Que contiennent les protéines ? Structure et fonctions des protéines. Organisation spatiale des molécules de protéines

Écureuils- poids moléculaire élevé composés organiques, constitué de résidus d'acides aminés reliés en une longue chaîne par une liaison peptidique.

La composition des protéines dans les organismes vivants ne comprend que 20 types d'acides aminés, qui sont tous des acides aminés alpha, et la composition en acides aminés des protéines et leur ordre de connexion les unes avec les autres sont déterminés par le code génétique individuel d'un organisme vivant.

L'une des caractéristiques des protéines est leur capacité à former spontanément des structures spatiales caractéristiques uniquement de cette protéine particulière.

En raison de la spécificité de leur structure, les protéines peuvent avoir diverses propriétés. Par exemple, les protéines à structure quaternaire globulaire, notamment le blanc d'œuf de poule, se dissolvent dans l'eau pour former des solutions colloïdales. Les protéines à structure quaternaire fibrillaire ne se dissolvent pas dans l'eau. Les protéines fibrillaires, en particulier, forment les ongles, les cheveux et le cartilage.

Propriétés chimiques des protéines

Hydrolyse

Toutes les protéines sont capables de subir des réactions d'hydrolyse. Dans le cas d'une hydrolyse complète des protéines, il se forme un mélange d'acides α-aminés :

Protéine + nH 2 O => mélange d'acides α-aminés

Dénaturation

La destruction des structures secondaires, tertiaires et quaternaires d’une protéine sans détruire sa structure primaire est appelée dénaturation. La dénaturation des protéines peut se produire sous l'influence de solutions de sels de sodium, de potassium ou d'ammonium - une telle dénaturation est réversible :

La dénaturation se produisant sous l'influence d'un rayonnement (par exemple chauffage) ou d'un traitement de la protéine avec des sels de métaux lourds est irréversible :

Par exemple, une dénaturation irréversible des protéines est observée lors du traitement thermique des œufs lors de leur préparation. À la suite de la dénaturation du blanc d'œuf, sa capacité à se dissoudre dans l'eau pour former une solution colloïdale disparaît.

Réactions qualitatives aux protéines

Réaction de Biuret

Si une solution d'hydroxyde de sodium à 10 % est ajoutée à une solution contenant des protéines, puis une petite quantité d'une solution de sulfate de cuivre à 1 %, une couleur violette apparaîtra.

solution protéique + NaOH (solution à 10%) + CuSO 4 = couleur violette

Réaction xanthoprotéique

solutions de protéines lorsqu'elles sont bouillies avec du concentré acide nitrique virer au jaune :

solution protéique + HNO 3 (conc.) => couleur jaune

Fonctions biologiques des protéines

catalytique	accélérer diverses réactions chimiques dans les organismes vivants	enzymes
de construction	matériau de construction de cellules	collagène, protéines de la membrane cellulaire
protecteur	protéger le corps des infections	immunoglobulines, interféron
réglementaire	réguler les processus métaboliques	les hormones
transport	transfert de substances vitales d'une partie du corps à une autre	l'hémoglobine transporte l'oxygène
énergie	fournir de l'énergie au corps	1 gramme de protéines peut fournir à l'organisme 17,6 J d'énergie
moteur (moteur)	n'importe lequel fonctions motrices corps	myosine (protéine musculaire)

Structure des molécules de protéines. Relation entre les propriétés, fonctions et activités des protéines avec leur organisation structurale (spécificité, espèce, effet de reconnaissance, dynamisme, effet d'interaction coopérative).

Écureuils sont des substances azotées de haut poids moléculaire constituées de résidus d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Les protéines sont autrement appelées protéines ;

Les protéines simples sont construites à partir d’acides aminés et, lors de l’hydrolyse, se décomposent uniquement en acides aminés. Les protéines complexes sont des protéines à deux composants constituées d’une protéine simple et d’un composant non protéique appelé groupe prothétique. Lors de l'hydrolyse de protéines complexes, en plus des acides aminés libres, la partie non protéique ou ses produits de dégradation sont libérés. Les protéines simples, à leur tour, sont divisées en fonction de certains critères sélectionnés de manière conditionnelle en un certain nombre de sous-groupes : protamines, histones, albumines, globulines, prolamines, glutélines, etc.

La classification des protéines complexes repose sur la nature chimique de leur composant non protéique. Conformément à cela, ils distinguent : les phosphoprotéines (contiennent de l'acide phosphorique), les chromoprotéines (elles contiennent des pigments), les nucléoprotéines (contiennent acides nucléiques), les glycoprotéines (contiennent des glucides), les lipoprotéines (contiennent des lipides) et les métalloprotéines (contiennent des métaux).

3. Structure des protéines.

La séquence de résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique d'une molécule protéique est appelée structure protéique primaire. La structure primaire de la protéine, en plus de grand nombre Les liaisons peptidiques contiennent généralement également un petit nombre de liaisons disulfure (-S-S-). Configuration spatiale de la chaîne polypeptidique, plus précisément le type hélice polypeptidique, définitsecondaire structure des protéines, il est présenté dans principalement l'hélice α, qui est fixé par des liaisons hydrogène. structure tertiaire- une chaîne polypeptidique, repliée entièrement ou partiellement en spirale, située ou tassée dans l'espace (dans un globule). La stabilité connue de la structure tertiaire de la protéine est assurée par les liaisons hydrogène, les forces intermoléculaires de Van der Waals, l'interaction électrostatique des groupes chargés, etc.

Structure protéique quaternaire - une structure constituée d'un certain nombre de chaînes polypeptidiques occupant une position strictement fixe les unes par rapport aux autres.

Un exemple classique de protéine ayant une structure quaternaire est hémoglobine.

Propriétés physiques des protéines : haute viscosité des solutions,

diffusion insignifiante, capacité à gonfler sur une large plage, activité optique, mobilité dans un champ électrique, faible pression osmotique et pression oncotique élevée, capacité à absorber les rayons UV à 280 nm, comme les acides aminés, sont amphotères en raison de la présence de NH2 libre et COOH et se caractérisent en conséquence par toutes les propriétés des acides et des bases. Ils ont des propriétés hydrophiles prononcées. Leurs solutions ont une très faible pression osmotique, une viscosité élevée et une faible capacité de diffusion. Les protéines sont capables de gonfler dans des limites très larges. L'état colloïdal des protéines est associé au phénomène de diffusion de la lumière, qui est à la base de la détermination quantitative des protéines par néphélométrie.

Les protéines sont capables d’adsorber à leur surface des composés organiques de faible poids moléculaire et des ions inorganiques. Cette propriété détermine les fonctions de transport des protéines individuelles.

Propriétés chimiques des protéines sont divers, puisque les radicaux latéraux des résidus d'acides aminés contiennent différents groupes fonctionnels (-NH2, -COOH, -OH, -SH, etc.). Une réaction caractéristique des protéines est l'hydrolyse des liaisons peptidiques. En raison de la présence de groupes amino et carboxyle, les protéines ont des propriétés amphotères.

Dénaturation des protéines- destruction des liaisons qui stabilisent les structures quaternaires, tertiaires et secondaires, entraînant une désorientation de la configuration de la molécule protéique et accompagnée de la perte des propriétés natives.

Il existe des facteurs physiques (température, pression, contraintes mécaniques, ultrasons et rayonnements ionisants) et chimiques (métaux lourds, acides, alcalis, solvants organiques, alcaloïdes) qui provoquent la dénaturation.

Le processus inverse est renaturation, c'est-à-dire la restauration des propriétés physico-chimiques et biologiques de la protéine. La renaturation n'est pas possible si la structure primaire est affectée.

La plupart des protéines sont dénaturées lorsqu'elles sont chauffées avec une solution supérieure à 50-60 o C. Les manifestations externes de la dénaturation se réduisent à une perte de solubilité, notamment au point isoélectrique, une augmentation de la viscosité des solutions protéiques, une augmentation de la quantité de SH-rpypp fonctionnel libre et un changement dans la nature de la diffusion des rayons X, des globules de protéines natives déploient des molécules et des structures aléatoires et désordonnées se forment.

Fonction contractile. l'actine et la myosine sont des protéines spécifiques du tissu musculaire. Fonction structurelle. protéines fibrillaires, notamment collagène dans le tissu conjonctif, kératine dans les cheveux, les ongles, la peau, élastine dans la paroi vasculaire, etc.

Fonction hormonale. Un certain nombre d'hormones sont représentées par des protéines ou des polypeptides, par exemple les hormones de l'hypophyse, du pancréas, etc. Certaines hormones sont des dérivés d'acides aminés.

Fonction nutritionnelle (réserve). les protéines de réserve, qui sont des sources de nutrition pour le fœtus. La principale protéine du lait (caséine) remplit également principalement une fonction nutritionnelle.

Fonctions biologiques des protéines. Diversité des protéines dans l'organisation structurale et la fonction biologique. Polymorphisme. Différences dans la composition protéique des organes et des tissus. Modifications de composition au cours de l'ontogenèse et des maladies.

-Par degré de difficulté Les structures des protéines sont divisées en simples et complexes. Simple ou monocomposant les protéines sont constituées uniquement de la partie protéique et, lors de l'hydrolyse, donnent des acides aminés. À complexe ou à deux composants inclure des protéines V qui comprend des protéines et un groupe supplémentaire de nature non protéique, appelé prothétique. ( il peut s'agir de lipides, de glucides, d'acides nucléiques) ; En conséquence, les protéines complexes sont appelées lipoprotéines, glycoprotéines, nucléoprotéines.

- Selon la forme de la molécule protéique les protéines sont divisées en deux groupes : fibrillaires (fibreuses) et globulaires (corpusculaires). Protéines fibrillaires caractérisés par un rapport longueur/diamètre élevé (plusieurs dizaines d'unités). Leurs molécules sont filamenteuses et sont généralement rassemblées en faisceaux qui forment des fibres. (sont les principaux composants de la couche externe de la peau, formant les enveloppes protectrices du corps humain). Ils participent également à la formation du tissu conjonctif, notamment du cartilage et des tendons.

L’écrasante majorité des protéines naturelles sont globulaires. Pour protéines globulaires caractérisé par un faible rapport longueur/diamètre de la molécule (plusieurs unités). Ayant une conformation plus complexe, les protéines globulaires remplissent des fonctions plus diverses.

-Par rapport aux solvants classiquement sélectionnés allouer albuminesEtglobulines. Albumine se dissout très bien V eau et solutions salines concentrées. Globulines ne pas dissoudre dans l'eau et V solutions de sels de concentration modérée.

--Classification fonctionnelle des protéines la plus satisfaisante, puisqu'elle repose non pas sur un signe aléatoire, mais sur une fonction réalisée. De plus, nous pouvons mettre en évidence la similitude des structures, des propriétés et des activités fonctionnelles de protéines spécifiques incluses dans n’importe quelle classe.

Protéines catalytiquement actives appelé enzymes. Ils catalysent presque toutes les transformations chimiques de la cellule. Ce groupe de protéines sera discuté en détail au chapitre 4.

Les hormones réguler le métabolisme au sein des cellules et intégrer le métabolisme dans diverses cellules du corps dans son ensemble.

Récepteurs se lient sélectivement à divers régulateurs (hormones, médiateurs) à la surface des membranes cellulaires.

Protéines de transport effectuer la liaison et le transport de substances entre les tissus et à travers les membranes cellulaires.

Protéines structurelles . Tout d'abord, ce groupe comprend des protéines impliquées dans la construction de diverses membranes biologiques.

Écureuils - inhibiteurs enzymes constituent un groupe important d’inhibiteurs endogènes. Ils régulent l'activité enzymatique.

Contractives écureuils fournir un processus de contraction mécanique utilisant de l’énergie chimique.

Protéines toxiques - certaines protéines et peptides sécrétés par des organismes (serpents, abeilles, micro-organismes) toxiques pour d'autres organismes vivants.

Protéines protectrices. anticorps - substances protéiques produites par le corps animal en réponse à l'introduction d'un antigène. Les anticorps, interagissant avec les antigènes, les désactivent et protègent ainsi l'organisme des effets des composés étrangers, virus, bactéries, etc.

La composition en protéines dépend de la physiologie. Activité, composition alimentaire et régime alimentaire, biorythmes. Au cours du développement, la composition change considérablement (du zygote à la formation d'organes différenciés dotés de fonctions spécialisées). Par exemple, les globules rouges contiennent de l'hémoglobine, qui assure le transport de l'oxygène dans le sang, les cellules de souris contiennent les protéines contractiles actine et myosine, la rétine contient la protéine rhodopsine, etc. Dans les maladies, la composition protéique change : les protéinopathies. Les protéinopathies héréditaires se développent à la suite de lésions de l'appareil génétique. Une protéine n'est pas synthétisée du tout ou est synthétisée, mais sa structure primaire est modifiée (drépanocytose). Toute maladie s'accompagne d'une modification de la composition protéique, c'est-à-dire une protéinopathie acquise se développe. Dans ce cas, la structure primaire des protéines n'est pas perturbée, mais un changement quantitatif des protéines se produit, en particulier dans les organes et tissus dans lesquels se développe le processus pathologique. Par exemple, avec la pancréatite, la production d'enzymes nécessaires à la digestion des nutriments dans le tractus gastro-intestinal diminue.

Facteurs de dommages à la structure et à la fonction des protéines, rôle des dommages dans la pathogenèse des maladies. Protéinopathies

La composition protéique du corps d'un adulte en bonne santé est relativement constante, bien que des modifications soient possibles dans la quantité de protéines individuelles dans les organes et les tissus. Diverses maladies provoquent des modifications dans la composition protéique des tissus. Ces changements sont appelés protéinopathies. Il existe des protéinopathies héréditaires et acquises. Les protéinopathies héréditaires se développent à la suite de lésions de l'appareil génétique d'un individu donné. Une protéine n’est pas synthétisée du tout ou est synthétisée, mais sa structure primaire est modifiée. Toute maladie s'accompagne d'une modification de la composition protéique de l'organisme, c'est-à-dire une protéinopathie acquise se développe. Dans ce cas, la structure primaire des protéines n'est pas perturbée, mais un changement quantitatif des protéines se produit généralement, en particulier dans les organes et tissus dans lesquels le processus pathologique se développe. Par exemple, avec la pancréatite, la production d'enzymes nécessaires à la digestion des nutriments dans le tractus gastro-intestinal diminue.

Dans certains cas, les protéinopathies acquises se développent à la suite de modifications des conditions de fonctionnement des protéines. Ainsi, lorsque le pH de l'environnement évolue vers le côté alcalin (alcaloses de natures diverses), la conformation de l'hémoglobine change, son affinité pour l'O2 augmente et l'apport d'O2 aux tissus diminue (hypoxie tissulaire).

Parfois, à la suite de la maladie, le niveau de métabolites dans les cellules sanguines et le sérum augmente, ce qui entraîne la modification de certaines protéines et une perturbation de leur fonction.

De plus, les protéines qui n'y sont normalement détectées qu'à l'état de traces peuvent être libérées dans le sang par les cellules de l'organe endommagé. Pour diverses maladies, des études biochimiques de la composition protéique du sang sont souvent utilisées pour clarifier le diagnostic clinique.

4. Structure primaire des protéines. Dépendance des propriétés et fonctions des protéines à leur structure primaire. Modifications de la structure primaire, protéinopathie.

Antoine François de Fourcroix, fondateur de l'étude des protéines

Les protéines ont été isolées dans classe séparée molécules biologiques au XVIIIe siècle grâce aux travaux du chimiste français Antoine Fourcroix et d'autres scientifiques, qui ont noté la capacité des protéines à coaguler (dénaturer) sous l'influence de la chaleur ou des acides. À cette époque, des protéines telles que l'albumine (« blanc d'œuf »), la fibrine (une protéine du sang) et le gluten du grain de blé ont été étudiées. Le chimiste néerlandais Gerrit Mulder a analysé la composition des protéines et a émis l'hypothèse que presque toutes les protéines ont une formule empirique similaire. Le terme « protéine » pour désigner ces molécules a été proposé en 1838 par le chimiste suédois Jacob Berzelius. Mulder a également déterminé les produits de destruction des protéines - les acides aminés, et pour l'un d'eux (leucine), avec un petit degré d'erreur, a déterminé le poids moléculaire - 131 daltons. En 1836, Mulder proposa le premier modèle de la structure chimique des protéines. Sur la base de la théorie des radicaux, il a formulé le concept de l'unité structurelle minimale de la composition protéique, C 16 H 24 N 4 O 5, appelée « protéine », et la théorie a été appelée « théorie des protéines ». À mesure que de nouvelles données sur les protéines s'accumulaient, la théorie commença à être critiquée à plusieurs reprises, mais jusqu'à la fin des années 1850, malgré les critiques, elle était toujours considérée comme généralement acceptée.

À fin du 19ème siècle Pendant des siècles, la plupart des acides aminés qui composent les protéines ont été étudiés. En 1894, le physiologiste allemand Albrecht Kossel avance une théorie selon laquelle les acides aminés sont les principaux éléments structurels des protéines. Au début du 20e siècle, le chimiste allemand Emil Fischer a prouvé expérimentalement que les protéines sont constituées de résidus d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Il a également réalisé la première analyse de la séquence d'acides aminés d'une protéine et expliqué le phénomène de protéolyse.

Cependant, le rôle central des protéines dans les organismes n’a été reconnu qu’en 1926, lorsque le chimiste américain James Sumner (plus tard lauréat du prix Nobel) a montré que l’enzyme uréase est une protéine.

La difficulté d’isoler les protéines pures a rendu leur étude difficile. C’est pourquoi les premières études ont été réalisées sur les polypeptides pouvant être purifiés en grande quantité, à savoir les protéines sanguines, les œufs de poule, diverses toxines et les enzymes digestives/métaboliques libérées après l’abattage. À la fin des années 1950, l'entreprise Armure Hot Dog Co. a pu purifier un kilogramme de ribonucléase A pancréatique bovine, qui est devenue un objet expérimental pour de nombreux scientifiques.

L'idée selon laquelle la structure secondaire des protéines est le résultat de liaisons hydrogène entre les acides aminés a été proposée par William Astbury en 1933, mais Linus Pauling est considéré comme le premier scientifique à prédire avec succès la structure secondaire des protéines. Plus tard, Walter Kauzman, s'appuyant sur les travaux de Kai Linderström-Lang, a apporté une contribution significative à la compréhension des lois de formation de la structure tertiaire des protéines et du rôle des interactions hydrophobes dans ce processus. En 1949, Fred Sanger détermina la séquence d'acides aminés de l'insuline, démontrant ainsi que les protéines sont des polymères linéaires d'acides aminés, et non leurs chaînes ramifiées (comme certains sucres), des colloïdes ou des cyclols. Les premières structures protéiques basées sur la diffraction des rayons X au niveau d’un seul atome ont été obtenues dans les années 1960 et par RMN dans les années 1980. En 2006, la Protein Data Bank contenait environ 40 000 structures protéiques.

Au 21e siècle, la recherche sur les protéines s'est orientée vers la recherche qualitative. nouveau niveau, lorsque non seulement les protéines purifiées individuelles sont étudiées, mais également les changements simultanés de quantité et les modifications post-traductionnelles d'un grand nombre de protéines de cellules, tissus ou organismes individuels. Ce domaine de la biochimie s'appelle la protéomique. Grâce aux méthodes bioinformatiques, il est devenu possible non seulement de traiter les données d’analyse structurelle aux rayons X, mais également de prédire la structure d’une protéine en fonction de sa séquence d’acides aminés. Actuellement, la microscopie cryoélectronique de grands complexes protéiques et la prédiction de petites protéines et de domaines de grandes protéines à l'aide de programmes informatiques se rapprochent de la précision de la résolution des structures au niveau atomique.

Propriétés

La taille des protéines peut être mesurée en nombre d'acides aminés ou en daltons (poids moléculaire), le plus souvent en raison de la taille relativement grande de la molécule dans ses unités dérivées, les kilodaltons (kDa). Les protéines de levure sont constituées en moyenne de 466 acides aminés et ont un poids moléculaire de 53 kDa. La plus grande protéine actuellement connue, la titine, est un composant des sarcomères musculaires ; Le poids moléculaire de ses différentes isoformes varie entre 3 000 et 3 700 kDa et il est constitué de 38 138 acides aminés (dans le muscle solius humain).

Les protéines varient dans leur solubilité dans l’eau, mais la plupart des protéines se dissolvent dans l’eau. Les insolubles comprennent, par exemple, la kératine (la protéine qui compose les cheveux, la fourrure des mammifères, les plumes d'oiseaux, etc.) et la fibroïne, qui fait partie de la soie et des toiles d'araignées. Les protéines sont également divisées en hydrophiles et hydrophobes. Les hydrophiles comprennent la plupart des protéines du cytoplasme, du noyau et de la substance intercellulaire, notamment la kératine et la fibroïne insolubles. Les hydrophobes comprennent la plupart des protéines qui composent les membranes biologiques des protéines membranaires intégrales qui interagissent avec les lipides hydrophobes de la membrane (ces protéines ont généralement de petites régions hydrophiles).

Dénaturation

Dénaturation irréversible du blanc d'œuf de poule sous l'influence de la température élevée

En règle générale, les protéines conservent leur structure et, par conséquent, caractéristiques physico-chimiques, par exemple, la solubilité dans des conditions telles que la température et auxquelles un organisme donné est adapté. La modification de ces conditions, comme le chauffage ou le traitement de la protéine avec un acide ou un alcali, entraîne la perte des structures quaternaires, tertiaires et secondaires de la protéine. La perte d'une protéine (ou d'un autre biopolymère) de sa structure native est appelée dénaturation. La dénaturation peut être complète ou partielle, réversible ou irréversible. Le cas le plus célèbre de dénaturation irréversible des protéines dans la vie quotidienne est la préparation d'un œuf de poule, lorsque, sous l'influence d'une température élevée, la protéine transparente ovalbumine, soluble dans l'eau, devient dense, insoluble et opaque. La dénaturation est dans certains cas réversible, comme dans le cas de la précipitation (précipitation) de protéines hydrosolubles à l'aide de sels d'ammonium, et est utilisée comme méthode de purification.

Protéines simples et complexes

En plus des chaînes peptidiques, de nombreuses protéines contiennent également des fragments d'acides non aminés ; selon ce critère, les protéines sont classées en deux grands groupes : les protéines simples et complexes (protéides). Les protéines simples contiennent uniquement des chaînes d'acides aminés ; les protéines complexes contiennent également des fragments non-acides aminés. Ces fragments non protéiques au sein de protéines complexes sont appelés « groupes prothétiques ». Selon la nature chimique des groupes prothétiques, on distingue les classes suivantes parmi les protéines complexes :

• Glycoprotéines contenant des résidus glucidiques liés de manière covalente en tant que groupe prothétique et leur sous-classe - les protéoglycanes, avec des groupes prothétiques mucopolysaccharides. Les groupes hydroxyle de la sérine ou de la thréonine participent généralement à la formation de liaisons avec les résidus glucidiques. La plupart des protéines extracellulaires, notamment les immunoglobulines, sont des glycoprotéines. Dans les protéoglycanes, la partie glucidique représente environ 95 % ; ils constituent le composant principal de la matrice intercellulaire.
• Lipoprotéines contenant des lipides liés de manière non covalente comme partie prothétique. Les lipoprotéines sont formées de protéines apolipoprotéiques qui s'y lient aux lipides et remplissent la fonction de transport des lipides.
• Métalloprotéines contenant des ions métalliques non hème coordonnés. Parmi les métalloprotéines, il existe des protéines qui remplissent des fonctions de stockage et de transport (par exemple, la ferritine et la transferrine contenant du fer) et des enzymes (par exemple, l'anhydrase carbonique contenant du zinc et diverses superoxydes dismutases contenant des ions de cuivre, de manganèse, de fer et d'autres métaux comme actifs centres)
• Les nucléoprotéines contenant de l'ADN ou de l'ARN lié de manière non covalente, en particulier la chromatine, qui constitue les chromosomes, sont une nucléoprotéine.
• Phosphoprotéines contenant des résidus d'acide phosphorique liés de manière covalente en tant que groupe prothétique. Les groupes hydroxyles de la sérine ou de la thréonine participent à la formation d'une liaison ester avec le phosphate ; la caséine du lait, en particulier, est une phosphoprotéine.
• Les chromoprotéines sont le nom collectif des protéines complexes comportant des groupes prothétiques colorés de diverses natures chimiques. Ceux-ci comprennent de nombreuses protéines avec un groupe prothétique de porphyrine contenant du métal qui remplissent diverses fonctions - les hémoprotéines (protéines contenant de l'hème - hémoglobine, cytochromes, etc.) en tant que groupe prothétique, les chlorophylles ; flavoprotéines avec un groupe flavine, etc.

Structure des protéines

• Structure tertiaire- la structure spatiale de la chaîne polypeptidique (un ensemble de coordonnées spatiales des atomes qui composent la protéine). Structurellement constitué d'éléments de structure secondaires stabilisés par divers types d'interactions dans lesquelles jouent des interactions hydrophobes rôle vital. Participent à la stabilisation de la structure tertiaire :
  • liaisons covalentes (entre deux résidus cystéine - ponts disulfure) ;
  • liaisons ioniques entre des groupes latéraux chargés de manière opposée de résidus d'acides aminés ;
  • liaisons hydrogène;
  • interactions hydrophiles-hydrophobes. Lorsqu'elle interagit avec les molécules d'eau environnantes, la molécule de protéine « a tendance » à se replier de sorte que les groupes latéraux non polaires des acides aminés sont isolés de la solution aqueuse ; des groupes latéraux polaires hydrophiles apparaissent à la surface de la molécule.

• Structure quaternaire (ou sous-unité, domaine) - arrangement mutuel plusieurs chaînes polypeptidiques faisant partie d’un seul complexe protéique. Les molécules protéiques qui composent une protéine à structure quaternaire se forment séparément sur les ribosomes et ce n'est qu'une fois la synthèse terminée qu'elles forment une structure supramoléculaire commune. Une protéine de structure quaternaire peut contenir des chaînes polypeptidiques identiques ou différentes. Les mêmes types d'interactions participent à la stabilisation de la structure quaternaire comme à la stabilisation de la structure tertiaire. Les complexes protéiques supramoléculaires peuvent être constitués de dizaines de molécules.

Environnement protéique

Différentes manières de représenter la structure tridimensionnelle d’une protéine en utilisant l’exemple de l’enzyme triosephosphate isomérase. À gauche se trouve un modèle « central », représentant tous les atomes et les liaisons entre eux ; Les couleurs montrent les éléments. Le milieu montre des motifs structurels, des hélices α et des feuilles β. A droite se trouve la surface de contact de la protéine, construite en tenant compte des rayons de van der Waals des atomes ; Les couleurs montrent les caractéristiques d'activité des zones

En fonction de leur type général de structure, les protéines peuvent être divisées en trois groupes :

Formation et maintien de la structure protéique dans les organismes vivants

La capacité des protéines à restaurer leur structure tridimensionnelle correcte après dénaturation a conduit à l'hypothèse que toutes les informations sur la structure finale d'une protéine sont contenues dans sa séquence d'acides aminés. La théorie désormais généralement acceptée est que, du fait de l'évolution, la conformation stable d'une protéine possède une énergie libre minimale par rapport aux autres conformations possibles de ce polypeptide.

Cependant, dans les cellules, il existe un groupe de protéines dont la fonction est d'assurer la restauration de la structure protéique après un dommage, ainsi que la création et la dissociation de complexes protéiques. Ces protéines sont appelées chaperons. La concentration de nombreux chaperons dans la cellule augmente avec une forte augmentation de la température ambiante, ils appartiennent donc au groupe Hsp. protéines de choc thermique- protéines de choc thermique). L’importance du fonctionnement normal des chaperons pour le fonctionnement de l’organisme peut être illustrée par l’exemple de la chaperonne α-cristalline, qui fait partie du cristallin de l’œil humain. Les mutations de cette protéine entraînent une opacification du cristallin due à l'agrégation des protéines et, par conséquent, des cataractes.

Synthèse des protéines

Synthèse chimique

Les protéines courtes peuvent être synthétisées chimiquement à l'aide d'un groupe de méthodes utilisant la synthèse organique, par exemple la ligature chimique. La plupart des méthodes de synthèse chimique se déroulent dans le sens C-terminal vers N-terminal, par opposition à la biosynthèse. De cette manière, il est possible de synthétiser un court peptide immunogène (épitope), qui est utilisé pour obtenir des anticorps par injection à des animaux, ou par production d'hybridomes ; la synthèse chimique est également utilisée pour produire des inhibiteurs de certaines enzymes. La synthèse chimique permet d'introduire des acides aminés artificiels, c'est-à-dire des acides aminés que l'on ne trouve pas dans les protéines ordinaires - par exemple en attachant des étiquettes fluorescentes aux chaînes latérales des acides aminés. Cependant méthodes chimiques la synthèse est inefficace lorsque les protéines comportent plus de 300 acides aminés ; de plus, les protéines artificielles peuvent avoir une structure tertiaire irrégulière et les acides aminés des protéines artificielles manquent de modifications post-traductionnelles.

Biosynthèse des protéines

Méthode universelle : synthèse ribosomale

Les protéines sont synthétisées par des organismes vivants à partir d'acides aminés sur la base d'informations codées dans les gènes. Chaque protéine est constituée d'une séquence unique d'acides aminés, déterminée par la séquence nucléotidique du gène codant pour la protéine. Le code génétique est constitué de « mots » de trois lettres appelés codons ; chaque codon est chargé de fixer un acide aminé à la protéine : par exemple, la combinaison AUG correspond à la méthionine. Puisque l’ADN est constitué de quatre types de nucléotides, le nombre total de codons possibles est de 64 ; et comme les protéines utilisent 20 acides aminés, de nombreux acides aminés sont spécifiés par plus d'un codon. Les gènes codant pour les protéines sont d'abord transcrits en séquences nucléotidiques d'ARN messager (ARNm) par des protéines ARN polymérase.

Le processus de synthèse protéique basé sur une molécule d’ARNm est appelé traduction. Au cours de la phase initiale de la biosynthèse des protéines, l'initiation, le codon méthionine est généralement reconnu par la petite sous-unité du ribosome, à laquelle l'ARN de transfert de méthionine (ARNt) est attaché à l'aide de facteurs d'initiation protéiques. Après reconnaissance du codon d'initiation, la grande sous-unité rejoint la petite sous-unité et la deuxième étape de traduction, l'élongation, commence. A chaque mouvement du ribosome de l'extrémité 5" à 3" de l'ARNm, un codon est lu en formant des liaisons hydrogène entre trois nucléotides (codon) de l'ARNm et l'anticodon complémentaire de l'ARN de transfert auquel est placé l'acide aminé correspondant. ci-joint. La synthèse des liaisons peptidiques est catalysée par l'ARN ribosomal (ARNr), qui forme le centre peptidyl transférase du ribosome. L'ARN ribosomal catalyse la formation d'une liaison peptidique entre le dernier acide aminé du peptide en croissance et l'acide aminé attaché à l'ARNt, positionnant les atomes d'azote et de carbone dans des positions favorables à la réaction. Les enzymes aminoacyl-ARNt synthétases attachent des acides aminés à leurs ARNt. La troisième et dernière étape de la traduction, la terminaison, se produit lorsque le ribosome atteint le codon d'arrêt, après quoi les facteurs de terminaison de la protéine hydrolysent le dernier ARNt de la protéine, arrêtant ainsi sa synthèse. Ainsi, dans les ribosomes, les protéines sont toujours synthétisées de l’extrémité N à l’extrémité C.

Synthèse non ribosomique

Modification post-traductionnelle des protéines

Une fois la traduction terminée et la protéine libérée du ribosome, les acides aminés de la chaîne polypeptidique subissent diverses modifications chimiques. Des exemples de modifications post-traductionnelles sont :

• ajout de divers groupes fonctionnels (groupes acétyle, méthyle et phosphate) ;
• ajout de lipides et d'hydrocarbures;
• changement d'acides aminés standards en acides aminés non standard (formation de citrulline) ;
• formation de changements structurels (formation de ponts disulfure entre les cystéines) ;
• élimination d'une partie de la protéine au début (séquence signal) et dans certains cas au milieu (insuline) ;
• ajout de petites protéines qui affectent la dégradation des protéines (sumoylation et ubiquitination).

Dans ce cas, le type de modification peut être soit universel (l'ajout de chaînes constituées de monomères d'ubiquitine sert de signal à la dégradation de cette protéine par le protéasome), soit spécifique d'une protéine donnée. Parallèlement, une même protéine peut subir de nombreuses modifications. Ainsi, les histones (protéines qui composent la chromatine chez les eucaryotes) conditions différentes peut faire l'objet de jusqu'à 150 modifications différentes.

Fonctions des protéines dans le corps

Tout comme les autres macromolécules biologiques (polysaccharides, lipides) et les acides nucléiques, les protéines sont des composants essentiels de tout organisme vivant ; elles participent à la plupart des processus vitaux de la cellule. Les protéines effectuent des transformations métaboliques et énergétiques. Les protéines font partie des structures cellulaires - des organites, sécrétées dans l'espace extracellulaire pour l'échange de signaux entre les cellules, l'hydrolyse des aliments et la formation de substance intercellulaire.

Il est à noter que la classification des protéines selon leur fonction est plutôt arbitraire, car chez les eucaryotes une même protéine peut remplir plusieurs fonctions. Un exemple bien étudié d’une telle polyvalence est la lysyl-ARNt synthétase, une enzyme de la classe des aminoacyl-ARNt synthétases qui non seulement fixe la lysine à l’ARNt, mais régule également la transcription de plusieurs gènes. Les protéines remplissent de nombreuses fonctions grâce à leur activité enzymatique. Ainsi, les enzymes sont la protéine motrice myosine, les protéines régulatrices protéines kinases, la protéine de transport sodium-potassium adénosine triphosphatase, etc.

Fonction catalytique

Le rôle le plus connu des protéines dans l’organisme est la catalyse de divers réactions chimiques. Les enzymes sont un groupe de protéines qui possèdent des propriétés catalytiques spécifiques, c'est-à-dire que chaque enzyme catalyse une ou plusieurs réactions similaires. Les enzymes catalysent les réactions de dégradation de molécules complexes (catabolisme) et leur synthèse (anabolisme), ainsi que la réplication et la réparation de l'ADN et la synthèse de l'ARN matrice. Plusieurs milliers d'enzymes sont connues ; Parmi eux, comme la pepsine, dégradent les protéines lors de la digestion. Au cours du processus de modification post-traductionnelle, certaines enzymes ajoutent ou suppriment des groupes chimiques sur d’autres protéines. On sait qu’environ 4 000 réactions sont catalysées par les protéines. L'accélération d'une réaction résultant de la catalyse enzymatique est parfois énorme : par exemple, une réaction catalysée par l'enzyme orotate carboxylase se déroule 10 à 17 fois plus vite qu'une réaction non catalysée (78 millions d'années sans enzyme, 18 millisecondes avec la participation d'une enzyme). Les molécules qui s'attachent à une enzyme et sont modifiées par la réaction sont appelées substrats.

Bien que les enzymes soient généralement composées de centaines d'acides aminés, seule une petite fraction d'entre eux interagit avec le substrat, et un nombre encore plus petit (en moyenne 3 à 4 acides aminés, souvent éloignés les uns des autres dans la séquence primaire d'acides aminés) sont directement impliqués. en catalyse. La partie de l’enzyme qui fixe le substrat et contient les acides aminés catalytiques est appelée site actif de l’enzyme.

Fonction structurelle

Fonction de protection

Il existe plusieurs types de fonctions protectrices des protéines :

Fonction de régulation

De nombreux processus à l’intérieur des cellules sont régulés par des molécules protéiques, qui ne servent ni de source d’énergie ni de matériau de construction pour la cellule. Ces protéines régulent la transcription, la traduction, l'épissage, ainsi que l'activité d'autres protéines, etc. Les protéines remplissent leur fonction régulatrice soit par une activité enzymatique (par exemple, la protéine kinase), soit par une liaison spécifique à d'autres molécules, affectant généralement l'interaction avec ces molécules enzymes.

Les hormones sont transportées dans le sang. La plupart des hormones animales sont des protéines ou des peptides. La liaison d’une hormone à un récepteur est un signal qui déclenche une réponse dans la cellule. Les hormones régulent les concentrations de substances dans le sang et les cellules, la croissance, la reproduction et d'autres processus. Un exemple de telles protéines est l’insuline, qui régule la concentration de glucose dans le sang.

Les cellules interagissent entre elles grâce à des protéines de signalisation transmises par la substance intercellulaire. De telles protéines comprennent, par exemple, des cytokines et des facteurs de croissance.

Fonction de transport

Fonction de rechange (réserve) des protéines

Ces protéines comprennent les protéines dites de réserve, qui sont stockées comme source d'énergie et de matière dans les graines de plantes et les œufs d'animaux ; Les protéines des coquilles tertiaires des œufs (ovalbumine) et la principale protéine du lait (caséine) remplissent également principalement une fonction nutritionnelle. Un certain nombre d'autres protéines sont utilisées dans l'organisme comme source d'acides aminés, qui sont à leur tour des précurseurs de substances biologiquement actives qui régulent les processus métaboliques.

Fonction du récepteur

Les récepteurs protéiques peuvent être situés dans le cytoplasme ou intégrés dans la membrane cellulaire. Une partie de la molécule réceptrice détecte un signal, le plus souvent chimique, mais dans certains cas léger, un stress mécanique (comme l'étirement) et d'autres stimuli. Lorsqu'un signal agit sur une certaine partie de la molécule - la protéine réceptrice - ses changements de conformation se produisent. En conséquence, la conformation d’une autre partie de la molécule, qui transmet le signal aux autres composants cellulaires, change. Il existe plusieurs mécanismes de transmission du signal. Certains récepteurs catalysent une réaction chimique spécifique ; d'autres servent canaux ioniques, qui s'ouvrent ou se ferment lorsqu'un signal est appliqué ; d'autres encore se lient spécifiquement aux molécules messagères intracellulaires. Dans les récepteurs membranaires, la partie de la molécule qui se lie à la molécule de signalisation est située à la surface de la cellule et le domaine qui transmet le signal se trouve à l'intérieur.

Fonction moteur (moteur)

Les acides aminés qui ne peuvent pas être synthétisés par les animaux sont dits essentiels. Les enzymes essentielles dans les voies de biosynthèse, telles que l'aspartate kinase, qui catalyse la première étape de la formation de lysine, de méthionine et de thréonine à partir de l'aspartate, sont absentes chez les animaux.

Les animaux obtiennent principalement des acides aminés à partir de protéines présentes dans les aliments. Les protéines sont décomposées au cours du processus de digestion, qui commence généralement par la dénaturation de la protéine en la plaçant dans un environnement acide et en l'hydrolysant avec des enzymes appelées protéases. Certains acides aminés obtenus par la digestion sont utilisés pour synthétiser les protéines de l'organisme, tandis que le reste est converti en glucose par le processus de gluconéogenèse ou utilisé dans le cycle de Krebs. L'utilisation des protéines comme source d'énergie est particulièrement importante dans des conditions de jeûne, lorsque les propres protéines du corps, en particulier les muscles, servent de source d'énergie. Les acides aminés constituent également une source importante d’azote dans l’alimentation de l’organisme.

Il n’existe pas de normes uniformes pour la consommation humaine de protéines. La microflore du gros intestin synthétise des acides aminés qui ne sont pas pris en compte lors de l'élaboration des standards protéiques.

Biophysique des protéines

Les propriétés physiques des protéines sont très complexes. L'hypothèse d'une protéine en tant que « système cristallin » ordonné - un « cristal apériodique » - est étayée par les données de diffraction des rayons X (jusqu'à une résolution de 1 angström), la densité de tassement élevée, la coopérativité du processus de dénaturation et d'autres faits.

En faveur d'une autre hypothèse, les propriétés liquides des protéines dans les processus de mouvements intraglobulaires (modèle de sauts limités ou de diffusion continue) sont mises en évidence par des expériences de diffusion de neutrons, de spectroscopie de Mössbauer et de diffusion Rayleigh du rayonnement de Mössbauer.

Méthodes d'étude

Un certain nombre de techniques sont utilisées pour déterminer la quantité de protéines dans un échantillon :

• Méthode spectrophotométrique

voir également

Remarques

1. D'un point de vue chimique, toutes les protéines sont des polypeptides. Cependant, les polypeptides courts, de moins de 30 acides aminés, en particulier ceux synthétisés chimiquement, ne peuvent pas être appelés protéines.
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Parmi les composés organiques de la cellule, les protéines sont les plus importantes. La teneur en protéines de la cellule varie de 50 à 80 %.

Écureuils- Ce sont des composés organiques de haut poids moléculaire composés de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, de soufre et d'azote. Certaines protéines contiennent du phosphore et des cations métalliques.

Les protéines sont des biopolymères constitués de monomères d’acides aminés. Leur poids moléculaire varie de plusieurs milliers à plusieurs millions, selon le nombre de résidus d'acides aminés.

Les protéines ne contiennent que 20 types d’acides aminés sur les 170 présents dans les organismes vivants.

Acides aminés(voir Fig. 1) - composés organiques dans les molécules desquels se trouvent simultanément un groupe amino () aux propriétés basiques et un groupe carboxyle () aux propriétés acides. Partie d'une molécule appelée radical ( R.), différents acides aminés ont des structures différentes.

Riz. 1. Acide aminé

Selon le radical, les acides aminés sont divisés en (voir Fig. 2) :

1. acide (groupe carboxyle dans le radical) ;

2. basique (groupe amino dans le radical) ;

3. neutre (ne contient pas de radicaux chargés).

Riz. 2. Classification des acides aminés

Les acides aminés sont reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. Cette liaison se forme en libérant une molécule d’eau lorsque le groupe amino d’un acide aminé réagit avec le groupe carboxyle d’un autre acide aminé. La réaction qui se produit lors de la libération d’eau s’appelle réaction de condensation, et la liaison covalente azote-carbone résultante est liaison peptidique.

Riz. 3. Dipeptide

Les composés formés par la condensation de deux acides aminés sont dipeptide(voir fig. 3). À une extrémité de sa molécule se trouve un groupe amino et à l’autre, un groupe carboxyle libre. Grâce à cela, le dipeptide peut attacher d’autres molécules à lui-même. Si de nombreux acides aminés sont ainsi combinés, il se forme polypeptide(voir fig. 4).

Riz. 4. Polypeptide

Les chaînes polypeptidiques peuvent être très longues et être constituées de divers acides aminés. Une molécule protéique peut contenir soit une chaîne polypeptidique, soit plusieurs de ces chaînes.

De nombreux animaux, dont les humains, contrairement aux bactéries et aux plantes, ne peuvent pas synthétiser tous les acides aminés qui composent les molécules protéiques. Autrement dit, un certain nombre d’acides aminés essentiels doivent être fournis avec la nourriture.

À acides aminés essentiels comprennent : lysine, valine, leucine, isoleucine, thréonine, phénylalanine, tryptophane, tyrosine, méthionine.

Chaque année, le monde produit plus de deux cent mille tonnes d’acides aminés, qui sont utilisés dans les activités humaines pratiques. Ils sont utilisés en médecine, en parfumerie, en cosmétique et en agriculture.

L'acide glutamique et la lysine sont produits dans une plus grande mesure, ainsi que la glycine et la méthionine.

Objectif des acides aminés

1. Acide glutamique

Il est utilisé en psychiatrie (pour l'épilepsie, pour le traitement de la démence et des conséquences des traumatismes à la naissance), dans la thérapie complexe des ulcères gastroduodénaux et pour l'hypoxie. Il améliore également le goût des produits carnés.

2. L'acide aspartique

L'acide aspartique contribue à augmenter la consommation d'oxygène par le muscle cardiaque. En cardiologie, on utilise le panangin, un médicament contenant de l'aspartate de potassium et de l'aspartate de magnésium. Panangin est utilisé pour traiter divers types d'arythmies, ainsi que maladie coronarienne cœurs.

3. Méthionine

Protège le corps en cas d'intoxication par des endotoxines bactériennes et certains autres poisons ; il est donc utilisé pour protéger le corps des substances toxiques environnementales. Possède des propriétés radioprotectrices.

4. Glycine

C'est un médiateur d'inhibition du système nerveux central. Utilisé comme sédatif et utilisé dans le traitement de l'alcoolisme chronique.

5. Lysine

Additif alimentaire et alimentaire de base. Utilisé comme antioxydant dans l'industrie alimentaire (empêche la détérioration des aliments).

La différence entre les protéines et les peptides réside dans le nombre de résidus d’acides aminés. Il y en a plus de 50 dans les protéines et moins de 50 dans les peptides.

Actuellement, plusieurs centaines de peptides différents ont été isolés et jouent un rôle physiologique indépendant dans l'organisme.

Les peptides comprennent :

1. Antibiotiques peptidiques (gramicidine S).

2. Les peptides régulateurs sont des substances qui régulent de nombreuses réactions chimiques dans les cellules et les tissus du corps. Il s'agit notamment des hormones peptidiques (insuline), de l'ocytocine, qui stimulent la contraction des muscles lisses.

3. Neuropeptides.

Selon leur structure, on distingue les protéines simples et complexes.

1. Protéines simples constitué uniquement de la partie protéique.

2. Complexe avoir une partie non protéique.

Si un glucide est utilisé comme partie non protéique, alors il est glycoprotéines.

Si les lipides sont utilisés comme partie non protéique, alors cela lipoprotéines.

Si les acides nucléiques sont utilisés comme partie non protéique, alors cela nucléoprotéines.

Les protéines ont 4 structures principales : primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire (voir Fig. 5).

Riz. 5. Structure des protéines

1. Sous structure primaire comprendre la séquence des résidus d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique. Il est unique à chaque protéine et détermine sa forme, ses propriétés et ses fonctions.

Une similitude significative dans la structure primaire est caractéristique des protéines qui remplissent des fonctions similaires. Changer un seul acide aminé dans l’une des chaînes peut modifier la fonction de la molécule protéique. Par exemple, le remplacement de l'acide glutamique par de la valine entraîne la formation d'une hémoglobine anormale et une maladie appelée drépanocytose.

2. Structure secondaire- pliage ordonné de la chaîne polypeptidique en spirale (ressemble à un ressort allongé). Les tours de l'hélice sont renforcés par des liaisons hydrogène qui naissent entre les groupes carboxyle et les groupes amino. Presque tous les groupes CO et NH participent à la formation des liaisons hydrogène.

3. Structure tertiaire- le regroupement de chaînes polypeptidiques en globules, résultant de la formation de liaisons chimiques (hydrogène, ionique, disulfure) et de l'établissement d'interactions hydrophobes entre radicaux de résidus d'acides aminés.

4. Structure quaternaire caractéristique des protéines complexes dont les molécules sont formées de deux ou plusieurs globules.

La perte de la structure naturelle d'une molécule protéique est appelée dénaturation. Cela peut se produire lorsqu'il est exposé à des températures substances chimiques, lorsqu'il est chauffé et irradié.

Si lors de la dénaturation les structures primaires ne sont pas endommagées, alors lors de la restauration conditions normales la protéine est capable de recréer sa structure. Ce processus est appelé renaturation(voir fig. 6). Par conséquent, toutes les caractéristiques structurelles de la protéine sont déterminées par la structure primaire.

Riz. 6. Dénaturation et renaturation

L'anémie falciforme est maladie héréditaire, dans lequel les globules rouges impliqués dans le transport de l'oxygène n'apparaissent pas sous la forme d'un disque, mais prennent la forme d'une faucille (voir Fig. 7). La cause immédiate du changement de forme est une légère modification de la structure chimique de l'hémoglobine (le composant principal des globules rouges).

Riz. 7. Apparition de globules rouges normaux et falciformes

Symptômes : perte de la capacité de travail, essoufflement constant, rythme cardiaque rapide, diminution de l'immunité.

L’un des signes de l’anémie falciforme est le jaunissement de la peau.

Il existe différentes formes de la maladie. Dans la forme la plus grave, une personne souffre d’un retard de développement ; elle ne vit pas jusqu’à l’adolescence.

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Devoirs

1. Questions 1 à 6 à la fin du paragraphe 11 (p. 46) - Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. "Biologie générale", classes 10-11 ()
2. Quels groupes fonctionnels sont inclus dans les acides aminés ?

La protéine est un nutriment organique d'origine végétale ou animale nécessaire à la croissance et au renouvellement des cellules du corps humain. Il joue le rôle de matériau de construction des tissus, se trouve dans les muscles, les organes internes, les os et la peau. Les protéines régulent le fonctionnement de tout le corps et lui fournissent des substances utiles.

Une protéine est constituée de chaînes de divers acides aminés reliés par une liaison peptidique covalente. Les formations résultantes forment des macromolécules de différentes longueurs et formes. Il existe environ 80 acides aminés dans la nature, à partir desquels une variété illimitée de composés est créée.

La composition des macromolécules formées comprend le plus souvent des éléments chimiques tels que le carbone, l'hydrogène, l'oxygène et l'azote. Plus rarement – ​​le soufre et le phosphore. Chaque type de composé protéique possède une structure spécifique. À partir de là, on peut juger de la composition d’une substance, de sa forme et des connexions entre les composants.

Structure des protéines	Description
Primaire	Détermine la composition et la séquence des composés d'acides aminés dans une chaîne.
Secondaire	La forme spatiale d’une chaîne polypeptidique montre la façon dont elle est tordue en raison de la formation de liaisons hydrogène. Ils peuvent se produire à la fois au sein d’une chaîne et entre d’autres chaînes.
Tertiaire	Il s’agit d’une hélice torsadée tridimensionnelle formée et maintenue ensemble par des ponts disulfure.
Quaternaire	Une telle connexion peut impliquer plusieurs chaînes peptidiques reliées entre elles par des liaisons hydrogène ou ioniques.

Les propriétés de toutes les protéines existant dans la nature dépendent de leur structure primaire. Il est individuel, porteur d'informations héréditaires et se conserve à travers les générations.

Quel type de protéine existe-t-il ?

Le rôle des protéines dans le corps humain est d’organiser les processus métaboliques et physiologiques, de maintenir le système immunitaire de l’organisme, d’assurer la croissance et le développement des organes et la restauration cellulaire.

22 acides aminés sont impliqués dans la synthèse des protéines humaines. Parmi eux, 12 pièces. - Ce sont des acides aminés non essentiels qui peuvent être synthétisés dans l’organisme.

Les 10 pièces restantes. sont essentiels et ne peuvent être obtenus que par la nourriture. Si leur quantité est insuffisante, une personne peut ressentir un épuisement, une diminution de son immunité et une modification des niveaux hormonaux.

Tous les composés protéiques sont divisés en 2 grands groupes :

• Les protéines complètes sont des composés qui contiennent tous les acides aminés essentiels.
• La composition des protéines incomplètes ne diffère pas contenu complet ils contiennent tous les acides aminés essentiels.

La valeur d'une protéine dépend de ses composants. Plus il contient de protéines complètes, plus il apportera de bénéfices.

Fonctions des protéines dans le corps

Tous les composés protéiques obtenus par synthèse peuvent être divisés en plusieurs groupes. Chacun d'eux remplit ses propres fonctions spécifiques qui régulent le fonctionnement du corps.

Fonction catalytique

L’une des principales tâches accomplies par les protéines est la fonction catalytique. Avec l'aide de catalyseurs biologiques appelés enzymes, la vitesse des réactions chimiques se déroulant dans une cellule vivante augmente plusieurs fois.

Le rôle des protéines dans le corps humain ne peut être surestimé. Il remplit des fonctions vitales pour l'organisme, notamment catalytique.

Les enzymes constituent la plus grande classe de protéines, leur nombre est supérieur à 2000. Elles assurent tous les processus métaboliques de l'organisme.

Fonction structurelle

Un certain groupe de protéines remplit une fonction structurelle. Ils participent à la formation des structures cellulaires et extracellulaires, apportent force et élasticité aux tissus.

Ces composés protéiques sont :

• La kératine, présente dans les ongles et les cheveux humains.
• Collagène, qui constitue la base du tissu conjonctif et osseux.
• L'élastine est un composant des ligaments.

Fonction de protection

Les protéines ont la capacité de protéger une personne contre les virus, les bactéries et les toxines qui pénètrent dans l’organisme. Le rôle de ces composés est assuré par des anticorps synthétisés par le système immunitaire. Ils lient des substances étrangères appelées antigènes et neutralisent leurs effets.

Un autre effet protecteur des protéines se manifeste dans la capacité de certains de leurs groupes à coaguler le sang. À la suite de l'action du fibrinogène et de la thrombine, un caillot apparaît qui protège une personne de la perte de sang.

Fonction de régulation

Une classe distincte de composés protéiques est responsable de la fonction régulatrice. Les protéines de cette direction contrôlent le métabolisme, le mouvement cellulaire, le développement et la modification.

Ceci est réalisé grâce à la mobilité des enzymes ou en les combinant avec d'autres substances. Des exemples de tels composés sont : le glucagon, la thyroxine, la somatotropine.

Fonction de signalisation

La fonction de signalisation des composés repose sur le travail d'un certain groupe de protéines qui transmettent divers signaux entre les cellules ou les organes du corps. Ils contribuent à la régulation des processus fondamentaux se produisant dans le corps. Par exemple, une substance telle que L'insuline fournit le niveau requis de glucose dans le sang.

Les cellules interagissent les unes avec les autres à l’aide de composés protéiques de signalisation. Ce sont des cytokines et des facteurs de croissance.

Fonction de transport

Ce type de protéine participe activement au transport de substances à travers les membranes cellulaires d’un endroit à un autre. Par exemple, l’hémoglobine, qui fait partie des globules rouges, transporte l’oxygène des poumons vers d’autres organes du corps et en renvoie le dioxyde de carbone.

La protéine lipoprotéine transporte les graisses du foie, l'insuline transporte le glucose vers les tissus et la myoglobine crée un apport d'oxygène dans les muscles.

Fonction de rechange (sauvegarde)

Les protéines ne s’accumulent généralement pas dans le corps. Les exceptions sont les composés suivants : l'albumine, présente dans les œufs, et la caséine, présente dans lait de chèvre. De plus, lors de la dégradation de l'hémoglobine, le fer forme un composé complexe avec les protéines, qui peut également être déposé en réserve.

Fonction du récepteur

Ce type de protéine est localisé dans le cytoplasme ou les membranes des récepteurs. Ils sont capables de recevoir, de retarder et de transmettre des signaux provenant d’un stimulus externe dans la cellule.

Voici des exemples de telles connexions :

• opsine;
• phytochrome;
• protéine kinase.

Fonction moteur (moteur)

Certains types de protéines permettent au corps de bouger. Une autre tâche importante consiste à modifier la forme des cellules et des particules subcellulaires. Les principaux composés responsables de la fonction motrice sont les actines et les myosines.

À la suite de leur travail, il se produit une contraction et une relaxation de tous les muscles du corps et un mouvement des organes internes.

Normes protéiques dans le corps humain

Le rôle des protéines dans le corps humain est important pour fournir les nutriments essentiels aux cellules du corps. Une consommation insuffisante d'aliments contenant des protéines complètes peut entraîner une perturbation des fonctions vitales essentielles. fonctions importantes corps.

La quantité de protéines consommée dépend de l'état de santé, de l'âge de la personne et de son activité. Il existe des cas connus d'intolérance individuelle à cette substance.

Pour adultes

Étant donné que les protéines ne peuvent pas s’accumuler dans l’organisme et que leur excès peut être nocif, il est nécessaire de manger une certaine quantité de protéines chaque jour. Pour ce faire, vous devez connaître votre apport quotidien en protéines.

Scientifiques différents pays Des recherches sont en cours pour déterminer la quantité optimale d’apport quotidien en protéines. Ces chiffres diffèrent les uns des autres. Les nutritionnistes russes recommandent d’en consommer 1,0 à 1,2 g pour 1 kg de poids corporel.. Les médecins américains augmentent ce chiffre à 1,6 g pour 1 kg de poids.

Il est préférable d'utiliser des moyennes. Dans ce cas, un adulte qui mène une vie sédentaire a besoin de 1,2 à 1,3 g de protéines par jour pour 1 kg de poids corporel. Si une personne pèse 80 kg, elle devrait alors consommer environ 100 g de protéines par jour. Pour les personnes impliquées travail physique, vous devez augmenter l'apport en protéines à 1,5 g - pour 1 kg de poids.

Pour les enfants

Les enfants ont besoin de protéines pour bon développement, taille, donc le besoin en est beaucoup plus élevé que pour un adulte. Dans le très jeune âge L'apport quotidien en protéines est de 3 à 4 g pour 1 kg de poids. Pour les enfants d'âge scolaire, cette norme est légèrement réduite : elle varie de 2 à 3 g de protéines pour 1 kg de poids par jour.

Les produits laitiers riches en protéines complètes sont particulièrement bénéfiques pour les enfants. Ils sont bien digérés et facilement absorbés par le jeune corps.

Quand perdre du poids

De nombreux régimes alimentaires bien connus sont basés sur une nutrition protéinée. Les personnes qui souhaitent perdre du poids doivent introduire davantage d’aliments contenant des protéines dans leur alimentation. Norme quotidienne la consommation de protéines doit être augmentée à 1,5 g pour 1 kg de poids humain.

Pour des problèmes de santé

De nombreux problèmes de santé surviennent chez les personnes ayant un faible apport en protéines. Parfois, pour améliorer son bien-être, il suffit à une personne d'équilibrer son alimentation et d'inclure davantage d'aliments protéinés dans son alimentation.

Les nutritionnistes ont des opinions divergentes sur la quantité de protéines que les personnes atteintes d’une maladie devraient consommer. Pour les maladies du foie et des reins, afin de réduire leur charge, les experts recommandent de réduire l'apport en protéines à 0,7 g pour 1 kg de poids. Dans tous les cas, le régime alimentaire nécessaire au patient doit être prescrit individuellement par le médecin traitant.

Pour les sportifs

Les personnes pratiquant un sport ont besoin de grandes quantités de protéines pour développer leurs muscles et augmenter leur force. Pour eux, le taux de consommation de protéines par jour devrait être compris entre 2 et 2,5 g pour 1 kg de poids corporel.

Dans certains sports de force et courses cyclistes de plusieurs jours, la norme peut être augmentée jusqu'à 3 à 3,2 g de protéines pour 1 kg de poids.

Symptômes et causes d'une carence en protéines dans le corps

Le plus souvent, la principale cause de carence en protéines dans le corps est une mauvaise alimentation humaine, la consommation d'aliments à teneur insuffisante en protéines. Dans ce cas, l’organisme manque des acides aminés nécessaires à la formation de nouveaux composés. Il commence à dépenser ses propres réserves en les puisant dans les tissus musculaires.

Une autre raison de la « famine » en protéines chez une personne peut être des maladies graves associées à une dégradation accrue des protéines. Ils sont lourds maladies infectieuses, troubles métaboliques héréditaires, brûlures, pathologies rénales. Les formes légères de carence en protéines disparaissent généralement sans symptômes.

Dans les cas plus complexes, les symptômes suivants apparaissent :

• Une personne devient sensible aux rhumes fréquents.
• Tout dommage à la peau ne guérit pas bien : coupures, écorchures.
• Une personne éprouve souvent une faiblesse, une léthargie, des douleurs musculaires et articulaires.
• En raison du manque de protéines, des pics de glycémie sont possibles. En conséquence, une personne éprouve une sensation constante de faim.
• Mauvais état des ongles et des cheveux.
• Gonflement possible des jambes.

Si vous ressentez l'un des symptômes ci-dessus, vous devez consulter un médecin afin qu'il puisse poser le bon diagnostic et vous prescrire un traitement.

Signes et causes d'un excès de protéines dans le corps

Le rôle des protéines dans le corps humain s'exprime dans l'organisation des processus physiologiques de base et dans la garantie de l'activité vitale des cellules. Ce composé est un composant essentiel de tous les produits alimentaires.

En règle générale, les problèmes associés à un excès de protéines sont beaucoup moins fréquents qu'à une carence. Mais une fois consommé grande quantité produits à forte teneur en protéines, une personne peut subir une intoxication aux protéines.

L'excès de protéines provenant des aliments est converti en glucose et en urée dans le foie, qui sont excrétés par les reins. Avec une utilisation prolongée de grandes quantités, des changements négatifs dans l'organisme peuvent survenir : troubles métaboliques, ostéoporose, maladies du foie et des reins.

En outre, la cause d'un excès de protéines peut être des maladies humaines congénitales ou acquises. Dans ces cas, l’organisme ne peut pas décomposer certaines classes de protéines qui s’y accumulent progressivement sur une longue période.

Les signes d’un excès de protéines dans le corps sont :

• Sensation constante de soif.
• Problèmes digestifs possibles (constipation, ballonnements, diarrhée).
• Sautes d'humeur et mauvaise santé.
• Prise de poids possible.
• Mauvaise haleine.
• Déséquilibre hormonal dans le corps.

Tests de protéines, types d'examens

Pour établir le bon diagnostic, le médecin prend rendez-vous pour que le patient subisse tests nécessaires. Par écart par rapport à la norme de n'importe quel indicateur, on peut juger des problèmes existants dans le corps.

Les plus courants sont les tests protéiques, qui examinent et détectent les niveaux de protéines dans le corps. Le matériel utilisé est généralement du sang et de l’urine.

Biochimie

Un test sanguin biochimique vous permet de déterminer la teneur en albumine et en protéine C-réactive. Le résultat obtenu fournit des informations sur le fonctionnement des reins, du foie, du pancréas et des processus métaboliques du corps.

Le niveau normal de protéines totales dans le sang est de 6 à 8,3 g/dL. Si nécessaire, le médecin peut prescrire des tests supplémentaires pour déterminer quelle protéine spécifique est anormale. Un taux élevé de protéines peut être un signe de déshydratation. Un faible taux de protéines totales peut indiquer une maladie du foie ou des reins.

Un simple test d'urine

Un test d'urine général en détermine la teneur en protéines. Pour cette étude, un échantillon d'urine du matin est utilisé. U personne en bonne santé Il ne devrait y avoir aucune protéine dans l'urine. Une petite quantité est autorisée – jusqu’à 0,033 g/l.

Le dépassement de cet indicateur indique des processus inflammatoires se produisant dans les organismes. Cela peut également être le signe d’une maladie rénale chronique.

Analyse d'urine

L’analyse des protéines totales dans l’urine est plus complète et permet d’évaluer le degré de maladie du patient. Cette méthode détecte les protéines de faible poids moléculaire et spécifiques qui ne sont pas détectées par une simple analyse. La perte de grandes quantités de protéines dans l’urine entraîne un gonflement externe et interne du corps et peut être le signe d’une insuffisance rénale.

Avec cette méthode de recherche, on utilise l'urine quotidienne que le patient collecte pendant la journée. Il doit être conservé au réfrigérateur à une température de +2 à +8 degrés.

Traitement de la carence en protéines

Le traitement d'une carence en protéines chez un patient doit être effectué sous la surveillance d'un médecin.

Cela se produit généralement simultanément dans deux directions :

1. Reconstitution du volume requis de protéines dans l'organisme, normalisation de son métabolisme. Pour ce faire, vous devez suivre une alimentation riche en protéines.
2. Traitement médicamenteux de la maladie elle-même.

Traitement de l'excès de protéines

Pour traiter l’excès de protéines, il faut d’abord ajuster son alimentation en réduisant la consommation d’aliments riches en protéines. Puisque l'excès de protéines perturbe l'equilibre acide-base corps, il faut manger des légumes et des fruits riches en potassium : pommes de terre, abricots, pêches, raisins, pruneaux.

Ces produits alcalinisent l'organisme et restaurent le facteur pH.

De plus, le médecin prescrit des médicaments contenant des enzymes. Ils aident à décomposer les composés protéiques accumulés par le corps.

Sources de protéines animales

Le rôle des protéines dans le corps humain est irremplaçable, car c'est la substance principale qui fournit à l'organisme nutrition, énergie et participe au renouvellement cellulaire. Ce composé aide une personne à résister aux maladies et à mener une vie active.

La principale source de protéines complètes est l’alimentation d’origine animale. L'un d'eux est le lait. 100 g de boisson contiennent environ 3 g de protéines importantes, qui contiennent la bonne combinaison d'acides aminés nécessaires à l'homme.

De nombreux produits laitiers contiennent de la méthionine, un acide aminé qui assure une fonction hépatique normale. Le fromage cottage faible en gras contient beaucoup de protéines. Il y a environ 18 g de protéines pour 100 g de produit. La viande a une teneur élevée en protéines complètes. Selon la variété, 100 g de produit en contiennent de 20 g à 30 g.

La valeur protéique du poisson et des fruits de mer n'est pas inférieure à celle de la viande. En même temps, ce produit est plus facile à digérer. La plupart des protéines se trouvent dans le thon et le flétan : pour 100 g de produit, elles représentent de 20 g à 28 g. Les œufs ont une composition précieuse en acides aminés. Un œuf de poule contient environ 12 g de protéines et le jaune contient 2 fois plus de protéines que le blanc.

Sources de protéines végétales

Les sources supplémentaires de protéines dans l’alimentation humaine sont : les légumineuses, les légumes, les fruits et les noix. La seule plante qui contient des protéines complètes est le soja. Il est régulièrement consommé par les végétariens ou les personnes dirigeantes image saine vie.

Principaux produits d'origine végétale et leur teneur en protéines :

Produit	Teneur en protéines, g – pour 100 g de produit
Soja	35 – 40
Lentilles	24
Graines de citrouille	20
Des noisettes	20 – 25
Tofu	20
Lait de soja	3
Petit pois	5
Brocoli	3
Épinard	3
Poudre de cacao	24
Fruits secs	3 – 5
Sarrasin	10 – 12
Haricots	6 – 10

Une bonne nutrition protéique pour le corps

Pour une alimentation équilibrée, en conservant tous systèmes internes corps, une personne doit consommer suffisamment de protéines, de graisses et de glucides. L'exclusion complète de l'un des composants de l'alimentation peut conduire à des processus irréversibles.

Pour nutrition adéquat les nutritionnistes suggèrent de respecter le ratio de substances suivant : les protéines devraient représenter environ 30 % de l'alimentation quotidienne, les graisses – 30 %, les glucides – 40 %. Dans le même temps, il est souhaitable qu’environ 60 % des besoins quotidiens en protéines soient des protéines complètes.

Lors du calcul de la quantité requise de protéines, il convient de tenir compte du fait que lors du traitement thermique, une partie de celle-ci est détruite. Dans les produits d'origine végétale, les protéines sont absorbées par l'organisme à 60 % et dans les produits d'origine animale jusqu'à 90 %.

Caractéristiques de la nutrition protéinée pour la croissance musculaire

Pour tout sport intense, il est important d’augmenter la masse musculaire et d’augmenter l’endurance du corps. Ceci est réalisé grâce à un entraînement intensif et à un régime spécial comprenant des aliments riches en protéines.

Ce serait mieux si le menu nutrition protéique sera rédigé par le médecin ou l’entraîneur de l’athlète. Il est important de calculer correctement le régime protéiné, le nombre de calories, de glucides et de graisses.

Le régime protéiné d'un athlète devrait inclure : des produits laitiers faibles en gras, de la viande maigre, des blancs d'œufs durs, des produits laitiers faibles en gras. poisson de mer. Les repas doivent être fractionnés - 5 fois par jour. Après un entraînement intense, il est recommandé de prendre un shake protéiné.

Pendant la période de prise de masse musculaire, le pourcentage de substances biologiques est le suivant : 70 % - protéines, 30 % - graisses et glucides. La durée maximale d'un régime protéiné ne doit pas dépasser 1 mois. Au-delà de cette période, son utilisation peut nuire à l’organisme.

Caractéristiques de la nutrition protéinée pour ceux qui veulent perdre du poids

Les aliments protéinés, comparés aux aliments glucidiques, ont un indice glycémique plus faible, ce qui contribue à abaisser la glycémie et à libérer de grandes quantités d'insuline. En les consommant, le corps passe plus de temps à digérer. En conséquence, une personne n'a plus faim, son appétit diminue et elle a envie de diverses collations.

En mangeant des aliments riches en protéines, le métabolisme d'une personne s'améliore. Dans le même temps, le corps dépense plus de calories, qui servent à maintenir et à nourrir la masse musculaire. Tout cela conduit à une perte de poids.

Pour perdre du poids progressivement dans votre alimentation quotidienne, vous devez respecter la proportion suivante de substances consommées : les protéines doivent être de 50 %, les graisses – 30 %, les glucides – 20 %. Il est recommandé de consommer uniquement des aliments protéinés après 18h00.

Le rôle que jouent les protéines dans le corps humain ne peut être surestimé. Sa carence entraîne des problèmes de santé, une diminution de l’activité et de la vitalité. L'excès de protéines est également nocif pour l'homme. Pour éviter que cela ne se produise, il est important de choisir le régime optimal dans lequel le corps recevra toutes les substances nécessaires.

Format des articles : Lozinsky Oleg

Vidéo sur le rôle des protéines dans le corps humain

Comment les protéines affectent-elles le corps ? Quelle quantité de protéines devriez-vous manger :