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タンパク質の物理化学的性質。 タンパク質の構造と機能。 タンパク質の最も重要な化学的および物理的特性

そして、それらはすべての有機化合物の中で構造と組成が最も複雑なものの1つです。

生物学的役割 タンパク質非常に大きいです：それらは生細胞の原形質と核の大部分を構成します。 たんぱく質物質すべての植物および動物の生物に見られます。 自然界のたんぱく質の埋蔵量は、地球上の生物の総量で判断できます。たんぱく質の質量は、地殻の質量の約0.01％、つまり1016トンです。

リスそれらの元素組成は、炭水化物や脂肪とは異なります。炭素、水素、酸素に加えて、窒素も含まれています。 さらに、永続的 整数部最も重要なタンパク質化合物は硫黄であり、一部のタンパク質にはリン、鉄、ヨウ素が含まれています。

タンパク質の特性

1.水への異なる溶解度。 可溶性タンパク質はコロイド溶液を形成します。

2.加水分解-鉱酸または酵素の溶液の影響下で、破壊が起こります タンパク質の一次構造そしてアミノ酸の混合物の形成。

3. 変性-特定のタンパク質分子に固有の空間構造の部分的または完全な破壊。 変性次の影響下で発生します：

  • - 高温
  • -酸、アルカリおよび濃縮塩溶液の溶液
  • -重金属の塩の溶液
  • -いくつかの有機物質（ホルムアルデヒド、フェノール）
  • -放射性放射線

タンパク質の構造

タンパク質の構造 19世紀に勉強を始めました。 1888年 ロシアの生化学者A.Ya.Danilevskyは、タンパク質にアミド結合が存在することを示唆しました。 このアイデアは、ドイツの化学者E.フィッシャーによってさらに発展し、彼の作品に見られました。 実験的確認。 彼が提案した ポリペプチド構造理論 リス。 この理論によれば、タンパク質分子は、互いに結合した1本の長鎖または複数のポリペプチド鎖で構成されています。 このようなチェーンは、さまざまな長さにすることができます。

フィッシャーは、 ポリペプチド。 15〜18アミノ酸を含む高次ポリペプチドは、硫酸アンモニウム（アンモニウムミョウバン）を含む溶液から沈殿します。つまり、これらは次のような特性を示します。 タンパク質。 ポリペプチドはタンパク質と同じ酵素によって切断され、動物の体内に導入されるとタンパク質と同じ変換を受け、すべての窒素は通常尿素（尿素）の形で放出されることが示されました。

20世紀に実施された調査では、組織にはいくつかのレベルがあることが示されました タンパク質分子.

人体には何千もの異なるタンパク質があり、それらのほとんどすべてが20個のアミノ酸の標準セットから作られています。 タンパク質分子のアミノ酸残基の配列は、 一次構造 リス. タンパク質の特性そしてそれらの生物学的機能はアミノ酸の配列によって決定されます。 明確化作業 タンパク質の一次構造ケンブリッジ大学で最も単純なタンパク質の1つの例で最初に実行されました- インスリン 。 10年間にわたって、英国の生化学者F.Sengerは分析しました インスリン。 分析の結果、分子が インスリン 2つのポリペプチド鎖で構成され、51アミノ酸残基を含みます。 彼は、インスリンのモル質量が5687 g / molであり、 化学組成式C254H 337 N 65 O 75S6に対応します。 分析は、特定のアミノ酸残基間のペプチド結合を選択的に加水分解する酵素を使用して手動で実行されました。

現在、定義に関する作業のほとんどは タンパク質の一次構造自動化。 それで酵素の一次構造が確立されました リゾチーム.
ポリペプチド鎖の「スタッキング」のタイプは、二次構造と呼ばれます。 多くの タンパク質ポリペプチド鎖は、「伸ばされたばね」（「A-ヘリックス」または「A-構造」と呼ばれる）に似たコイルにコイル状に巻かれます。 二次構造の別の一般的なタイプは、折り畳まれたシート構造（「B構造」と呼ばれる）です。 それで、 シルクプロテイン - フィブロインまさにこの構造を持っています。 それは、互いに平行で水素結合によって接続された一連のポリペプチド鎖で構成されており、その多くが絹を非常に柔軟で引き裂きにくいものにします。 これらすべてで、分子が100％「A構造」または「B構造」を持っているタンパク質は事実上ありません。

フィブロインタンパク質-天然シルクタンパク質

ポリペプチド鎖の空間的位置は、タンパク質の三次構造と呼ばれます。 ほとんどのタンパク質は、分子が小球に折りたたまれているため、小球として分類されます。 タンパク質は、異なる電荷を持つイオン（-COO-および-NH 3 +とジスルフィド架橋）間の結合により、この形態を維持します。 タンパク質分子疎水性の炭化水素鎖が小球の内側にあり、親水性の炭化水素鎖が外側になるように折りたたまれています。

複数のタンパク質分子を1つの高分子に結合する方法は、 四次タンパク質構造。 そのようなタンパク質の良い例は ヘモグロビン。 たとえば、成人の場合、分子が ヘモグロビン 4つの別々のポリペプチド鎖と非タンパク質部分（ヘム）で構成されています。

タンパク質の特性それらの異なる構造を説明します。 ほとんどのタンパク質はアモルファスで、アルコール、エーテル、クロロホルムに不溶性です。 水中では、一部のタンパク質が溶解してコロイド溶液を形成することがあります。 多くのタンパク質はアルカリ溶液に可溶であり、塩溶液に可溶なものもあれば、希薄なアルコールに可溶なものもあります。 白の結晶状態はまれです。例として、トウゴマ、カボチャ、麻に含まれるアリューロン粒があります。 また結晶化します 卵白鶏卵と ヘモグロビン血の中で。

タンパク質の加水分解

酸またはアルカリと一緒に煮沸すると、また酵素の作用下で、タンパク質はより単純な化合物に分解され、変換鎖の終わりにA-アミノ酸の混合物を形成します。 このような分割はと呼ばれます タンパク質の加水分解. タンパク質の加水分解それは生物学的に非常に重要です。動物や人の胃や腸に入ると、タンパク質は酵素の作用によってアミノ酸に分解されます。 得られたアミノ酸は、酵素の影響下で再びタンパク質を形成しますが、すでにこの生物の特徴です！

製品で タンパク質の加水分解アミノ酸に加えて、炭水化物、リン酸、およびプリン塩基が見つかりました。 加熱、塩、酸、アルカリの溶液、放射線の作用、振とうなどのいくつかの要因の影響下で、特定のタンパク質分子に固有の空間構造が乱される可能性があります。 変性可逆的または不可逆的である可能性がありますが、いずれの場合でも、アミノ酸配列、つまり一次構造は変化しません。 変性の結果として、タンパク質はその生物学的機能を実行しなくなります。

タンパク質の場合、それらの検出に特徴的ないくつかの色反応が知られています。 尿素が加熱されると、ビウレットが形成されます。これは、アルカリの存在下で硫酸銅の溶液を使用すると、紫色またはタンパク質の定性的な反応を示します。これは自宅で行うことができます）。 ビウレット反応は、アミド基を含む物質によって生成され、この基はタンパク質分子に存在します。 キサントプロテイン反応は、濃硝酸からのタンパク質が黄色に変わることです。 この反応は、フェニルアラニンやチロシンなどのアミノ酸に見られるベンゼン基がタンパク質に存在することを示しています。

硝酸水銀と亜硝酸の水溶液で煮沸すると、タンパク質は赤色になります。 この反応は、タンパク質にチロシンが存在することを示しています。 チロシンがない場合、赤色は現れません。

タンパク質-これらは高分子量（分子量は5〜1万から100万以上まで変化します）の天然高分子であり、その分子はアミド（ペプチド）結合によって接続されたアミノ酸残基から構築されています。

タンパク質はタンパク質とも呼ばれます（ギリシャ語の「プロト」-最初の重要なもの）。 タンパク質分子のアミノ酸残基の数は大きく異なり、時には数千に達することもあります。 各タンパク質には、独自のアミノ酸残基の配列があります。

タンパク質は、触媒（酵素）、調節（ホルモン）、構造（コラーゲン、フィブロイン）、運動（ミオシン）、輸送（ヘモグロビン、ミオグロビン）、保護（免疫グロブリン、インターフェロン）、スペア（カゼイン、アルブミン、グリアジン）その他。

タンパク質は、細胞および細胞成分の最も重要な部分である生体膜の基礎です。 それらは細胞の寿命において重要な役割を果たし、いわばその化学的活性の物質的基盤を形成します。

タンパク質の並外れた特性- 自己組織化構造つまり、特定のタンパク質にのみ特有の特定の空間構造を自発的に作成する能力。 本質的に、体のすべての活動（発達、動き、さまざまな機能の実行など）はタンパク質物質に関連しています。 たんぱく質のない生活を想像することは不可能です。

タンパク質は、必須アミノ酸の供給者である人間および動物性食品の最も重要な成分です。

タンパク質の構造

タンパク質の空間構造では、アミノ酸分子のラジカル（残基）R-の性質が非常に重要です。 非極性アミノ酸ラジカルは通常、タンパク質高分子の内部に位置し、疎水性相互作用を引き起こします。 イオン生成（イオン形成）基を含む極性ラジカルは、通常、タンパク質高分子の表面に位置し、静電（イオン）相互作用を特徴づけます。 極性非イオンラジカル（たとえば、アルコールOH基、アミド基を含む）は、タンパク質分子の表面と内部の両方に配置できます。 それらは水素結合の形成に関与します。

タンパク質分子では、α-アミノ酸はペプチド（-CO-NH-）結合によって相互接続されています。

このように構築されたポリペプチド鎖またはポリペプチド鎖内の個々のセクションは、場合によっては、ジスルフィド（-S-S-）結合、またはしばしば呼ばれるように、ジスルフィド架橋によってさらに相互接続され得る。

タンパク質の構造を作成する上で重要な役割は、イオン（塩）結合と水素結合、および疎水性相互作用によって果たされます。これは、タンパク質分子の疎水性成分間の特殊なタイプの接触です。 水生環境。 これらの結合はすべて異なる強度を持ち、複雑で大きなタンパク質分子の形成を提供します。

タンパク質物質の構造と機能の違いにもかかわらず、それらの元素組成はわずかに変動します（乾燥質量の％で）：炭素-51-53; 酸素-21.5-23.5; 窒素-16.8-18.4; 水素-6.5-7.3; 硫黄-0.3-2.5。

一部のタンパク質には、少量のリン、セレン、その他の元素が含まれています。

ポリペプチド鎖のアミノ酸残基の配列は、 タンパク質の一次構造。

タンパク質分子は、それぞれが異なる数のアミノ酸残基を含む1つまたは複数のポリペプチド鎖からなり得る。 それらの可能な組み合わせの数を考えると、タンパク質の種類はほぼ無限であると言えますが、それらのすべてが自然界に存在するわけではありません。

すべての種類の生物に含まれるさまざまな種類のタンパク質の総数は1011-1012です。 構造が非常に複雑なタンパク質の場合、一次構造に加えて、二次、三次、場合によっては四次構造など、より高いレベルの構造組織もあります。

二次構造ほとんどのタンパク質を持っていますが、必ずしもポリペプチド鎖全体にあるとは限りません。 特定の二次構造を持つポリペプチド鎖は、空間内で異なって配置することができます。

情報 三次構造、水素結合に加えて、イオン性および疎水性相互作用が重要な役割を果たします。 タンパク質分子の「パッケージング」の性質によると、 球状、または球形、および 繊維状、または糸状のタンパク質（表12）。

球状タンパク質の場合、a-ヘリックス構造がより特徴的であり、ヘリックスは湾曲しており、「折りたたまれています」。 高分子は球形です。 それらは水と食塩水に溶解してコロイド系を形成します。 ほとんどの動物、植物、および微生物のタンパク質は球状タンパク質です。

繊維状タンパク質の場合、繊維状構造がより特徴的です。 それらは一般的に水に溶解しません。 線維性タンパク質は通常、構造形成機能を果たします。 それらの特性（強度、伸長能力）は、ポリペプチド鎖がパックされる方法に依存します。 繊維状タンパク質の例は、ミオシン、ケラチンです。 場合によっては、個々のタンパク質サブユニットは、水素結合、静電およびその他の相互作用の助けを借りて複雑な集団を形成します。 この場合、それは形成されます 四次構造タンパク質。

血中ヘモグロビンは、四次構造を持つタンパク質の一例です。 そのような構造でのみ、それはその機能を実行します-酸素を結合し、それを組織や器官に輸送します。

ただし、一次構造は、高次タンパク質構造の構成において例外的な役割を果たしていることに注意する必要があります。

タンパク質分類

タンパク質にはいくつかの分類があります。

  1. 難易度に応じて（単純および複雑）。
  2. 分子の形状（球状および繊維状タンパク質）による。
  3. 個々の溶媒への溶解性（水溶性、希薄な食塩水に可溶-アルブミン、アルコールに可溶-プロラミン、希薄なアルカリおよび酸に可溶-グルテリン）。
  4. 実行される機能（たとえば、貯蔵タンパク質、骨格など）に応じて。

タンパク質の特性

タンパク質は両性電解質です。 培地の特定のpH値（等電点と呼ばれます）では、タンパク質分子の正電荷と負電荷の数は同じです。 これはタンパク質の主な特性の1つです。 この時点でのタンパク質は電気的に中性であり、水への溶解度は最も低くなっています。 分子が電気的に中性になったときに溶解度を低下させるタンパク質の能力は、例えば、タンパク質製品を得る技術において、溶液からの単離に使用されます。

水分補給。 水和のプロセスは、タンパク質による水の結合を意味しますが、それらは親水性の特性を示します：それらは膨潤し、それらの質量と体積が増加します。 個々のタンパク質の腫れは、それらの構造にのみ依存します。 組成物に存在し、タンパク質高分子の表面に位置する親水性アミド（-CO-NH-、ペプチド結合）、アミン（-NH 2）、およびカルボキシル（-COOH）基は、水分子をそれら自体に引き付け、それらを厳密に配向させます。分子の表面。 タンパク質小球を取り巻く水和（水）シェルは、凝集と沈降を防ぎ、その結果、タンパク質溶液の安定性に貢献します。 等電点では、タンパク質は水と結合する能力が最も低く、タンパク質分子の周りの水和シェルが破壊されるため、タンパク質が結合して大きな凝集体を形成します。 タンパク質分子の凝集は、エチルアルコールなどの有機溶媒で脱水した場合にも発生します。 これはタンパク質の沈殿につながります。 培地のpHが変化すると、タンパク質高分子が帯電し、その水和能力が変化します。

限られた腫れで、濃縮されたタンパク質溶液は、と呼ばれる複雑なシステムを形成します ゼリー.

ゼリーは流動性がなく、弾力性があり、可塑性があり、特定の機械的強度があり、形状を維持することができます。 球状タンパク質は完全に水和し、水に溶解して（たとえば、乳タンパク質）、低濃度の溶液を形成することができます。 タンパク質の親水性、すなわち、膨潤、ゼリーの形成、懸濁液、乳濁液、および泡の安定化の能力は、生物学および食品産業において非常に重要です。 主にタンパク質分子から作られた非常に動きやすいゼリーは、細胞質です。小麦生地から分離された生のグルテンです。 最大65％の水が含まれています。 グルテンタンパク質の異なる親水性は、小麦粒とそれから得られる小麦粉（いわゆる強い小麦と弱い小麦）の品質を特徴付ける兆候の1つです。 穀物および小麦粉タンパク質の親水性は、ベーキングにおける穀物の貯蔵および加工において重要な役割を果たします。 製パン業界で得られる生地は、水で膨潤したタンパク質で、でんぷん粒を含む濃縮ゼリーです。

タンパク質の変性。 変性中、外部要因（温度、機械的作用、化学薬品の作用、および他の多くの要因）の影響下で、タンパク質高分子、すなわちその天然の二次、三次、および四次構造に変化が起こります。空間構造。 一次構造、したがってタンパク質の化学組成は変化しません。 物性が変化します：溶解度が低下し、水和する能力が低下し、生物活性が失われます。 タンパク質高分子の形状が変化し、凝集が起こります。 同時に、いくつかの化学基の活性が増加し、タンパク質に対するタンパク質分解酵素の効果が促進され、その結果、より容易に加水分解されます。

食品技術では、タンパク質の熱変性が特に実用上重要であり、その程度は温度、加熱時間、湿度に依存します。 これは、食品原料、半製品、場合によっては完成品の熱処理モードを開発するときに覚えておく必要があります。 熱変性のプロセスは、野菜の原材料のブランチング、穀物の乾燥、パンの焼き、パスタの入手に特別な役割を果たします。 タンパク質の変性は、機械的作用（圧力、摩擦、振とう、超音波）によっても引き起こされる可能性があります。 最後に、化学試薬（酸、アルカリ、アルコール、アセトン）の作用により、タンパク質が変性します。 これらの技術はすべて、食品やバイオテクノロジーで広く使用されています。

発泡。 泡立ちのプロセスは、泡と呼ばれる高濃度の液体-気体システムを形成するタンパク質の能力として理解されています。 タンパク質が発泡剤であるフォームの安定性は、その性質と濃度だけでなく、温度にも依存します。 発泡剤としてのタンパク質は、製菓業界で広く使用されています（マシュマロ、マシュマロ、スフレ）。 泡の構造にはパンがあり、これが味に影響します。

多くの要因の影響下にあるタンパク質分子は、破壊されたり、他の物質と相互作用して新しい製品を形成したりする可能性があります。 食品業界では、2つの重要なプロセスを区別できます。

1）酵素の作用下でのタンパク質の加水分解;

2）タンパク質またはアミノ酸のアミノ基と還元糖のカルボニル基との相互作用。

タンパク質の加水分解による切断を触媒するプロテアーゼ酵素の影響下で、後者はより多くに分解されます シンプルな製品（ポリペプチドおよびジペプチド）そして最終的にはアミノ酸に。 タンパク質の加水分解速度は、その組成、分子構造、酵素活性、および条件によって異なります。

タンパク質の加水分解。一般的にアミノ酸の形成を伴う加水分解反応は、次のように書くことができます。

燃焼。 タンパク質は、窒素、二酸化炭素、水、およびその他の物質の形成とともに燃焼します。 灼熱感は、灼熱の羽の特徴的な匂いを伴います。

タンパク質の色反応。 タンパク質の定性的測定には、次の反応が使用されます。

1) キサントプロテイン、タンパク質分子の芳香族およびヘテロ原子サイクルと濃硝酸との相互作用が発生し、黄色が現れます。

2) ビウレット、タンパク質の弱アルカリ性溶液が硫酸銅（II）の溶液と相互作用し、Cu2+イオンとポリペプチドの間に複雑な化合物を形成します。 反応は紫青色の出現を伴います。


タンパク質は生体高分子であり、そのモノマーはペプチド結合によって相互接続されたアルファアミノ酸残基です。 各タンパク質のアミノ酸配列は厳密に定義されており、生物では、タンパク質分子の生合成が行われる遺伝暗号によって暗号化されています。 20個のアミノ酸がタンパク質の構築に関与しています。

タンパク質分子の構造には次の種類があります。

  1. 主要な。 直鎖状のアミノ酸配列です。
  2. 二次。 これは、ペプチドグループ間の水素結合の形成によるポリペプチド鎖のよりコンパクトなスタッキングです。 二次構造には、アルファヘリックスとベータフォールディングの2つのバリエーションがあります。
  3. 三次。 小球へのポリペプチド鎖の敷設を表します。 この場合、水素、ジスルフィド結合が形成され、アミノ酸残基の疎水性およびイオン性相互作用により、分子の安定化も実現されます。
  4. 第四紀。 タンパク質は、非共有結合を介して相互作用するいくつかのポリペプチド鎖で構成されています。

したがって、特定の配列で接続されたアミノ酸はポリペプチド鎖を形成し、その個々の部分はコイル状または折り畳みを形成します。 二次構造のそのような要素は小球を形成し、タンパク質の三次構造を形成します。 個々の小球は互いに相互作用し、四次構造を持つ複雑なタンパク質複合体を形成します。

タンパク質分類

タンパク質化合物を分類できる基準はいくつかあります。 組成は、単純なタンパク質と複雑なタンパク質を区別します。 複雑なタンパク質物質は、その組成に非アミノ酸基を含み、その化学的性質は異なる場合があります。 これに応じて、次のようになります。

  • 糖タンパク質;
  • リポタンパク質;
  • 核タンパク質;
  • 金属タンパク質;
  • リンタンパク質;
  • 色素タンパク質。

構造の一般的なタイプによる分類もあります。

  • 原線維;
  • 球状;
  • 膜。

タンパク質は単純な（一成分）タンパク質と呼ばれ、アミノ酸残基のみで構成されています。 溶解度に応じて、次のグループに分けられます。

最近の研究によれば、多くの単純なタンパク質が最小数の非タンパク質化合物に関連しているため、このような分類は完全に正確ではありません。 そのため、一部のタンパク質には色素、炭水化物、場合によっては脂質が含まれているため、複雑なタンパク質分子のようになります。

タンパク質の物理化学的性質

物理化学的特性タンパク質は、分子内のアミノ酸残基の組成と数によって決まります。 ポリペプチドの分子量は、数千から百万以上まで大きく異なります。 タンパク質分子の化学的性質は、両性、溶解性、変性能力など、多様です。

両性

タンパク質には酸性アミノ酸と塩基性アミノ酸の両方が含まれているため、分子には常に遊離の酸性基と遊離の塩基性基（それぞれCOO-とNH3 +）が含まれます。 電荷は、塩基性アミノ酸基と酸性アミノ酸基の比率によって決まります。 このため、pHが下がるとタンパク質は「+」になり、pHが上がると「-」になります。 pHが等電点に対応する場合、タンパク質分子の電荷はゼロになります。 両性は生物学的機能の実装にとって重要であり、その1つは血液のpHレベルを維持することです。

溶解性

溶解性の特性によるタンパク質の分類は、すでに上で与えられています。 タンパク質の水への溶解度は、2つの要因によって説明されます。

  • タンパク質分子の電荷と相互反発;
  • タンパク質の周りの水和シェルの形成-水の双極子は、小球の外側の荷電基と相互作用します。

変性

変性の物理化学的特性は、温度、アルコールの作用、重金属の塩、酸、その他の化学物質など、多くの要因の影響下でタンパク質分子の二次、三次構造を破壊するプロセスです。

重要！一次構造は変性中に破壊されません。

タンパク質の化学的性質、定性的反応、反応方程式

タンパク質の化学的性質は、それらの定性的検出の反応を例として使用して考えることができます。 定性的反応化合物内のペプチドグループの存在を判断できます。

1.キサントプロテイン。 高濃度の硝酸がタンパク質に作用すると、沈殿物が形成され、加熱すると黄色になります。

2.ビウレット。 弱アルカリ性タンパク質溶液に対する硫酸銅の作用下で、銅イオンとポリペプチドの間に複雑な化合物が形成され、これは溶液を紫青色に染色することを伴う。 この反応は、血清やその他の体液中のタンパク質の濃度を測定するために臨床現場で使用されます。

もう1つの重要な化学的性質は、タンパク質化合物中の硫黄の検出です。 この目的のために、アルカリ性タンパク質溶液を鉛塩と一緒に加熱します。 これにより、硫化鉛を含む黒色の沈殿物が得られます。

タンパク質の生物学的重要性

彼らの物理的および 化学的特性タンパク質は、次のような幅広い生物学的機能を果たします。

  • 触媒（酵素タンパク質）;
  • 輸送（ヘモグロビン）;
  • 構造（ケラチン、エラスチン）;
  • 収縮性（アクチン、ミオシン）;
  • 保護（免疫グロブリン）;
  • シグナル（受容体分子）;
  • ホルモン（インスリン）;
  • エネルギー。

タンパク質は、細胞の形成に関与し、動物の筋収縮をもたらし、血清と一緒に多くの化合物を運ぶため、人体にとって重要です。 さらに、タンパク質分子は必須アミノ酸の供給源であり、抗体の産生と免疫の形成に関与する保護機能を果たします。

あまり知られていないタンパク質の事実トップ10

  1. タンパク質は1728年から研究され始め、イタリアのヤコポバルトロメオベッカリが小麦粉からタンパク質を分離したのはその時でした。
  2. 現在、組換えタンパク質が広く使用されています。 それらは細菌ゲノムを改変することによって合成されます。 特に、医学で使用されるインスリン、成長因子および他のタンパク質化合物は、この方法で得られます。
  3. 南極の魚には、血液の凍結を防ぐタンパク質分子が見つかっています。
  4. レシリンタンパク質は理想的な弾力性を特徴とし、昆虫の翅の付着点の基礎となります。
  5. 体には、他のタンパク質化合物の正しいネイティブの三次または四次構造を復元することができるユニークなシャペロンタンパク質があります。
  6. 細胞の核にはヒストンがあります-クロマチンの圧縮に関与するタンパク質です。
  7. 抗体の分子的性質-特別な保護タンパク質（免疫グロブリン）-は1937年以来活発に研究され始めました。 TiseliusとKabatは電気泳動を使用し、免疫された動物ではガンマ画分が増加し、誘発抗原による血清の吸収後、画分によるタンパク質の分布が無傷の動物の写真に戻ったことを証明しました。
  8. 卵白は、タンパク質分子による予備機能の実装の鮮やかな例です。
  9. コラーゲン分子では、3つおきのアミノ酸残基がグリシンによって形成されています。
  10. 糖タンパク質の組成では、15〜20％が炭水化物であり、プロテオグリカンの組成では、それらのシェアは80〜85％です。

結論

タンパク質は最も複雑な化合物であり、それなしでは生物の生命活動を想像することは困難です。 5,000を超えるタンパク質分子が分離されていますが、各個体には独自のタンパク質セットがあり、これはその種の他の個体とは異なります。

タンパク質の最も重要な化学的および物理的特性更新日：2018年10月29日投稿者： 科学記事.Ru

記事の内容

タンパク質（第1条）-すべての生物に存在する生物学的ポリマーのクラス。 タンパク質の関与により、身体の重要な活動を確実にする主なプロセスが起こります：呼吸、消化、筋収縮、神経インパルスの伝達。 生物の骨組織、皮膚、髪の毛、角の形成はタンパク質で構成されています。 ほとんどの哺乳類にとって、有機体の成長と発達は、食品成分としてタンパク質を含む製品が原因で発生します。 体内でのタンパク質の役割、したがってそれらの構造は非常に多様です。

タンパク質の組成。

すべてのタンパク質はポリマーであり、その鎖はアミノ酸の断片から組み立てられています。 アミノ酸は 有機化合物、それらの組成物に（名前に従って）アミノ基NH 2および有機酸を含む、すなわち。 カルボキシル、COOH基。 既存のアミノ酸の全種類（理論的には、可能なアミノ酸の数は無制限）のうち、アミノ基とカルボキシル基の間に炭素原子が1つしかないものだけがタンパク質の形成に関与します。 一般に、タンパク質の形成に関与するアミノ酸は、H 2 N–CH（R）–COOHの式で表すことができます。 炭素原子に結合しているR基（アミノ基とカルボキシル基の間のR基）は、タンパク質を構成するアミノ酸間の違いを決定します。 このグループは、炭素原子と水素原子のみで構成できますが、多くの場合、CとHに加えて、HO-、H 2 N-などのさまざまな官能基（さらに変換可能）が含まれます。 R=Hの場合のオプション。

生物の有機体には100種類以上のアミノ酸が含まれていますが、タンパク質の構築に使用されるのはすべてではなく、いわゆる「基本」である20個だけです。 テーブルの中。 1は彼らの名前を示しています（ほとんどの名前は歴史的に発展してきました）、 構造式、および一般的に使用される略語。 アミノ酸の主要な断片が右側になるように、すべての構造式が表に配置されています。

表1.タンパク質の生成に関与するアミノ酸
名前 構造 指定
グリシン GLI
アラニン ALA
ヴァリン 軸
ロイシン LEI
イソロイシン ILE
セリン SER
スレオニン TRE
システイン CIS
メチオニン MET
リジン LIZ
アルギニン AWG
アスパラギン酸 ACH
アスパラギン ACH
グルタミン酸 GLU
グルタミン GLN
フェニルアラニン ヘアドライヤー
チロシン TIR
トリプトファン 三
ヒスチジン GIS
プロリン プロ
国際的な慣行では、ラテン語の3文字または1文字の略語を使用した、リストされたアミノ酸の省略形の指定が受け入れられます。たとえば、グリシン-GlyまたはG、アラニン-AlaまたはAです。

これらの20個のアミノ酸（表1）のうち、プロリンのみが環状フラグメントの一部であるため、COOHカルボキシル基の隣にNH基（NH 2ではなく）を含んでいます。

灰色の背景のテーブルに配置された8つのアミノ酸（バリン、ロイシン、イソロイシン、スレオニン、メチオニン、リジン、フェニルアラニン、トリプトファン）は、体が正常な成長と発達のためにタンパク質食品とともに常にそれらを受け取らなければならないため、必須と呼ばれます。

アミノ酸の連続結合の結果としてタンパク質分子が形成され、一方の酸のカルボキシル基が隣接する分子のアミノ基と相互作用する結果、-CO-NH-ペプチド結合が形成され、水が生成されます。分子が放出されます。 イチジクに 図１は、アラニン、バリンおよびグリシンの直列接続を示している。

米。 1 アミノ酸のシリアル接続タンパク質分子の形成中。 末端アミノ基H2Nから末端カルボキシル基COOHへの経路をポリマー鎖の主な方向として選択した。

タンパク質分子の構造を簡潔に説明するために、ポリマー鎖の形成に関与するアミノ酸の略語（表1、3番目の列）が使用されます。 図に示す分子の断片。 1は次のように記述されます：H2N-ALA-VAL-GLY-COOH。

タンパク質分子には50〜1500個のアミノ酸残基が含まれています（短い鎖はポリペプチドと呼ばれます）。 タンパク質の個性は、ポリマー鎖を構成するアミノ酸のセットによって決定され、重要なこととして、鎖に沿ったそれらの交互の順序によって決定されます。 たとえば、インスリン分子は51個のアミノ酸残基（最短鎖タンパク質の1つ）で構成され、長さが等しくない2つの相互接続された並列鎖で構成されています。 アミノ酸断片の配列を図1に示します。 2.2。

米。 2 インスリン分子、51アミノ酸残基から構築され、同じアミノ酸のフラグメントは、対応する背景色でマークされています。 鎖に含まれるシステインアミノ酸残基（略称CIS）は、2つのポリマー分子を結合するジスルフィド架橋-S-S-を形成するか、1つの鎖内でジャンパーを形成します。

アミノ酸システインの分子（表1）には、反応性の硫化水素基-SHが含まれており、これらは互いに相互作用して、ジスルフィド架橋-S-S-を形成します。 タンパク質の世界におけるシステインの役割は特別であり、その関与により、高分子タンパク質分子間に架橋が形成されます。

アミノ酸のポリマー鎖への結合は、核酸の制御下にある生物で起こります。厳密な組み立て順序を提供し、ポリマー分子の固定長を調節するのはアミノ酸です（）。

タンパク質の構造。

アミノ酸残基が交互に現れるタンパク質分子の組成（図2）は、タンパク質の一次構造と呼ばれます。 ポリマー鎖に存在するイミノ基HNとカルボニル基COの間に水素結合（）が現れ、その結果、タンパク質分子は二次構造と呼ばれる特定の空間形状を獲得します。 最も一般的なのは、タンパク質の2種類の二次構造です。

αヘリックスと呼ばれる最初のオプションは、1つのポリマー分子内の水素結合を使用して実装されます。 結合長と結合角によって決定される分子の幾何学的パラメーターは、水素結合の形成が可能であるようなものです。 グループH-N C = O、その間に2つのペプチドフラグメントH-N-C = Oがあります（図3）。

図1に示すポリペプチド鎖の組成。 3は次のように省略形で書かれています。

H 2N-ALAVAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH。

水素結合の収縮作用の結果として、分子はらせんの形をとります-いわゆるα-らせん、それはポリマー鎖を形成する原子を通過する湾曲したらせん状のリボンとして描かれています（図4）

米。 4 タンパク質分子の3Dモデルαヘリックスの形で。 水素結合は緑色の点線で示されています。 スパイラルの円筒形は、特定の回転角で表示されます（水素原子は図に示されていません）。 個々の原子の色は、炭素原子には黒、窒素には青、酸素には赤、硫黄には黄色を推奨する国際規則に従って与えられます（図に示されていない水素原子には白色が推奨されます。この場合、暗い背景に描かれた全体の構造）。

β構造と呼ばれる二次構造の別の変形も水素結合の関与によって形成されます。違いは、並列に配置された2つ以上のポリマー鎖のH-N基とC=O基が相互作用することです。 ポリペプチド鎖には方向があるため（図1）、鎖の方向が同じ（平行β構造、図5）または反対（逆平行β構造、図6）の場合に変異が可能です。 。

さまざまな組成のポリマー鎖がβ構造の形成に関与する可能性がありますが、ポリマー鎖を構成する有機基（Ph、CH 2 OHなど）は、ほとんどの場合、H-NとCの相互配置という二次的な役割を果たします。 =Oグループが決定的です。 H-N基とC=O基はポリマー鎖に対して異なる方向（図の上下）に向けられているため、3つ以上の鎖が同時に相互作用することが可能になります。

図の最初のポリペプチド鎖の組成。 5：

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

2番目と3番目のチェーンの構成：

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

図1に示すポリペプチド鎖の組成。 6、図と同じ。 図５に示されるように、違いは、第２のチェーンが（図５と比較して）反対の方向を有することである。

特定の部分の鎖断片が180°回転していることが判明した場合、1つの分子内にβ構造を形成することが可能です。この場合、1つの分子の2つの分岐は反対方向になり、その結果、逆平行になります。 β構造が形成されます（図7）。

図に示す構造。 図7に示すフラット画像の7。 3次元モデルの形で8。 β構造のセクションは通常、ポリマー鎖を形成する原子を通過する平らな波状のリボンによって簡略化された方法で示されます。

多くのタンパク質の構造では、α-ヘリックスとリボン状のβ-構造のセクションが交互になっており、単一のポリペプチド鎖もあります。 ポリマー鎖におけるそれらの相互配置と交代は、タンパク質の三次構造と呼ばれます。

植物タンパク質クランビンを例に、タンパク質の構造を描く方法を以下に示します。 多くの場合、最大数百のアミノ酸フラグメントを含むタンパク質の構造式は、複雑で扱いにくく、理解が難しいため、化学元素の記号なしで（図9、オプションA）、単純化された構造式が使用されることがありますが、同時にそれらは国際的な規則に従って原子価ストロークの色を保持します（図4）。 この場合、式はフラットではなく、分子の実際の構造に対応する空間画像で表示されます。 この方法により、例えば、ジスルフィド架橋（インスリンに見られるものと同様、図2）、鎖の側枠のフェニル基などを区別することができます。3次元の形の分子の画像モデル（ロッドで接続されたボール）はやや明確です（図9、オプションB）。 ただし、どちらの方法でも三次構造を表示できないため、アメリカの生物物理学者Jane Richardsonは、α構造をらせん状にねじれたリボン（図4を参照）、β構造を平らな波状リボン（図8）として表現し、接続することを提案しました。それらは単鎖です-細い束の形で、各タイプの構造には独自の色があります。 タンパク質の三次構造を描写するこの方法は、現在広く使用されています（図9、バリアントB）。 情報量を増やすために、三次構造と簡略化された構造式が一緒に表示される場合があります（図9、バリアントD）。 リチャードソンによって提案された方法の修正もあります。α-ヘリックスは円柱として描かれ、β-構造は鎖の方向を示す平らな矢印の形をしています（図9、オプションE）。 あまり一般的ではないのは、分子全体が束として描かれ、不均等な構造が異なる色で区別され、ジスルフィド架橋が黄色の橋として示される方法です（図9、バリアントE）。

オプションBは、三次構造を描写するときに、タンパク質の構造的特徴（アミノ酸フラグメント、それらの交互の順序、水素結合）が示されていないが、すべてのタンパク質に「詳細」が含まれていると想定される場合に、知覚に最も便利です。 20個のアミノ酸の標準セットから取得（表1）。 三次構造を描く際の主なタスクは、二次構造の空間的な配置と交代を示すことです。

米。 九 クランビンタンパク質の構造の画像のさまざまなバージョン.
Aは空間画像の構造式です。
B-3次元モデルの形式の構造。
Bは分子の三次構造です。
G-オプションAとBの組み合わせ。
E-三次構造の簡略化された画像。
E-ジスルフィド架橋を有する三次構造。

知覚に最も便利なのは、構造式の詳細から解放された3次元の三次構造（オプションB）です。

三次構造を持つタンパク質分子は、原則として、極性（静電）相互作用と水素結合によって形成される特定の構成を取ります。 その結果、分子はコンパクトなコイルの形を取ります-球状タンパク質（球状、 lat。 ボール）、または糸状-繊維状タンパク質（繊維、 lat。 ファイバ）。

球状構造の例はタンパク質アルブミンであり、鶏卵のタンパク質はアルブミンのクラスに属しています。 アルブミンの高分子鎖は、主にアラニン、アスパラギン酸、グリシン、システインから構成され、特定の順序で交互に並んでいます。 三次構造には、単鎖で接続されたα-ヘリックスが含まれています（図10）。

米。 十 アルブミンの球状構造

繊維状構造の例はフィブロインタンパク質です。 それらは大量のグリシン、アラニンおよびセリン残基を含んでいます（2番目のアミノ酸残基はすべてグリシンです）。 硫化水素基を含むシステイン残基は存在しません。 天然シルクやクモの巣の主成分であるフィブロインには、一本鎖でつながったβ構造が含まれています（図11）。

米。 十一 フィブロインタンパク質フィブロイン

特定のタイプの三次構造を形成する可能性は、タンパク質の一次構造に固有のものです。 アミノ酸残基の交互の順序によって事前に決定されます。 そのような残基の特定のセットから、主にα-ヘリックスが発生し（そのようなセットはかなりたくさんあります）、別のセットはβ-構造の出現につながり、単鎖はそれらの組成によって特徴付けられます。

一部のタンパク質分子は、三次構造を保持しながら、結合して大きな超分子凝集体になり、極性相互作用や水素結合によって結合されます。 このような形成は、タンパク質の四次構造と呼ばれます。 たとえば、主にロイシン、グルタミン酸、アスパラギン酸、ヒスチジンからなるフェリチンタンパク質（フェリチンは20個のアミノ酸残基すべてをさまざまな量で含む）は、4つの平行に配置されたα-ヘリックスの三次構造を形成します。 分子が単一の集団に結合されると（図12）、最大24個のフェリチン分子を含むことができる四次構造が形成されます。

図12 球状タンパク質フェリチンの四次構造の形成

超分子形成の別の例は、コラーゲンの構造です。 これは繊維状のタンパク質であり、その鎖は主にグリシンとプロリンおよびリジンが交互になっています。 この構造には、一本鎖、三重のα-ヘリックスが含まれ、リボン状のβ-構造が平行に束ねられています（図13）。

図13 コラーゲン線維性タンパク質の超分子構造

タンパク質の化学的性質。

有機溶媒の作用、一部のバクテリアの老廃物（乳酸発酵）、または温度の上昇に伴い、一次構造を損傷することなく二次および三次構造が破壊され、その結果、タンパク質は溶解性を失い、生物学的活性を失います。このプロセスは変性と呼ばれます。つまり、凝固などの自然の特性が失われます。 サワーミルク、ゆでた鶏卵たんぱく質を固めた。 高温では、生物（特に微生物）のタンパク質は急速に変性します。 そのようなタンパク質は生物学的プロセスに参加することができず、その結果、微生物が死ぬので、ゆでた（または低温殺菌された）ミルクをより長く保存することができます。

タンパク質分子のポリマー鎖を形成するペプチド結合H-N-C=Oは、酸またはアルカリの存在下で加水分解され、ポリマー鎖が切断され、最終的には元のアミノ酸につながる可能性があります。 αヘリックスまたはβ構造に含まれるペプチド結合は、加水分解やさまざまな化学的攻撃に対してより耐性があります（単鎖の同じ結合と比較して）。 タンパク質分子の構成アミノ酸へのより繊細な分解は、ヒドラジンH 2 N–NH 2を使用して無水媒体で実行されますが、最後のアミノ酸フラグメントを除くすべてのアミノ酸フラグメントは、以下を含むいわゆるカルボン酸ヒドラジドを形成します。フラグメントC（O）–HN–NH 2（図14）。

米。 14。 ポリペプチドの切断

このような分析は、タンパク質のアミノ酸組成に関する情報を提供することができますが、タンパク質分子内のそれらの配列を知ることがより重要です。 この目的で広く使用されている方法の1つは、ポリペプチド鎖に対するフェニルイソチオシアネート（FITC）の作用です。これは、アルカリ性媒体ではポリペプチドに（アミノ基を含む末端から）付着し、媒体の反応が変化したときです。酸性になると、鎖から切り離され、1つのアミノ酸の断片を持ちます（図15）。

米。 15 シーケンシャルポリペプチド切断

このような分析のために、カルボキシル末端から始めてタンパク質分子をその構成成分に「分解」し始める方法を含む、多くの特別な方法が開発されてきました。

クロスジスルフィド架橋S-S（システイン残基の相互作用によって形成される、図2および9）は切断され、さまざまな還元剤の作用によってHSグループに変わります。 酸化剤（酸素または過酸化水素）の作用により、再びジスルフィド架橋が形成されます（図16）。

米。 16。 ジスルフィド架橋の切断。

タンパク質に追加の架橋を作成するために、アミノ基とカルボキシル基の反応性が使用されます。 さまざまな相互作用にアクセスしやすいのは、鎖のサイドフレームにあるアミノ基（リジン、アスパラギン、リジン、プロリンのフラグメント）です（表1）。 このようなアミノ基がホルムアルデヒドと相互作用すると、凝縮のプロセスが発生し、クロスブリッジ–NH–CH2–NH–が現れます（図17）。

米。 17 タンパク質分子間の追加の横断ブリッジの作成.

タンパク質の末端カルボキシル基は、いくつかの多価金属の錯化合物と反応することができ（クロム化合物がより頻繁に使用されます）、架橋も発生します。 どちらのプロセスも革のなめしに使用されます。

体内でのタンパク質の役割。

体内でのタンパク質の役割は多様です。

酵素（発酵 lat。 -発酵）、他の名前は酵素（en zumhギリシャ語。 -酵母の場合）-これらは触媒活性を持つタンパク質であり、生化学的プロセスの速度を数千倍に高めることができます。 酵素の作用により、食品の構成成分であるタンパク質、脂肪、炭水化物がより単純な化合物に分解され、そこから特定の種類の体に必要な新しい高分子が合成されます。 酵素はまた、例えばタンパク質の合成など、多くの生化学的合成プロセスに関与しています（一部のタンパク質は他のタンパク質の合成を助けます）。

酵素は非常に効率的な触媒であるだけでなく、選択的でもあります（反応を厳密に特定の方向に向けます）。 それらの存在下では、反応は副生成物を形成することなくほぼ100％の収率で進行し、同時に、流動条件は穏やかです：通常の大気圧と生物の温度。 比較のために、活性化鉄触媒の存在下で水素と窒素からのアンモニアの合成は、400〜500°C、圧力30 MPaで実行され、アンモニアの収率は1サイクルあたり15〜25％です。 酵素は卓越した触媒と見なされます。

酵素の集中的な研究は19世紀半ばに始まり、現在2,000を超える異なる酵素が研究されています。これは、最も多様なクラスのタンパク質です。

酵素の名前は次のとおりです。酵素が相互作用する試薬の名前、または触媒反応の名前に末尾の-azaが追加されます。たとえば、アルギナーゼはアルギニンを分解し（表1）、デカルボキシラーゼは脱炭酸を触媒します。つまり、 カルボキシル基からのCO2の除去：

– COOH→– CH + CO 2

多くの場合、酵素の役割をより正確に示すために、オブジェクトと反応のタイプの両方がその名前で示されます。たとえば、アルコールデヒドロゲナーゼはアルコールを脱水素化する酵素です。

かなり昔に発見されたいくつかの酵素については、歴史的な名前（末尾に-azaがない）が保存されています。たとえば、ペプシン（pepsis、 ギリシャ語。 消化）とトリプシン（スリプシス ギリシャ語。 液化）、これらの酵素はタンパク質を分解します。

体系化のために、酵素は大きなクラスに結合され、分類は反応のタイプに基づいており、クラスは一般的な原則（反応の名前と終了）に従って名前が付けられます。 これらのクラスのいくつかを以下に示します。

オキシドレダクターゼ酸化還元反応を触媒する酵素です。 このクラスに含まれるデヒドロゲナーゼはプロトン移動を実行します。たとえば、アルコールデヒドロゲナーゼ（ADH）はアルコールをアルデヒドに酸化し、その後のアルデヒドのカルボン酸への酸化はアルデヒドデヒドロゲナーゼ（ALDH）によって触媒されます。 両方のプロセスは、エタノールを酢酸に処理する際に体内で発生します（図18）。

米。 18 エタノールの2段階酸化酢酸に

麻薬効果があるのはエタノールではありませんが、中間生成物であるアセトアルデヒドは、ALDH酵素の活性が低いほど、第2段階の通過が遅くなります-アセトアルデヒドの酢酸への酸化、および摂取による中毒効果が長く、強くなりますエタノールの。 分析によると、黄色い人種の代表者の80％以上が、ALDHの活性が比較的低く、したがって、著しく厳しいアルコール耐性を持っています。 ALDHのこの生来の低下した活性の理由は、「弱毒化された」ALDH分子のグルタミン酸残基の一部がリジンフラグメントに置き換えられているためです（表1）。

トランスフェラーゼ-官能基の転移を触媒する酵素、例えば、トランスイミナーゼはアミノ基の転移を触媒します。

加水分解酵素加水分解を触媒する酵素です。 前述のトリプシンとペプシンはペプチド結合を加水分解し、リパーゼは脂肪のエステル結合を切断します。

–RC（O）OR 1 + H 2 O→–RC（O）OH + HOR 1

リアーゼ-非加水分解的な方法で起こる反応を触媒する酵素。そのような反応の結果として、C-C、C-O、C-N結合が切断され、新しい結合が形成されます。 酵素デカルボキシラーゼはこのクラスに属します

イソメラーゼ-異性化を触媒する酵素、たとえば、マレイン酸からフマル酸への変換（図19）、これはシス-トランス異性化の例です（）。

米。 19。 マレイン酸の異性化酵素の存在下でフマル酸に。

酵素の仕事では、一般的な原理が観察され、それによれば、酵素と加速された反応の試薬との間には常に構造的な対応があります。 酵素の教義の創設者の一人の比喩的な表現によれば、試薬は錠の鍵のように酵素に近づきます。 この点で、各酵素は特定の化学反応または同じタイプの反応のグループを触媒します。 ウレアーゼ（ウロン）などの単一の化合物に酵素が作用する場合があります ギリシャ語。 -尿）尿素の加水分解のみを触媒します：

（H 2 N）2 C \ u003d O + H 2 O \ u003d CO 2 + 2NH 3

最高の選択性は、光学活性な対掌体（左巻きと右巻きの異性体）を区別する酵素によって示されます。 L-アルギナーゼは左旋性アルギニンにのみ作用し、右旋性異性体には影響を与えません。 L-乳酸デヒドロゲナーゼは、乳酸の左旋性エステル、いわゆる乳酸（lactis）にのみ作用します。 lat。 ミルク）、D-乳酸デヒドロゲナーゼはD-乳酸のみを分解します。

ほとんどの酵素は1つではなく、関連する化合物のグループに作用します。たとえば、トリプシンは、リジンとアルギニンによって形成されるペプチド結合を切断することを「優先」します（表1）。

ヒドロラーゼなどの一部の酵素の触媒特性は、タンパク質分子自体の構造によってのみ決定されます。別のクラスの酵素-オキシドレダクターゼ（たとえば、アルコールデヒドロゲナーゼ）は、それら-Mg、Ca、Zn、Mnおよび核酸の断片を活性化するビタミン（図20）。

米。 20 アルコホールドデヒドロゲナーゼ分子

輸送タンパク質は、細胞膜（細胞の内側と外側の両方）を介して、またある器官から別の器官に、さまざまな分子またはイオンを結合して輸送します。

たとえば、ヘモグロビンは、血液が肺を通過するときに酸素と結合し、それをさまざまな体組織に送ります。そこで酸素が放出され、食品成分を酸化するために使用されます。このプロセスは、エネルギー源として機能します（食品の「燃焼」という用語もあります）。本体を使用）。

ヘモグロビンには、タンパク質部分に加えて、鉄と環状ポルフィリン分子（ポルフィロ）の複雑な化合物が含まれています ギリシャ語。 -紫）、これは血液の赤い色を決定します。 酸素運搬体の役割を果たすのはこの複合体（図21、左）です。 ヘモグロビンでは、鉄ポルフィリン複合体はタンパク質分子の内部に位置し、極性相互作用、およびタンパク質の一部であるヒスチジンの窒素との配位結合によって保持されます（表1）。 ヘモグロビンによって運ばれるO2分子は、ヒスチジンが結合している側とは反対側から鉄原子に配位結合を介して結合しています（図21、右）。

米。 21 アイアンコンプレックスの構造

複合体の構造は、3次元モデルの形で右側に示されています。 複合体は、タンパク質の一部であるヒスチジンのFe原子とN原子の間の配位結合（青い破線）によってタンパク質分子に保持されます。 ヘモグロビンによって運ばれるO2分子は、平面複合体の反対国からのFe原子に配位しています（赤い点線）。

ヘモグロビンは最も研究されているタンパク質の1つであり、単鎖で接続されたα-ヘリックスで構成され、4つの鉄錯体を含んでいます。 したがって、ヘモグロビンは、4つの酸素分子を一度に移動させるための膨大なパッケージのようなものです。 ヘモグロビンの形態は球状タンパク質に対応します（図22）。

米。 22 ヘモグロビンの球状形態

ヘモグロビンの主な「利点」は、さまざまな組織や臓器への伝達中に酸素の添加とそれに続く分裂が迅速に行われることです。 一酸化炭素（CO（一酸化炭素））は、ヘモグロビン中のFeにさらに速く結合しますが、O 2とは異なり、分解しにくい複合体を形成します。 その結果、そのようなヘモグロビンはO 2に結合できず、（大量の一酸化炭素が吸入されると）窒息による体の死につながります。

ヘモグロビンの2番目の機能は、呼気中のCO 2の移動ですが、鉄原子ではありませんが、タンパク質のN基のH 2は、二酸化炭素の一時的な結合のプロセスに関与しています。

タンパク質の「性能」はその構造に依存します。たとえば、ヘモグロビンポリペプチド鎖のグルタミン酸の唯一のアミノ酸残基をバリン残基（めったに観察されない先天性異常）に置き換えると、鎌状赤血球貧血と呼ばれる病気になります。

脂肪、ブドウ糖、アミノ酸に結合し、それらを細胞の内外に運ぶことができる輸送タンパク質もあります。

特殊なタイプの輸送タンパク質は、物質自体を運ぶのではなく、「輸送調節物質」として機能し、特定の物質を膜（細胞の外壁）に通します。 このようなタンパク質は、しばしば膜タンパク質と呼ばれます。 それらは中空の円柱の形をしており、膜の壁に埋め込まれているため、いくつかの極性分子またはイオンが細胞内に確実に移動します。 膜タンパク質の例はポリンです（図23）。

米。 23 ポリンプロテイン

食物と貯蔵タンパク質は、その名前が示すように、内部栄養源として、より多くの場合、植物や動物の胚、および若い生物の発生の初期段階で機能します。 食事性タンパク質には、卵白の主成分であるアルブミン（図10）と、牛乳の主成分であるカゼインが含まれます。 酵素ペプシンの作用下で、カゼインは胃の中で凝固し、消化管での保持と効率的な吸収を保証します。 カゼインには、体に必要なすべてのアミノ酸の断片が含まれています。

動物の組織に含まれるフェリチン（図12）には鉄イオンが蓄えられています。

ミオグロビンは貯蔵タンパク質でもあり、組成と構造がヘモグロビンに似ています。 ミオグロビンは主に筋肉に集中しており、その主な役割はヘモグロビンが与える酸素の貯蔵です。 酸素で急速に飽和し（ヘモグロビンよりもはるかに速い）、その後徐々にさまざまな組織に移動します。

構造タンパク質は、保護機能（皮膚）またはサポートを実行します-それらは体を一緒に保持し、それに強度（軟骨と腱）を与えます。 それらの主成分は、哺乳類の体内で動物界で最も一般的なタンパク質である繊維状タンパク質コラーゲン（図11）であり、タンパク質の総質量のほぼ30％を占めています。 コラーゲンは引張強度が高いですが（皮膚の強度は既知です）、皮膚コラーゲンの架橋含有量が少ないため、動物の皮膚は生の状態ではさまざまな製品の製造にあまり適していません。 水中での皮膚の腫れ、乾燥中の収縮を減らし、水を与えた状態での強度を高め、コラーゲンの弾力性を高めるために、追加の架橋が作成されます（図15a）、これはいわゆる肌の日焼けプロセス。

生物では、生物の成長と発達の過程で生じたコラーゲン分子は更新されず、新しく合成されたものに置き換えられません。 体が老化するにつれて、コラーゲンの架橋の数が増加し、それがその弾力性の低下につながります、そして更新が起こらないので、加齢に伴う変化が現れます-軟骨と腱の脆弱性の増加、皮膚のしわ。

関節靭帯には、二次元で容易に伸びる構造タンパク質であるエラスチンが含まれています。 一部の昆虫の羽の蝶番の取り付け点に位置するレシリンタンパク質は、最大の弾力性を持っています。

角の形成-主にケラチンタンパク質からなる髪、爪、羽毛（図24）。 その主な違いは、システイン残基の顕著な含有量です。これは、ジスルフィド架橋を形成し、髪と羊毛の生地に高い弾力性（変形後に元の形状を復元する能力）を与えます。

米。 24。 繊維状タンパク質ケラチンの断片

ケラチンオブジェクトの形状を不可逆的に変化させるには、最初に還元剤を使用してジスルフィド架橋を破壊し、新しい形状を与えてから、酸化剤を使用してジスルフィド架橋を再作成する必要があります（図.16）、これは、たとえば、パーマヘアが行われる方法です。

ケラチン中のシステイン残基の含有量が増加し、それに応じてジスルフィド架橋の数が増加すると、変形する能力は失われますが、同時に高強度が現れます（システインフラグメントの最大18％）有蹄動物と亀の甲羅の角に含まれています）。 哺乳類には最大30種類のケラチンが含まれています。

繭のカーリング中にカイコの幼虫によって、またウェブ織りの間にクモによって分泌されるケラチン関連の繊維状タンパク質フィブロインは、単鎖で接続されたβ構造のみを含みます（図11）。 ケラチンとは異なり、フィブロインには横方向のジスルフィド架橋がなく、非常に強い引張強度があります（一部のウェブサンプルの単位断面あたりの強度は、スチールケーブルよりも高くなっています）。 クロスリンクがないため、フィブロインは弾力性がありません（ウール生地はほとんど消えないことが知られており、シルク生地は簡単にしわが寄ります）。

調節タンパク質。

より一般的に呼ばれる調節タンパク質は、さまざまな生理学的プロセスに関与しています。 たとえば、ホルモンのインスリン（図25）は、ジスルフィド架橋によって接続された2本のα鎖で構成されています。 インスリンはブドウ糖が関与する代謝プロセスを調節し、その欠如は糖尿病につながります。

米。 25 タンパク質インスリン

脳の下垂体は、体の成長を調節するホルモンを合成します。 体内のさまざまな酵素の生合成を制御する調節タンパク質があります。

収縮性およびモータータンパク質は、主に収縮、形状変化、および移動する能力を体に与えます 私たちは話している筋肉について。 筋肉に含まれるすべてのタンパク質の質量の40％はミオシンです（mys、myos、 ギリシャ語。 -筋肉）。 その分子には、繊維状部分と球状部分の両方が含まれています（図26）。

米。 26 ミオシン分子

このような分子は、300〜400個の分子を含む大きな凝集体に結合します。

カルシウムイオンの濃度が筋繊維を取り巻く空間で変化すると、分子のコンフォメーションに可逆的な変化が起こります。これは、原子価結合の周りの個々のフラグメントの回転による鎖の形状の変化です。 これは筋肉の収縮と弛緩につながり、カルシウムイオンの濃度を変化させる信号は筋肉繊維の神経終末から来ます。 人工筋肉の収縮は、電気インパルスの作用によって引き起こされる可能性があり、 劇的な変化カルシウムイオンの濃度、心筋の刺激は心臓の働きを回復するためにこれに基づいています。

保護タンパク質を使用すると、攻撃する細菌、ウイルスの侵入、および異物タンパク質の侵入から体を保護できます（異物の一般的な名前は抗原です）。 保護タンパク質の役割は免疫グロブリン（他の名前は抗体）によって実行され、体に浸透してしっかりと結合した抗原を認識します。 人間を含む哺乳類の体には、免疫グロブリンの5つのクラスがあります：M、G、A、D、E、それらの構造は、名前が示すように球状であり、さらに、それらはすべて同様の方法で構築されます。 抗体の分子構成は、例としてクラスG免疫グロブリンを使用して以下に示されています（図27）。 この分子には、3つのS-Sジスルフィド架橋によって接続された4つのポリペプチド鎖が含まれ（図27では、太い原子価結合と大きなS記号で示されています）、さらに、各ポリマー鎖には鎖内ジスルフィド架橋が含まれています。 2つの大きなポリマー鎖（青色で強調表示）には、400〜600個のアミノ酸残基が含まれています。 他の2つの鎖（緑色で強調表示）はほぼ半分の長さで、約220アミノ酸残基を含んでいます。 4つのチェーンはすべて、末端のH2Nグループが一方向に向けられるように配置されています。

米。 27 イミュノグロブリンの構造の概略図

体が外来タンパク質（抗原）と接触した後、免疫系の細胞は免疫グロブリン（抗体）を生成し始め、それが血清に蓄積します。 最初の段階では、主な作業は端子H 2 Nを含むチェーンセクションによって行われます（図27では、対応するセクションは水色と水色でマークされています）。 これらは抗原捕捉部位です。 免疫グロブリン合成の過程で、これらの部位は、それらの構造と構成が接近する抗原の構造に可能な限り対応するように形成されます（酵素のようなロックの鍵のようですが、この場合のタスクは違う）。 したがって、抗原ごとに、厳密に個別の抗体が免疫応答として作成されます。 免疫グロブリンに加えて、外部要因に応じて「可塑的に」その構造を変えることができる既知のタンパク質は1つもありません。 酵素は試薬への構造的適合性の問題を異なる方法で解決します-考えられるすべての場合にさまざまな酵素の巨大なセットの助けを借りて、免疫グロブリンは毎回「作業ツール」を再構築します。 さらに、免疫グロブリンのヒンジ領域（図27）は、2つの捕捉領域にある程度の独立した移動性を提供します。その結果、免疫グロブリン分子は、確実に固定するために、抗原での捕捉に最も便利な2つの領域を即座に「見つける」ことができます。それは、甲殻類の生き物の行動に似ています。

次に、体の免疫系の連続反応の連鎖がオンになり、他のクラスの免疫グロブリンが接続され、その結果、外来タンパク質が非活性化され、次に抗原（外来微生物または毒素）が破壊されて除去されます。

抗原との接触後、免疫グロブリンの最大濃度に数時間（時には数日）以内に到達します（抗原の性質と生物自体の個々の特性に依存します）。 体はそのような接触の記憶を保持し、同じ抗原で再び攻撃されると、免疫グロブリンは血清にはるかに速くそしてより多く蓄積します-獲得免疫が発生します。

上記のタンパク質の分類はやや恣意的であり、例えば、保護タンパク質の中で言及されているトロンビンタンパク質は、本質的にペプチド結合の加水分解を触媒する酵素であり、すなわち、プロテアーゼのクラスに属する。

保護タンパク質と呼ばれることが多いタンパク質 ヘビ毒いくつかの植物の有毒なタンパク質は、それらの仕事が体を損傷から保護することであるためです。

機能が非常に独特で、分類が難しいタンパク質があります。 たとえば、タンパク質モネリンは、 アフリカの植物は非常に甘い味で、肥満を防ぐために砂糖の代わりに使用できる無毒の物質として研究の対象となっています。 一部の南極の魚の血漿には、これらの魚の血液が凍結するのを防ぐ不凍液特性を持つタンパク質が含まれています。

タンパク質の人工合成。

ポリペプチド鎖につながるアミノ酸の凝縮は、よく研究されたプロセスです。 例えば、任意の１つのアミノ酸または酸の混合物の凝縮を実行し、ランダムな順序で交互に、同じ単位または異なる単位を含むポリマーをそれぞれ得ることが可能である。 このようなポリマーは、天然のポリペプチドとはほとんど類似しておらず、生物学的活性を持っていません。 主なタスクは、天然タンパク質のアミノ酸残基の配列を再現するために、厳密に定義され、事前に計画された順序でアミノ酸を接続することです。 アメリカの科学者ロバート・メリフィールドは、そのような問題を解決することを可能にする独自の方法を提案しました。 この方法の本質は、最初のアミノ酸が、アミノ酸の–COOH –基と結合できる反応性基を含む不溶性ポリマーゲルに結合することです。 クロロメチル基が導入された架橋ポリスチレンは、そのような高分子基板として採用された。 反応に使用されるアミノ酸がそれ自体と反応せず、H 2 N基が基質に結合しないように、この酸のアミノ基はかさばる置換基で事前にブロックされています[（C 4 H 9）3] 3 OS（O）グループ。 アミノ酸がポリマー支持体に結合した後、ブロッキング基が除去され、別のアミノ酸が反応混合物に導入され、ここで、Ｈ ２ Ｎ基も以前にブロックされている。 このようなシステムでは、最初のアミノ酸のH 2 N基と2番目の酸の-COOH基の相互作用のみが可能であり、これは触媒（ホスホニウム塩）の存在下で実行されます。 次に、スキーム全体が繰り返され、3番目のアミノ酸が導入されます（図28）。

米。 28。 ポリペプチド鎖の合成スキーム

最後のステップでは、得られたポリペプチド鎖をポリスチレン支持体から分離します。 現在、プロセス全体が自動化されており、説明されているスキームに従って動作する自動ペプチドシンセサイザーがあります。 この方法は、医学や医学で使用される多くのペプチドを合成するために使用されています 農業。 改良された類似体を入手することも可能でした 天然ペプチド選択的で強化されたアクションで。 ホルモンのインスリンやいくつかの酵素など、いくつかの小さなタンパク質が合成されています。

自然のプロセスをコピーするタンパク質合成の方法もあります：それらは受け取るように調整された核酸の断片を合成します 特定のタンパク質次に、これらのフラグメントは生体（たとえば、細菌）に挿入され、その後、体は目的のタンパク質の生成を開始します。 このようにして、到達が困難なタンパク質やペプチド、およびそれらの類似体が大量に得られるようになりました。

食物源としてのタンパク質。

生体内のタンパク質は常に元のアミノ酸に分解され（酵素の関与が不可欠）、一部のアミノ酸は他のアミノ酸に渡され、タンパク質は再び合成されます（酵素の関与もあります）。 体は絶えず自分自身を更新しています。 一部のタンパク質（皮膚のコラーゲン、髪の毛）は更新されず、体は継続的にそれらを失い、代わりに新しいタンパク質を合成します。 食物源としてのタンパク質は2つの主要な機能を果たします：それらは体に供給します 建設材料新しいタンパク質分子の合成のために、さらに、体にエネルギー（カロリー源）を供給します。

肉食性の哺乳類（人間を含む）は、植物性および動物性食品から必要なタンパク質を取得します。 食物から得られたタンパク質はどれも、変化しない形で体内に組み込まれていません。 消化管では、吸収されたすべてのタンパク質がアミノ酸に分解され、特定の生物に必要なタンパク質はすでにそれらから構築されていますが、残りの12は、そうでない場合は体内の8つの必須酸（表1）から合成できます十分な量の食物が供給されますが、必須の酸は必ず食物と一緒に供給されなければなりません。 システインの硫黄原子は、必須アミノ酸のメチオニンを含む体によって得られます。 たんぱく質の一部が分解され、生命維持に必要なエネルギーが放出され、そこに含まれる窒素が尿とともに体外に排出されます。 通常、人体は1日あたり25〜30 gのタンパク質を失います。したがって、 プロテインフード常に適切な量で存在する必要があります。 最小 毎日の要件たんぱく質は男性で37g、女性で29gですが、推奨摂取量はほぼ2倍です。 食品を評価する際には、タンパク質の品質を考慮することが重要です。 必須アミノ酸が存在しないか、含有量が少ない場合、タンパク質は価値が低いと見なされるため、そのようなタンパク質は大量に摂取する必要があります。 そのため、マメ科植物のタンパク質にはメチオニンがほとんど含まれておらず、小麦とトウモロコシのタンパク質にはリジンが少なくなっています（両方のアミノ酸が必須です）。 動物性タンパク質（コラーゲンを除く）は完全食品に分類されます。 すべての必須酸の完全なセットには、ミルクカゼインと、それから調製されたカッテージチーズとチーズが含まれているため、非常に厳しい場合は、菜食主義者の食事になります。 「乳製品不使用」では、必須アミノ酸を適切な量で体に供給するために、マメ科植物、ナッツ類、きのこの消費量を増やす必要があります。

合成アミノ酸やたんぱく質は食品としても使用されており、必須アミノ酸が少量含まれている飼料に添加されています。 石油炭化水素を処理および吸収できるバクテリアがあります。この場合、タンパク質を完全に合成するには、窒素含有化合物（アンモニアまたは硝酸塩）を供給する必要があります。 このようにして得られたタンパク質は、家畜や家禽の飼料として使用されます。 一連の酵素であるカルボヒドラーゼが動物飼料に添加されることが多く、分解が困難な炭水化物食品成分（穀物の細胞壁）の加水分解を触媒し、その結果、植物性食品がより完全に吸収されます。

ミハイル・レヴィツキー

タンパク質（第2条）

（タンパク質）、複雑な窒素含有化合物のクラス、生物の最も特徴的で重要な（核酸とともに）成分。 タンパク質は多くのさまざまな機能を果たします。 ほとんどのタンパク質は、触媒する酵素です 化学反応。 生理学的プロセスを調節する多くのホルモンもタンパク質です。 コラーゲンやケラチンなどの構造タンパク質は、骨組織、髪の毛、爪の主成分です。 筋肉の収縮性タンパク質は、化学エネルギーを使用して機械的仕事を行うことにより、長さを変える能力を持っています。 タンパク質は、有毒物質に結合して中和する抗体です。 外部の影響（光、匂い）に反応できるいくつかのタンパク質は、刺激を知覚する感覚器官の受容体として機能します。 細胞内および細胞膜上にある多くのタンパク質は、調節機能を果たします。

19世紀前半 多くの化学者、そしてその中でも主にJ. von Liebigは、タンパク質は特殊なクラスの窒素化合物であるという結論に徐々に到達しました。 「タンパク質」という名前（ギリシャのプロトから-最初のもの）は、1840年にオランダの化学者G.Mulderによって提案されました。

物理的特性

固体状態のタンパク質 白色、およびヘモグロビンなどの発色団（着色）基を持たない限り、溶液中では無色です。 さまざまなタンパク質の水への溶解度は大きく異なります。 また、pHや溶液中の塩の濃度によっても変化するため、あるタンパク質が他のタンパク質の存在下で選択的に沈殿する条件を選択できます。 この「塩析」法は、タンパク質の分離と精製に広く使用されています。 精製されたタンパク質は、しばしば溶液から結晶として沈殿します。

他の化合物と比較して、タンパク質の分子量は非常に大きく、数千から数百万ダルトンです。 したがって、超遠心分離中にタンパク質が沈殿し、さらに、 異なる速度。 タンパク質分子には正と負に帯電した基が存在するため、電場内では異なる速度で移動します。 これは、複雑な混合物から個々のタンパク質を分離するために使用される方法である電気泳動の基礎です。 タンパク質の精製もクロマトグラフィーによって行われます。

化学的特性

構造。

タンパク質はポリマーです。 繰り返しのモノマーユニットまたはサブユニットから鎖のように構築された分子。その役割はアルファアミノ酸によって果たされます。 一般式アミノ酸

ここで、Rは水素原子または有機基です。

タンパク質分子（ポリペプチド鎖）は、比較的少数のアミノ酸または数千のモノマー単位のみで構成されている場合があります。 鎖内のアミノ酸の接続は、それぞれが2つの異なる化学基（塩基性アミノ基NH2と酸性カルボキシル基COOH）を持っているために可能です。 これらのグループは両方とも炭素原子に結合しています。 あるアミノ酸のカルボキシル基は、別のアミノ酸のアミノ基とアミド（ペプチド）結合を形成できます。

このように2つのアミノ酸が接続された後、2番目のアミノ酸に3番目のアミノ酸を追加するなどして、鎖を延長できます。 上記の式からわかるように、ペプチド結合が形成されると、水分子が放出されます。 酸、アルカリ、またはタンパク質分解酵素の存在下では、反応は反対方向に進行します。ポリペプチド鎖は、水を加えるとアミノ酸に切断されます。 この反応は加水分解と呼ばれます。 加水分解は自然に進行し、アミノ酸をポリペプチド鎖に結合するにはエネルギーが必要です。

カルボキシル基とアミド基（またはそれに類似したイミド基-プロリンアミノ酸の場合）はすべてのアミノ酸に存在しますが、アミノ酸間の違いはその基の性質、つまり「側」によって決まります。鎖」は、上記の文字Rで示されています。側鎖の役割は、アミノ酸のグリシンのような水素原子と、ヒスチジンやトリプトファンのようなかさばるグループの1つによって果たすことができます。 一部の側鎖は化学的に不活性ですが、他の側鎖は非常に反応性があります。

何千もの異なるアミノ酸を合成することができ、自然界には多くの異なるアミノ酸が存在しますが、タンパク質合成に使用されるアミノ酸は、アラニン、アルギニン、アスパラギン、アスパラギン酸、バリン、ヒスチジン、グリシン、グルタミン、グルタミン酸の20種類のみです。酸、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、プロリン、セリン、チロシン、スレオニン、トリプトファン、フェニルアラニン、およびシステイン（タンパク質では、システインは二量体として存在する可能性があります-シスチン）。 確かに、いくつかのタンパク質には、定期的に発生する20に加えて他のアミノ酸がありますが、それらは、タンパク質に含まれた後にリストされた20のいずれかの修飾の結果として形成されます。

旋光度。

グリシンを除くすべてのアミノ酸は、α炭素原子に結合した4つの異なる基を持っています。 幾何学に関しては、4つの異なるグループを2つの方法で結合できます。したがって、鏡像のオブジェクトとして相互に関連する2つの可能な構成、または2つの異性体があります。 左手から右へのように。 一方の構成は左手または左手（L）と呼ばれ、もう一方の構成は右手または右手（D）と呼ばれます。これは、このような2つの異性体が偏光面の回転方向が異なるためです。 タンパク質にはL-アミノ酸のみが存在し（グリシンは例外です。4つのグループのうち2つが同じであるため、1つの形式でしか表現できません）、すべて光学活性を持っています（異性体が1つしかないため）。 D-アミノ酸は自然界ではまれです。 それらはいくつかの抗生物質とバクテリアの細胞壁に見られます。

アミノ酸の配列。

ポリペプチド鎖のアミノ酸はランダムに配置されているのではなく、一定の順序で配置されており、タンパク質の機能と特性を決定するのはこの順序です。 20種類のアミノ酸の順序を変えることで、アルファベットの文字からさまざまなテキストを作成できるのと同じように、膨大な数のさまざまなタンパク質を取得できます。

過去には、タンパク質のアミノ酸配列を決定するのに数年かかることがよくありました。 直接決定は、それを自動的に実行できるようにするデバイスが作成されていますが、依然としてかなり面倒な作業です。 通常、対応する遺伝子のヌクレオチド配列を決定し、そこからタンパク質のアミノ酸配列を導き出す方が簡単です。 現在までに、何百ものタンパク質のアミノ酸配列がすでに決定されています。 解読されたタンパク質の機能は通常知られており、これは、例えば悪性新生物で形成された同様のタンパク質の可能な機能を想像するのに役立ちます。

複雑なタンパク質。

アミノ酸だけからなるタンパク質は単純と呼ばれます。 しかし、多くの場合、アミノ酸ではない金属原子またはいくつかの化合物がポリペプチド鎖に結合しています。 このようなタンパク質は複合体と呼ばれます。 例はヘモグロビンです：それはそれに赤い色を与えそしてそれが酸素運搬体として機能することを可能にする鉄ポルフィリンを含んでいます。

ほとんどの複雑なタンパク質の名前には、結合したグループの性質が示されています。糖は糖タンパク質に、脂肪はリポタンパク質に存在します。 酵素の触媒活性が結合基に依存する場合、それは補欠分子族と呼ばれます。 多くの場合、一部のビタミンは補欠分子族の役割を果たすか、その一部です。 たとえば、網膜のタンパク質の1つに結合しているビタミンAは、光に対する感度を決定します。

三次構造。

重要なのは、タンパク質のアミノ酸配列（一次構造）ではなく、空間への配置方法です。 ポリペプチド鎖の全長に沿って、水素イオンは規則的な水素結合を形成し、それがらせん状または層状（二次構造）になります。 このようならせんと層の組み合わせから、次の順序のコンパクトな形、つまりタンパク質の三次構造が生じます。 鎖の単量体結合を保持する結合の周りで、小さな角度での回転が可能です。 したがって、純粋に幾何学的な観点から、任意のポリペプチド鎖の可能な構成の数は無限に多い。 実際には、各タンパク質は通常、そのアミノ酸配列によって決定される1つの構成でのみ存在します。 この構造は堅固ではなく、「呼吸」しているように見えます。特定の平均的な構成の周りで振動します。 チェーンは、解放されたばねが最小の自由エネルギーに対応する状態にのみ圧縮されるのと同じように、自由エネルギー（仕事をする能力）が最小になる構成に折りたたまれます。 多くの場合、鎖の一部は、2つのシステイン残基間のジスルフィド（–S–S–）結合によって他の部分にしっかりと結合しています。 これは、アミノ酸の中でシステインが特に重要な役割を果たす理由の一部です。

タンパク質の構造は非常に複雑であるため、アミノ酸配列がわかっていても、タンパク質の三次構造を計算することはまだできません。 しかし、タンパク質の結晶を得ることができれば、その三次構造はX線回折によって決定することができます。

構造タンパク質、収縮タンパク質、およびその他のいくつかのタンパク質では、鎖は細長く、わずかに折りたたまれたいくつかの鎖が並んでフィブリルを形成します。 次に、フィブリルはより大きな形成物、つまり繊維に折りたたまれます。 ただし、溶液中のほとんどのタンパク質は球状です。鎖は、ボールの毛糸のように球状に巻かれています。 この構成では、疎水性（「撥水性」）アミノ酸が小球の内部に隠れ、親水性（「水を引き付ける」）アミノ酸がその表面にあるため、自由エネルギーは最小限に抑えられます。

多くのタンパク質は、いくつかのポリペプチド鎖の複合体です。 この構造はタンパク質の四次構造と呼ばれます。 たとえば、ヘモグロビン分子は4つのサブユニットで構成されており、各サブユニットは球状タンパク質です。

構造タンパク質は、線形構成のため、引張強度が非常に高い繊維を形成しますが、球状構成により、タンパク質は他の化合物と特定の相互作用を起こすことができます。 鎖が正しく配置された小球の表面には、反応性の化学基が配置された特定の形状の空洞が現れます。 このタンパク質が酵素である場合、鍵が錠前に入るのと同じように、ある物質の別の、通常は小さい分子がそのような空洞に入ります。 この場合、分子の電子雲の構成は、空洞内にある化学基の影響を受けて変化し、これにより、分子は特定の方法で反応するようになります。 このようにして、酵素は反応を触媒します。 抗体分子には、さまざまな異物が結合して無害になる空洞もあります。 タンパク質と他の化合物との相互作用を説明する「キーアンドロック」モデルにより、酵素と抗体の特異性を理解することができます。 特定の化合物とのみ反応する能力。

さまざまな種類の生物のタンパク質。

異なる植物や動物種で同じ機能を果たし、したがって同じ名前を持つタンパク質も同様の構成を持っています。 ただし、アミノ酸配列が多少異なります。 種が共通の祖先から分岐するにつれて、特定の位置にあるいくつかのアミノ酸は、他のアミノ酸との突然変異によって置き換えられます。 遺伝性疾患を引き起こす有害な突然変異は自然淘汰によって破棄されますが、有益な、または少なくとも中立的な突然変異は保存することができます。 2つの生物種が互いに近いほど、それらのタンパク質に見られる違いは少なくなります。

一部のタンパク質は比較的急速に変化しますが、他のタンパク質は非常に保守的です。 後者には、例えば、ほとんどの生物に見られる呼吸酵素であるシトクロムcが含まれます。 人間とチンパンジーでは、そのアミノ酸配列は同一ですが、小麦のシトクロムcでは、アミノ酸の38％だけが異なることが判明しました。 人間とバクテリアを比較しても、バクテリアと人間の共通の祖先は約20億年前に地球に住んでいましたが、シトクロムとの類似性（ここでの違いはアミノ酸の65％に影響します）を見ることができます。 今日、アミノ酸配列の比較は、異なる生物間の進化的関係を反映する系統発生（系図）ツリーを構築するためによく使用されます。

変性。

合成されたタンパク質分子であるフォールディングは、独自の構成を獲得します。 ただし、この構成は、加熱、pHの変更、有機溶媒の作用、さらには気泡が表面に現れるまで溶液を単に攪拌することによっても破壊される可能性があります。 このように変化したタンパク質は変性と呼ばれます。 それはその生物学的活性を失い、通常は不溶性になります。 変性タンパク質のよく知られた例- ゆで卵またはホイップクリーム。 約100個のアミノ酸しか含まない小さなタンパク質は、再生することができます。 元の構成を再取得します。 しかし、ほとんどのタンパク質は、絡み合ったポリペプチド鎖の塊に単純に変換され、以前の構成を復元しません。

活性タンパク質を分離する際の主な問題の1つは、変性に対する極端な感受性です。 便利なアプリケーションタンパク質のこの特性は、食品の保存中に見られます。高温は微生物の酵素を不可逆的に変性させ、微生物は死にます。

タンパク質合成

タンパク質合成のために、生物はあるアミノ酸を別のアミノ酸に結合することができる酵素のシステムを持たなければなりません。 どのアミノ酸を接続するかを決定する情報源も必要です。 体内には数千種類のタンパク質があり、それぞれが平均して数百のアミノ酸で構成されているため、必要な情報は本当に膨大なものでなければなりません。 遺伝子を構成する核酸分子に（磁気テープに記録を保存するのと同じように）保存されます。

酵素活性化。

アミノ酸から合成されたポリペプチド鎖は、必ずしも最終的な形のタンパク質であるとは限りません。 多くの酵素は最初に不活性な前駆体として合成され、別の酵素が鎖の一端からいくつかのアミノ酸を除去した後にのみ活性になります。 トリプシンなどの消化酵素のいくつかは、この不活性な形で合成されます。 これらの酵素は、鎖の末端断片が除去された結果、消化管で活性化されます。 活性型の分子が2本の短鎖で構成されているホルモンインスリンは、いわゆる単鎖の形で合成されます。 プロインスリン。 次に、この鎖の中央部分が除去され、残りのフラグメントが互いに結合して、活性ホルモン分子を形成します。 複雑なタンパク質は、特定の化学基がタンパク質に結合した後にのみ形成され、この結合には酵素も必要になることがよくあります。

代謝循環。

炭素、窒素、または水素の放射性同位体で標識されたアミノ酸を動物に与えた後、標識はすぐにそのタンパク質に組み込まれます。 標識されたアミノ酸が体内に入るのをやめると、タンパク質の標識の量が減少し始めます。 これらの実験は、得られたタンパク質が寿命が尽きるまで体内に保存されないことを示しています。 いくつかの例外を除いて、それらはすべて動的な状態にあり、常にアミノ酸に分解されてから再合成されます。

一部のタンパク質は、細胞が死んで破壊されると分解します。 これは、たとえば、腸の内面に赤血球や上皮細胞が並んでいる場合など、常に発生します。 さらに、タンパク質の分解と再合成は生細胞でも起こります。 奇妙なことに、タンパク質の分解については、タンパク質の合成についてよりも知られていません。 しかし、明らかなことは、消化管でタンパク質をアミノ酸に分解する酵素と同様に、タンパク質分解酵素が分解に関与していることです。

さまざまなタンパク質の半減期は異なります-数時間から数ヶ月まで。 唯一の例外はコラーゲン分子です。 一度形成されると、それらは安定したままであり、更新または交換されません。 しかし、時間の経過とともに、それらの特性の一部、特に弾力性、変化があり、それらは更新されないため、皮膚のしわの出現など、特定の加齢に伴う変化がこれの結果です。

合成タンパク質。

化学者は長い間アミノ酸を重合する方法を学びましたが、アミノ酸はランダムに結合するため、そのような重合の生成物は天然のものとほとんど似ていません。 確かに、アミノ酸を特定の順序で組み合わせることが可能であり、これにより、いくつかの生物学的に活性なタンパク質、特にインスリンを得ることが可能になります。 このプロセスは非常に複雑であり、このようにして、分子に約100個のアミノ酸が含まれているタンパク質のみを取得することができます。 代わりに、所望のアミノ酸配列に対応する遺伝子のヌクレオチド配列を合成または単離し、次にこの遺伝子を細菌に導入することが好ましい。これは、複製によって多数の 希望する商品。 ただし、この方法には欠点もあります。

タンパク質と栄養

体内のタンパク質がアミノ酸に分解されると、これらのアミノ酸はタンパク質合成に再利用できます。 同時に、アミノ酸自体が腐敗しやすいため、十分に活用されていません。 成長、妊娠、および創傷治癒の間、タンパク質合成は分解を超えなければならないことも明らかです。 体は継続的にいくつかのタンパク質を失います。 これらは、髪、爪、皮膚の表層のタンパク質です。 したがって、タンパク質の合成のために、各生物は食物からアミノ酸を受け取らなければなりません。

アミノ酸の供給源。

緑の植物は、CO2、水、アンモニアまたは硝酸塩からタンパク質に含まれる20個のアミノ酸すべてを合成します。 多くのバクテリアは、砂糖（または同等のもの）と固定窒素の存在下でアミノ酸を合成することもできますが、砂糖は最終的には緑の植物から供給されます。 動物では、アミノ酸を合成する能力は限られています。 彼らは緑の植物や他の動物を食べることによってアミノ酸を取得します。 消化管では、吸収されたタンパク質がアミノ酸に分解され、後者が吸収され、特定の生物に特徴的なタンパク質がそれらから構築されます。 吸収されたタンパク質は、それ自体では体の構造に組み込まれていません。 唯一の例外は、多くの哺乳動物では、母体の抗体の一部が無傷で胎盤を通過して胎児循環に入り、母乳（特に反芻動物）を介して出生直後に新生児に移されることです。

タンパク質の必要性。

生命を維持するためには、体が食物から一定量のタンパク質を摂取しなければならないことは明らかです。 ただし、このニーズの大きさは、いくつかの要因によって異なります。 体はエネルギー（カロリー）の源として、そしてその構造を構築するための材料としての両方として食物を必要とします。 そもそもエネルギーの必要性です。 これは、食事に炭水化物と脂肪がほとんどない場合、食事タンパク質はそれ自体のタンパク質の合成ではなく、カロリー源として使用されることを意味します。 絶食が長引くと、あなた自身のタンパク質でさえ、エネルギー需要を満たすために費やされます。 食事に十分な炭水化物が含まれている場合は、タンパク質の摂取量を減らすことができます。

窒素バランス。

平均して約。 総タンパク質量の16％は窒素です。 タンパク質を構成するアミノ酸が分解されると、それらに含まれる窒素は、さまざまな窒素化合物の形で、尿中および（程度は少ないが）糞便中に体から排泄されます。 したがって、品質を評価するのに便利です タンパク質栄養窒素バランスなどの指標を使用します。 体内に取り込まれた窒素の量と1日あたりに排出される窒素の量の差（グラム単位）。 成人の通常の栄養状態では、これらの量は同じです。 成長中の生物では、排出される窒素の量は、入ってくる量よりも少なくなります。 バランスはプラスです。 食事にタンパク質が不足しているため、バランスはマイナスになります。 食事に十分なカロリーがあるが、タンパク質が完全に含まれていない場合、体はタンパク質を節約します。 同時に、タンパク質の代謝が遅くなり、タンパク質合成におけるアミノ酸の再利用が可能な限り効率的に進行します。 しかし、損失は避けられず、窒素化合物は依然として尿中および部分的に糞便中に排泄されます。 たんぱく質欠乏の間に体から1日あたりに排泄される窒素の量は、たんぱく質の毎日の不足の尺度として役立つことができます。 この欠乏に相当する量のタンパク質を食事に導入することにより、窒素バランスを回復することが可能であると考えるのは自然なことです。 ただし、そうではありません。 この量のタンパク質を受け取ると、体はアミノ酸の使用効率を低下させ始めるため、窒素バランスを回復するために追加のタンパク質が必要になります。

食事中のタンパク質の量が窒素バランスを維持するために必要な量を超えている場合、これによる害はないようです。 過剰なアミノ酸は単にエネルギー源として使用されます。 特に印象的な例は、窒素バランスを維持するために必要な量の約10倍の炭水化物と約10倍のタンパク質を消費するエスキモーです。 ただし、ほとんどの場合、タンパク質をエネルギー源として使用することは有益ではありません。これは、同じ量のタンパク質からよりも、特定の量の炭水化物からより多くのカロリーを得ることができるためです。 貧しい国では、人口は炭水化物から必要なカロリーを受け取り、最小限の量のタンパク質を消費します。

体が非タンパク質食品の形で必要なカロリー数を受け取る場合、窒素バランスを維持するタンパク質の最小量は約です。 1日あたり30g。 パン4枚またはミルク0.5リットルには、ほぼ同じ量のタンパク質が含まれています。 通常、わずかに多い量が最適と見なされます。 50〜70gを推奨。

必須アミノ酸。

これまで、タンパク質は全体として考えられてきました。 一方、タンパク質合成が行われるためには、必要なすべてのアミノ酸が体内に存在している必要があります。 動物の体自体が合成できるアミノ酸のいくつか。 それらは食事中に存在する必要がないため、交換可能と呼ばれます。一般に、窒素源としてのタンパク質の摂取が十分であることが重要です。 次に、非必須アミノ酸が不足すると、体は過剰に存在するアミノ酸を犠牲にしてそれらを合成することができます。 残りの「必須」アミノ酸は合成できず、食物と一緒に摂取する必要があります。 人間にとって不可欠なのは、バリン、ロイシン、イソロイシン、スレオニン、メチオニン、フェニルアラニン、トリプトファン、ヒスチジン、リジン、およびアルギニンです。 （アルギニンは体内で合成できますが、新生児や成長期の子供はアルギニンの生成量が不十分であるため、必須アミノ酸と見なされます。一方、成熟した年齢の人は、これらのアミノ酸の一部を食品から摂取します。オプションになる場合があります。）

この必須アミノ酸のリストは、他の脊椎動物や昆虫でもほぼ同じです。 タンパク質の栄養価は通常、成長中のラットにタンパク質を与え、動物の体重増加を監視することによって決定されます。

タンパク質の栄養価。

タンパク質の栄養価は、最も不足している必須アミノ酸によって決定されます。 これを例で説明しましょう。 私たちの体のタンパク質には、平均して約 2％トリプトファン（重量）。 食事に1％のトリプトファンを含む10gのタンパク質が含まれていて、他の必須アミノ酸が十分に含まれているとしましょう。 私たちの場合、この欠陥のあるタンパク質の10 gは、完全なタンパク質の5gに本質的に相当します。 残りの5gはエネルギー源としてのみ機能します。 なお、アミノ酸は実際には体内に蓄積されておらず、たんぱく質合成を行うためには、すべてのアミノ酸が同時に存在している必要があるため、必須アミノ酸の摂取による影響は、すべてが入った場合にのみ検出できます。同時に体。

ほとんどの動物性タンパク質の平均組成は人体のタンパク質の平均組成に近いため、肉、卵、牛乳、チーズなどの食品が豊富な食事であれば、アミノ酸欠乏症に直面する可能性はほとんどありません。 しかし、ゼラチン（コラーゲン変性の産物）など、必須アミノ酸をほとんど含まないタンパク質があります。 植物性タンパク質は、この意味ではゼラチンよりも優れていますが、必須アミノ酸も不足しています。 特にリジンとトリプトファンはほとんど含まれていません。 しかし、純粋な菜食主義の食事は、体に必須アミノ酸を提供するのに十分な量の植物性タンパク質をわずかに多く消費しない限り、決して不健康ではありません。 ほとんどのタンパク質は、種子の植物、特に小麦やさまざまなマメ科植物の種子に含まれています。 アスパラガスなどの若い芽もタンパク質が豊富です。

食事中の合成タンパク質。

トウモロコシタンパク質などの不完全なタンパク質に少量の合成必須アミノ酸またはそれらに富むタンパク質を加えることにより、後者の栄養価を大幅に高めることができます。 それにより、消費されるタンパク質の量が増加します。 別の可能性は、窒素源として硝酸塩またはアンモニアを添加して、石油炭化水素上でバクテリアまたは酵母を増殖させることです。 このようにして得られた微生物タンパク質は、家禽や家畜の飼料として使用することも、人間が直接消費することもできます。 3番目の広く使用されている方法は、反芻動物の生理機能を使用します。 反芻動物では、胃の最初の部分で、いわゆる。 ルーメンには、欠陥のある植物タンパク質をより完全な微生物タンパク質に変換する特殊な形態の細菌と原生動物があり、これらは消化と吸収の後、動物タンパク質に変わります。 安価な合成窒素含有化合物である尿素を家畜の飼料に加えることができます。 ルーメンに生息する微生物は、尿素窒素を使用して炭水化物（飼料中にはるかに多く含まれています）をタンパク質に変換します。 家畜飼料中の全窒素の約3分の1は尿素の形で発生する可能性があります。これは、本質的に、ある程度、化学タンパク質合成を意味します。

等電点

両性-タンパク質の酸塩基特性。

四次構造

多くのタンパク質は、同じまたは異なるアミノ酸組成を持つ可能性のあるいくつかのサブユニット（プロトマー）で構成されています。 この場合、タンパク質は 四次構造。 タンパク質には通常、偶数のサブユニットが含まれています：2、4、6。 相互作用は、イオン、水素結合、ファンデルワールス力によって発生します。 成人のヒトヘモグロビンHbAは、4つの同一のサブユニットで構成されています（ a 2 β 2).

四次構造は多くの生物学的利点を提供します：

a）遺伝物質の経済性があり、タンパク質の一次構造に関する情報が記録されている構造遺伝子とmRNAの長さが減少します。

b）サブユニットの交換を実行することが可能であり、これによりアクティビティを変更できます

条件の変化に関連する酵素（適応を実行するため）。 ヘモグロビン

新生児はタンパク質で構成されています（ a 2γ2）。 しかし、最初の数ヶ月間、構成は大人のようになります （および2β 2) .

8.4。 タンパク質の物理化学的性質

アミノ酸のようなタンパク質は両性化合物であり、緩衝特性を持っています。

タンパク質はに分けることができます 中性、酸性、塩基性.

中性タンパク質イオン化しやすい同数のグループが含まれています：酸性と塩基性。 このようなタンパク質の等電点は、pHが中性に近い環境にあります< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pIの場合、タンパク質は負に帯電した陰イオンになります。

NH3-タンパク質-COOH<-->+NH3-タンパク質-COO-<-->NH2-タンパク質-COO-

pH< pI水溶液 pH> pI

酸性タンパク質含む イオン化しやすい不均等な数の基：アミノ基よりも多くのカルボキシル基があります。 水溶液中では負電荷を帯び、溶液は酸性になります。 酸（H +）を加えると、タンパク質は最初に等電点に入り、次に過剰の酸で陽イオンに変わります。 アルカリ性の環境では、そのようなタンパク質は負に帯電しています（アミノ基の電荷が消えます）。

酸性タンパク質

NH3-タンパク質-COO-+H+ +NH3-タンパク質-COO-+H+ +NH3-タンパク質-COOH

| <--> | <--> |

COO-COOH COOH

水溶液のpH=p I pH< 円周率

酸を超えるタンパク質

正に帯電

アルカリ性環境の酸性タンパク質は負に帯電しています

NH3-タンパク質-COO-OH-NH2-タンパク質-COO-

| <--> |

COO-COO-

pH> pI

基本的なタンパク質含む イオン化しやすい不均等な数の基：カルボキシル基よりも多くのアミノ基があります。 水溶液中では正電荷を帯び、アルカリ性になります。 アルカリ（OH-）を加えると、タンパク質は最初に等電点に入り、次に過剰のアルカリで陰イオンに変わります。 酸性環境では、そのようなタンパク質は正に帯電しています（カルボキシル基の電荷が消えます）