Физические свойства белков. Важнейшие химические свойства белков. Строение, свойства и функции белков
Изоэлектрическая точка
Амфотерность - кислотно- основные свойства белков.
Четвертичная структура
Многие белки состоят из нескольких субъединиц(протомеров), которые могут иметь одинаковый или различный аминокислотный состав. В этом случае белки имеют четвертичную структуру . Белки обычно содержат четное число субъединиц: две, четыре, шесть. Взаимодействие происходит за счет ионных, водородных связей, Ван-дер-ваальсовых сил. Гемоглобин взрослого человека HbA состоит из четырех попарно одинаковых субъединиц (а 2 β 2).
Четвертичная структура дает многие биологические преимущества:
а) возникает экономия генетического материала., уменьшается длина структурного гена и иРНК, в которых записана информация о первичной структуре белка.
б) возможно осуществлять замену субъединиц, что позволяет изменять активность
фермента в связи с изменяющимися условиями(осуществлять адаптацию). Гемоглобин
новорожденного состоит из белков (а 2 γ 2) . но в течение первых месяцев состав становится как у взрослого человека (а 2 β 2) .
8.4 . Физико-химические свойства белка
Белки, как и аминокислоты, являются амфотерными соединениями и обладают буферными свойствами.
Белки можно разделить на нейтральные, кислые и основные .
Нейтральные белки содержат равное число групп, склонных к ионизации: кислотных и основных. Изоэлектрическая точка таких белков находится в среде, близкой к нейтральной, если рН < pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH > pI , то белок становится отрицательно заряженным анионом.
NH 3 - белок - COOН <--> + NH 3 - белок - COO – <--> NH 2 - белок - COO –
рН < pI водный растворI pH > pI
Кислые белки содержат неравное число групп, склонных к ионизации: карбоксильных больше, чем аминогрупп. В водном растворе они приобретают отрицательный заряд, а раствор становится кислым. При добавлении кислоты (Н +) белок вначале входит в изоэлектрическую точку, а затем в избытке кислоты – превращается в катион. В щелочной среде такой белок заряжен отрицательно(исчезает заряд аминогруппы).
Кислый белок
NH 3 - белок - COO – + Н + + NH 3 - белок - COO – + Н + + NH 3 -белок- COOН
| <--> | <--> |
CОО – CООН COOН
Водный раствор рН = р I рН < pI
В избытке кислоты белок
заряжен положительно
Кислый белок в щелочной среде заряжен отрицательно
NH 3 - белок - COO – ОН – NH 2 - белок - COO –
| <--> |
CОО – CОО –
pH > pI
Основные белки содержат неравное число групп, склонных к ионизации: аминогрупп больше, чем карбоксильных. В водном растворе они приобретают положительный заряд, а раствор становится щелочным. При добавлении щелочи (ОН –) белок вначале входит в изоэлектрическую точку, а далее в избытке щелочи – превращается в анион. В кислой среде такой белок заряжен положительно(исчезает заряд карбоксильной группы)
Форма белковой молекулы . Исследования нативной конформации белковых молекул показали, что эти частицы в большинстве случаев имеют более или менее асимметричную форму. В зависимости от степени асимметрии, т. е. соотношения между длинной (b) и короткой (а) осями белковой молекулы различают глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные) белки.
Глобулярными являются белковые молекулы, у которых свертывание полипептидных цепочек привело к образованию сферической структуры. Среди них встречаются строго шаровидные, эллипсовидные и палочкообразные. Они различаются по степени асимметрии. Например, яичный альбумин имеет b/а = 3, глиадин пшеницы - 11, а зеин кукурузы - 20. Многие белки в живой природе являются глобулярными.
Фибриллярные белки образуют длинные высокоасимметричные нити. Многие из них выполняют структурную или механическую функцию. Таковы коллаген (b/а — 200), кератины, фиброин.
Белкам каждой из групп присущи свои характерные свойства. Многие глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Растворимым фибриллярным белкам свойственны очень вязкие растворы. Глобулярные белки, как правило, обладают хорошей биологической ценностью - усваиваются в процессе пищеварения, в то время как многие фибриллярные белки - нет.
Между глобулярными и фибриллярными белками отсутствует четкая граница. Ряд белков занимает промежуточное положение и сочетает в себе признаки как глобулярных, так и фибриллярных. К таким белкам относятся, например, миозин мышц (b/а = 75) и фибриноген крови (b/а = 18). Миозин имеет палочковидную форму, сходную с формой фибриллярных белков, однако, подобно глобулярным белкам, он растворим в солевых растворах. Растворы миозина и фибриногена вязкие. Эти белки усваиваются в процессе пищеварения. В то же время актин - глобулярный белок мышц - не усваивается.
Денатурация белка . Нативная конформация белковых молекул не является жесткой, она довольно лабильна (лат. «labilis» - скользящий) и при ряде воздействий может серьезно нарушаться. Нарушение нативной конформации белка, сопровождающееся изменением его нативных свойств без разрыва пептидных связей, называется денатурацией (лат. «denaturare » - лишать природных свойств) белка.
Денатурация белков может быть вызвана различными при-чинами, приводящими к нарушению слабых взаимодействий, а также к разрыву дисульфидных связей, стабилизирующих их нативную структуру.
Нагревание большинства белков до температуры выше 50°С, а также ультрафиолетовое и другие виды высокоэнергетического облучения усиливают колебания атомов полипептидной цепи, что приводит к нарушению в них различных связей. Денатурацию белка способно вызвать даже механическое встряхивание.
Денатурация белков также происходит вследствие химического воздействия. Сильные кислоты или щелочи влияют на ионизацию кислотных и основных групп, вызывая нарушение ионных и некоторых водородных связей в молекулах белков. Мочевина (H 2 N-CO-NH 2) и органические растворители - спирты, фенолы и др. - нарушают систему водородных связей и ослабляют в белковых молекулах гидрофобные взаимодействия (мочевина - за счет нарушения структуры воды, органические растворители - вследствие установления контактов с неполярными радикалами аминокислот). Меркаптоэтанол разрушает в белках дисульфидные связи. Ионы тяжелых металлов нарушают слабые взаимодействия.
При денатурации происходит изменение свойств белка и, в первую очередь, уменьшение его растворимости. Например, при кипячении белки коагулируют и выпадают из растворов в осадок в виде сгустков (как при варке куриного яйца). Осаждение белков из растворов происходит также под воздействием белковых осадителей, в качестве которых применяют трихлоруксусную кислоту, реактив Барнштейна (смесь гидроксида натрия с сульфатом меди), раствор таннина и др.
При денатурации уменьшается водопоглотительная способность белка, т. е. его способность к набуханию; могут появляться новые химические группы, например: при воздействии мер каптоэтанола - SH-группы. В результате денатурации белок теряет свою биологическую активность.
Хотя первичная структура белка при денатурации не нарушается, изменения являются необратимыми. Однако, например, при постепенном удалении мочевины методом диализа из раствора денатурированного белка происходит его ренатурация: нативная структура белка восстанавливается, а вместе с ней, в той или иной степени, - и его нативные свойства. Такая денатурация называется обратимой .
Необратимая денатурация белков происходит в процессе старения организмов. Поэтому, например, семена растений, даже при оптимальных условиях хранения, постепенно теряют свою всхожесть.
Денатурация белков имеет место при выпечке хлеба, сушке макарон, овощей, в ходе приготовления пищи и т. д. В результате повышается биологическая ценность этих белков, так как в процессе пищеварения легче усваиваются денатурированные (частично разрушенные) белки.
Изоэлектрическая точка белка . В белках содержатся раз-личные основные и кислотные группы, которые обладают способностью к ионизации. В сильнокислой среде активно протонируются основные группировки (аминогруппы и др.), и молекулы белка приобретают суммарный положительный заряд, а в сильнощелочной среде - легко диссоциируют карбоксильные группы, и молекулы белка приобретают суммарный отрицательный заряд.
Источниками положительного заряда в белках выступают боковые радикалы остатков лизина, аргинина и гистидина, а-аминогруппа остатка N-концевой аминокислоты. Источники отрицательного заряда - боковые радикалы остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, а-карбоксильная группа остатка С-концевой аминокислоты.
При определенном значении рН среды наблюдается равенство положительных и отрицательных зарядов на поверхности белковой молекулы, т. е. ее суммарный электрический заряд оказывается равным нулю. Такое значение рН раствора, при котором молекула белка электронейтральна, называют изоэлектрической точкой белка (pi).
Изоэлектрические точки являются характерными константами белков. Они определяются их аминокислотным составом и структурой: количеством и расположением остатков кислых и основных аминокислот в полипептидных цепях. Изоэлектрические точки белков, в которых преобладают остатки кислых аминокислот, располагаются в области рН<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Изоэлектрические точки большинства белков находятся в слабокислой среде.
В изоэлектрическом состоянии растворы белков обладают минимальной вязкостью. Это связано с изменением формы белковой молекулы. В изоэлектрической точке разноименно заряженные группы притягиваются друг к другу, и белки закручиваются в клубки. При смещении рН от изоэлектрической точки одноименно заряженные группы отталкиваются, и молекулы белка развертываются. В развернутом состоянии белковые молекулы придают растворам более высокую вязкость, чем свернутые в клубки.
В изоэлектрической точке белки обладают минимальной растворимостью и могут легко выпадать в осадок.
Однако осаждения белков в изоэлектрической точке все же не происходит. Этому препятствуют структурированные молекулы воды, удерживающие на поверхности белковых глобул значительную часть гидрофобных аминокислотных радикалов.
Осадить белки можно с помощью органических растворителей (спирта, ацетона), нарушающих систему гидрофобных контактов в молекулах белка, а также высоких концентраций солей (методом высаливания), уменьшающих гидратацию белковых глобул. В последнем случае часть воды идет на растворение соли и перестает участвовать в растворении белка. Такой раствор за недостатком растворителя становится пересыщенным, что влечет за собой выпадение части его в осадок. Белковые молекулы начинают слипаться и, образуя все более крупные частицы, постепенно осаждаться из раствора.
Оптические свойства белка . Растворы белков обладают оптической активностью, т. е. способностью вращать плоскость поляризации света. Это свойство белков обусловлено наличием в их молекулах элементов асимметрии - асимметрических атомов углерода и правозакрученной а-спирали.
При денатурации белка происходит изменение его оптических свойств, что связано с разрушением а-спирали. Оптические свойства полностью денатурированных белков зависят только от наличия в них асимметрических атомов углерода.
По разнице в проявлении белком оптических свойств до и после денатурации можно определить степень его спирализации.
Качественные реакции на белки . Для белков характерны цветные реакции, обусловленные наличием в них тех или иных химических группировок. Эти реакции часто используются для обнаружения белков.
При добавлении к белковому раствору сульфата меди и щелочи появляется сиреневое окрашивание, связанное с образованием комплексов ионов меди с пептидными группами белка. Поскольку эту реакцию дает биурет (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), она получила название биуретовой. Ее часто используют для количественного определения белка, наряду с методом И. Кьельдаля, так как интенсивность возникающей окраски пропорциональна концентрации белка в растворе.
При нагревании растворов белков с концентрированной азотной кислотой появляется желтое окрашивание, обусловленное образованием нитропроизводных ароматических аминокислот. Эту реакцию называют ксантопротеиновой (греч. «ксантос» - желтый).
Многие белковые растворы при нагревании вступают в реакцию с азотнокислым раствором ртути, которая образует с фенолами и их производными комплексные соединения малинового цвета. Это качественная реакция Миллона на тирозин.
В результате нагревания большинства белковых растворов с уксуснокислым свинцом в щелочной среде выпадает черный осадок сульфида свинца. Данная реакция используется для обнаружения серосодержащих аминокислот и называется реакцией Фоля.
Строение белков
Белки - высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α -аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин - 36 000, гемоглобин - 152 000, миозин - 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта - 46, уксусной кислоты - 60, бензола - 78.
Аминокислотный состав белковБелки - непериодические полимеры, мономерами которых являются α -аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α -аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты - могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты - не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.
В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными - содержат весь набор аминокислот; неполноценными - какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).
Свойства белков
Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов - гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .
Функции белковКаталитическая: Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.
Химические свойства белков
Физические свойства белков
Физические и химические свойства белков. Цветные реакции белков
Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).
В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны).
1. Гидролиз белков: H +
[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH
│ │ │ │
Аминокислота 1 аминокислота 2
2. Осаждение белков :
а) обратимое
Белок в растворе ↔ осадок белка. Происходит под действием растворов солей Na + , K +
б) необратимое (денатурация)
При денатурации под действием внешних факторов (температура; механическое воздействие – давление, растирание, встряхивание, ультразвук; действия химических агентов – кислот, щелочей и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т.е её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а, следовательно, и химический состав белка не меняются.
При денатурации изменяются физические свойства белков: снижается растворимость, теряется биологическая активность. В тоже время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.
Например, альбумин - яичный белок - при температуре 60-70° осаждается из раствора (свертывается), теряя способность растворяться в воде.
Схема процесса денатурации белка (разрушение третичной и вторичной структур белковых молекул)
,3. Горение белков
Белки горят с образованием азота, углекислого газа, воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев
4. Цветные (качественные) реакции на белки:
а) ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца):
Белок + HNO 3 (конц.) → желтое окрашивание
б) биуретовая реакция (на пептидные связи):
Белок + CuSO 4 (насыщ) + NaOH (конц) → ярко-фиолетовое окрашивание
в) цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу):
Белок + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → Черное окрашивание
Белки являются основой всего живого на Земле и выполняют в организмах многообразные функции.
Белки- это высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.
Белки также называют протеинами (греч. «протос» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.
Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.
Белки - основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.
Исключительное свойство белка - самоорганизация структуры , т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.
Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.
Строение белков
В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.
В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО-NH-) связями:
Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некоторых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.
Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.
Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода - 51-53; кислорода - 21,5-23,5; азота - 16,8-18,4; водорода - 6,5-7,3; серы - 0,3-2,5.
Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка.
Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.
Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 10 11 -10 12 . Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.
Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.
В формировании третичной структуры , кроме водородных связей, большую роль играют ионное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные , или шаровидные, и фибриллярные , или нитевидные, белки (табл. 12).
Для глобулярных белков более характерна а-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.
Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат миозин, кератин. В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков.
Примером белка с четвертичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции - связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы.
Однако следует отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.
Классификация белков
Существует несколько классификаций белков:
- По степени сложности (простые и сложные).
- По форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки).
- По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах- альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах - глутелины).
- По выполняемым функциям (например, запасные белки, скелетные и т. п.).
Свойства белков
Белки - амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.
Гидратация . Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит исключительно от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (-СО-NH-, пептидная связь), аминные (-NH 2) и карбоксильные (-СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.
При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями .
Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.
Денатурация белков . При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.
В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.
Пенообразование . Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость - газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.
Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса:
1) гидролиз белков под действием ферментов;
2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.
Под влиянием ферментов протеаз, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.
Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:
Горение . Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.
Цветные реакции на белки . Для качественного определения белка используют следующие реакции:
1) ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.
2) биуретовую , при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.