جدی مرتبط با افزایش تجزیه پروتئین باشد. آنها عبارتند از: بیماری های عفونی شدید، اختلالات متابولیک ارثی، سوختگی، آسیب شناسی کلیه. اشکال خفیف کمبود پروتئین معمولاً بدون علائم برطرف می شود.

در موارد شدیدتر، علائم زیر ظاهر می شود:

• فرد مستعد سرماخوردگی مکرر می شود.
• هر گونه آسیب به پوست به خوبی بهبود نمی یابد: بریدگی، ساییدگی.
• فرد اغلب دچار ضعف، بی حالی، درد در عضلات و مفاصل می شود.
• به دلیل کمبود پروتئین، جهش قند خون امکان پذیر است. در نتیجه، فرد احساس گرسنگی دائمی را تجربه می کند.
• وضعیت بد ناخن و مو.
• ممکن است ورم در پاها وجود داشته باشد.

در صورت داشتن هر یک از علائم کسالت بالا، باید با پزشک مشورت کنید تا تشخیص صحیح و تجویز درمان را انجام دهد.

علائم و علل وجود پروتئین اضافی در بدن

نقش پروتئین در بدن انسان در سازماندهی فرآیندهای فیزیولوژیکی اساسی و تضمین فعالیت حیاتی سلول ها بیان می شود. این ترکیب جزء ضروری تمام محصولات غذایی است.

معمولاً مشکلات مرتبط با فراوانی بیش از حد پروتئین بسیار کمتر از کمبود آن است.اما هنگام خوردن مقدار زیادی از مواد غذایی با محتوای بالای آن، ممکن است فرد دچار مسمومیت با پروتئین شود.

پروتئین اضافی غذا در کبد به گلوکز و اوره تبدیل می شود که از طریق کلیه ها از بدن دفع می شود. با استفاده طولانی مدت از مقدار زیادی از آن، تغییرات منفی در بدن ایجاد می شود: اختلالات متابولیک، پوکی استخوان، بیماری های کبد و کلیه.

همچنین علت بیش از حد پروتئین می تواند بیماری های مادرزادی یا اکتسابی انسان باشد. در این موارد، بدن نمی تواند کلاس های خاصی از پروتئین ها را که به تدریج در یک دوره زمانی طولانی در آن انباشته می شوند، تجزیه کند.

علائم افزایش پروتئین در بدن عبارتند از:

• احساس تشنگی مداوم.
• مشکلات گوارشی احتمالی (یبوست، نفخ، اسهال).
• نوسانات خلقی و احساس ناخوشی.
• افزایش وزن احتمالی
• بوی بد دهان.
• نارسایی هورمونی بدن

آزمایشات پروتئین، انواع معاینات

برای ایجاد تشخیص صحیح، پزشک یک قرار ملاقات برای بیمار می نویسد تا آزمایشات لازم را انجام دهد. با انحراف از هنجار هر شاخص، می توان مشکلات موجود در بدن را قضاوت کرد.

رایج ترین آنها تست های پروتئین است که سطح محتوای آن را در بدن بررسی و تشخیص می دهد. مواد لازم برای این کار معمولاً خون و ادرار است.

بیوشیمی

آزمایش خون بیوشیمیایی به شما امکان می دهد محتوای آلبومین و پروتئین واکنشگر C را در آن تعیین کنید. نتیجه به دست آمده اطلاعاتی در مورد عملکرد کلیه ها، کبد، پانکراس و فرآیندهای متابولیک در بدن می دهد.

مقدار طبیعی کل پروتئین در خون 6 تا 8.3 گرم در دسی لیتر است. در صورت لزوم، پزشک ممکن است آزمایشات اضافی را برای تشخیص اینکه کدام پروتئین خاص خارج از حد معمول است تجویز کند. افزایش پروتئین می تواند نشانه کم آبی بدن باشد. پروتئین کل کم می تواند نشان دهنده بیماری کبد یا کلیه باشد.

آزمایش ساده ادرار

آزمایش کلی ادرار میزان پروتئین موجود در آن را مشخص می کند. برای چنین مطالعه ای از یک قسمت صبحگاهی ادرار استفاده می شود. یک فرد سالم نباید پروتئین در ادرار داشته باشد. محتوای کوچک آن مجاز است - تا 0.033 گرم در لیتر.

بیش از این شاخص نشان دهنده فرآیندهای التهابی است که در ارگانیسم ها رخ می دهد. همچنین می تواند نشانه بیماری مزمن کلیه باشد.

تجزیه و تحلیل ادرار

تجزیه و تحلیل پروتئین کل در ادرار دقیق تر است و به شما امکان می دهد درجه بیماری بیمار را ارزیابی کنید. این روش پروتئین های با وزن مولکولی کم و پروتئین های خاصی را که با تجزیه و تحلیل ساده شناسایی نمی شوند، شناسایی می کند. از دست دادن مقدار زیادی پروتئین در ادرار منجر به ادم خارجی و داخلی بدن می شود و ممکن است نشانه ای از نارسایی کلیه باشد.

با این روش تحقیق از ادرار روزانه استفاده می شود که بیمار در طول روز آن را جمع آوری می کند. در دمای 2+ تا 8+ درجه در یخچال نگهداری شود.

درمان کمبود پروتئین

درمان کمبود پروتئین در یک بیمار لزوماً تحت نظارت پزشک انجام می شود.

معمولاً همزمان در دو جهت حرکت می کند:

1. پر کردن مقدار مورد نیاز پروتئین در بدن، عادی سازی متابولیسم آن. برای این کار باید رژیم غذایی غنی از پروتئین را دنبال کنید.
2. درمان پزشکی خود بیماری.

درمان پروتئین اضافی

برای درمان پروتئین اضافی، ابتدا باید رژیم غذایی خود را با کاهش مصرف غذاهای پر پروتئین تنظیم کنید. از آنجایی که پروتئین اضافی تعادل اسید و باز بدن را به هم می زند، باید سبزیجات و میوه های غنی از پتاسیم مصرف کنید: سیب زمینی، زردآلو، هلو، انگور، آلو.

این غذاها بدن را قلیایی می کنند و PH را بازیابی می کنند.

علاوه بر این، پزشک داروهای حاوی آنزیم را تجویز می کند. آنها به تجزیه ترکیبات پروتئینی انباشته شده توسط بدن کمک می کنند.

منابع پروتئین حیوانی

نقش پروتئین در بدن انسان بی بدیل است، زیرا این ماده اصلی است که به بدن تغذیه، انرژی می دهد و در بازسازی سلولی نقش دارد. این ترکیب به فرد کمک می کند تا در برابر بیماری ها مقاومت کند، سبک زندگی فعالی داشته باشد.

منبع اصلی پروتئین کامل، غذای حیوانی است. یکی از آنها شیر است. 100 گرم نوشیدنی حاوی حدود 3 گرم پروتئین مهم است که حاوی ترکیب مناسبی از اسیدهای آمینه لازم برای یک فرد است.

بسیاری از محصولات لبنی حاوی متیونین هستند، اسید آمینه ای که عملکرد طبیعی کبد را تضمین می کند. پروتئین زیادی در پنیر خامه ای کم چرب یافت می شود. در هر 100 گرم محصول حدود 18 گرم پروتئین وجود دارد. گوشت دارای محتوای بالایی از پروتئین کامل است. بسته به تنوع، در 100 گرم محصول از 20 گرم تا 30 گرم است.

ارزش پروتئین ماهی و غذاهای دریایی کمتر از گوشت نیست. این امر هضم محصول را آسان تر می کند. بیشتر پروتئین در ماهی تن، هالیبوت یافت می شود: در هر 100 گرم محصول از 20 گرم تا 28 گرم تشکیل می شود. تخم مرغ دارای ترکیب اسید آمینه با ارزشی است. یک تخم مرغ حدود 12 گرم پروتئین دارد و در زرده 2 برابر بیشتر از پروتئین است.

منابع پروتئین گیاهی

منابع اضافی پروتئین در تغذیه انسان عبارتند از: حبوبات، سبزیجات، میوه ها، آجیل. تنها گیاهی که حاوی پروتئین کامل است سویا است. به طور منظم توسط گیاهخواران یا افرادی که سبک زندگی سالمی دارند می خورند.

غذاهای گیاهی اصلی و محتوای پروتئین آنها:

تولید - محصول	محتوای پروتئین، گرم - در هر 100 گرم محصول
سویا	35 – 40
عدس	24
دانه کدو تنبل	20
آجیل و خشکبار	20 – 25
توفو	20
شیر سویا	3
نخود سبز	5
کلم بروکلی	3
اسفناج	3
پودر کاکائو	24
میوه های خشک شده	3 – 5
گندم سیاه	10 – 12
لوبیا	6 – 10

تغذیه پروتئینی مناسب برای بدن

برای داشتن یک رژیم غذایی متعادل، حفظ تمام سیستم های داخلی بدن، فرد باید مقدار کافی پروتئین، چربی و کربوهیدرات مصرف کند. حذف کامل یکی از اجزاء از رژیم غذایی می تواند منجر به فرآیندهای برگشت ناپذیر شود.

برای تغذیه مناسب، متخصصان تغذیه تشویق می شوند تا به نسبت مواد زیر پایبند باشند: پروتئین ها باید حدود 30٪ از رژیم غذایی روزانه را تشکیل دهند، چربی ها - 30٪، کربوهیدرات ها - 40٪. در عین حال، مطلوب است که حدود 60 درصد پروتئین دریافتی روزانه، پروتئین کامل باشد.

هنگام محاسبه مقدار پروتئین مورد نیاز باید در نظر گرفت که در طی عملیات حرارتی بخشی از آن از بین می رود. در محصولات گیاهی، پروتئین ها توسط بدن 60٪ و حیوانات - تا 90٪ جذب می شوند.

ویژگی های تغذیه پروتئینی برای رشد عضلات

در هر ورزش شدید، افزایش توده عضلانی بدن، افزایش استقامت بدن مهم است. این امر با تمرینات فشرده و تغذیه ویژه به دست می آید که در آن غذاهای سرشار از پروتئین مصرف می شود.

بهتر است منوی تغذیه پروتئین توسط پزشک یا مربی ورزشکار تهیه شود.محاسبه صحیح رژیم غذایی پروتئین، میزان کالری، کربوهیدرات ها و چربی ها بسیار مهم است.

رژیم پروتئینی یک ورزشکار باید شامل: لبنیات کم چرب، گوشت بدون چربی، سفیده تخم مرغ آب پز، ماهی دریایی کم چرب باشد. غذا باید کسری باشد - 5 بار در روز. پس از یک تمرین شدید، مصرف شیک پروتئینی توصیه می شود.

در طول دوره افزایش توده عضلانی، درصد مواد بیولوژیکی به شرح زیر است: 70٪ - پروتئین، 30٪ - چربی و کربوهیدرات. حداکثر مدت رژیم پروتئینی نباید بیش از 1 ماه باشد. بیشتر از این زمان، استفاده از آن می تواند به بدن آسیب برساند.

ویژگی های تغذیه پروتئین، مایل به کاهش وزن

غذاهای پروتئینی دارای شاخص گلیسمی پایین تری در مقایسه با غذاهای کربوهیدراتی هستند که به کاهش قند خون و ترشح مقادیر زیادی انسولین کمک می کند. در صورت مصرف، بدن زمان بیشتری را صرف هضم می کند. در نتیجه، فرد دیگر احساس گرسنگی نمی کند، اشتهای او کاهش می یابد، میل به تنقلات مختلف دارد.

هنگام خوردن غذای غنی از پروتئین، متابولیسم فرد بهبود می یابد. در عین حال، بدن کالری بیشتری مصرف می کند که صرف حفظ و تغذیه توده عضلانی می شود. همه اینها منجر به کاهش وزن می شود.

برای کاهش وزن تدریجی در تغذیه روزانه، نسبت مواد مصرفی زیر باید رعایت شود: پروتئین ها باید 50٪، چربی ها - 30٪، کربوهیدرات ها - 20٪ باشند. مصرف فقط محصولات پروتئینی بعد از ساعت 18 توصیه می شود.

نقش پروتئین در بدن انسان را نمی توان دست بالا گرفت. کمبود آن منجر به مشکلات سلامتی، کاهش فعالیت و نشاط می شود. پروتئین بیش از حد نیز برای انسان مضر است. برای جلوگیری از این اتفاق، مهم است که رژیم غذایی بهینه ای را انتخاب کنید که در آن تمام مواد لازم بدن تامین شود.

قالب بندی مقاله: لوزینسکی اولگ

ویدئویی در مورد نقش پروتئین در بدن انسان

پروتئین چگونه بر بدن تأثیر می گذارد؟ چه مقدار پروتئین بخوریم: