Proteinlerin fiziksel özellikleri. Proteinlerin en önemli kimyasal özellikleri. Proteinlerin yapısı, özellikleri ve fonksiyonları

İzoelektrik nokta

Amfoterisite - proteinlerin asit-baz özellikleri.

Kuaterner yapı

Birçok protein, aynı veya farklı amino asit bileşimine sahip olabilen birkaç alt birimden (protomer) oluşur. Bu durumda proteinler Kuaterner yapı. Proteinler genellikle şunları içerir: çift ​​sayı alt birimler: iki, dört, altı. Etkileşim iyonik, hidrojen bağları ve van der Waals kuvvetleri nedeniyle meydana gelir. Yetişkin insan hemoglobini HbA çift olarak aynı dört alt birimden oluşur ( A 2 β 2).

Kuaterner yapı birçok biyolojik fayda sağlar:

a) genetik materyal tasarrufu sağlanır, proteinin birincil yapısı hakkındaki bilgilerin kaydedildiği yapısal gen ve mRNA'nın uzunluğu azalır.

b) aktiviteyi değiştirmenize olanak tanıyan alt birimleri değiştirmek mümkündür

değişen koşullara bağlı olarak enzim (uyum sağlamak). Hemoglobin

yenidoğan proteinlerden oluşur ( A 2 ve 2) . ancak ilk aylarda kompozisyon bir yetişkininkine benzer hale gelir (bir 2 β 2) .

8.4. Fiziko- Kimyasal özellikler sincap

Amino asitler gibi proteinler de amfoterik bileşiklerdir ve tamponlama özelliklerine sahiptirler.

Proteinler ikiye ayrılabilir nötr, asidik ve bazik.

Nötr proteinlerİyonlaşmaya eğilimli eşit sayıda grup içerir: asidik ve bazik. Bu tür proteinlerin izoelektrik noktası, pH'ın nötre yakın olduğu bir ortamdadır.< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pl, daha sonra protein negatif yüklü bir anyon haline gelir.

NH3 - protein - COOH<-->+ NH3 - protein - COO –<-->NH 2 - protein - COO –

pH< pl sulu çözelti I pH > pI

Asidik proteinler içermek İyonlaşmaya eğilimli grupların eşit olmayan sayısı: Karboksil gruplarının amino gruplarından daha fazla olması. Sulu bir çözeltide negatif bir yük alırlar ve çözelti asidik hale gelir. Asit (H+) eklendiğinde protein önce izoelektrik noktaya girer ve daha sonra asit fazlası katyona dönüşür. Alkali bir ortamda böyle bir protein negatif yüklüdür (amino grubunun yükü kaybolur).

Asidik protein

NH3 - protein - COO – + H + + NH3 - protein - COO – + H + + NH3 - protein - COOH

| <--> | <--> |

COO – COON COOH

Sulu çözelti pH = p I pH< PI

Aşırı asitte protein

pozitif yüklü

Alkali bir ortamda asidik protein negatif yüklüdür

NH3 - protein - COO – OH – NH2 - protein - COO –

| <--> |

COO – COO –

pH > pI

Temel proteinler içermek İyonlaşmaya eğilimli eşit olmayan grup sayısı: Karboksil gruplarından daha fazla amino grubu vardır. Sulu bir çözeltide pozitif bir yük kazanırlar ve çözelti alkali hale gelir. Alkali (OH –) eklendiğinde protein önce izoelektrik noktaya girer ve daha sonra alkalinin fazlası anyona dönüşür. Asidik bir ortamda böyle bir protein pozitif yüklüdür (karboksil grubunun yükü kaybolur)

Protein Molekül Şekli. Protein moleküllerinin doğal konformasyonu üzerine yapılan çalışmalar, çoğu durumda bu parçacıkların az çok asimetrik bir şekle sahip olduğunu göstermiştir. Asimetrinin derecesine, yani protein molekülünün uzun (b) ve kısa (a) eksenleri arasındaki ilişkiye bağlı olarak, küresel (küresel) ve fibriler (iplik benzeri) proteinler ayırt edilir.

Küresel, polipeptit zincirlerinin katlanmasının küresel bir yapının oluşmasına yol açtığı protein molekülleridir. Bunların arasında kesinlikle küresel, elipsoidal ve çubuk şeklinde olanlar vardır. Asimetri derecesinde farklılık gösterirler. Örneğin yumurta albümini b/a = 3, buğday gliadin'i - 11 ve mısır zeini - 20'dir. Doğadaki birçok protein küreseldir.

Fibriller proteinler uzun, oldukça asimetrik filamentler oluşturur. Birçoğu yapısal veya mekanik bir işleve hizmet ediyor. Bunlar kolajen (b/a - 200), keratinler, fibroindir.

Her grubun proteinleri kendi karakteristik özellikler. Birçok küresel protein suda ve seyreltik salin solüsyonlarında çözünür. Çözünür fibriler proteinler çok viskoz çözeltilerle karakterize edilir. Küresel proteinler, kural olarak, iyi bir biyolojik değere sahiptir - sindirim sırasında emilirler, ancak birçok fibril proteini emilmez.

Küresel ve fibriler proteinler arasında net bir sınır yoktur. Bir dizi protein ara pozisyonda bulunur ve hem küresel hem de fibrillerin özelliklerini birleştirir. Bu tür proteinler örneğin kas miyozinini (b/a = 75) ve kan fibrinojenini (b/a = 18) içerir. Miyozin, fibriler proteinlerin şekline benzer şekilde çubuk şeklinde bir forma sahiptir, ancak küresel proteinler gibi salin çözeltilerinde çözünür. Miyozin ve fibrinojen çözeltileri viskozdur. Bu proteinler sindirim işlemi sırasında emilir. Aynı zamanda küresel bir kas proteini olan aktin emilmez.

Protein Denatürasyonu. Protein moleküllerinin doğal yapısı katı değildir, oldukça değişkendir (Latince "labilis" - kayma) ve çeşitli etkiler altında ciddi şekilde bozulabilir. Bir proteinin doğal konformasyonunun ihlaline, peptit bağlarını kırmadan doğal özelliklerinde bir değişiklik eşlik ederken, denatürasyon denir (Latince "denaturare" - yoksun bırakmak için). doğal özellikler) sincap.

Proteinlerin denatürasyonu, zayıf etkileşimlerin bozulmasına ve doğal yapılarını stabilize eden disülfit bağlarının kopmasına yol açan çeşitli nedenlerden kaynaklanabilir.

Çoğu proteinin 50°C'nin üzerindeki sıcaklıklara ısıtılmasının yanı sıra ultraviyole ve diğer yüksek enerjili ışınlama türleri, polipeptit zincirindeki atomların titreşimlerini artırır, bu da içlerindeki çeşitli bağların bozulmasına yol açar. Mekanik sallama bile proteinin denatürasyonuna neden olabilir.

Protein denatürasyonu ayrıca kimyasal maruziyet nedeniyle de meydana gelir. Güçlü asitler veya alkaliler, asidik ve bazik grupların iyonlaşmasını etkileyerek protein moleküllerindeki iyonik ve bazı hidrojen bağlarının bozulmasına neden olur. Üre (H2N-CO-NH2) ve organik çözücüler - alkoller, fenoller vb. - hidrojen bağları sistemini bozar ve protein moleküllerindeki hidrofobik etkileşimleri zayıflatır (üre - suyun yapısının bozulması nedeniyle, organik çözücüler - polar olmayan amino asit radikalleriyle temas kurması nedeniyle). Merkaptoetanol proteinlerdeki disülfit bağlarını parçalar. Ağır metal iyonları zayıf etkileşimleri bozar.

Denatürasyon sırasında proteinin özellikleri değişir ve her şeyden önce çözünürlüğü azalır. Örneğin, kaynatma sırasında proteinler pıhtılaşır ve çözeltilerden pıhtı formunda çökelir (kaynama sırasında olduğu gibi) tavuk yumurtası). Proteinlerin çözeltilerden çökeltilmesi ayrıca trikloroasetik asit, Barnstein reaktifi (bakır sülfat ile sodyum hidroksit karışımı), tanen çözeltisi vb. içeren protein çökelticilerin etkisi altında da meydana gelir.

Denatürasyon sırasında proteinin su emme kapasitesi, yani şişme yeteneği azalır; Örneğin yeni kimyasal gruplar ortaya çıkabilir: kaptoetanol - SH gruplarına maruz bırakıldığında. Denatürasyon sonucunda protein biyolojik aktivitesini kaybeder.

Denatürasyon sırasında proteinin birincil yapısı zarar görmese de değişiklikler geri döndürülemez. Bununla birlikte, örneğin, üre, denatüre edilmiş bir protein çözeltisinden diyaliz yoluyla kademeli olarak çıkarıldığında, renatürasyonu meydana gelir: proteinin doğal yapısı ve bununla birlikte, bir dereceye kadar doğal özellikleri geri yüklenir. Bu denatürasyona geri dönüşümlü denir.

Organizmaların yaşlanma süreci sırasında proteinlerin geri dönüşümsüz denatürasyonu meydana gelir. Bu nedenle, örneğin bitki tohumları, en uygun saklama koşullarında bile canlılıklarını yavaş yavaş kaybeder.

Proteinlerin denatürasyonu, ekmek pişirirken, makarnayı, sebzeleri kuruturken, pişirme sırasında vb. meydana gelir. Sonuç olarak, biyolojik değer bu proteinler, denatüre (kısmen yok edilmiş) proteinler sindirim sırasında daha kolay emildiğinden.

Bir proteinin izoelektrik noktası. Proteinler iyonlaşma yeteneğine sahip çeşitli bazik ve asidik gruplar içerir. Güçlü asidik bir ortamda, ana gruplar (amino grupları vb.) aktif olarak protonlanır ve protein molekülleri toplam pozitif yük kazanır ve güçlü alkalin ortamda karboksil grupları kolayca ayrışır ve protein molekülleri toplam negatif yük kazanır.

Proteinlerdeki pozitif yükün kaynakları, lizin, arginin ve histidin kalıntılarının yan radikalleri ve N-terminal amino asit kalıntısının a-amino grubudur. Negatif yük kaynakları, aspartik ve glutamik asit kalıntılarının yan radikalleri ve C-terminal amino asit kalıntısının a-karboksil grubudur.

Ortamın belirli bir pH değerinde, protein molekülünün yüzeyindeki pozitif ve negatif yüklerin eşitliği gözlenir, yani. toplam elektrik yükü şu şekilde olur: sıfıra eşit. Protein molekülünün elektriksel olarak nötr olduğu çözeltinin pH değerine proteinin izoelektrik noktası (pi) adı verilir.

İzoelektrik noktalar proteinlerin karakteristik sabitleridir. Amino asit bileşimleri ve yapıları ile belirlenirler: polipeptit zincirlerindeki asidik ve bazik amino asit kalıntılarının sayısı ve konumu. Asidik amino asit kalıntılarının baskın olduğu proteinlerin izoelektrik noktaları pH bölgesinde bulunur.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Çoğu proteinin izoelektrik noktaları hafif asidik bir ortamdadır.

İzoelektrik durumda protein çözeltileri minimum viskoziteye sahiptir. Bunun nedeni protein molekülünün şeklindeki değişikliktir. İzoelektrik noktada zıt yüklü gruplar birbirini çeker ve proteinler toplar halinde kıvrılır. pH izoelektrik noktadan kaydığında benzer yüklü gruplar birbirini iter ve protein molekülleri açılır. Açılmamış durumda, protein molekülleri, çözeltilere top haline getirildikleri zamana göre daha yüksek bir viskozite verir.

İzoelektrik noktada proteinlerin çözünürlüğü minimum düzeydedir ve kolaylıkla çökelebilir.

Ancak proteinlerin izoelektrik noktada çökelmesi hala gerçekleşmemektedir. Bu, protein globüllerinin yüzeyinde hidrofobik amino asit radikallerinin önemli bir kısmını tutan yapılandırılmış su molekülleri tarafından önlenir.

Proteinler, protein moleküllerindeki hidrofobik temas sistemini bozan organik çözücüler (alkol, aseton) ve ayrıca protein globüllerinin hidrasyonunu azaltan yüksek konsantrasyonlarda tuz (tuzlama yöntemi) kullanılarak çökeltilebilir. İkinci durumda, suyun bir kısmı tuzun çözülmesine gider ve proteinin çözünmesine katılmayı bırakır. Çözücü eksikliği nedeniyle, böyle bir çözelti aşırı doygun hale gelir ve bu da bir kısmının çökelmesini gerektirir. Protein molekülleri birbirine yapışmaya başlar ve giderek daha büyük parçacıklar oluşturarak yavaş yavaş çözeltiden çöker.

Proteinin optik özellikleri. Protein çözeltileri optik aktiviteye, yani ışığın polarizasyon düzlemini döndürme yeteneğine sahiptir. Proteinlerin bu özelliği, moleküllerindeki asimetri elemanlarının (asimetrik karbon atomları ve sağ yönlü a-sarmal) varlığından kaynaklanmaktadır.

Bir protein denatüre olduğunda optik özellikleri değişir ve bu da a sarmalının tahrip edilmesiyle ilişkilidir. Tamamen denatüre proteinlerin optik özellikleri yalnızca içlerindeki asimetrik karbon atomlarının varlığına bağlıdır.

Bir proteinin denatürasyon öncesi ve sonrasındaki optik özellikleri arasındaki farkla, sarmallaşma derecesi belirlenebilir.

Proteinlere kalitatif reaksiyonlar. Proteinler, içlerinde belirli kimyasal grupların bulunması nedeniyle renk reaksiyonlarıyla karakterize edilir. Bu reaksiyonlar genellikle proteinleri tespit etmek için kullanılır.

Bir protein çözeltisine bakır sülfat ve alkali eklendiğinde, proteinin peptid gruplarıyla bakır iyonu komplekslerinin oluşması nedeniyle leylak rengi ortaya çıkar. Bu reaksiyon biüre (H 2N-CO-NH-CO-NH 2) ile üretildiğinden biüre adını alır. Ortaya çıkan rengin yoğunluğu çözeltideki protein konsantrasyonuyla orantılı olduğundan, genellikle I. Kjeldahl yöntemiyle birlikte proteinin kantitatif tayini için kullanılır.

Konsantre protein çözeltilerini ısıtırken Nitrik asit Aromatik amino asitlerin nitro türevlerinin oluşması nedeniyle sarı renk ortaya çıkar. Bu reaksiyona denir ksantoprotein(Yunanca “xanthos” - sarı).

Birçok protein çözeltisi ısıtıldığında cıva nitrat çözeltisiyle reaksiyona girerek fenoller ve türevleriyle koyu kırmızı renkli kompleks bileşikler oluşturur. Bu, tirozine karşı niteliksel bir Millon reaksiyonudur.

Çoğu protein çözeltisinin alkali bir ortamda kurşun asetatla ısıtılmasının bir sonucu olarak, siyah bir kurşun sülfür çökeltisi çöker. Bu reaksiyon, kükürt içeren amino asitleri tespit etmek için kullanılır ve Foll reaksiyonu olarak adlandırılır.

Protein yapısı

Sincaplar- yüksek moleküler ağırlık organik bileşiklerα-amino asit kalıntılarından oluşur.

İÇİNDE protein bileşimi karbon, hidrojen, nitrojen, oksijen, kükürt içerir. Bazı proteinler fosfor, demir, çinko ve bakır içeren diğer moleküllerle kompleksler oluşturur.

Proteinlerin büyük bir moleküler ağırlığı vardır: yumurta albümini - 36.000, hemoglobin - 152.000, miyozin - 500.000 Karşılaştırma için: alkolün moleküler ağırlığı 46, asetik asit - 60, benzen - 78'dir.

Proteinlerin amino asit bileşimi

Sincaplar- monomerleri periyodik olmayan polimerler α-amino asitler. Tipik olarak 20 tip a-amino asit, protein monomerleri olarak adlandırılır, ancak bunların 170'den fazlası hücrelerde ve dokularda bulunur.

Amino asitlerin insan ve diğer hayvanların vücudunda sentezlenip sentezlenemeyeceğine bağlı olarak bunlar ayırt edilir: esansiyel olmayan amino asitler- sentezlenebilir; gerekli amino asitler- sentezlenemez. Esansiyel amino asitlerin vücuda gıda yoluyla sağlanması gerekir. Bitkiler her türlü amino asidi sentezler.

Amino asit bileşimine bağlı olarak, proteinler: tam- tüm amino asit setini içerir; arızalı- Bileşimlerinde amino asit yoktur. Proteinler yalnızca amino asitlerden oluşuyorsa bunlara denir. basit. Proteinler, amino asitlere ek olarak amino asit olmayan bir bileşen (protez grup) içeriyorsa bunlara denir. karmaşık. Protez grubu metaller (metaloproteinler), karbonhidratlar (glikoproteinler), lipitler (lipoproteinler), nükleik asitler(nükleoproteinler).

Proteinlerin özellikleri

Protein molekülünün amino asit bileşimi ve yapısı onu belirler özellikler. Proteinler, amino asit radikalleri tarafından belirlenen temel ve asidik özellikleri birleştirir: Bir proteindeki amino asitler ne kadar asidikse, asidik özellikleri de o kadar belirgin olur. H+ bağışlama ve ekleme yeteneği belirlendi proteinlerin tamponlayıcı özellikleri; En güçlü tamponlardan biri, kanın pH'ını sabit bir seviyede tutan, kırmızı kan hücrelerinde bulunan hemoglobindir. Çözünür proteinler (fibrinojen) vardır ve mekanik işlevleri yerine getiren çözünmeyen proteinler (fibroin, keratin, kollajen) vardır. Kimyasal olarak aktif olan proteinler (enzimler) vardır, çeşitli çevre koşullarına dayanıklı, kimyasal olarak aktif olmayan proteinler ve son derece kararsız olan proteinler vardır.

Dış faktörler (ısı, ultraviyole radyasyon, ağır metaller ve tuzları, pH değişiklikleri, radyasyon, dehidrasyon) protein molekülünün yapısal organizasyonunun bozulmasına neden olabilir. Belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan üç boyutlu konformasyonun kaybolması sürecine denir. denatürasyon. Denatürasyonun nedeni, belirli bir protein yapısını stabilize eden bağların kopmasıdır. Başlangıçta en zayıf bağlar kopar, koşullar katılaştıkça daha güçlü olanlar da kopar. Bu nedenle önce dördüncül, sonra üçüncül ve ikincil yapılar kaybolur. Mekansal konfigürasyondaki bir değişiklik, proteinin özelliklerinin değişmesine neden olur ve bunun sonucunda proteinin doğal biyolojik fonksiyonlarını yerine getirmesi imkansız hale gelir. Denatürasyona birincil yapının yıkımı eşlik etmiyorsa, o zaman olabilir. geri dönüşümlü Bu durumda proteinin konformasyon özelliğinin kendiliğinden iyileşmesi meydana gelir. Örneğin, membran reseptör proteinleri bu tür bir denatürasyona uğrar. Denatürasyondan sonra protein yapısını geri yükleme işlemine denir yeniden doğallaştırma. Proteinin uzaysal konfigürasyonunun restorasyonu mümkün değilse, denatürasyon denir. geri döndürülemez.

Proteinlerin fonksiyonları

Katalitik: Biri temel fonksiyonlar proteinler. Proteinler tarafından sağlanır - hücrelerde meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları hızlandıran enzimler. Örneğin ribuloz bifosfat karboksilaz, fotosentez sırasında CO2'nin sabitlenmesini katalize eder.



Proteinlerin kimyasal özellikleri

Fiziki ozellikleri proteinler

Proteinlerin fiziksel ve kimyasal özellikleri. Protein renk reaksiyonları

Proteinlerin özellikleri, yerine getirdikleri işlevler kadar çeşitlidir. Bazı proteinler suda çözünerek genellikle koloidal çözeltiler oluşturur (örneğin yumurta akı); diğerleri seyreltik tuz çözeltilerinde çözünür; yine de diğerleri çözünmezdir (örneğin, kabuk dokularının proteinleri).

Amino asit kalıntılarının radikallerinde proteinler birçok reaksiyona girebilen çeşitli fonksiyonel gruplar içerir. Proteinler oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarına, esterleşmeye, alkilasyona, nitrasyona uğrar ve hem asitlerle hem de bazlarla tuzlar oluşturabilir (proteinler amfoteriktir).

1. Protein hidrolizi: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Amino asit 1 amino asit 2

2. Protein çöktürmesi:

a) geri dönüşümlü

Çözeltideki protein ↔ protein çökelir. Na +, K + tuzlarının çözeltilerinin etkisi altında oluşur

b) geri döndürülemez (denatürasyon)

Dış faktörlerin etkisi altında denatürasyon sırasında (sıcaklık; mekanik etki - basınç, sürtünme, çalkalama, ultrason; kimyasal ajanların etkisi - asitler, alkaliler vb.), proteinin ikincil, üçüncül ve dördüncül yapılarında bir değişiklik meydana gelir. makromolekül, yani doğal mekânsal yapı. Birincil yapı ve dolayısıyla kimyasal bileşim proteinler değişmez.

Denatürasyon sırasında proteinlerin fiziksel özellikleri değişir: çözünürlük azalır ve biyolojik aktivite kaybolur. Aynı zamanda bazı kimyasal grupların aktivitesi artar, proteolitik enzimlerin proteinler üzerindeki etkisi kolaylaşır ve dolayısıyla hidrolize edilmesi daha kolay olur.

Örneğin, albümin - yumurta akı - 60-70° sıcaklıkta çözeltiden çöker (pıhtılaşır), suda çözünme yeteneğini kaybeder.

Protein denatürasyon sürecinin şeması (protein moleküllerinin üçüncül ve ikincil yapılarının tahrip edilmesi)

,3. Protein yakımı

Proteinler nitrojen, karbondioksit, su ve diğer bazı maddeleri üretmek için yanar. Yanmaya, yanmış tüylerin karakteristik kokusu eşlik eder

4. Proteinlere renk (kalitatif) reaksiyonlar:

a) Ksantoprotein reaksiyonu (benzen halkaları içeren amino asit kalıntılarına):

Protein + HNO 3 (kons.) → sarı renk

b) biüre reaksiyonu (peptid bağlarına):

Protein + CuSO 4 (doymuş) + NaOH (kons.) → parlak mor renk

c) sistein reaksiyonu (kükürt içeren amino asit kalıntılarına):

Protein + NaOH + Pb(CH3COO) 2 → Siyah renk

Proteinler dünyadaki tüm yaşamın temelidir ve organizmalarda çeşitli işlevler yerine getirir.

Sincaplar... Bunlar, molekülleri bir amid (peptit) bağı ile bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan yüksek moleküler (molekül ağırlığı 5-10 bin ila 1 milyon veya daha fazla arasında değişir) doğal polimerlerdir.

Proteinlere proteinler de denir (Yunanca "protos" - ilki, önemli). Bir protein molekülündeki amino asit kalıntılarının sayısı büyük ölçüde değişir ve bazen birkaç bine ulaşır. Her proteinin kendine özgü amino asit kalıntıları dizisi vardır.

Proteinler çeşitli biyolojik işlevleri yerine getirir: katalitik (enzimler), düzenleyici (hormonlar), yapısal (kollajen, fibroin), motor (miyozin), taşıma (hemoglobin, miyoglobin), koruyucu (immünoglobulinler, interferon), depolama (kazein, albümin, gliadin) ve diğerleri.

Proteinler, hücrenin ve hücresel bileşenlerin en önemli bileşeni olan biyomembranların temelini oluşturur. Onlar oynuyorlar Esas rol bir hücrenin yaşamında, kimyasal aktivitesinin maddi temelini oluşturur.

Proteinin olağanüstü özelliği yapının kendi kendine organizasyonu, yani yalnızca belirli bir proteine ​​​​özel olan belirli bir uzamsal yapıyı kendiliğinden yaratma yeteneği. Esasen vücudun tüm faaliyetleri (gelişme, hareket, çeşitli işlevlerin yerine getirilmesi ve çok daha fazlası) protein maddeleriyle ilişkilidir. Proteinler olmadan yaşamı hayal etmek imkansızdır.

Proteinler en önemlileridir bileşen insanlar ve hayvanlar için gıda, esansiyel amino asitlerin tedarikçisi.

Protein yapısı

Proteinlerin uzaysal yapısında büyük önem Amino asit moleküllerinde R- radikalleri (kalıntılar) karakterine sahiptir. Polar olmayan amino asit radikalleri genellikle protein makromolekülünün içinde bulunur ve hidrofobik etkileşimlere neden olur; İyonik (iyon oluşturan) gruplar içeren polar radikaller genellikle bir protein makromolekülünün yüzeyinde bulunur ve elektrostatik (iyonik) etkileşimleri karakterize eder. Polar iyonik olmayan radikaller (örneğin, alkol OH grupları, amid grupları içeren) protein molekülünün hem yüzeyinde hem de içinde bulunabilir. Hidrojen bağlarının oluşumuna katılırlar.

Protein moleküllerinde a-amino asitler birbirine peptit (-CO-NH-) bağlarıyla bağlanır:

Bu şekilde oluşturulan polipeptit zincirleri veya bir polipeptit zinciri içindeki ayrı bölümler, bazı durumlarda ek olarak birbirlerine disülfit (-S-S-) bağları veya sıklıkla adlandırıldığı gibi disülfit köprüleri yoluyla bağlanabilir.

Proteinlerin yapısının oluşturulmasında önemli bir rol, iyonik (tuz) ve hidrojen bağlarının yanı sıra hidrofobik etkileşim - protein moleküllerinin hidrofobik bileşenleri arasındaki özel bir temas türü - tarafından oynanır. su ortamı. Tüm bu bağların güçleri değişkendir ve karmaşık, büyük bir protein molekülünün oluşumunu sağlar.

Protein maddelerinin yapısı ve işlevlerindeki farklılığa rağmen, elementel bileşimleri biraz değişir (kuru ağırlığa göre % olarak): karbon - 51-53; oksijen - 21,5-23,5; nitrojen - 16,8-18,4; hidrojen - 6,5-7,3; kükürt - 0,3-2,5.

Bazı proteinler az miktarda fosfor, selenyum ve diğer elementleri içerir.

Bir polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının dizisine denir. birincil protein yapısı.

Bir protein molekülü, her biri farklı sayıda amino asit kalıntısı içeren bir veya daha fazla polipeptit zincirinden oluşabilir. Olası kombinasyonların sayısı göz önüne alındığında, proteinlerin çeşitliliği neredeyse sınırsızdır, ancak bunların hepsi doğada mevcut değildir.

Tüm canlı organizma türlerindeki farklı protein türlerinin toplam sayısı 10 11 -10 12'dir. Yapısı olağanüstü karmaşıklıkla karakterize edilen proteinler için, birincil proteine ​​ek olarak daha fazlası yüksek seviyeler yapısal organizasyon: ikincil, üçüncül ve bazen dördüncül yapılar.

İkincil yapıçoğu protein, her zaman polipeptit zincirinin tüm uzunluğu boyunca olmasa da sahiptir. Belirli bir ikincil yapıya sahip polipeptit zincirleri uzayda farklı şekilde konumlandırılabilir.

Bilgi üçüncül yapı Hidrojen bağlarının yanı sıra iyonik ve hidrofobik etkileşimler de önemli rol oynar. Protein molekülünün "paketlenmesinin" doğasına göre ayırt edilirler. küresel veya küresel ve fibriller veya filamentli proteinler (Tablo 12).

Küresel proteinler için a-helisel yapı daha tipiktir; helisler kavisli, yani "katlanmıştır". Makromolekül küresel bir şekle sahiptir. Kolloidal sistemler oluşturmak için su ve tuzlu su çözeltilerinde çözünürler. Hayvanlar, bitkiler ve mikroorganizmalardaki proteinlerin çoğu küresel proteinlerdir.

Fibril proteinler için filamentli bir yapı daha tipiktir. Genellikle suda çözünmezler. Fibriller proteinler genellikle yapı oluşturma işlevlerini yerine getirir. Özellikleri (mukavemet, gerilebilirlik), polipeptit zincirlerinin paketlenme yöntemine bağlıdır. Fibril proteinlerin örnekleri miyozin ve keratindir. Bazı durumlarda, bireysel protein alt birimleri, hidrojen bağları, elektrostatik ve diğer etkileşimlerin yardımıyla karmaşık topluluklar oluşturur. Bu durumda oluşur Kuaterner yapı proteinler.

Kuaterner yapıya sahip bir protein örneği kan hemoglobinidir. Ancak böyle bir yapıyla oksijeni bağlama ve onu doku ve organlara taşıma işlevlerini yerine getirir.

Bununla birlikte, daha yüksek protein yapılarının organizasyonunda, birincil yapıya özel bir rolün ait olduğu unutulmamalıdır.

Protein sınıflandırması

Proteinlerin çeşitli sınıflandırmaları vardır:

1. Zorluk derecesine göre (basit ve karmaşık).
2. Moleküllerin şekline göre (küresel ve fibriler proteinler).
3. Bireysel çözücülerdeki çözünürlüğe göre (suda çözünür, seyreltik salin çözeltilerinde çözünür - albüminler, alkolde çözünür - prolaminler, seyreltik alkalilerde ve asitlerde çözünür - glutelinler).
4. Gerçekleştirilen işlevlere göre (örneğin depolama proteinleri, iskelet proteinleri vb.).

Proteinlerin özellikleri

Proteinler amfoterik elektrolitlerdir. Belirli bir pH değerinde (izoelektrik nokta denir), protein molekülündeki pozitif ve negatif yüklerin sayısı eşittir. Bu proteinin temel özelliklerinden biridir. Bu noktada proteinler elektriksel olarak nötrdür ve sudaki çözünürlükleri en düşüktür. Proteinlerin, molekülleri elektriksel nötrlüğe ulaştığında çözünürlüğü azaltma yeteneği, örneğin protein ürünleri elde etme teknolojisinde çözeltilerden izolasyon için kullanılır.

Hidrasyon. Hidrasyon süreci, suyun proteinler tarafından bağlanması anlamına gelir ve hidrofilik özellikler sergilerler: şişerler, kütleleri ve hacimleri artar. Bireysel proteinlerin şişmesi yalnızca yapılarına bağlıdır. Bileşimde bulunan ve protein makromolekülünün yüzeyinde bulunan hidrofilik amid (-CO-NH-, peptid bağı), amin (-NH2) ve karboksil (-COOH) grupları, su moleküllerini çekerek onları yüzeye sıkı bir şekilde yönlendirir. molekülün. Protein küreciklerini çevreleyen hidrasyon (sulu) kabuk, toplanmayı ve çökelmeyi önler ve dolayısıyla protein çözeltilerinin stabilitesine katkıda bulunur. İzoelektrik noktada, proteinler suyu bağlama kabiliyeti en az olanlardır; protein moleküllerinin etrafındaki hidrasyon kabuğu yok edilir, böylece büyük agregatlar oluşturmak üzere birleşirler. Protein moleküllerinin toplanması, etil alkol gibi bazı organik çözücülerin yardımıyla dehidre edildiklerinde de meydana gelir. Bu proteinlerin çökelmesine yol açar. Ortamın pH'ı değiştiğinde protein makromolekülü yüklenir ve hidrasyon kapasitesi değişir.

Sınırlı şişme ile konsantre protein çözeltileri, adı verilen karmaşık sistemleri oluşturur. jöleler.

Jöleler akışkan değildir, elastiktir, plastisiteye sahiptir, belirli bir mekanik mukavemete sahiptir ve şekillerini koruyabilmektedir. Küresel proteinler tamamen hidratlanıp suda (örneğin süt proteinleri) çözülerek düşük konsantrasyonlu çözeltiler oluşturulabilir. Proteinlerin hidrofilik özellikleri, yani şişme, jöle oluşturma, süspansiyonları, emülsiyonları ve köpükleri stabilize etme yetenekleri biyoloji ve bilimde büyük öneme sahiptir. Gıda endüstrisi. Esas olarak protein moleküllerinden oluşan çok hareketli bir jöle, sitoplazmadır - buğday hamurundan izole edilen ham gluten; %65'e kadar su içerir. Gluten proteinlerinin farklı hidrofilikliği, buğday tanesinin ve ondan elde edilen unun (güçlü ve zayıf buğday olarak adlandırılır) kalitesini karakterize eden işaretlerden biridir. Tahıl ve un proteinlerinin hidrofilikliği, tahılın depolanmasında, işlenmesinde ve fırınlamada önemli bir rol oynar. Unlu mamul üretiminde elde edilen hamur, suda şişmiş bir protein, nişasta taneleri içeren konsantre bir jöledir.

Proteinlerin denatürasyonu. Dış faktörlerin (sıcaklık, mekanik stres, kimyasal maddelerin etkisi ve bir dizi diğer faktör) etkisi altında denatürasyon sırasında, protein makromolekülünün ikincil, üçüncül ve dördüncül yapılarında, yani doğal mekansal yapısında bir değişiklik meydana gelir. Proteinin birincil yapısı ve dolayısıyla kimyasal bileşimi değişmez. Fiziksel özellikler değişir: çözünürlük ve hidrasyon yeteneği azalır, biyolojik aktivite kaybolur. Protein makromolekülünün şekli değişir ve agregasyon meydana gelir. Aynı zamanda belirli kimyasal grupların aktivitesi artar, proteolitik enzimlerin proteinler üzerindeki etkisi kolaylaşır ve dolayısıyla hidrolize edilmesi daha kolay olur.

Gıda teknolojisinde proteinlerin termal denatürasyonu özellikle pratik öneme sahiptir ve bunun derecesi sıcaklığa, ısıtma süresine ve neme bağlıdır. Gıda ham maddeleri, yarı mamul ürünler ve bazen de nihai ürünler için ısıl işlem rejimleri geliştirilirken bunun hatırlanması gerekir. Termal denatürasyon prosesleri bitkisel materyallerin ağartılmasında, tahılın kurutulmasında, ekmek pişirilmesinde ve makarna üretiminde özel bir rol oynar. Protein denatürasyonu aynı zamanda mekanik etkilerden de (basınç, sürtünme, çalkalama, ultrason) kaynaklanabilir. Son olarak, proteinlerin denatürasyonu kimyasal reaktiflerin (asitler, alkaliler, alkol, aseton) etkisinden kaynaklanır. Tüm bu teknikler gıda ve biyoteknolojide yaygın olarak kullanılmaktadır.

Köpüklenme. Köpürme işlemi, proteinlerin köpük adı verilen yüksek konsantrasyonlu sıvı-gaz ​​sistemleri oluşturma yeteneğini ifade eder. Proteinin köpürtücü ajan olduğu köpüğün stabilitesi sadece doğasına ve konsantrasyonuna değil aynı zamanda sıcaklığa da bağlıdır. Proteinler, şekerleme endüstrisinde (marshmallow, marshmallow, sufle) köpük oluşturucu ajan olarak yaygın şekilde kullanılmaktadır. Ekmeğin köpüklü bir yapısı vardır ve bu da tadını etkiler.

Bir dizi faktörün etkisi altında protein molekülleri yok edilebilir veya diğer maddelerle etkileşime girerek yeni ürünler oluşturabilir. Gıda endüstrisi için iki önemli süreç ayırt edilebilir:

1) enzimlerin etkisi altında proteinlerin hidrolizi;

2) proteinlerin veya amino asitlerin amino gruplarının indirgeyici şekerlerin karbonil grupları ile etkileşimi.

Proteinlerin hidrolitik parçalanmasını katalize eden proteaz enzimlerinin etkisi altında, ikincisi daha fazla parçalanır. basit ürünler(poli- ve dipeptitler) ve sonuçta amino asitlere dönüşür. Protein hidroliz hızı, bileşimine, moleküler yapısına, enzim aktivitesine ve koşullara bağlıdır.

Protein hidrolizi. Amino asitleri oluşturmak için hidroliz reaksiyonu Genel görünümşu şekilde yazılabilir:

Yanma. Proteinler nitrojen, karbondioksit ve suyun yanı sıra diğer bazı maddeleri üretmek için yanar. Yanmaya, yanmış tüylerin karakteristik kokusu eşlik eder.

Proteinlere renk reaksiyonları. Proteinin kalitatif tespiti için aşağıdaki reaksiyonlar kullanılır:

1) ksantoprotein, bir protein molekülündeki aromatik ve heteroatomik döngülerin konsantre nitrik asit ile etkileşiminin, sarı bir rengin ortaya çıkmasıyla birlikte meydana geldiği.

2) biüre burada proteinlerin zayıf alkali çözeltileri bakır (II) sülfat çözeltisiyle etkileşime girerek Cu2+ iyonları ve polipeptitler arasında karmaşık bileşikler oluşturur. Reaksiyona mor-mavi bir rengin görünümü eşlik eder.