Proteinlere neler dahildir. Proteinlerin yapısı ve işlevleri. Protein moleküllerinin uzaysal organizasyonu

sincaplar- bir peptit bağı ile uzun bir zincire bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan yüksek moleküler organik bileşikler.

Canlı organizmaların proteinlerinin bileşimi, tümü alfa-amino asit olan sadece 20 çeşit amino asit içerir ve proteinlerin amino asit bileşimi ve birbirleriyle bağlantı sıraları, bir canlının bireysel genetik kodu tarafından belirlenir. organizma.

Proteinlerin özelliklerinden biri, yalnızca bu belirli protein için karakteristik olan uzamsal yapıları kendiliğinden oluşturma yetenekleridir.

Yapılarının özgüllüğü nedeniyle, proteinler çeşitli özelliklere sahip olabilir. Örneğin, küresel bir kuaterner yapıya sahip proteinler, özellikle tavuk yumurtası proteini, koloidal çözeltiler oluşturmak üzere suda çözülür. Fibriler kuaterner yapıya sahip proteinler suda çözünmezler. Fibriller proteinler özellikle tırnakları, saçı, kıkırdağı oluşturur.

Proteinlerin kimyasal özellikleri

Hidroliz

Tüm proteinler hidrolize uğrayabilir. Proteinlerin tam hidrolizi durumunda, bir a-amino asit karışımı oluşur:

Protein + nH 2 O => a-amino asitlerin karışımı

denatürasyon

Bir proteinin birincil yapısını bozmadan ikincil, üçüncül ve dördüncül yapılarının tahrip olmasına denatürasyon denir. Protein denatürasyonu, sodyum, potasyum veya amonyum tuzlarının çözeltilerinin etkisi altında ilerleyebilir - bu tür denatürasyon geri dönüşümlüdür:

Radyasyonun (örneğin, ısıtma) etkisi altında meydana gelen denatürasyon veya proteinin ağır metal tuzları ile işlenmesi geri döndürülemez:

Bu nedenle, örneğin, yumurtaların hazırlanmaları sırasında ısıl işlem sırasında geri dönüşü olmayan protein denatürasyonu gözlemlenir. Yumurta akı denatürasyonu sonucunda kolloidal solüsyon oluşumu ile suda çözünme özelliği ortadan kalkar.

Proteinlere kalitatif reaksiyonlar

Biüret reaksiyonu

Protein içeren bir çözeltiye %10 sodyum hidroksit çözeltisi ve ardından az miktarda %1 bakır sülfat çözeltisi eklenirse, mor bir renk görünecektir.

protein çözeltisi + NaOH (%10 çözelti) + СuSO 4 = menekşe rengi

ksantoprotein reaksiyonu

konsantre nitrik asit ile kaynatıldığında protein çözeltileri sararır:

protein çözeltisi + HNO3 (kons.) => sarı renk

Proteinlerin biyolojik işlevleri

katalitik	canlı organizmalarda çeşitli kimyasal reaksiyonları hızlandırmak	enzimler
yapısal	hücre yapı malzemesi	kollajen, hücre zarı proteinleri
koruyucu	vücudu enfeksiyonlardan korumak	immünoglobulinler, interferon
düzenleyici	metabolik süreçleri düzenler	hormonlar
Ulaşım	hayati maddelerin vücudun bir bölümünden diğerine aktarılması	hemoglobin oksijen taşır
enerji	vücuda enerji sağlamak	1 gram protein vücuda 17,6 J enerji sağlayabilir.
motor (motor)	vücudun herhangi bir motor fonksiyonu	miyozin (kas proteini)

Protein moleküllerinin yapısı. Proteinlerin özelliklerinin, fonksiyonlarının ve aktivitelerinin yapısal organizasyonları ile bağlantısı (spesifiklik, tür bağlantısı, tanıma etkisi, dinamizm, işbirliğine dayalı etkileşimin etkisi).

sincaplar - Bunlar, peptit bağlarıyla bağlanmış amino asit kalıntılarından oluşan, yüksek moleküler nitrojen içeren maddelerdir. Proteinler, aksi takdirde proteinler olarak adlandırılır;

Basit proteinler amino asitlerden yapılır ve hidroliz üzerine sırasıyla sadece amino asitlere parçalanır. Kompleks proteinler, bazı basit proteinlerden ve prostetik grup adı verilen protein olmayan bir bileşenden oluşan iki bileşenli proteinlerdir. Kompleks proteinlerin hidrolizi sırasında, serbest amino asitlere ek olarak, protein olmayan kısım veya bozunma ürünleri salınır. Basit proteinler, koşullu olarak seçilen bazı kriterler temelinde bir dizi alt gruba ayrılır: protaminler, histonlar, albüminler, globulinler, prolaminler, glutelinler, vb.

Karmaşık proteinlerin sınıflandırılması, protein olmayan bileşenlerinin kimyasal doğasına dayanır. Buna göre, fosfoproteinler (fosforik asit içerirler), kromoproteinler (pigmentler içerirler), nükleoproteinler (nükleik asitler içerir), glikoproteinler (karbonhidrat içerir), lipoproteinler (lipidler içerir) ve metalloproteinler (metaller içerir).

3. Protein yapısı.

Bir protein molekülünün polipeptit zincirindeki amino asit kalıntıları dizisine denir. protein birincil yapısı. Bir proteinin birincil yapısı, çok sayıda peptit bağına ek olarak, genellikle az sayıda disülfid (-S-S-) bağı da içerir. Polipeptit zincirinin uzamsal konfigürasyonu, daha doğrusu tipi polipeptit sarmalı, belirlerikincil protein yapısı, içinde sunulur çoğunlukla α-sarmal, hidrojen bağları ile sabitlenir. üçüncül yapı-polipeptit zinciri, tamamen veya kısmen sarılmış, boşlukta (bir küre içinde) bulunur veya paketlenir. Protein üçüncül yapısının bilinen kararlılığı, hidrojen bağları, moleküller arası van der Waals kuvvetleri, yüklü grupların elektrostatik etkileşimi vb. ile sağlanır.

Kuaterner protein yapısı - birbirine göre kesinlikle sabit bir pozisyon işgal eden belirli sayıda polipeptit zincirinden oluşan bir yapı.

Kuaterner yapıya sahip bir proteinin klasik örneği, hemoglobin.

Proteinlerin fiziksel özellikleri: yüksek viskoziteli çözümler,

ihmal edilebilir difüzyon, büyük şişme kapasitesi, optik aktivite, bir elektrik alanında hareketlilik, düşük ozmotik basınç ve yüksek onkotik basınç, amino asitler gibi 280 nm'de UV ışınlarını emme yeteneği, serbest NH2- ve COOH- varlığından dolayı amfoteriktir. gruplar ve sırasıyla tüm St. you asitleri ve bazları ile karakterize edilir. Belirgin hidrofilik özelliklere sahiptirler. Çözümleri çok düşük ozmotik basınca, yüksek viskoziteye ve az yayılmaya sahiptir. Proteinler çok büyük ölçüde şişme yeteneğine sahiptir. Nefelometri ile proteinlerin nicel olarak belirlenmesinin altında yatan ışık saçılması olgusu, proteinlerin kolloidal durumu ile ilişkilidir.

Proteinler, yüzeylerinde düşük moleküler ağırlıklı organik bileşikleri ve inorganik iyonları adsorbe edebilir. Bu özellik, tek tek proteinlerin taşıma işlevlerini belirler.

Proteinlerin kimyasal özellikleri amino asit kalıntılarının yan radikalleri çeşitli fonksiyonel gruplar (-NH2, -COOH, -OH, -SH, vb.) içerdiğinden çeşitlidir. Proteinler için karakteristik bir reaksiyon, peptit bağlarının hidrolizidir. Hem amino hem de karboksil gruplarının varlığı nedeniyle proteinler amfoterik özelliklere sahiptir.

protein denatürasyonu- dörtlü, üçüncül ve ikincil yapıları stabilize eden bağların yok edilmesi, protein molekülünün konfigürasyonunun yönünün bozulmasına ve doğal özelliklerin kaybının eşlik etmesine neden olur.

Denatürasyona neden olan fiziksel (sıcaklık, basınç, mekanik darbe, ultrasonik ve iyonlaştırıcı radyasyon) ve kimyasal (ağır metaller, asitler, alkaliler, organik çözücüler, alkaloidler) faktörler vardır.

Ters işlem ise renatürasyon yani, proteinin fizikokimyasal ve biyolojik özelliklerinin restorasyonu. Primer yapı etkilenirse renatürasyon mümkün değildir.

Proteinlerin çoğu, 50-60 ° C'nin üzerindeki bir çözelti ile ısıtıldığında denatüre olur. Denatürasyonun dış belirtileri, özellikle izoelektrik noktada çözünürlük kaybına, protein çözeltilerinin viskozitesinde bir artışa, serbest fonksiyonel miktarında bir artışa indirgenir. SH-rpypp ve X-ışını saçılımının doğasında bir değişiklik, doğal protein moleküllerinin globülleri ve rastgele ve düzensiz yapılar oluşturur.

kasılma fonksiyonu. aktin ve miyozin, kas dokusunun spesifik proteinleridir. yapısal fonksiyon. fibriler proteinler, özellikle bağ dokusunda kollajen, saçta, tırnaklarda, ciltte keratin, damar duvarında elastin vb.

hormonal fonksiyon. Bir dizi hormon, hipofiz bezi, pankreas, vb. hormonlar gibi proteinler veya polipeptitler ile temsil edilir. Bazı hormonlar, amino asitlerin türevleridir.

Beslenme (yedek) işlevi. fetüs için besin kaynağı olan yedek proteinler Sütün ana proteini (kazein) de esas olarak beslenme işlevini yerine getirir.

Proteinlerin biyolojik fonksiyonları. Proteinlerin yapısal organizasyon ve biyolojik fonksiyon açısından çeşitliliği. polimorfizm. Organ ve dokuların protein bileşimindeki farklılıklar. Ontojeni ve hastalıklarda bileşimdeki değişiklikler.

-Zorluk derecesi Protein yapıları basit ve karmaşık olarak ikiye ayrılır. Basit veya tek bileşenli proteinler sadece protein kısmından oluşur ve hidrolize edildiğinde amino asitler verir. İle zor veya iki bileşenli proteinleri içerir, içinde bileşimi bir protein ve adı verilen protein olmayan ek bir grup içerir. protez. ( lipidler, karbonhidratlar, nükleik asitler etki edebilir); sırasıyla kompleks proteinlere lipoproteinler, glikoproteinler, nükleoproteinler denir.

- protein molekülünün şekline göre proteinler iki gruba ayrılır: fibriller (lifli) ve küresel (korpusküler). fibriler proteinler uzunluklarının çaplarının yüksek bir oranı ile karakterize edilir (birkaç on birim). Molekülleri filamentlidir ve genellikle lifleri oluşturan demetler halinde toplanır. (insan vücudunun koruyucu örtülerini oluşturan derinin dış tabakasının ana bileşenleridir). Ayrıca kıkırdak ve tendonlar dahil olmak üzere bağ dokusu oluşumunda rol oynarlar.

Doğal proteinlerin büyük çoğunluğu küreseldir. İçin küresel proteinler molekülün uzunluğunun çapına küçük bir oranı (birkaç birim) ile karakterize edilir. Daha karmaşık bir yapıya sahip olan küresel proteinler de daha çeşitlidir.

-Geleneksel olarak seçilen solventlerle ilgili olarak tahsis etmek albüminlerveglobulinler. albüminler çok iyi çözülür içinde su ve konsantre tuzlu su çözeltileri. globulinler suda çözünmez ve içinde orta konsantrasyonlu tuz çözeltileri.

--Proteinlerin fonksiyonel sınıflandırılması en tatmin edici, çünkü rastgele bir işarete değil, gerçekleştirilen bir işleve dayanıyor. Ek olarak, herhangi bir sınıfa dahil olan spesifik proteinlerin yapılarının, özelliklerinin ve fonksiyonel aktivitelerinin benzerliğini ayırt etmek mümkündür.

katalitik olarak aktif proteinler isminde enzimler. Hücredeki hemen hemen tüm kimyasal dönüşümleri katalize ederler. Bu protein grubu Bölüm 4'te ayrıntılı olarak tartışılacaktır.

hormonlar hücreler içindeki metabolizmayı düzenler ve metabolizmayı bir bütün olarak vücudun çeşitli hücrelerine entegre eder.

alıcılar hücre zarlarının yüzeyinde çeşitli düzenleyicileri (hormonlar, aracılar) seçici olarak bağlar.

taşıma proteinleri Maddelerin dokular arasında ve hücre zarlarından bağlanmasını ve taşınmasını gerçekleştirir.

yapısal proteinler . Her şeyden önce, bu grup, çeşitli biyolojik zarların yapımında yer alan proteinleri içerir.

sincaplar - inhibitörler enzimler büyük bir endojen inhibitör grubunu oluşturur. Enzimlerin aktivitesini düzenlerler.

kasılma sincaplar kimyasal enerji kullanarak mekanik bir indirgeme işlemi sağlar.

toksik proteinler - Organizmalar (yılanlar, arılar, mikroorganizmalar) tarafından salgılanan ve diğer canlı organizmalar için zehirli olan bazı proteinler ve peptitler.

koruyucu proteinler antikorlar - Bir antijenin girmesine yanıt olarak bir hayvan organizması tarafından üretilen protein maddeleri. Antijenlerle etkileşime giren antikorlar, onları devre dışı bırakır ve böylece vücudu yabancı bileşiklerin, virüslerin, bakterilerin vb. Etkilerinden korur.

Protein bileşimi fizyolojiye bağlıdır. Aktivite, besin bileşimi ve diyet, bioritimler. Gelişim sürecinde, bileşim önemli ölçüde değişir (zigottan özel işlevlere sahip farklı organların oluşumuna kadar). Örneğin, eritrositler kan yoluyla oksijen taşınmasını sağlayan hemoglobin içerir, fare hücreleri kasılma proteinleri aktin ve miyozin içerir, rodopsin retinada bir proteindir, vb. Hastalıklarda protein bileşimi değişir - proteinopati. Kalıtsal proteinopatiler, genetik aparattaki hasarın bir sonucu olarak gelişir. Herhangi bir protein hiç sentezlenmez veya sentezlenir, ancak birincil yapısı değiştirilir (orak hücreli anemi). Herhangi bir hastalığa protein bileşiminde bir değişiklik eşlik eder, yani. Edinilmiş proteinopati gelişir. Bu durumda, proteinlerin birincil yapısı bozulmaz, ancak özellikle patolojik sürecin geliştiği organ ve dokularda proteinlerde kantitatif bir değişiklik meydana gelir. Örneğin pankreatit ile gastrointestinal sistemdeki besinlerin sindirimi için gerekli enzimlerin üretimi azalır.

Proteinlerin yapı ve işlevine zarar veren faktörler, hastalıkların patogenezinde hasarın rolü. proteinopati

Sağlıklı bir yetişkinin vücudunun protein bileşimi nispeten sabittir, ancak organ ve dokulardaki tek tek proteinlerin miktarında değişiklikler mümkündür. Çeşitli hastalıklarda, dokuların protein bileşiminde bir değişiklik vardır. Bu değişikliklere proteinopatiler denir. Kalıtsal ve edinilmiş proteinopatiler vardır. Kalıtsal proteinopatiler, belirli bir bireyin genetik aygıtındaki hasarın bir sonucu olarak gelişir. Herhangi bir protein hiç sentezlenmez veya sentezlenir, ancak birincil yapısı değiştirilir. Herhangi bir hastalığa vücudun protein bileşimindeki bir değişiklik eşlik eder, yani. Edinilmiş proteinopati gelişir. Bu durumda, proteinlerin birincil yapısı bozulmaz, ancak genellikle proteinlerde, özellikle patolojik sürecin geliştiği organ ve dokularda kantitatif bir değişiklik vardır. Örneğin pankreatit ile gastrointestinal sistemdeki besinlerin sindirimi için gerekli enzimlerin üretimi azalır.

Bazı durumlarda, proteinlerin işlev gördüğü koşullarda meydana gelen değişikliklerin bir sonucu olarak edinilmiş proteinopatiler gelişir. Bu nedenle, ortamın pH'ı alkali tarafa (çeşitli yapıdaki alkalozlar) değiştiğinde, hemoglobinin yapısı değişir, O2'ye afinitesi artar ve O2'nin dokulara verilmesi azalır (doku hipoksisi).

Bazen hastalığın bir sonucu olarak, hücrelerdeki ve kan serumundaki metabolitlerin seviyesi artar, bu da belirli proteinlerin modifikasyonuna ve işlevlerinin bozulmasına yol açar.

Ek olarak, proteinler, normalde orada sadece eser miktarlarda belirlenen, hasarlı organın hücrelerinden kana salınabilir. Çeşitli hastalıklarda, klinik tanıyı netleştirmek için kanın protein bileşiminin biyokimyasal çalışmaları sıklıkla kullanılır.

4. Proteinlerin birincil yapısı. Proteinlerin özelliklerinin ve işlevlerinin birincil yapılarına bağımlılığı. Birincil yapıdaki değişiklikler, proteinopati.

Antoine François de Fourcroix protein araştırmasının kurucusu

Proteinler, 18. yüzyılda Fransız kimyager Antoine Fourcroix ve diğer bilim adamlarının çalışmalarının bir sonucu olarak, proteinlerin ısı veya asitlerin etkisi altında pıhtılaşma (denatüre etme) özelliğinin not edildiği ayrı bir biyolojik molekül sınıfı olarak tanımlandı. . Albümin ("yumurta akı"), fibrin (kandan gelen bir protein) ve buğday tanelerinden elde edilen glüten gibi proteinler o sırada araştırıldı. Hollandalı kimyager Gerrit Mulder, proteinlerin bileşimini analiz etti ve hemen hemen tüm proteinlerin benzer bir ampirik formüle sahip olduğunu varsaydı. Benzer moleküller için "protein" terimi 1838'de İsveçli kimyager Jakob Berzelius tarafından önerildi. Mulder ayrıca proteinlerin bozunma ürünlerini de tanımladı - amino asitler ve bunlardan biri için (lösin), küçük bir hata payıyla moleküler ağırlığı belirledi - 131 dalton. 1836'da Mulder, proteinlerin kimyasal yapısının ilk modelini önerdi. Radikaller teorisine dayanarak, protein bileşiminin minimum yapısal birimi, "protein" olarak adlandırılan C 16 H 24 N 4 O 5 ve teori - "protein teorisi" kavramını formüle etti. Proteinler üzerine yeni veriler biriktikçe, teori defalarca eleştirilmeye başlandı, ancak 1850'lerin sonuna kadar, eleştirilere rağmen, hala genel kabul görmüş olarak kabul edildi.

19. yüzyılın sonunda, proteinleri oluşturan amino asitlerin çoğu araştırıldı. 1894'te Alman fizyolog Albrecht Kossel, amino asitlerin proteinlerin temel yapı taşları olduğu teorisini ortaya koydu. 20. yüzyılın başında, Alman kimyager Emil Fischer, proteinlerin peptit bağlarıyla birbirine bağlanan amino asit kalıntılarından oluştuğunu deneysel olarak kanıtladı. Ayrıca bir proteinin amino asit dizisinin ilk analizini yaptı ve proteoliz fenomenini açıkladı.

Bununla birlikte, proteinlerin organizmalardaki merkezi rolü, Amerikalı kimyager James Sumner'ın (daha sonra Nobel ödüllü) üreaz enziminin bir protein olduğunu gösterdiği 1926 yılına kadar tanınmamıştı.

Saf proteinleri izole etmenin zorluğu, onları incelemeyi zorlaştırdı. Bu nedenle kan proteinleri, tavuk yumurtası, çeşitli toksinler ve kesim sonrası salınan sindirim/metabolik enzimler gibi büyük miktarlarda saflaştırılabilen polipeptitler kullanılarak ilk çalışmalar yapılmıştır. 1950'lerin sonlarında şirket Zırh Sosisli Sandviç Şirketi birçok bilim insanı için deneysel bir nesne haline gelen bir kilogram sığır pankreas ribonükleaz A'yı saflaştırmayı başardı.

Proteinlerin ikincil yapısının amino asitler arasındaki hidrojen bağlarının oluşumunun sonucu olduğu fikri William Astbury tarafından 1933'te önerildi, ancak Linus Pauling, proteinlerin ikincil yapısını başarılı bir şekilde tahmin eden ilk bilim adamı olarak kabul ediliyor. Daha sonra, Walter Kauzman, Kai Linderström-Lang'ın çalışmasına dayanarak, proteinlerin üçüncül yapısının oluşum yasalarının ve bu süreçte hidrofobik etkileşimlerin rolünün anlaşılmasına önemli bir katkı yaptı. 1949'da Fred Sanger, insülinin amino asit dizisini belirledi ve bu şekilde proteinlerin amino asitlerin lineer polimerleri olduğunu ve dallanmış (bazı şekerlerde olduğu gibi) zincirleri, kolloidleri veya siklolleri olmadığını gösterdi. Tek atomlu X-ışını kırınımına dayalı ilk protein yapıları 1960'larda ve 1980'lerde NMR ile elde edildi. 2006 yılında, Protein Veri Bankası yaklaşık 40.000 protein yapısı içeriyordu.

21. yüzyılda, proteinlerin incelenmesi, yalnızca bireysel saflaştırılmış proteinler üzerinde çalışılmadığında, aynı zamanda çok sayıda bireysel hücre, doku proteininin sayısında ve translasyon sonrası modifikasyonlarında eşzamanlı değişiklik olduğunda, niteliksel olarak yeni bir seviyeye taşındı. veya organizmalar. Bu biyokimya alanına proteomik denir. Biyoinformatik yöntemlerin yardımıyla, yalnızca X-ışını yapısal analiz verilerini işlemek değil, aynı zamanda amino asit dizisine dayalı bir proteinin yapısını tahmin etmek de mümkün hale geldi. Şu anda, büyük protein komplekslerinin kriyoelektron mikroskobu ve küçük proteinlerin ve büyük proteinlerin alanlarının bilgisayar programları kullanılarak tahmin edilmesi, yapıların atomik düzeydeki çözünürlüğüne doğrulukla yaklaşmaktadır.

Özellikleri

Bir proteinin boyutu, amino asitlerin sayısı veya dalton (molekül ağırlığı) olarak ölçülebilir, daha sıklıkla molekülün türetilmiş birimlerdeki nispeten büyük boyutu nedeniyle - kilodalton (kDa). Maya proteinleri ortalama olarak 466 amino asitten oluşur ve moleküler ağırlığı 53 kDa'dır. Şu anda bilinen en büyük protein olan titin, kas sarkomerlerinin bir bileşenidir; çeşitli izoformlarının moleküler ağırlığı 3000 ila 3700 kDa arasında değişir, 38.138 amino asitten oluşur (insan kas soliusunda).

Proteinler suda çözünürlük derecelerine göre değişir, ancak çoğu protein suda çözünür. Çözünmeyenler arasında örneğin keratin (saç, memeli kılı, kuş tüyü vb. oluşturan protein) ve ipek ve örümcek ağlarının bir parçası olan fibroin bulunur. Proteinler ayrıca hidrofilik ve hidrofobik olarak ayrılır. Hidrofilik, çözünmeyen keratin ve fibroin dahil olmak üzere sitoplazma, çekirdek ve hücreler arası maddenin proteinlerinin çoğunu içerir. Hidrofobik, hidrofobik zar lipidleri ile etkileşime giren integral zar proteinlerinin biyolojik zarlarını oluşturan proteinlerin çoğunu içerir (bu proteinler genellikle küçük hidrofilik bölgelere sahiptir).

denatürasyon

Yüksek sıcaklığın etkisi altında tavuk yumurtası proteininin geri dönüşümsüz denatürasyonu

Genel bir kural olarak, proteinler yapıyı ve dolayısıyla sıcaklık gibi koşullar altında ve belirli bir organizmanın adapte olduğu çözünürlük gibi fiziko-kimyasal özellikleri korur. Proteinin asit veya alkali ile ısıtılması veya işlenmesi gibi bu koşulların değiştirilmesi, proteinin kuaterner, üçüncül ve ikincil yapılarının kaybıyla sonuçlanır. Bir protein (veya başka bir biyopolimer) tarafından doğal yapının kaybolmasına denatürasyon denir. Denatürasyon tam veya kısmi, geri döndürülebilir veya geri döndürülemez olabilir. Günlük yaşamda geri dönüşü olmayan protein denatürasyonunun en ünlü durumu, yüksek sıcaklığın etkisi altında suda çözünür şeffaf protein ovalbüminin yoğun, çözünmez ve opak hale geldiği bir tavuk yumurtasının pişirilmesidir. Denatürasyon, suda çözünür proteinlerin amonyum tuzları ile çökeltilmesi (çökeltilmesi) durumunda olduğu gibi bazı durumlarda tersine çevrilebilir ve onları saflaştırmanın bir yolu olarak kullanılır.

Basit ve karmaşık proteinler

Peptit zincirlerine ek olarak, birçok protein amino asit olmayan fragmanlar da içerir; bu kritere göre proteinler iki büyük gruba ayrılır - basit ve karmaşık proteinler (proteinler). Basit proteinler sadece amino asit zincirleri içerir, karmaşık proteinler ayrıca amino asit olmayan fragmanlar içerir. Kompleks proteinlerin bileşimindeki protein olmayan yapıya sahip bu parçalara "protez gruplar" denir. Protez gruplarının kimyasal yapısına bağlı olarak, karmaşık proteinler arasında aşağıdaki sınıflar ayırt edilir:

• Prostetik grup olarak kovalent olarak bağlı karbonhidrat kalıntıları içeren glikoproteinler ve mukopolisakkarit prostetik gruplarıyla bunların alt sınıfları olan proteoglikanlar. Serin veya treoninin hidroksil grupları genellikle karbonhidrat kalıntıları ile bağların oluşumunda rol oynar. Hücre dışı proteinlerin çoğu, özellikle immünoglobulinler, glikoproteinlerdir. Proteoglikanlarda karbonhidrat kısmı ~%95'tir; bunlar hücre dışı matrisin ana bileşenidir.
• Protez parçası olarak kovalent olmayan bağlı lipidler içeren lipoproteinler. Proteinler-apolipoproteinler tarafından oluşturulan lipoproteinler, onlara bağlanan lipitlerle birlikte lipit taşıma işlevini yerine getirir.
• Heme koordineli olmayan metal iyonları içeren metalloproteinler. Metalloproteinler arasında, depolama ve taşıma işlevlerini yerine getiren proteinler (örneğin, demir içeren ferritin ve transferrin) ve enzimler (örneğin, çinko içeren karbonik anhidraz ve aktif merkezler olarak bakır, manganez, demir ve diğer metal iyonlarını içeren çeşitli süperoksit dismutazlar) bulunur. )
• Kovalent olmayan şekilde bağlı DNA veya RNA içeren nükleoproteinler, özellikle kromozomları oluşturan kromatin, bir nükleoproteindir.
• Prostetik grup olarak kovalent bağlı fosforik asit kalıntıları içeren fosfoproteinler. Serin veya treoninin hidroksil grupları, fosfat ile bir ester bağının oluşumunda rol oynar; fosfoproteinler, özellikle süt kazeindir.
• Kromoproteinler, çeşitli kimyasal yapıya sahip renkli prostetik gruplara sahip kompleks proteinlerin ortak adıdır. Bunlar, çeşitli işlevleri yerine getiren metal içeren bir porfirin prostetik grubuna sahip birçok proteini içerir - hemoproteinler (prostetik grup olarak heme içeren proteinler - hemoglobin, sitokromlar, vb.), klorofiller; bir flavin grubuna sahip flavoproteinler, vb.

protein yapısı

• üçüncül yapı- polipeptit zincirinin uzaysal yapısı (proteini oluşturan atomların bir dizi uzaysal koordinatları). Yapısal olarak, hidrofobik etkileşimlerin önemli bir rol oynadığı çeşitli etkileşim türleri tarafından stabilize edilmiş ikincil yapı elemanlarından oluşur. Üçüncül yapının stabilizasyonunda yer alın:
  • kovalent bağlar (iki sistein kalıntısı - disülfür köprüleri arasında);
  • amino asit kalıntılarının zıt yüklü yan grupları arasındaki iyonik bağlar;
  • hidrojen bağları;
  • hidrofilik-hidrofobik etkileşimler. Çevreleyen su molekülleri ile etkileşime girdiğinde, protein molekülü, polar olmayan amino asit yan gruplarının sulu çözeltiden izole edilmesi için kıvrılma "eğilimindedir"; molekülün yüzeyinde polar hidrofilik yan gruplar belirir.

• Kuaterner yapı (veya alt birim, alan) - tek bir protein kompleksinin parçası olarak birkaç polipeptit zincirinin karşılıklı düzenlenmesi. Kuaterner yapıya sahip bir proteini oluşturan protein molekülleri, ribozomlar üzerinde ayrı ayrı oluşur ve ancak sentezin bitiminden sonra ortak bir supramoleküler yapı oluşturur. Kuaterner yapıya sahip bir protein, hem aynı hem de farklı polipeptit zincirlerini içerebilir. Dördüncül yapının stabilizasyonunda, üçüncül yapının stabilizasyonunda olduğu gibi, aynı tür etkileşimler yer alır. Supramoleküler protein kompleksleri düzinelerce molekülden oluşabilir.

protein ortamı

Örnek olarak trioz fosfat izomeraz enzimini kullanarak bir proteinin üç boyutlu yapısını göstermenin farklı yolları. Solda - tüm atomların ve aralarındaki bağların görüntüsü ile bir "çubuk" modeli; elemanlar renklerle gösterilmiştir. Yapısal motifler, α-helisler ve β-levhalar ortada tasvir edilmiştir. Sağda, atomların van der Waals yarıçapları dikkate alınarak oluşturulmuş proteinin temas yüzeyi; renkler sitelerin aktivite özelliklerini gösterir

Genel yapı tipine göre, proteinler üç gruba ayrılabilir:

Canlı organizmalarda protein yapısının oluşumu ve bakımı

Proteinlerin denatürasyondan sonra doğru üç boyutlu yapıyı geri yükleme yeteneği, bir proteinin nihai yapısı hakkındaki tüm bilgilerin amino asit dizisinde yer aldığı hipotezini ortaya koymayı mümkün kıldı. Evrimin bir sonucu olarak, bir proteinin kararlı yapısının, bu polipeptidin diğer olası biçimlerine kıyasla minimum serbest enerjiye sahip olduğu artık yaygın olarak kabul edilen bir teoridir.

Bununla birlikte, hücrelerde, işlevi hasardan sonra protein yapısının restorasyonunu ve ayrıca protein komplekslerinin oluşturulmasını ve ayrışmasını sağlamak olan bir grup protein vardır. Bu proteinlere şaperon adı verilir. Hücredeki birçok şaperonun konsantrasyonu, ortam sıcaklığındaki keskin bir artışla artar, bu nedenle Hsp grubuna aittirler (İng. ısı şoku proteinleri- ısı şoku proteinleri). Vücudun işleyişi için şaperonların normal işleyişinin önemi, insan gözü merceğinin bir parçası olan a-kristalin şaperon örneği ile gösterilebilir. Bu proteindeki mutasyonlar, protein agregasyonu nedeniyle lensin bulanıklaşmasına ve sonuç olarak kataraktlara yol açar.

Protein sentezi

kimyasal sentez

Kısa proteinler, organik sentez kullanan bir grup yöntem kullanılarak kimyasal olarak sentezlenebilir - örneğin, kimyasal ligasyon. Çoğu kimyasal sentez yöntemi, biyosentezin aksine, C-terminalinden N-terminaline doğru ilerler. Böylece, hayvanlara enjeksiyon yoluyla antikorlar elde etmek veya hibridomlar elde etmek için kullanılan kısa bir immünojenik peptit (epitop) sentezlemek mümkündür; kimyasal sentez ayrıca belirli enzimlerin inhibitörlerini üretmek için kullanılır. Kimyasal sentez, yapay, yani sıradan proteinlerde bulunmayan amino asitlerin - örneğin, amino asitlerin yan zincirlerine floresan etiketlerin eklenmesi - eklenmesine izin verir. Bununla birlikte, proteinler 300 amino asitten daha uzun olduğunda kimyasal sentez yöntemleri etkisizdir; ek olarak, yapay proteinler yanlış bir üçüncül yapıya sahip olabilir ve yapay proteinlerin amino asitlerinde translasyon sonrası modifikasyonlar yoktur.

Proteinlerin biyosentezi

Evrensel yol: ribozomal sentez

Proteinler, canlı organizmalar tarafından, genlerde kodlanan bilgilere dayalı olarak amino asitlerden sentezlenir. Her protein, bu proteini kodlayan genin nükleotid dizisi tarafından belirlenen benzersiz bir amino asit dizisinden oluşur. Genetik kod, kodon adı verilen üç harfli "kelimelerden" oluşur; her kodon, proteine ​​bir amino asidin bağlanmasından sorumludur: örneğin, AUG kombinasyonu metionine karşılık gelir. DNA dört tip nükleotitten oluştuğu için olası toplam kodon sayısı 64'tür; ve proteinlerde 20 amino asit kullanıldığı için birçok amino asit birden fazla kodon tarafından belirtilir. Protein kodlayan genler önce RNA polimeraz proteinleri tarafından haberci RNA (mRNA) nükleotid dizisine kopyalanır.

Bir mRNA molekülüne dayalı protein sentezi sürecine translasyon denir. Protein biyosentezinin başlangıç ​​aşaması olan başlatma sırasında, metiyonin kodonu genellikle ribozomun küçük bir alt birimi olarak tanınır ve buna protein başlatma faktörleri kullanılarak metiyonin transfer RNA'sı (tRNA) eklenir. Başlangıç ​​kodonunun tanınmasından sonra, büyük alt birim küçük alt birime katılır ve ötelemenin ikinci aşaması başlar - uzama. Ribozomun mRNA'nın 5" ucundan 3" ucuna her hareketiyle, mRNA'nın üç nükleotidi (kodonu) ile transfer RNA'sının tamamlayıcı antikodonu arasındaki hidrojen bağlarının oluşumu yoluyla bir kodon okunur. karşılık gelen amino asit eklenir. Peptit bağının sentezi, ribozomun peptidil transferaz merkezini oluşturan ribozomal RNA (rRNA) tarafından katalize edilir. Ribozomal RNA, büyüyen peptitin son amino asidi ile tRNA'ya bağlı amino asit arasında bir peptit bağı oluşumunu katalize ederek nitrojen ve karbon atomlarını reaksiyon için uygun bir konuma konumlandırır. Aminoasil-tRNA sentetaz enzimleri, amino asitleri tRNA'larına bağlar. Translasyonun üçüncü ve son aşaması olan sonlandırma, ribozom durdurma kodonuna ulaştığında meydana gelir, bundan sonra protein sonlandırma faktörleri proteinden son tRNA'yı hidrolize ederek sentezini durdurur. Bu nedenle ribozomlarda proteinler her zaman N- terminalinden C-terminaline sentezlenir.

ribozomal olmayan sentez

Proteinlerin translasyon sonrası modifikasyonu

Translasyon tamamlandıktan ve protein ribozomdan salındıktan sonra, polipeptit zincirindeki amino asitler çeşitli kimyasal modifikasyonlara uğrar. Çeviri sonrası değişiklik örnekleri şunlardır:

• çeşitli fonksiyonel grupların (asetil-, metil- ve fosfat grupları) bağlanması;
• lipidlerin ve hidrokarbonların eklenmesi;
• standart amino asitlerin standart olmayanlara değiştirilmesi (sitrülin oluşumu);
• yapısal değişikliklerin oluşumu (sisteinler arasında disülfid köprülerinin oluşumu);
• proteinin bir kısmının hem başlangıçta (sinyal dizisi) hem de bazı durumlarda ortada (insülin) çıkarılması;
• protein yıkımını etkileyen küçük proteinlerin eklenmesi (sumilasyon ve ubiquitination).

Bu durumda, modifikasyon tipi hem evrensel (ubikitin monomerlerinden oluşan zincirlerin eklenmesi, bu proteinin proteazom tarafından parçalanması için bir sinyal görevi görür) hem de bu proteine ​​özel olabilir. Aynı zamanda, aynı protein sayısız modifikasyona uğrayabilir. Bu nedenle, farklı koşullar altında histonlar (ökaryotlarda kromatini oluşturan proteinler) 150'ye kadar farklı modifikasyona uğrayabilir.

Proteinlerin vücuttaki görevleri

Diğer biyolojik makromoleküller (polisakkaritler, lipidler) ve nükleik asitler gibi, proteinler de tüm canlı organizmaların temel bileşenleridir ve hücrenin yaşam süreçlerinin çoğunda yer alırlar. Proteinler metabolizma ve enerji dönüşümlerini gerçekleştirir. Proteinler hücresel yapıların bir parçasıdır - hücreler arasında sinyal alışverişi, gıdaların hidrolizi ve hücreler arası maddenin oluşumu için hücre dışı boşluğa salgılanan organeller.

Proteinlerin işlevlerine göre sınıflandırılmasının oldukça keyfi olduğuna dikkat edilmelidir, çünkü ökaryotlarda aynı protein birkaç işlevi yerine getirebilir. Bu tür çok işlevliliğin iyi çalışılmış bir örneği, aminoasil-tRNA sentetaz sınıfından bir enzim olan lisil-tRNA sentetazdır, bu enzim sadece lisini tRNA'ya bağlamakla kalmaz, aynı zamanda birkaç genin transkripsiyonunu da düzenler. Proteinler, enzimatik aktiviteleri nedeniyle birçok işlevi yerine getirir. Bu nedenle, enzimler motor protein miyozin, protein kinazın düzenleyici proteinleri, taşıma proteini sodyum-potasyum adenosin trifosfataz vb.

katalitik fonksiyon

Proteinlerin vücuttaki en iyi bilinen rolü, çeşitli kimyasal reaksiyonların katalizidir. Enzimler, spesifik katalitik özelliklere sahip bir grup proteindir, yani her enzim bir veya daha fazla benzer reaksiyonu katalize eder. Enzimler, karmaşık moleküllerin bölünmesi (katabolizma) ve bunların sentezinin (anabolizma) reaksiyonlarını ve ayrıca DNA replikasyonu ve onarımı ve RNA şablon sentezini katalize eder. Birkaç bin enzim bilinmektedir; aralarında, örneğin pepsin, sindirim sürecinde proteinleri parçalamaktadır. Çeviri sonrası modifikasyon sürecinde, bazı enzimler diğer proteinler üzerinde kimyasal gruplar ekler veya çıkarır. Yaklaşık 4.000 protein katalizli reaksiyon bilinmektedir. Enzimatik kataliz sonucunda reaksiyonun hızlanması bazen çok büyüktür: örneğin, orotat karboksilaz enzimi tarafından katalize edilen reaksiyon, katalize edilmeyen olandan 10 17 kat daha hızlı ilerler (enzim olmadan 78 milyon yıl, katılım ile 18 milisaniye). enzimin). Bir enzime bağlanan ve reaksiyon sonucunda değişen moleküllere substrat denir.

Enzimler genellikle yüzlerce amino asitten oluşmasına rağmen, bunların sadece küçük bir kısmı substrat ile etkileşime girer ve daha da azı - genellikle birincil amino asit dizisinde çok uzakta bulunan ortalama 3-4 amino asit - doğrudan katalize katılır. . Enzimin substratı bağlayan ve katalitik amino asitleri içeren kısmına enzimin aktif bölgesi denir.

yapısal fonksiyon

koruyucu fonksiyon

Proteinlerin birkaç tür koruyucu işlevi vardır:

düzenleyici işlev

Hücrelerin içindeki birçok süreç, hücre için ne bir enerji kaynağı ne de bir yapı malzemesi olarak hizmet etmeyen protein molekülleri tarafından düzenlenir. Bu proteinler, transkripsiyonu, translasyonu, eklemeyi ve ayrıca diğer proteinlerin vs. aktivitesini düzenler. Proteinler, düzenleyici işlevi ya enzimatik aktivite (örneğin, protein kinaz) nedeniyle ya da genellikle diğer moleküllere spesifik bağlanma nedeniyle gerçekleştirir. enzimlerin bu moleküllerle etkileşimini etkiler.

Hormonlar kanda taşınır. Hayvan hormonlarının çoğu proteinler veya peptitlerdir. Hormonun reseptöre bağlanması, hücrede bir yanıtı tetikleyen bir sinyaldir. Hormonlar, kandaki ve hücrelerdeki maddelerin konsantrasyonunu, büyümeyi, üremeyi ve diğer süreçleri düzenler. Bu tür proteinlerin bir örneği, kandaki glikoz konsantrasyonunu düzenleyen insülindir.

Hücreler, hücreler arası madde yoluyla iletilen sinyal proteinlerini kullanarak birbirleriyle etkileşime girer. Bu tür proteinler, örneğin sitokinleri ve büyüme faktörlerini içerir.

taşıma işlevi

Proteinlerin yedek (yedek) işlevi

Bu proteinler, bitki tohumlarında ve hayvan yumurtalarında enerji ve madde kaynağı olarak depolanan rezerv proteinleri; üçüncül yumurta kabuklarının proteinleri (ovalbüminler) ve ana süt proteini (kazein) ayrıca temel olarak beslenme işlevi görür. Vücutta amino asit kaynağı olarak bir dizi başka protein kullanılır, bunlar da metabolik süreçleri düzenleyen biyolojik olarak aktif maddelerin öncüleridir.

alıcı işlevi

Protein reseptörleri sitoplazmada yer alabilir veya hücre zarına entegre edilebilir. Reseptör molekülünün bir kısmı, çoğu zaman kimyasal bir madde olan bir sinyali ve bazı durumlarda - hafif, mekanik etki (örneğin, germe) ve diğer uyaranları algılar. Molekülün belirli bir kısmına - reseptör proteinine - bir sinyal uygulandığında, konformasyonel değişiklikler meydana gelir. Sonuç olarak, sinyali diğer hücresel bileşenlere ileten molekülün başka bir bölümünün konformasyonu değişir. Birkaç sinyal mekanizması vardır. Bazı reseptörler belirli bir kimyasal reaksiyonu katalize eder; diğerleri, bir sinyal uygulandığında açılan veya kapanan iyon kanalları olarak hizmet eder; yine de diğerleri, hücre içi haberci molekülleri spesifik olarak bağlar. Membran reseptörlerinde, molekülün sinyal molekülüne bağlanan kısmı hücre yüzeyinde bulunur ve sinyal ileten bölge içeridedir.

Motor (motor) işlevi

Hayvanlar tarafından sentezlenemeyen amino asitlere esansiyel denir. Aspartattan lizin, metionin ve treonin oluşumundaki ilk adımı katalize eden aspartat kinaz gibi biyosentetik yollardaki anahtar enzimler hayvanlarda yoktur.

Hayvanlar esas olarak gıdalarındaki proteinlerden amino asitler alırlar. Proteinler, genellikle proteinin asidik bir ortama yerleştirerek ve proteaz adı verilen enzimlerle hidrolize ederek denatürasyonu ile başlayan sindirim sırasında parçalanır. Sindirimden elde edilen amino asitlerin bir kısmı vücudun proteinlerini sentezlemek için kullanılırken, geri kalanı glukoneogenez süreci ile glikoza dönüştürülür veya Krebs döngüsünde kullanılır. Proteinin bir enerji kaynağı olarak kullanılması, vücudun kendi proteinlerinin, özellikle kasların bir enerji kaynağı olarak hizmet ettiği açlık koşullarında özellikle önemlidir. Amino asitler de vücudun beslenmesinde önemli bir azot kaynağıdır.

Proteinlerin insan tüketimi için tek bir norm yoktur. Kalın bağırsağın mikroflorası, protein normlarını derlerken dikkate alınmayan amino asitleri sentezler.

Protein Biyofiziği

Proteinlerin fiziksel özellikleri çok karmaşıktır. Bir proteinin düzenli bir "kristal benzeri sistem" - bir "periyodik kristal" - olduğu hipotezi lehine, X-ışını kırınım analizi verileri (1 angstrom çözünürlüğe kadar), yüksek paketleme yoğunluğu, denatürasyon süreci ve diğer gerçekler.

Başka bir hipotez lehine, intraglobüler hareket süreçlerindeki (sınırlı atlamalı veya sürekli difüzyon modeli) proteinlerin sıvı benzeri özellikleri hakkında, nötron saçılması, Mössbauer spektroskopisi ve Mössbauer radyasyonunun Rayleigh saçılması üzerine deneyler tanıklık eder.

Çalışma Yöntemleri

Bir numunedeki protein miktarını belirlemek için bir dizi yöntem kullanılır:

• spektrofotometrik yöntem

Ayrıca bakınız

notlar

1. Kimyasal bir bakış açısından, tüm proteinler polipeptitlerdir. Ancak kısa, 30 amino asitten daha kısa olan polipeptitler, özellikle kimyasal olarak sentezlenmiş polipeptitler protein olarak adlandırılamaz.
2. Muirhead H., Perutz M. Hemoglobinin yapısı. 5.5 A çözünürlükte indirgenmiş insan hemoglobininin üç boyutlu Fourier sentezi // Doğa: dergi. - 1963. - T. 199. - No. 4894. - S. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. X-ışını analizi ile elde edilen miyoglobin molekülünün üç boyutlu modeli // Doğa: dergi. - 1958. - T. 181. - No. 4610. - S. 662-666.
4. Leicester, Henry."Berzelius, Johns Jacob". Bilimsel Biyografi Sözlüğü 2. New York: Charles Scribner'ın Oğulları. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu.A. Ovchinnikov. Biyoorganik kimya. - Aydınlanma, 1987.
6. Proteinler // Kimyasal Ansiklopedi. - Sovyet Ansiklopedisi, 1988.
7. N.H. Barton, D.E.G. Briggs, J.A. Eisen."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - S. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. F. Sanger'ın Nobel konuşması
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titin, morfogenezde olası bir rolü olan büyük, elastik sarkomerik bir protein". Biyodenemeler 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 - pepsin A
11. SJ Şarkıcı.İntegral Proteinlerin Zarlara Yapısı ve Yerleştirilmesi. Hücre Biyolojisinin Yıllık İncelemesi. Cilt 6, Sayfa 247-296. 1990
12. Kaçak L. Biyokimya 3 cilt. - E.: Mir, 1984
13. Selenosistein, standart olmayan bir amino asit örneğidir.
14. B.Lewin. Genler. - M., 1987. - 544 s.
15. Lehninger A. Biyokimyanın temelleri, 3 cilt halinde. - M.: Mir, 1985.
16. 2. ders
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "Protein Zincirlerinin Katlanmasını Yöneten İlkeler". Bilim 181 : 223-229. Nobel konferansı. Yazar, Stanford Moore ve William Stein ile birlikte "ribonükleaz çalışması, özellikle [bir enzimin] amino asit dizisi ve [onun] biyolojik olarak aktif yapısı arasındaki ilişki" için Nobel Kimya Ödülü'nü aldı.
19. Ellis RJ, Van der Vies SM. (1991). "Moleküler şaperonlar". Annu. Rev. Biyokimya. 60 : 321-347.

Bir hücrenin organik bileşikleri arasında proteinler en önemlileridir. Hücredeki proteinlerin içeriği %50 ile %80 arasında değişmektedir.

sincaplar- Bunlar karbon, hidrojen, oksijen, kükürt ve azottan oluşan yüksek moleküler organik bileşiklerdir. Bazı proteinler fosfor ve metal katyonları içerir.

Proteinler, amino asit monomerlerinden oluşan biyopolimerlerdir. Molekül ağırlıkları, amino asit kalıntılarının sayısına bağlı olarak birkaç bin ila birkaç milyon arasında değişir.

Proteinler, canlı organizmalarda bulunan 170 amino asitten sadece 20'sini içerir.

Amino asitler(bkz. Şekil 1) - aynı anda bazik özelliklere sahip bir amino grubu () ve asidik özelliklere sahip bir karboksil grubu () bulunan moleküllerde organik bileşikler. Molekülün radikal olarak adlandırılan kısmı ( R), farklı amino asitlerin farklı yapıları vardır.

Pirinç. 1. Amino asit

Radikallere bağlı olarak, amino asitler ayrılır (bkz. Şekil 2):

1. asidik (radikaldeki karboksil grubu);

2. bazik (radikaldeki amino grubu);

3. nötr (yüklü radikaller yok).

Pirinç. 2. Amino asitlerin sınıflandırılması

Amino asitler birbirine peptit bağı ile bağlanır. Bu bağ, bir amino asidin amino grubunun başka bir amino asidin karboksil grubu ile etkileşiminden bir su molekülünün ayrılmasıyla oluşur. Su açığa çıkaran tepkimeye denir yoğunlaşma reaksiyonu ve ortaya çıkan kovalent nitrojen-karbon bağı - Peptit bağı.

Pirinç. 3. Dipeptit

İki amino asidin yoğunlaşmasıyla oluşan bileşiklerdir. dipeptit(bkz. Şekil 3). Molekülünün bir ucunda bir amino grubu, diğer ucunda ise serbest bir karboksil grubu bulunur. Bu nedenle, dipeptit diğer molekülleri kendisine bağlayabilir. Birçok amino asit bu şekilde birleşirse, o zaman polipeptid(bkz. Şekil 4).

Pirinç. 4. Polipeptit

Polipeptit zincirleri çok uzundur ve çeşitli amino asitlerden oluşabilir. Bir protein molekülü, ya bir polipeptit zinciri ya da bu türden birkaç zincir içerebilir.

İnsanlar da dahil olmak üzere birçok hayvan, bakteri ve bitkilerden farklı olarak, protein moleküllerini oluşturan tüm amino asitleri sentezleyemez. Yani, yiyeceklerden gelmesi gereken bir dizi esansiyel amino asit vardır.

Esansiyel amino asitler şunları içerir: lizin, valin, lösin, izolösin, treonin, fenilalanin, triptofan, tirozin, metionin.

Dünyada her yıl iki yüz bin tondan fazla amino asit üretiliyor ve bunlar pratik insan faaliyetlerinde kullanılıyor. Tıpta, parfümeride, kozmetikte, tarımda kullanılırlar.

Büyük ölçüde glutamik asit ve lizin ile glisin ve metionin üretirler.

Amino asitlerin atanması

1. Glutamik asit

Psikiyatride (epilepsi için, demans tedavisi ve doğum yaralanmalarının sonuçları için), peptik ülserin karmaşık tedavisinde ve hipoksi için kullanılır. Ayrıca et ürünlerinin tadını da iyileştirir.

2. Aspartik asit

Aspartik asit, kalp kasının oksijen tüketimini artırır. Kardiyolojide Panangin kullanılır - potasyum aspartat ve magnezyum aspartat içeren bir ilaç. Panangin, çeşitli aritmi türlerinin yanı sıra koroner kalp hastalığını tedavi etmek için kullanılır.

3. metionin

Bakteriyel endotoksinler ve diğer bazı zehirler tarafından zehirlenme durumunda vücudu korur, bu nedenle vücudu çevresel toksik maddelerden korumak için kullanılır. Radyokoruyucu özelliklere sahiptir.

4. glisin

Merkezi sinir sisteminde inhibitör bir aracıdır. Sakinleştirici olarak kullanılır, kronik alkolizm tedavisinde kullanılır.

5. Lizin

Ana gıda ve yem katkı maddesi. Gıda endüstrisinde antioksidan olarak kullanılır (gıda bozulmalarını önler).

Proteinler ve peptitler arasındaki fark, amino asit kalıntılarının sayısıdır. Proteinlerde 50'den fazla ve peptitlerde 50'den az vardır.

Şu anda, vücutta bağımsız bir fizyolojik rol oynayan birkaç yüz farklı peptit izole edilmiştir.

Peptitler şunları içerir:

1. Peptid antibiyotikler (gramicidin S).

2. Düzenleyici peptitler - vücudun hücrelerinde ve dokularında birçok kimyasal reaksiyonu düzenleyen maddeler. Bunlar şunları içerir: düz kasların kasılmasını uyaran peptit hormonları (insülin), oksitosin.

3. Nöropeptitler.

Yapısına bağlı olarak, basit ve karmaşık proteinler ayırt edilir.

1. Basit proteinler sadece protein kısmından oluşur.

2. karmaşık protein olmayan bir parçası vardır.

Protein olmayan bir kısım olarak bir karbonhidrat kullanılıyorsa, bu glikoproteinler.

Protein olmayan kısım olarak lipidler kullanılırsa, bu lipoproteinler.

Nükleik asitler protein olmayan bir kısım olarak kullanılıyorsa, bu nükleoproteinler.

Proteinlerin 4 ana yapısı vardır: birincil, ikincil, üçüncül, dördüncül (bkz. Şekil 5).

Pirinç. 5. Protein yapısı

1. Altında Birincil yapı Bir polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının dizisini anlar. Herhangi bir proteine ​​özgüdür ve şeklini, özelliklerini ve işlevlerini belirler.

Birincil yapının önemli bir çakışması, benzer işlevleri yerine getiren proteinlerin özelliğidir. Zincirlerden birindeki sadece bir amino asidi değiştirmek, bir protein molekülünün işlevini değiştirebilir. Örneğin, glutamik asidin valin ile değiştirilmesi, anormal hemoglobin üretimine ve orak hücreli anemi adı verilen bir hastalığa neden olur.

2. ikincil yapı- polipeptit zincirinin bir spiral halinde katlanması emrini verdi (gerilmiş bir yaya benziyor). Sarmalın sarmalları, karboksil grupları ve amino grupları arasındaki hidrojen bağları ile güçlendirilir. Hemen hemen tüm CO ve NH grupları hidrojen bağlarının oluşumunda yer alır.

3. üçüncül yapı- kimyasal bağların (hidrojen, iyonik, disülfid) oluşumundan ve amino asit kalıntılarının radikalleri arasında hidrofobik etkileşimlerin kurulmasından kaynaklanan polipeptit zincirlerinin globüller halinde paketlenmesi.

4. Kuaterner yapı Molekülleri iki veya daha fazla globül tarafından oluşturulan karmaşık proteinlerin özelliği.

Bir protein molekülünün doğal yapısının kaybolmasına ne ad verilir? denatürasyon. Sıcaklık, kimyasallar, ısıtma ve ışınlamaya maruz kaldığında oluşabilir.

Denatürasyon sırasında birincil yapılar bozulmazsa, normal koşullar geri yüklendiğinde protein yapısını yeniden oluşturabilir. Bu süreç denir renatürasyon(bkz. Şekil 6). Sonuç olarak, proteinin tüm yapısal özellikleri birincil yapı tarafından belirlenir.

Pirinç. 6. Denatürasyon ve renatürasyon

Orak hücreli anemi, oksijen taşınmasında görev alan kırmızı kan hücrelerinin disk gibi görünmeyip orak şeklini aldığı kalıtsal bir hastalıktır (bkz. Şekil 7). Şekildeki değişikliğin ani nedeni, hemoglobinin (kırmızı kan hücresinin ana bileşeni) kimyasal yapısındaki hafif bir değişikliktir.

Pirinç. 7. Normal ve orak şeklinde eritrosit görünümü

Belirtileri: sakatlık, sürekli nefes darlığı, çarpıntı, bağışıklığın azalması.

Orak hücreli aneminin belirtilerinden biri cildin sararmasıdır.

Hastalığın çeşitli biçimleri vardır. En şiddetli biçimde, bir kişi gelişimsel gecikme yaşar, bu tür insanlar ergenliğe kadar yaşamazlar.

bibliyografya

1. Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. Genel biyoloji 10-11 sınıfı Bustard, 2005.
2. Biyoloji. Sınıf 10. Genel biyoloji. Temel seviye / P.V. Izhevsky, O.A. Kornilova, T.E. Loshchilin ve diğerleri - 2. baskı, gözden geçirilmiş. - Ventana-Graf, 2010. - 224 sayfa.
3. Belyaev D.K. Biyoloji 10-11 sınıfı. Genel biyoloji. Temel düzeyde. - 11. baskı, klişe. - E.: Eğitim, 2012. - 304 s.
4. Agafonova I.B., Zakharova E.T., Sivoglazov V.I. Biyoloji 10-11 sınıfı. Genel biyoloji. Temel düzeyde. - 6. baskı, ekleyin. - Bustard, 2010. - 384 s.

1. Vmede.org().
2. Youtube.com().
3. Bio-faq.ru ().

Ödev

1. 11. paragrafın sonundaki 1-6 arası sorular (s. 46) - Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. "Genel biyoloji", 10-11. sınıf ()
2. Amino asitlerde hangi fonksiyonel gruplar vardır?

Protein, insan vücudundaki hücrelerin büyümesi ve yenilenmesi için gerekli olan bitki veya hayvan kaynaklı organik bir besindir. Dokuların yapı malzemesi rolünü oynar, kaslarda, iç organlarda, kemiklerde ve deride bulunur. Protein tüm organizmanın çalışmasını düzenler, ona faydalı maddeler sağlar.

Bir protein, kovalent bir peptit bağı ile birbirine bağlanan farklı amino asit zincirlerinden oluşur. Ortaya çıkan oluşumlar, farklı uzunluk ve şekillere sahip makromoleküller oluşturur. Doğada, sınırsız çeşitlilikte bileşiklerin oluşturulduğu yaklaşık 80 amino asit vardır.

Oluşan makromoleküllerin bileşimi çoğunlukla karbon, hidrojen, oksijen, azot gibi kimyasal elementleri içerir. Daha az sıklıkla - kükürt ve fosfor. Her tür protein bileşiğinin kendine özgü bir yapısı vardır. Maddenin bileşimini, şeklini, bileşenler arasındaki bağları yargılamak için kullanılabilir.

protein yapısı	Tanım
Öncelik	Zincirdeki amino asitlerin bağlantısının bileşimini ve sırasını belirler.
İkincil	Polipeptit zincirinin uzaysal şekli, hidrojen bağlarının oluşumu nedeniyle bükülme şeklini gösterir. Hem bir zincir içinde hem de diğer zincirler arasında meydana gelebilirler.
üçüncül	Disülfid köprüleri tarafından oluşturulan ve tutulan üç boyutlu bükülmüş bir sarmaldır.
Kuvaterner	Böyle bir bağlantı, hidrojen veya iyonik bağlarla birbirine bağlanan birkaç peptit zincirini içerebilir.

Doğal olarak oluşan tüm proteinlerin özellikleri, birincil yapılarına bağlıdır. Bireyseldir, kalıtsal bilgileri taşır ve nesiller boyu korunur.

Protein nasıldır?

Proteinin insan vücudundaki rolü, metabolik ve fizyolojik süreçleri düzenlemek, vücudun bağışıklık sistemini korumak, organların büyümesini ve gelişmesini sağlamak ve hücreleri restore etmektir.

22 amino asit insan protein sentezinde rol oynar. Bunlardan 12 adet. Bunlar vücutta sentezlenebilen esansiyel olmayan amino asitlerdir.

Kalan 10 adet. elzemdirler, sadece yiyeceklerden elde edilebilirler. Yetersiz miktarda bir kişi tükenme, bağışıklıkta azalma ve hormonal seviyelerde bir değişiklik yaşayabilir.

Tüm protein bileşikleri 2 büyük gruba ayrılır:

• Komple proteinler, tüm gerekli amino asitleri içeren bileşiklerdir.
• Eksik proteinlerin bileşimi, içlerindeki tüm temel amino asitlerin eksik içeriği ile karakterize edilir.

Bir proteinin değeri, bileşenlerine bağlıdır. İçerdiği daha eksiksiz proteinler, daha fazla fayda sağlayacaktır.

Proteinin vücuttaki görevleri

Sentez sonucunda elde edilen tüm protein bileşikleri birkaç gruba ayrılabilir. Her biri vücudun işleyişini düzenleyen kendi özel işlevlerini yerine getirir.

katalitik fonksiyon

Proteinlerin gerçekleştirdiği ana görevlerden biri katalitik işlevdir. Enzim adı verilen biyolojik katalizörlerin etkisiyle canlı bir hücrede meydana gelen kimyasal reaksiyonların hızı kat kat artar.

Proteinin insan vücudundaki rolü fazla tahmin edilemez. Vücut için, özellikle katalitik hayati işlevleri yerine getirir.

Enzimler en büyük protein sınıfıdır, sayıları 2000'den fazladır. Vücudun tüm metabolik süreçlerini sağlarlar.

yapısal fonksiyon

Belirli bir protein grubu, yapısal bir işlevin yerine getirilmesinde rol oynar. Hücresel ve hücre dışı yapıların oluşumunda yer alırlar, dokuların gücünü ve elastikiyetini sağlarlar.

Bu proteinler:

• Tırnaklarda, insan saçında bulunan keratin.
• Bağ ve kemik dokusunun temeli olan kolajen.
• Elastin, bağların bir bileşenidir.

koruyucu fonksiyon

Protein, bir kişiyi vücuda giren virüslerden, bakterilerden, toksinlerden koruma yeteneğine sahiptir. Bu tür bileşiklerin rolü, bağışıklık sistemi tarafından sentezlenen antikorlar tarafından gerçekleştirilir. Antijen adı verilen yabancı maddeleri bağlar ve etkilerini nötralize ederler.

Proteinlerin bir başka koruyucu etkisi, bazı gruplarının kanın pıhtılaşması yeteneğinde kendini gösterir. Fibrinojen ve trombinin etkisinin bir sonucu olarak, bir kişiyi kan kaybından koruyan bir pıhtı oluşur.

düzenleyici işlev

Düzenleyici işlevden ayrı bir protein bileşikleri sınıfı sorumludur. Bu yöndeki proteinler metabolizmayı, hücre hareketini, gelişimini ve modifikasyonunu kontrol eder.

Bu, enzimlerin hareketliliğinden veya diğer maddelerle birleştirilmesinden kaynaklanmaktadır. Bu tür bileşiklerin örnekleri şunlardır: glukagon, tiroksin, somatotropin.

sinyal fonksiyonu

Bileşiklerin sinyal işlevi, vücudun hücreleri veya organları arasında çeşitli sinyalleri ileten belirli bir protein grubunun çalışmasına dayanır. Vücutta meydana gelen ana süreçlerin düzenlenmesine katkıda bulunurlar. Örneğin, gibi bir madde İnsülin kanda gerekli glikoz seviyesini sağlar.

Hücrelerin birbirleriyle etkileşimi, sinyal protein bileşikleri yardımıyla gerçekleşir. Bunlar sitokinler ve büyüme faktörleridir.

taşıma işlevi

Bu tip protein, maddelerin hücre zarlarından bir yerden diğerine taşınmasında aktif olarak yer alır. Örneğin, kırmızı kan hücrelerinin bir parçası olan hemoglobin, akciğerlerden vücudun diğer organlarına oksijen taşır ve onlardan karbondioksiti geri gönderir.

Protein lipoprotein karaciğerden yağları taşır, insülin glikozu dokulara taşır ve miyoglobin kaslarda bir oksijen kaynağı oluşturur.

Yedek (yedek) işlevi

Normalde protein vücutta birikmez. İstisnalar, bu tür bileşiklerdir: yumurtada bulunan albümin ve keçi sütünde bulunan kazein. Ayrıca, hemoglobinin parçalanması sırasında demir, proteinle birlikte rezervde de birikebilen karmaşık bir bileşik oluşturur.

alıcı işlevi

Bu tip protein sitoplazmada veya reseptör zarlarında bulunur. Dış uyaranlardan kaynaklanan sinyalleri hücreye alabilir, geciktirebilir, iletebilirler.

Bu tür bileşiklerin örnekleri şunlardır:

• opsin;
• fitokrom;
• protein kinaz.

Motor (motor) işlevi

Bazı protein türleri vücuda hareket etme yeteneği sağlar. Diğer önemli görevleri ise hücrelerin ve hücre altı parçacıkların şeklini değiştirmektir. Motor fonksiyonundan sorumlu ana bileşikler aktinler ve miyozinlerdir.

Çalışmalarının bir sonucu olarak, vücudun tüm kaslarının kasılması ve gevşemesi, iç organların hareketi vardır.

İnsan vücudundaki protein normları

Proteinin insan vücudundaki rolü, vücudun hücrelerine gerekli besinleri sağlamak için gereklidir. Tam protein içeren gıdaların yetersiz tüketimi, vücudun temel hayati fonksiyonlarının ihlaline yol açabilir.

Yiyeceklerde tüketilen protein miktarı, sağlık durumuna, kişinin yaşına, aktivitesine bağlıdır. Bu maddeye bireysel hoşgörüsüzlük vakaları bilinmektedir.

Yetişkinler için

Protein vücutta birikemeyeceğinden ve fazlası zararlı olabileceğinden her gün belirli bir miktar proteine ​​ihtiyaç vardır. Bunu yapmak için günlük protein alım oranını bilmeniz gerekir.

Farklı ülkelerden bilim adamları, günlük protein alımının optimal miktarını belirlemek için araştırmalar yürütüyor. Bu rakamlar tutarsız. Rus beslenme uzmanları, 1 kg insan ağırlığı başına 1.0 - 1.2 g tüketilmesini tavsiye ediyor. Amerikalı doktorlar bu rakamı 1 kg ağırlık başına 1,6 g'a çıkarır.

Ortalamaları kullanmak en iyisidir. Bu durumda, yerleşik bir yaşam tarzına öncülük eden bir yetişkin, 1 kg vücut ağırlığı başına günde 1.2-1.3 g proteine ​​ihtiyaç duyar. Bir kişi 80 kg ağırlığındaysa, günde yaklaşık 100 gr protein tüketmelidir. Fiziksel emekle uğraşan kişilerin protein alım oranını 1 kg ağırlık başına 1,5 gr'a çıkarmaları gerekir.

Çocuklar için

Çocukların uygun gelişme ve büyüme için proteine ​​ihtiyaçları vardır, bu nedenle buna olan ihtiyaç bir yetişkininkinden çok daha fazladır. En erken yaşta, günlük protein alımı 1 kg ağırlık başına 3 ila 4 g arasındadır. Okul çağındaki çocuklar için bu oran biraz azalır, günde 1 kg vücut ağırlığı başına 2 ila 3 g protein arasında değişir.

Yüksek dereceli proteinler açısından zengin süt ürünleri özellikle çocuklar için faydalıdır. İyi sindirilirler ve genç bir organizma tarafından kolayca emilirler.

Kilo verirken

Birçok iyi bilinen diyet, protein beslenmesine dayanmaktadır. Kilo vermek isteyen kişilerin diyetlerine daha fazla protein içeren gıdaları dahil etmeleri gerekir. Günlük protein alımı, 1 kg insan ağırlığı başına 1.5 g'a yükseltilmelidir.

Sağlık sorunları için

Düşük protein alımı olan kişilerde birçok sağlık sorunu ortaya çıkmaktadır. Bazen, refahınızı iyileştirmek için, bir kişinin diyetini dengelemesi, diyetine daha fazla proteinli gıdaları dahil etmesi yeterlidir.

Beslenme uzmanları, bir hastalığı olan insanlar için ne kadar protein tüketilmesi gerektiği konusunda hemfikir değiller. Karaciğer ve böbrek hastalıklarında, üzerlerindeki yükü azaltmak için uzmanlar protein alımını 1 kg ağırlık başına 0,7 g'a düşürmeyi önerir. Her durumda, hasta için gerekli diyet, ilgili hekim tarafından ayrı ayrı reçete edilmelidir.

Sporcular için

Spor yapan kişiler, vücutta kas inşa etmek ve gücü artırmak için büyük miktarda protein gerektirir. Onlar için günlük protein alım oranı, 1 kg vücut ağırlığı başına 2 ila 2.5 g arasında olmalıdır.

Bazı güç sporlarında, çok günlük bisiklet yarışlarında norm, 1 kg ağırlık başına 3 - 3,2 g proteine ​​yükseltilebilir.

Vücuttaki protein eksikliğinin belirtileri ve nedenleri

Çoğu zaman, vücuttaki protein eksikliğinin ana nedeni, yanlış insan beslenmesi, yetersiz içeriğe sahip gıdaların kullanılmasıdır. Bu durumda, vücut yeni bileşikler oluşturmak için gereken amino asitlerden yoksundur. Kendi rezervlerini harcamaya başlar, onları kas dokusundan alır.

Bir kişinin protein "açlığının" bir başka nedeni, artan protein yıkımı ile ilişkili ciddi hastalıklar olabilir. Bunlar: ağır bulaşıcı hastalıklar, kalıtsal metabolik bozukluklar, yanıklar, böbrek patolojisidir. Hafif protein eksikliği formları genellikle semptomsuz olarak düzelir.

Daha ciddi vakalarda, aşağıdaki belirtiler ortaya çıkar:

• Kişi sık sık soğuk algınlığına yatkın hale gelir.
• Cilde verilen herhangi bir hasar kötü iyileşir: kesikler, sıyrıklar.
• Bir kişi genellikle kaslarda ve eklemlerde zayıflık, uyuşukluk, ağrı yaşar.
• Protein eksikliği nedeniyle kan şekerinde sıçramalar mümkündür. Sonuç olarak, bir kişi sürekli bir açlık hissi yaşar.
• Tırnakların ve saçın kötü durumu.
• Bacaklarda şişlik olabilir.

Yukarıdaki rahatsızlık belirtilerinden herhangi birine sahipseniz, doğru teşhisi koyabilmesi ve tedaviyi reçete edebilmesi için bir doktora danışmalısınız.

Vücuttaki aşırı proteinin belirtileri ve nedenleri

Proteinin insan vücudundaki rolü, hücrelerin hayati aktivitesini sağlayan temel fizyolojik süreçlerin organizasyonunda ifade edilir. Bu bileşik, tüm gıda ürünlerinin temel bir bileşenidir.

Genellikle, aşırı protein bolluğu ile ilgili problemler, eksikliğinden çok daha az yaygındır. Ancak içeriği yüksek olan çok miktarda yiyecek yerken, bir kişi protein zehirlenmesi yaşayabilir.

Gıdalardan alınan fazla protein, karaciğerde böbrekler tarafından vücuttan atılan glikoz ve üreye dönüştürülür. Büyük miktarda uzun süreli kullanımı ile vücutta olumsuz değişiklikler meydana gelebilir: metabolik bozukluklar, osteoporoz, karaciğer ve böbrek hastalıkları.

Ayrıca, aşırı proteinin nedeni doğuştan veya edinilmiş insan hastalıkları olabilir. Bu durumlarda vücut, uzun bir süre içinde yavaş yavaş biriken belirli protein sınıflarını parçalayamaz.

Vücuttaki aşırı protein belirtileri şunlardır:

• Sürekli susuzluk hissi.
• Olası sindirim sorunları (kabızlık, şişkinlik, ishal).
• Ruh hali değişiyor ve kendini iyi hissetmiyor.
• Olası kilo alımı.
• Ağız kokusu.
• Vücudun hormonal yetmezliği.

Protein testleri, muayene türleri

Doğru tanıyı koymak için doktor, hastanın gerekli testlerden geçmesi için bir randevu yazar. Herhangi bir göstergenin normundan sapma ile vücuttaki mevcut problemler yargılanabilir.

Bunlardan en yaygın olanı, içeriğinin vücuttaki seviyesini inceleyen ve tespit eden protein testleridir. Bunun için malzeme genellikle kan ve idrardır.

biyokimya

Biyokimyasal bir kan testi, içindeki albümin ve C-reaktif protein içeriğini belirlemenizi sağlar. Elde edilen sonuç böbreklerin, karaciğerin, pankreasın işleyişi ve vücuttaki metabolik süreçler hakkında bilgi verir.

Kandaki normal toplam protein miktarı 6 - 8.3 g/dl'dir. Gerekirse, doktor hangi proteinin norm dışı olduğunu bulmak için ek testler önerebilir. Yüksek protein dehidrasyon belirtisi olabilir. Düşük bir toplam protein, karaciğer veya böbrek hastalığının bir göstergesi olabilir.

basit idrar tahlili

Genel bir idrar testi, içindeki protein içeriğini belirler. Böyle bir çalışma için sabah idrar kısmı kullanılır. Sağlıklı bir kişinin idrarında protein olmamalıdır. Küçük içeriğine izin verilir - 0.033 g / l'ye kadar.

Bu göstergenin aşılması, organizmalarda meydana gelen inflamatuar süreçleri gösterir. Ayrıca kronik böbrek hastalığının bir işareti olabilir.

İdrar analizi

İdrardaki toplam protein analizi daha ayrıntılıdır ve hastanın hastalığının derecesini değerlendirmenize olanak tanır. Bu yöntem, basit analizle tespit edilmeyen düşük moleküler ağırlıklı ve spesifik proteinleri tespit eder. İdrarda çok miktarda protein kaybı vücudun dış ve iç ödemine yol açar ve böbrek yetmezliğinin bir işareti olabilir.

Bu araştırma yöntemi ile hastanın gün içinde topladığı günlük idrar kullanılır. Buzdolabında +2 ila +8 derece arasında saklanmalıdır.

Protein Eksikliği Tedavisi

Bir hastada protein eksikliğinin tedavisi mutlaka bir doktor gözetiminde gerçekleştirilir.

Genellikle aynı anda iki yöne gider:

1. Vücutta gerekli miktarda proteinin yenilenmesi, metabolizmasının normalleşmesi. Bunu yapmak için protein açısından zengin bir diyet izlemelisiniz.
2. Hastalığın kendisinin tıbbi tedavisi.

Fazla proteini tedavi etmek

Fazla proteini tedavi etmek için öncelikle protein içeriği yüksek gıdaların tüketimini azaltarak diyetinizi ayarlamanız gerekir. Fazla protein vücudun asit-baz dengesini bozduğu için potasyumdan zengin sebze ve meyveler yemelisiniz: patates, kayısı, şeftali, üzüm, kuru erik.

Bu gıdalar vücudu alkalize eder ve pH'ı eski haline getirir.

Ek olarak, doktor enzim içeren ilaçlar reçete eder. Vücut tarafından biriken protein bileşiklerinin parçalanmasına yardımcı olurlar.

Hayvansal Protein Kaynakları

Proteinin insan vücudundaki rolü yeri doldurulamaz, çünkü vücuda besin, enerji veren ve hücre yenilenmesinde yer alan ana maddedir. Bu bileşik, bir kişinin hastalıklara direnmesine, aktif bir yaşam tarzı sürmesine yardımcı olur.

Tam proteinin ana kaynağı hayvansal kaynaklı besinlerdir. Bunlardan biri süt. 100 g içecek, bir kişi için gerekli olan doğru amino asit kombinasyonunu içeren yaklaşık 3 g önemli bir protein içerir.

Birçok süt ürünü, karaciğerin normal işleyişini sağlayan bir amino asit olan metiyonin içerir. Az yağlı süzme peynirde çok fazla protein bulunur. 100 g üründe yaklaşık 18 g protein vardır. Et, yüksek bir tam protein içeriğine sahiptir. Çeşide bağlı olarak 100 gr üründe 20 gr ile 30 gr arasındadır.

Balık ve deniz ürünlerinin protein değeri etten daha düşük değildir. Bu, ürünün sindirimini kolaylaştırır. Proteinin çoğu ton balığı, halibutta bulunur: 100 g ürün başına 20 g ila 28 g arasındadır Yumurtalar değerli bir amino asit bileşimine sahiptir. Bir tavuk yumurtası yaklaşık 12 g protein içerir ve yumurta sarısında proteinden 2 kat daha fazladır.

Bitki protein kaynakları

İnsan beslenmesindeki ek protein kaynakları şunlardır: baklagiller, sebzeler, meyveler, kuruyemişler. Tam protein içeren tek bitki soyadır. Vejeteryanlar veya sağlıklı bir yaşam tarzına öncülük eden insanlar tarafından düzenli olarak yenir.

Temel bitki besinleri ve protein içerikleri:

Ürün	Protein içeriği, g - 100 g ürün başına
Soya	35 – 40
mercimek	24
kabak çekirdeği	20
Fındık	20 – 25
soya peyniri	20
Soya sütü	3
Bezelye	5
Brokoli	3
Ispanak	3
kakao tozu	24
kurutulmuş meyveler	3 – 5
karabuğday	10 – 12
Fasulye	6 – 10

Vücut için uygun protein beslenmesi

Dengeli bir diyet için, vücudun tüm iç sistemlerini koruyan bir kişinin yeterli miktarda protein, yağ ve karbonhidrat alması gerekir. Bileşenlerden birinin diyetten tamamen çıkarılması, geri dönüşü olmayan süreçlere yol açabilir.

Doğru beslenme için, beslenme uzmanları aşağıdaki madde oranına uymaya teşvik edilir: proteinler günlük diyetin yaklaşık% 30'unu, yağlar -% 30, karbonhidratlar -% 40'ını oluşturmalıdır. Aynı zamanda günlük protein alımının yaklaşık %60'ının tam proteinler olması arzu edilir.

Gerekli protein miktarını hesaplarken, ısıl işlem sırasında bir kısmının tahrip olduğu dikkate alınmalıdır. Bitkisel ürünlerde, proteinler vücut tarafından% 60 ve hayvansal -% 90'a kadar emilir.

Kas büyümesi için protein beslenmesinin özellikleri

Herhangi bir yoğun sporda vücudun kas kütlesinin artması, vücudun dayanıklılığının artması önemlidir. Bu, protein içeriği yüksek gıdaların tüketildiği yoğun eğitim ve özel beslenme ile sağlanır.

Protein beslenme menüsünün bir doktor veya sporcu antrenörü tarafından derlenmesi en iyisidir. Protein diyetini, kalori, karbonhidrat ve yağ miktarını doğru hesaplamak önemlidir.

Bir sporcunun protein diyeti şunları içermelidir: az yağlı süt ürünleri, yağsız et, haşlanmış yumurta akı, az yağlı deniz balığı. Yiyecekler kesirli olmalıdır - günde 5 kez. Yoğun bir antrenmandan sonra, bir protein içeceği almanız önerilir.

Kas kütlesi kazanma döneminde biyolojik maddelerin yüzdesi şu şekildedir: %70 - protein, %30 - yağlar ve karbonhidratlar. Protein diyetinin maksimum süresi 1 ayı geçmemelidir. Bu süreden daha uzun süre kullanılması vücuda zarar verebilir.

Kilo vermek isteyen protein beslenmesinin özellikleri

Proteinli yiyecekler, karbonhidratlı yiyeceklere kıyasla daha düşük bir glisemik indekse sahiptir, bu da kan şekerini düşürmeye ve büyük miktarlarda insülin salgılamaya yardımcı olur. Tüketildiğinde, vücut sindirim için daha fazla zaman harcar. Sonuç olarak, bir kişi artık aç hissetmiyor, iştahı azalıyor, çeşitli atıştırmalıklar için can atıyor.

Protein açısından zengin yiyecekler yerken, bir kişinin metabolizması gelişir. Aynı zamanda vücut, kas kütlesini korumak ve beslemek için harcanan kaloriyi daha fazla tüketir. Bütün bunlar kilo kaybına yol açar.

Günlük beslenmede kademeli kilo kaybı için kullanılan maddelerin şu oranlarına uyulmalıdır: proteinler %50, yağlar - %30, karbonhidratlar - %20 olmalıdır. Saat 18:00'den sonra sadece proteinli ürünlerin tüketilmesi tavsiye edilir.

Proteinin insan vücudunda oynadığı rol göz ardı edilemez. Eksikliği sağlık sorunlarına, aktivite ve canlılığın azalmasına neden olur. Fazla protein de insanlar için zararlıdır. Bunun olmasını önlemek için, vücuda gerekli tüm maddelerin sağlanacağı optimal diyeti seçmek önemlidir.

Makale biçimlendirme: Lozinsky Oleg

Proteinin insan vücudundaki rolü hakkında video

Protein vücudu nasıl etkiler? Ne kadar protein yemeli: