Proteinlerin fizikokimyasal özellikleri. Proteinlerin yapısı, özellikleri ve fonksiyonları

Sincaplar birbirine peptit bağları (-CO-NH-) ile bağlanan a-amino asit kalıntılarından oluşan biyopolimerlerdir. Proteinler tüm canlı organizmaların hücrelerinin ve dokularının bir parçasıdır. Protein molekülleri çeşitli amino asitlerin 20 kalıntısını içerir.

Protein yapısı

Proteinler tükenmez bir yapıya sahiptir.

Birincil protein yapısı doğrusal bir polipeptit zincirindeki amino asit birimlerinin bir dizisidir.

İkincil yapı- bu, CO ve NH grupları arasındaki hidrojen bağları nedeniyle polipeptit zincirinin bükülmesi sonucu oluşan bir sarmalı andıran bir protein molekülünün uzamsal konfigürasyonudur.

Üçüncül yapı- bu, spiral şeklinde bükülmüş bir polipeptit zincirinin üstlendiği uzamsal konfigürasyondur.

Kuaterner yapı- Bunlar çeşitli protein makromoleküllerinden polimer oluşumlarıdır.

Fiziki ozellikleri

Proteinlerin gerçekleştirdiği özellikler çok çeşitlidir. Bazı proteinler suda çözünerek genellikle kolloidal çözeltiler oluşturur (örneğin yumurta akı); diğerleri seyreltik tuz çözeltilerinde çözünür; yine de diğerleri çözünmezdir (örneğin, kabuk dokularının proteinleri).

Kimyasal özellikler

Denatürasyon- etkisi altında proteinin ikincil, üçüncül yapısının tahrip edilmesi Çeşitli faktörler: sıcaklık, asitlerin etkisi, ağır metal tuzları, alkoller vb.

Dış faktörlerin (sıcaklık, mekanik stres, kimyasal maddelerin etkisi ve diğer faktörler) etkisi altında denatürasyon sırasında, protein makromolekülünün ikincil, üçüncül ve dördüncül yapılarında, yani doğal mekansal yapısında bir değişiklik meydana gelir. Proteinin birincil yapısı ve dolayısıyla kimyasal bileşimi değişmez. Fiziksel özellikler değişir: çözünürlük ve hidratlama yeteneği azalır, biyolojik aktivite kaybolur. Protein makromolekülünün şekli değişir ve agregasyon meydana gelir. Aynı zamanda bazı grupların aktivitesi artar, proteolitik enzimlerin proteinler üzerindeki etkisi kolaylaşır ve dolayısıyla daha kolay hidrolize olur.

Gıda teknolojisinde proteinlerin termal denatürasyonu özellikle pratik öneme sahiptir ve bunun derecesi sıcaklığa, ısıtma süresine ve neme bağlıdır. Gıda ham maddeleri, yarı mamul ürünler ve bazen de nihai ürünler için ısıl işlem rejimleri geliştirilirken bunun hatırlanması gerekir. Termal denatürasyon prosesleri bitkisel materyallerin ağartılmasında, tahılın kurutulmasında, ekmek pişirilmesinde ve makarna üretiminde özel bir rol oynar. Protein denatürasyonu aynı zamanda mekanik etkilerden de (basınç, sürtünme, çalkalama, ultrason) kaynaklanabilir. Protein denatürasyonu, kimyasal reaktiflerin (asitler, alkaliler, alkol, aseton) etkisinden kaynaklanır. Tüm bu teknikler gıda ve biyoteknolojide yaygın olarak kullanılmaktadır.

Proteinlere kalitatif reaksiyonlar:

a) Protein yandığında yanmış tüy gibi kokar.

b) Protein +HNO 3 → sarı renk

c) Protein çözeltisi + NaOH + CuSO 4 → mor renk

Hidroliz

Protein + H2O → amino asit karışımı

Proteinlerin doğadaki fonksiyonları:

· katalitik (enzimler);

· düzenleyici (hormonlar);

· yapısal (yün keratini, ipek fibroini, kollajen);

motor (aktin, miyozin);

taşıma (hemoglobin);

· yedek (kazein, yumurta albümini);

· koruyucu (immünoglobulinler), vb.

Hidrasyon

Hidrasyon süreci, suyun proteinler tarafından bağlanması anlamına gelir ve hidrofilik özellikler sergilerler: şişerler, kütleleri ve hacimleri artar. Proteinin şişmesine kısmi çözünmesi eşlik eder. Bireysel proteinlerin hidrofilikliği yapılarına bağlıdır. Bileşimde bulunan ve protein makromolekülünün yüzeyinde bulunan hidrofilik amid (–CO–NH–, peptid bağı), amin (NH2) ve karboksil (COOH) grupları, su moleküllerini çeker ve onları katı bir şekilde yüzeye yönlendirir. molekül. Protein globüllerini çevreleyen hidrasyon (sulu) kabuk, protein çözeltilerinin stabilitesini önler. İzoelektrik noktada, proteinler suyu bağlama yeteneği en az olanlardır; protein moleküllerinin etrafındaki hidrasyon kabuğu yok edilir, böylece büyük agregatlar oluşturmak üzere birleşirler. Protein moleküllerinin toplanması, etil alkol gibi belirli organik çözücüler kullanılarak dehidre edildiklerinde de meydana gelir. Bu proteinlerin çökelmesine yol açar. Ortamın pH'ı değiştiğinde protein makromolekülü yüklenir ve hidrasyon kapasitesi değişir.

Sınırlı şişme ile konsantre protein çözeltileri, jöle adı verilen karmaşık sistemler oluşturur. Jöleler akışkan değildir, elastiktir, plastisiteye sahiptir, belirli bir mekanik mukavemete sahiptir ve şekillerini koruyabilmektedir. Küresel proteinler tamamen hidratlanabilir, suda çözülebilir (örneğin süt proteinleri), düşük konsantrasyonlu çözeltiler oluşturabilir. Proteinlerin hidrofilik özellikleri biyolojide büyük öneme sahiptir ve Gıda endüstrisi. Esas olarak protein moleküllerinden oluşan çok hareketli bir jöle, hücrenin yarı sıvı içeriği olan sitoplazmadır. Yüksek oranda hidratlanmış jöle, buğday hamurundan izole edilen ham glutendir ve %65'e kadar su içerir. Buğday tanesinin, tahıl proteinlerinin ve unun ana kalitesi olan hidrofiliklik, tahılın depolanmasında, işlenmesinde ve fırınlanmasında büyük rol oynar. Unlu mamul üretiminde elde edilen hamur, suda şişmiş bir protein, nişasta taneleri içeren konsantre bir jöledir.

Köpüklenme

Köpürme işlemi, proteinlerin köpük adı verilen yüksek konsantrasyonlu sıvı-gaz ​​sistemleri oluşturma yeteneğidir. Proteinin köpürtücü ajan olduğu köpüğün stabilitesi sadece doğasına ve konsantrasyonuna değil aynı zamanda sıcaklığa da bağlıdır. Proteinler, şekerleme endüstrisinde (marshmallow, marshmallow, sufle) köpürtücü ajan olarak yaygın olarak kullanılmaktadır.Ekmeğin köpük yapısı vardır ve bu, tat özelliklerini etkiler.

Yanma

Proteinler nitrojen, karbondioksit ve suyun yanı sıra diğer bazı maddeleri üretmek için yanar. Yanmaya, yanmış tüylerin karakteristik kokusu eşlik eder.

Renk reaksiyonları.

• Ksantoprotein - bir protein molekülündeki aromatik ve heteroatomik döngülerin konsantre nitrik asit ile etkileşimi, sarı bir rengin ortaya çıkmasıyla birlikte meydana gelir;
• Biüret - proteinlerin zayıf alkali çözeltileri, Cu2+ iyonları ve polipeptitler arasında karmaşık bileşikler oluşturmak üzere bir bakır(II) sülfat çözeltisi ile etkileşime girer. Reaksiyona mor-mavi bir rengin görünümü eşlik eder;
• Proteinler kurşun tuzları varlığında alkali ile ısıtıldığında kükürt içeren siyah bir çökelti çöker.



Ve tüm organik bileşikler arasında yapı ve bileşim açısından en karmaşık olanlardan biridir.

Biyolojik rol proteinler son derece büyük: canlı hücrelerin protoplazmasının ve çekirdeklerinin büyük kısmını oluştururlar. Protein maddeleri tüm bitki ve hayvan organizmalarında bulunur. Doğadaki protein arzı, gezegenimizdeki toplam canlı madde miktarına göre değerlendirilebilir: proteinlerin kütlesi, kütlenin yaklaşık% 0,01'idir. yerkabuğu yani 10 16 ton.

Sincaplar Elementel bileşimleri bakımından karbonhidratlardan ve yağlardan farklıdırlar: karbon, hidrojen ve oksijenin yanı sıra nitrojen de içerirler. Ayrıca kalıcı ayrılmaz parça En önemli protein bileşikleri kükürttür ve bazı proteinler fosfor, demir ve iyot içerir.

Proteinlerin özellikleri

1. Suda farklı çözünürlük. Çözünür proteinler koloidal çözeltiler oluşturur.

2. Hidroliz - mineral asitlerin veya enzimlerin çözeltilerinin etkisi altında yıkım meydana gelir birincil protein yapısı ve bir amino asit karışımının oluşumu.

3. Denatürasyon- belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan uzamsal yapının kısmen veya tamamen yok edilmesi. Denatürasyon aşağıdakilerin etkisi altında oluşur:

• - Yüksek sıcaklık
• - asitlerin, alkalilerin ve konsantre tuz çözeltilerinin çözeltileri
• - ağır metal tuzlarının çözeltileri
• - bazı organik maddeler (formaldehit, fenol)
• - radyoaktif radyasyon

Protein yapısı

Protein yapısı 19. yüzyılda incelenmeye başlandı. 1888'de Rus biyokimyacı A.Ya.Danilevsky, proteinlerde bir amid bağının varlığını varsaydı. Bu fikir daha sonra Alman kimyager E. Fischer tarafından geliştirildi ve çalışmalarında deneysel olarak doğrulandı. O teklif etti polipeptit yapı teorisi sincap. Bu teoriye göre bir protein molekülü, birbirine bağlı bir uzun zincir veya birkaç polipeptit zincirinden oluşur. Bu zincirler çeşitli uzunluklarda olabilir.

Fischer kapsamlı deneysel çalışmalar yürüttü. polipeptitler. 15-18 amino asit içeren daha yüksek polipeptitler, amonyum sülfat (amonyum şap) ile çözeltilerden çökeltilir, yani karakteristik özellikler sergilerler. proteinler. Polipeptitlerin proteinlerle aynı enzimler tarafından parçalandığı, hayvan vücuduna verildiğinde proteinlerle aynı dönüşümlere uğradığı ve içindeki nitrojenin tamamının normal olarak üre (üre) şeklinde salındığı gösterilmiştir.

20. yüzyılda yapılan araştırmalar, organizasyonun çeşitli düzeylerinin olduğunu gösterdi. protein molekülü.

İnsan vücudunda binlerce farklı protein vardır ve bunların neredeyse tamamı standart 20 amino asitten oluşur. Bir protein molekülündeki amino asit kalıntılarının dizisine denir. Birincil yapı sincap. Proteinlerin özellikleri ve biyolojik fonksiyonları amino asit dizilimi ile belirlenir. Açıklığa kavuşturmak için çalışın birincil protein yapısı ilk kez Cambridge Üniversitesi'nde en basit proteinlerden birinin örneği kullanılarak gerçekleştirildi - insülin . 10 yıl boyunca İngiliz biyokimyacı F. Sanger bir analiz gerçekleştirdi insülin. Analiz sonucunda molekülün insülin iki polipeptit zincirinden oluşur ve 51 amino asit kalıntısı içerir. İnsülinin molar kütlesinin 5687 g/mol olduğunu ve kimyasal bileşiminin C 254 H 337 N 65 O 75 S 6 formülüne karşılık geldiğini buldu. Analiz, spesifik amino asit kalıntıları arasındaki peptit bağlarını seçici olarak hidrolize eden enzimler kullanılarak manuel olarak gerçekleştirildi.

Şu anda, tanımlamaya yönelik çalışmaların çoğu proteinlerin birincil yapısı otomatik. Enzimin birincil yapısı bu şekilde oluşmuştur lizozim.
Bir polipeptit zincirinin "katlanma" tipine ikincil yapı denir. En proteinler polipeptit zinciri, "uzatılmış bir yayı" ("A-helis" veya "A-yapısı" olarak adlandırılır) anımsatan bir spiral şeklinde sarılmıştır. İkincil yapının bir başka yaygın türü de katlanmış yaprak yapısıdır ("B-yapısı" olarak adlandırılır). Bu yüzden, ipek proteini - fibroin tam olarak bu yapıya sahiptir. Birbirine paralel olan ve hidrojen bağlarıyla bağlanan çok sayıda polipeptit zincirinden oluşur; bunların büyük bir kısmı ipeği çok esnek ve gergin kılar. Bütün bunlarla birlikte, molekülleri %100 “A-yapısına” veya “B-yapısına” sahip olan neredeyse hiç protein yoktur.

Fibroin proteini - doğal ipek proteini

Polipeptit zincirinin uzaysal konumuna proteinin üçüncül yapısı denir. Çoğu protein, molekülleri kürecikler halinde katlandığı için küresel olarak sınıflandırılır. Protein, farklı yüklü iyonlar (-COO - ve -NH3 +) arasındaki bağlar ve disülfit köprüleri nedeniyle bu formu korur. protein molekülü Hidrofobik hidrokarbon zincirleri küreciğin içinde ve hidrofilik olanlar dışarıda olacak şekilde katlanır.

Birkaç protein molekülünün tek bir makromolekülde birleştirilmesi yöntemine denir. dördüncül protein yapısı. Böyle bir proteinin çarpıcı bir örneği şu olabilir: hemoglobin. Örneğin yetişkin bir insan molekülü için hemoglobin 4 ayrı polipeptit zincirinden ve protein olmayan bir kısım olan hemden oluşur.

Proteinlerin özellikleri farklı yapılarını açıklar. Çoğu protein amorftur ve alkol, eter ve kloroformda çözünmez. Suda bazı proteinler koloidal bir çözelti oluşturacak şekilde çözünebilir. Birçok protein alkali çözeltilerde, bazıları tuz çözeltilerinde ve bazıları da seyreltik alkolde çözünür. Proteinlerin kristal durumu nadirdir: Örnekler arasında hintyağı, balkabağı ve kenevirde bulunan aleuron taneleri bulunur. Ayrıca kristalleşir albümin tavuk yumurtası ve hemoglobin kan içinde.

Protein hidrolizi

Asit veya alkalilerle kaynatıldığında ve enzimlerin etkisi altında proteinler daha basit kimyasal bileşiklere parçalanır ve dönüşüm zincirinin sonunda bir A-amino asit karışımı oluşur. Bu bölünmeye denir protein hidrolizi. Protein hidrolizi Büyük biyolojik öneme sahiptir: Bir hayvanın veya insanın midesine ve bağırsaklarına girdiğinde, protein, enzimlerin etkisiyle amino asitlere parçalanır. Ortaya çıkan amino asitler daha sonra enzimlerin etkisi altında tekrar proteinler oluşturur, ancak zaten belirli bir organizmanın özelliğidir!

Ürünlerde protein hidrolizi Amino asitlerin yanı sıra karbonhidratlar, fosforik asit ve pürin bazları da bulundu. Isıtma, tuz, asit ve alkali çözeltileri, radyasyon, sarsıntı gibi belirli faktörlerin etkisi altında, belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan uzamsal yapı bozulabilir. Denatürasyon geri döndürülebilir veya geri döndürülemez olabilir, ancak her durumda amino asit dizisi, yani birincil yapı değişmeden kalır. Denatürasyonun bir sonucu olarak protein, doğal biyolojik işlevlerini yerine getirmeyi bırakır.

Proteinler için, bunların tespit edilmesi için karakteristik olan belirli renk reaksiyonları bilinmektedir. Üre ısıtıldığında, alkali varlığında bir bakır sülfat çözeltisi ile mor bir renk veya proteine ​​​​evde gerçekleştirilebilen kalitatif bir reaksiyon veren biüre oluşur. Biüre reaksiyonu, bir amid grubu içeren maddeler tarafından üretilir ve bu grup, protein molekülünde bulunur. Ksantoprotein reaksiyonu, proteinin konsantre nitrik asitten sarıya dönmesidir. Bu reaksiyon, proteinde fenilanin ve tirozin gibi amino asitlerde bulunan bir benzen grubunun varlığını gösterir.

Sulu bir cıva nitrat ve nitröz asit çözeltisi ile kaynatıldığında protein kırmızı bir renk verir. Bu reaksiyon proteinde tirozin varlığını gösterir. Tirozin yokluğunda kırmızı renk oluşmaz.

Sincaplar- a-amino asit kalıntılarından oluşan yüksek molekül ağırlıklı organik bileşikler.

İÇİNDE protein bileşimi karbon, hidrojen, nitrojen, oksijen, kükürt içerir. Bazı proteinler fosfor, demir, çinko ve bakır içeren diğer moleküllerle kompleksler oluşturur.

Proteinlerin büyük bir moleküler ağırlığı vardır: yumurta albümini - 36.000, hemoglobin - 152.000, miyozin - 500.000 Karşılaştırma için: alkolün moleküler ağırlığı 46, asetik asit - 60, benzen - 78'dir.

Proteinlerin amino asit bileşimi

Sincaplar- monomerleri periyodik olmayan polimerler α-amino asitler. Tipik olarak 20 tip a-amino asit, protein monomerleri olarak adlandırılır, ancak bunların 170'den fazlası hücrelerde ve dokularda bulunur.

Amino asitlerin insan ve diğer hayvanların vücudunda sentezlenip sentezlenemeyeceğine bağlı olarak bunlar ayırt edilir: esansiyel olmayan amino asitler- sentezlenebilir; gerekli amino asitler- sentezlenemez. Esansiyel amino asitlerin vücuda gıda yoluyla sağlanması gerekir. Bitkiler her türlü amino asidi sentezler.

Amino asit bileşimine bağlı olarak, proteinler: tam- tüm amino asit setini içerir; arızalı- Bileşimlerinde bazı amino asitler eksiktir. Proteinler yalnızca amino asitlerden oluşuyorsa bunlara denir. basit. Proteinler, amino asitlere ek olarak amino asit olmayan bir bileşen (protez grup) içeriyorsa bunlara denir. karmaşık. Protez grubu metaller (metaloproteinler), karbonhidratlar (glikoproteinler), lipitler (lipoproteinler), nükleik asitler (nükleoproteinler) ile temsil edilebilir.

Tüm amino asitler içerir: 1) karboksil grubu (-COOH), 2) amino grubu (-NH2), 3) radikal veya R-grubu (molekülün geri kalanı). Radikalin yapısı farklı şekiller amino asitler - çeşitli. Amino asitlerin bileşiminde yer alan amino gruplarının ve karboksil gruplarının sayısına bağlı olarak bunlar ayırt edilir: nötr amino asitler bir karboksil grubuna ve bir amino grubuna sahip; temel amino asitler birden fazla amino grubuna sahip olan; asidik amino asitler birden fazla karboksil grubuna sahip olan.

Amino asitler amfoterik bileşiklerÇünkü çözeltide hem asit hem de baz gibi davranabilirler. Sulu çözeltilerde amino asitler farklı iyonik formlarda bulunur.

Peptit bağı

Peptitler- peptit bağlarıyla bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan organik maddeler.

Peptitlerin oluşumu, amino asitlerin yoğunlaşma reaksiyonunun bir sonucu olarak ortaya çıkar. Bir amino asidin amino grubu diğerinin karboksil grubuyla etkileşime girdiğinde aralarında kovalent bir nitrojen-karbon bağı oluşur. peptit. Peptitte yer alan amino asit kalıntılarının sayısına bağlı olarak, dipeptitler, tripeptitler, tetrapeptitler vesaire. Bir peptid bağının oluşumu birçok kez tekrarlanabilir. Bu oluşuma yol açar polipeptitler. Peptitin bir ucunda serbest bir amino grubu (N-terminali olarak adlandırılır), diğer ucunda ise serbest bir karboksil grubu (C-terminali olarak adlandırılır) bulunur.

Protein moleküllerinin mekansal organizasyonu

Proteinler tarafından belirli spesifik fonksiyonların performansı, moleküllerinin uzaysal konfigürasyonuna bağlıdır; buna ek olarak, hücrenin proteinleri katlanmamış bir formda, bir zincir şeklinde tutması enerji açısından elverişsizdir, bu nedenle polipeptit zincirleri katlanmaya uğrayarak bir katlanma elde eder. belirli üç boyutlu yapı veya konformasyon. 4 seviye var proteinlerin mekansal organizasyonu.

Birincil protein yapısı- protein molekülünü oluşturan polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının düzenlenme sırası. Amino asitler arasındaki bağ peptid bağıdır.

Bir protein molekülü yalnızca 10 amino asit kalıntısından oluşuyorsa bu sayı teorik olarak olası seçenekler Amino asitlerin değişim sırasına göre farklılık gösteren protein molekülleri - 10 20. 20 amino asit sayesinde onlardan çok daha çeşitli kombinasyonlar oluşturabilirsiniz. İnsan vücudunda hem birbirinden hem de diğer organizmaların proteinlerinden farklılık gösteren yaklaşık on bin farklı protein bulunmuştur.

Protein moleküllerinin özelliklerini ve uzaysal konfigürasyonunu belirleyen, protein molekülünün birincil yapısıdır. Bir polipeptit zincirinde yalnızca bir amino asidin diğeriyle değiştirilmesi, proteinin özelliklerinde ve işlevlerinde değişikliğe yol açar. Örneğin, hemoglobinin β-alt birimindeki altıncı glutamik amino asidin valinle değiştirilmesi, hemoglobin molekülünün bir bütün olarak ana işlevini - oksijen taşınmasını - yerine getirememesine yol açar; Bu gibi durumlarda kişide orak hücre anemisi adı verilen bir hastalık gelişir.

İkincil yapı- polipeptit zincirinin bir spiral şeklinde katlanmasını emretti (uzatılmış bir yay gibi görünüyor). Sarmalın dönüşleri, karboksil grupları ve amino grupları arasında ortaya çıkan hidrojen bağları ile güçlendirilir. Hidrojen bağlarının oluşumunda hemen hemen tüm CO ve NH grupları rol alır. Bunlar peptid olanlardan daha zayıftır ancak birçok kez tekrarlandığında bu konfigürasyona stabilite ve sağlamlık kazandırır. İkincil yapı düzeyinde proteinler vardır: fibroin (ipek, örümcek ağı), keratin (saç, tırnaklar), kollajen (tendonlar).

Üçüncül yapı- kimyasal bağların (hidrojen, iyonik, disülfür) oluşması ve amino asit kalıntılarının radikalleri arasında hidrofobik etkileşimlerin oluşması sonucu polipeptit zincirlerinin kürecikler halinde paketlenmesi. Üçüncül yapının oluşumundaki ana rol, hidrofilik-hidrofobik etkileşimler tarafından oynanır. Sulu çözeltilerde, hidrofobik radikaller kürecik içinde gruplanarak sudan saklanma eğilimindeyken, hidrofilik radikaller hidrasyonun (su dipolleriyle etkileşim) bir sonucu olarak molekülün yüzeyinde görünme eğilimindedir. Bazı proteinlerde üçüncül yapı, iki sistein kalıntısının kükürt atomları arasında oluşan disülfit kovalent bağları ile stabilize edilir. Üçüncül yapı seviyesinde enzimler, antikorlar ve bazı hormonlar bulunur.

Kuaterner yapı Molekülleri iki veya daha fazla kürecikten oluşan karmaşık proteinlerin karakteristiği. Alt birimler molekülde iyonik, hidrofobik ve elektrostatik etkileşimlerle tutulur. Bazen dördüncül bir yapının oluşumu sırasında alt birimler arasında disülfit bağları oluşur. Kuaterner yapıya sahip en çok çalışılan protein hemoglobin. İki a-alt birimi (141 amino asit kalıntısı) ve iki β-alt biriminden (146 amino asit kalıntısı) oluşur. Her alt birime demir içeren bir hem molekülü eşlik eder.

Herhangi bir nedenle proteinlerin uzaysal yapısı normalden saparsa, protein işlevlerini yerine getiremez. Örneğin “deli dana hastalığının” (süngerimsi ensefalopati) nedeni, sinir hücrelerinin yüzey proteinleri olan prionların anormal yapısıdır.

Proteinlerin özellikleri

Protein molekülünün amino asit bileşimi ve yapısı onu belirler özellikler. Proteinler, amino asit radikalleri tarafından belirlenen temel ve asidik özellikleri birleştirir: Bir proteindeki amino asitler ne kadar asidikse, asidik özellikleri de o kadar belirgin olur. H+ bağışlama ve ekleme yeteneği belirlendi proteinlerin tamponlayıcı özellikleri; En güçlü tamponlardan biri, kan pH'ını sabit bir seviyede tutan, kırmızı kan hücrelerinde bulunan hemoglobindir. Çözünür proteinler (fibrinojen) vardır ve mekanik işlevleri yerine getiren çözünmeyen proteinler (fibroin, keratin, kollajen) vardır. Kimyasal olarak aktif olan proteinler (enzimler) vardır, çeşitli çevre koşullarına dayanıklı, kimyasal olarak aktif olmayan proteinler ve son derece kararsız olan proteinler vardır.

Dış faktörler (ısı, ultraviyole radyasyon, ağır metaller ve tuzları, pH değişiklikleri, radyasyon, dehidrasyon)

protein molekülünün yapısal organizasyonunun bozulmasına neden olabilir. Belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan üç boyutlu konformasyonun kaybolması sürecine denir. denatürasyon. Denatürasyonun nedeni, belirli bir protein yapısını stabilize eden bağların kopmasıdır. Başlangıçta en zayıf bağlar kopar, koşullar katılaştıkça daha güçlü olanlar da kopar. Bu nedenle önce dördüncül, sonra üçüncül ve ikincil yapılar kaybolur. Mekansal konfigürasyondaki bir değişiklik, proteinin özelliklerinin değişmesine neden olur ve bunun sonucunda proteinin doğal biyolojik fonksiyonlarını yerine getirmesi imkansız hale gelir. Denatürasyona birincil yapının yıkımı eşlik etmiyorsa, o zaman olabilir. geri dönüşümlü Bu durumda proteinin konformasyon özelliğinin kendiliğinden iyileşmesi meydana gelir. Örneğin, membran reseptör proteinleri bu tür bir denatürasyona uğrar. Denatürasyondan sonra protein yapısını geri yükleme işlemine denir yeniden doğallaştırma. Proteinin uzaysal konfigürasyonunun restorasyonu mümkün değilse, denatürasyon denir. geri döndürülemez.

Proteinlerin fonksiyonları

İşlev	Örnekler ve açıklamalar
Yapı	Proteinler hücresel ve hücre dışı yapıların oluşumunda rol oynarlar: hücre zarlarının (lipoproteinler, glikoproteinler), saçın (keratin), tendonların (kollajen) vb. bir parçasıdırlar.
Ulaşım	Kan proteini hemoglobin oksijeni bağlar ve onu akciğerlerden tüm doku ve organlara taşır ve onlardan karbondioksiti akciğerlere aktarır; Hücre zarlarının bileşimi, belirli maddelerin ve iyonların hücreden dış ortama ve geriye aktif ve kesinlikle seçici olarak aktarılmasını sağlayan özel proteinler içerir.
Düzenleyici	Protein hormonları metabolik süreçlerin düzenlenmesinde rol alır. Örneğin insülin hormonu kan şekeri düzeylerini düzenler, glikojen sentezini destekler ve karbonhidratlardan yağ oluşumunu artırır.
Koruyucu	Yabancı proteinlerin veya mikroorganizmaların (antijenlerin) vücuda nüfuz etmesine yanıt olarak, özel proteinler oluşur - bunları bağlayabilen ve nötralize edebilen antikorlar. Fibrinojenden oluşan fibrin kanamanın durdurulmasına yardımcı olur.
Motor	Kasılma proteinleri aktin ve miyozin, çok hücreli hayvanlarda kas kasılmasını sağlar.
Sinyal	Hücrenin yüzey zarında, çevresel faktörlere tepki olarak üçüncül yapılarını değiştirebilen, böylece dış ortamdan sinyaller alıp hücreye komutlar iletebilen protein molekülleri bulunur.
Depolamak	Hayvanların vücudunda, yumurta albümini ve süt kazeini haricinde proteinler kural olarak depolanmaz. Ancak proteinler sayesinde bazı maddeler vücutta depolanabilir; örneğin hemoglobinin parçalanması sırasında demir vücuttan atılmaz, depolanır ve ferritin proteini ile kompleks oluşturur.
Enerji	1 g protein nihai ürüne parçalandığında 17,6 kJ açığa çıkar. İlk önce proteinler amino asitlere, ardından da son ürünlere (su, karbondioksit ve amonyak) ayrılır. Ancak proteinler ancak diğer kaynaklar (karbonhidratlar ve yağlar) tükendiğinde enerji kaynağı olarak kullanılır.
Katalitik	Proteinlerin en önemli işlevlerinden biri. Proteinler tarafından sağlanır - hücrelerde meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları hızlandıran enzimler. Örneğin ribuloz bifosfat karboksilaz, fotosentez sırasında CO2'nin sabitlenmesini katalize eder.

Enzimler

Enzimler, veya enzimler biyolojik katalizörler olan özel bir protein sınıfıdır. Enzimler sayesinde biyokimyasal reaksiyonlar çok büyük bir hızla gerçekleşir. Enzimatik reaksiyonların hızı, inorganik katalizörlerin katılımıyla meydana gelen reaksiyonların hızından on binlerce kat (ve bazen milyonlarca) daha yüksektir. Enzimin etki ettiği maddeye denir alt tabaka.

Enzimler küresel proteinlerdir, yapısal özellikler Enzimler basit ve karmaşık olmak üzere iki gruba ayrılabilir. Basit enzimler basit proteinlerdir, yani sadece amino asitlerden oluşur. Kompleks enzimler karmaşık proteinlerdir, yani Protein kısmına ek olarak, protein olmayan bir grup doğayı da içerirler - kofaktör. Bazı enzimler vitaminleri kofaktör olarak kullanır. Enzim molekülünde aktif merkez adı verilen özel bir kısım bulunur. Aktif merkez- enzimin küçük bir bölümü (üç ila on iki amino asit kalıntısı), burada substrat veya substratların bağlanması, bir enzim-substrat kompleksi oluşturur. Reaksiyonun tamamlanması üzerine enzim-substrat kompleksi, enzime ve reaksiyon ürününe/ürünlerine ayrışır. Bazı enzimler (aktif hariç) allosterik merkezler- enzim hız düzenleyicilerinin bağlı olduğu alanlar ( allosterik enzimler).

Enzimatik kataliz reaksiyonları şu şekilde karakterize edilir: 1) yüksek verimlilik, 2) katı seçicilik ve etki yönü, 3) substrat spesifikliği, 4) hassas ve hassas düzenleme. Enzimatik kataliz reaksiyonlarının substrat ve reaksiyon özgüllüğü, E. Fischer (1890) ve D. Koshland'ın (1959) hipotezleriyle açıklanmaktadır.

E. Fisher (anahtar kilidi hipotezi) enzimin aktif merkezinin ve substratın uzaysal konfigürasyonlarının birbirine tam olarak uyması gerektiğini öne sürdü. Substrat “anahtarla”, enzim ise “kilitle” karşılaştırılır.

D. Koshland (eldiven hipotezi) Substratın yapısı ile enzimin aktif merkezi arasındaki uzamsal yazışmanın yalnızca birbirleriyle etkileşime girdikleri anda yaratıldığını öne sürdü. Bu hipoteze aynı zamanda denir. uyarılmış yazışma hipotezi.

Enzimatik reaksiyonların hızı şunlara bağlıdır: 1) sıcaklık, 2) enzim konsantrasyonu, 3) substrat konsantrasyonu, 4) pH. Enzimlerin protein olması nedeniyle fizyolojik olarak normal şartlarda aktivitelerinin en yüksek olduğu vurgulanmalıdır.

Çoğu enzim yalnızca 0 ila 40°C arasındaki sıcaklıklarda çalışabilir. Bu limitler dahilinde sıcaklıktaki her 10 °C'lik artışla reaksiyon hızı yaklaşık 2 kat artar. 40 °C'nin üzerindeki sıcaklıklarda protein denatürasyona uğrar ve enzim aktivitesi azalır. Donmaya yakın sıcaklıklarda enzimler etkisiz hale gelir.

Substrat miktarı arttıkça enzimatik reaksiyonun hızı, substrat moleküllerinin sayısı enzim moleküllerinin sayısına eşit oluncaya kadar artar. Substrat miktarının daha da artmasıyla enzimin aktif merkezleri doymuş olduğundan hız artmayacaktır. Enzim konsantrasyonundaki bir artış, birim zamanda daha fazla sayıda substrat molekülünün dönüşüme uğraması nedeniyle katalitik aktivitenin artmasına neden olur.

Her enzim için maksimum aktivite sergilediği bir optimal pH değeri vardır (pepsin - 2,0, tükürük amilazı - 6,8, pankreatik lipaz - 9,0). Daha yüksek veya düşük değerler Enzimin pH aktivitesi azalır. PH'daki ani değişikliklerle enzim denatüre olur.

Allosterik enzimlerin hızı, allosterik merkezlere bağlanan maddeler tarafından düzenlenir. Bu maddeler bir reaksiyonu hızlandırıyorsa bunlara denir. aktivatörler, eğer yavaşlarlarsa - inhibitörler.

Enzimlerin sınıflandırılması

Katalizledikleri kimyasal dönüşümlerin türüne göre enzimler 6 sınıfa ayrılır:

1. oksiredüktazlar(hidrojen, oksijen veya elektron atomlarının bir maddeden diğerine transferi - dehidrojenaz),
2. transferazlar(metil, asil, fosfat veya amino grubunun bir maddeden diğerine transferi - transaminaz),
3. hidrolazlar(substrattan iki ürünün oluştuğu hidroliz reaksiyonları - amilaz, lipaz),
4. liyazlar(substrata hidrolitik olmayan ekleme veya ondan bir grup atomun ayrılması; bu durumda C-C, C-N, C-O, C-S bağları kırılabilir - dekarboksilaz),
5. izomerazlar(molekül içi yeniden düzenleme - izomeraz),
6. ligazlar(C-C, C-N, C-O, C-S bağlarının - sentetazın oluşması sonucu iki molekülün bağlanması).

Sınıflar sırasıyla alt sınıflara ve alt alt sınıflara bölünür. Mevcut uluslararası sınıflandırmada her enzimin, noktalarla ayrılmış dört sayıdan oluşan özel bir kodu vardır. Birinci sayı sınıftır, ikincisi alt sınıftır, üçüncüsü alt sınıftır, dördüncüsü bu alt sınıftaki enzimin seri numarasıdır, örneğin arginaz kodu 3.5.3.1'dir.

Git 2 numaralı dersler"Karbonhidratların ve lipitlerin yapısı ve fonksiyonları"

Git 4 numaralı dersler"Yapı ve işlevler nükleik asitler ATP"

Makalenin içeriği

PROTEİNLER (Madde 1)– her canlı organizmada bulunan bir biyolojik polimer sınıfı. Proteinlerin katılımıyla vücudun hayati fonksiyonlarını sağlayan ana süreçler gerçekleşir: solunum, sindirim, kas kasılması, sinir uyarılarının iletimi. Canlıların kemik dokusu, derisi, saçları ve azgın oluşumları proteinlerden oluşur. Çoğu memeli için vücudun büyümesi ve gelişmesi, gıda bileşeni olarak protein içeren gıdalar nedeniyle gerçekleşir. Proteinlerin vücuttaki rolü ve buna bağlı olarak yapıları çok çeşitlidir.

Protein bileşimi.

Tüm proteinler, zincirleri amino asit parçalarından oluşan polimerlerdir. Amino asitler, bileşimlerinde (ismine uygun olarak) bir NH2 amino grubu ve bir organik asidik grup içeren organik bileşiklerdir, yani. karboksil, COOH grubu. Mevcut amino asitlerin tüm çeşitliliğinden (teorik olarak olası amino asitlerin sayısı sınırsızdır), yalnızca amino grubu ile karboksil grubu arasında yalnızca bir karbon atomuna sahip olanlar protein oluşumuna katılır. Genel olarak proteinlerin oluşumunda rol oynayan amino asitler şu formülle temsil edilebilir: H2N–CH(R)–COOH. Karbon atomuna bağlı R grubu (amino ve karboksil grupları arasında bulunan), proteinleri oluşturan amino asitler arasındaki farkı belirler. Bu grup yalnızca karbon ve hidrojen atomlarından oluşabilir, ancak daha sıklıkla C ve H'ye ek olarak çeşitli fonksiyonel (daha fazla dönüşüm yapabilen) gruplar, örneğin HO-, H2N-, vb. içerir. Ayrıca var R = H olduğunda bir seçenek.

Canlıların organizmaları 100'den fazla farklı amino asit içerir, ancak hepsi proteinlerin yapımında kullanılmaz, yalnızca 20 tanesi "temel" olarak adlandırılır. Masada Şekil 1, adlarını (isimlerin çoğu tarihsel olarak geliştirilmiştir), yapısal formülü ve yaygın olarak kullanılan kısaltmayı göstermektedir. Tüm yapısal formüller tabloda ana amino asit parçası sağda olacak şekilde düzenlenmiştir.

Tablo 1. PROTEİNLERİN OLUŞUMUNDA KATILAN AMİNO ASİTLER

İsim	Yapı	Tanım
Glisin		GLI
alanin		ALA
VALİN		MİL
LÖSİN		LEI
İZOLÖSİN		ILE
SERİN		SER
TİREONİN		TR
SİSTEİN		BDT
METİYONİN		TANIŞMAK
LİZİN		LİZ
ARGİNİN		ARG
ASPARAGİK ASİT		ASN
ASPARAGİN		ASN
GLUTAMİK ASİT		GLU
GLUTAMİN		GLN
FENİLALANİN		SAÇ KURUTMA MAKİNESİ
tirozin		TIR
TRİPTOFAN		ÜÇ
HİSTİDİN		CBS
PROLİN		PRO
Uluslararası uygulamada, listelenen amino asitlerin Latince üç harfli veya tek harfli kısaltmalar kullanılarak kısaltılmış tanımı kabul edilir; örneğin, glisin - Gly veya G, alanin - Ala veya A.

Bu yirmi amino asit arasında (Tablo 1) yalnızca prolin, siklik fragmanın bir parçası olduğundan karboksil grubu COOH'nin yanında (NH2 yerine) bir NH grubu içerir.

Tabloya gri bir arka plan üzerinde yerleştirilen sekiz amino asit (valin, lösin, izolösin, treonin, metiyonin, lizin, fenilalanin ve triptofan) temel olarak adlandırılır, çünkü vücudun normal büyüme ve gelişme için bunları sürekli olarak proteinli gıdalardan alması gerekir.

Amino asitlerin sıralı bağlanması sonucu bir protein molekülü oluşurken, bir asidin karboksil grubu, komşu molekülün amino grubuyla etkileşime girerek bir peptit bağı –CO–NH– oluşmasına ve bir amino asidin salınmasına neden olur. bir su molekülü. İncirde. Şekil 1 alanin, valin ve glisinin sıralı bir kombinasyonunu göstermektedir.

Pirinç. 1 AMİNO ASİTLERİN SERİ BAĞLANTISI Bir protein molekülünün oluşumu sırasında. H2N'nin terminal amino grubundan COOH'nin terminal karboksil grubuna giden yol, polimer zincirinin ana yönü olarak seçildi.

Bir protein molekülünün yapısını kompakt bir şekilde tanımlamak için, polimer zincirinin oluşumunda rol oynayan amino asitlerin kısaltmaları (Tablo 1, üçüncü sütun) kullanılır. Şekil 2'de gösterilen molekülün parçası. 1 şu şekilde yazılır: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Protein molekülleri 50 ila 1500 amino asit kalıntısı içerir (daha kısa zincirlere polipeptitler denir). Bir proteinin bireyselliği, polimer zincirini oluşturan amino asitlerin dizisi ve daha az önemli olmayan, bunların zincir boyunca değişme sırası ile belirlenir. Örneğin insülin molekülü 51 amino asit kalıntısından (bu en kısa zincirli proteinlerden biridir) oluşur ve birbirine bağlı eşit olmayan uzunlukta iki paralel zincirden oluşur. Amino asit fragmanlarının değişim sırası Şekil 2'de gösterilmektedir. 2.

Pirinç. 2 İNSÜLİN MOLEKÜLÜ 51 amino asit kalıntısından oluşturulan aynı amino asitlerin parçaları, karşılık gelen bir arka plan rengiyle işaretlenmiştir. Zincirde bulunan amino asit sistein kalıntıları (kısaltılmış CIS), iki polimer molekülünü birbirine bağlayan veya bir zincir içinde köprüler oluşturan disülfit köprüleri –S-S- oluşturur.

Sistein amino asit molekülleri (Tablo 1), birbirleriyle etkileşime girerek disülfit köprüleri –S-S- oluşturan reaktif sülfhidrit grupları –SH içerir. Sisteinin protein dünyasındaki rolü özeldir, katılımıyla polimer protein molekülleri arasında çapraz bağlantılar oluşur.

Amino asitlerin bir polimer zincirine birleşimi, canlı bir organizmada nükleik asitlerin kontrolü altında meydana gelir; sıkı bir montaj düzeni sağlarlar ve polimer molekülünün sabit uzunluğunu düzenlerler ().

Proteinlerin yapısı.

Alternatif amino asit kalıntıları şeklinde sunulan protein molekülünün bileşimine (Şekil 2), proteinin birincil yapısı denir. Hidrojen bağları (), HN imino grupları ile polimer zincirinde bulunan karbonil grupları CO arasında ortaya çıkar, bunun sonucunda protein molekülü, ikincil yapı adı verilen belirli bir uzaysal şekil kazanır. Protein ikincil yapısının en yaygın türleri ikidir.

α-sarmal adı verilen ilk seçenek, tek bir polimer molekülü içindeki hidrojen bağları kullanılarak gerçekleştirilir. Molekülün bağ uzunlukları ve bağ açıları ile belirlenen geometrik parametreleri, aralarında H-N-C=O iki peptit fragmanının bulunduğu H-N ve C=O grupları için hidrojen bağlarının oluşumunu mümkün kılacak şekildedir (Şekil 3).

Şekil 2'de gösterilen polipeptit zincirinin bileşimi. 3, kısaltılmış haliyle aşağıdaki şekilde yazılmıştır:

H2N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Hidrojen bağlarının daraltıcı etkisinin bir sonucu olarak molekül, a-sarmal adı verilen bir spiral şeklini alır, polimer zincirini oluşturan atomların içinden geçen kavisli bir spiral şerit olarak tasvir edilir (Şekil 4).

Pirinç. 4 BİR PROTEİN MOLEKÜLÜNÜN 3 BOYUTLU MODELİα sarmalı şeklindedir. Hidrojen bağları yeşil noktalı çizgilerle gösterilmiştir. Sarmalın silindirik şekli belirli bir dönme açısında görülebilir (hidrojen atomları şekilde gösterilmemiştir). Tek tek atomların renklendirilmesi, karbon atomları için siyah, nitrojen için mavi, oksijen için kırmızı ve kükürt için kırmızıyı öneren uluslararası kurallara uygun olarak verilmiştir. sarı(Şekilde gösterilmeyen hidrojen atomları için beyaz önerilir; bu durumda yapının tamamı koyu bir arka planda gösterilmiştir).

İkincil yapının β-yapısı olarak adlandırılan başka bir versiyonu da hidrojen bağlarının katılımıyla oluşur, fark, paralel olarak yerleştirilmiş iki veya daha fazla polimer zincirinin H-N ve C=O gruplarının etkileşime girmesidir. Polipeptit zincirinin bir yönü olduğundan (Şekil 1), zincirlerin yönü çakıştığında (paralel β-yapısı, Şekil 5) veya zıt olduklarında (antiparalel β-yapısı, Şekil 6) seçenekler mümkündür.

Çeşitli bileşimlerdeki polimer zincirleri β yapısının oluşumuna katılabilirken polimer zincirini çerçeveleyen organik gruplar (Ph, CH2OH, vb.) çoğu durumda ikincil bir rol oynar; H-N ve C'nin göreceli konumu =O grupları belirleyicidir. Nispeten polimer olduğundan zincirler H-N ve C=O grupları farklı yönlere (şekilde yukarı ve aşağı) yönlendirilirse, üç veya daha fazla zincirin eş zamanlı etkileşimi mümkün hale gelir.

Şekil 2'deki ilk polipeptit zincirinin bileşimi. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

İkinci ve üçüncü zincirlerin bileşimi:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Şekil 2'de gösterilen polipeptit zincirlerinin bileşimi. 6, Şekil 2'dekiyle aynı. Şekil 5'te fark, ikinci zincirin ters (Şekil 5 ile karşılaştırıldığında) yöne sahip olmasıdır.

Belirli bir alandaki zincir parçası 180° döndürüldüğünde bir molekül içinde β yapısının oluşması mümkündür; bu durumda bir molekülün iki dalı zıt yönlere sahip olur ve bu da antiparalel bir β yapısının oluşmasına neden olur ( Şekil 7).

Şekil 2'de gösterilen yapı. 7, Şekil 2'de gösterilen düz bir görüntüde. 8 üç boyutlu model şeklinde. β-yapısının bölümleri genellikle polimer zincirini oluşturan atomların içinden geçen düz dalgalı bir şeritle basitçe gösterilir.

Birçok proteinin yapısı, tekli polipeptit zincirlerinin yanı sıra, a-sarmal ve şerit benzeri β-yapılar arasında değişmektedir. Polimer zincirindeki karşılıklı düzenlemeleri ve değişimlerine proteinin üçüncül yapısı denir.

Proteinlerin yapısını tasvir etmeye yönelik yöntemler aşağıda bitkisel protein krambin örneği kullanılarak gösterilmektedir. Genellikle yüzlerce amino asit parçası içeren proteinlerin yapısal formülleri karmaşık, hantal ve anlaşılması zordur, bu nedenle bazen basitleştirilmiş yapısal formüller kullanılır - kimyasal elementlerin sembolleri olmadan (Şekil 9, seçenek A), ancak aynı zamanda değerlik vuruşlarının rengini uluslararası kurallara uygun olarak korur (Şekil 4). Bu durumda formül düz bir şekilde değil, molekülün gerçek yapısına karşılık gelen uzamsal bir görüntüde sunulur. Bu yöntem, örneğin disülfür köprülerini (insülinde bulunanlara benzer, Şekil 2), zincirin yan çerçevesindeki fenil gruplarını vb. ayırt etmeye olanak tanır. Moleküllerin üç boyutlu modeller (toplar) biçimindeki görüntüsü çubuklarla bağlı) biraz daha açıktır (Şekil 9, seçenek B). Bununla birlikte, her iki yöntem de üçüncül yapının gösterilmesine izin vermez, bu nedenle Amerikalı biyofizikçi Jane Richardson, a-yapılarını spiral olarak bükülmüş şeritler biçiminde (bkz. Şekil 4), β-yapılarını düz dalgalı şeritler biçiminde (Şekil 4) göstermeyi önerdi. 8) ve bunları tek zincirlerle birleştirmek - ince demetler şeklinde, her yapı tipinin kendi rengi vardır. Bir proteinin üçüncül yapısını gösteren bu yöntem artık yaygın olarak kullanılmaktadır (Şekil 9, seçenek B). Bazen daha fazla bilgi için üçüncül yapı ve basitleştirilmiş yapısal formül birlikte gösterilir (Şekil 9, seçenek D). Richardson tarafından önerilen yöntemin modifikasyonları da vardır: α-helisler silindirler olarak gösterilir ve β-yapılar zincirin yönünü gösteren düz oklar şeklinde gösterilir (Şekil 9, seçenek E). Daha az yaygın olan bir yöntem ise tüm molekülün bir ip şeklinde tasvir edildiği, eşit olmayan yapıların farklı renklerle vurgulandığı ve disülfit köprülerinin sarı köprüler olarak gösterildiği yöntemdir (Şekil 9, seçenek E).

Algılama için en uygun olanı, üçüncül yapıyı tasvir ederken, proteinin yapısal özellikleri (amino asit parçaları, değişim sırası, hidrojen bağları) belirtilmediğinde ve tüm proteinlerin "detaylar" içerdiği varsayıldığında B seçeneğidir. ” yirmi amino asitten oluşan standart bir setten alınmıştır ( Tablo 1). Üçüncül bir yapıyı tasvir ederken asıl görev, ikincil yapıların mekansal düzenlemesini ve değişimini göstermektir.

Pirinç. 9 CRUMBIN PROTEİNİN YAPISINI TEMSİL ETMEK İÇİN FARKLI SEÇENEKLER.
A – mekansal görüntüdeki yapısal formül.
B – üç boyutlu model biçiminde yapı.
B – molekülün üçüncül yapısı.
D – A ve B seçeneklerinin birleşimi.
D – üçüncül yapının basitleştirilmiş görüntüsü.
E – disülfit köprülerine sahip üçüncül yapı.

Algılama için en uygun olanı, yapısal formülün ayrıntılarından arındırılmış hacimsel üçüncül yapıdır (seçenek B).

Üçüncül yapıya sahip bir protein molekülü, kural olarak, polar (elektrostatik) etkileşimler ve hidrojen bağlarından oluşan belirli bir konfigürasyonu alır. Sonuç olarak, molekül kompakt bir top şeklini alır - küresel proteinler (kürecikler, enlem. top) veya filamentli - fibriler proteinler (fibra, enlem. lif).

Küresel yapıya bir örnek protein albüminidir; albümin sınıfı tavuk yumurtası beyazını içerir. Albüminin polimer zinciri esas olarak alanin, aspartik asit, glisin ve sisteinden belirli bir sırayla dönüşümlü olarak birleştirilir. Üçüncül yapı, tek zincirlerle bağlanan a-helisleri içerir (Şekil 10).

Pirinç. 10 ALBÜMİNİN KÜRESEL YAPISI

Fibril yapıya bir örnek, protein fibroindir. Çok sayıda glisin, alanin ve serin kalıntısı içerirler (her ikinci amino asit kalıntısı glisindir); Sülfhidrit grupları içeren sistein kalıntısı yoktur. Doğal ipek ve örümcek ağlarının ana bileşeni olan fibroin, tek zincirlerle bağlanan β-yapılarını içerir (Şekil 11).

Pirinç. on bir FİBRİL PROTEİN FİBROİN

Belirli bir türde üçüncül bir yapı oluşturma olasılığı, proteinin birincil yapısının doğasında vardır, yani. amino asit kalıntılarının değişim sırasına göre önceden belirlenir. Bu tür kalıntıların belirli kümelerinden ağırlıklı olarak a-helisler ortaya çıkar (bu tür kümelerden oldukça fazla vardır), başka bir küme β-yapılarının ortaya çıkmasına yol açar, tek zincirler bileşimleriyle karakterize edilir.

Bazı protein molekülleri, üçüncül yapılarını korurken, hidrojen bağlarının yanı sıra polar etkileşimlerle bir arada tutulurken, büyük moleküller arası agregatlar halinde birleşebilirler. Bu tür oluşumlara proteinin dördüncül yapısı denir. Örneğin, esas olarak lösin, glutamik asit, aspartik asit ve histidinden (ferrisin, değişen miktarlarda 20 amino asit kalıntısının tamamını içerir) oluşan ferritin proteini, dört paralel a-helisinden oluşan üçüncül bir yapı oluşturur. Moleküller tek bir topluluk halinde birleştirildiğinde (Şekil 12), 24'e kadar ferritin molekülünü içerebilen dördüncül bir yapı oluşur.

Şekil 12 KÜRESEL PROTEİN FERRİTİNİN KUVATERNER YAPISININ OLUŞUMU

Supramoleküler oluşumların bir başka örneği de kolajenin yapısıdır. Zincirleri esas olarak glisinden oluşan, prolin ve lizin ile dönüşümlü bir fibriler proteindir. Yapı, paralel demetler halinde düzenlenmiş şerit şeklindeki β yapılarıyla dönüşümlü olarak tek zincirler, üçlü a-helisler içerir (Şekil 13).

Şekil 13 FİBRİL KOLAJEN PROTEİNİN SÜPRAMOLEKÜLER YAPISI

Proteinlerin kimyasal özellikleri.

Organik çözücülerin, bazı bakterilerin atık ürünlerinin (laktik asit fermantasyonu) etkisi altında veya sıcaklığın artmasıyla, birincil yapısına zarar vermeden ikincil ve üçüncül yapıların tahribatı meydana gelir, bunun sonucunda protein çözünürlüğünü kaybeder ve biyolojik aktivitesini kaybeder. Bu işleme denatürasyon denir, yani doğal özelliklerin kaybı, örneğin ekşi sütün kesilmesi, haşlanmış tavuk yumurtasının pıhtılaşmış beyazı. Yüksek sıcaklıklarda canlı organizmaların proteinleri (özellikle mikroorganizmalar) hızla denatüre olur. Bu tür proteinler biyolojik süreçlere katılamazlar, bunun sonucunda mikroorganizmalar ölür, dolayısıyla kaynatılmış (veya pastörize edilmiş) süt daha uzun süre muhafaza edilebilir.

Bir protein molekülünün polimer zincirini oluşturan H-N-C=O peptid bağları, asitlerin veya alkalilerin varlığında hidrolize edilir ve polimer zincirinin kırılmasına neden olur, bu da sonuçta orijinal amino asitlere yol açabilir. α-helislerin veya β-yapıların bir parçası olan peptid bağları, hidrolize ve çeşitli kimyasal etkilere karşı daha dirençlidir (tek zincirlerdeki aynı bağlarla karşılaştırıldığında). Protein molekülünün bileşen amino asitlerine daha hassas bir şekilde ayrılması, hidrazin H2N-NH2 kullanılarak susuz bir ortamda gerçekleştirilir, sonuncusu hariç tüm amino asit parçaları, parçayı içeren karboksilik asit hidrazitleri oluşturur. C(O)–HN–NH2 ( Şekil 14).

Pirinç. 14. POLİPEPTİT BÖLÜMÜ

Böyle bir analiz, belirli bir proteinin amino asit bileşimi hakkında bilgi sağlayabilir ancak bunların protein molekülündeki sırasını bilmek daha önemlidir. Bu amaçla yaygın olarak kullanılan yöntemlerden biri, fenil izotiyosiyanatın (FITC), alkali ortamda polipeptide bağlanan (amino grubunu içeren uçtan) polipeptit zinciri üzerindeki etkisi ve ortam asidik hale gelir, zincirden ayrılır ve bir amino asit parçasını da beraberinde alır (Şekil 15).

Pirinç. 15 POLİPEPTİTİN SIRALI BÖLÜNMESİ

Bu tür bir analiz için, protein molekülünü karboksil ucundan başlayarak bileşen bileşenlerine "parçalamaya" başlayan teknikler de dahil olmak üzere birçok özel teknik geliştirilmiştir.

S-S çapraz disülfid köprüleri (sistein kalıntılarının etkileşimi ile oluşur, Şekil 2 ve 9) yarılır ve çeşitli indirgeyici ajanların etkisiyle bunları HS gruplarına dönüştürür. Oksitleyici maddelerin (oksijen veya hidrojen peroksit) etkisi yine disülfür köprülerinin oluşumuna yol açar (Şekil 16).

Pirinç. 16. DİSÜLFİT KÖPRÜLERİNİN yarılması

Proteinlerde ek çapraz bağlantılar oluşturmak için amino ve karboksil gruplarının reaktivitesi kullanılır. Zincirin yan çerçevesinde yer alan amino gruplarına çeşitli etkileşimler - lizin, asparajin, lizin, prolin fragmanları - daha erişilebilirdir (Tablo 1). Bu tür amino grupları formaldehit ile etkileşime girdiğinde bir yoğunlaşma süreci meydana gelir ve çapraz köprüler –NH–CH2–NH– ortaya çıkar (Şekil 17).

Pirinç. 17 PROTEİN MOLEKÜLLERİ ARASINDA EK ÇAPRAZ KÖPRÜLERİN OLUŞTURULMASI.

Proteinin terminal karboksil grupları, bazı çok değerlikli metallerin (krom bileşikleri daha sık kullanılır) karmaşık bileşikleriyle reaksiyona girme yeteneğine sahiptir ve ayrıca çapraz bağlantılar da meydana gelir. Deri tabaklamada her iki işlem de kullanılmaktadır.

Proteinlerin vücuttaki rolü.

Proteinlerin vücuttaki rolü çeşitlidir.

Enzimler(fermentasyon enlem. – fermantasyon), diğer adları da enzimlerdir (en zumh Yunanca. - mayada) katalitik aktiviteye sahip proteinlerdir, biyokimyasal süreçlerin hızını binlerce kez artırabilirler. Enzimlerin etkisi altında, gıdanın kurucu bileşenleri: proteinler, yağlar ve karbonhidratlar, daha sonra belirli bir organizma türü için gerekli olan yeni makromoleküllerin sentezlendiği daha basit bileşiklere parçalanır. Enzimler ayrıca birçok biyokimyasal sentez sürecinde, örneğin proteinlerin sentezinde (bazı proteinler diğerlerinin sentezlenmesine yardımcı olur) rol alır.

Enzimler sadece yüksek verimli katalizörler değil aynı zamanda seçicidirler (reaksiyonu kesinlikle belirli bir yöne yönlendirirler). Onların varlığında reaksiyon, yan ürünler oluşmadan neredeyse %100 verimle ilerler ve koşullar ılımlıdır: normal Atmosfer basıncı ve yaşayan bir organizmanın sıcaklığı. Karşılaştırma için, bir katalizör - aktifleştirilmiş demir - varlığında hidrojen ve nitrojenden amonyak sentezi 400-500 ° C'de ve 30 MPa basınçta gerçekleştirilir, amonyak verimi döngü başına% 15-25'tir. Enzimler rakipsiz katalizörler olarak kabul edilir.

Enzimler üzerine yoğun araştırmalar 19. yüzyılın ortalarında başladı; şu anda 2000'den fazla farklı enzim incelenmiştir; bu, proteinlerin en çeşitli sınıfıdır.

Enzimlerin isimleri şu şekildedir: enzimin etkileşime girdiği reaktifin adına veya katalize edilen reaksiyonun adına -az sonu eklenir, örneğin arginaz, arginini ayrıştırır (Tablo 1), dekarboksilaz dekarboksilasyonu katalize eder, yani. CO2'nin karboksil grubundan çıkarılması:

– COOH → – CH + CO 2

Çoğu zaman, bir enzimin rolünü daha doğru bir şekilde belirtmek için, hem nesne hem de reaksiyonun türü, örneğin alkollerin dehidrojenasyonunu gerçekleştiren bir enzim olan alkol dehidrojenaz adında belirtilir.

Uzun zaman önce keşfedilen bazı enzimlerin tarihsel adı (-aza eki olmadan) korunmuştur; örneğin pepsin (pepsis, pepsis). Yunan. Sindirim) ve Tripsin (tripsis) Yunan. sıvılaşma), bu enzimler proteinleri parçalar.

Sistematikleştirme için, enzimler büyük sınıflar halinde birleştirilir, sınıflandırma reaksiyonun türüne göre yapılır, sınıflar genel prensibe göre adlandırılır - reaksiyonun adı ve sonu - aza. Bu sınıflardan bazıları aşağıda listelenmiştir.

Oksidoredüktazlar– redoks reaksiyonlarını katalize eden enzimler. Bu sınıfa dahil olan dehidrojenazlar proton transferini gerçekleştirir; örneğin alkol dehidrojenaz (ADH), alkolleri aldehitlere oksitler, daha sonra aldehitlerin karboksilik asitlere oksidasyonu aldehit dehidrojenazlar (ALDH) tarafından katalize edilir. Her iki süreç de vücutta etanolün asetik asite dönüşümü sırasında meydana gelir (Şekil 18).

Pirinç. 18 ETANOLÜN İKİ AŞAMALI OKSİDASYONU asetik asit

Narkotik etkiye sahip olan etanol değil, ara ürün asetaldehittir; ALDH enziminin aktivitesi ne kadar düşükse, ikinci aşama o kadar yavaş gerçekleşir - asetaldehitin asetik asite oksidasyonu ve yutulmasından kaynaklanan sarhoş edici etki o kadar uzun ve güçlüdür. etanol. Analiz, sarı ırk temsilcilerinin %80'inden fazlasının nispeten düşük ALDH aktivitesine sahip olduğunu ve bu nedenle belirgin şekilde daha şiddetli alkol toleransına sahip olduğunu gösterdi. ALDH'nin bu konjenital azalmış aktivitesinin nedeni, "zayıflamış" ALDH molekülündeki bazı glutamik asit kalıntılarının yerini lizin fragmanlarının almasıdır (Tablo 1).

Transferazlar– fonksiyonel grupların transferini katalize eden enzimler, örneğin transiminaz bir amino grubunun hareketini katalize eder.

Hidrolazlar- Hidrolizi katalize eden enzimler. Daha önce bahsedilen trypsin ve pepsin, peptit bağlarını hidrolize eder ve lipazlar, yağlardaki ester bağını parçalar:

–RC(O)OR 1 +H2O → –RC(O)OH + HOR 1

Liyazlar– Hidrolitik olarak gerçekleşmeyen reaksiyonları katalize eden enzimler; bu tür reaksiyonlar sonucunda C-C, C-O, C-N bağları kırılarak yeni bağlar oluşur. Dekarboksilaz enzimi bu sınıfa aittir.

İzomerazlar– izomerizasyonu katalize eden enzimler, örneğin maleik asidin fumarik asite dönüşümü (Şekil 19), bu cis - trans izomerizasyonunun bir örneğidir ().

Pirinç. 19. MALEİK ASİTİN İZOMERİZASYONU bir enzimin varlığında fumarik.

Enzimlerin çalışması gözlenir Genel prensip buna göre enzim ile hızlandırılmış reaksiyonun reaktifi arasında her zaman yapısal bir yazışma vardır. Enzim doktrininin kurucularından birinin mecazi ifadesine göre reaktif, enzime kilidin anahtarı gibi uyum sağlar. Bu bağlamda, her enzim belirli bir kimyasal reaksiyonu veya aynı tipteki reaksiyon grubunu katalize eder. Bazen bir enzim, örneğin üreaz (uron) gibi tek bir bileşiğe etki edebilir. Yunan. – idrar) yalnızca ürenin hidrolizini katalize eder:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = C02 + 2NH3

En ince seçicilik, optik olarak aktif antipodları (sol ve sağ elli izomerler) birbirinden ayıran enzimler tarafından sergilenir. L-arginaz yalnızca sola dönen arginin üzerinde etki eder ve sağa dönen izomeri etkilemez. L-laktat dehidrojenaz, yalnızca laktatlar (lactis) adı verilen laktik asidin levorotatuar esterleri üzerinde etki gösterir. enlem. süt), D-laktat dehidrojenaz ise yalnızca D-laktatları parçalar.

Enzimlerin çoğu bir tanesi üzerinde değil, bir grup ilgili bileşik üzerinde etki gösterir; örneğin, trypsin, lizin ve arginin tarafından oluşturulan peptit bağlarını parçalamayı "tercih eder" (Tablo 1).

Hidrolazlar gibi bazı enzimlerin katalitik özellikleri yalnızca protein molekülünün yapısı tarafından belirlenir; başka bir enzim sınıfı - oksidoredüktazlar (örneğin alkol dehidrojenaz) yalnızca protein olmayan moleküllerin varlığında aktif olabilir. bunlar - vitaminler, aktive edici iyonlar Mg, Ca, Zn, Mn ve nükleik asit parçaları (Şekil 20).

Pirinç. 20 ALKOL DEHİDROJENAZ MOLEKÜLÜ

Taşıma proteinleri, çeşitli molekülleri veya iyonları hücre zarları boyunca (hücrenin hem içinde hem de dışında) ve ayrıca bir organdan diğerine bağlar ve taşır.

Örneğin, kan akciğerlerden geçerken hemoglobin oksijeni bağlar ve onu vücudun çeşitli dokularına iletir; burada oksijen serbest bırakılır ve daha sonra gıda bileşenlerini oksitlemek için kullanılır; bu süreç bir enerji kaynağı olarak hizmet eder (bazen "yanma" terimi kullanılır). Vücuttaki besinlerin kullanılması).

Hemoglobin, protein kısmına ek olarak siklik molekül porfirin (porfirin) ile kompleks bir demir bileşiği içerir. Yunan. – mor), kanın kırmızı rengine neden olur. Oksijen taşıyıcısının rolünü oynayan bu komplekstir (Şekil 21, sol). Hemoglobinde, porfirin demir kompleksi protein molekülünün içinde bulunur ve polar etkileşimlerin yanı sıra proteinin bir parçası olan histidin içindeki nitrojen ile koordinasyon bağı yoluyla yerinde tutulur (Tablo 1). Hemoglobin tarafından taşınan O2 molekülü, histidinin bağlı olduğu tarafın karşısındaki demir atomuna bir koordinasyon bağı yoluyla bağlanır (Şekil 21, sağ).

Pirinç. 21 DEMİR KOMPLEKSİNİN YAPISI

Kompleksin yapısı sağda üç boyutlu bir model şeklinde gösterilmiştir. Kompleks, protein molekülünde Fe atomu ile proteinin bir parçası olan histidin içindeki N atomu arasındaki bir koordinasyon bağı (mavi noktalı çizgi) tarafından tutulur. Hemoglobin tarafından taşınan O2 molekülü, düzlemsel kompleksin karşı tarafındaki Fe atomuna koordineli olarak (kırmızı noktalı çizgi) bağlanmıştır.

Hemoglobin, üzerinde en çok çalışılan proteinlerden biridir; tek zincirlerle birbirine bağlanan a-helislerden oluşur ve dört demir kompleksi içerir. Dolayısıyla hemoglobin, dört oksijen molekülünü aynı anda taşımaya yarayan hacimli bir paket gibidir. Hemoglobinin şekli küresel proteinlere karşılık gelir (Şekil 22).

Pirinç. 22 HEMOGLOBİNİN GLOBÜLER FORMU

Hemoglobinin temel "avantajı", çeşitli doku ve organlara transfer sırasında oksijen eklenmesi ve ardından ortadan kaldırılmasının hızlı bir şekilde gerçekleşmesidir. Karbon monoksit, CO (karbon monoksit), hemoglobindeki Fe'ye daha hızlı bağlanır, ancak O2'den farklı olarak yok edilmesi zor bir kompleks oluşturur. Sonuç olarak, bu tür bir hemoglobin O2'yi bağlayamaz, bu da (büyük miktarlarda karbon monoksitin solunması durumunda) vücudun boğulma nedeniyle ölümüne yol açar.

Hemoglobinin ikinci işlevi, nefesle verilen CO2'nin transferidir, ancak karbondioksitin geçici olarak bağlanması sürecinde katılan demir atomu değil, proteinin H2N grubudur.

Proteinlerin "performansı" yapılarına bağlıdır; örneğin, hemoglobinin polipeptit zincirindeki glutamik asitin tek amino asit kalıntısının bir valin kalıntısıyla değiştirilmesi (nadir bir konjenital anomali), orak hücreli anemi adı verilen bir hastalığa yol açar.

Ayrıca yağları, glikozu ve amino asitleri bağlayabilen ve bunları hücrelerin hem içine hem de dışına taşıyabilen taşıma proteinleri de vardır.

Özel tipteki taşıma proteinleri, maddeleri kendileri taşımaz, ancak belirli maddeleri zardan (hücrenin dış duvarı) geçirerek bir "taşıma düzenleyicisi" işlevini yerine getirir. Bu tür proteinlere daha çok membran proteinleri denir. İçi boş bir silindir şeklindedirler ve membran duvarına gömülerek bazı polar moleküllerin veya iyonların hücreye hareketini sağlarlar. Bir membran proteininin bir örneği porindir (Şekil 23).

Pirinç. 23 PORİN PROTEİNİ

Gıda ve depolama proteinleri, adından da anlaşılacağı gibi, çoğunlukla bitki ve hayvan embriyoları için ve ayrıca genç organizmaların gelişiminin ilk aşamalarında iç beslenme kaynağı olarak hizmet eder. Besin proteinleri arasında yumurta beyazının ana bileşeni olan albümin (Şekil 10) ve sütün ana proteini olan kazein bulunur. Pepsin enziminin etkisi altında kazein midede pıhtılaşır, bu da sindirim sisteminde tutulmasını ve etkili emilimini sağlar. Kazein vücudun ihtiyaç duyduğu tüm amino asitlerin parçalarını içerir.

Hayvan dokularında bulunan ferritin (Şekil 12) demir iyonları içerir.

Depolama proteinleri ayrıca bileşim ve yapı olarak hemoglobine benzer olan miyoglobini de içerir. Miyoglobin esas olarak kaslarda yoğunlaşır, asıl rolü hemoglobinin verdiği oksijeni depolamaktır. Hızlı bir şekilde oksijenle doyurulur (hemoglobinden çok daha hızlı) ve ardından yavaş yavaş onu çeşitli dokulara aktarır.

Yapısal proteinler koruyucu bir işlev (cilt) veya destekleyici bir işlev gerçekleştirir; vücudu tek bir bütün halinde tutar ve ona güç verir (kıkırdak ve tendonlar). Ana bileşenleri, hayvan dünyasında memelilerin vücudundaki en yaygın protein olan ve toplam protein kütlesinin neredeyse% 30'unu oluşturan fibriler protein kollajenidir (Şekil 11). Kolajen yüksek gerilme mukavemetine sahiptir (derinin mukavemeti bilinmektedir), ancak cilt kollajenindeki çapraz bağların düşük içeriği nedeniyle hayvan derileri, çeşitli ürünlerin üretiminde ham formda çok az kullanılır. Derinin suda şişmesini, kuruma sırasında büzülmesini azaltmak, ayrıca sulu halde mukavemeti arttırmak ve kolajendeki elastikiyeti arttırmak için ek çapraz bağlantılar oluşturulur (Şekil 15a), buna deri tabaklama işlemi denir. .

Canlılarda organizmanın büyümesi ve gelişmesi sırasında ortaya çıkan kolajen molekülleri yenilenmez ve yerini yeni sentezlenenler almaz. Vücut yaşlandıkça kollajendeki çapraz bağların sayısı artar, bu da elastikiyetinin azalmasına neden olur ve yenilenme gerçekleşmediği için yaşa bağlı değişiklikler ortaya çıkar - kıkırdak ve tendonların kırılganlığında bir artış ve görünüm ciltteki kırışıklıklardan.

Eklem bağları, iki boyutta kolayca esneyen yapısal bir protein olan elastin içerir. Bazı böceklerin kanatlarının menteşe noktalarında bulunan resilin proteini en fazla esnekliğe sahiptir.

Azgın oluşumlar - esas olarak keratin proteininden oluşan saç, tırnaklar, tüyler (Şekil 24). Başlıca farkı, yünlü kumaşların yanı sıra saça yüksek esneklik (deformasyondan sonra orijinal şeklini geri kazanma yeteneği) veren disülfür köprüleri oluşturan sistein kalıntılarının gözle görülür içeriğidir.

Pirinç. 24. FİBRİL PROTEİN KERATİN PARÇASI

Bir keratin nesnesinin şeklini geri dönülemez şekilde değiştirmek için, öncelikle bir indirgeyici madde kullanarak disülfit köprülerini yok etmelisiniz, yeni üniforma ve daha sonra oksitleyici bir madde kullanarak tekrar disülfür köprüleri oluşturun (Şekil 16), örneğin perma kılı tam olarak bu şekilde yapılır.

Keratindeki sistein kalıntılarının içeriğinde bir artış ve buna bağlı olarak disülfit köprülerinin sayısındaki artışla, deforme olma yeteneği ortadan kalkar, ancak yüksek mukavemet ortaya çıkar (toynaklıların ve kaplumbağa kabuklarının boynuzları% 18'e kadar sistein içerir) Fragmanlar). Memeli vücudu 30'a kadar farklı türde keratin içerir.

İpekböceği tırtıllarının kozayı kıvırırken ve örümceklerin ağı örerken salgıladığı, keratinle ilgili fibroin fibril proteini, yalnızca tek zincirlerle bağlanan β-yapılarını içerir (Şekil 11). Keratinden farklı olarak, fibroin çapraz disülfür köprülerine sahip değildir ve çekme mukavemeti oldukça yüksektir (bazı ağ numunelerinin birim kesit başına mukavemeti çelik kablolarınkinden daha yüksektir). Çapraz bağların olmaması nedeniyle fibroin elastik değildir (yünlü kumaşların neredeyse kırışmaya dayanıklı olduğu, ipek kumaşların ise kolayca kırıştığı bilinmektedir).

Düzenleyici proteinler.

Daha çok adı verilen düzenleyici proteinler, çeşitli fizyolojik süreçlerde rol oynar. Örneğin insülin hormonu (Şekil 25), disülfit köprüleriyle birbirine bağlanan iki a zincirinden oluşur. İnsülin, glikozu içeren metabolik süreçleri düzenler; yokluğu diyabete yol açar.

Pirinç. 25 PROTEİN İNSÜLİN

Beynin hipofiz bezi vücudun büyümesini düzenleyen bir hormonu sentezler. Vücutta çeşitli enzimlerin biyosentezini kontrol eden düzenleyici proteinler vardır.

Kasılma ve motor proteinleri vücuda, özellikle kaslara kasılma, şekil değiştirme ve hareket etme yeteneği verir. Kaslarda bulunan tüm proteinlerin kütlesinin %40'ı miyozindir (mys, myos, Yunan. - kas). Molekülünde hem fibriler hem de küresel kısımlar bulunur (Şekil 26).

Pirinç. 26 Miyozin molekülü

Bu tür moleküller, 300-400 molekül içeren büyük agregatlar halinde birleşir.

Kas liflerini çevreleyen boşlukta kalsiyum iyonlarının konsantrasyonu değiştiğinde, moleküllerin yapısında geri dönüşümlü bir değişiklik meydana gelir - tek tek parçaların değerlik bağları etrafında dönmesi nedeniyle zincirin şeklinde bir değişiklik. Bu, kasların kasılmasına ve gevşemesine yol açar; kalsiyum iyonlarının konsantrasyonunu değiştirme sinyali, kas liflerindeki sinir uçlarından gelir. Yapay kas kasılmasına elektriksel uyarıların etkisi neden olabilir, bu da kalsiyum iyonlarının konsantrasyonunda keskin bir değişikliğe yol açar; kalp kasının uyarılması, kalp fonksiyonunun yeniden sağlanmasına dayanır.

Koruyucu proteinler, vücudun saldıran bakterilerin, virüslerin istilasından ve yabancı proteinlerin (yabancı cisimlerin genel adı antijenlerdir) nüfuzundan korunmasına yardımcı olur. Koruyucu proteinlerin rolü immünoglobulinler tarafından gerçekleştirilir (başka bir adı da antikorlardır), vücuda giren antijenleri tanır ve onlara sıkı bir şekilde bağlanır. İnsanlar da dahil olmak üzere memelilerin vücudunda beş sınıf immünoglobulin vardır: M, G, A, D ve E, adından da anlaşılacağı gibi yapıları küreseldir, ayrıca hepsi benzer şekilde inşa edilmiştir. Antikorların moleküler organizasyonu, G sınıfı immünoglobulin örneği kullanılarak aşağıda gösterilmiştir (Şekil 27). Molekül, üç S-S disülfit köprüsüyle bağlanan dört polipeptit zinciri içerir (bunlar, Şekil 27'de kalınlaştırılmış valans bağları ve büyük S sembolleriyle gösterilmiştir), ayrıca her polimer zinciri, zincir içi disülfür köprüleri içerir. İki büyük polimer zinciri (mavi renkte) 400-600 amino asit kalıntısı içerir. Diğer iki zincir (yeşil) neredeyse yarısı uzunluktadır ve yaklaşık 220 amino asit kalıntısı içerir. Dört zincirin tamamı, terminal H2N gruplarının aynı yöne yönlendirileceği şekilde düzenlenmiştir.

Pirinç. 27 İMMÜNOGLOBÜLİN YAPISININ ŞEMATİK GÖSTERİMİ

Vücut yabancı bir protein (antijen) ile temasa girdikten sonra, bağışıklık sistemi hücreleri kan serumunda biriken immünoglobulinler (antikorlar) üretmeye başlar. İlk aşamada ana iş, H2N terminalini içeren zincirlerin bölümleri tarafından gerçekleştirilir (Şekil 27'de karşılık gelen bölümler açık mavi ve açık yeşil ile işaretlenmiştir). Bunlar antijen yakalama alanlarıdır. İmmünoglobulin sentezi sırasında, bu alanlar, yapıları ve konfigürasyonları yaklaşan antijenin yapısına maksimum düzeyde karşılık gelecek şekilde oluşturulur (bir kilidin anahtarı gibi, enzimler gibi, ancak bu durumda görevler farklıdır). Böylece, her antijen için, bir bağışıklık tepkisi olarak kesinlikle bireysel bir antikor yaratılır. Bilinen hiçbir protein, immünglobülinlerin yanı sıra dış etkenlere bağlı olarak yapısını bu kadar "plastik" şekilde değiştiremez. Enzimler, reaktifle yapısal uyum problemini farklı bir şekilde çözer - çeşitli enzimlerden oluşan devasa bir setin yardımıyla, tüm olası durumları dikkate alır ve immünoglobulinler her seferinde "çalışma aracını" yeniden oluşturur. Ayrıca, immünoglobulinin menteşe bölgesi (Şekil 27), iki yakalama alanına bir miktar bağımsız hareketlilik sağlar; sonuç olarak immünoglobulin molekülü, güvenli bir şekilde bağlanmak için antijende yakalama için en uygun iki bölgeyi aynı anda "bulabilir". düzeltin, bu bir kabuklu yaratığın hareketlerini anımsatıyor.

Daha sonra, vücudun bağışıklık sisteminin sıralı reaksiyonları zinciri aktive edilir, diğer sınıfların immünoglobulinleri bağlanır, bunun sonucunda yabancı protein devre dışı bırakılır ve ardından antijen (yabancı mikroorganizma veya toksin) yok edilir ve uzaklaştırılır.

Antijenle temastan sonra, maksimum immünoglobulin konsantrasyonuna (antijenin doğasına ve organizmanın bireysel özelliklerine bağlı olarak) birkaç saat içinde (bazen birkaç gün) ulaşılır. Vücut bu tür bir temasın hafızasını korur ve aynı antijenin tekrarlanan saldırısıyla immünoglobulinler kan serumunda çok daha hızlı ve daha büyük miktarlarda birikir - kazanılmış bağışıklık oluşur.

Yukarıdaki protein sınıflandırması biraz keyfidir, örneğin koruyucu proteinler arasında adı geçen trombin proteini, esasen peptid bağlarının hidrolizini katalize eden, yani proteaz sınıfına ait bir enzimdir.

Koruyucu proteinler genellikle proteinleri içerir yılan zehiri ve bazı bitkilerin toksik proteinleri, çünkü görevleri vücudu hasardan korumaktır.

İşlevleri o kadar benzersiz olan proteinler vardır ki sınıflandırılmaları zordur. Örneğin, bir Afrika bitkisinde bulunan monellin proteininin tadı çok tatlıdır ve obeziteyi önlemek için şeker yerine kullanılabilecek toksik olmayan bir madde olarak incelenmiştir. Bazı Antarktika balıklarının kan plazması, bu balıkların kanının donmasını önleyen antifriz özelliğine sahip proteinler içerir.

Yapay protein sentezi.

Bir polipeptit zincirine yol açan amino asitlerin yoğunlaşması, iyi çalışılmış bir süreçtir. Örneğin, herhangi bir amino asidin veya asit karışımının yoğunlaştırılmasını gerçekleştirmek ve buna göre aynı birimleri veya rastgele sırayla değişen farklı birimleri içeren bir polimer elde etmek mümkündür. Bu tür polimerler doğal polipeptitlere çok az benzerlik gösterir ve biyolojik aktiviteye sahip değildir. Ana görev, doğal proteinlerdeki amino asit kalıntılarının dizisini yeniden üretmek için amino asitleri kesin olarak tanımlanmış, önceden belirlenmiş bir sırayla birleştirmektir. Amerikalı bilim adamı Robert Merrifield, bu sorunu çözmeyi mümkün kılan orijinal bir yöntem önerdi. Yöntemin özü, ilk amino asidin, amino asidin –COOH – gruplarıyla birleşebilen reaktif gruplar içeren, çözünmeyen bir polimer jele bağlanmasıdır. Böyle bir polimer substrat olarak içine klorometil gruplarının eklendiği çapraz bağlı polistiren alındı. Reaksiyon için alınan amino asidin kendisiyle reaksiyona girmesini ve H 2 N grubunun substrata bağlanmasını önlemek için öncelikle bu asidin amino grubu hacimli bir substituent [(C 4 H 9) 3 ] ile bloke edilir. 3 OS (O) grubu. Amino asit polimer desteğine bağlandıktan sonra, bloke edici grup çıkarılır ve reaksiyon karışımına, yine önceden bloke edilmiş bir H2N grubuna sahip olan başka bir amino asit eklenir. Böyle bir sistemde, katalizörlerin (fosfonyum tuzları) varlığında gerçekleştirilen, yalnızca birinci amino asidin H2N grubu ile ikinci asidin -COOH grubunun etkileşimi mümkündür. Daha sonra, üçüncü amino asidin eklenmesiyle tüm şema tekrarlanır (Şekil 28).

Pirinç. 28. POLİPEPTİT ZİNCİRLERİNİN SENTEZİ ŞEMASI

Son aşamada ortaya çıkan polipeptit zincirleri polistiren destekten ayrılır. Artık tüm süreç otomatikleştirildi, açıklanan şemaya göre çalışan otomatik peptit sentezleyiciler var. Bu yöntem tıpta kullanılan birçok peptidin sentezlenmesinde kullanılmıştır ve tarım. Seçici ve arttırılmış etkilere sahip doğal peptidlerin geliştirilmiş analoglarının elde edilmesi de mümkün olmuştur. İnsülin hormonu ve bazı enzimler gibi bazı küçük proteinler sentezlenir.

Ayrıca doğal süreçleri kopyalayan protein sentezi yöntemleri de vardır: üretmek üzere yapılandırılmış nükleik asit parçalarını sentezlerler. belirli proteinler daha sonra bu parçalar canlı bir organizmaya (örneğin bir bakteriye) yerleştirilir ve ardından vücut istenen proteini üretmeye başlar. Artık bu şekilde elde ediyorlar önemli miktarlar ulaşılması zor proteinler ve peptidlerin yanı sıra bunların analogları.

Besin kaynağı olarak proteinler.

Canlı bir organizmadaki proteinler sürekli olarak orijinal amino asitlerine parçalanır (enzimlerin vazgeçilmez katılımıyla), bazı amino asitler diğerlerine dönüştürülür, daha sonra proteinler yeniden sentezlenir (enzimlerin katılımıyla da), yani. vücut sürekli yenilenir. Bazı proteinler (cilt ve saç kolajeni) yenilenmez, vücut bunları sürekli kaybeder ve karşılığında yenilerini sentezler. Besin kaynağı olarak proteinler iki ana işlevi yerine getirir: vücuda yeni protein moleküllerinin sentezi için yapı malzemesi sağlarlar ve ayrıca vücuda enerji (kalori kaynakları) sağlarlar.

Etçil memeliler (insanlar dahil) gerekli proteinleri bitkisel ve hayvansal gıdalardan alırlar. Besinlerden elde edilen proteinlerin hiçbiri değişmeden vücuda alınmaz. Sindirim sisteminde emilen tüm proteinler amino asitlere parçalanır ve bunlardan belirli bir organizma için gerekli proteinler oluşturulur, 8 esansiyel asitten (Tablo 1) geri kalan 12'si vücutta sentezlenebilir. Besinlerle yeterli miktarda sağlanmaz, ancak esansiyel asitlerin mutlaka yiyeceklerle birlikte sağlanması gerekir. Vücut, esansiyel amino asit metionin ile sisteindeki kükürt atomlarını alır. Proteinlerin bir kısmı parçalanarak yaşamın sürdürülmesi için gerekli enerjiyi açığa çıkarır ve içerdikleri nitrojen idrarla vücuttan atılır. Tipik olarak insan vücudu günde 25-30 g protein kaybeder, bu nedenle proteinli yiyeceklerin her zaman gerekli miktarda mevcut olması gerekir. Minimum günlük protein gereksinimi erkekler için 37 g, kadınlar için 29 g'dır, ancak önerilen alım miktarı neredeyse iki kat daha yüksektir. Gıda ürünlerini değerlendirirken protein kalitesinin dikkate alınması önemlidir. Yokluğunda veya düşük içerikte gerekli amino asitler Proteinin değeri düşük kabul edilir, bu nedenle bu tür proteinlerin daha büyük miktarlarda tüketilmesi gerekir. Bu nedenle, baklagil proteinleri az miktarda metiyonin içerir ve buğday ve mısır proteinlerinde lizin (her ikisi de esansiyel amino asitler) miktarı düşüktür. Hayvansal proteinler (kollajenler hariç) tam gıda ürünleri olarak sınıflandırılır. Tüm esansiyel asitlerden oluşan eksiksiz bir set, süt kazeininin yanı sıra süzme peynir ve ondan yapılan peynirleri içerir, bu nedenle vejetaryen diyet, eğer çok katıysa, yani. "Süt ürünleri içermeyen", vücuda gerekli amino asitleri gerekli miktarlarda sağlamak için baklagiller, kuruyemişler ve mantarların daha fazla tüketilmesini gerektirir.

Sentetik amino asitler ve proteinler de gıda ürünü olarak kullanılmakta ve bunlar küçük miktarlarda esansiyel amino asitleri içeren yemlere eklenmektedir. Petrol hidrokarbonlarını işleyebilen ve asimile edebilen bakteriler vardır, bu durumda tam protein sentezi için nitrojen içeren bileşiklerle (amonyak veya nitratlar) beslenmeleri gerekir. Bu şekilde elde edilen protein, büyükbaş ve kümes hayvanları için yem olarak kullanılır. Evcil hayvanların yemlerine sıklıkla bir dizi enzim - karbohidraz - eklenir; bu, karbonhidratlı gıdaların ayrıştırılması zor bileşenlerinin (tahıl mahsullerinin hücre duvarları) hidrolizini katalize eder ve bunun sonucunda bitkisel gıdalar daha tam olarak emilir.

Mihail Levitsky

PROTEİNLER (madde 2)

(proteinler), karmaşık nitrojen içeren bileşiklerin bir sınıfı, canlı maddenin en karakteristik ve önemli (nükleik asitlerle birlikte) bileşenleri. Proteinler çok sayıda ve çeşitli işlevleri yerine getirir. Çoğu protein, kimyasal reaksiyonları katalize eden enzimlerdir. Fizyolojik süreçleri düzenleyen hormonların çoğu aynı zamanda proteinlerdir. Kollajen ve keratin gibi yapısal proteinler kemik dokusunun, saçın ve tırnakların ana bileşenleridir. Kas kasılma proteinleri, mekanik iş gerçekleştirmek için kimyasal enerjiyi kullanarak uzunluklarını değiştirme yeteneğine sahiptir. Proteinler, toksik maddeleri bağlayan ve nötralize eden antikorları içerir. Dış etkenlere (ışık, koku) tepki verebilen bazı proteinler, tahrişi algılayan duyularda reseptör görevi görür. Hücre içinde ve hücre zarı üzerinde yer alan birçok protein, düzenleyici işlevler yerine getirir.

19. yüzyılın ilk yarısında. Başta J. von Liebig olmak üzere pek çok kimyager, yavaş yavaş proteinlerin özel bir nitrojenli bileşik sınıfını temsil ettiği sonucuna vardı. “Proteinler” adı (ilk olarak Yunanca protos'tan) 1840 yılında Hollandalı kimyager G. Mulder tarafından önerildi.

FİZİKSEL ÖZELLİKLER

Proteinler katı halde beyazdır ancak hemoglobin gibi bir tür kromofor (renkli) grubu taşımadıkları sürece çözelti halinde renksizdir. Sudaki çözünürlük farklı proteinler arasında büyük farklılıklar gösterir. Ayrıca pH'a ve çözeltideki tuzların konsantrasyonuna bağlı olarak da değişir, dolayısıyla bir proteinin diğer proteinlerin varlığında seçici olarak çökeleceği koşulları seçmek mümkündür. Bu "tuzlama" yöntemi, proteinleri izole etmek ve saflaştırmak için yaygın olarak kullanılır. Saflaştırılmış protein genellikle kristaller halinde çözeltiden çöker.

Diğer bileşiklerle karşılaştırıldığında proteinlerin moleküler ağırlığı çok büyüktür; birkaç binden milyonlarca daltona kadar. Bu nedenle, ultrasantrifüjleme sırasında proteinler çökelir ve ayrıca farklı hızlarda. Protein moleküllerinde pozitif ve negatif yüklü grupların bulunması nedeniyle farklı hızlarda ve bir elektrik alanında hareket ederler. Bu, bireysel proteinleri karmaşık karışımlardan izole etmek için kullanılan bir yöntem olan elektroforezin temelidir. Proteinler ayrıca kromatografiyle de saflaştırılır.

KİMYASAL ÖZELLİKLER

Yapı.

Proteinler polimerlerdir, yani. Rolü alfa amino asitlerin oynadığı, tekrarlanan monomer birimlerinden veya alt birimlerden zincirler gibi inşa edilen moleküller. Genel formül amino asitler

burada R bir hidrojen atomu veya bir organik gruptur.

Bir protein molekülü (polipeptit zinciri) yalnızca nispeten az sayıda amino asitten veya birkaç bin monomer biriminden oluşabilir. Amino asitlerin bir zincirde birleşimi mümkündür çünkü bunların her biri iki farklı kimyasal gruba sahiptir: temel bir amino grubu, NH2 ve bir asidik karboksil grubu, COOH. Bu grupların her ikisi de a-karbon atomuna bağlıdır. Bir amino asidin karboksil grubu, başka bir amino asidin amino grubu ile bir amid (peptit) bağı oluşturabilir:

İki amino asit bu şekilde bağlandıktan sonra zincir, ikinci amino asite üçüncünün eklenmesiyle uzatılabilir ve bu böyle devam eder. Yukarıdaki denklemden de görülebileceği gibi bir peptid bağı oluştuğunda bir su molekülü açığa çıkar. Asitlerin, alkalilerin veya proteolitik enzimlerin varlığında reaksiyon ters yönde ilerler: polipeptit zinciri, su ilavesiyle amino asitlere bölünür. Bu reaksiyona hidroliz denir. Hidroliz kendiliğinden meydana gelir ve amino asitleri bir polipeptit zincirine bağlamak için enerji gerekir.

Tüm amino asitlerde bir karboksil grubu ve bir amid grubu (veya amino asit prolin durumunda benzer bir imid grubu) bulunur, ancak amino asitler arasındaki farklar grubun veya "yan zincirin" doğasına göre belirlenir. yukarıda R harfi ile gösterilmiştir. Yan zincirin rolü, amino asit glisin gibi bir hidrojen atomu ve histidin ve triptofan gibi bazı hacimli grup tarafından oynanabilir. Bazı yan zincirler kimyasal olarak inerttir, diğerleri ise belirgin şekilde reaktiftir.

Binlerce farklı amino asit sentezlenebilir ve doğada birçok farklı amino asit oluşur, ancak protein sentezi için yalnızca 20 tip amino asit kullanılır: alanin, arginin, asparajin, aspartik asit, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamik. asit, izolösin, lösin, lisin , metiyonin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin ve sistein (proteinlerde sistein dimer - sistin olarak mevcut olabilir). Doğrudur, bazı proteinler düzenli olarak bulunan yirmi amino asitin yanı sıra başka amino asitler de içerirler, ancak bunlar, listede yer alan yirmi amino asitten birinin proteinin içerisine dahil edildikten sonra modifikasyonu sonucu oluşurlar.

Optik Aktivite.

Glisin dışındaki tüm amino asitlerin α-karbon atomuna bağlı dört farklı grubu vardır. Geometri açısından bakıldığında, dört farklı grup iki şekilde eklenebilir ve buna göre bir nesnenin ayna görüntüsüyle olduğu gibi birbiriyle ilişkili iki olası konfigürasyon veya iki izomer vardır; sol elin sağa gitmesi gibi. Bir konfigürasyona solak veya solak (L) denir ve diğerine sağlak veya sağa dönen (D) denir, çünkü iki izomer polarize ışık düzleminin dönme yönünde farklılık gösterir. Proteinlerde yalnızca L-amino asitler bulunur (glisin istisnadır; dört grubundan ikisi aynı olduğundan yalnızca tek bir formda bulunabilir) ve hepsi optik olarak aktiftir (çünkü yalnızca bir izomer vardır). D-amino asitler doğada nadirdir; bazı antibiyotiklerde ve bakterilerin hücre duvarında bulunurlar.

Amino asit dizisi.

Bir polipeptit zincirindeki amino asitler rastgele değil, belirli bir sabit düzende düzenlenir ve proteinin fonksiyonlarını ve özelliklerini belirleyen de bu sıradır. 20 çeşit amino asitin sırasını değiştirerek çok sayıda farklı protein oluşturabilirsiniz, tıpkı alfabenin harflerinden birçok farklı metin oluşturabileceğiniz gibi.

Geçmişte bir proteinin amino asit dizilimini belirlemek genellikle birkaç yıl alıyordu. Doğrudan tanım ve artık bu oldukça emek yoğun bir görev, ancak bunun otomatik olarak gerçekleştirilmesine izin veren cihazlar oluşturulmuş. Karşılık gelen genin nükleotid dizisini belirlemek ve bundan proteinin amino asit dizisini çıkarmak genellikle daha kolaydır. Bugüne kadar yüzlerce proteinin amino asit dizileri belirlendi. Şifresi çözülmüş proteinlerin işlevleri genellikle bilinir ve bu, örneğin kötü huylu neoplazmlarda oluşan benzer proteinlerin olası işlevlerini hayal etmeye yardımcı olur.

Karmaşık proteinler.

Yalnızca amino asitlerden oluşan proteinlere basit denir. Ancak sıklıkla bir metal atomu veya başka bir şey kimyasal bileşik bir amino asit değildir. Bu tür proteinlere karmaşık denir. Bir örnek hemoglobindir: Kırmızı rengini belirleyen ve oksijen taşıyıcısı olarak hareket etmesini sağlayan demir porfirin içerir.

Çoğu karmaşık proteinin adı, bağlı grupların doğasını gösterir: glikoproteinler şeker içerir, lipoproteinler ise yağ içerir. Bir enzimin katalitik aktivitesi bağlı olduğu gruba bağlı ise buna prostetik grup adı verilir. Çoğu zaman bir vitamin, bir protez grubunun rolünü oynar veya bir parçası olur. Örneğin retinadaki proteinlerden birine bağlanan A vitamini, onun ışığa duyarlılığını belirler.

Üçüncül yapı.

Önemli olan proteinin kendisinin amino asit dizilimi (birincil yapı) değil, uzayda dizilişidir. Polipeptit zincirinin tüm uzunluğu boyunca hidrojen iyonları, ona bir sarmal veya katman (ikincil yapı) şeklini veren düzenli hidrojen bağları oluşturur. Bu tür sarmalların ve katmanların birleşiminden, bir sonraki düzenin kompakt bir formu ortaya çıkar - proteinin üçüncül yapısı. Zincirin monomer birimlerini tutan bağların etrafında küçük açılarda dönmeler mümkündür. Bu nedenle, tamamen geometrik bir bakış açısından, herhangi bir polipeptit zinciri için olası konfigürasyonların sayısı sonsuz derecede büyüktür. Gerçekte her protein normalde amino asit dizisine göre belirlenen tek bir konfigürasyonda bulunur. Bu yapı katı değil, "nefes alıyor" gibi görünüyor - belirli bir ortalama konfigürasyon etrafında dalgalanıyor. Devre, tıpkı serbest bırakılan bir yayın yalnızca minimum serbest enerjiye karşılık gelen bir duruma sıkıştırılması gibi, serbest enerjinin (iş üretme yeteneği) minimum olduğu bir konfigürasyona katlanır. Çoğunlukla zincirin bir kısmı diğerine iki sistein kalıntısı arasındaki disülfit (–S–S–) bağlarıyla sıkı bir şekilde bağlanır. Sisteinin amino asitler arasında özellikle önemli bir rol oynamasının nedeni kısmen budur.

Proteinlerin yapısının karmaşıklığı o kadar büyüktür ki, bir proteinin amino asit dizisi bilinse bile üçüncül yapısını hesaplamak henüz mümkün değildir. Ancak protein kristalleri elde etmek mümkünse üçüncül yapısı X-ışını kırınımıyla belirlenebilir.

Yapısal, kasılabilir ve diğer bazı proteinlerde zincirler uzundur ve yakınlarda bulunan birkaç hafifçe katlanmış zincir fibrilleri oluşturur; fibriller ise daha büyük oluşumlara (lifler) katlanır. Bununla birlikte, çözeltideki proteinlerin çoğu küresel bir şekle sahiptir: zincirler, bir topun içindeki iplik gibi, bir kürecik halinde sarılmıştır. Hidrofobik ("su itici") amino asitler küreciğin içinde gizlendiğinden ve hidrofilik ("su çeken") amino asitler yüzeyinde olduğundan, bu konfigürasyonda serbest enerji minimum düzeydedir.

Birçok protein, birkaç polipeptit zincirinin kompleksleridir. Bu yapıya proteinin dördüncül yapısı denir. Örneğin hemoglobin molekülü, her biri küresel bir protein olan dört alt birimden oluşur.

Yapısal proteinler, doğrusal konfigürasyonları nedeniyle, çok yüksek gerilme mukavemetine sahip lifler oluştururken, küresel konfigürasyon, proteinlerin diğer bileşiklerle spesifik etkileşimlere girmesine izin verir. Kürenin yüzeyinde, zincirler doğru şekilde yerleştirildiğinde, reaktif kimyasal grupların bulunduğu belirli bir şekle sahip boşluklar belirir. Protein bir enzim ise, o zaman bir anahtarın kilide girmesi gibi, bir maddenin başka, genellikle daha küçük bir molekülü böyle bir boşluğa girer; bu durumda molekülün elektron bulutunun konfigürasyonu, boşlukta bulunan kimyasal grupların etkisi altında değişir ve bu, onu belirli bir şekilde reaksiyona girmeye zorlar. Bu şekilde enzim reaksiyonu katalize eder. Antikor moleküllerinde ayrıca çeşitli yabancı maddelerin bağlanıp zararsız hale getirildiği boşluklar bulunur. Proteinlerin diğer bileşiklerle etkileşimini açıklayan “kilit ve anahtar” modeli, enzimlerin ve antikorların özgüllüğünü anlamamızı sağlar. yalnızca belirli bileşiklerle reaksiyona girme yetenekleri.

Farklı organizma türlerindeki proteinler.

Farklı bitki ve hayvan türlerinde aynı işlevi gören ve dolayısıyla aynı adı taşıyan proteinler de benzer konfigürasyona sahiptir. Ancak aminoasit dizilimleri bakımından biraz farklılık gösterirler. Türler ortak bir atadan uzaklaştıkça, belirli pozisyonlardaki bazı amino asitlerin yerini başkaları mutasyona uğrar. Kalıtsal hastalıklara neden olan zararlı mutasyonlar doğal seçilim tarafından elenir, ancak yararlı veya en azından nötr olanlar varlığını sürdürebilir. Nasıl yakın arkadaşİki biyolojik tür birbiriyle karşılaştırıldığında proteinlerinde daha az farklılık bulunur.

Bazı proteinler nispeten hızlı değişirken bazıları oldukça korunur. İkincisi, örneğin çoğu canlı organizmada bulunan bir solunum enzimi olan sitokrom c'yi içerir. İnsanlarda ve şempanzelerde amino asit dizileri aynıdır ancak buğday sitokrom c'sinde amino asitlerin yalnızca %38'i farklıydı. İnsanlarla bakterileri karşılaştırırken bile, bakterilerin ve insanların ortak atası yaklaşık iki milyar yıl önce Dünya'da yaşamış olmasına rağmen, sitokrom c'nin benzerliği (farklılıklar amino asitlerin %65'ini etkiler) hala fark edilebilir. Günümüzde, amino asit dizilerinin karşılaştırılması, farklı organizmalar arasındaki evrimsel ilişkileri yansıtan bir filogenetik (aile) ağacı oluşturmak için sıklıkla kullanılmaktadır.

Denatürasyon.

Sentezlenen protein molekülü katlanarak karakteristik konfigürasyonunu kazanır. Ancak bu konfigürasyon ısıtılarak, pH değiştirilerek, organik çözücülere maruz bırakılarak ve hatta çözeltinin yüzeyinde kabarcıklar oluşana kadar basitçe çalkalanmasıyla yok edilebilir. Bu şekilde değiştirilmiş bir proteine ​​denatüre protein adı verilir; biyolojik aktivitesini kaybeder ve genellikle çözünmez hale gelir. Denatüre proteinin iyi bilinen örnekleri haşlanmış yumurta veya çırpılmış kremadır. Yalnızca yaklaşık yüz amino asit içeren küçük proteinler renatürasyon yeteneğine sahiptir; orijinal konfigürasyonu yeniden edinin. Ancak proteinlerin çoğu, birbirine dolanmış polipeptit zincirlerinden oluşan bir kütleye dönüşür ve önceki konfigürasyonlarını geri yüklemez.

Aktif proteinlerin izole edilmesindeki ana zorluklardan biri denatürasyona karşı aşırı hassasiyetleridir. Faydalı Uygulama Proteinlerin bu özelliği gıda ürünlerini konserve ederken bulunur: sıcaklık Mikroorganizmaların enzimlerini geri dönülemez biçimde denatüre eder ve mikroorganizmalar ölür.

PROTEİN SENTEZİ

Protein sentezlemek için canlı bir organizmanın, bir amino asidi diğerine bağlayabilen bir enzim sistemine sahip olması gerekir. Hangi amino asitlerin birleştirilmesi gerektiğinin belirlenmesi için de bir bilgi kaynağına ihtiyaç vardır. Vücutta binlerce çeşit protein bulunduğuna ve her biri ortalama birkaç yüz aminoasitten oluştuğuna göre, ihtiyaç duyulan bilginin gerçekten çok büyük olması gerekir. Genleri oluşturan nükleik asit moleküllerinde depolanır (bir kaydın manyetik bantta saklanmasına benzer şekilde).

Enzim aktivasyonu.

Amino asitlerden sentezlenen bir polipeptit zinciri her zaman son haliyle bir protein değildir. Pek çok enzim ilk önce inaktif öncüller olarak sentezlenir ve ancak başka bir enzim zincirin bir ucundaki birkaç amino asidi çıkardıktan sonra aktif hale gelir. Tripsin gibi bazı sindirim enzimleri bu inaktif formda sentezlenir; Bu enzimler, zincirin terminal kısmının çıkarılması sonucunda sindirim sisteminde aktive edilir. Aktif formunda molekülü iki kısa zincirden oluşan insülin hormonu, sözde tek zincir şeklinde sentezlenir. proinsülin. Daha sonra bu zincirin orta kısmı çıkarılır ve geri kalan parçalar birbirine bağlanarak aktif hormon molekülünü oluşturur. Kompleks proteinler ancak belirli bir kimyasal grubun proteine ​​bağlanmasından sonra oluşur ve bu bağlanma çoğu zaman bir enzimi de gerektirir.

Metabolik dolaşım.

Karbon, nitrojen veya hidrojenin radyoaktif izotopları ile etiketlenmiş bir hayvan amino asitlerini besledikten sonra, etiket hızla proteinlerine dahil edilir. Etiketli amino asitlerin vücuda girişi durursa proteinlerdeki etiket miktarı azalmaya başlar. Bu deneyler, ortaya çıkan proteinlerin yaşamın sonuna kadar vücutta tutulmadığını göstermektedir. Birkaç istisna dışında hepsi dinamik bir durumdadır, sürekli olarak amino asitlere parçalanır ve daha sonra tekrar sentezlenir.

Hücreler öldüğünde ve yok edildiğinde bazı proteinler parçalanır. Bu, örneğin kırmızı kan hücreleri ve bağırsağın iç yüzeyini kaplayan epitelyal hücrelerde her zaman olur. Ayrıca canlı hücrelerde proteinlerin parçalanması ve yeniden sentezi de meydana gelir. İşin garibi, proteinlerin parçalanması hakkında sentezlerinden çok daha az şey biliniyor. Bununla birlikte, parçalanmanın, sindirim sisteminde proteinleri amino asitlere parçalayanlara benzer proteolitik enzimleri içerdiği açıktır.

Farklı proteinlerin yarı ömrü birkaç saatten birkaç aya kadar değişir. Bunun tek istisnası kolajen molekülleridir. Bir kez oluştuktan sonra sabit kalırlar ve yenilenmezler veya değiştirilmezler. Ancak zamanla elastikiyet başta olmak üzere bazı özellikleri değişir ve yenilenmedikleri için ciltte kırışıklıkların ortaya çıkması gibi yaşa bağlı bazı değişiklikler meydana gelir.

Sentetik proteinler.

Kimyacılar amino asitleri polimerize etmeyi uzun zamandır öğrenmişlerdir, ancak amino asitler düzensiz bir şekilde birleştirilir, böylece bu tür polimerizasyonun ürünleri doğal olanlara çok az benzerlik gösterir. Doğru, amino asitleri belirli bir sırayla birleştirmek mümkündür, bu da bazı biyolojik olarak aktif proteinlerin, özellikle insülinin elde edilmesini mümkün kılar. Süreç oldukça karmaşıktır ve bu şekilde yalnızca molekülleri yaklaşık yüz amino asit içeren proteinleri elde etmek mümkündür. Bunun yerine, istenen amino asit dizisine karşılık gelen bir genin nükleotid dizisinin sentezlenmesi veya izole edilmesi ve daha sonra bu genin, replikasyon yoluyla çok sayıda amino asit üretecek olan bir bakteriye yerleştirilmesi tercih edilir. istenilen ürün. Ancak bu yöntemin dezavantajları da vardır.

PROTEİN VE BESLENME

Vücuttaki proteinler amino asitlere parçalandığında bu amino asitler tekrar protein sentezinde kullanılabilir. Aynı zamanda amino asitlerin kendisi de parçalanmaya maruz kalır, dolayısıyla tamamen yeniden kullanılamazlar. Büyüme, hamilelik ve yara iyileşmesi sırasında protein sentezinin yıkımı aşması gerektiği de açıktır. Vücut sürekli olarak bazı proteinleri kaybeder; Bunlar saçın, tırnakların ve derinin yüzey tabakasının proteinleridir. Bu nedenle protein sentezlemek için her organizmanın amino asitleri besinlerden alması gerekir.

Amino asit kaynakları.

Yeşil bitkiler proteinlerde bulunan 20 amino asidin tamamını CO2, su ve amonyak veya nitratlardan sentezler. Birçok bakteri ayrıca şeker (veya eşdeğeri) ve sabit nitrojen varlığında amino asitleri sentezleme yeteneğine sahiptir, ancak şeker sonuçta yeşil bitkiler tarafından sağlanır. Hayvanların amino asitleri sentezleme yeteneği sınırlıdır; Amino asitleri yeşil bitkileri veya diğer hayvanları yiyerek elde ederler. Sindirim sisteminde emilen proteinler amino asitlere ayrılır, ikincisi emilir ve belirli bir organizmanın karakteristik proteinleri bunlardan oluşturulur. Emilen proteinlerin hiçbiri vücut yapılarına bu şekilde dahil edilmez. Bunun tek istisnası, birçok memelide bazı anne antikorlarının plasenta yoluyla fetusun kan dolaşımına bozulmadan geçebilmesi ve anne sütü yoluyla (özellikle geviş getiren hayvanlarda) doğumdan hemen sonra yeni doğan bebeğe aktarılabilmesidir.

Protein gereksinimi.

Yaşamı sürdürmek için vücudun yiyeceklerden belirli miktarda protein alması gerektiği açıktır. Ancak bu ihtiyacın boyutu birçok faktöre bağlıdır. Vücudun hem enerji kaynağı (kalori) hem de yapılarını inşa etmek için malzeme olarak gıdaya ihtiyacı vardır. Enerji ihtiyacı bunların başında gelir. Bu, diyette az miktarda karbonhidrat ve yağ olduğunda, diyet proteinlerinin kendi proteinlerinin sentezi için değil, kalori kaynağı olarak kullanıldığı anlamına gelir. Uzun süreli açlık sırasında enerji ihtiyacınızı karşılamak için kendi proteinleriniz bile kullanılır. Diyette yeterli miktarda karbonhidrat varsa protein tüketimi azaltılabilir.

Azot dengesi.

Ortalama olarak yaklaşık. Toplam protein kütlesinin %16'sı nitrojendir. Proteinlerin içerdiği amino asitler parçalandığında içerdikleri nitrojen idrarla ve (daha az oranda) dışkıyla çeşitli nitrojenli bileşikler halinde vücuttan atılır. Bu nedenle, proteinli beslenmenin kalitesini değerlendirmek için nitrojen dengesi gibi bir göstergenin kullanılması uygundur; Vücuda giren nitrojen miktarı ile günlük olarak atılan nitrojen miktarı arasındaki (gram cinsinden) fark. Bir yetişkinin normal beslenmesiyle bu miktarlar eşittir. Büyüyen bir organizmada, atılan nitrojen miktarı alınan miktardan daha azdır; bakiye pozitif. Diyette protein eksikliği varsa denge negatif olur. Diyette yeterli kalori varsa ancak protein yoksa vücut proteinleri korur. Aynı zamanda protein metabolizması yavaşlar ve amino asitlerin protein sentezinde tekrar tekrar kullanılması mümkün olan en yüksek verimlilikle gerçekleşir. Ancak kayıplar kaçınılmazdır ve nitrojenli bileşikler hala idrarla ve kısmen dışkıyla atılmaktadır. Protein orucu sırasında günde vücuttan atılan nitrojen miktarı, günlük protein eksikliğinin bir ölçüsü olabilir. Diyete bu eksikliğe eşdeğer miktarda protein ekleyerek nitrojen dengesinin yeniden sağlanabileceğini varsaymak doğaldır. Ancak öyle değil. Bu miktarda protein aldıktan sonra vücut amino asitleri daha az verimli kullanmaya başlar, bu nedenle nitrojen dengesini yeniden sağlamak için bir miktar ek protein gerekir.

Diyetteki protein miktarı nitrojen dengesini korumak için gerekli olanı aşarsa, bu durumda herhangi bir zarar yok gibi görünmektedir. Amino asitlerin fazlası basitçe enerji kaynağı olarak kullanılır. Özel olarak parlak bir örnek Az miktarda karbonhidrat tüketen ve nitrojen dengesini korumak için gerekenden yaklaşık on kat daha fazla protein tüketen Eskimolara başvurabilirsiniz. Ancak çoğu durumda proteini enerji kaynağı olarak kullanmak faydalı değildir çünkü belirli miktardaki karbonhidrat, aynı miktardaki proteinden çok daha fazla kalori üretebilir. Yoksul ülkelerde insanlar kalorilerini karbonhidratlardan alırlar ve minimum miktarda protein tüketirler.

Vücut gerekli sayıda kaloriyi protein içermeyen ürünler şeklinde alırsa, nitrojen dengesinin korunmasını sağlamak için minimum protein miktarı yaklaşık. Günde 30 gr. Yaklaşık bu kadar protein dört dilim ekmekte veya 0,5 litre sütte bulunur. Biraz daha büyük bir sayı genellikle optimal kabul edilir; 50 ila 70 g tavsiye edilir.

Gerekli amino asitler.

Şimdiye kadar protein bir bütün olarak düşünülüyordu. Bu arada protein sentezinin gerçekleşebilmesi için gerekli tüm amino asitlerin vücutta bulunması gerekir. Hayvanın vücudu bazı amino asitleri sentezleme yeteneğine sahiptir. Değiştirilebilir olarak adlandırılırlar çünkü diyette mutlaka bulunmaları gerekmez - yalnızca nitrojen kaynağı olarak genel protein arzının yeterli olması önemlidir; daha sonra, esansiyel olmayan amino asitlerin eksikliği varsa, vücut, fazla miktarda bulunanların pahasına onları sentezleyebilir. Geriye kalan “esansiyel” amino asitler sentezlenemez ve vücuda gıda yoluyla sağlanması gerekir. İnsanlar için gerekli olan maddeler valin, lösin, izolösin, treonin, metiyonin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin ve arginindir. (Arginin vücutta sentezlenebilse de yeni doğanlarda ve büyüyen çocuklarda yeterli miktarda üretilmediği için esansiyel amino asit olarak sınıflandırılır. Öte yandan bu amino asitlerin besinlerden alınması bir yetişkin için gereksiz hale gelebilir. kişi.)

Bu esansiyel amino asit listesi diğer omurgalılarda ve hatta böceklerde yaklaşık olarak aynıdır. Proteinlerin besin değeri genellikle onları büyüyen sıçanlara yedirerek ve hayvanların kilo alımını izleyerek belirlenir.

Proteinlerin besin değeri.

Bir proteinin besin değeri, en çok eksik olan esansiyel amino asit tarafından belirlenir. Bunu bir örnekle açıklayalım. Vücudumuzdaki proteinler ortalama olarak yaklaşık olarak içerir. %2 triptofan (ağırlıkça). Diyetin %1 triptofan içeren 10 gr protein içerdiğini ve içinde yeterli sayıda diğer esansiyel amino asitlerin bulunduğunu varsayalım. Bizim durumumuzda bu eksik proteinin 10 gramı esasen 5 gram tam proteine ​​eşdeğerdir; kalan 5 g yalnızca enerji kaynağı olarak hizmet edebilir. Amino asitler pratikte vücutta depolanmadığından ve protein sentezinin gerçekleşmesi için tüm amino asitlerin aynı anda mevcut olması gerektiğinden, esansiyel amino asitlerin alımının etkisinin ancak hepsinin olması durumunda tespit edilebileceğini unutmayın. aynı anda vücuda girin.

Çoğu hayvansal proteinin ortalama bileşimi insan vücudundaki ortalama protein bileşimine yakındır, bu nedenle diyetimiz et, yumurta, süt ve peynir gibi yiyecekler açısından zenginse amino asit eksikliğiyle karşılaşmamız pek olası değildir. Bununla birlikte, çok az sayıda esansiyel amino asit içeren jelatin (kollajen denatürasyonunun bir ürünü) gibi proteinler de vardır. Bitki proteinleri bu anlamda jelatinden daha iyi olsa da esansiyel amino asitler açısından da fakirdir; Özellikle lizin ve triptofan bakımından düşüktürler. Bununla birlikte, vücuda gerekli amino asitleri sağlamaya yetecek miktarda bitkisel protein tüketmediği sürece, tamamen vejetaryen bir beslenmenin hiçbir şekilde zararlı olduğu düşünülemez. Bitkiler en fazla proteini tohumlarında, özellikle de buğday ve çeşitli baklagillerin tohumlarında içerir. Kuşkonmaz gibi genç sürgünler de protein açısından zengindir.

Diyetteki sentetik proteinler.

Mısır proteinleri gibi tamamlanmamış proteinlere küçük miktarlarda sentetik esansiyel amino asitler veya amino asit bakımından zengin proteinler eklenerek, ikincisinin besin değeri önemli ölçüde artırılabilir; böylece tüketilen protein miktarı artar. Diğer bir olasılık ise nitrojen kaynağı olarak nitrat veya amonyak ilavesiyle petrol hidrokarbonları üzerinde bakteri veya maya yetiştirmektir. Bu şekilde elde edilen mikrobiyal protein, kümes hayvanları veya besi hayvanları için yem olarak kullanılabileceği gibi doğrudan insanlar tarafından da tüketilebilir. Yaygın olarak kullanılan üçüncü yöntem ise geviş getiren hayvanların fizyolojisini kullanır. Ruminantlarda midenin başlangıç ​​kısmında buna denir. Rumende, tamamlanmamış bitki proteinlerini daha eksiksiz mikrobiyal proteinlere dönüştüren özel bakteri ve protozoa türleri yaşar ve bunlar da sindirim ve emilimden sonra hayvansal proteinlere dönüşür. Ucuz bir sentetik nitrojen içeren bileşik olan üre, hayvan yemlerine eklenebilir. İşkembede yaşayan mikroorganizmalar, yemde çok daha fazla bulunan karbonhidratları proteine ​​dönüştürmek için üre nitrojenini kullanır. Hayvan yemlerindeki nitrojenin yaklaşık üçte biri, esas olarak belirli bir dereceye kadar proteinin kimyasal sentezi anlamına gelen üre formunda bulunabilir.

Protein Molekül Şekli. Protein moleküllerinin doğal konformasyonu üzerine yapılan çalışmalar, çoğu durumda bu parçacıkların az çok asimetrik bir şekle sahip olduğunu göstermiştir. Asimetrinin derecesine, yani protein molekülünün uzun (b) ve kısa (a) eksenleri arasındaki ilişkiye bağlı olarak, küresel (küresel) ve fibriler (iplik benzeri) proteinler ayırt edilir.

Küresel, polipeptit zincirlerinin katlanmasının küresel bir yapının oluşmasına yol açtığı protein molekülleridir. Bunların arasında kesinlikle küresel, elipsoidal ve çubuk şeklinde olanlar vardır. Asimetri derecesinde farklılık gösterirler. Örneğin yumurta albümini b/a = 3, buğday gliadin'i - 11 ve mısır zeini - 20'dir. Doğadaki birçok protein küreseldir.

Fibriller proteinler uzun, oldukça asimetrik filamentler oluşturur. Birçoğu yapısal veya mekanik bir işleve hizmet ediyor. Bunlar kolajen (b/a - 200), keratinler, fibroindir.

Her grubun proteinlerinin kendine has karakteristik özellikleri vardır. Birçok küresel protein suda ve seyreltik salin solüsyonlarında çözünür. Çözünür fibriler proteinler çok viskoz çözeltilerle karakterize edilir. Küresel proteinler, kural olarak, iyi bir biyolojik değere sahiptir - sindirim sırasında emilirler, ancak birçok fibril proteini emilmez.

Küresel ve fibriler proteinler arasında net bir sınır yoktur. Bir dizi protein ara pozisyonda bulunur ve hem küresel hem de fibrillerin özelliklerini birleştirir. Bu tür proteinler örneğin kas miyozinini (b/a = 75) ve kan fibrinojenini (b/a = 18) içerir. Miyozin, fibriler proteinlerin şekline benzer şekilde çubuk şeklinde bir forma sahiptir, ancak küresel proteinler gibi salin çözeltilerinde çözünür. Miyozin ve fibrinojen çözeltileri viskozdur. Bu proteinler sindirim işlemi sırasında emilir. Aynı zamanda küresel bir kas proteini olan aktin emilmez.

Protein denatürasyonu. Protein moleküllerinin doğal yapısı katı değildir, oldukça değişkendir (Latince "labilis" - kayma) ve çeşitli etkiler altında ciddi şekilde bozulabilir. Bir proteinin doğal konformasyonunun ihlaline, peptit bağlarını kırmadan doğal özelliklerinde bir değişiklikle birlikte, proteinin denatürasyonu (Latince "denaturare" - doğal özelliklerden yoksun bırakma) denir.

Proteinlerin denatürasyonu, zayıf etkileşimlerin bozulmasına ve doğal yapılarını stabilize eden disülfit bağlarının kopmasına yol açan çeşitli nedenlerden kaynaklanabilir.

Çoğu proteinin 50°C'nin üzerindeki sıcaklıklara ısıtılmasının yanı sıra ultraviyole ve diğer yüksek enerjili ışınlama türleri, polipeptit zincirindeki atomların titreşimlerini artırır, bu da içlerindeki çeşitli bağların bozulmasına yol açar. Mekanik sallama bile proteinin denatürasyonuna neden olabilir.

Protein denatürasyonu ayrıca kimyasal maruziyet nedeniyle de meydana gelir. Güçlü asitler veya alkaliler, asidik ve bazik grupların iyonlaşmasını etkileyerek protein moleküllerindeki iyonik ve bazı hidrojen bağlarının bozulmasına neden olur. Üre (H2N-CO-NH2) ve organik çözücüler - alkoller, fenoller vb. - hidrojen bağları sistemini bozar ve protein moleküllerindeki hidrofobik etkileşimleri zayıflatır (üre - suyun yapısının bozulması nedeniyle, organik çözücüler - polar olmayan amino asit radikalleriyle temas kurması nedeniyle). Merkaptoetanol proteinlerdeki disülfit bağlarını parçalar. Ağır metal iyonları zayıf etkileşimleri bozar.

Denatürasyon sırasında proteinin özellikleri değişir ve her şeyden önce çözünürlüğü azalır. Örneğin, kaynatma sırasında proteinler pıhtılaşır ve pıhtı formundaki çözeltilerden çökelir (tavuk yumurtasını kaynatırken olduğu gibi). Proteinlerin çözeltilerden çökeltilmesi ayrıca trikloroasetik asit, Barnstein reaktifi (bakır sülfat ile sodyum hidroksit karışımı), tanen çözeltisi vb. içeren protein çökelticilerin etkisi altında da meydana gelir.

Denatürasyon sırasında proteinin su emme kapasitesi, yani şişme yeteneği azalır; Örneğin yeni kimyasal gruplar ortaya çıkabilir: kaptoetanol - SH gruplarına maruz bırakıldığında. Denatürasyon sonucunda protein biyolojik aktivitesini kaybeder.

Denatürasyon sırasında proteinin birincil yapısı zarar görmese de değişiklikler geri döndürülemez. Bununla birlikte, örneğin, üre, denatüre edilmiş bir protein çözeltisinden diyaliz yoluyla kademeli olarak çıkarıldığında, renatürasyonu meydana gelir: proteinin doğal yapısı ve bununla birlikte, bir dereceye kadar doğal özellikleri geri yüklenir. Bu denatürasyona geri dönüşümlü denir.

Organizmaların yaşlanma süreci sırasında proteinlerin geri dönüşümsüz denatürasyonu meydana gelir. Bu nedenle, örneğin bitki tohumları, en uygun saklama koşullarında bile canlılıklarını yavaş yavaş kaybeder.

Proteinlerin denatürasyonu, ekmek pişirirken, makarnayı, sebzeleri kuruturken, pişirme sırasında vb. meydana gelir. Sonuç olarak, denatüre (kısmen yok edilmiş) proteinler sindirim süreci sırasında daha kolay emildiği için bu proteinlerin biyolojik değeri artar.

Bir proteinin izoelektrik noktası. Proteinler iyonlaşma yeteneğine sahip çeşitli bazik ve asidik gruplar içerir. Güçlü asidik bir ortamda, ana gruplar (amino grupları vb.) aktif olarak protonlanır ve protein molekülleri toplam pozitif yük kazanır ve güçlü alkalin ortamda karboksil grupları kolayca ayrışır ve protein molekülleri toplam negatif yük kazanır.

Proteinlerdeki pozitif yükün kaynakları, lizin, arginin ve histidin kalıntılarının yan radikalleri ve N-terminal amino asit kalıntısının a-amino grubudur. Negatif yük kaynakları, aspartik ve glutamik asit kalıntılarının yan radikalleri ve C-terminal amino asit kalıntısının a-karboksil grubudur.

Ortamın belirli bir pH değerinde, protein molekülünün yüzeyindeki pozitif ve negatif yüklerin eşitliği gözlenir, yani. toplam elektrik yükü şu şekilde olur: sıfıra eşit. Protein molekülünün elektriksel olarak nötr olduğu çözeltinin pH değerine proteinin izoelektrik noktası (pi) adı verilir.

İzoelektrik noktalar proteinlerin karakteristik sabitleridir. Amino asit bileşimleri ve yapıları ile belirlenirler: polipeptit zincirlerindeki asidik ve bazik amino asit kalıntılarının sayısı ve konumu. Asidik amino asit kalıntılarının baskın olduğu proteinlerin izoelektrik noktaları pH bölgesinde bulunur.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Çoğu proteinin izoelektrik noktaları hafif asidik bir ortamdadır.

İzoelektrik durumda protein çözeltileri minimum viskoziteye sahiptir. Bunun nedeni protein molekülünün şeklindeki değişikliktir. İzoelektrik noktada zıt yüklü gruplar birbirini çeker ve proteinler toplar halinde kıvrılır. pH izoelektrik noktadan kaydığında benzer yüklü gruplar birbirini iter ve protein molekülleri açılır. Açılmamış durumda, protein molekülleri, çözeltilere top haline getirildikleri zamana göre daha yüksek bir viskozite verir.

İzoelektrik noktada proteinlerin çözünürlüğü minimum düzeydedir ve kolaylıkla çökelebilir.

Ancak proteinlerin izoelektrik noktada çökelmesi hala gerçekleşmemektedir. Bu, protein globüllerinin yüzeyinde hidrofobik amino asit radikallerinin önemli bir kısmını tutan yapılandırılmış su molekülleri tarafından önlenir.

Proteinler, protein moleküllerindeki hidrofobik temas sistemini bozan organik çözücüler (alkol, aseton) ve ayrıca protein globüllerinin hidrasyonunu azaltan yüksek konsantrasyonlarda tuz (tuzlama yöntemi) kullanılarak çökeltilebilir. İkinci durumda, suyun bir kısmı tuzun çözülmesine gider ve proteinin çözünmesine katılmayı bırakır. Çözücü eksikliği nedeniyle, böyle bir çözelti aşırı doygun hale gelir ve bu da bir kısmının çökelmesini gerektirir. Protein molekülleri birbirine yapışmaya başlar ve giderek daha büyük parçacıklar oluşturarak yavaş yavaş çözeltiden çöker.

Proteinin optik özellikleri. Protein çözeltileri optik aktiviteye, yani ışığın polarizasyon düzlemini döndürme yeteneğine sahiptir. Proteinlerin bu özelliği, moleküllerindeki asimetri elemanlarının (asimetrik karbon atomları ve sağ yönlü a-sarmal) varlığından kaynaklanmaktadır.

Bir protein denatüre olduğunda optik özellikleri değişir ve bu da a sarmalının tahrip edilmesiyle ilişkilidir. Tamamen denatüre proteinlerin optik özellikleri yalnızca içlerindeki asimetrik karbon atomlarının varlığına bağlıdır.

Bir proteinin denatürasyon öncesi ve sonrasındaki optik özellikleri arasındaki farkla, sarmallaşma derecesi belirlenebilir.

Proteinlere kalitatif reaksiyonlar. Proteinler, içlerinde belirli kimyasal grupların bulunması nedeniyle renk reaksiyonlarıyla karakterize edilir. Bu reaksiyonlar genellikle proteinleri tespit etmek için kullanılır.

Bir protein çözeltisine bakır sülfat ve alkali eklendiğinde, proteinin peptid gruplarıyla bakır iyonu komplekslerinin oluşması nedeniyle leylak rengi ortaya çıkar. Bu reaksiyon biüre (H 2N-CO-NH-CO-NH 2) ile üretildiğinden biüre adını alır. Ortaya çıkan rengin yoğunluğu çözeltideki protein konsantrasyonuyla orantılı olduğundan, genellikle I. Kjeldahl yöntemiyle birlikte proteinin kantitatif tayini için kullanılır.

Protein çözeltileri konsantre nitrik asit ile ısıtıldığında aromatik amino asitlerin nitro türevlerinin oluşması nedeniyle sarı bir renk ortaya çıkar. Bu reaksiyona denir ksantoprotein(Yunanca “xanthos” - sarı).

Birçok protein çözeltisi ısıtıldığında cıva nitrat çözeltisiyle reaksiyona girerek fenoller ve türevleriyle koyu kırmızı renkli kompleks bileşikler oluşturur. Bu niteliksel reaksiyon Tirozin için Millona.

Çoğu protein çözeltisinin alkali bir ortamda kurşun asetatla ısıtılmasının bir sonucu olarak, siyah bir kurşun sülfür çökeltisi çöker. Bu reaksiyon, kükürt içeren amino asitleri tespit etmek için kullanılır ve Foll reaksiyonu olarak adlandırılır.