Что входит в состав белков. Структура и функции белков. Пространственная организация белковых молекул

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:

Белок + nH 2 O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН (10%-ный р-р) + СuSO 4 = фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO 3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая	ускоряют различные химические реакции в живых организмах	ферменты
структурная	строительный материал клеток	коллаген, белки клеточных мембран
защитная	защищают организм от инфекций	иммуноглобулины, интерферон
регуляторная	регулируют обменные процессы	гормоны
транспортная	перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим	гемоглобин переносит кислород
энергетическая	снабжают организм энергией	1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная)	любые двигательные функции организма	миозин (мышечный белок)

Структура белковых молекул. Связь свойств, функций и активности белков с их структурной организацией (специфичность, видовая принадлежность, эффект узнавания, динамичность, эффект кооперативного взаимодействия).

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами;

Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

3. Структура белка.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка . Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка , она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. третичная структура -полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле). Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д.

Четвертичная структура белка - структура, состоящая из оп­ределенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фик­сированное положение относительно друг друга.

Классический пример белка, имеющего четвертичную структуру, являеться гемоглобин.

Физические свойства белков: высокая вязкость растворов,

незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований. Обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связано явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.

Химические свойства белков разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содер­жат различные функциональные группы (-NH2, -СООН, -ОН, -SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

Денатурация белка - разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое потерей нативных св-в.

Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию.

Обратным процессом является ренатурация , то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура.

Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше 50-60 о С. Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению коли­чества свободных функциональных SH-rpyпп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей, развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

Сократительная функция. актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Структурная функция. фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже,эластин в сосудистой стенке и др.

Гормональная функция. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

Биологические функции белков. Многообразие белков по структурной организации и биологической функции. Полиморфизм. Различия белкового состава органов и тканей. Изменения состава в онтогенезе и при заболеваниях.

-По степени сложности строения белки делят на простые и слож­ные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. ( могут высту­пать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты); соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нук-леопротеинами.

- По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы ни­тевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наруж­ного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.

Подавляющее количество природных белков относится к глобу­лярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более слож­ную конформацию, глобулярные белки выполняют и более раз­нообразные.

-По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины . Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах.Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умерен­ной концентрации..

--Функциональная классификация белков наиболее удовлетвори­тельная, поскольку в ее основу положен не случайный признак а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в ка­кой-либо класс конкретных белков.

Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превраще­ний в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена в главе 4.

Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интег­рируют обмен в различных клетках организма в целом.

Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.

Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

Структурные белки . Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.

Белки - ингибиторы ферментов составляют многочислен­ную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуля­цию активности ферментов.

Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

Токсичные белки - некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

Защитные белки. антите­ла - вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодейст­вуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают ор­ганизм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бакте­рий и т. д.

Белковый состав зависит от физиологич. Активности, состава пищи и режима питания, биоритмов. В процессе развития состав меняется значительно (от зиготы до формирования дифференцированных органов со специализированными ф-ми). Например, эритроциты содержат гемоглобин, обеспечивающий транспорт кислорода кровью, мыш-е кл-ки содержат сократительные белки актин и миозин, в сетчатке-белок родопсин и т д. При болезнях белковый состав меняется-протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарат. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена (серповидно-клеточная анемия). Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

Факторы повреждения структуры и функции белков, роль повреждений в патогенезе заболеваний. Протеинопатии

Белковый состав организма здорового взрослого человека относительно постоянен, хотя возможны изменения количества отдельных белков в органах и тканях. При различных заболеваниях происходит изменение белкового состава тканей. Эти изменения называются протеинопатиями. Различают наследственные и приобретённые протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава организма, т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а обычно происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

В некоторых случаях приобретённые протеинопатии развиваются в результате изменения условий, в которых функционируют белки. Так, при изменении рН среды в щелочную сторону (алкалозы различной природы) изменяется кон-формация гемоглобина, увеличивается его сродство к О 2 и снижается доставка О 2 тканям (гипоксия тканей).

Иногда в результате болезни повышается уровень метаболитов в клетках и сыворотке крови, что приводит к модификации некоторых белков и нарушению их функции

Кроме того, из клеток повреждённого органа в кровь могут выходить белки, которые в норме определяются там лишь в следовых количествах. При различных заболеваниях часто используют биохимические исследования белкового состава крови для уточнения клинического диагноза.

4. Первичная структура белков. Зависимость свойств и функций белков от их первичной структуры. Изменения первичной структуры, протеинопатии.

Антуан Франсуа де Фуркруа , основоположник изучения белков

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот . В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы . Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу . Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом . Мульдер также определил продукты разрушения белков - аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу - 131 дальтон . В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов , он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C 16 H 24 N 4 O 5 , которая была названа «протеин», а теория - «теорией протеина» . По мере накопления новых данных о белках теория стала неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё считалась общепризнанной.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков . В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями . Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза .

Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года , когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии - лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком .

Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов , которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови , куриных яиц, различных токсинов , а также пищеварительных/метаболических ферментов , выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А , которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.

Идея о том, что вторичная структура белков - результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году , но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина , продемонстрировав таким способом, что белки - это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы . Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов , были получены в 1960-х годах и с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток , тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой . С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.

Свойства

Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах - килодальтонах (кДа). Белки дрожжей , в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков - титин - является компонентом саркомеров мускулов ; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius ).

Белки различаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин , который входит в состав шёлка и паутины . Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные . К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).

Денатурация

Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и , к которым приспособлен данный организм . Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью , приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту - это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония , и используется как способ их очистки .

Простые и сложные белки

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки классифицируют на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами ». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

• Гликопротеиды , содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс - протеогликаны , с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса .
• Липопротеиды , содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды . Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
• Металлопротеиды , содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы , содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
• Нуклеопротеиды , содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин , из которого состоят хромосомы , является нуклеопротеидом.
• Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока.
• Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции - гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем - гемоглобин , цитохромы и др.), хлорофиллы ; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

Структура белка

• Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
  • ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики);
  • ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
  • водородные связи;
  • гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

• Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Окружение белков

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева - «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

Образование и поддержание структуры белков в живых организмах

Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что в результате эволюции стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида .

Тем не менее, в клетках существует группа белков, функция которых - обеспечение восстановления структуры белков после повреждения, а также создание и диссоциация белковых комплексов. Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp (англ. heat shock proteins - белки теплового шока) . Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина , входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте .

Синтез белков

Химический синтез

Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которые используют органический синтез - например, химическое лигирование . Большинство методов химического синтеза проходят в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу. Таким образом можно синтезировать короткий иммунногенный пептид (эпитоп), служащий для получения антител путём инъекции в животных, или получения гибридо́м ; химический синтез также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов . Химический синтез позволяет вводить искусственные, то есть не встречающиеся в обычных белках аминокислоты - например, присоединять флюоресцентные метки к боковым цепям аминокислот. Однако химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот; кроме того, искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру, и у аминокислот искусственных белков отсутствуют посттрансляционные модификации.

Биосинтез белков

Универсальный способ: рибосомный синтез

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах . Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код составляется из трёхбуквенных «слов», называемых кодонами ; каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты: например, сочетание АУГ соответствует метионину . Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов , то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами .

Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией . Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции - элонгация. При каждом движении рибосомы от 5" к 3" концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

Нерибосомный синтез

Посттрансляционная модификация белков

После завершения трансляции и высвобождения белка из рибосомы аминокислоты в составе полипептидной цепи подвергаются разнообразным химическим модификациям. Примерами посттрансляционной модификации являются:

• присоединение различных функциональных групп (ацетил- , метил- и фосфатных групп);
• присоединение липидов и углеводородов ;
• изменение стандартных аминокислот на нестандартные (образование цитруллина);
• образование структурных изменений (образование дисульфидных мостиков между цистеинами);
• удаление части белка как в начале (сигнальная последовательность), так и в отдельных случаях в середине (инсулин);
• добавление небольших белков, которые влияют на деградацию белков (сумоилирование и убиквитинирование).

При этом тип модификации может быть как универсальным (добавление цепей, состоящих из мономеров убиквитина, служит сигналом для деградации этого белка протеасомой), так и специфическим для данного белка . В то же время один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям. Так, гистоны (белки, входящие в состав хроматина у эукариот) в разных условиях могут подвергаться до 150 различным модификациям .

Функции белков в организме

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды , липиды) и нуклеиновые кислоты , белки - необходимые компоненты всех живых организмов , они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки . Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур - органелл , секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.

Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК , но и регулирует транскрипцию нескольких генов . Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин , регуляторные белки протеинкиназы , транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками . Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 10 17 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента) . Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами .

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности - напрямую участвуют в катализе . Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента .

Структурная функция

Защитная функция

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию , трансляцию , сплайсинг , а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови .

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста .

Транспортная функция

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма .

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану . Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы - белок-рецептор - происходят её конформационные изменения . В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, - внутри .

Моторная (двигательная) функция

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми . Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных.

Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами . Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса . Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии . Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.

Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.

Биофизика белка

Физические свойства белка очень сложны. В пользу гипотезы о белке, как о упорядоченной «кристаллоподобной системе» - «апериодическом кристалле» - свидетельствуют данные рентгеноструктурного анализа (вплоть до разрешения в 1 ангстрем) , высокая плотность упаковки , кооперативность процесса денатурации и другие факты .

В пользу другой гипотезы, о жидкообразных свойствах белков в процессах внутриглобулярных движений (модель ограниченной прыжковой или непрерывной диффузии) свидетельствуют эксперименты по рассеянию нейтронов , мёссбауэровской спектроскопии и рэлеевскому рассеянию мёссбауэровского излучения .

Методы изучения

Для определения количества белка в образце используют ряд методик:

• Спектрофотометрический метод

См. также

Примечания

1. С химической точки зрения все белки являются полипептидами. Однако короткие, меньше 30 аминокислот в длину полипептиды, особенно химически синтезированные, нельзя назвать белками.
2. Muirhead H., Perutz M. Structure of hemoglobin. A three-dimensional Fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 A resolution // Nature : журнал. - 1963. - Т. 199. - № 4894. - С. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis // Nature : журнал. - 1958. - Т. 181. - № 4610. - С. 662-666.
4. Leicester, Henry. «Berzelius, Jöns Jacob». Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner’s Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Ю. А. Овчинников. Биоорганическая химия. - Просвещение, 1987.
6. Белки // Химическая энциклопедия. - Советская энциклопедия, 1988.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen. «Evolution», Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - P. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. Нобелевская лекция Ф. Сэнгера
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). «Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis». Bioessays 13 (4): 157-161. PMID 1859393 .
10. EC 3.4.23.1 - pepsin A
11. S J Singer. The Structure and Insertion of Integral Proteins in Membranes. Annual Review of Cell Biology. Volume 6, Page 247-296. 1990
12. Страйер Л. Биохимия в 3 томах. - М.: Мир, 1984
13. Селеноцистеин - пример нестандартной аминокислоты.
14. Б. Льюин. Гены. - М ., 1987. - 544 с.
15. Ленинджер А. Основы биохимии, в 3 томах. - М.: Мир, 1985.
16. Лекция 2. Структурные уровни белков и нуклеиновых кислот («Основы биологии», Макеев Александр Владиславович, 1996 и 1997)
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). «Principles that Govern the Folding of Protein Chains». Science 181 : 223-229. Нобелевская лекция. Автор, совместно с Стэнфордом Муром и Уильямом Стейном, получил Нобелевскую премию по химии за «изучение рибонуклеазы, в особенности взаимоотношений между аминокислотной последовательностью [фермента] и [его] биологически активной конформацией».
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). «Molecular chaperones». Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.

Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. Содержание белков в клетке колеблется от 50 % до 80 %.

Белки - это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота. В состав некоторых белков входит фосфор, а также катионы металлов.

Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков.

В состав белков входит всего 20 типов аминокислот из 170, найденных в живых организмах.

Аминокислоты (см. Рис. 1) - органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа () с основными свойствами и карбоксильная группа () с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R ), у разных аминокислот имеет различное строение.

Рис. 1. Аминокислота

В зависимости от радикала аминокислоты делят на (см. Рис. 2):

1. кислые (в радикале карбоксильная группа);

2. основные (в радикале аминогруппа);

3. нейтральные (не имеют заряженных радикалов).

Рис. 2. Классификация аминокислот

Аминокислоты соединяются друг с другом посредством пептидной связи. Эта связь образуется путем выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации , а возникающая ковалентная азот-углеродная связь - пептидной связью.

Рис. 3. Дипептид

Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид (см. Рис. 3). На одном конце его молекулы находится аминогруппа, а на другом - свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие молекулы. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (см. Рис. 4).

Рис. 4. Полипептид

Полипептидные цепи бывают очень длинными и могут состоять из различных аминокислот. В состав белковой молекулы может входить как одна полипептидная цепь, так и несколько таких цепей.

Многие животные, включая человека, в отличие от бактерий и растений не могут синтезировать все аминокислоты, которые составляют белковые молекулы. То есть существует ряд незаменимых аминокислот, которые должны поступать с пищей.

К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин.

Ежегодно в мире производится более двухсот тысяч тонн аминокислот, которые используются в практической деятельности человека. Они применяются в медицине, парфюмерии, косметике, сельском хозяйстве.

В большей степени производят глутаминовую кислоту и лизин, а также глицин и метионин.

Назначение аминокислот

1. Глутаминовая кислота

Используется в психиатрии (при эпилепсии, для лечения слабоумия и последствий родовых травм), в комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии. Также она улучшает вкус мясных продуктов.

2. Аспарагиновая кислота

Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин - препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.

3. Метионин

Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами.

4. Глицин

Является медиатором торможения в центральной нервной системе. Используется как успокаивающее средство, применяется при лечении хронического алкоголизма.

5. Лизин

Основная пищевая и кормовая добавка. Используется в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности (предотвращает порчу пищевых продуктов).

Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. В белках их более 50, а в пептидах менее 50.

В настоящее время выделено несколько сотен различных пептидов, которые выполняют в организме самостоятельную физиологическую роль.

К пептидам относятся:

1. Пептидные антибиотики (грамицидин S ).

2. Регуляторные пептиды - вещества, регулирующие многие химические реакции в клетках и тканях организма. К ним относятся: пептидные гормоны (инсулин), окситоцин, стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры.

3. Нейропептиды.

В зависимости от строения различают простые и сложные белки.

1. Простые белки состоят только из белковой части.

2. Сложные имеют небелковую часть.

Если в качестве небелковой части используется углевод, то это гликопротеиды .

Если в качестве небелковой части используются липиды, то это липопротеиды.

Если в качестве небелковой части используются нуклеиновые кислоты, то это нуклеопротеиды .

Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную (см. Рис. 5).

Рис. 5. Структура белка

1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.

2. Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.

3. Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.

4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией . Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении.

Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация (см. Рис. 6). Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.

Рис. 6. Денатурация и ренатурация

Серповидноклеточная анемия - это наследственная болезнь, при которой эритроциты, участвующие в переносе кислорода, выглядят не в виде диска, а принимают форму серпа (см. Рис. 7). Непосредственной причиной изменения формы является небольшое изменение химической структуры гемоглобина (основного компонента эритроцита).

Рис. 7. Внешний вид нормального и серповидного эритроцита

Симптомы: потеря трудоспособности, постоянная отдышка, учащенное сердцебиение, пониженный иммунитет.

Одним из признаков серповидноклеточной анемии является желтизна кожных покровов.

Существуют различные формы заболевания. В самой тяжелой форме у человека происходит задержка развития, такие люди не доживают до подросткового возраста.

Список литературы

1. Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.
2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П.В. Ижевский, О.А. Корнилова, Т.Е. Лощилина и др. - 2-е изд., переработанное. - Вентана-Граф, 2010. - 224 стр.
3. Беляев Д.К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. - 11-е изд., стереотип. - М.: Просвещение, 2012. - 304 с.
4. Агафонова И.Б., Захарова Е.Т., Сивоглазов В.И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. - 6-е изд., доп. - Дрофа, 2010. - 384 с.

1. Vmede.org ().
2. Youtube.com ().
3. Bio-faq.ru ().

Домашнее задание

1. Вопросы 1-6 в конце параграфа 11 (стр. 46) - Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. «Общая биология», 10-11 класс ()
2. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот?

Белок является органическим питательным веществом растительного или животного происхождения, необходимый для роста и обновления клеток в теле человека. Он играет роль строительного материала тканей, находится в мышцах, внутренних органах, костях и коже. Протеин регулирует работу всего организма, обеспечивает его полезными веществами.

Белок состоит из цепочек различных аминокислот, которые соединены ковалентной пептидной связью. Полученные образования образуют макромолекулы, которые имеют различную длину и форму. В природе существует около 80 аминокислот, из которых создается неограниченное разнообразие соединений.

В состав образованных макромолекул чаще всего входят такие химические элементы, как: углерод, водород, кислород, азот. Реже – сера и фосфор. Каждый вид белкового соединение имеет определенную структуру. По ней можно судить о составе вещества, его форме, связях между компонентами.

Структура белка	Описание
Первичная	Определяет состав и последовательность соединения аминокислот в цепи.
Вторичная	Пространственная форма полипептидной цепи показывает способ ее скручивания вследствие образования водородных связей. Они могут возникать как внутри одной цепи, так и между другими цепями.
Третичная	Представляет собой трехмерную закрученную спираль, которая образуется и удерживается при помощи дисульфидных мостиков.
Четвертичная	В таком соединении могут участвовать несколько пептидных цепей, соединенных между собой водородными или ионными связями.

Свойства всех существующих в природе белков зависят от их первичной структуры. Она является индивидуальной, несет наследственную информацию и сохраняется в поколениях.

Каким бывает белок?

Роль белка в организме человека заключается в организации метаболических и физиологических процессов, поддержании иммунной системы тела, обеспечении роста и развития органов, восстановления клеток.

В синтезе белка человека участвуют 22 аминокислоты. Из них 12 шт. – это заменимые аминокислоты, которые могу синтезироваться в организме.

Остальные 10 шт. являются незаменимыми, они могут быть получены только с пищей. При их недостаточном количестве у человека может наступить истощение, произойти снижение иммунитета, измениться гормональный фон.

Все белковые соединения подразделяются на 2 большие группы:

• Полноценные белки – это соединения, в которых содержатся все незаменимые аминокислоты.
• Состав неполноценных белков отличается не полным содержанием в них всех незаменимых аминокислот.

Ценность протеина зависит от его составляющих. Чем большее количество полноценных белков содержится в нем, тем больше он принесет пользы.

Функции белка в организме

Полученные в результате синтеза, все белковые соединения можно условно разделить на несколько групп. Каждая из них выполняет свои определенные функции, которые регулируют работу организма.

Каталитическая функция

Одной из главных задач, которую выполняют белки, является каталитическая функция. При помощи действия биологических катализаторов, которые называются ферментами, происходит увеличение во много раз скорости химических реакций, проходящих в живой клетке.

Нельзя переоценить роль белка в организме человека. Он выполняет жизненноважные функции для организма, в частности Каталитическую.

Ферменты являются самым крупным классом белков, их количество составляет больше 2000. Именно они обеспечивают все метаболические процессы организма.

Структурная функция

Определенная группа протеинов занимается выполнением структурной функции. Они участвуют в формирование клеточных и внеклеточных структур, обеспечивают прочность и эластичность тканей.

Такими белковыми соединениями являются:

• Кератин, который содержится в ногтях, волосах человека.
• Коллаген, являющийся основой соединительной и костной ткани.
• Эластин является компонентом связок.

Защитная функция

Белок обладает способностью защищать человека от вирусов, бактерий, токсинов, попадающих в организм. Роль таких соединений выполняют антитела, которые синтезирует иммунная система. Они связывают чужеродные вещества, называемые антигенами и нейтрализуют их действие.

Другое защитное действие белков проявляется в способности некоторых их групп к свертываемости крови. В результате действия фибриногена и тромбина, возникает сгусток, который предохраняет человека от потери крови.

Регуляторная функция

Отдельный класс белковых соединений отвечает за регуляторную функцию. Протеины данного направления контролируют обмен веществ, передвижение клетки, ее развитие и видоизменение.

Это осуществляется за счет подвижности ферментов или за счет соединения их с другими веществами. Примерами таких соединений являются: глюкагон, тироксин, соматотропин.

Сигнальная функция

Сигнальная функция соединений основана на работе определенной группы белков, которые передают различные сигналы между клетками или органами тела. Они способствуют регуляции основных процессов, проходящих в организме. Например, такое вещество, как инсулин, обеспечивает необходимый уровень содержания глюкозы в крови.

Взаимодействие клеток между собой происходит при помощи сигнальных белковых соединений. Ими являются цитокины и факторы роста.

Транспортная функция

Данный вид белков активно участвует в транспортировке веществ через клеточные мембраны из одного места в другое. Например, гемоглобин, который входит в состав эритроцитов, переносит кислород из легких в другие органы тела, а из них отправляет назад углекислый газ.

Белок липопротеин транспортирует жиры из печени, инсулин переправляет глюкозу в ткани, а миоглобин создает запас кислорода в мышцах.

Запасная (резервная) функция

Обычно белок не накапливается в организме. Исключение составляют такие соединения: альбумин, содержащийся в яйце и козеин, который находится в козьем молоке. Также, при распаде гемоглобина железо образует с белком сложное соединение, которое тоже может откладываться в резерв.

Рецепторная функция

Данный вид белков находится в цитоплазме или мембранах рецепторов. Они способны принимать, задерживать, передавать сигналы, возникающие от внешнего раздражителя внутрь клетки.

Примерами таких соединений могут служить:

• опсин;
• фитохром;
• протеинкиназа.

Моторная (двигательная) функция

Некоторые виды белков обеспечивают возможность организму двигаться. Другой их важной задачей является изменение форм клеток и субклеточных частиц. Основными соединениями, отвечающими за моторную функцию, являются актины и миозины.

В результате их работы, происходит сокращение и расслабление всех мышц организма, движение внутренних органов.

Нормы белка в организме человека

Роль белка в организме человека имеет важное значение для обеспечения необходимыми питательными веществами клеток тела. Недостаточное употребление продуктов, содержащих полноценные белки, может привести к нарушению основных жизненно важных функций организма.

Количество употребляемого в пищу белка зависит от состояния здоровья, возраста человека, от его активности. Известны случаи индивидуальной непереносимости этого вещества.

Для взрослых

Так как белок невозможно накопить в организме, а его переизбыток может принести вред, то требуется каждый день употреблять в пищу определенное количество протеина. Для этого нужно знать суточную норму потребления белка.

Учеными разных стран проводятся исследования по установлению оптимального количества суточной нормы белка. Эти цифры расходятся между собой. Российские диетологи рекомендуют употреблять 1,0 – 1,2 г – на 1 кг веса человека . Американские врачи увеличивают эту цифру до 1,6 г – на 1 кг веса.

Лучше всего воспользоваться средними показателями. В этом случае взрослому человеку, который ведет малоподвижный образ жизни, требуется 1,2 – 1,3 г белка в сутки на 1 кг массы тела. Если вес человека составляет 80 кг, то за день он должен употребить около 100 г белка. Людям, занимающимся физическим трудом, нужно увеличить норму употребления белка до 1,5 г – на 1 кг веса.

Для детей

Детям белок необходим для правильного развития, роста, поэтому потребность в нем значительно выше, чем у взрослого человека. В самом раннем возрасте суточная норма употребления белка составляет от 3 до 4 г – на 1 кг веса. Для детей школьного возраста эта норма немного снижается, она колеблется от 2 до 3 г белка на 1 кг веса в сутки.

Особенно полезны детям молочные продукты, богатые полноценными белками. Они хорошо перевариваются и легко усваиваются молодым организмом.

При похудении

Многие известные диеты основаны на белковом питании. Людям, желающим похудеть, необходимо больше вводить в свой рацион продукты, содержащие белок. Суточная норма употребления протеина должна быть увеличена до 1,5 г – на 1 кг веса человека.

При проблемах со здоровьем

Многие проблемы со здоровьем возникают у людей при малом употреблении белка. Иногда, для того, чтобы улучшить свое самочувствие, человеку бывает достаточно сбалансировать свое питание, включить в рацион больше белковой пищи.

Мнения диетологов расходятся в том, сколько нужно употреблять белка людям, имеющих какое-либо заболевание. При заболеваниях печени и почек, для того, чтобы снизить с них нагрузку, специалисты рекомендуют уменьшить употребление белка до 0,7 г – на 1 кг веса. В любом случае, необходимую диету больному должен назначать лечащий врач индивидуально.

Для спортсменов

Людям, занимающимся спортом, требуется большое количество протеина для роста мышц тела и увеличения силы. Для них норма употребления белка в сутки должна составлять от 2 до 2,5 г – на 1 кг массы тела.

В некоторых силовых видах спорта, многодневных велосипедных гонках норма может быть увеличена до 3 – 3, 2 г протеина на 1 кг веса.

Симптомы и причины нехватки белка в организме

Чаще всего, основной причиной дефицита белка в организме является неправильное питание человека, употребление продуктов с его недостаточным содержанием. В этом случае организму не хватает аминокислот, необходимых для формирования новых соединений. Он начинает тратить собственные запасы, брать их из мышечной ткани.

Другой причиной белкового «голодания» человека могут быть серьезные заболевания, связанные с повышенным распадом белка. Ими являются: тяжелые инфекционные заболевания, наследственные нарушения обмена веществ, ожоги, патологии почек. Легкие формы нехватки белка обычно проходят без симптомов.

При более сложных случаях проявляются следующие симптомы:

• Человек становится подверженным частым простудам.
• Плохо заживают любые повреждения кожи: порезы, ссадины.
• Человек часто испытывает слабость, вялость, боли в мышцах и суставах.
• Из-за нехватки белка возможны скачки сахара в крови. Вследствие этого, человек испытывает постоянное чувство голода.
• Плохое состояние ногтей и волос.
• Возможны отеки на ногах.

При любых выше перечисленных симптомах недомогания необходимо обратиться к врачу, чтобы он поставил правильный диагноз и назначил лечение.

Признаки и причины переизбытка белка в организме

Роль белка в организме человека выражается в организации основных физиологических процессов, обеспечение жизнедеятельности клеток. Данное соединение является важнейшим компонентом всех пищевых продуктов.

Обычно проблемы, связанные с переизбытком белка, встречаются гораздо реже, чем с его недостатком. Но при употреблении большого количества продуктов с высоким его содержанием, у человека может возникнуть белковое отравление.

Избыточный белок, поступающий с продуктами питания, в печени превращается в глюкозу и мочевину, которые почками выводятся из организма. При длительном употреблении большого его количества могут произойти негативные изменения в организме: нарушение обмена веществ, остеопороз, болезни печени и почек.

Также причиной переизбытка белка могут быть врожденные или приобретенные болезни человека. В этих случаях организм не может расщеплять определенные классы протеинов, которые в течение длительного времени постепенно накапливаются в нем.

Признаками переизбытка белка в организме являются:

• Постоянное чувство жажды.
• Возможны проблемы с пищеварением (запоры, вздутие кишечника, диарея).
• Перепады настроения и плохое самочувствие.
• Возможен набор веса.
• Неприятный запах изо рта.
• Гормональный сбой организма.

Анализы на белок, виды обследований

Для установления правильного диагноза врач выписывает пациенту назначение о прохождении необходимых анализов. По отклонению от нормы какого-либо показателя можно судить о существующих неполадках в организме.

Самыми распространенными из них являются анализы на белок, в которых исследуется и выявляется уровень его содержания в организме. Материалом для этого обычно служит кровь и моча.

Биохимия

Биохимический анализ крови позволяет определить содержание в ней альбумина и С-реактивного белка. Полученный результат дает информацию о работе почек, печени, поджелудочной железы, об обменных процессах в организме.

Нормальное содержание общего белка в крови составляет 6 – 8,3 г/дл. При необходимости врач может назначить дополнительные анализы для того, чтобы выяснить, какой конкретно белок вышел из нормы. Повышенный белок может быть признаком обезвоживания организма. Пониженный показатель общего белка может служить показателем заболевания печени или почек.

Простой анализ мочи

Общий анализ мочи определяет содержание в ней белка. Для такого исследования используется утренняя порция мочи. У здорового человека белка не должно быть в моче. Допускается небольшое его содержание – до 0,033 г/л.

Превышение этого показателя указывает о воспалительных процессах, происходящих в организмах. Также это может признаком хронического заболевания почек.

Анализ мочи

Анализ на общий белок в моче является более развернутым и позволяет оценить степень заболевания пациента. Этот метод определяет низкомолекулярные и специфические белки, которые не выявляются при простом анализе. Потеря большого количества белков с мочой приводит к внешним и внутренним отекам организма и может служить признаком почечной недостаточности.

При таком способе исследования используется суточная моча, которую пациент собирает в течение дня. Хранить ее следует в холодильнике при температуре от +2 до +8 град.

Лечение дефицита белка

Лечение дефицита белка у пациента обязательно проводится под наблюдением врача.

Обычно оно проходит одновременно по двум направлениям:

1. Восполнение требуемого объема белка в организме, нормализация его обмена. Для этого следует придерживаться диеты с богатым содержанием белка.
2. Медикаментозное лечение самого заболевания.

Лечение переизбытка белка

Для лечения переизбытка белка требуется в первую очередь отрегулировать питание, снизив употребление продуктов с высоким его содержанием. Так как избыток протеинов нарушает кислотно-щелочной баланс организма, следует употреблять в пищу овощи и фрукты с богатым содержанием калия: картофель, абрикосы, персики, виноград, чернослив.

Эти продукты ощелачивают организм и восстанавливают рН фактор.

Дополнительно врач назначает медикаментозные препараты, содержащие ферменты. Они помогают расщеплению белковых соединений, накопленные организмом.

Источники белка животного происхождения

Роль белка в организме человека незаменима, потому, что он является основным веществом, которое дает телу питание, энергию, участвует в обновлении клеток. Это соединение помогает человеку противостоять болезням, вести активный образ жизни.

Основным источником полноценного белка являются продукты питания животного происхождения. Одним из них является молоко. В 100 г напитка находится около 3 г важного белка, который содержит в себе правильное сочетание необходимых для человека аминокислот.

Во многих молочных продуктах отмечается наличие метионина – аминокислоты, которая обеспечивает нормальную работу печени. Много белка содержится в нежирном твороге. На 100 г продукта приходится около 18 г протеина. Мясо отличается высоким показателем содержания полноценного белка. В зависимости от сорта, в 100 г продукта его находится от 20 г до 30 г.

Белковая ценность рыбы и морепродуктов не уступает мясу. При этом данный продукт легче усваивается. Больше всего белка содержится в тунце, палтусе: на 100 г продукта его приходится от 20 г до 28 г. У яиц отмечается ценный аминокислотный состав. В одном курином яйце содержится около 12 г белка, причем в желтке его в 2 раза больше, чем в белке.

Источники белка растительного происхождения

Дополнительным источникам белка в питании человека являются: бобовые, овощи, фрукты, орехи. Единственным растением, в котором содержится полноценный белок – это соя. Его регулярно употребляют в пищу вегетарианцы или люди, ведущие здоровый образ жизни.

Основные продукты растительного происхождения и содержание в них белка:

Продукт	Содержание белка, г – на 100 г продукта
Соя	35 – 40
Чечевица	24
Тыквенные семечки	20
Орехи	20 – 25
Тофу	20
Соевое молоко	3
Зеленый горошек	5
Брокколи	3
Шпинат	3
Какао-порошок	24
Сухофрукты	3 – 5
Гречневая крупа	10 – 12
Фасоль	6 – 10

Правильное белковое питание для организма

Для сбалансированного питания, поддержания всех внутренних систем организма, человеку необходимо принимать достаточное количество белков, жиров и углеводов. Полное исключение одного из компонентов из рациона питания может привести к необратимым процессам.

Для правильного питания диетологами предлагается придерживаться следующего соотношения веществ: белки должны составлять около 30 % дневного рациона, жиры – 30 %, углеводы – 40 %. При этом, желательно, чтобы около 60 % дневной белковой нормы составляли полноценные белки.

При подсчете необходимого количества белка следует учитывать, что при термообработке его часть разрушается. В продуктах растительного происхождения белки усваиваются организмом на 60 %, а животного – до 90 %.

Особенности белкового питания для роста мышц

При любых интенсивных видах спорта важным значением является увеличение мышечной массы тела, повышение выносливости организма. Это достигается усиленными тренировками и особым питанием, при котором употребляются продукты с высоким содержанием белка.

Лучше всего будет, если меню белкового питания будет составлять врач или тренер спортсмена. Важно правильно рассчитать белковый рацион, количество калорий, углеводов и жиров.

В белковый рацион спортсмена должны входить: обезжиренные молочные продукты, постное мясо, отварной яичный белок, нежирная морская рыба. Питание должно быть дробным – 5 раз в день. После интенсивной тренировки рекомендуется принимать протеиновый коктейль.

В период набора мышечной массы процентное соотношение биологических веществ следующее: 70 % – белка, 30 % – жиры и углеводы. Максимальная продолжительность белковой диеты должна быть не более 1 месяца. Дольше этого времени ее применение может нанести вред организму.

Особенности белкового питания, желающим похудеть

Белковые продукты по сравнению с углеводными, имеют более низкий гликемический индекс, что способствует снижению сахара в крови и выброса большого количества инсулина. При их употреблении, организм тратит больше времени на переваривание. В результате человек дольше не испытывает чувство голода, у него снижается аппетит, тяга к различным перекусам.

При употреблении пищи, богатой белком, у человека улучшается обмен веществ. При этом организм расходует большее количество калорий, которые тратятся на поддержание и питание мышечной массы. Все это приводит к снижению веса.

Для постепенного похудения в ежедневном питании следует придерживаться следующей пропорции употребляемых веществ: белки должны составлять 50 %, жиры – 30 %, углеводы – 20 %. Рекомендуется после 18:00 употреблять только белковые продукты.

Роль, которую выполняет белок в организме человека, трудно переоценить. Его дефицит приводит к проблемам со здоровьем, снижению активности и жизненного тонуса. Переизбыток белка тоже вреден для человека. Чтобы этого не происходило, важно подобрать оптимальный рацион питания, при котором организм будет обеспечен всеми необходимыми веществами.

Оформление статьи: Лозинский Олег

Видео о роли белка в организме человека

Как белок влияет на организм? Сколько нужно есть белка: