خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها ساختار و عملکرد پروتئین ها مهمترین خواص شیمیایی و فیزیکی پروتئین ها

و از نظر ساختار و ترکیب در بین تمام ترکیبات آلی یکی از پیچیده ترین ها هستند.

نقش بیولوژیکی پروتئین هابسیار بزرگ است: آنها بخش عمده ای از پروتوپلاسم و هسته سلول های زنده را تشکیل می دهند. مواد پروتئینیدر تمام موجودات گیاهی و جانوری یافت می شود. ذخیره پروتئین ها در طبیعت را می توان با مقدار کل ماده زنده در سیاره ما قضاوت کرد: جرم پروتئین ها تقریباً 0.01٪ از جرم پوسته زمین است، یعنی 10 16 تن.

سنجاب هادر ترکیب عنصری آنها با کربوهیدرات ها و چربی ها متفاوت هستند: علاوه بر کربن، هیدروژن و اکسیژن، آنها همچنین حاوی نیتروژن هستند. علاوه بر این، دائمی است بخشی جدایی ناپذیرمهمترین ترکیبات پروتئینی گوگرد است و برخی از پروتئین ها حاوی فسفر، آهن و ید هستند.

خواص پروتئین

1. حلالیت متفاوت در آب. پروتئین های محلول محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند.

2. هیدرولیز - تحت تأثیر محلول های اسیدهای معدنی یا آنزیم ها، تخریب رخ می دهد. ساختار اولیه پروتئینو تشکیل مخلوطی از اسیدهای آمینه.

3. دناتوره سازی- تخریب جزئی یا کامل ساختار فضایی ذاتی یک مولکول پروتئین داده شده. دناتوره سازیتحت تأثیر موارد زیر صورت می گیرد:

• - درجه حرارت بالا
• - محلولهای اسیدها، قلیاها و محلولهای نمک غلیظ
• - محلول های نمک های فلزات سنگین
• - برخی از مواد آلی (فرمالدئید، فنل)
• - تشعشعات رادیواکتیو

ساختار پروتئین ها

ساختار پروتئین هادر قرن 19 شروع به مطالعه کرد. در سال 1888 بیوشیمیدان روسی A.Ya.Danilevsky وجود پیوند آمیدی در پروتئین ها را پیشنهاد کرد. این ایده توسط شیمیدان آلمانی E. Fischer بیشتر توسعه یافت و در آثار او یافت شد تایید تجربی. او پیشنهاد کرد پلی پپتیدنظریه ساختاری سنجاب. طبق این نظریه، یک مولکول پروتئین از یک زنجیره بلند یا چند زنجیره پلی پپتیدی که به یکدیگر متصل هستند تشکیل شده است. چنین زنجیره هایی می توانند طول های مختلفی داشته باشند.

فیشر کار آزمایشی گسترده ای را با پلی پپتیدها. پلی پپتیدهای بالاتر حاوی 15-18 اسید آمینه از محلول‌هایی با سولفات آمونیوم (آمونیوم آلوم) رسوب می‌کنند، یعنی خواص مشخصه‌ای از خود نشان می‌دهند. پروتئین ها. نشان داده شد که پلی پپتیدها توسط همان آنزیم های پروتئین ها شکافته می شوند و هنگامی که به بدن حیوان وارد می شوند، مانند پروتئین ها دچار تغییر شکل می شوند و تمام نیتروژن آنها به طور معمول به شکل اوره (اوره) آزاد می شود.

تحقیقات انجام شده در قرن بیستم نشان داد که چندین سطح سازمان وجود دارد مولکول پروتئین.

هزاران پروتئین مختلف در بدن انسان وجود دارد و تقریباً همه آنها از مجموعه استاندارد 20 اسید آمینه ساخته شده اند. توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در یک مولکول پروتئین نامیده می شود ساختار اولیه سنجاب. خواص پروتئینو عملکرد بیولوژیکی آنها توسط توالی اسیدهای آمینه تعیین می شود. کار شفاف سازی ساختار اولیه پروتئیناولین بار در دانشگاه کمبریج به عنوان مثال یکی از ساده ترین پروتئین ها انجام شد - انسولین . در طول 10 سال، بیوشیمیدان انگلیسی F. Senger تجزیه و تحلیل کرد انسولین. در نتیجه تجزیه و تحلیل، مشخص شد که مولکول انسولیناز دو زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده و حاوی 51 اسید آمینه باقی مانده است. او دریافت که انسولین دارای جرم مولی 5687 گرم در مول است و آن را دارد ترکیب شیمیاییمطابق با فرمول C 254 H 337 N 65 O 75 S 6 است. تجزیه و تحلیل به صورت دستی با استفاده از آنزیم هایی انجام شد که به طور انتخابی پیوندهای پپتیدی را بین باقی مانده های اسید آمینه خاصی هیدرولیز می کنند.

در حال حاضر، بیشتر کار بر روی تعریف است ساختار اولیه پروتئین هاخودکار بنابراین ساختار اولیه آنزیم ایجاد شد لیزوزیم.
نوع "انباشته شدن" زنجیره پلی پپتیدی را ساختار ثانویه می گویند. اکثر پروتئین هازنجیره پلی پپتیدی به سیم پیچی شبیه یک "فنر کشیده" (که "A-helix" یا "A-structure" نامیده می شود) می پیچد. یکی دیگر از انواع متداول سازه های ثانویه، ساختار ورق تا شده است (که به آن "سازه B" گفته می شود). بنابراین، پروتئین ابریشم - فیبروئیندقیقاً این ساختار را دارد. از یک سری زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده است که موازی با یکدیگر هستند و با پیوندهای هیدروژنی به هم متصل می شوند که تعداد زیادی از آن ها ابریشم را بسیار انعطاف پذیر و در برابر پارگی مقاوم می کند. با همه اینها، عملا هیچ پروتئینی وجود ندارد که مولکول های آن 100% "ساختار A" یا "ساختار B" داشته باشند.

پروتئین فیبروئین - پروتئین طبیعی ابریشم

موقعیت مکانی زنجیره پلی پپتیدی را ساختار سوم پروتئین می گویند. بیشتر پروتئین‌ها به‌عنوان کروی طبقه‌بندی می‌شوند، زیرا مولکول‌های آن‌ها به شکل کروی تا می‌شوند. پروتئین این شکل را به دلیل پیوند بین یون های باردار متفاوت (-COO - و -NH 3 + و پل های دی سولفیدی) حفظ می کند. مولکول پروتئینبه گونه ای تا شده که زنجیره های هیدروکربنی آبگریز در داخل کروی و زنجیره های آبدوست در خارج باشند.

روش ترکیب چندین مولکول پروتئین در یک ماکرومولکول نامیده می شود ساختار پروتئین چهارتایی. یک مثال خوب از چنین پروتئینی است هموگلوبین. مشخص شد که به عنوان مثال، برای یک فرد بالغ، مولکول هموگلوبینشامل 4 زنجیره پلی پپتیدی مجزا و یک بخش غیر پروتئینی - هم است.

خواص پروتئینساختار متفاوت آنها را توضیح می دهد. بیشتر پروتئین ها آمورف هستند، در الکل، اتر و کلروفرم نامحلول هستند. در آب، برخی از پروتئین ها می توانند حل شوند و یک محلول کلوئیدی تشکیل دهند. بسیاری از پروتئین ها در محلول های قلیایی، برخی در محلول های نمکی و برخی در الکل رقیق محلول هستند. حالت کریستالی سفیدها نادر است: به عنوان مثال دانه های آلورون موجود در لوبیا کرچک، کدو تنبل و کنف است. نیز متبلور می شود آلبومینتخم مرغ و هموگلوبیندر خون

هیدرولیز پروتئین

وقتی پروتئین ها با اسیدها یا قلیاها و همچنین تحت تأثیر آنزیم ها جوشانده می شوند، به ترکیبات شیمیایی ساده تری تجزیه می شوند و مخلوطی از اسیدهای آمینه A را در انتهای زنجیره تبدیل تشکیل می دهند. چنین تقسیمی نامیده می شود هیدرولیز پروتئین. هیدرولیز پروتئیناز اهمیت بیولوژیکی بالایی برخوردار است: هنگامی که وارد معده و روده یک حیوان یا شخص می شود، پروتئین با عمل آنزیم ها به اسیدهای آمینه تجزیه می شود. اسیدهای آمینه حاصل، تحت تأثیر آنزیم ها، دوباره پروتئین ها را تشکیل می دهند، اما از قبل مشخصه این ارگانیسم هستند!

در محصولات هیدرولیز پروتئینعلاوه بر اسیدهای آمینه، کربوهیدرات ها، اسید فسفریک و بازهای پورین یافت شد. تحت تأثیر برخی از عوامل، به عنوان مثال، گرم کردن، محلول نمک ها، اسیدها و قلیاها، عمل تابش، تکان دادن، ساختار فضایی ذاتی یک مولکول پروتئین ممکن است مختل شود. دناتوره سازیممکن است برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد، اما در هر صورت، توالی اسید آمینه، یعنی ساختار اولیه، بدون تغییر باقی می ماند. در نتیجه دناتوره شدن، پروتئین انجام وظایف بیولوژیکی خود را متوقف می کند.

برای پروتئین ها، برخی از واکنش های رنگی شناخته شده است که برای تشخیص آنها مشخص است. هنگامی که اوره گرم می شود، بیورت تشکیل می شود که با محلول سولفات مس در حضور قلیایی، رنگ بنفش یا واکنش کیفی برای پروتئین می دهد که می تواند در خانه انجام شود). واکنش بیورت توسط مواد حاوی یک گروه آمید تولید می شود و این گروه در مولکول پروتئین وجود دارد. واکنش زانتوپروتئین به این صورت است که پروتئین حاصل از اسید نیتریک غلیظ زرد می شود. این واکنش نشان دهنده وجود یک گروه بنزن در پروتئین است که در اسیدهای آمینه مانند فنیل آلانین و تیروزین یافت می شود.

هنگامی که با محلول آبی نیترات جیوه و اسید نیتروژن جوشانده می شود، پروتئین رنگ قرمز می دهد. این واکنش نشان دهنده وجود تیروزین در پروتئین است. در غیاب تیروزین، رنگ قرمز ظاهر نمی شود.

پروتئین ها-اینها پلیمرهای طبیعی با مولکولی بالا (وزن مولکولی از 5 تا 10 هزار تا 1 میلیون یا بیشتر) هستند که مولکولهای آنها از بقایای اسید آمینه که توسط پیوند آمیدی (پپتیدی) به هم متصل شده اند ساخته شده اند.

پروتئین ها نیز پروتئین نامیده می شوند (یونانی "protos" - اولین، مهم). تعداد باقی مانده های اسید آمینه در یک مولکول پروتئین بسیار متفاوت است و گاهی اوقات به چندین هزار می رسد. هر پروتئین توالی خاص خود را از باقی مانده اسیدهای آمینه دارد.

پروتئین ها انواع مختلفی از عملکردهای بیولوژیکی را انجام می دهند: کاتالیزوری (آنزیم ها)، تنظیمی (هورمون ها)، ساختاری (کلاژن، فیبروئین)، حرکتی (میوزین)، انتقال (هموگلوبین، میوگلوبین)، حفاظتی (ایمونوگلوبولین ها، اینترفرون)، یدکی (کازئین، آلبومین، گلیادین) دیگر.

پروتئین ها اساس غشاهای زیستی، مهم ترین بخش سلول و اجزای سلولی هستند. آنها نقش کلیدی در زندگی سلول ایفا می کنند و اساس مادی فعالیت شیمیایی آن را تشکیل می دهند.

خاصیت استثنایی پروتئین - ساختار خود سازماندهی، یعنی توانایی آن برای ایجاد خود به خود یک ساختار فضایی خاص که فقط برای یک پروتئین خاص خاص است. اساساً، تمام فعالیت های بدن (توسعه، حرکت، انجام عملکردهای مختلف و موارد دیگر) با مواد پروتئینی مرتبط است. تصور زندگی بدون پروتئین غیرممکن است.

پروتئین ها مهم ترین جزء غذای انسان و حیوان، تامین کننده اسیدهای آمینه ضروری هستند.

ساختار پروتئین ها

در ساختار فضایی پروتئین ها، ماهیت رادیکال ها (بقایای) R- در مولکول های اسید آمینه از اهمیت بالایی برخوردار است. رادیکال‌های اسید آمینه غیرقطبی معمولاً در داخل ماکرومولکول پروتئین قرار دارند و باعث فعل و انفعالات آبگریز می‌شوند. رادیکال‌های قطبی حاوی گروه‌های یون‌زا (یون‌ساز) معمولاً روی سطح یک ماکرومولکول پروتئین قرار دارند و برهمکنش‌های الکترواستاتیک (یونی) را مشخص می‌کنند. رادیکال های غیریونی قطبی (به عنوان مثال، حاوی گروه های OH الکل، گروه های آمید) می توانند هم روی سطح و هم در داخل مولکول پروتئین قرار گیرند. آنها در تشکیل پیوندهای هیدروژنی شرکت می کنند.

در مولکول های پروتئین، اسیدهای آمینه α با پیوندهای پپتیدی (-CO-NH-) به هم متصل می شوند:

زنجیره های پلی پپتیدی ساخته شده به این روش یا بخش های جداگانه در زنجیره پلی پپتیدی می توانند در برخی موارد علاوه بر این توسط پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) یا همانطور که اغلب به آنها پل های دی سولفیدی می گویند، به هم متصل شوند.

نقش مهمی در ایجاد ساختار پروتئین ها توسط پیوندهای یونی (نمک) و هیدروژنی و همچنین برهم کنش آبگریز - نوع خاصی از تماس بین اجزای آبگریز مولکول های پروتئین در محیط آبی. همه این پیوندها قدرت های متفاوتی دارند و تشکیل یک مولکول پروتئینی پیچیده و بزرگ را فراهم می کنند.

علیرغم تفاوت در ساختار و عملکرد مواد پروتئینی، ترکیب عنصری آنها اندکی نوسان دارد (در درصد جرم خشک): کربن - 51-53. اکسیژن - 21.5-23.5؛ نیتروژن - 16.8-18.4؛ هیدروژن - 6.5-7.3؛ گوگرد - 0.3-2.5.

برخی از پروتئین ها حاوی مقادیر کمی فسفر، سلنیوم و سایر عناصر هستند.

توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی نامیده می شود ساختار اولیه پروتئین

یک مولکول پروتئین ممکن است از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده باشد که هر کدام حاوی تعداد متفاوتی از اسیدهای آمینه باقی مانده است. با توجه به تعداد ترکیبات احتمالی آنها، می توان گفت که تنوع پروتئین ها تقریباً نامحدود است، اما همه آنها در طبیعت وجود ندارند.

تعداد کل انواع مختلف پروتئین ها در همه انواع موجودات زنده 10 11 -10 12 است. برای پروتئین هایی که ساختار آنها بسیار پیچیده است، علاوه بر اولیه، سطوح بالاتری از سازماندهی ساختاری نیز وجود دارد: ساختارهای ثانویه، سوم و گاهی اوقات چهارتایی.

ساختار ثانویهدارای بسیاری از پروتئین ها است، با این حال، نه همیشه در سراسر زنجیره پلی پپتیدی. زنجیره های پلی پپتیدی با ساختار ثانویه خاصی می توانند در فضا به طور متفاوتی مرتب شوند.

در شکل گیری ساختار سومعلاوه بر پیوندهای هیدروژنی، برهمکنش های یونی و آبگریز نقش مهمی دارند. با توجه به ماهیت "بسته بندی" مولکول پروتئین، کروی، یا کروی، و فیبریلارپروتئین های رشته ای (جدول 12).

برای پروتئین های کروی، ساختار a-مارپیچ مشخص تر است، مارپیچ ها منحنی، "تاخورده" هستند. ماکرومولکول دارای شکل کروی است. آنها در آب و محلول های نمکی حل می شوند و سیستم های کلوئیدی تشکیل می دهند. بیشتر پروتئین های حیوانی، گیاهی و میکروارگانیسم ها پروتئین های کروی هستند.

برای پروتئین های فیبریلار، ساختار رشته ای مشخص تر است. آنها معمولا در آب حل نمی شوند. پروتئین های فیبریلار معمولاً عملکردهای تشکیل دهنده ساختار را انجام می دهند. خواص آنها (قدرت، توانایی کشش) به نحوه بسته بندی زنجیره های پلی پپتیدی بستگی دارد. نمونه ای از پروتئین های فیبریلار میوزین، کراتین هستند. در برخی موارد، واحدهای فرعی پروتئین با کمک پیوندهای هیدروژنی، الکترواستاتیک و سایر برهمکنش ها، مجموعه های پیچیده ای را تشکیل می دهند. در این صورت تشکیل می شود ساختار چهارتاییپروتئین ها

هموگلوبین خون نمونه ای از پروتئین با ساختار چهارتایی است. فقط با چنین ساختاری عملکردهای خود را انجام می دهد - اکسیژن را متصل می کند و آن را به بافت ها و اندام ها منتقل می کند.

با این حال، باید توجه داشت که ساختار اولیه نقش استثنایی در سازماندهی ساختارهای پروتئینی بالاتر دارد.

طبقه بندی پروتئین

چندین طبقه بندی پروتئین وجود دارد:

1. با توجه به درجه سختی (ساده و پیچیده).
2. با شکل مولکول ها (پروتئین های کروی و فیبریلار).
3. با حلالیت در حلال های منفرد (محلول در آب، محلول در محلول های نمکی رقیق - آلبومین ها، محلول در الکل - پرولامین ها، محلول در قلیایی های رقیق و اسیدها - گلوتلین ها).
4. با توجه به عملکردهای انجام شده (به عنوان مثال، پروتئین های ذخیره سازی، اسکلتی و غیره).

خواص پروتئین

پروتئین ها الکترولیت های آمفوتریک هستند. در مقدار pH معینی از محیط (به آن نقطه ایزوالکتریک می گویند)، تعداد بارهای مثبت و منفی در مولکول پروتئین یکسان است. این یکی از خواص اصلی پروتئین است. پروتئین ها در این نقطه از نظر الکتریکی خنثی هستند و حلالیت آنها در آب کمترین است. توانایی پروتئین ها برای کاهش حلالیت زمانی که مولکول های آنها از نظر الکتریکی خنثی می شوند، برای جداسازی از محلول ها، به عنوان مثال، در فناوری به دست آوردن محصولات پروتئینی استفاده می شود.

هیدراتاسیون. فرآیند هیدراتاسیون به معنای اتصال آب توسط پروتئین ها است، در حالی که آنها خاصیت آبدوستی از خود نشان می دهند: متورم می شوند، جرم و حجم آنها افزایش می یابد. تورم تک تک پروتئین ها تنها به ساختار آنها بستگی دارد. گروه های آمید آبدوست (-CO-NH-، پیوند پپتیدی)، آمین (-NH 2) و کربوکسیل (-COOH) موجود در ترکیب و واقع در سطح درشت مولکول پروتئین، مولکول های آب را جذب می کنند و آنها را به شدت روی سطح جهت می دهند. از مولکول پوسته هیدراتاسیون (آب) اطراف گلبول های پروتئینی از تجمع و رسوب جلوگیری می کند و در نتیجه به پایداری محلول های پروتئینی کمک می کند. در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها کمترین توانایی را برای اتصال به آب دارند، پوسته هیدراتاسیون اطراف مولکول های پروتئین از بین می رود، بنابراین آنها با هم ترکیب می شوند و سنگدانه های بزرگی را تشکیل می دهند. تجمع مولکول های پروتئین نیز در طول کم آبی آنها با کمک برخی از حلال های آلی، به عنوان مثال، الکل اتیلیک رخ می دهد. این منجر به رسوب پروتئین ها می شود. هنگامی که PH محیط تغییر می کند، ماکرومولکول پروتئین باردار می شود و ظرفیت هیدراتاسیون آن تغییر می کند.

با تورم محدود، محلول های پروتئین غلیظ سیستم های پیچیده ای را تشکیل می دهند که نامیده می شوند ژله.

ژله ها سیال، الاستیک نیستند، دارای انعطاف پذیری، استحکام مکانیکی خاصی هستند و می توانند شکل خود را حفظ کنند. پروتئین های کروی را می توان به طور کامل هیدراته کرد، در آب حل شد (مثلاً پروتئین های شیر) و محلول هایی با غلظت کم تشکیل داد. خواص آب دوست پروتئین ها، یعنی توانایی آنها برای متورم شدن، تشکیل ژله، تثبیت سوسپانسیون، امولسیون و کف، در زیست شناسی و صنایع غذایی از اهمیت بالایی برخوردار است. یک ژله بسیار متحرک که عمدتاً از مولکول های پروتئین ساخته شده است، سیتوپلاسم است - گلوتن خام جدا شده از خمیر گندم. تا 65 درصد آب دارد. آب دوستی متفاوت پروتئین های گلوتن یکی از نشانه هایی است که کیفیت دانه گندم و آرد حاصل از آن (به اصطلاح گندم قوی و ضعیف) را مشخص می کند. آب دوستی پروتئین های دانه و آرد نقش مهمی در ذخیره سازی و فرآوری دانه ها در پخت دارد. خمیری که در صنعت نانوایی به دست می آید، یک پروتئین متورم شده در آب، یک ژله غلیظ حاوی دانه های نشاسته است.

دناتوره شدن پروتئین. در حین دناتوره شدن، تحت تأثیر عوامل خارجی (دما، عمل مکانیکی، اثر عوامل شیمیایی و تعدادی از عوامل دیگر)، تغییری در ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم ماکرومولکول پروتئین، به عنوان مثال، بومی آن رخ می دهد. ساختار فضایی ساختار اولیه و در نتیجه ترکیب شیمیایی پروتئین تغییر نمی کند. تغییر خواص فیزیکی: حلالیت کاهش می یابد، توانایی هیدراتاسیون، فعالیت بیولوژیکی از بین می رود. شکل ماکرومولکول پروتئین تغییر می کند، تجمع رخ می دهد. در عین حال، فعالیت برخی از گروه های شیمیایی افزایش می یابد، تأثیر آنزیم های پروتئولیتیک بر پروتئین ها تسهیل می شود و در نتیجه به راحتی هیدرولیز می شود.

در فناوری مواد غذایی، دناتوره شدن حرارتی پروتئین ها از اهمیت عملی خاصی برخوردار است که درجه آن به دما، مدت زمان گرم شدن و رطوبت بستگی دارد. این باید هنگام ایجاد حالت های عملیات حرارتی مواد خام غذایی، محصولات نیمه تمام و گاهی اوقات محصولات نهایی به خاطر داشته باشید. فرآیندهای دناتوراسیون حرارتی نقش ویژه ای در بلانچ کردن مواد خام گیاهی، خشک کردن غلات، پخت نان و به دست آوردن ماکارونی ایفا می کند. دناتوره شدن پروتئین همچنین می تواند در اثر اعمال مکانیکی (فشار، مالش، تکان دادن، اولتراسوند) ایجاد شود. در نهایت، عمل معرف های شیمیایی (اسیدها، قلیاها، الکل، استون) منجر به دناتوره شدن پروتئین ها می شود. همه این تکنیک ها به طور گسترده در مواد غذایی و بیوتکنولوژی استفاده می شود.

کف کردن. فرآیند کف کردن به عنوان توانایی پروتئین ها برای تشکیل سیستم های گاز مایع با غلظت بالا، به نام فوم، درک می شود. پایداری فوم، که در آن پروتئین یک عامل دمنده است، نه تنها به ماهیت و غلظت آن، بلکه به دما نیز بستگی دارد. پروتئین ها به عنوان عوامل کف کننده به طور گسترده در صنعت شیرینی سازی (مارشملو، گل ختمی، سوفله) استفاده می شود. ساختار فوم دارای نان است و این بر طعم آن تأثیر می گذارد.

مولکول‌های پروتئین تحت تأثیر عوامل متعددی می‌توانند از بین بروند یا با مواد دیگر برهمکنش کنند و محصولات جدیدی را تشکیل دهند. برای صنایع غذایی، دو فرآیند مهم قابل تشخیص است:

1) هیدرولیز پروتئین ها تحت عمل آنزیم ها.

2) برهمکنش گروه های آمینه پروتئین ها یا اسیدهای آمینه با گروه های کربونیل قندهای کاهنده.

تحت تأثیر آنزیم های پروتئاز که تجزیه هیدرولیتیک پروتئین ها را کاتالیز می کنند، پروتئین ها به تعداد بیشتری تجزیه می شوند. محصولات ساده(پلی و دی پپتیدها) و در نهایت به آمینو اسیدها تبدیل می شوند. سرعت هیدرولیز پروتئین به ترکیب، ساختار مولکولی، فعالیت آنزیم و شرایط آن بستگی دارد.

هیدرولیز پروتئینواکنش هیدرولیز با تشکیل اسیدهای آمینه را می توان به صورت زیر نوشت:

احتراق. پروتئین ها با تشکیل نیتروژن، دی اکسید کربن و آب و همچنین برخی مواد دیگر می سوزند. سوختن با بوی مشخص پرهای سوخته همراه است.

واکنش های رنگی برای پروتئین ها. برای تعیین کیفی پروتئین از واکنش های زیر استفاده می شود:

1) گزانتوپروتئین،که در آن برهمکنش چرخه‌های آروماتیک و هترواتمی در مولکول پروتئین با اسید نیتریک غلیظ رخ می‌دهد که با ظاهر یک رنگ زرد همراه است.

2) بیورتکه در آن محلول های ضعیف قلیایی پروتئین ها با محلول سولفات مس (II) با تشکیل ترکیبات پیچیده بین یون های Cu 2+ و پلی پپتیدها برهم کنش می کنند. این واکنش با ظاهر یک رنگ بنفش آبی همراه است.

پروتئین ها پلیمرهای زیستی هستند که مونومرهای آنها باقیمانده های اسید آمینه آلفا هستند که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. توالی اسید آمینه هر پروتئین کاملاً مشخص است؛ در موجودات زنده، با استفاده از یک کد ژنتیکی رمزگذاری می‌شود که بر اساس آن بیوسنتز مولکول‌های پروتئین انجام می‌شود. 20 اسید آمینه در ساخت پروتئین ها نقش دارند.

ساختار مولکول های پروتئین به شرح زیر است:

1. اولیه. این یک توالی اسید آمینه در یک زنجیره خطی است.
2. ثانوی. این یک انباشته فشرده تر زنجیره های پلی پپتیدی از طریق تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدی است. دو نوع ساختار ثانویه وجود دارد - مارپیچ آلفا و تاشو بتا.
3. دوره سوم. نشان دهنده قرار گرفتن یک زنجیره پلی پپتیدی در یک کروی است. در این حالت پیوندهای هیدروژن، دی سولفید تشکیل می شود و تثبیت مولکول نیز به دلیل برهمکنش های آبگریز و یونی بقایای اسید آمینه محقق می شود.
4. کواترنر. یک پروتئین از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است که از طریق پیوندهای غیرکووالانسی با یکدیگر تعامل دارند.

بنابراین، اسیدهای آمینه متصل در یک توالی خاص، یک زنجیره پلی پپتیدی را تشکیل می دهند که بخش های جداگانه آن سیم پیچ یا چین ها را تشکیل می دهند. چنین عناصری از ساختارهای ثانویه گلبول هایی را تشکیل می دهند که ساختار سوم پروتئین را تشکیل می دهند. گلبول‌های منفرد با یکدیگر تعامل دارند و مجتمع‌های پروتئینی پیچیده با ساختار چهارتایی را تشکیل می‌دهند.

طبقه بندی پروتئین

معیارهای مختلفی وجود دارد که بر اساس آنها می توان ترکیبات پروتئینی را طبقه بندی کرد. این ترکیب بین پروتئین های ساده و پیچیده تمایز قائل می شود. مواد پروتئینی پیچیده در ترکیب خود حاوی گروه های غیر اسید آمینه هستند که ماهیت شیمیایی آنها ممکن است متفاوت باشد. بسته به این موارد وجود دارد:

• گلیکوپروتئین ها؛
• لیپوپروتئین ها؛
• نوکلئوپروتئین ها؛
• متالوپروتئین ها؛
• فسفوپروتئین ها؛
• کروموپروتئین ها

همچنین طبقه بندی بر اساس نوع کلی ساختار وجود دارد:

• فیبریلار؛
• کروی؛
• غشاء.

پروتئین ها پروتئین های ساده (یک جزئی) نامیده می شوند که فقط از باقی مانده های اسید آمینه تشکیل شده اند. بسته به حلالیت به گروه های زیر تقسیم می شوند:

نام پروتئین	انحلال پذیری	مثال ها
پرولامین ها	کمی محلول در آب، خوب - در اتانول 70-80٪. حاوی تعداد زیادی ازآرژنین	پروتئین ها مشخصه دانه های غلات هستند (هوردئین در جو و زین در ذرت یافت می شود).
هیستون ها	محلول در اسید هیدروکلریک ضعیف.	آنها در کروماتین تشکیل دهنده کروموزوم ها وجود دارند.
اسکلروپروتئین ها (پروتنوئیدها)	نامحلول در آب، مایعات شور، اسیدهای رقیق و قلیاها.	موجود در بافت های حمایت کننده (استخوان ها، مو، غضروف، تاندون ها). آنها شامل مقدار زیادی پرولین، آلانین، گلیسین هستند.
آلبومین ها	محلول در محلول های آب و نمک.	لاکتوآلبومین - پروتئین شیر، سروآلبومین - سرم خون.
گلوبولین ها	آنها به خوبی در محلول های نمک با غلظت کم حل می شوند.	آنها بخشی از حبوبات و گیاهان روغنی هستند (فازئولین - دانه لوبیا، حبوبات - دانه نخود و غیره).
پروتامین ها	در اسیدها حل می شود.	آنها به مقدار قابل توجهی در سلول های زایای انسان و حیوانات یافت می شوند. به عنوان مثال، در اسپرم ماهی (سالمین - خانواده ماهی قزل آلا).
گلوتلین ها	محلول در قلیاها	موجود در گیاهان: میوه ها و قسمت های سبز. گلیادین دانه گندم همراه با گلوتنین تشکیل گلوتن می دهد و به همین دلیل خمیر حالت ارتجاعی پیدا می کند.

چنین طبقه بندی کاملاً دقیق نیست، زیرا طبق مطالعات اخیر، بسیاری از پروتئین های ساده با حداقل تعداد ترکیبات غیر پروتئینی مرتبط هستند. بنابراین، برخی از پروتئین ها حاوی رنگدانه، کربوهیدرات، گاهی اوقات لیپید هستند که آنها را بیشتر شبیه مولکول های پروتئین پیچیده می کند.

خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین

ویژگی های فیزیکوشیمیاییپروتئین ها با ترکیب و تعداد باقی مانده های اسید آمینه در مولکول های آنها تعیین می شوند. وزن مولکولی پلی پپتیدها بسیار متفاوت است، از چند هزار تا یک میلیون یا بیشتر. خواص شیمیایی مولکول های پروتئین متنوع است، از جمله آمفوتریک بودن، حلالیت و توانایی دناتوره شدن.

آمفوتریک

از آنجایی که پروتئین ها دارای هر دو اسید آمینه اسیدی و بازی هستند، مولکول همیشه حاوی گروه های آزاد اسیدی و بازی آزاد (به ترتیب COO- و NH3+) خواهد بود. بار با نسبت گروه های اسید آمینه بازی و اسیدی تعیین می شود. به همین دلیل، اگر PH کاهش یابد، پروتئین ها "+" و در صورت افزایش PH، "-" شارژ می شوند. در صورتی که PH مطابق با نقطه ایزوالکتریک باشد، مولکول پروتئین دارای بار صفر خواهد بود. آمفوتریسیته برای اجرای عملکردهای بیولوژیکی مهم است که یکی از آنها حفظ سطح pH خون است.

انحلال پذیری

طبقه بندی پروتئین ها بر اساس خاصیت حلالیت قبلاً در بالا ارائه شده است. حلالیت پروتئین ها در آب با دو عامل توضیح داده می شود:

• بار و دافعه متقابل مولکول های پروتئین؛
• تشکیل یک پوسته هیدراتاسیون در اطراف پروتئین - دوقطبی های آب با گروه های باردار در قسمت بیرونی کروی تعامل دارند.

دناتوره سازی

خاصیت فیزیکوشیمیایی دناتوراسیون فرآیند تخریب ساختار ثانویه و سوم یک مولکول پروتئینی تحت تأثیر تعدادی از عوامل است: دما، عمل الکل ها، نمک های فلزات سنگین، اسیدها و سایر عوامل شیمیایی.

مهم!ساختار اولیه در طول دناتوره شدن از بین نمی رود.

خواص شیمیایی پروتئین ها، واکنش های کیفی، معادلات واکنش

خواص شیمیایی پروتئین ها را می توان با استفاده از واکنش های تشخیص کیفی آنها به عنوان مثال در نظر گرفت. واکنش های کیفیبه شما امکان می دهد حضور یک گروه پپتیدی را در ترکیب تعیین کنید:

1. زانتوپروتئین. هنگامی که غلظت بالایی از اسید نیتریک روی پروتئین اثر می گذارد، رسوبی تشکیل می شود که با حرارت دادن، زرد می شود.

2. بیورت. تحت تأثیر سولفات مس بر روی یک محلول پروتئین ضعیف قلیایی، ترکیبات پیچیده ای بین یون های مس و پلی پپتیدها تشکیل می شود که با رنگ آمیزی محلول به رنگ آبی بنفش همراه است. این واکنش در عمل بالینی برای تعیین غلظت پروتئین در سرم خون و سایر مایعات بیولوژیکی استفاده می شود.

یکی دیگر از خواص مهم شیمیایی، تشخیص گوگرد در ترکیبات پروتئینی است. برای این منظور محلول پروتئین قلیایی را با نمک های سرب حرارت می دهند. این یک رسوب سیاه رنگ حاوی سولفید سرب ایجاد می کند.

اهمیت بیولوژیکی پروتئین

با تشکر از فیزیکی و خواص شیمیاییپروتئین ها طیف وسیعی از عملکردهای بیولوژیکی را انجام می دهند، از جمله:

• کاتالیزور (پروتئین های آنزیمی)؛
• حمل و نقل (هموگلوبین)؛
• ساختاری (کراتین، الاستین)؛
• انقباضی (اکتین، میوزین)؛
• محافظ (ایمونوگلوبولین)؛
• سیگنال (مولکول های گیرنده)؛
• هورمونی (انسولین)؛
• انرژی.

پروتئین ها برای بدن انسان مهم هستند، زیرا در تشکیل سلول ها نقش دارند، انقباض ماهیچه ها را در حیوانات فراهم می کنند و بسیاری از ترکیبات شیمیایی را همراه با سرم خون حمل می کنند. علاوه بر این، مولکول های پروتئین منبع اسیدهای آمینه ضروری هستند و عملکرد محافظتی را انجام می دهند و در تولید آنتی بادی ها و تشکیل ایمنی شرکت می کنند.

10 حقیقت کوچک شناخته شده پروتئین

1. پروتئین ها از سال 1728 شروع به مطالعه کردند، در آن زمان بود که Jacopo Bartolomeo Beccari ایتالیایی پروتئین را از آرد جدا کرد.
2. پروتئین های نوترکیب در حال حاضر به طور گسترده مورد استفاده قرار می گیرند. آنها با اصلاح ژنوم باکتری سنتز می شوند. به ویژه انسولین، فاکتورهای رشد و سایر ترکیبات پروتئینی که در پزشکی استفاده می شوند از این طریق به دست می آیند.
3. مولکول های پروتئینی در ماهی های قطب جنوب یافت شده است که از یخ زدن خون جلوگیری می کند.
4. پروتئین رسیلین با خاصیت ارتجاعی ایده آل مشخص می شود و اساس نقاط اتصال بال حشرات است.
5. بدن دارای پروتئین های چپرون منحصر به فردی است که قادر به بازیابی ساختار سوم یا چهارتایی صحیح سایر ترکیبات پروتئینی است.
6. در هسته سلول هیستون ها وجود دارد - پروتئین هایی که در فشرده سازی کروماتین شرکت می کنند.
7. ماهیت مولکولی آنتی بادی ها - پروتئین های محافظ ویژه (ایمونوگلوبولین ها) - از سال 1937 شروع به مطالعه فعال کرد. تیسلیوس و کابات از الکتروفورز استفاده کردند و ثابت کردند که در حیوانات ایمن شده، کسر گاما افزایش یافته است و پس از جذب سرم توسط آنتی ژن تحریک کننده، توزیع پروتئین ها توسط کسری به تصویر حیوان دست نخورده بازگشت.
8. سفیده تخم مرغ نمونه واضحی از اجرای یک تابع ذخیره توسط مولکول های پروتئین است.
9. در مولکول کلاژن، هر سوم باقی مانده اسید آمینه توسط گلیسین تشکیل می شود.
10. در ترکیب گلیکوپروتئین ها 20-15 درصد کربوهیدرات ها و در ترکیب پروتئوگلیکان ها سهم آنها 85-80 درصد است.

نتیجه

پروتئین ها پیچیده ترین ترکیبات هستند که بدون آنها تصور فعالیت حیاتی هر موجودی دشوار است. بیش از 5000 مولکول پروتئین جدا شده است، اما هر فرد مجموعه ای از پروتئین های خاص خود را دارد و این آن را از سایر افراد گونه خود متمایز می کند.

مهمترین خواص شیمیایی و فیزیکی پروتئین هابه روز رسانی: 29 اکتبر 2018 توسط: مقالات علمی.Ru

محتوای مقاله

پروتئین ها (ماده 1)- دسته ای از پلیمرهای بیولوژیکی موجود در هر موجود زنده. با مشارکت پروتئین ها، فرآیندهای اصلی که فعالیت حیاتی بدن را تضمین می کند انجام می شود: تنفس، هضم، انقباض عضلانی، انتقال تکانه های عصبی. بافت استخوان، پوست، مو، شاخ موجودات زنده از پروتئین تشکیل شده است. برای اکثر پستانداران، رشد و تکامل ارگانیسم به دلیل محصولات حاوی پروتئین به عنوان یک جزء غذایی اتفاق می افتد. نقش پروتئین ها در بدن و بر این اساس ساختار آنها بسیار متنوع است.

ترکیب پروتئین ها

تمام پروتئین ها پلیمرهایی هستند که زنجیره های آنها از قطعات اسیدهای آمینه تشکیل شده است. اسیدهای آمینه هستند ترکیبات آلی، حاوی در ترکیب خود (طبق نام) گروه آمینه NH 2 و اسید آلی، یعنی. کربوکسیل، گروه COOH. از کل انواع اسیدهای آمینه موجود (از لحاظ نظری، تعداد اسیدهای آمینه ممکن نامحدود است)، تنها آنهایی که فقط یک اتم کربن بین گروه آمینه و گروه کربوکسیل دارند در تشکیل پروتئین ها شرکت می کنند. به طور کلی، آمینو اسیدهای دخیل در تشکیل پروتئین ها را می توان با فرمول نشان داد: H2N-CH(R)-COOH. گروه R متصل به اتم کربن (یکی که بین گروه های آمینه و کربوکسیل قرار دارد) تفاوت بین اسیدهای آمینه سازنده پروتئین ها را تعیین می کند. این گروه می‌تواند فقط از اتم‌های کربن و هیدروژن تشکیل شود، اما اغلب علاوه بر C و H، گروه‌های عملکردی مختلف (قابل تبدیل‌های بعدی) مانند HO-، H2N- و غیره را شامل می‌شود. گزینه زمانی که R \u003d H.

موجودات موجودات زنده حاوی بیش از 100 اسید آمینه مختلف هستند، با این حال، همه آنها در ساخت پروتئین ها استفاده نمی شوند، بلکه تنها 20 اسید آمینه، به اصطلاح "بنیادی" استفاده می شوند. روی میز. 1 نام آنها را نشان می دهد (بیشتر نام ها از نظر تاریخی ایجاد شده اند) فرمول ساختاری، و همچنین یک مخفف رایج استفاده می شود. تمام فرمول های ساختاری در جدول مرتب شده اند به طوری که قطعه اصلی اسید آمینه در سمت راست قرار دارد.

جدول 1. اسیدهای آمینه دخیل در ایجاد پروتئین ها

نام	ساختار	تعیین
گلایسین		GLI
آلانین		ALA
والین		شفت
لوسین		LEI
ایزولوسین		ILE
SERIN		SER
ترئونین		TRE
سیستئین		کشورهای مستقل مشترک المنافع
متیونین		ملاقات کرد
لیزین		LIZ
آرژینین		ARG
اسید مارچوبه		ACH
آسپاراژین		ACH
اسید گلوتامیک		GLU
گلوتامین		GLN
فنیل آلانین		سشوار
تیروزین		TIR
تریپتوفان		سه
هیستیدین		GIS
پرولاین		حرفه ای
در عمل بین المللی، نامگذاری اختصاری آمینو اسیدهای ذکر شده با استفاده از اختصارات لاتین سه حرفی یا یک حرفی پذیرفته شده است، به عنوان مثال، گلیسین - Gly یا G، آلانین - Ala یا A.

در میان این بیست اسید آمینه (جدول 1)، فقط پرولین حاوی یک گروه NH (به جای NH 2) در کنار گروه کربوکسیل COOH است، زیرا بخشی از قطعه حلقوی است.

هشت آمینو اسید (والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، لیزین، فنیل آلانین و تریپتوفان)، که در جدول بر روی زمینه خاکستری قرار گرفته اند، ضروری نامیده می شوند، زیرا بدن باید دائماً آنها را با غذای پروتئینی برای رشد و تکامل طبیعی دریافت کند.

یک مولکول پروتئین در نتیجه اتصال متوالی اسیدهای آمینه تشکیل می شود، در حالی که گروه کربوکسیل یک اسید با گروه آمینه مولکول همسایه برهمکنش می کند، در نتیجه یک پیوند پپتیدی –CO-NH- تشکیل می شود و یک آب تشکیل می شود. مولکول آزاد می شود. روی انجیر 1 اتصال سریال آلانین، والین و گلیسین را نشان می دهد.

برنج. یکی اتصال سریال اسیدهای آمینهدر طول تشکیل یک مولکول پروتئین. مسیر از گروه آمینه پایانی H 2 N به گروه کربوکسیل انتهایی COOH به عنوان جهت اصلی زنجیره پلیمری انتخاب شد.

برای توصیف فشرده ساختار یک مولکول پروتئین، از اختصارات اسیدهای آمینه (جدول 1، ستون سوم) که در تشکیل زنجیره پلیمری نقش دارند استفاده می شود. قطعه مولکول نشان داده شده در شکل. 1 به صورت زیر نوشته می شود: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

مولکول های پروتئین حاوی 50 تا 1500 باقی مانده اسید آمینه هستند (زنجیره های کوتاهتر پلی پپتید نامیده می شوند). فردیت یک پروتئین با مجموعه ای از اسیدهای آمینه که زنجیره پلیمری را تشکیل می دهند و از اهمیت کمتری با ترتیب تناوب آنها در طول زنجیره تعیین می شود. به عنوان مثال، مولکول انسولین از 51 باقی مانده اسید آمینه (یکی از کوتاه ترین پروتئین های زنجیره ای است) و از دو زنجیره موازی به هم پیوسته با طول نابرابر تشکیل شده است. توالی قطعات اسید آمینه در شکل نشان داده شده است. 2.

برنج. 2 مولکول انسولین، ساخته شده از 51 باقی مانده اسید آمینه، قطعاتی از همان اسیدهای آمینه با رنگ پس زمینه مربوطه مشخص می شوند. باقی مانده های اسید آمینه سیستئین (با نام اختصاری CIS) موجود در زنجیره، پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند که دو مولکول پلیمری را به هم متصل می کنند یا در یک زنجیره بلوک هایی را تشکیل می دهند.

مولکول های آمینو اسید سیستئین (جدول 1) حاوی گروه های سولفیدرید فعال -SH هستند که با یکدیگر تعامل دارند و پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند. نقش سیستئین در دنیای پروتئین ها ویژه است، با مشارکت آن، پیوندهای متقاطع بین مولکول های پروتئین پلیمری ایجاد می شود.

ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلیمری در یک موجود زنده تحت کنترل اسیدهای نوکلئیک رخ می دهد، آنها هستند که نظم مونتاژ دقیقی را ارائه می دهند و طول ثابت مولکول پلیمر را تنظیم می کنند ().

ساختار پروتئین ها

ترکیب مولکول پروتئین که به شکل بقایای اسید آمینه متناوب ارائه شده است (شکل 2)، ساختار اولیه پروتئین نامیده می شود. بین گروه های ایمنو HN و گروه های کربونیل CO موجود در زنجیره پلیمری، پیوندهای هیدروژنی ایجاد می شود () در نتیجه، مولکول پروتئین شکل فضایی خاصی به دست می آورد که ساختار ثانویه نامیده می شود. رایج ترین آنها دو نوع ساختار ثانویه در پروتئین ها هستند.

گزینه اول، به نام α-helix، با استفاده از پیوندهای هیدروژنی در یک مولکول پلیمری اجرا می شود. پارامترهای هندسی مولکول که توسط طول پیوند و زوایای پیوند تعیین می شود، به گونه ای است که تشکیل پیوند هیدروژنی برای گروه های H-Nو C=O که بین آنها دو قطعه پپتید H-N-C=O وجود دارد (شکل 3).

ترکیب زنجیره پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 3 به صورت اختصاری به صورت زیر نوشته می شود:

ح 2 ن-الا و الا-لی-الا-الا-الا-الا-وال-الا-الا-الا-کوه.

در نتیجه عمل انقباض پیوندهای هیدروژنی، مولکول شکل یک مارپیچ را به خود می گیرد - به اصطلاح α-مارپیچ، به عنوان یک نوار مارپیچ منحنی که از اتم هایی که زنجیره پلیمری را تشکیل می دهند عبور می کند (شکل 4) به تصویر کشیده می شود.

برنج. 4 مدل سه بعدی یک مولکول پروتئینبه شکل مارپیچ α. پیوندهای هیدروژنی به صورت خطوط نقطه چین نشان داده می شوند. شکل استوانه ای مارپیچ در یک زاویه چرخش مشخص قابل مشاهده است (اتم های هیدروژن در شکل نشان داده نشده اند). رنگ تک تک اتم ها مطابق با قوانین بین المللی داده شده است که سیاه را برای اتم های کربن، آبی را برای نیتروژن، قرمز را برای اکسیژن و زرد را برای گوگرد توصیه می کند (رنگ سفید برای اتم های هیدروژن توصیه می شود که در شکل نشان داده نشده است، در این مورد کل ساختار بر روی پس زمینه تاریک به تصویر کشیده شده است).

نوع دیگری از ساختار ثانویه که ساختار β نامیده می شود نیز با مشارکت پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود، تفاوت این است که گروه های H-N و C=O از دو یا چند زنجیره پلیمری که به صورت موازی قرار دارند برهم کنش می کنند. از آنجایی که زنجیره پلی پپتیدی یک جهت دارد (شکل 1)، زمانی که جهت زنجیره ها یکسان باشد (ساختار β موازی، شکل 5)، یا مخالف باشند (ساختار β ضد موازی، شکل 6) انواع مختلفی ممکن است. .

زنجیره های پلیمری از ترکیبات مختلف می توانند در تشکیل ساختار β شرکت کنند، در حالی که گروه های آلی که زنجیره پلیمری را قاب می کنند (Ph، CH 2 OH، و غیره) در بیشتر موارد نقش ثانویه، آرایش متقابل H-N و C را ایفا می کنند. = گروه های O تعیین کننده است. از آنجایی که گروه های H-N و C=O در جهات مختلف نسبت به زنجیره پلیمری هدایت می شوند (در شکل بالا و پایین)، امکان تعامل همزمان سه یا چند زنجیره وجود دارد.

ترکیب اولین زنجیره پلی پپتیدی در شکل. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

ترکیب زنجیره دوم و سوم:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 6، مانند شکل. 5، تفاوت این است که زنجیره دوم جهت مخالف (در مقایسه با شکل 5) دارد.

ممکن است یک ساختار β در داخل یک مولکول تشکیل شود، زمانی که قطعه زنجیره ای در یک بخش مشخص می شود که 180 درجه می چرخد، در این حالت، دو شاخه از یک مولکول دارای جهت مخالف هستند، در نتیجه یک ضد موازی است. ساختار β تشکیل می شود (شکل 7).

ساختار نشان داده شده در شکل 7 در یک تصویر مسطح، نشان داده شده در شکل. 8 در قالب یک مدل سه بعدی. بخش‌های ساختار β معمولاً به روشی ساده با یک نوار مواج مسطح که از میان اتم‌هایی که زنجیره پلیمری را تشکیل می‌دهند عبور می‌کند، نشان داده می‌شوند.

در ساختار بسیاری از پروتئین ها، بخش هایی از ساختارهای β-مارپیچ α و روبان مانند، و همچنین زنجیره های پلی پپتیدی منفرد، متناوب هستند. آرایش متقابل و تناوب آنها در زنجیره پلیمری ساختار سوم پروتئین نامیده می شود.

روش هایی برای به تصویر کشیدن ساختار پروتئین ها در زیر با استفاده از کرامبین پروتئین گیاهی به عنوان مثال نشان داده شده است. فرمول های ساختاری پروتئین ها، که اغلب حاوی صدها قطعه اسید آمینه هستند، پیچیده، دست و پا گیر و درک آن دشوار است، بنابراین، گاهی اوقات از فرمول های ساختاری ساده استفاده می شود - بدون نمادهای عناصر شیمیایی (شکل 9، گزینه A)، اما در در همان زمان آنها رنگ سکته مغزی ظرفیت را مطابق با قوانین بین المللی حفظ می کنند (شکل 4). در این مورد، فرمول نه در یک تصویر مسطح، بلکه در یک تصویر فضایی ارائه می شود که با ساختار واقعی مولکول مطابقت دارد. این روش، برای مثال، تمایز بین پل های دی سولفیدی (مشابه پل های انسولین، شکل 2)، گروه های فنیل در قاب کناری زنجیره و غیره را امکان پذیر می کند. تصویر مولکول ها در قالب مدل های سه بعدی. (توپ هایی که با میله به هم متصل می شوند) تا حدودی واضح تر است (شکل 9، گزینه B). با این حال، هر دو روش اجازه نشان دادن ساختار سوم را نمی دهند، بنابراین بیوفیزیکدان آمریکایی جین ریچاردسون پیشنهاد کرد که ساختارهای α به صورت نوارهای مارپیچی تابیده شده (نگاه کنید به شکل 4)، ساختارهای β به عنوان نوارهای موجدار مسطح (شکل 8) و اتصال نشان داده شوند. آنها زنجیرهای منفرد - به شکل دسته های نازک، هر نوع ساختار رنگ خاص خود را دارد. این روش برای به تصویر کشیدن ساختار سوم یک پروتئین در حال حاضر به طور گسترده استفاده می شود (شکل 9، نوع B). گاهی اوقات، برای محتوای اطلاعات بیشتر، یک ساختار سوم و یک فرمول ساختاری ساده شده با هم نشان داده می شود (شکل 9، نوع D). همچنین اصلاحاتی در روش پیشنهاد شده توسط ریچاردسون وجود دارد: مارپیچ های α به صورت استوانه ای به تصویر کشیده می شوند و ساختارهای β به شکل فلش های مسطح هستند که جهت زنجیره را نشان می دهند (شکل 9، گزینه E). روشی که در آن کل مولکول به صورت یک بسته به تصویر کشیده می شود، کمتر رایج است، که در آن ساختارهای نابرابر با رنگ های مختلف متمایز می شوند و پل های دی سولفید به صورت پل های زرد نشان داده می شوند (شکل 9، نوع E).

گزینه B راحت ترین برای درک است، زمانی که هنگام به تصویر کشیدن ساختار سوم، ویژگی های ساختاری پروتئین (قطعات اسید آمینه، ترتیب تناوب آنها، پیوندهای هیدروژنی) نشان داده نمی شود، در حالی که فرض بر این است که همه پروتئین ها حاوی "جزئیات" هستند. از مجموعه استاندارد بیست اسید آمینه گرفته شده است (جدول 1). وظیفه اصلی در به تصویر کشیدن یک ساختار ثالث، نشان دادن آرایش فضایی و تناوب ساختارهای فرعی است.

برنج. نه نسخه های مختلف تصویر از ساختار پروتئین کرومبین.
A یک فرمول ساختاری در یک تصویر فضایی است.
ب- سازه ای به صورت مدل سه بعدی.
B ساختار سوم مولکول است.
G - ترکیبی از گزینه های A و B.
E - تصویر ساده شده از ساختار سوم.
E - ساختار سوم با پل های دی سولفیدی.

راحت ترین برای درک یک ساختار سه بعدی سه بعدی (گزینه B) است که از جزئیات فرمول ساختاری رها شده است.

یک مولکول پروتئینی که دارای ساختار سوم است، به عنوان یک قاعده، پیکربندی خاصی به خود می گیرد که توسط فعل و انفعالات قطبی (الکترواستاتیک) و پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود. در نتیجه، مولکول به شکل یک سیم پیچ فشرده - پروتئین های کروی (گلبول ها، لات. توپ)، یا پروتئین های رشته ای - فیبریلار (فیبر، لات. فیبر).

نمونه ای از ساختار کروی پروتئین آلبومین است، پروتئین تخم مرغ متعلق به کلاس آلبومین ها است. زنجیره پلیمری آلبومین عمدتاً از آلانین، اسید آسپارتیک، گلیسین و سیستئین تشکیل شده است که به ترتیب خاصی متناوب می شوند. ساختار سوم شامل مارپیچ های α است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 10).

برنج. ده ساختار کروی آلبومین

نمونه ای از ساختار فیبریل پروتئین فیبروئین است. آنها حاوی مقدار زیادی گلیسین، آلانین و باقی مانده های سرین هستند (هر دومین باقی مانده اسید آمینه گلیسین است). بقایای سیستئین حاوی گروه های سولفیدرید وجود ندارد. فیبروئین، جزء اصلی ابریشم طبیعی و تار عنکبوت، حاوی ساختارهای بتا است که با زنجیرهای منفرد متصل شده اند (شکل 11).

برنج. یازده فیبروئین پروتئین فیبریلاری

امکان تشکیل یک ساختار سوم از یک نوع خاص در ساختار اولیه پروتئین ذاتی است، یعنی. از قبل با ترتیب تناوب بقایای اسید آمینه تعیین می شود. از مجموعه خاصی از چنین باقیمانده ها، آلفا-مارپیچ ها عمدتاً بوجود می آیند (مجموعه های بسیار زیادی وجود دارد)، مجموعه دیگری منجر به ظهور ساختارهای β می شود، زنجیره های منفرد با ترکیب آنها مشخص می شوند.

برخی از مولکول‌های پروتئین، در حالی که ساختار سومی را حفظ می‌کنند، می‌توانند به توده‌های بزرگ سوپرمولکولی ترکیب شوند، در حالی که توسط برهمکنش‌های قطبی و همچنین پیوندهای هیدروژنی با هم نگه داشته می‌شوند. چنین تشکیلاتی را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، پروتئین فریتین که عمدتاً از لوسین، اسید گلوتامیک، اسید آسپارتیک و هیستیدین تشکیل شده است (فریسین حاوی تمام 20 باقیمانده اسید آمینه در مقادیر مختلف است) ساختار سومی از چهار مارپیچ α را تشکیل می دهد. هنگامی که مولکول ها در یک مجموعه واحد ترکیب می شوند (شکل 12)، یک ساختار چهارتایی تشکیل می شود که می تواند تا 24 مولکول فریتین را شامل شود.

شکل 12 تشکیل ساختار چهارتایی پروتئین کروی فریتین

نمونه دیگری از تشکیلات فوق مولکولی ساختار کلاژن است. این یک پروتئین فیبریلار است که زنجیره‌های آن عمدتاً از گلیسین و متناوب با پرولین و لیزین ساخته شده‌اند. ساختار شامل زنجیره های منفرد، مارپیچ های سه گانه α، متناوب با ساختارهای بتا مانند روبان است که در بسته های موازی روی هم چیده شده اند (شکل 13).

شکل 13 ساختار فوق مولکولی پروتئین فیبریلی کلاژن

خواص شیمیایی پروتئین ها

تحت تأثیر حلال های آلی، مواد زائد برخی از باکتری ها (تخمیر اسید لاکتیک) و یا با افزایش دما، ساختارهای ثانویه و ثالثی بدون آسیب به ساختار اولیه از بین می روند، در نتیجه پروتئین حلالیت خود را از دست می دهد و فعالیت بیولوژیکی را از دست می دهد. فرآیند دناتوره شدن نامیده می شود، یعنی از دست دادن خواص طبیعی، به عنوان مثال، کشک شدن شیر ترش، پروتئین تخم مرغ آب پز کشک شده. در دماهای بالا، پروتئین های موجودات زنده (به ویژه میکروارگانیسم ها) به سرعت تغییر شکل می دهند. چنین پروتئین هایی قادر به شرکت در فرآیندهای بیولوژیکی نیستند، در نتیجه، میکروارگانیسم ها می میرند، بنابراین شیر آب پز (یا پاستوریزه) را می توان مدت بیشتری ذخیره کرد.

پیوندهای پپتیدی H-N-C=O که زنجیره پلیمری مولکول پروتئین را تشکیل می‌دهند، در حضور اسیدها یا قلیایی‌ها هیدرولیز می‌شوند و زنجیره پلیمری پاره می‌شود که در نهایت می‌تواند منجر به اسیدهای آمینه اصلی شود. پیوندهای پپتیدی موجود در مارپیچ های α یا ساختارهای β در برابر هیدرولیز و حملات شیمیایی مختلف (در مقایسه با پیوندهای مشابه در زنجیره های منفرد) مقاومت بیشتری دارند. تجزیه ظریف تر مولکول پروتئین به اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آن در یک محیط بی آب با استفاده از هیدرازین H 2 N-NH 2 انجام می شود، در حالی که تمام قطعات اسید آمینه، به جز مورد آخر، به اصطلاح هیدرازیدهای اسید کربوکسیلیک را تشکیل می دهند. قطعه C (O)-HN-NH2 (شکل 14).

برنج. چهارده. برش پلی پپتیدی

چنین تحلیلی می تواند اطلاعاتی در مورد ترکیب اسید آمینه یک پروتئین ارائه دهد، اما دانستن توالی آنها در یک مولکول پروتئین مهمتر است. یکی از روش هایی که به طور گسترده برای این منظور استفاده می شود، اثر فنیل ایزوتیوسیانات (FITC) بر روی زنجیره پلی پپتیدی است که در یک محیط قلیایی به پلی پپتید (از انتهای حاوی گروه آمینه) می چسبد و زمانی که واکنش محیط تغییر می کند. به حالت اسیدی، از زنجیره جدا می شود و قطعه ای از یک اسید آمینه را با خود می برد (شکل 15).

برنج. پانزده شکاف پلی پپتیدی متوالی

بسیاری از روش‌های ویژه برای چنین تحلیلی توسعه داده شده‌اند، از جمله روش‌هایی که شروع به «تجزیه» یک مولکول پروتئین به اجزای تشکیل‌دهنده آن، از انتهای کربوکسیل می‌کنند.

پل های دی سولفید متقاطع S-S (تشکیل شده در اثر متقابل بقایای سیستئین، شکل 2 و 9) بریده می شوند و با اثر عوامل کاهنده مختلف آنها را به گروه های HS تبدیل می کنند. عمل عوامل اکسید کننده (اکسیژن یا پراکسید هیدروژن) دوباره منجر به تشکیل پل های دی سولفیدی می شود (شکل 16).

برنج. شانزده شکستن پل های دی سولفیدی

برای ایجاد پیوندهای متقابل اضافی در پروتئین ها، از واکنش پذیری گروه های آمینه و کربوکسیل استفاده می شود. برای فعل و انفعالات مختلف، گروه های آمینه ای که در قاب کناری زنجیره قرار دارند در دسترس تر هستند - قطعاتی از لیزین، آسپاراژین، لیزین، پرولین (جدول 1). هنگامی که چنین گروه های آمینه ای با فرمالدئید برهم کنش می کنند، فرآیند تراکم اتفاق می افتد و پل های متقاطع -NH-CH2-NH- ظاهر می شود (شکل 17).

برنج. 17 ایجاد پل های عرضی اضافی بین مولکول های پروتئین.

گروه‌های کربوکسیل انتهایی پروتئین می‌توانند با ترکیبات پیچیده برخی از فلزات چند ظرفیتی واکنش دهند (ترکیبات کروم اغلب استفاده می‌شوند)، و پیوندهای متقابل نیز رخ می‌دهد. هر دو فرآیند در دباغی چرم استفاده می شود.

نقش پروتئین ها در بدن

نقش پروتئین ها در بدن متنوع است.

آنزیم ها(تخمیر لات. - تخمیر)، نام دیگر آنها آنزیم (en زوم یونانی. - در مخمر) - اینها پروتئین هایی با فعالیت کاتالیزوری هستند، آنها می توانند سرعت فرآیندهای بیوشیمیایی را هزاران بار افزایش دهند. تحت تأثیر آنزیم ها، اجزای تشکیل دهنده غذا: پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها به ترکیبات ساده تری تجزیه می شوند و سپس درشت مولکول های جدیدی که برای نوع خاصی از بدن ضروری هستند، از آنها ساخته می شوند. آنزیم ها همچنین در بسیاری از فرآیندهای بیوشیمیایی سنتز شرکت می کنند، به عنوان مثال، در سنتز پروتئین ها (برخی پروتئین ها به سنتز برخی دیگر کمک می کنند).

آنزیم ها نه تنها کاتالیزورهای بسیار کارآمدی هستند، بلکه انتخابی نیز هستند (واکنش را دقیقاً در جهت معین هدایت می کنند). در حضور آنها، واکنش با عملکرد تقریبا 100٪ بدون تشکیل محصولات جانبی ادامه می یابد و در عین حال، شرایط جریان ملایم است: فشار اتمسفر طبیعی و دمای یک موجود زنده. برای مقایسه، سنتز آمونیاک از هیدروژن و نیتروژن در حضور یک کاتالیزور آهن فعال در دمای 400-500 درجه سانتیگراد و فشار 30 مگاپاسکال انجام می شود، بازده آمونیاک 15-25٪ در هر چرخه است. آنزیم ها کاتالیزورهای بی نظیری در نظر گرفته می شوند.

مطالعه فشرده آنزیم ها در اواسط قرن نوزدهم آغاز شد؛ بیش از 2000 آنزیم مختلف در حال حاضر مورد مطالعه قرار گرفته اند؛ این متنوع ترین کلاس پروتئین ها است.

نام آنزیم ها به شرح زیر است: نام معرفی که آنزیم با آن برهمکنش می کند، یا نام واکنش کاتالیز شده، با پایان -aza اضافه می شود، به عنوان مثال، آرژیناز آرژنین را تجزیه می کند (جدول 1)، دکربوکسیلاز دکربوکسیلاسیون را کاتالیز می کند. یعنی حذف CO 2 از گروه کربوکسیل:

– COOH → – CH + CO 2

اغلب، برای نشان دادن دقیق‌تر نقش آنزیم، هم جسم و هم نوع واکنش در نام آن مشخص می‌شود، برای مثال، الکل دهیدروژناز آنزیمی است که الکل‌ها را هیدروژنه می‌کند.

برای برخی از آنزیم هایی که مدت ها پیش کشف شده بودند، نام تاریخی (بدون پایان -aza) حفظ شده است، به عنوان مثال، پپسین (پپسیس، یونانی. هضم) و تریپسین (تریپسیس یونانی. مایع سازی)، این آنزیم ها پروتئین ها را تجزیه می کنند.

برای سیستم سازی، آنزیم ها در کلاس های بزرگ ترکیب می شوند، طبقه بندی بر اساس نوع واکنش است، کلاس ها بر اساس اصل کلی - نام واکنش و پایان - aza نامگذاری می شوند. برخی از این کلاس ها در زیر ذکر شده است.

اکسیدرودوکتازآنزیم هایی هستند که واکنش های ردوکس را کاتالیز می کنند. دهیدروژنازهای موجود در این کلاس انتقال پروتون را انجام می دهند، به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز (ADH) الکل ها را به آلدئید اکسید می کند، اکسیداسیون بعدی آلدئیدها به اسیدهای کربوکسیلیک توسط آلدهید دهیدروژنازها (ALDH) کاتالیز می شود. هر دو فرآیند در طول پردازش اتانول به اسید استیک در بدن رخ می دهد (شکل 18).

برنج. هجده اکسیداسیون دو مرحله ای اتانولبه اسید استیک

این اتانول نیست که اثر مخدر دارد، اما محصول میانی استالدئید، هر چه فعالیت آنزیم ALDH کمتر باشد، مرحله دوم کندتر می گذرد - اکسیداسیون استالدئید به اسید استیک، و اثر مسموم کننده طولانی تر و قوی تر از بلع است. از اتانول تجزیه و تحلیل نشان داد که بیش از 80٪ از نمایندگان نژاد زرد دارای فعالیت نسبتاً کم ALDH و بنابراین تحمل الکل به طور قابل توجهی شدیدتر هستند. دلیل این کاهش فعالیت ذاتی ALDH این است که بخشی از باقی مانده های اسید گلوتامیک در مولکول "تضعیف" ALDH با قطعات لیزین جایگزین می شود (جدول 1).

نقل و انتقالات- آنزیم هایی که انتقال گروه های عاملی را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، ترانسیمیناز، انتقال یک گروه آمینه را کاتالیز می کند.

هیدرولازهاآنزیم هایی هستند که هیدرولیز را کاتالیز می کنند. تریپسین و پپسین که قبلا ذکر شد پیوندهای پپتیدی را هیدرولیز می کنند و لیپازها پیوند استری را در چربی ها می شکافند:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- آنزیم هایی که واکنش هایی را کاتالیز می کنند که به روش غیر هیدرولیتیکی انجام می شود، در نتیجه چنین واکنش هایی، پیوندهای C-C، C-O، C-N شکسته شده و پیوندهای جدیدی تشکیل می شود. آنزیم دکربوکسیلاز متعلق به این کلاس است

ایزومرازها- آنزیم هایی که ایزومریزاسیون را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، تبدیل اسید مالئیک به اسید فوماریک (شکل 19)، این نمونه ای از ایزومریزاسیون سیس ترانس است ().

برنج. نوزده. ایزومریزاسیون اسید مالیکدر حضور آنزیم به اسید فوماریک تبدیل می شود.

در کار آنزیم ها یک اصل کلی رعایت می شود که بر اساس آن همیشه یک مطابقت ساختاری بین آنزیم و معرف واکنش تسریع شده وجود دارد. با توجه به بیان مجازی یکی از بنیانگذاران دکترین آنزیم ها، معرف مانند کلید یک قفل به آنزیم نزدیک می شود. در این راستا، هر آنزیم یک واکنش شیمیایی خاص یا گروهی از واکنش‌های مشابه را کاتالیز می‌کند. گاهی اوقات یک آنزیم می تواند روی یک ترکیب منفرد مانند اوره آز (اورون) عمل کند یونانی. - ادرار) فقط هیدرولیز اوره را کاتالیز می کند:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

بهترین گزینش پذیری توسط آنزیم هایی نشان داده می شود که بین آنتی پادهای فعال نوری - ایزومرهای چپ و راست - تمایز قائل می شوند. ال-آرژیناز فقط بر روی آرژینین چپگرد اثر می کند و بر ایزومر راست چرخشی تأثیر نمی گذارد. L-لاکتات دهیدروژناز تنها بر روی استرهای چرخشی اسید لاکتیک، به اصطلاح لاکتات ها (لاکتیس) اثر می کند. لات. شیر)، در حالی که D-لاکتات دهیدروژناز فقط D-لاکتات ها را تجزیه می کند.

بیشتر آنزیم ها نه روی یک، بلکه روی گروهی از ترکیبات مرتبط عمل می کنند، برای مثال، تریپسین ترجیح می دهد پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط لیزین و آرژنین را بشکند (جدول 1).

خواص کاتالیزوری برخی از آنزیم ها، مانند هیدرولازها، صرفاً توسط ساختار خود مولکول پروتئین تعیین می شود، دسته دیگری از آنزیم ها - اکسیدوردوکتازها (به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز) تنها در حضور مولکول های غیر پروتئینی مرتبط با آن می توانند فعال باشند. آنها - ویتامین هایی که منیزیم، کلسیم، روی، منگنز و قطعات اسیدهای نوکلئیک را فعال می کنند (شکل 20).

برنج. 20 مولکول دهیدروژناز الکل

پروتئین های حمل و نقل، مولکول ها یا یون های مختلف را از طریق غشای سلولی (هم در داخل و هم در خارج از سلول)، و همچنین از یک اندام به اندام دیگر منتقل می کنند.

به عنوان مثال، هموگلوبین با عبور خون از ریه ها، اکسیژن را متصل می کند و آن را به بافت های مختلف بدن می رساند، جایی که اکسیژن آزاد می شود و سپس برای اکسید کردن اجزای غذا استفاده می شود، این فرآیند به عنوان منبع انرژی عمل می کند (گاهی اوقات اصطلاح "سوزاندن" غذا در بدن استفاده می شود).

علاوه بر بخش پروتئین، هموگلوبین حاوی ترکیب پیچیده ای از آهن با یک مولکول پورفیرین حلقوی (پورفیروس) است. یونانی. - بنفش) که رنگ قرمز خون را تعیین می کند. این مجموعه (شکل 21، سمت چپ) است که نقش یک حامل اکسیژن را بازی می کند. در هموگلوبین، کمپلکس پورفیرین آهن در داخل مولکول پروتئین قرار دارد و توسط فعل و انفعالات قطبی و همچنین با پیوند هماهنگی با نیتروژن موجود در هیستیدین (جدول 1)، که بخشی از پروتئین است، حفظ می شود. مولکول O2، که توسط هموگلوبین حمل می شود، از طریق یک پیوند هماهنگی به اتم آهن از سمت مخالف آن که هیستیدین به آن متصل است، متصل می شود (شکل 21، سمت راست).

برنج. 21 ساختار مجتمع آهن

ساختار مجموعه در سمت راست به شکل یک مدل سه بعدی نشان داده شده است. این کمپلکس در مولکول پروتئین توسط یک پیوند هماهنگی (خط آبی چین دار) بین اتم آهن و اتم N در هیستیدین که بخشی از پروتئین است، نگه داشته می شود. مولکول O 2 که توسط هموگلوبین حمل می شود (خط نقطه چین قرمز) با اتم آهن از کشور مقابل مجموعه مسطح هماهنگ می شود.

هموگلوبین یکی از پروتئین هایی است که بیشتر مورد مطالعه قرار گرفته است، از مارپیچ های a تشکیل شده است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند و شامل چهار کمپلکس آهن است. بنابراین، هموگلوبین مانند یک بسته حجیم برای انتقال چهار مولکول اکسیژن به طور همزمان است. شکل هموگلوبین مربوط به پروتئین های کروی است (شکل 22).

برنج. 22 شکل کروی هموگلوبین

"مزیت" اصلی هموگلوبین این است که افزودن اکسیژن و تجزیه بعدی آن در حین انتقال به بافت ها و اندام های مختلف به سرعت انجام می شود. مونوکسید کربن، CO (مونوکسید کربن)، حتی سریعتر به آهن در هموگلوبین متصل می شود، اما برخلاف O 2، مجموعه ای را تشکیل می دهد که تجزیه آن دشوار است. در نتیجه، چنین هموگلوبین قادر به اتصال O 2 نیست، که منجر به مرگ بدن در اثر خفگی می شود (در صورت استنشاق مقادیر زیادی مونوکسید کربن).

دومین عملکرد هموگلوبین انتقال CO 2 بازدمی است، اما نه اتم آهن، بلکه H 2 از گروه N پروتئین در فرآیند اتصال موقت دی اکسید کربن نقش دارد.

"عملکرد" ​​پروتئین ها به ساختار آنها بستگی دارد، به عنوان مثال، جایگزینی تنها باقی مانده اسید آمینه گلوتامیک اسید در زنجیره پلی پپتیدی هموگلوبین با باقی مانده والین (یک ناهنجاری مادرزادی به ندرت مشاهده شده) منجر به بیماری به نام کم خونی داسی شکل می شود.

همچنین پروتئین های انتقال دهنده ای وجود دارند که می توانند چربی ها، گلوکز، اسیدهای آمینه را متصل کرده و آنها را هم در داخل و هم در خارج از سلول ها حمل کنند.

پروتئین های حمل و نقل یک نوع خاص خود مواد را حمل نمی کنند، بلکه به عنوان یک "تنظیم کننده حمل و نقل" عمل می کنند و مواد خاصی را از طریق غشاء (دیواره بیرونی سلول) عبور می دهند. چنین پروتئین هایی اغلب پروتئین های غشایی نامیده می شوند. آنها شکل یک استوانه توخالی دارند و با قرار گرفتن در دیواره غشاء، حرکت برخی از مولکول ها یا یون های قطبی را به داخل سلول تضمین می کنند. نمونه ای از پروتئین غشایی پورین است (شکل 23).

برنج. 23 پروتئین پورین

مواد غذایی و پروتئین های ذخیره سازی، همانطور که از نام آن پیداست، به عنوان منابع تغذیه داخلی، اغلب برای جنین های گیاهان و حیوانات، و همچنین در مراحل اولیه رشد موجودات جوان عمل می کنند. پروتئین های غذایی شامل آلبومین (شکل 10) - جزء اصلی سفیده تخم مرغ، و همچنین کازئین - پروتئین اصلی شیر است. تحت تأثیر آنزیم پپسین، کازئین در معده منجمد می شود که حفظ آن در دستگاه گوارش و جذب کارآمد را تضمین می کند. کازئین حاوی قطعاتی از تمام اسیدهای آمینه مورد نیاز بدن است.

در فریتین (شکل 12) که در بافت حیوانات موجود است، یون های آهن ذخیره می شوند.

میوگلوبین همچنین یک پروتئین ذخیره‌سازی است که از نظر ترکیب و ساختار شبیه هموگلوبین است. میوگلوبین عمدتاً در ماهیچه ها متمرکز است، نقش اصلی آن ذخیره اکسیژن است که هموگلوبین به آن می دهد. به سرعت با اکسیژن اشباع می شود (بسیار سریعتر از هموگلوبین)، و سپس به تدریج آن را به بافت های مختلف منتقل می کند.

پروتئین های ساختاری یک عملکرد محافظتی (پوست) یا پشتیبانی انجام می دهند - آنها بدن را در کنار هم نگه می دارند و به آن قدرت می دهند (غضروف و تاندون). جزء اصلی آنها کلاژن پروتئین فیبریلار است (شکل 11)، رایج ترین پروتئین دنیای حیوانات، در بدن پستانداران، تقریبا 30٪ از کل جرم پروتئین ها را تشکیل می دهد. کلاژن استحکام کششی بالایی دارد (استحکام پوست مشخص است) اما به دلیل محتوای کم پیوندهای عرضی در کلاژن پوست، پوست حیوانات به صورت خام برای ساخت محصولات مختلف چندان مناسب نیست. برای کاهش تورم پوست در آب، انقباض در هنگام خشک شدن و همچنین برای افزایش استحکام در حالت آبیاری و افزایش خاصیت ارتجاعی در کلاژن، پیوندهای متقاطع اضافی ایجاد می شود (شکل 15a)، به اصطلاح. فرآیند برنزه شدن پوست

در موجودات زنده، مولکول های کلاژنی که در فرآیند رشد و تکامل ارگانیسم به وجود آمده اند، به روز نمی شوند و با مولکول های تازه سنتز شده جایگزین نمی شوند. با افزایش سن، تعداد پیوندهای متقابل کلاژن افزایش می یابد که منجر به کاهش خاصیت ارتجاعی آن می شود و از آنجایی که تجدید نمی شود، تغییرات مرتبط با افزایش سن ظاهر می شود - افزایش شکنندگی غضروف و تاندون ها، ظاهر شدن چین و چروک روی پوست

رباط های مفصلی حاوی الاستین هستند، پروتئینی ساختاری که به راحتی در دو بعد کشیده می شود. پروتئین رسیلین که در برخی از حشرات در نقاط اتصال لولای بالها قرار دارد، بیشترین خاصیت ارتجاعی را دارد.

تشکیلات شاخ - مو، ناخن، پر، که عمدتا از پروتئین کراتین تشکیل شده است (شکل 24). تفاوت اصلی آن در محتوای قابل توجه باقی مانده های سیستئین است که پل های دی سولفیدی را تشکیل می دهند که به موها و همچنین پارچه های پشمی خاصیت ارتجاعی بالایی (قابلیت بازیابی شکل اولیه خود پس از تغییر شکل) می بخشد.

برنج. 24. قطعه ای از کراتین پروتئین فیبریلار

برای تغییر غیرقابل برگشت در شکل یک جسم کراتینه، ابتدا باید پل های دی سولفیدی را با کمک یک عامل احیا کننده از بین ببرید، شکل جدیدی به آن بدهید و سپس پل های دی سولفیدی را با کمک یک عامل اکسید کننده دوباره ایجاد کنید. . 16) به عنوان مثال پر کردن مو به این صورت است.

با افزایش محتوای سیستئین در کراتین و بر این اساس، افزایش تعداد پل های دی سولفیدی، توانایی تغییر شکل از بین می رود، اما در همان زمان استحکام بالا ظاهر می شود (تا 18٪ قطعات سیستئین). در شاخ حشرات و پوسته لاک پشت ها وجود دارد). پستانداران تا 30 نوع کراتین مختلف دارند.

فیبروئین پروتئین فیبریلار مربوط به کراتین که توسط کرم ابریشم هنگام پیچیدن پیله و همچنین توسط عنکبوت ها هنگام بافتن تار ترشح می شود، فقط دارای ساختارهای β است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 11). بر خلاف کراتین، فیبروین پل های دی سولفیدی عرضی ندارد، استحکام کششی بسیار قوی دارد (استحکام در واحد سطح مقطع برخی از نمونه های وب بیشتر از کابل های فولادی است). به دلیل عدم وجود پیوندهای عرضی، فیبروین غیر قابل ارتجاع است (مشخص است که پارچه های پشمی تقریباً پاک نشدنی هستند و پارچه های ابریشمی به راحتی چروک می شوند).

پروتئین های تنظیم کننده

پروتئین های تنظیم کننده، که بیشتر نامیده می شوند، در فرآیندهای فیزیولوژیکی مختلف نقش دارند. به عنوان مثال، هورمون انسولین (شکل 25) از دو زنجیره α تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. انسولین فرآیندهای متابولیک مربوط به گلوکز را تنظیم می کند، عدم وجود آن منجر به دیابت می شود.

برنج. 25 انسولین پروتئینی

غده هیپوفیز مغز هورمونی را سنتز می کند که رشد بدن را تنظیم می کند. پروتئین های تنظیم کننده ای وجود دارند که بیوسنتز آنزیم های مختلف بدن را کنترل می کنند.

پروتئین های انقباضی و حرکتی به بدن توانایی انقباض، تغییر شکل و حرکت را می دهند ما داریم صحبت می کنیمدر مورد عضلات 40 درصد از کل پروتئین های موجود در ماهیچه ها میوزین است (mys, myos, یونانی. - ماهیچه). مولکول آن شامل هر دو بخش فیبریلار و کروی است (شکل 26).

برنج. 26 مولکول میوسین

چنین مولکول هایی به صورت دانه های بزرگ حاوی 300-400 مولکول ترکیب می شوند.

هنگامی که غلظت یون های کلسیم در فضای اطراف رشته های عضلانی تغییر می کند، یک تغییر برگشت پذیر در ترکیب مولکول ها رخ می دهد - تغییر در شکل زنجیره به دلیل چرخش تکه های جداگانه در اطراف پیوندهای ظرفیت. این منجر به انقباض و شل شدن ماهیچه ها می شود، سیگنال تغییر غلظت یون های کلسیم از انتهای عصبی در رشته های عضلانی می آید. انقباض عضلانی مصنوعی می تواند در اثر عمل تکانه های الکتریکی ایجاد شود که منجر به تغییر شدیدغلظت یون های کلسیم، تحریک عضله قلب بر این اساس است تا کار قلب را بازیابی کند.

پروتئین های محافظ به شما امکان می دهد از بدن در برابر حمله باکتری ها، ویروس ها و نفوذ پروتئین های خارجی محافظت کنید (نام عمومی اجسام خارجی آنتی ژن است). نقش پروتئین های محافظ توسط ایمونوگلوبولین ها (نام دیگر آنها آنتی بادی است) انجام می شود، آنها آنتی ژن هایی را که به بدن نفوذ کرده اند را تشخیص می دهند و محکم به آنها متصل می شوند. در بدن پستانداران، از جمله انسان، پنج کلاس ایمونوگلوبولین وجود دارد: M، G، A، D و E، ساختار آنها همانطور که از نام آن پیداست کروی است، علاوه بر این، همه آنها به روشی مشابه ساخته شده اند. سازمان مولکولی آنتی بادی ها در زیر با استفاده از ایمونوگلوبولین کلاس G به عنوان مثال نشان داده شده است (شکل 27). این مولکول شامل چهار زنجیره پلی پپتیدی است که توسط سه پل دی سولفید S-S به هم متصل شده اند (در شکل 27 آنها با پیوندهای ظرفیت ضخیم و نمادهای S بزرگ نشان داده شده اند)، علاوه بر این، هر زنجیره پلیمری حاوی پل های دی سولفیدی درون زنجیره ای است. دو زنجیره پلیمری بزرگ (که با رنگ آبی مشخص شده اند) حاوی 400-600 باقی مانده اسید آمینه هستند. دو زنجیره دیگر (که با رنگ سبز مشخص شده اند) تقریباً نصف طول دارند و تقریباً حاوی 220 باقی مانده اسید آمینه هستند. هر چهار زنجیر به گونه ای قرار گرفته اند که ترمینال های H 2 N-گروه ها در یک جهت هدایت می شوند.

برنج. 27 ترسیم شماتیک ساختار ایمونوگلوبولین

پس از تماس بدن با یک پروتئین خارجی (آنتی ژن)، سلول های سیستم ایمنی شروع به تولید ایمونوگلوبولین ها (آنتی بادی) می کنند که در سرم خون تجمع می یابند. در مرحله اول، کار اصلی توسط بخش های زنجیره ای حاوی ترمینال H 2 N انجام می شود (در شکل 27، بخش های مربوطه با آبی روشن و سبز روشن مشخص شده اند). اینها مکان های جذب آنتی ژن هستند. در فرآیند سنتز ایمونوگلوبولین، این مکان ها به گونه ای تشکیل می شوند که ساختار و پیکربندی آنها تا حد امکان با ساختار آنتی ژن نزدیک شده مطابقت دارد (مانند کلید یک قفل، مانند آنزیم ها، اما وظایف در این مورد عبارتند از: ناهمسان). بنابراین، برای هر آنتی ژن، یک آنتی بادی کاملاً فردی به عنوان یک پاسخ ایمنی ایجاد می شود. هیچ یک از پروتئین های شناخته شده نمی تواند ساختار خود را تا این حد "پلاستیک" بسته به عوامل خارجی، علاوه بر ایمونوگلوبولین ها، تغییر دهد. آنزیم ها مشکل انطباق ساختاری با معرف را به روشی متفاوت حل می کنند - با کمک مجموعه ای عظیم از آنزیم های مختلف برای همه موارد ممکن، و ایمونوگلوبولین ها هر بار "ابزار کار" را بازسازی می کنند. علاوه بر این، ناحیه لولا ایمونوگلوبولین (شکل 27) دو ناحیه جذب را با تحرک مستقل فراهم می کند، در نتیجه، مولکول ایمونوگلوبولین می تواند بلافاصله دو منطقه راحت را برای جذب در آنتی ژن به منظور تثبیت ایمن پیدا کند. این شبیه اعمال یک موجود سخت پوست است.

در مرحله بعد، زنجیره ای از واکنش های متوالی سیستم ایمنی بدن روشن می شود، ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگر به هم متصل می شوند، در نتیجه پروتئین خارجی غیرفعال می شود و سپس آنتی ژن (میکروارگانیسم یا سم خارجی) از بین می رود و حذف می شود.

پس از تماس با آنتی ژن، حداکثر غلظت ایمونوگلوبولین (بسته به ماهیت آنتی ژن و ویژگی های فردی خود ارگانیسم) در عرض چند ساعت (گاهی چند روز) به دست می آید. بدن حافظه چنین تماسی را حفظ می کند و هنگامی که دوباره با همان آنتی ژن مورد حمله قرار می گیرد، ایمونوگلوبولین ها بسیار سریعتر و در مقادیر بیشتر در سرم خون انباشته می شوند - ایمنی اکتسابی ایجاد می شود.

طبقه بندی بالا از پروتئین ها تا حدودی دلخواه است، به عنوان مثال، پروتئین ترومبین که در بین پروتئین های محافظ ذکر شده است، اساسا آنزیمی است که هیدرولیز پیوندهای پپتیدی را کاتالیز می کند، یعنی به کلاس پروتئازها تعلق دارد.

پروتئین ها اغلب به عنوان پروتئین های محافظ شناخته می شوند زهر مارو پروتئین های سمی برخی از گیاهان، زیرا وظیفه آنها محافظت از بدن در برابر آسیب است.

پروتئین هایی وجود دارند که عملکرد آنها آنقدر منحصر به فرد است که طبقه بندی آنها را دشوار می کند. به عنوان مثال، پروتئین مونلین موجود در یکی از گیاهان آفریقایی، طعم بسیار شیرینی دارد و به عنوان ماده ای غیر سمی که می توان از آن به جای شکر برای پیشگیری از چاقی استفاده کرد، موضوع تحقیق قرار گرفته است. پلاسمای خون برخی از ماهی های قطب جنوب حاوی پروتئین هایی با خاصیت ضد یخ است که از یخ زدن خون این ماهی ها جلوگیری می کند.

سنتز مصنوعی پروتئین ها

تراکم اسیدهای آمینه که منجر به یک زنجیره پلی پپتیدی می شود، فرآیندی است که به خوبی مطالعه شده است. می توان به عنوان مثال، تراکم هر یک از اسیدهای آمینه یا مخلوطی از اسیدها را انجام داد و به ترتیب پلیمری حاوی واحدهای مشابه یا واحدهای متفاوت به ترتیب تصادفی به دست آورد. چنین پلیمرهایی شباهت کمی به پلی پپتیدهای طبیعی دارند و فعالیت بیولوژیکی ندارند. وظیفه اصلی این است که آمینو اسیدها را به یک ترتیب کاملاً تعریف شده و از پیش برنامه ریزی شده به هم متصل کنیم تا توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین های طبیعی را تولید کنیم. دانشمند آمریکایی رابرت مریفیلد یک روش اصلی را پیشنهاد کرد که حل چنین مشکلی را ممکن کرد. ماهیت روش این است که اولین اسید آمینه به یک ژل پلیمری نامحلول متصل می شود که حاوی گروه های واکنشی است که می توانند با گروه های -COOH - اسید آمینه ترکیب شوند. پلی استایرن متقاطع با گروه های کلرومتیل وارد شده به آن به عنوان یک بستر پلیمری در نظر گرفته شد. به طوری که آمینو اسید گرفته شده برای واکنش با خودش واکنش ندهد و گروه H 2 N به زیرلایه نپیوندد، گروه آمینه این اسید با یک جایگزین حجیم از قبل مسدود می شود [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -گروه. پس از اینکه اسید آمینه به تکیه گاه پلیمری متصل شد، گروه مسدود کننده حذف می شود و اسید آمینه دیگری به مخلوط واکنش وارد می شود که در آن گروه H 2 N نیز قبلاً مسدود شده است. در چنین سیستمی فقط برهمکنش گروه H 2 N اسید آمینه اول و گروه COOH اسید دوم امکان پذیر است که در حضور کاتالیزورها (نمک های فسفونیوم) انجام می شود. سپس کل طرح با معرفی اسید آمینه سوم تکرار می شود (شکل 28).

برنج. 28. طرح سنتز زنجیره های پلی پپتیدی

در مرحله آخر، زنجیره های پلی پپتیدی حاصل از تکیه گاه پلی استایرن جدا می شوند. اکنون کل فرآیند خودکار است، سینت سایزرهای خودکار پپتید وجود دارد که طبق طرح توصیف شده عمل می کنند. این روش برای سنتز بسیاری از پپتیدهای مورد استفاده در پزشکی و کشاورزی. همچنین امکان به دست آوردن آنالوگ های بهبود یافته وجود داشت پپتیدهای طبیعیبا اقدام انتخابی و افزایش یافته برخی از پروتئین های کوچک مانند هورمون انسولین و برخی آنزیم ها سنتز شده اند.

همچنین روش هایی برای سنتز پروتئین وجود دارد که فرآیندهای طبیعی را تکرار می کند: آنها قطعاتی از اسیدهای نوکلئیک را که برای دریافت تنظیم شده اند سنتز می کنند. پروتئین های خاص، سپس این قطعات به یک موجود زنده (مثلاً در یک باکتری) وارد می شوند، پس از آن بدن شروع به تولید پروتئین مورد نظر می کند. به این ترتیب، اکنون مقادیر قابل توجهی از پروتئین ها و پپتیدهای صعب العبور و همچنین آنالوگ های آنها به دست می آید.

پروتئین ها به عنوان منابع غذایی

پروتئین‌ها در یک موجود زنده دائماً به اسیدهای آمینه اصلی خود تجزیه می‌شوند (با مشارکت ضروری آنزیم‌ها)، برخی از اسیدهای آمینه به سایرین منتقل می‌شوند، سپس پروتئین‌ها دوباره سنتز می‌شوند (همچنین با مشارکت آنزیم‌ها)، به عنوان مثال. بدن دائماً خود را تجدید می کند. برخی از پروتئین ها (کلاژن پوست، مو) به روز نمی شوند، بدن به طور مداوم آنها را از دست می دهد و به جای آن پروتئین های جدید را سنتز می کند. پروتئین ها به عنوان منابع غذایی دو وظیفه اصلی را انجام می دهند: تامین نیاز بدن مصالح ساختمانیبرای سنتز مولکول های پروتئین جدید و علاوه بر آن تامین انرژی بدن (منابع کالری).

پستانداران گوشتخوار (از جمله انسان) پروتئین های لازم را از غذاهای گیاهی و حیوانی دریافت می کنند. هیچ یک از پروتئین های به دست آمده از غذا به شکل بدون تغییر در بدن ادغام نمی شود. در دستگاه گوارش، تمام پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و پروتئین های لازم برای یک ارگانیسم خاص قبلاً از آنها ساخته شده است، در حالی که 12 باقیمانده را می توان از 8 اسید ضروری در بدن سنتز کرد (جدول 1) در صورتی که این گونه نباشد. به مقدار کافی همراه با غذا عرضه می شود، اما اسیدهای ضروری باید بدون نقص همراه با غذا تامین شوند. اتم های گوگرد موجود در سیستئین توسط بدن با اسید آمینه ضروری متیونین بدست می آید. بخشی از پروتئین ها تجزیه می شود و انرژی لازم برای حفظ حیات آزاد می شود و نیتروژن موجود در آنها با ادرار از بدن دفع می شود. بنابراین معمولاً بدن انسان روزانه 25 تا 30 گرم پروتئین از دست می دهد غذای پروتئینیهمیشه باید به مقدار مناسب موجود باشد. کمترین نیاز روزانهپروتئین 37 گرم برای مردان و 29 گرم برای زنان است، اما میزان مصرف توصیه شده تقریبا دو برابر بیشتر است. هنگام ارزیابی غذاها، مهم است که کیفیت پروتئین را در نظر بگیرید. در غیاب یا محتوای کم اسیدهای آمینه ضروری، پروتئین از ارزش کمی برخوردار است، بنابراین چنین پروتئین هایی باید در مقادیر بیشتری مصرف شوند. بنابراین، پروتئین های حبوبات حاوی متیونین کمی هستند و پروتئین های گندم و ذرت دارای لیزین کمی هستند (هر دو اسید آمینه ضروری هستند). پروتئین های حیوانی (به استثنای کلاژن ها) به عنوان غذاهای کامل طبقه بندی می شوند. مجموعه کاملی از تمام اسیدهای ضروری حاوی کازئین شیر، و همچنین پنیر و پنیر تهیه شده از آن است، بنابراین یک رژیم گیاهخواری، اگر خیلی سخت باشد، یعنی. "بدون لبنیات" نیاز به افزایش مصرف حبوبات، آجیل و قارچ دارد تا آمینو اسیدهای ضروری بدن را به مقدار مناسب تامین کند.

اسیدهای آمینه و پروتئین های مصنوعی نیز به عنوان محصولات غذایی استفاده می شوند و آنها را به خوراک اضافه می کنند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری در مقادیر کم هستند. باکتری هایی وجود دارند که می توانند هیدروکربن های نفتی را پردازش و جذب کنند، در این مورد، برای سنتز کامل پروتئین ها، باید با ترکیبات حاوی نیتروژن (آمونیاک یا نیترات) تغذیه شوند. پروتئین به دست آمده از این طریق به عنوان خوراک دام و طیور استفاده می شود. مجموعه‌ای از آنزیم‌ها، کربوهیدرات‌ها، اغلب به خوراک دام اضافه می‌شوند که هیدرولیز اجزای غذای کربوهیدراتی را که به سختی تجزیه می‌شوند، کاتالیز می‌کنند (دیواره‌های سلولی محصولات غلات)، در نتیجه غذاهای گیاهی به طور کامل جذب می‌شوند.

میخائیل لویتسکی

پروتئین ها (ماده 2)

(پروتئین ها)، دسته ای از ترکیبات پیچیده حاوی نیتروژن، مشخصه ترین و مهم ترین (همراه با اسیدهای نوکلئیک) اجزای ماده زنده. پروتئین ها عملکردهای بسیار و متنوعی را انجام می دهند. بیشتر پروتئین ها آنزیم هایی هستند که کاتالیز می کنند واکنش های شیمیایی. بسیاری از هورمون هایی که فرآیندهای فیزیولوژیکی را تنظیم می کنند نیز پروتئین هستند. پروتئین های ساختاری مانند کلاژن و کراتین اجزای اصلی بافت استخوان، مو و ناخن هستند. پروتئین های انقباضی ماهیچه ها با استفاده از انرژی شیمیایی برای انجام کارهای مکانیکی این توانایی را دارند که طول خود را تغییر دهند. پروتئین ها آنتی بادی هایی هستند که مواد سمی را متصل کرده و خنثی می کنند. برخی از پروتئین ها که می توانند به تأثیرات خارجی (نور، بو) پاسخ دهند به عنوان گیرنده در اندام های حسی عمل می کنند که تحریک را درک می کنند. بسیاری از پروتئین های واقع در داخل سلول و روی غشای سلولی عملکردهای تنظیمی را انجام می دهند.

در نیمه اول قرن نوزدهم بسیاری از شیمیدانان، و در میان آنها در درجه اول J. von Liebig، به تدریج به این نتیجه رسیدند که پروتئین ها دسته خاصی از ترکیبات نیتروژن هستند. نام "پروتئین" (از یونانی protos - اولین) در سال 1840 توسط شیمیدان هلندی G. Mulder پیشنهاد شد.

مشخصات فیزیکی

پروتئین ها در حالت جامد رنگ سفیدو در محلول بی رنگ هستند، مگر اینکه حامل برخی از گروه های کروموفور (رنگی) مانند هموگلوبین باشند. حلالیت پروتئین های مختلف در آب بسیار متفاوت است. همچنین با pH و غلظت نمک‌ها در محلول تغییر می‌کند، به طوری که می‌توان شرایطی را انتخاب کرد که تحت آن یک پروتئین به صورت انتخابی در حضور پروتئین‌های دیگر رسوب کند. این روش "نمک کردن" به طور گسترده ای برای جداسازی و خالص سازی پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین خالص شده اغلب از محلول به صورت کریستال رسوب می کند.

در مقایسه با سایر ترکیبات، وزن مولکولی پروتئین ها بسیار بزرگ است - از چند هزار تا میلیون ها دالتون. بنابراین، در طول اولتراسانتریفیوژ، پروتئین ها رسوب می کنند، و علاوه بر این، با سرعت متفاوت. به دلیل وجود گروه های دارای بار مثبت و منفی در مولکول های پروتئینی، در یک میدان الکتریکی با سرعت های متفاوتی حرکت می کنند. این اساس الکتروفورز است، روشی که برای جداسازی پروتئین های فردی از مخلوط های پیچیده استفاده می شود. خالص سازی پروتئین ها نیز با کروماتوگرافی انجام می شود.

خواص شیمیایی

ساختار.

پروتئین ها پلیمر هستند، به عنوان مثال. مولکول‌هایی که مانند زنجیره‌هایی از واحدهای مونومر یا زیر واحدهای تکرار شونده ساخته می‌شوند که نقش آن‌ها توسط اسیدهای آمینه آلفا ایفا می‌شود. فرمول کلیآمینو اسید

که در آن R یک اتم هیدروژن یا یک گروه آلی است.

یک مولکول پروتئین (زنجیره پلی پپتیدی) ممکن است فقط از تعداد نسبتا کمی اسید آمینه یا چندین هزار واحد مونومر تشکیل شده باشد. اتصال اسیدهای آمینه در یک زنجیره امکان پذیر است زیرا هر یک از آنها دارای دو گروه شیمیایی متفاوت است: یک گروه آمینه با خواص اساسی NH2 و یک گروه کربوکسیل اسیدی COOH. هر دوی این گروه ها به اتم کربن متصل هستند. گروه کربوکسیل یک اسید آمینه می تواند یک پیوند آمیدی (پپتیدی) با گروه آمینه اسید آمینه دیگر ایجاد کند:

پس از اتصال دو آمینو اسید به این ترتیب، زنجیره را می توان با افزودن یک سوم به اسید آمینه دوم و غیره افزایش داد. همانطور که از معادله بالا مشاهده می شود، هنگامی که یک پیوند پپتیدی تشکیل می شود، یک مولکول آب آزاد می شود. در حضور اسیدها، قلیایی ها یا آنزیم های پروتئولیتیک، واکنش در جهت مخالف پیش می رود: زنجیره پلی پپتیدی با افزودن آب به اسیدهای آمینه تقسیم می شود. این واکنش هیدرولیز نامیده می شود. هیدرولیز خود به خود انجام می شود و برای ترکیب اسیدهای آمینه به یک زنجیره پلی پپتیدی انرژی لازم است.

یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمید (یا یک گروه ایمیدی مشابه آن - در مورد اسید آمینه پرولین) در همه اسیدهای آمینه وجود دارد، در حالی که تفاوت بین اسیدهای آمینه بر اساس ماهیت آن گروه یا "سمت" تعیین می شود. زنجیره، که در بالا با حرف R نشان داده شده است. نقش زنجیره جانبی را می توان با یک اتم هیدروژن، مانند اسید آمینه گلیسین، و برخی گروه های حجیم مانند هیستیدین و تریپتوفان ایفا کرد. برخی از زنجیره های جانبی از نظر شیمیایی بی اثر هستند، در حالی که برخی دیگر بسیار واکنش پذیر هستند.

هزاران آمینو اسید مختلف را می توان سنتز کرد و آمینو اسیدهای مختلفی در طبیعت وجود دارد، اما تنها 20 نوع اسید آمینه برای سنتز پروتئین استفاده می شود: آلانین، آرژنین، آسپاراژین، اسید آسپارتیک، والین، هیستیدین، گلیسین، گلوتامین، گلوتامیک. اسید، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، پرولین، سرین، تیروزین، ترئونین، تریپتوفان، فنیل آلانین و سیستئین (در پروتئین ها، سیستئین ممکن است به صورت دایمر - سیستین وجود داشته باشد). درست است که در برخی از پروتئین‌ها، علاوه بر بیست اسید آمینه که به طور منظم وجود دارند، اسیدهای آمینه دیگری نیز وجود دارد، اما آنها در نتیجه تغییر هر یک از بیست مورد ذکر شده پس از گنجاندن آن در پروتئین تشکیل می‌شوند.

فعالیت نوری

همه اسیدهای آمینه، به استثنای گلیسین، دارای چهار گروه مختلف هستند که به اتم کربن آلفا متصل هستند. از نظر هندسی، چهار گروه مختلف را می توان به دو صورت متصل کرد و بر این اساس، دو پیکربندی ممکن یا دو ایزومر وجود دارد که به عنوان یک شی به تصویر آینه ای آن مرتبط هستند، یعنی. مثل دست چپ به راست یک پیکربندی چپ یا چپ دست (L) و دیگری راست دست یا راست دست (D) نامیده می شود، زیرا این دو ایزومر در جهت چرخش صفحه نور قطبی شده متفاوت هستند. فقط اسیدهای آمینه L در پروتئین ها وجود دارند (استثنا گلیسین است؛ آن را فقط می توان به یک شکل نشان داد، زیرا دو گروه از چهار گروه آن یکسان هستند)، و همه آنها فعالیت نوری دارند (زیرا فقط یک ایزومر وجود دارد). اسیدهای آمینه D در طبیعت نادر هستند. آنها در برخی از آنتی بیوتیک ها و دیواره سلولی باکتری ها یافت می شوند.

توالی اسیدهای آمینه

آمینو اسیدها در زنجیره پلی پپتیدی به طور تصادفی قرار نمی گیرند، بلکه در یک ترتیب ثابت مشخص قرار می گیرند و این ترتیب است که عملکرد و خواص پروتئین را تعیین می کند. با تغییر ترتیب 20 نوع آمینو اسید، می توانید تعداد زیادی پروتئین مختلف دریافت کنید، درست مانند اینکه می توانید متن های مختلفی را از حروف الفبا بسازید.

در گذشته، تعیین توالی اسید آمینه یک پروتئین اغلب چندین سال طول می کشید. تعیین مستقیم هنوز یک کار نسبتاً پرزحمت است، اگرچه دستگاه هایی ساخته شده اند که امکان انجام خودکار آن را فراهم می کنند. معمولاً تعیین توالی نوکلئوتیدی ژن مربوطه و استخراج توالی اسید آمینه پروتئین از آن آسانتر است. تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه صدها پروتئین قبلاً تعیین شده است. عملکرد پروتئین‌های رمزگشایی شده معمولاً شناخته شده است، و این به تصور عملکردهای احتمالی پروتئین‌های مشابه که مثلاً در نئوپلاسم‌های بدخیم تشکیل می‌شوند، کمک می‌کند.

پروتئین های پیچیده

پروتئین هایی که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند ساده نامیده می شوند. با این حال، اغلب یک اتم فلز یا برخی ترکیبات شیمیایی که اسید آمینه نیست به زنجیره پلی پپتیدی متصل می شود. چنین پروتئین هایی پیچیده نامیده می شوند. یک مثال هموگلوبین است: حاوی پورفیرین آهن است که به آن رنگ قرمز می دهد و به آن اجازه می دهد به عنوان یک حامل اکسیژن عمل کند.

نام اکثر پروتئین های پیچیده حاوی نشانه ای از ماهیت گروه های متصل است: قندها در گلیکوپروتئین ها و چربی ها در لیپوپروتئین ها وجود دارند. اگر فعالیت کاتالیزوری آنزیم به گروه متصل بستگی داشته باشد، آن را یک گروه پروتز می نامند. اغلب، برخی از ویتامین ها نقش یک گروه پروتز را ایفا می کند یا بخشی از آن است. به عنوان مثال، ویتامین A که به یکی از پروتئین های شبکیه متصل است، حساسیت آن را به نور تعیین می کند.

ساختار سوم.

آنچه مهم است، توالی اسید آمینه پروتئین (ساختار اولیه) نیست، بلکه نحوه قرار گرفتن آن در فضا است. در طول کل زنجیره پلی پپتیدی، یون های هیدروژن پیوندهای هیدروژنی منظمی را تشکیل می دهند که شکل مارپیچی یا لایه ای (ساختار ثانویه) به آن می دهد. از ترکیب چنین مارپیچ ها و لایه ها، شکل فشرده ای از مرتبه بعدی ایجاد می شود - ساختار سوم پروتئین. در اطراف پیوندهایی که حلقه‌های مونومر زنجیره را نگه می‌دارند، چرخش در زوایای کوچک امکان‌پذیر است. بنابراین، از نقطه نظر هندسی محض، تعداد تنظیمات ممکن برای هر زنجیره پلی پپتیدی بی نهایت زیاد است. در واقعیت، هر پروتئین به طور معمول تنها در یک پیکربندی وجود دارد که توسط توالی اسید آمینه آن تعیین می شود. این ساختار سفت و سخت نیست، به نظر می رسد "نفس می کشد" - در اطراف یک پیکربندی متوسط ​​خاص نوسان می کند. زنجیر به شکلی تا می شود که در آن انرژی آزاد (توانایی انجام کار) حداقل است، همانطور که یک فنر آزاد شده فقط به حالتی فشرده می شود که با حداقل انرژی آزاد مطابقت دارد. اغلب، یک قسمت از زنجیره با پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) بین دو باقی مانده سیستئین به طور سفت و سخت به دیگری متصل می شود. تا حدودی به همین دلیل است که سیستئین در میان اسیدهای آمینه نقش مهمی را ایفا می کند.

پیچیدگی ساختار پروتئین ها به حدی است که هنوز نمی توان ساختار سوم پروتئین را محاسبه کرد، حتی اگر توالی اسید آمینه آن مشخص باشد. اما اگر بتوان کریستال های پروتئینی را به دست آورد، ساختار سوم آن را می توان با پراش اشعه ایکس تعیین کرد.

در پروتئین‌های ساختاری، انقباضی و برخی پروتئین‌های دیگر، زنجیره‌ها دراز هستند و چندین زنجیره کمی تا شده که در کنار هم قرار گرفته‌اند، فیبریل‌ها را تشکیل می‌دهند. فیبریل ها به نوبه خود به تشکیلات بزرگتر - الیاف تا می شوند. با این حال، بیشتر پروتئین های موجود در محلول کروی هستند: زنجیره ها در یک کروی پیچیده شده اند، مانند نخ در یک توپ. انرژی آزاد در این پیکربندی حداقل است، زیرا آمینو اسیدهای آبگریز ("دفع آب") در داخل گلبول پنهان شده اند، در حالی که اسیدهای آمینه آبدوست ("جذب آب") روی سطح آن هستند.

بسیاری از پروتئین ها مجتمع هایی از چندین زنجیره پلی پپتیدی هستند. این ساختار را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. برای مثال، مولکول هموگلوبین از چهار زیرواحد تشکیل شده است که هر کدام یک پروتئین کروی هستند.

پروتئین های ساختاری، به دلیل پیکربندی خطی خود، الیافی را تشکیل می دهند که در آنها استحکام کششی بسیار بالا است، در حالی که پیکربندی کروی به پروتئین ها اجازه می دهد تا وارد برهمکنش های خاصی با سایر ترکیبات شوند. در سطح گلبول، با قرار دادن صحیح زنجیره ها، حفره هایی با شکل خاصی ظاهر می شود که در آنها گروه های شیمیایی واکنش دهنده قرار دارند. اگر این پروتئین یک آنزیم باشد، مولکول دیگری معمولاً کوچکتر از یک ماده وارد چنین حفره ای می شود، همانطور که یک کلید وارد یک قفل می شود. در این حالت، پیکربندی ابر الکترونی مولکول تحت تأثیر گروه های شیمیایی واقع در حفره تغییر می کند و این باعث می شود که به روش خاصی واکنش نشان دهد. به این ترتیب آنزیم واکنش را کاتالیز می کند. مولکول های آنتی بادی همچنین دارای حفره هایی هستند که در آن مواد خارجی مختلف به هم متصل می شوند و در نتیجه بی ضرر می شوند. مدل "کلید و قفل" که تعامل پروتئین ها با سایر ترکیبات را توضیح می دهد، درک ویژگی آنزیم ها و آنتی بادی ها را ممکن می سازد. توانایی آنها برای واکنش فقط با ترکیبات خاص.

پروتئین ها در انواع مختلف موجودات

پروتئین هایی که عملکرد یکسانی را در گونه های مختلف گیاهی و جانوری انجام می دهند و بنابراین نام یکسانی دارند نیز دارای پیکربندی مشابهی هستند. با این حال، آنها تا حدودی در توالی اسید آمینه خود متفاوت هستند. از آنجایی که گونه ها از یک اجداد مشترک جدا می شوند، برخی از اسیدهای آمینه در موقعیت های خاص با جهش با سایر اسیدهای آمینه جایگزین می شوند. جهش‌های مضری که باعث بیماری‌های ارثی می‌شوند با انتخاب طبیعی کنار گذاشته می‌شوند، اما می‌توان جهش‌های مفید یا حداقل خنثی را حفظ کرد. هر چه دو گونه بیولوژیکی به یکدیگر نزدیکتر باشند، تفاوت های کمتری در پروتئین آنها یافت می شود.

برخی از پروتئین ها نسبتاً سریع تغییر می کنند، برخی دیگر کاملا محافظه کار هستند. مورد دوم شامل سیتوکروم c، آنزیم تنفسی است که در بیشتر موجودات زنده یافت می شود. در انسان و شامپانزه، توالی اسیدهای آمینه آن یکسان است، در حالی که در سیتوکروم c گندم، تنها 38 درصد از اسیدهای آمینه متفاوت بود. حتی هنگام مقایسه انسان و باکتری، شباهت سیتوکروم ها با (تفاوت در اینجا بر 65٪ اسیدهای آمینه تأثیر می گذارد) هنوز هم قابل مشاهده است، اگرچه جد مشترک باکتری ها و انسان ها حدود دو میلیارد سال پیش روی زمین زندگی می کردند. امروزه از مقایسه توالی اسیدهای آمینه اغلب برای ساختن درخت فیلوژنتیکی (تبارشناسی) استفاده می شود که منعکس کننده روابط تکاملی بین موجودات مختلف است.

دناتوره سازی

مولکول پروتئین سنتز شده، تاشو، پیکربندی خاص خود را به دست می آورد. با این حال، این پیکربندی را می توان با حرارت دادن، با تغییر pH، با عمل حلال های آلی، و حتی با هم زدن محلول تا زمانی که حباب هایی روی سطح آن ظاهر شود، از بین برد. پروتئینی که به این روش تغییر می یابد، دناتوره نامیده می شود. فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد و معمولاً نامحلول می شود. نمونه های معروف پروتئین دناتوره شده - تخم مرغ آب پزیا خامه فرم گرفته پروتئین های کوچک که فقط حاوی حدود صد اسید آمینه هستند، قادر به بازسازی هستند، به عنوان مثال. دوباره پیکربندی اصلی را بدست آورید. اما بیشتر پروتئین ها به سادگی به توده ای از زنجیره های پلی پپتیدی درهم تبدیل می شوند و پیکربندی قبلی خود را باز نمی گردند.

یکی از مشکلات اصلی در جداسازی پروتئین های فعال، حساسیت شدید آنها به دناتوره شدن است. اپلیکیشن مفیداین خاصیت پروتئین ها در هنگام نگهداری مواد غذایی یافت می شود: دمای بالا به طور غیر قابل برگشتی آنزیم های میکروارگانیسم ها را دناتوره می کند و میکروارگانیسم ها می میرند.

سنتز پروتئین

برای سنتز پروتئین، یک موجود زنده باید دارای سیستمی از آنزیم ها باشد که قادر به اتصال یک آمینو اسید به دیگری باشد. منبع اطلاعاتی نیز مورد نیاز است که تعیین کند کدام اسیدهای آمینه باید به هم متصل شوند. از آنجایی که هزاران نوع پروتئین در بدن وجود دارد و هر یک از آنها به طور متوسط ​​از چند صد اسید آمینه تشکیل شده است، اطلاعات مورد نیاز باید واقعاً عظیم باشد. در مولکول‌های اسید نوکلئیک که ژن‌ها را می‌سازند، ذخیره می‌شود (مشابه نحوه ذخیره یک رکورد روی نوار مغناطیسی).

فعال سازی آنزیم

یک زنجیره پلی پپتیدی سنتز شده از اسیدهای آمینه همیشه یک پروتئین در شکل نهایی خود نیست. بسیاری از آنزیم ها ابتدا به عنوان پیش سازهای غیرفعال سنتز می شوند و تنها پس از اینکه آنزیم دیگری چند اسید آمینه را از یک انتهای زنجیره حذف کرد فعال می شوند. برخی از آنزیم های گوارشی، مانند تریپسین، در این شکل غیر فعال سنتز می شوند. این آنزیم ها در نتیجه حذف قطعه انتهایی زنجیره در دستگاه گوارش فعال می شوند. هورمون انسولین که مولکول آن در شکل فعال خود از دو زنجیره کوتاه تشکیل شده است، به شکل یک زنجیره منفرد، به اصطلاح، سنتز می شود. پروانسولین سپس قسمت میانی این زنجیره برداشته می شود و قطعات باقی مانده به یکدیگر متصل می شوند و مولکول هورمون فعال را تشکیل می دهند. پروتئین های پیچیده تنها پس از اتصال یک گروه شیمیایی خاص به پروتئین تشکیل می شوند و این اتصال اغلب به یک آنزیم نیز نیاز دارد.

گردش متابولیک.

پس از تغذیه حیوان با اسیدهای آمینه نشاندار شده با ایزوتوپ های رادیواکتیو کربن، نیتروژن یا هیدروژن، برچسب به سرعت در پروتئین های آن گنجانده می شود. اگر آمینواسیدهای برچسب دار وارد بدن نشوند، مقدار برچسب در پروتئین ها شروع به کاهش می کند. این آزمایش ها نشان می دهد که پروتئین های حاصل تا پایان عمر در بدن ذخیره نمی شوند. همه آنها، به استثنای چند مورد، در یک حالت پویا هستند، به طور مداوم به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و سپس دوباره سنتز می شوند.

برخی از پروتئین ها با مرگ سلول ها تجزیه می شوند و از بین می روند. این اتفاق همیشه رخ می دهد، به عنوان مثال، با گلبول های قرمز خون و سلول های اپیتلیال که سطح داخلی روده را پوشانده اند. علاوه بر این، تجزیه و سنتز مجدد پروتئین ها نیز در سلول های زنده رخ می دهد. به اندازه کافی عجیب، کمتر در مورد تجزیه پروتئین ها نسبت به سنتز آنها شناخته شده است. اما آنچه واضح است این است که آنزیم های پروتئولیتیک در تجزیه نقش دارند، مشابه آنزیم هایی که پروتئین ها را به اسیدهای آمینه در دستگاه گوارش تجزیه می کنند.

نیمه عمر پروتئین های مختلف متفاوت است - از چند ساعت تا چندین ماه. تنها استثنا مولکول های کلاژن هستند. پس از تشکیل، آنها پایدار می مانند و تجدید یا جایگزین نمی شوند. اما با گذشت زمان برخی از خواص آنها، به ویژه خاصیت ارتجاعی، تغییر می کند و از آنجایی که تجدید نمی شوند، برخی تغییرات مرتبط با افزایش سن، مانند ظاهر شدن چین و چروک روی پوست، نتیجه این امر است.

پروتئین های مصنوعی

شیمیدانان مدتهاست یاد گرفته اند که چگونه اسیدهای آمینه را پلیمریزه کنند، اما اسیدهای آمینه به طور تصادفی با هم ترکیب می شوند، به طوری که محصولات چنین پلیمریزاسیونی شباهت کمی به محصولات طبیعی دارند. درست است، ترکیب اسیدهای آمینه به ترتیب معین امکان پذیر است، که به دست آوردن برخی پروتئین های فعال بیولوژیکی، به ویژه انسولین، امکان پذیر است. این فرآیند کاملاً پیچیده است و از این طریق فقط می توان پروتئین هایی را به دست آورد که مولکول های آنها حاوی حدود صد اسید آمینه است. ترجیحاً سنتز یا جداسازی توالی نوکلئوتیدی یک ژن متناظر با توالی اسید آمینه مورد نظر و سپس وارد کردن این ژن به یک باکتری که با همانندسازی تعداد زیادی از آن تولید می کند. محصول مورد نظر. این روش اما معایبی نیز دارد.

پروتئین ها و تغذیه

هنگامی که پروتئین ها در بدن به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، می توان از این اسیدهای آمینه برای سنتز پروتئین استفاده مجدد کرد. در عین حال، اسیدهای آمینه خود در معرض پوسیدگی هستند، به طوری که به طور کامل مورد استفاده قرار نمی گیرند. همچنین واضح است که در طول رشد، بارداری و بهبود زخم، سنتز پروتئین باید از تخریب فراتر رود. بدن به طور مداوم برخی از پروتئین ها را از دست می دهد. اینها پروتئین های مو، ناخن و لایه سطحی پوست هستند. بنابراین، برای سنتز پروتئین ها، هر موجود زنده باید اسیدهای آمینه را از غذا دریافت کند.

منابع اسیدهای آمینه

گیاهان سبز تمام 20 اسید آمینه موجود در پروتئین ها را از CO2، آب و آمونیاک یا نیترات ها سنتز می کنند. بسیاری از باکتری ها نیز قادر به سنتز اسیدهای آمینه در حضور قند (یا مقداری معادل) و نیتروژن ثابت هستند، اما قند در نهایت توسط گیاهان سبز تامین می شود. در حیوانات، توانایی سنتز اسیدهای آمینه محدود است. آنها اسیدهای آمینه را با خوردن گیاهان سبز یا سایر حیوانات به دست می آورند. در دستگاه گوارش، پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، دومی جذب می شوند و پروتئین های مشخصه ارگانیسم داده شده از آنها ساخته می شوند. هیچ یک از پروتئین های جذب شده در ساختار بدن گنجانده نمی شود. تنها استثنا این است که در بسیاری از پستانداران، بخشی از آنتی بادی های مادر می تواند به طور دست نخورده از جفت وارد گردش خون جنین شده و از طریق شیر مادر (به ویژه در نشخوارکنندگان) بلافاصله پس از تولد به نوزاد منتقل شود.

نیاز به پروتئین

واضح است که برای حفظ زندگی، بدن باید مقدار مشخصی پروتئین را از غذا دریافت کند. با این حال، اندازه این نیاز به عوامل متعددی بستگی دارد. بدن هم به عنوان منبع انرژی (کالری) و هم به عنوان ماده ای برای ساختن ساختارهای خود به غذا نیاز دارد. در وهله اول نیاز به انرژی است. این بدان معناست که وقتی کربوهیدرات ها و چربی ها در رژیم غذایی کم باشد، پروتئین های رژیمی نه برای سنتز پروتئین های خود، بلکه به عنوان منبع کالری استفاده می شوند. با روزه‌داری طولانی‌مدت، حتی پروتئین‌های خود را برای رفع نیازهای انرژی مصرف می‌کنید. اگر کربوهیدرات کافی در رژیم غذایی وجود داشته باشد، مصرف پروتئین را می توان کاهش داد.

تعادل نیتروژن

به طور متوسط ​​تقریبا 16 درصد از کل توده پروتئین نیتروژن است. هنگامی که آمینو اسیدهای سازنده پروتئین ها تجزیه می شوند، نیتروژن موجود در آنها از بدن از طریق ادرار و (به میزان کمتر) از طریق مدفوع به شکل ترکیبات نیتروژن دار مختلف دفع می شود. بنابراین، برای ارزیابی کیفیت مناسب است تغذیه پروتئینیاز چنین شاخصی به عنوان تعادل نیتروژن استفاده کنید، یعنی. تفاوت (بر حسب گرم) بین مقدار نیتروژن وارد شده به بدن و مقدار نیتروژن دفع شده در روز. با تغذیه طبیعی در بزرگسالان، این مقادیر برابر است. در یک ارگانیسم در حال رشد، مقدار نیتروژن دفع شده کمتر از مقدار ورودی است، یعنی. تراز مثبت است با کمبود پروتئین در رژیم غذایی، تعادل منفی است. اگر در رژیم غذایی کالری کافی وجود داشته باشد، اما پروتئین به طور کامل در آن وجود نداشته باشد، بدن پروتئین ها را ذخیره می کند. در همان زمان، متابولیسم پروتئین کند می شود و استفاده مجدد از اسیدهای آمینه در سنتز پروتئین تا حد امکان به طور موثر پیش می رود. با این حال، تلفات اجتناب ناپذیر است و ترکیبات نیتروژنی هنوز از طریق ادرار و بخشی از مدفوع دفع می شوند. مقدار نیتروژن دفع شده از بدن در روز در طول گرسنگی پروتئین می تواند به عنوان معیاری برای کمبود روزانه پروتئین باشد. طبیعی است که فرض کنیم با وارد کردن مقدار پروتئینی معادل این کمبود به رژیم غذایی، می توان تعادل نیتروژن را بازیابی کرد. با این حال، اینطور نیست. با دریافت این مقدار پروتئین، بدن شروع به استفاده کمتر از اسیدهای آمینه می کند، بنابراین مقداری پروتئین اضافی برای بازگرداندن تعادل نیتروژن مورد نیاز است.

اگر مقدار پروتئین در رژیم غذایی بیش از مقدار لازم برای حفظ تعادل نیتروژن باشد، به نظر می رسد هیچ ضرری از این کار وجود ندارد. اسیدهای آمینه اضافی به سادگی به عنوان منبع انرژی مورد استفاده قرار می گیرند. یک مثال بارز اسکیموها هستند که کربوهیدرات کمی و حدود ده برابر پروتئین مورد نیاز برای حفظ تعادل نیتروژن مصرف می کنند. با این حال، در بیشتر موارد، استفاده از پروتئین به عنوان منبع انرژی مفید نیست، زیرا می‌توانید کالری بیشتری از مقدار معینی کربوهیدرات دریافت کنید تا از همان مقدار پروتئین. در کشورهای فقیر، جمعیت کالری لازم را از کربوهیدرات ها دریافت می کنند و حداقل مقدار پروتئین مصرف می کنند.

اگر بدن تعداد مورد نیاز کالری را به صورت محصولات غیر پروتئینی دریافت کند، حداقل مقدار پروتئینی که تعادل نیتروژن را حفظ می کند تقریباً می باشد. 30 گرم در روز. تقریباً به همان اندازه پروتئین در چهار برش نان یا 0.5 لیتر شیر وجود دارد. مقدار کمی بزرگتر معمولاً بهینه در نظر گرفته می شود. از 50 تا 70 گرم توصیه می شود.

اسیدهای آمینه ضروری

تا به حال، پروتئین به عنوان یک کل در نظر گرفته شده است. در این میان برای اینکه سنتز پروتئین انجام شود باید تمام اسیدهای آمینه لازم در بدن وجود داشته باشد. برخی از آمینو اسیدها را که بدن حیوان خود قادر به سنتز آن است. آنها قابل تعویض نامیده می شوند ، زیرا لازم نیست در رژیم غذایی وجود داشته باشند - فقط مهم است که به طور کلی مصرف پروتئین به عنوان منبع نیتروژن کافی باشد. سپس، با کمبود آمینو اسیدهای غیر ضروری، بدن می تواند آنها را به هزینه آمینواسیدهایی که بیش از حد وجود دارند، سنتز کند. اسیدهای آمینه "ضروری" باقی مانده را نمی توان سنتز کرد و باید با غذا مصرف شود. والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، هیستیدین، لیزین و آرژنین برای انسان ضروری است. (اگرچه آرژنین را می توان در بدن سنتز کرد، اما به عنوان یک اسید آمینه ضروری در نظر گرفته می شود، زیرا نوزادان و کودکان در حال رشد مقادیر ناکافی از آن را تولید می کنند. از سوی دیگر، برای یک فرد بالغ، دریافت برخی از این اسیدهای آمینه از غذا. ممکن است اختیاری شود.)

این لیست از اسیدهای آمینه ضروری تقریباً در سایر مهره داران و حتی در حشرات یکسان است. ارزش غذایی پروتئین ها معمولاً با تغذیه موش های در حال رشد و نظارت بر افزایش وزن حیوانات تعیین می شود.

ارزش غذایی پروتئین ها

ارزش غذایی یک پروتئین توسط اسید آمینه ضروری تعیین می شود که بیشترین کمبود را دارد. اجازه دهید این موضوع را با یک مثال توضیح دهیم. پروتئین های بدن ما به طور متوسط ​​حاوی حدود. 2٪ تریپتوفان (از نظر وزن). بیایید بگوییم که رژیم غذایی شامل 10 گرم پروتئین حاوی 1٪ تریپتوفان است و به اندازه کافی اسیدهای آمینه ضروری دیگر در آن وجود دارد. در مورد ما، 10 گرم از این پروتئین معیوب اساساً معادل 5 گرم پروتئین کامل است. 5 گرم باقی مانده فقط می تواند به عنوان منبع انرژی باشد. توجه داشته باشید که از آنجایی که اسیدهای آمینه عملاً در بدن ذخیره نمی شوند و برای اینکه سنتز پروتئین انجام شود، باید همه اسیدهای آمینه به طور همزمان وجود داشته باشند، تأثیر دریافت اسیدهای آمینه ضروری تنها در صورتی قابل تشخیص است که همه آنها وارد بدن شوند. بدن در همان زمان

میانگین ترکیب اکثر پروتئین های حیوانی نزدیک به میانگین ترکیب پروتئین های بدن انسان است، بنابراین اگر رژیم غذایی ما سرشار از مواد غذایی مانند گوشت، تخم مرغ، شیر و پنیر باشد، بعید است با کمبود اسید آمینه مواجه شویم. با این حال، پروتئین هایی مانند ژلاتین (محصول دناتوره شدن کلاژن) وجود دارند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری بسیار کمی هستند. پروتئین های گیاهی، اگرچه از این نظر بهتر از ژلاتین هستند، از نظر آمینو اسیدهای ضروری نیز ضعیف هستند. به خصوص لیزین و تریپتوفان کمی در آنها وجود دارد. با این حال، رژیم غذایی صرفاً گیاهخواری به هیچ وجه ناسالم نیست، مگر اینکه مقدار کمی پروتئین گیاهی بیشتری مصرف کند که برای تأمین اسیدهای آمینه ضروری بدن کافی باشد. بیشتر پروتئین در گیاهان در دانه ها، به ویژه در دانه های گندم و حبوبات مختلف یافت می شود. شاخه های جوان مانند مارچوبه نیز سرشار از پروتئین هستند.

پروتئین های مصنوعی در رژیم غذایی

با افزودن مقادیر کمی از اسیدهای آمینه ضروری مصنوعی یا پروتئین های غنی از آنها به پروتئین های ناقص مانند پروتئین ذرت می توان ارزش غذایی دومی را به میزان قابل توجهی افزایش داد. در نتیجه میزان پروتئین مصرفی افزایش می یابد. امکان دیگر رشد باکتری ها یا مخمرها روی هیدروکربن های نفتی با افزودن نیترات یا آمونیاک به عنوان منبع نیتروژن است. پروتئین میکروبی به دست آمده از این طریق می تواند به عنوان خوراک طیور یا دام عمل کند یا مستقیماً توسط انسان مصرف شود. روش سوم که به طور گسترده مورد استفاده قرار می گیرد، از فیزیولوژی نشخوارکنندگان استفاده می کند. در نشخوارکنندگان، در قسمت اولیه معده، به اصطلاح. در شکمبه اشکال خاصی از باکتری‌ها و تک یاخته‌ها زندگی می‌کنند که پروتئین‌های گیاهی معیوب را به پروتئین‌های میکروبی کامل‌تر تبدیل می‌کنند و اینها نیز به نوبه خود پس از هضم و جذب به پروتئین‌های حیوانی تبدیل می‌شوند. اوره، یک ترکیب نیتروژن مصنوعی ارزان قیمت، می تواند به خوراک دام اضافه شود. میکروارگانیسم هایی که در شکمبه زندگی می کنند از نیتروژن اوره برای تبدیل کربوهیدرات ها (که تعداد بیشتری در خوراک وجود دارد) به پروتئین استفاده می کنند. حدود یک سوم کل نیتروژن موجود در خوراک دام می تواند به شکل اوره باشد که در اصل تا حدی به معنای سنتز شیمیایی پروتئین است.

نقطه ایزوالکتریک

آمفوتریسیته - خواص اسیدی-بازی پروتئین ها.

ساختار کواترنری

بسیاری از پروتئین ها از چندین زیر واحد (پروتومر) ساخته شده اند که ممکن است ترکیب اسید آمینه یکسان یا متفاوتی داشته باشند. در این مورد، پروتئین ها هستند ساختار چهارتایی. پروتئین ها معمولاً دارای تعداد زوج زیر واحد هستند: دو، چهار، شش. این برهمکنش به دلیل پیوندهای یونی، هیدروژنی، نیروهای واندروالس رخ می دهد. هموگلوبین HbA انسان بالغ از چهار زیر واحد یکسان تشکیل شده است. آ 2 β 2).

ساختار چهارتایی فواید بیولوژیکی زیادی دارد:

الف) صرفه جویی در مواد ژنتیکی وجود دارد، طول ژن ساختاری و mRNA که در آن اطلاعات مربوط به ساختار اولیه پروتئین ثبت می شود، کاهش می یابد.

ب) امکان جایگزینی واحدهای فرعی وجود دارد که به شما امکان می دهد فعالیت را تغییر دهید

آنزیم در ارتباط با تغییر شرایط (برای انجام سازگاری). هموگلوبین

نوزاد تازه متولد شده از پروتئین تشکیل شده است ( آ 2 γ 2). اما در ماه های اول ترکیب شبیه به یک بزرگسال می شود (و 2 β 2) .

8.4. خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین

پروتئین ها مانند آمینو اسیدها ترکیباتی آمفوتریک هستند و خاصیت بافری دارند.

پروتئین ها را می توان به دو دسته تقسیم کرد خنثی، اسیدی و بازی است.

پروتئین های خنثیشامل تعداد مساوی از گروه های مستعد یونیزاسیون است: اسیدی و بازی. نقطه ایزوالکتریک چنین پروتئین هایی در محیطی نزدیک به خنثی است اگر PH باشد< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI، سپس پروتئین به یک آنیون با بار منفی تبدیل می شود.

NH 3 - پروتئین - COOH<-->+ NH 3 - پروتئین - COO -<-->NH 2 - پروتئین - COO -

pH< محلول آبی pI pH > pI

پروتئین های اسیدیحاوی تعداد نابرابر گروه های مستعد یونیزاسیون: تعداد گروه های کربوکسیل بیشتر از گروه های آمینه است. در یک محلول آبی، آنها بار منفی به دست می آورند و محلول اسیدی می شود. هنگامی که یک اسید (H +) اضافه می شود، پروتئین ابتدا وارد نقطه ایزوالکتریک می شود و سپس با مقدار زیاد اسید به کاتیون تبدیل می شود. در یک محیط قلیایی، چنین پروتئینی بار منفی دارد (بار گروه آمینه ناپدید می شود).

پروتئین اسیدی

NH 3 - پروتئین - COO - + H + + NH 3 - پروتئین - COO - + H + + NH 3 - پروتئین - COOH

| <--> | <--> |

COO - COOH COOH

محلول آبی pH = p I pH< پی

پروتئین بیش از حد اسید

دارای بار مثبت

یک پروتئین اسیدی در یک محیط قلیایی بار منفی دارد

NH 3 - پروتئین - COO - OH - NH 2 - پروتئین - COO -

| <--> |

COO - COO -

pH > pI

پروتئین های پایهحاوی تعداد نابرابر گروه های مستعد یونیزاسیون: تعداد گروه های آمینه بیشتر از گروه های کربوکسیل است. در محلول آبی، بار مثبت به دست می آورند و محلول قلیایی می شود. هنگامی که یک قلیایی (OH -) اضافه می شود، پروتئین ابتدا وارد نقطه ایزوالکتریک می شود و سپس با مقدار زیاد قلیایی به آنیون تبدیل می شود. در یک محیط اسیدی، چنین پروتئینی بار مثبت دارد (بار گروه کربوکسیل ناپدید می شود)