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タンパク質の物理化学的性質。タンパク質の構造、性質、機能

リスは、ペプチド結合 (-CO-NH-) によって互いに結合された α-アミノ酸残基からなる生体高分子です。タンパク質は、すべての生物の細胞および組織の一部です。タンパク質分子には、さまざまなアミノ酸の 20 残基が含まれています。

タンパク質の構造

タンパク質は無尽蔵に多様な構造を持っています。

タンパク質の一次構造直鎖ポリペプチド鎖内のアミノ酸単位の配列です。

二次構造は、らせんを思わせるタンパク質分子の空間構成であり、CO と NH の基間の水素結合によるポリペプチド鎖のねじれの結果として形成されます。

三次構造- これは、らせん状にねじれたポリペプチド鎖がとる空間配置です。

四次構造- これらは、いくつかのタンパク質巨大分子から形成されたポリマーです。

物理的特性

タンパク質が果たす性質は非常に多様です。一部のタンパク質は水に溶解し、通常はコロイド溶液を形成します（卵白など）。他のものは希塩水に溶けます。さらに不溶性のものもあります（たとえば、外皮組織のタンパク質）。

化学的特性

変性– 影響によるタンパク質の二次、三次構造の破壊さまざまな要因：温度、酸の作用、重金属の塩、アルコールなど。

外部要因（温度、機械的ストレス、化学薬品の作用、その他の要因）の影響下での変性中に、タンパク質高分子の二次、三次、四次構造、つまりその本来の空間構造に変化が起こります。タンパク質の一次構造、つまり化学組成は変わりません。物理的特性の変化: 溶解性と水和能力が低下し、生物活性が失われます。タンパク質高分子の形状が変化し、凝集が起こります。同時に、いくつかのグループの活性が増加し、タンパク質に対するタンパク質分解酵素の効果が促進され、そのため加水分解されやすくなります。

食品技術において、タンパク質の熱変性は実用上特に重要であり、その程度は温度、加熱時間、湿度によって異なります。食品原料、半製品、場合によっては完成品の熱処理計画を開発する際には、このことを覚えておく必要があります。熱変性プロセスは、植物材料の湯通し、穀物の乾燥、パンの焼き、パスタの製造において特別な役割を果たします。タンパク質の変性は、機械的作用（圧力、摩擦、振動、超音波）によっても引き起こされる可能性があります。タンパク質の変性は、化学試薬（酸、アルカリ、アルコール、アセトン）の作用によって引き起こされます。これらの技術はすべて食品やバイオテクノロジーで広く使用されています。

タンパク質に対する定性的反応:

a) タンパク質が燃えると、羽毛が焼けたような臭いがします。

b) タンパク質 +HNO 3 → 黄色

c) タンパク質溶液 + NaOH + CuSO 4 → 紫色

加水分解

タンパク質 + H 2 O → アミノ酸の混合物

自然界におけるタンパク質の機能:

・触媒（酵素）。

・規制（ホルモン）。

・構造（羊毛ケラチン、絹フィブロイン、コラーゲン）。

モーター (アクチン、ミオシン);

輸送（ヘモグロビン）;

・予備（カゼイン、卵アルブミン）。

・保護（免疫グロブリン）など。

水分補給

水和のプロセスは、タンパク質による水の結合を意味し、タンパク質は親水性を示します。つまり、タンパク質は膨潤し、質量と体積が増加します。タンパク質の膨潤には部分的な溶解が伴います。個々のタンパク質の親水性は、その構造に依存します。組成物中に存在し、タンパク質高分子の表面に位置する親水性アミド (-CO-NH-、ペプチド結合)、アミン (NH 2)、およびカルボキシル (COOH) 基は、水分子を引き付け、水分子をタンパク質高分子の表面に厳密に配向します。分子。水和（水性）シェルがタンパク質小球を取り囲むことにより、タンパク質溶液の安定性が妨げられます。等電点では、タンパク質は水と結合する能力が最も低くなり、タンパク質分子の周囲の水和シェルが破壊されるため、結合して大きな凝集体を形成します。タンパク質分子の凝集は、エチルアルコールなどの特定の有機溶媒を使用して脱水した場合にも発生します。これによりタンパク質が沈殿します。環境の pH が変化すると、タンパク質高分子が帯電し、その水和能力が変化します。

膨潤が限られているため、濃縮されたタンパク質溶液はゼリーと呼ばれる複雑なシステムを形成します。ゼリーは液体ではなく、弾力性があり、可塑性と一定の機械的強度を持ち、形状を保持することができます。球状タンパク質は完全に水和され、水に溶解し (乳タンパク質など)、低濃度の溶液を形成することがあります。タンパク質の親水性は生物学において非常に重要であり、食品業界。細胞質は、主にタンパク質分子から作られた非常に動きやすいゼリーで、細胞の半液体の内容物です。高含水ゼリーは小麦生地から分離された生のグルテンであり、最大 65% の水分が含まれています。小麦粒、穀物タンパク質、小麦粉の主な品質である親水性は、穀物の保管と加工、および製パンにおいて大きな役割を果たします。パンの製造で得られる生地は、水で膨潤したタンパク質であり、デンプン粒を含む濃縮ゼリーです。

発泡

発泡プロセスは、タンパク質が泡と呼ばれる高濃度の液体-気体系を形成する能力です。タンパク質が起泡剤である泡の安定性は、その性質や濃度だけでなく、温度にも依存します。タンパク質は製菓業界（マシュマロ、マシュマロ、スフレ）の発泡剤として広く使用されており、パンには泡構造があり、これが味の特性に影響します。

燃焼

タンパク質は燃焼して窒素、二酸化炭素、水、および他のいくつかの物質を生成します。燃焼すると、羽毛が焼けたような独特の臭いが発生します。

色の反応。

キサントタンパク質 – タンパク質分子内の芳香環およびヘテロ原子環と濃硝酸との相互作用が起こり、黄色の出現を伴います。
ビウレット - タンパク質の弱アルカリ性溶液は、硫酸銅(II) 溶液と相互作用して、Cu 2+ イオンとポリペプチドの間で複雑な化合物を形成します。反応により、紫がかった青色が現れます。
タンパク質を鉛塩の存在下でアルカリ加熱すると、硫黄を含んだ黒色の沈殿物が析出します。

そして、それらはすべての有機化合物の中で構造と組成が最も複雑なものの 1 つです。

生物学的役割 タンパク質非常に大きい: 生細胞の原形質と核の大部分を占めます。 タンパク質物質すべての動植物に含まれています。自然界におけるタンパク質の供給量は、地球上の生物の総量によって判断できます。タンパク質の質量は質量の約 0.01% です。地球の地殻、つまり 10 16 トンです。

リス元素組成において、それらは炭水化物や脂肪とは異なります。炭素、水素、酸素に加えて、窒素も含まれています。さらに、常設整数部最も重要なタンパク質化合物は硫黄であり、一部のタンパク質にはリン、鉄、ヨウ素が含まれています。

タンパク質の性質

1. 水に対する溶解度が異なります。可溶性タンパク質はコロイド溶液を形成します。

2. 加水分解 - 鉱酸または酵素の溶液の影響下で、破壊が起こります。 タンパク質の一次構造そしてアミノ酸の混合物の形成。

3. 変性- 特定のタンパク質分子に固有の空間構造の部分的または完全な破壊。変性以下の影響下で発生します。

- 高温
- 酸、アルカリ、濃塩溶液の溶液
- 重金属塩の溶液
- 一部の有機物質（ホルムアルデヒド、フェノール）
- 放射性放射線

タンパク質の構造

タンパク質の構造 19世紀に研究され始めました。 1888年ロシアの生化学者 A.Ya. ダニレフスキーは、タンパク質にアミド結合が存在するという仮説を立てました。このアイデアは後にドイツの化学者 E. フィッシャーによって開発され、彼の研究で実験による確認が得られました。彼は提供した ポリペプチド構造理論リス。この理論によれば、タンパク質分子は 1 本の長鎖、または互いに結合した複数のポリペプチド鎖から構成されます。このようなチェーンはさまざまな長さのものにすることができます。

フィッシャーは、大規模な実験研究を実施しました。 ポリペプチド。 15 ～ 18 個のアミノ酸を含む高級ポリペプチドは、硫酸アンモニウム (アンモニウムミョウバン) によって溶液から沈殿します。つまり、それらは、 タンパク質。ポリペプチドはタンパク質と同じ酵素によって分解され、動物の体内に導入されるとタンパク質と同じ変換を受け、すべての窒素が正常に尿素（尿素）の形で放出されることが示されています。

20世紀に行われた研究によると、組織にはいくつかのレベルがあることがわかっています。 タンパク質分子.

人間の体には何千もの異なるタンパク質があり、それらのほとんどすべては 20 個のアミノ酸の標準セットから構築されています。タンパク質分子内のアミノ酸残基の配列は、 一次構造 リス. タンパク質の性質そしてその生物学的機能はアミノ酸配列によって決定されます。明確にするための作業 タンパク質の一次構造最も単純なタンパク質の 1 つを例として、ケンブリッジ大学で初めて実験が行われました。 インスリン 。英国の生化学者 F. サンガーは 10 年間にわたって分析を実施しました。 インスリン。分析の結果、この分子は インスリン 2本のポリペプチド鎖からなり、51個のアミノ酸残基が含まれています。彼は、インスリンのモル質量が 5687 g/mol であり、その化学組成が式 C 254 H 337 N 65 O 75 S 6 に対応することを発見しました。分析は、特定のアミノ酸残基間のペプチド結合を選択的に加水分解する酵素を使用して手動で実行されました。

現在、定義に関する作業の多くは、 タンパク質の一次構造自動化された。こうして酵素の一次構造が確立された リゾチーム.
ポリペプチド鎖の「折り畳み」のタイプは二次構造と呼ばれます。ほとんど タンパク質ポリペプチド鎖はらせん状に巻かれており、「伸びたバネ」（「A ヘリックス」または「A 構造」と呼ばれます）を連想させます。もう 1 つの一般的なタイプの二次構造は、折り畳まれたリーフ構造 (「B 構造」と呼ばれます) です。それで、 シルクプロテイン - フィブロインまさにこの構造を持っています。シルクは、互いに平行で水素結合を介して接続された多数のポリペプチド鎖で構成されており、その数が多いため、シルクは非常に柔軟で張力に優れています。このように、分子が 100%「A 構造」または「B 構造」を持つタンパク質はほとんど存在しません。

フィブロインタンパク質 - 天然シルクタンパク質

ポリペプチド鎖の空間的位置は、タンパク質の三次構造と呼ばれます。ほとんどのタンパク質は、分子が小球に折りたたまれているため、球状として分類されます。タンパク質は、異なる荷電イオン間の結合 (-COO - と -NH 3 + およびジスルフィド橋) によりこの形態を維持します。 タンパク質分子疎水性炭化水素鎖が小球の内側にあり、親水性炭化水素鎖が外側になるように折り畳まれています。

複数のタンパク質分子を組み合わせて 1 つの巨大分子にする方法をといいます。 タンパク質の四次構造。そのようなタンパク質の顕著な例は次のとおりです。 ヘモグロビン。たとえば、成人の人間の分子の場合、 ヘモグロビン 4つの別々のポリペプチド鎖と非タンパク質部分であるヘムで構成されています。

タンパク質の性質それらの異なる構造を説明します。ほとんどのタンパク質は非晶質であり、アルコール、エーテル、クロロホルムに不溶です。一部のタンパク質は水に溶解してコロイド溶液を形成します。多くのタンパク質はアルカリ溶液に可溶で、一部は塩溶液に、一部は希アルコールに可溶です。タンパク質の結晶状態はまれです。例としては、トウゴマ、カボチャ、麻に含まれる糊粉が挙げられます。結晶化もする卵白鶏の卵と ヘモグロビン血の中で。

タンパク質の加水分解

酸やアルカリで煮沸したり、酵素の作用を受けたりすると、タンパク質はより単純な化合物に分解され、変換連鎖の最後に A アミノ酸の混合物が形成されます。この分割はと呼ばれます タンパク質の加水分解. タンパク質の加水分解生物学的に非常に重要な意味を持っています。動物や人の胃や腸に入ると、タンパク質は酵素の働きによってアミノ酸に分解されます。結果として生じるアミノ酸は、酵素の影響下で再びタンパク質を形成しますが、これはすでに特定の生物の特徴です。

製品内 タンパク質の加水分解アミノ酸に加えて、炭水化物、リン酸、プリン塩基も見つかりました。加熱、塩、酸、アルカリの溶液、放射線、振動などの特定の要因の影響下で、特定のタンパク質分子に固有の空間構造が破壊されることがあります。変性可逆的または不可逆的な場合がありますが、いずれの場合もアミノ酸配列、つまり一次構造は変化しません。変性の結果、タンパク質はその固有の生物学的機能を果たさなくなります。

タンパク質の場合、その検出に特徴的な特定の呈色反応が知られています。尿素を加熱するとビウレットが形成され、アルカリの存在下で硫酸銅の溶液を加えると、紫色になるか、または家庭で行うことができるタンパク質への定性反応が起こります。ビウレット反応はアミド基を含む物質によって引き起こされ、この基はタンパク質分子内に存在します。キサントタンパク質反応は、タンパク質が濃硝酸により黄色に変わる反応です。この反応は、フェニルアラニンやチロシンなどのアミノ酸に見られるベンゼン基がタンパク質に存在することを示しています。

硝酸第二水銀と亜硝酸の水溶液で煮ると、タンパク質は赤色になります。この反応は、タンパク質内にチロシンが存在することを示します。チロシンが存在しない場合、赤色は現れません。

リス- α-アミノ酸残基からなる高分子量有機化合物。

で タンパク質組成炭素、水素、窒素、酸素、硫黄が含まれます。一部のタンパク質は、リン、鉄、亜鉛、銅を含む他の分子と複合体を形成します。

タンパク質の分子量は大きく、卵アルブミン - 36,000、ヘモグロビン - 152,000、ミオシン - 500,000 比較のために、アルコールの分子量は 46、酢酸 - 60、ベンゼン - 78 です。

タンパク質のアミノ酸組成

リス- 非周期性ポリマー。そのモノマーは α-アミノ酸。通常、20 種類の α-アミノ酸がタンパク質モノマーと呼ばれますが、そのうち 170 種類以上が細胞や組織に存在します。

アミノ酸は人間と他の動物の体内で合成できるかどうかに応じて、次のように区別されます。 非必須アミノ酸- 合成することができます。 必須アミノ酸- 合成できません。必須アミノ酸は食物を通じて体に供給されなければなりません。植物はあらゆる種類のアミノ酸を合成します。

アミノ酸の組成にもよりますが、 タンパク質は: 完全です- アミノ酸のセット全体が含まれています。 欠陥のある- いくつかのアミノ酸がその組成中に欠落しています。タンパク質がアミノ酸だけで構成されている場合、それは次のように呼ばれます。単純。タンパク質にアミノ酸以外の非アミノ酸成分（補欠分子族）が含まれる場合、それらはタンパク質と呼ばれます。 複雑な。補欠分子族は、金属 (金属タンパク質)、炭水化物 (糖タンパク質)、脂質 (リポタンパク質)、核酸 (核タンパク質) で表すことができます。

全て アミノ酸が含まれる: 1) カルボキシル基 (-COOH)、2) アミノ基 (-NH 2)、3) ラジカルまたは R 基 (分子の残りの部分)。ラジカルの構造他の種類アミノ酸 - さまざま。アミノ酸の構成に含まれるアミノ基とカルボキシル基の数に応じて、次のように区別されます。 中性アミノ酸１つのカルボキシル基と１つのアミノ基を有し、 塩基性アミノ酸複数のアミノ基を有し、 酸性アミノ酸カルボキシル基を複数持つもの。

アミノ酸というのは、 両性化合物溶液中では酸と塩基の両方として作用できるためです。水溶液中では、アミノ酸はさまざまなイオン形態で存在します。

ペプチド結合

ペプチド- ペプチド結合によって結合されたアミノ酸残基からなる有機物質。

ペプチドの形成は、アミノ酸の縮合反応の結果として起こります。あるアミノ酸のアミノ基が別のアミノ酸のカルボキシル基と相互作用すると、それらの間に窒素-炭素共有結合が発生します。 ペプチド。ペプチドに含まれるアミノ酸残基の数に応じて、 ジペプチド、トリペプチド、テトラペプチド等ペプチド結合の形成は何度も繰り返すことができます。これが形成につながります ポリペプチド。ペプチドの一方の端には遊離のアミノ基 (N 末端と呼ばれる) があり、もう一方の端には遊離のカルボキシル基 (C 末端と呼ばれる) があります。

タンパク質分子の空間構成

タンパク質による特定の機能の実行は、それらの分子の空間配置に依存します; さらに、タンパク質を折り畳まれていない状態、つまり鎖の状態に保つことは細胞にとってエネルギー的に好ましくないため、ポリペプチド鎖は折り畳みを受け、構造を獲得します。特定の三次元構造または立体構造。 4つのレベルがあります タンパク質の空間構成.

タンパク質の一次構造- タンパク質分子を構成するポリペプチド鎖におけるアミノ酸残基の配置順序。アミノ酸間の結合はペプチド結合です。

タンパク質分子がわずか 10 個のアミノ酸残基で構成されている場合、その数は理論的には可能なオプションアミノ酸の交代順序が異なるタンパク質分子 - 10 20。アミノ酸は20種類あるので、さらに多様な組み合わせが可能です。人間の体内では約 1 万種類の異なるタンパク質が発見されており、それらは互いに異なり、また他の生物のタンパク質とも異なります。

タンパク質分子の特性とその空間構成を決定するのは、タンパク質分子の一次構造です。ポリペプチド鎖内の 1 つのアミノ酸だけを別のアミノ酸に置き換えることで、タンパク質の特性と機能が変化します。たとえば、ヘモグロビンのβサブユニットの6番目のグルタミン酸アミノ酸をバリンに置き換えると、ヘモグロビン分子全体がその主要な機能である酸素輸送を実行できなくなる。このような場合、鎌状赤血球貧血と呼ばれる病気が発症します。

二次構造- ポリペプチド鎖が規則的に折り畳まれて螺旋状になる（伸びたバネのように見える）。ヘリックスの巻きは、カルボキシル基とアミノ基の間に生じる水素結合によって強化されます。ほぼすべての CO および NH 基が水素結合の形成に関与します。それらはペプチドのものより弱いですが、何度も繰り返すことで、この構成に安定性と剛性を与えます。二次構造レベルには、フィブロイン (絹、クモの巣)、ケラチン (髪、爪)、コラーゲン (腱) などのタンパク質があります。

三次構造- 化学結合 (水素、イオン、ジスルフィド) の形成とアミノ酸残基のラジカル間の疎水性相互作用の確立によって生じる、ポリペプチド鎖の小球への詰め込み。三次構造の形成における主な役割は、親水性-疎水性相互作用によって演じられます。水溶液では、疎水性ラジカルは水から隠れて小球の内部でグループ化する傾向がありますが、親水性ラジカルは水和（水双極子との相互作用）の結果として分子の表面に現れる傾向があります。一部のタンパク質では、2 つのシステイン残基の硫黄原子間に形成されるジスルフィド共有結合によって三次構造が安定化されます。三次構造レベルには、酵素、抗体、およびいくつかのホルモンがあります。

四次構造分子が 2 つ以上の小球で形成されている複雑なタンパク質の特徴。サブユニットは、イオン性、疎水性、静電的相互作用によって分子内に保持されます。場合によっては、四次構造の形成中にサブユニット間にジスルフィド結合が発生します。四次構造を持つ最も研究されているタンパク質は、 ヘモグロビン。それは、2 つの α サブユニット (141 アミノ酸残基) と 2 つの β サブユニット (146 アミノ酸残基) によって形成されます。各サブユニットには、鉄を含むヘム分子が結合しています。

何らかの理由でタンパク質の空間構造が正常から逸脱すると、タンパク質はその機能を発揮できなくなります。たとえば、「狂牛病」（海綿状脳症）の原因は、神経細胞の表面タンパク質であるプリオンの立体構造の異常です。

タンパク質の性質

タンパク質分子のアミノ酸組成と構造がそれを決定します プロパティ。タンパク質は、アミノ酸ラジカルによって決定される塩基性と酸性の性質を兼ね備えています。タンパク質内の酸性アミノ酸が多いほど、その酸性の性質がより顕著になります。 H + を寄付および追加する能力が決定されます タンパク質の緩衝特性; 最も強力な緩衝剤の 1 つは赤血球内のヘモグロビンであり、血液の pH を一定レベルに維持します。可溶性タンパク質 (フィブリノーゲン) と、機械的機能を実行する不溶性タンパク質 (フィブロイン、ケラチン、コラーゲン) があります。タンパク質には、化学的に活性なタンパク質 (酵素) もあれば、さまざまな環境条件に耐性のある化学的に不活性なタンパク質、および非常に不安定なタンパク質があります。

外部要因（熱、紫外線、重金属およびその塩、pH変化、放射線、脱水）

タンパク質分子の構造組織の破壊を引き起こす可能性があります。特定のタンパク質分子に固有の三次元立体構造が失われるプロセスは、変性。変性の原因は、特定のタンパク質構造を安定化する結合の切断です。最初は最も弱い関係が壊れ、条件が厳しくなるにつれてさらに強い関係が壊れます。したがって、最初に四次構造が失われ、次に三次、二次構造が失われます。空間構成の変化はタンパク質の特性の変化をもたらし、その結果、タンパク質が本来持つ生物学的機能を実行できなくなります。変性が一次構造の破壊を伴わない場合は、次の可能性があります。可逆, この場合、タンパク質に特徴的な立体構造の自己回復が起こります。たとえば、膜受容体タンパク質はそのような変性を受けます。変性後にタンパク質の構造を復元するプロセスは、再生。タンパク質の空間構成の復元が不可能な場合、変性と呼ばれます。 不可逆.

タンパク質の働き

関数	例と説明
工事	タンパク質は細胞および細胞外構造の形成に関与しており、細胞膜（リポタンパク質、糖タンパク質）、髪（ケラチン）、腱（コラーゲン）などの一部です。
輸送	血液タンパク質のヘモグロビンは酸素を結合して肺からすべての組織や器官に運び、そこから二酸化炭素を肺に運びます。細胞膜の組成には、特定の物質やイオンを細胞から外部環境へ、またその逆へ能動的かつ厳密に選択的に移動させる特別なタンパク質が含まれています。
規制	タンパク質ホルモンは代謝プロセスの調節に関与します。たとえば、ホルモンのインスリンは血糖値を調節し、グリコーゲン合成を促進し、炭水化物からの脂肪の形成を増加させます。
保護	外来タンパク質や微生物（抗原）の体内への侵入に反応して、それらに結合して中和できる抗体である特別なタンパク質が形成されます。フィブリノーゲンから形成されるフィブリンは出血を止めるのに役立ちます。
モーター	収縮タンパク質のアクチンとミオシンは、多細胞動物に筋肉の収縮をもたらします。
信号	細胞の表面膜にはタンパク質分子が組み込まれており、環境要因に応じて三次構造を変化させることができるため、外部環境から信号を受け取り、細胞に指令を伝達します。
ストレージ	動物の体内では、卵アルブミンと牛乳カゼインを除いて、タンパク質は原則として貯蔵されません。しかし、タンパク質のおかげで、いくつかの物質は体内に貯蔵することができます; たとえば、ヘモグロビンの分解中に、鉄は体から除去されずに貯蔵され、タンパク質フェリチンと複合体を形成します。
エネルギー	1 g のタンパク質が最終生成物に分解されると、17.6 kJ が放出されます。まず、タンパク質はアミノ酸に分解され、次に最終生成物である水、二酸化炭素、アンモニアに分解されます。ただし、タンパク質は、他のエネルギー源（炭水化物や脂肪）が使い果たされた場合にのみエネルギー源として使用されます。
触媒	タンパク質の最も重要な機能の 1 つ。細胞内で起こる生化学反応を促進する酵素であるタンパク質によって提供されます。たとえば、リブロース二リン酸カルボキシラーゼは、光合成中の CO 2 の固定を触媒します。

酵素

酵素、または酵素、生物学的触媒である特別なクラスのタンパク質です。酵素のおかげで、生化学反応は驚異的な速度で起こります。酵素反応の速度は、無機触媒が関与して起こる反応の速度よりも数万倍 (場合によっては数百万倍) 高速です。酵素が作用する物質を次のように呼びます。基板.

酵素は球状のタンパク質であり、 構造的特徴酵素は単純型と複合型の 2 つのグループに分類できます。 単純な酵素単純なタンパク質です。つまり、アミノ酸だけで構成されています。 複合酵素は複雑なタンパク質です。つまり、タンパク質部分に加えて、タンパク質以外の性質のグループも含まれています。 補因子。一部の酵素はビタミンを補因子として使用します。酵素分子には活性中心と呼ばれる特別な部分が含まれています。 アクティブセンター- 酵素の小さな部分 (3 ～ 12 個のアミノ酸残基)。ここで基質の結合が起こり、酵素 - 基質複合体が形成されます。反応が完了すると、酵素-基質複合体は酵素と反応生成物に分解されます。一部の酵素には（活性型を除く） アロステリックセンター- 酵素速度調整剤が取り付けられている領域 ( アロステリック酵素).

酵素触媒の反応は、1) 高効率、2) 厳密な選択性と作用の方向性、3) 基質特異性、4) 細かく正確な制御によって特徴付けられます。酵素触媒反応の基質と反応特異性は、E. Fischer (1890) と D. Koshland (1959) の仮説によって説明されています。

E. フィッシャー (キーロック仮説)は、酵素の活性中心と基質の空間配置が互いに正確に対応している必要があることを示唆しました。基質は「鍵」に、酵素は「錠前」にたとえられます。

D. コシュランド (ハンドグローブ仮説)基質の構造と酵素の活性中心の間の空間的対応は、それらが相互作用する瞬間にのみ形成されることを示唆しました。この仮説はとも呼ばれます 誘導対応仮説.

酵素反応の速度は、1) 温度、2) 酵素濃度、3) 基質濃度、4) pH に依存します。酵素はタンパク質であるため、その活性は生理学的に正常な条件下で最も高いことを強調しておく必要があります。

ほとんどの酵素は、0 ～ 40°C の温度でのみ機能します。これらの制限内では、温度が 10 °C 上昇するごとに、反応速度は約 2 倍に増加します。 40 °C を超える温度では、タンパク質が変性し、酵素活性が低下します。氷点下に近い温度では酵素は失活します。

基質の量が増加すると、基質分子の数が酵素分子の数と等しくなるまで、酵素反応の速度が増加します。基質の量がさらに増加しても、酵素の活性中心が飽和するため、速度は増加しません。酵素濃度の増加は、単位時間当たりより多くの基質分子が変換を受けるため、触媒活性の増加につながります。

各酵素には、最大の活性を示す最適な pH 値があります (ペプシン - 2.0、唾液アミラーゼ - 6.8、膵リパーゼ - 9.0)。それ以上か、低い値酵素のpH活性が低下します。 pHが急激に変化すると、酵素が変性します。

アロステリック酵素の速度は、アロステリック中心に結合する物質によって調節されます。これらの物質が反応を加速する場合、それらは次のように呼ばれます。 活性剤速度が低下した場合 - 阻害剤.

酵素の分類

酵素は、触媒する化学変化の種類に応じて 6 つのクラスに分類されます。

オキシレダクターゼ（ある物質から別の物質への水素、酸素、または電子原子の移動 - デヒドロゲナーゼ）、
転移酵素（ある物質から別の物質へのメチル、アシル、リン酸、またはアミノ基の転移 - トランスアミナーゼ）、
加水分解酵素(基質から 2 つの生成物 - アミラーゼ、リパーゼが形成される加水分解反応)、
リアーゼ(基質への非加水分解的な付加、または基質からの原子団の分離。この場合、C-C、C-N、C-O、C-S 結合が切断される可能性があります - デカルボキシラーゼ)、
イソメラーゼ(分子内再配列 - イソメラーゼ)、
リガーゼ（C-C、C-N、C-O、C-S結合の形成の結果としての2つの分子の結合 - シンテターゼ）。

クラスはさらにサブクラスとサブサブクラスに細分されます。現在の国際分類では、各酵素にはドットで区切られた 4 つの数字からなる特定のコードがあります。最初の数字はクラス、2 番目はサブクラス、3 番目はサブサブクラス、4 番目はこのサブクラスの酵素のシリアル番号です。たとえば、アルギナーゼコードは 3.5.3.1 です。

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記事の内容

タンパク質（第1条）– あらゆる生物に存在する生物学的ポリマーの一種。タンパク質の関与により、呼吸、消化、消化など、体の重要な機能を確保する主なプロセスが行われます。筋肉の収縮、神経インパルスの伝達。生物の骨組織、皮膚、毛髪、角質層はタンパク質で構成されています。ほとんどの哺乳類では、食物成分としてタンパク質を含む食物によって体の成長と発達が起こります。体内におけるタンパク質の役割、およびそれに応じてその構造は非常に多様です。

タンパク質の組成。

すべてのタンパク質はポリマーであり、その鎖はアミノ酸の断片から組み立てられています。アミノ酸は、その組成中に（名前に従って）NH 2 アミノ基と有機酸性基を含む有機化合物です。カルボキシル、COOH基。存在するあらゆる種類のアミノ酸 (理論的には、考えられるアミノ酸の数は無限です) のうち、アミノ基とカルボキシル基の間に炭素原子が 1 つだけあるアミノ酸だけがタンパク質の形成に関与します。一般に、タンパク質の形成に関与するアミノ酸は、H 2 N-CH(R)-COOH という式で表すことができます。炭素原子に結合した R 基 (アミノ基とカルボキシル基の間の基) によって、タンパク質を形成するアミノ酸間の違いが決まります。この基は炭素原子と水素原子のみで構成されますが、多くの場合、C と H に加えて、HO-、H 2 N- などのさまざまな官能基 (さらなる変換が可能) が含まれます。 R = H の場合のオプション。

生物には 100 種類以上の異なるアミノ酸が含まれていますが、そのすべてがタンパク質の構築に使用されるわけではなく、いわゆる「基本的な」アミノ酸は 20 種類のみです。テーブル内図 1 は、それらの名前 (ほとんどの名前は歴史的に開発されたもの)、構造式、および広く使用されている略語を示しています。すべての構造式は、主要なアミノ酸フラグメントが右側になるように表に配置されています。

表 1. タンパク質の生成に関与するアミノ酸

名前	構造	指定
グリシン		GLI
アラニン		アラ
バリン		軸
ロイシン		レイ
イソロイシン		イル
セリーヌ		SER
スレオニン		TRE
システイン		CIS
メチオニン		メット
リジン		リズ
アルギニン		ARG
アスパラギン酸		ASN
アスパラギン		ASN
グルタミン酸		グル
グルタミン		GLN
フェニルアラニン		ヘアドライヤー
チロシン		TIR
トリプトファン		三つ
ヒスチジン		GIS
プロリン		プロ
国際実務では、ラテン語の 3 文字または 1 文字の略語を使用した、列挙されたアミノ酸の略称が受け入れられています。たとえば、グリシン - Gly または G、アラニン - Ala または A です。

これら 20 個のアミノ酸 (表 1) のうち、プロリンだけが環状フラグメントの一部であるため、(NH 2 ではなく) カルボキシル基 COOH の隣に NH 基を含んでいます。

灰色の背景の表に示されている 8 つのアミノ酸 (バリン、ロイシン、イソロイシン、スレオニン、メチオニン、リジン、フェニルアラニン、トリプトファン) は必須アミノ酸と呼ばれます。これは、体が正常な成長と発育のためにタンパク質食品からこれらのアミノ酸を常に摂取する必要があるためです。

タンパク質分子はアミノ酸の連続結合の結果として形成されますが、一方の酸のカルボキシル基は隣接する分子のアミノ基と相互作用し、その結果ペプチド結合 –CO – NH – が形成され、水の分子。図では、図 1 は、アラニン、バリン、グリシンの連続した組み合わせを示しています。

米。 1 アミノ酸の直列接続タンパク質分子の形成中。 H 2 N の末端アミノ基から COOH の末端カルボキシル基への経路がポリマー鎖の主方向として選択されました。

タンパク質分子の構造を簡潔に記述するために、ポリマー鎖の形成に関与するアミノ酸の略語 (表 1 の 3 番目の列) が使用されます。図に示した分子の断片。 1 は次のように書かれます: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH。

タンパク質分子 50から1500のアミノ酸残基が含まれています（より短い鎖はポリペプチドと呼ばれます）。タンパク質の個性は、ポリマー鎖を構成するアミノ酸のセットによって決まりますが、同様に重要なのは、鎖に沿ったアミノ酸の交代順序によって決まります。たとえば、インスリン分子は 51 個のアミノ酸残基 (これは最も短い鎖タンパク質の 1 つ) で構成され、互いに接続された不等長の 2 本の平行鎖で構成されています。アミノ酸断片の交替順序を図に示します。 2.

米。 2 インスリン分子、51 個のアミノ酸残基から構築されており、同一のアミノ酸の断片には対応する背景色が付けられています。鎖に含まれるアミノ酸のシステイン残基（略称 CIS）は、2 つのポリマー分子を連結するジスルフィド架橋 –S-S- を形成するか、1 つの鎖内に架橋を形成します。

システインアミノ酸分子 (表 1) には反応性スルフヒドリド基 –SH が含まれており、相互作用してジスルフィド架橋 –S-S- を形成します。タンパク質の世界におけるシステインの役割は特別であり、その関与によりポリマータンパク質分子間に架橋が形成されます。

アミノ酸のポリマー鎖への結合は、核酸の制御下で生体内で行われ、核酸により厳密な組み立て順序が確保され、ポリマー分子の固定長が制御されます ()。

タンパク質の構造。

交互のアミノ酸残基の形で表されるタンパク質分子の組成(図2)は、タンパク質の一次構造と呼ばれます。ポリマー鎖に存在するイミノ基 HN とカルボニル基 CO の間に水素結合 () が生じ、その結果、タンパク質分子は二次構造と呼ばれる特定の空間形状を獲得します。タンパク質の二次構造の最も一般的なタイプは 2 つです。

α-ヘリックスと呼ばれる最初のオプションは、単一ポリマー分子内の水素結合を使用して実現されます。結合長と結合角によって決定される分子の幾何学的パラメーターは、H-N 基と C=O 基で水素結合の形成が可能であり、その間に 2 つのペプチドフラグメント H-N-C=O が存在します (図 3)。

図に示したポリペプチド鎖の構成は次の通りです。 3、省略形で次のように書きます。

H 2 N-ALA ヴァル-ALA-レイ-ALA-ALA-ALA-ALA-ヴァル-ALA-ALA-ALA-COOH。

水素結合の収縮効果の結果、分子はらせん形状、いわゆるαヘリックスの形状をとり、ポリマー鎖を形成する原子を通過する湾曲したらせんリボンとして描かれます（図4）。

米。 4 タンパク質分子の 3D モデルαヘリックスの形をしています。水素結合は緑色の点線で示されています。特定の回転角度でらせんの円筒形が見えます（図には水素原子は示されていません）。個々の原子の色付けは国際規則に従って行われ、炭素原子は黒、窒素は青、酸素は赤、硫黄は赤が推奨されています。黄色(図に示されていない水素原子については、白色が推奨されます。この場合、構造全体が暗い背景に描かれています)。

β 構造と呼ばれる二次構造の別の変形も水素結合の関与によって形成されます。違いは、平行に位置する 2 つ以上のポリマー鎖の H-N 基と C=O 基が相互作用することです。ポリペプチド鎖には方向があるため（図1）、鎖の方向が一致する場合（平行β構造、図5）、または逆の場合（逆平行β構造、図6）の選択肢が可能です。

さまざまな組成のポリマー鎖が β 構造の形成に関与する可能性がありますが、ほとんどの場合、ポリマー鎖を構成する有機基 (Ph、CH 2 OH など) は二次的な役割、つまり H-N と C の相対位置を果たします。 =O グループが決定的です。比較的ポリマーなのでチェーンH-N C=O基が異なる方向（図では上下）を向いているため、3本以上の鎖の同時相互作用が可能になります。

図の最初のポリペプチド鎖の組成は次のとおりです。 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

2番目と3番目のチェーンの構成:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

図に示したポリペプチド鎖の構成は次のとおりです。 6、図と同じです。図 5 との違いは、2 番目のチェーンの方向が (図 5 と比較して) 逆であることです。

1つの分子内でβ構造が形成される場合、ある領域の鎖断片を180度回転させると、1つの分子の2本の枝が逆向きとなり、逆平行のβ構造が形成されます（図7）。

図に示す構造です。 7 を平面図で示します。これを３次元モデルの形で図８に示す。 β 構造のセクションは、通常、ポリマー鎖を形成する原子を通過する平らな波状のリボンによって単純に表されます。

多くのタンパク質の構造は、単一ポリペプチド鎖と同様に、α ヘリックス構造とリボン状 β 構造の間で交互に現れます。ポリマー鎖におけるそれらの相互の配置と交互は、タンパク質の三次構造と呼ばれます。

植物性タンパク質であるクランビンを例に、タンパク質の構造を表現する方法を以下に示します。タンパク質の構造式は、多くの場合、最大数百のアミノ酸フラグメントを含み、複雑で扱いにくく、理解するのが難しいため、化学元素の記号なしで簡略化された構造式が使用されることがあります (図 9、オプション A)。同時に、国際規則に従って原子価ストロークの色を保持します（図4）。この場合、式は平面ではなく、分子の実際の構造に対応する空間イメージで表示されます。この方法により、例えば、ジスルフィド架橋（インスリンに見られるものと同様、図 2）や鎖の側枠のフェニル基などを区別することができます。 3 次元モデル（ボール）の形での分子の画像ロッドで接続されている) は、もう少し明確です (図 9、オプション B)。しかし、どちらの方法でも三次構造を示すことはできないため、アメリカの生物物理学者ジェーン・リチャードソンは、α構造をらせん状にねじれたリボンの形で描写し（図4を参照）、β構造を平坦な波状リボンの形で描写することを提案しました（図4を参照）。 8）そしてそれらを単一の鎖で接続します - 細い束の形で、各タイプの構造は独自の色を持ちます。タンパク質の三次構造を描写するこの方法は現在広く使用されています (図 9、オプション B)。より詳細な情報を得るために、三次構造と簡略化された構造式が一緒に示される場合があります (図 9、オプション D)。 Richardson によって提案された方法の修正もあります。α ヘリックスは円柱として描かれ、β 構造は鎖の方向を示す平らな矢印の形で描かれています (図 9、オプション E)。あまり一般的ではない方法では、分子全体がロープの形で描かれ、不均等な構造が異なる色で強調表示され、ジスルフィド架橋が黄色の架橋として示されます (図 9、オプション E)。

認識に最も便利なのはオプション B です。この場合、三次構造を描写する際に、タンパク質の構造的特徴 (アミノ酸断片、その交代順序、水素結合) は示されず、すべてのタンパク質には「詳細」が含まれていると想定されます。」は、20 個のアミノ酸の標準セットから抽出されています (表 1)。三次構造を描写する際の主なタスクは、二次構造の空間的配置と交互を示すことです。

米。 9 クランビンタンパク質の構造を表すためのさまざまなオプション.
A – 空間イメージの構造式。
B – 三次元モデルの形式の構造。
B – 分子の三次構造。
D – オプション A と B の組み合わせ。
D – 三次構造の簡略化されたイメージ。
E – ジスルフィド架橋を持つ三次構造。

認識に最も便利なのは、構造式の詳細を省略した体積三次構造 (オプション B) です。

三次構造を持つタンパク質分子は、通常、極性 (静電) 相互作用と水素結合によって形成される特定の構造をとります。その結果、分子はコンパクトなボール、つまり球状タンパク質（小球、緯度。ボール）、または糸状 - 線維状タンパク質（線維、緯度。ファイバ）。

球状構造の例はタンパク質アルブミンであり、アルブミンのクラスには鶏の卵白が含まれます。アルブミンのポリマー鎖は、主にアラニン、アスパラギン酸、グリシン、システインが一定の順序で交互に組み立てられています。三次構造には、一本鎖で接続されたαヘリックスが含まれています（図10）。

米。 10 アルブミンの球状構造

線維構造の例は、タンパク質フィブロインです。これらには、多数のグリシン、アラニン、セリン残基が含まれています (2 番目のアミノ酸残基はグリシンです)。スルフヒドリド基を含むシステイン残基はありません。天然絹糸やクモの巣の主成分であるフィブロインには、一本鎖でつながったβ構造が含まれています（図11）。

米。十一 線維状タンパク質フィブロイン

特定のタイプの三次構造を形成する可能性は、タンパク質の一次構造に内在しています。アミノ酸残基の交代順序によってあらかじめ決められています。そのような残基の特定のセットから、主にαヘリックスが生じ（そのようなセットは非常に多くあります）、別のセットはβ構造の出現につながり、単鎖はその組成によって特徴付けられます。

一部のタンパク質分子は、三次構造を維持しながら、結合して大きな超分子凝集体を形成することができ、同時に極性相互作用や水素結合によって結合されます。このような構造はタンパク質の四次構造と呼ばれます。例えば、主にロイシン、グルタミン酸、アスパラギン酸、ヒスチジンからなるタンパク質フェリチン（フェリシンには、20 個のアミノ酸残基すべてがさまざまな量で含まれています）は、4 つの平行な α ヘリックスの三次構造を形成します。分子が結合して単一の集合体になると (図 12)、最大 24 個のフェリチン分子を含む四次構造が形成されます。

図12 球状タンパク質フェリチンの四次構造の形成

超分子形成の別の例は、コラーゲンの構造です。これは線維状タンパク質であり、その鎖は主にグリシンから構成され、プロリンとリジンが交互に続きます。この構造には、平行な束に配置されたリボン状のβ構造と交互に配置された単鎖、三重αヘリックスが含まれています（図13）。

図13 線維状コラーゲンタンパク質の超分子構造

タンパク質の化学的性質。

有機溶媒、一部の細菌の老廃物（乳酸発酵）の作用下、または温度の上昇により、一次構造を損傷することなく二次および三次構造の破壊が起こり、その結果、タンパク質は溶解性を失い、生物学的活性を失います。このプロセスは変性と呼ばれます。つまり、自然の性質が失われることです。たとえば、サワーミルクの凝固、ゆで鶏卵の白身の凝固などです。高温では、生体 (特に微生物) のタンパク質は急速に変性します。このようなタンパク質は生物学的プロセスに参加することができず、その結果微生物が死滅するため、煮た（または低温殺菌した）牛乳をより長く保存できます。

タンパク質分子のポリマー鎖を形成する H-N-C=O ペプチド結合は、酸またはアルカリの存在下で加水分解され、ポリマー鎖の切断を引き起こし、最終的には元のアミノ酸につながる可能性があります。 α ヘリックスまたは β 構造の一部であるペプチド結合は、(単鎖の同じ結合と比較して) 加水分解やさまざまな化学的影響に対してより耐性があります。タンパク質分子の構成アミノ酸へのより繊細な分解は、ヒドラジン H 2 N-NH 2 を使用して無水環境で実行されますが、最後のアミノ酸フラグメントを除くすべてのアミノ酸フラグメントは、そのフラグメントを含むいわゆるカルボン酸ヒドラジドを形成します。 C(O)-HN-NH 2 (図 14)。

米。 14. ポリペプチド事業部

このような分析により、特定のタンパク質のアミノ酸組成に関する情報が得られますが、タンパク質分子内のアミノ酸の配列を知ることがより重要です。この目的で広く使用されている方法の 1 つは、ポリペプチド鎖に対するフェニルイソチオシアネート (FITC) の作用です。これは、アルカリ環境下で (アミノ基を含む端から) ポリペプチドに結合します。環境が酸性に変化すると、鎖から切り離され、1つのアミノ酸の断片が取り込まれます（図15）。

米。 15 ポリペプチドの逐次切断

このような分析のために、タンパク質分子をカルボキシル末端から始めてその構成成分に「分解」し始める技術など、多くの特別な技術が開発されてきました。

S-S クロスジスルフィド架橋 (システイン残基の相互作用によって形成、図 2 および 9) が切断され、さまざまな還元剤の作用によって HS 基に変換されます。酸化剤 (酸素または過酸化水素) の作用により、再びジスルフィド架橋が形成されます (図 16)。

米。 16. ジスルフィド橋の切断

タンパク質に追加の架橋を作成するには、アミノ基とカルボキシル基の反応性が使用されます。鎖のサイドフレームに位置するアミノ基は、リジン、アスパラギン、リジン、プロリンのフラグメントなど、さまざまな相互作用を受けやすくなります (表 1)。このようなアミノ基がホルムアルデヒドと相互作用すると、縮合プロセスが発生し、架橋 -NH-CH2-NH- が現れます (図 17)。

米。 17 タンパク質分子間の追加の架橋の形成.

タンパク質の末端カルボキシル基は、いくつかの多価金属の錯体化合物 (クロム化合物がよく使用されます) と反応することができ、架橋も起こります。革のなめしには両方のプロセスが使用されます。

体内のタンパク質の役割。

体内のタンパク質の役割はさまざまです。

酵素(発酵緯度。 – 発酵）、別名は酵素（en ツムギリシャ語。 - 酵母内) は触媒活性を持つタンパク質であり、生化学プロセスの速度を何千倍にも高めることができます。酵素の作用により、食品の構成成分であるタンパク質、脂肪、炭水化物がより単純な化合物に分解され、そこから特定の種類の生物に必要な新しい高分子が合成されます。酵素は、タンパク質の合成など、多くの生化学合成プロセスにも関与します (一部のタンパク質は他のタンパク質の合成を助けます)。

酵素は非常に効率的な触媒であるだけでなく、選択的 (反応を特定の方向に厳密に導く) こともできます。それらの存在下では、反応は副生成物の生成なしにほぼ 100% の収率で進行し、条件は穏やかです。大気圧そして生物の温度。比較のために、触媒（活性鉄）の存在下での水素と窒素からのアンモニアの合成は、400〜500℃、30MPaの圧力で実行され、アンモニアの収率は1サイクルあたり15〜25％です。酵素は比類のない触媒であると考えられています。

酵素に関する集中的な研究は 19 世紀半ばに始まり、現在 2,000 種類以上の異なる酵素が研究されており、酵素は最も多様な種類のタンパク質です。

酵素の名前は次のとおりです。末尾の -ase は、酵素が相互作用する試薬の名前、または触媒反応の名前に追加されます。たとえば、アルギナーゼはアルギニンを分解し (表 1)、デカルボキシラーゼは脱炭酸を触媒し、つまりカルボキシル基からの CO 2 の除去:

– COOH → – CH + CO 2

多くの場合、酵素の役割をより正確に示すために、目的と反応の種類の両方がその名前に示されます。たとえば、アルコールの脱水素化を行う酵素であるアルコールデヒドロゲナーゼです。

かなり昔に発見された酵素の中には、ペプシン (ペプシス、ペプシン、 ギリシャ語。消化）およびトリプシン（トリプシス） ギリシャ語。液化）、これらの酵素はタンパク質を分解します。

体系化のために、酵素は大きなクラスに結合され、分類は反応のタイプに基づいて行われ、クラスは一般原則、つまり反応の名前と語尾のアザに従って名前が付けられます。これらのクラスの一部を以下に示します。

酸化還元酵素– 酸化還元反応を触媒する酵素。このクラスに含まれるデヒドロゲナーゼはプロトン移動を実行します。たとえば、アルコールデヒドロゲナーゼ (ADH) はアルコールをアルデヒドに酸化し、その後のアルデヒドのカルボン酸への酸化はアルデヒドデヒドロゲナーゼ (ALDH) によって触媒されます。どちらのプロセスも、エタノールが酢酸に変換される際に体内で発生します（図18）。

米。 18 エタノールの二段階酸化酢酸に

麻薬効果があるのはエタノールではなく、中間生成物であるアセトアルデヒドです。ALDH 酵素の活性が低いほど、第 2 段階（アセトアルデヒドの酢酸への酸化）の進行が遅くなり、摂取による酩酊効果がより長く強力になります。エタノール。分析の結果、黄色人種の代表者の80％以上はALDH活性が比較的低く、したがってアルコール耐性が著しく高いことが判明した。このように ALDH の活性が先天的に低下する理由は、「弱まった」ALDH 分子内のグルタミン酸残基の一部がリジン断片に置き換えられるためです (表 1)。

転移酵素– 官能基の移動を触媒する酵素。たとえば、トランスイミナーゼはアミノ基の移動を触媒します。

加水分解酵素– 加水分解を触媒する酵素。前述のトリプシンとペプシンはペプチド結合を加水分解し、リパーゼは脂肪のエステル結合を切断します。

–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

リアーゼ– 加水分解的には起こらない反応を触媒する酵素; そのような反応の結果として、C-C、C-O、C-N 結合が切断され、新しい結合が形成されます。酵素デカルボキシラーゼはこのクラスに属します

イソメラーゼ– 異性化を触媒する酵素、たとえばマレイン酸からフマル酸への変換（図 19）、これはシス - トランス異性化の一例です（）。

米。 19. マレイン酸の異性化酵素の存在下でフマル酸に変わります。

酵素の働きを観察する一般原則これによれば、酵素と加速反応の試薬の間には常に構造的対応関係が存在します。酵素学説の創始者の一人の比喩的な表現によれば、試薬は鍵の鍵のように酵素に適合します。この点において、各酵素は特定の化学反応または同じ種類の反応グループを触媒します。場合によっては、酵素が 1 つの単一化合物、たとえばウレアーゼ (ウロン) に作用することがあります。 ギリシャ語。 – 尿）は尿素の加水分解のみを触媒します。

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

最も微妙な選択性は、光学活性な対掌体、つまり左手異性体と右手異性体を区別する酵素によって示されます。 L-アルギナーゼは左旋性アルギニンにのみ作用し、右旋性異性体には影響を与えません。 L-乳酸デヒドロゲナーゼは、乳酸の左旋性エステル、いわゆる乳酸塩（ラクティス）にのみ作用します。緯度。 D-乳酸デヒドロゲナーゼは D-乳酸のみを分解します。

ほとんどの酵素は、1 つの化合物ではなく、関連する化合物のグループに作用します。たとえば、トリプシンは、リジンとアルギニンによって形成されたペプチド結合の切断を「優先」します (表 1)。

加水分解酵素などの一部の酵素の触媒特性は、タンパク質分子自体の構造によってのみ決定されますが、別の種類の酵素である酸化還元酵素（アルコールデヒドロゲナーゼなど）は、タンパク質分子以外の分子が存在する場合にのみ活性を発揮します。それら - ビタミン、活性化イオンMg、Ca、Zn、Mn、および核酸の断片（図20）。

米。 20 アルコールデヒドロゲナーゼ分子

輸送タンパク質は、さまざまな分子やイオンに結合し、細胞膜を越えて (細胞の内外の両方で)、またある器官から別の器官に輸送します。

たとえば、ヘモグロビンは、血液が肺を通過するときに酸素と結合し、体のさまざまな組織に酸素を届けます。そこで酸素が放出され、食品成分を酸化するために使用されます。このプロセスはエネルギー源として機能します（「燃焼」という用語も使われることもあります）。体内の食物が使用されます）。

ヘモグロビンには、タンパク質部分に加えて、鉄と環状分子ポルフィリン（ポルフィロス）の複合体が含まれています。 ギリシャ語。 – 紫）、血液の赤い色を引き起こします。酸素運搬体の役割を果たすのは、この複合体 (図 21、左) です。ヘモグロビンでは、ポルフィリン鉄複合体はタンパク質分子の内部に位置し、極性相互作用およびタンパク質の一部であるヒスチジンの窒素との配位結合によって所定の位置に保持されます（表 1）。ヘモグロビンによって運ばれる O2 分子は、ヒスチジンが結合している側の反対側の鉄原子に配位結合を介して結合しています (図 21、右)。

米。 21 鉄錯体の構造

複合体の構造を三次元モデルの形で右側に示します。この複合体は、タンパク質の一部であるヒスチジンのFe原子とN原子の間の配位結合（青い点線）によってタンパク質分子内に保持されています。ヘモグロビンによって運ばれる O2 分子は、平面複合体の反対側から Fe 原子に配位結合しています (赤い点線)。

ヘモグロビンは最も徹底的に研究されているタンパク質の 1 つであり、一本鎖で接続されたαヘリックスで構成され、4 つの鉄錯体が含まれています。したがって、ヘモグロビンは 4 つの酸素分子を一度に輸送するための大きな荷物のようなものです。ヘモグロビンの形状は球状タンパク質に対応します (図 22)。

米。 22 球状ヘモグロビン

ヘモグロビンの主な「利点」は、酸素の追加とその後のさまざまな組織や器官への移動中の酸素の除去が迅速に行われることです。一酸化炭素、CO (一酸化炭素) は、ヘモグロビン内の Fe とさらに速く結合しますが、O 2 とは異なり、破壊するのが難しい複合体を形成します。その結果、そのようなヘモグロビンはO 2 と結合できなくなり、（大量の一酸化炭素を吸入した場合）窒息死を引き起こします。

ヘモグロビンの 2 番目の機能は、吐き出された CO 2 の移動ですが、二酸化炭素の一時的な結合のプロセスに関与するのは鉄原子ではなく、タンパク質の H 2 N 基です。

タンパク質の「性能」はその構造に依存します。たとえば、ヘモグロビンのポリペプチド鎖内のグルタミン酸の単一アミノ酸残基がバリン残基に置換されると（まれな先天異常）、鎌状赤血球貧血と呼ばれる病気が引き起こされます。

脂肪、グルコース、アミノ酸を結合して細胞の内外に輸送できる輸送タンパク質もあります。

特殊なタイプの輸送タンパク質は、物質そのものを輸送するのではなく、特定の物質を膜（細胞の外壁）に通過させる「輸送調節因子」としての機能を果たします。このようなタンパク質は膜タンパク質と呼ばれることが多いです。それらは中空の円筒の形状をしており、膜壁に埋め込まれているため、一部の極性分子またはイオンが細胞内に移動することが保証されます。膜タンパク質の例はポリンである（図２３）。

米。 23 ポリンプロテイン

食物および貯蔵タンパク質は、その名前が示すように、体内の栄養源として機能し、ほとんどの場合、植物や動物の胚、および若い生物の発生の初期段階で使用されます。食品タンパク質には、卵白の主成分であるアルブミン (図 10) や牛乳の主タンパク質であるカゼインが含まれます。酵素ペプシンの影響下で、カゼインは胃内で凝固し、消化管内での保持と効果的な吸収が保証されます。カゼインには、体に必要なすべてのアミノ酸の断片が含まれています。

動物組織に含まれるフェリチン (図 12) には鉄イオンが含まれています。

貯蔵タンパク質には、ヘモグロビンと組成と構造が似ているミオグロビンも含まれます。ミオグロビンは主に筋肉に集中しており、その主な役割はヘモグロビンから与えられる酸素を貯蔵することです。これはすぐに酸素で飽和され（ヘモグロビンよりもはるかに速く）、徐々に酸素をさまざまな組織に移動します。

構造タンパク質は、保護機能 (皮膚) または支持機能を果たします。それらは体を 1 つの全体に保持し、強度 (軟骨や腱) を与えます。その主成分は線維状タンパク質であるコラーゲン（図11）であり、これは哺乳類の体内の動物界で最も一般的なタンパク質であり、タンパク質の総質量のほぼ30％を占めます。コラーゲンは高い引張強度を持っていますが（革の強度は既知です）、皮膚のコラーゲンの架橋含量が低いため、動物の皮は生の状態ではさまざまな製品の製造にはほとんど役に立ちません。水中での革の膨潤や乾燥時の収縮を軽減するだけでなく、水に浸した状態での強度を高め、コラーゲンの弾力性を高めるために、追加の架橋が作成されます (図 15a)。これがいわゆる革のなめしプロセスです。。

生体では、生物の成長と発達の間に発生するコラーゲン分子は更新されず、新しく合成されたものに置き換わることはありません。体の老化に伴い、コラーゲンの架橋数が増加し、弾力性が低下します。また、再生が行われないため、加齢に伴う変化が現れます。軟骨や腱のもろさが増し、外観が変化します。肌のシワのこと。

関節靱帯には、二次元に容易に伸びる構造タンパク質であるエラスチンが含まれています。一部の昆虫の羽のヒンジ点にあるタンパク質レシリンは、最も大きな弾性を持っています。

角質の形成 - 髪、爪、羽毛、主にケラチンタンパク質からなる（図24）。その主な違いは、ジスルフィド架橋を形成するシステイン残基の顕著な含有量であり、これにより毛髪だけでなくウール生地にも高い弾性（変形後に元の形状を復元する能力）が与えられます。

米。 24. 線維性タンパク質ケラチンの断片

ケラチンオブジェクトの形状を不可逆的に変化させるには、まず還元剤を使用してジスルフィド架橋を破壊する必要があります。新しいユニフォーム、そして酸化剤を使用して再びジスルフィド架橋を作成します (図 16)。これはまさに、たとえばパーマヘアが行われる方法です。

ケラチン中のシステイン残基の含有量が増加し、それに応じてジスルフィド架橋の数が増加すると、変形する能力は失われますが、高い強度が現れます（有蹄動物の角やカメの甲羅には最大18％のシステインが含まれています）断片）。哺乳類の体には、最大 30 種類の異なるケラチンが含まれています。

ケラチンに関連する線維状タンパク質フィブロインは、繭を丸めるときにカイコの毛虫によって分泌され、またクモが巣を編むときに分泌され、単鎖で接続されたβ構造のみを含んでいます（図11）。ケラチンとは異なり、フィブロインにはクロスジスルフィド架橋がなく、引張強度が非常に優れています（一部のウェブサンプルの単位断面あたりの強度はスチールケーブルの強度よりも高い）。架橋がないため、フィブロインは非弾性です（ウールの生地はほとんどシワになりにくいのに対し、シルクの生地はシワになりやすいことが知られています）。

調節タンパク質。

調節タンパク質（より多くの場合、と呼ばれます）は、さまざまな生理学的プロセスに関与しています。例えば、ホルモンのインスリン (図 25) は、ジスルフィド架橋によって接続された 2 つの α 鎖で構成されています。インスリンはグルコースが関与する代謝プロセスを調節しており、インスリンが存在しないと糖尿病が引き起こされます。

米。 25 タンパク質インスリン

脳の下垂体は体の成長を調節するホルモンを合成します。体内にはさまざまな酵素の生合成を制御する調節タンパク質があります。

収縮タンパク質と運動タンパク質は、体、特に筋肉に収縮、形状変化、運動する能力を与えます。筋肉に含まれる全タンパク質の質量の 40% はミオシン (mys、myos、 ギリシャ語。 – 筋肉）。その分子には原線維状部分と球状部分の両方が含まれています (図 26)

米。 26 ミオシン分子

このような分子は結合して、300 ～ 400 個の分子を含む大きな凝集体になります。

筋線維の周囲の空間でカルシウムイオンの濃度が変化すると、分子の立体構造に可逆的な変化が起こります。これは、原子価結合を中心とした個々の断片の回転による鎖の形状の変化です。これにより筋肉の収縮と弛緩が起こり、カルシウムイオンの濃度を変化させる信号が筋線維の神経終末から発信されます。電気インパルスの作用により人工筋肉収縮を引き起こし、カルシウムイオン濃度の急激な変化を引き起こし、これに基づいて心筋を刺激し、心臓機能を回復させます。

保護タンパク質は、攻撃的な細菌やウイルスの侵入や外来タンパク質（異物の一般名は抗原）の侵入から体を守るのに役立ちます。防御タンパク質の役割は免疫グロブリン（別名抗体）によって行われ、体内に侵入した抗原を認識してしっかりと結合します。人間を含む哺乳類の体内には、M、G、A、D、E の 5 つのクラスの免疫グロブリンがあり、その構造は名前が示すように球状であり、さらに、すべて同様の方法で構築されています。クラス G 免疫グロブリンの例を使用して、抗体の分子構成を以下に示します (図 27)。この分子には、3つのS-Sジスルフィド架橋によって連結された4つのポリペプチド鎖が含まれており(図27では、太い原子価結合と大きなS記号で示されています)、さらに各ポリマー鎖には鎖内ジスルフィド架橋が含まれています。 2 つの大きなポリマー鎖 (青色) には 400 ～ 600 個のアミノ酸残基が含まれています。他の 2 つの鎖 (緑色) はほぼ半分の長さで、約 220 個のアミノ酸残基が含まれています。 4 本の鎖はすべて、末端 H 2 N 基が同じ方向を向くように配置されています。

米。 27 免疫グロブリンの構造の概略図

体が外来タンパク質（抗原）と接触すると、免疫系の細胞が免疫グロブリン（抗体）を生成し始め、血清中に蓄積します。第 1 段階では、主な作業は末端 H 2 N を含む鎖のセクションによって実行されます (図 27 では、対応するセクションが水色と薄緑色でマークされています)。これらは抗原捕捉の領域です。免疫グロブリンの合成中に、これらの領域は、その構造と配置が、接近する抗原の構造に最大限対応するように形成されます（鍵のような、酵素のようなものですが、この場合の役割は異なります）。したがって、抗原ごとに、免疫応答として厳密に個別の抗体が作成されます。免疫グロブリン以外に、外部要因に応じてその構造をこれほど「可塑的に」変化させることができる既知のタンパク質はありません。酵素は、試薬との構造的対応の問題を別の方法で解決します。さまざまな酵素の巨大なセットの助けを借りて、すべての可能なケースを考慮し、免疫グロブリンはそのたびに「作業ツール」を新たに再構築します。さらに、免疫グロブリンのヒンジ領域 (図 27) は、2 つの捕捉領域にある程度の独立した可動性を提供し、その結果、免疫グロブリン分子は、安全に捕捉するために、抗原内で捕捉に最も便利な 2 つの部位を同時に「見つける」ことができます。修正してください。これは甲殻類の生き物の行動を思い出させます。

次に、体の免疫系の一連の反応が活性化され、他のクラスの免疫グロブリンが結合し、その結果、外来タンパク質が不活性化され、その後、抗原（外来微生物または毒素）が破壊されて除去されます。

抗原との接触後、数時間（場合によっては数日）以内に（抗原の性質および生物自体の個々の特性に応じて）免疫グロブリンの最大濃度に達します。体はそのような接触の記憶を保持しており、同じ抗原による繰り返しの攻撃により、免疫グロブリンが血清中にはるかに速く大量に蓄積し、獲得免疫が発生します。

上記のタンパク質の分類は多少恣意的であり、例えば、保護タンパク質の中で言及されるトロンビンタンパク質は、本質的にペプチド結合の加水分解を触媒する酵素、すなわちプロテアーゼのクラスに属します。

保護タンパク質には、多くの場合、タンパク質が含まれます。ヘビ毒いくつかの植物の有毒タンパク質は、それらの役割が損傷から体を保護することであるためです。

機能が非常に独特で分類が難しいタンパク質があります。たとえば、アフリカの植物に含まれるタンパク質モネリンは非常に甘く、肥満を防ぐために砂糖の代わりに使用できる無毒な物質として研究されています。一部の南極の魚の血漿には、これらの魚の血液が凍るのを防ぐ不凍特性を持つタンパク質が含まれています。

人工タンパク質合成。

ポリペプチド鎖をもたらすアミノ酸の縮合は、よく研究されているプロセスです。例えば、任意の１つのアミノ酸または酸の混合物の縮合を実行することにより、同一の単位またはランダムな順序で交互に並ぶ異なる単位を含むポリマーを得ることが可能である。このようなポリマーは天然のポリペプチドとはほとんど似ておらず、生物活性を持っていません。主なタスクは、天然タンパク質のアミノ酸残基の配列を再現するために、厳密に定義された事前に決定された順序でアミノ酸を結合することです。アメリカの科学者ロバート・メリフィールドは、この問題の解決を可能にする独自の方法を提案しました。この方法の本質は、最初のアミノ酸が、アミノ酸の –COOH – 基と結合できる反応性基を含む不溶性ポリマーゲルに結合していることです。このような高分子基材として、クロロメチル基を導入した架橋ポリスチレンを採用した。反応に使用されるアミノ酸がそれ自体と反応するのを防ぎ、H 2 N 基が基質に結合するのを防ぐために、この酸のアミノ基は最初にかさ高い置換基 [(C 4 H 9) 3 ] でブロックされます。 3 OS（O）グループ。アミノ酸がポリマー支持体に結合した後、ブロック基が除去され、同様に事前にブロックされた H 2 N 基を有する別のアミノ酸が反応混合物に導入されます。このような系では、最初のアミノ酸の H 2 N 基と 2 番目の酸の -COOH 基の相互作用のみが可能であり、これは触媒 (ホスホニウム塩) の存在下で行われます。次に、スキーム全体が繰り返され、3 番目のアミノ酸が導入されます (図 28)。

米。 28. ポリペプチド鎖の合成スキーム

最終段階では、得られたポリペプチド鎖がポリスチレン支持体から分離されます。現在ではプロセス全体が自動化されており、記載されたスキームに従って動作する自動ペプチド合成装置が存在します。この方法は、医学や医学で使用される多くのペプチドの合成に使用されています。農業。選択的かつ強化された効果を備えた天然ペプチドの改良された類似体を取得することも可能でした。ホルモンのインスリンやいくつかの酵素など、いくつかの小さなタンパク質が合成されます。

自然のプロセスをコピーするタンパク質合成方法もあります。それらは、タンパク質を生成するように構成された核酸の断片を合成します。特定のタンパク質、その後、これらの断片が生きた生物体（たとえば細菌）に組み込まれ、その後、体は目的のタンパク質を生成し始めます。このようにして、彼らは今、かなりの量入手困難なタンパク質やペプチド、およびそれらの類似体。

食物源としてのタンパク質。

生体内のタンパク質は常に元のアミノ酸に分解され（必須の酵素の関与により）、一部のアミノ酸が他のアミノ酸に変換され、その後タンパク質が再び合成されます（これも酵素の関与により）。身体は常に新しく生まれ変わります。一部のタンパク質（皮膚や髪のコラーゲン）は更新されず、体はそれらを継続的に失い、代わりに新しいタンパク質を合成します。食物源としてのタンパク質は 2 つの主な機能を果たします。新しいタンパク質分子を合成するための構築材料を体に供給し、さらに体にエネルギー (カロリー源) を供給します。

肉食哺乳類（人間を含む）は、植物や動物の食物から必要なタンパク質を摂取します。食べ物から得られるタンパク質は、そのまま体内に取り込まれることはありません。消化管では、吸収されたすべてのタンパク質がアミノ酸に分解され、そこから特定の生物に必要なタンパク質が構築されます。一方、8 つの必須酸 (表 1) から残りの 12 は体内で合成できます。食物からは十分な量が供給されませんが、必須酸は食物から必ず供給されなければなりません。体は必須アミノ酸のメチオニンとともにシステインの硫黄原子を受け取ります。タンパク質の一部は分解されて生命維持に必要なエネルギーを放出し、タンパク質に含まれる窒素は尿として体外に排泄されます。通常、人体は 1 日あたり 25 ～ 30 g のタンパク質を失うため、タンパク質食品を常に必要な量で摂取する必要があります。タンパク質の1日の最小必要量は男性で37g、女性で29gですが、推奨摂取量はほぼ2倍です。食品を評価する際には、タンパク質の品質を考慮することが重要です。コンテンツが存在しない、またはコンテンツが少ない場合必須アミノ酸タンパク質は価値が低いと考えられているため、そのようなタンパク質はより大量に摂取する必要があります。したがって、マメ科植物のタンパク質にはメチオニンがほとんど含まれておらず、小麦やトウモロコシのタンパク質にはリジン（どちらも必須アミノ酸）がほとんど含まれていません。動物性タンパク質（コラーゲンを除く）は完全食品に分類されます。すべての必須酸の完全なセットにはミルクカゼインが含まれており、カッテージチーズとそれから作られたチーズも含まれているため、非常に厳格な場合はベジタリアンダイエットになります。「乳製品を含まない」には、必要な量の必須アミノ酸を体に供給するために、豆類、ナッツ、キノコの摂取量を増やす必要があります。

合成アミノ酸やタンパク質は、必須アミノ酸を少量含む飼料に添加して食品としても使用されます。石油炭化水素を処理および同化できる細菌が存在しますが、この場合、完全なタンパク質合成のためには、窒素含有化合物 (アンモニアまたは硝酸塩) を細菌に与える必要があります。このようにして得られたタンパク質は家畜や家禽の飼料として使用されます。一連の酵素であるカルボヒドラーゼは家畜の飼料に添加されることが多く、これは炭水化物食品の分解が難しい成分（穀物の細胞壁）の加水分解を触媒し、その結果植物性食品がより完全に吸収されます。

ミハイル・レヴィツキー

タンパク質（記事2）

（タンパク質）は、複雑な窒素含有化合物の一種であり、生物物質の最も特徴的かつ重要な（核酸と並んで）構成要素です。タンパク質は数多くの多様な機能を果たします。ほとんどのタンパク質は化学反応を触媒する酵素です。生理学的プロセスを調節する多くのホルモンもタンパク質です。コラーゲンやケラチンなどの構造タンパク質は、骨組織、髪、爪の主成分です。筋収縮タンパク質は、化学エネルギーを使用して機械的仕事を行うことによって長さを変える能力を持っています。タンパク質には、有毒物質に結合して中和する抗体が含まれています。外部の影響（光、匂い）に反応できる一部のタンパク質は、刺激を知覚する感覚の受容体として機能します。細胞内および細胞膜上に存在する多くのタンパク質は、調節機能を果たします。

19世紀前半。多くの化学者、そしてその中でも主に J. フォンリービッヒは、タンパク質が特殊な種類の窒素化合物であるという結論に徐々に達しました。「タンパク質」（ギリシャ語の「プロトス」に由来）という名前は、1840 年にオランダの化学者 G. モルダーによって提案されました。

物理的特性

タンパク質は固体状態では白色ですが、ヘモグロビンなどの何らかの発色団（有色）基を持たない限り、溶液では無色です。水への溶解度はタンパク質によって大きく異なります。また、溶液中のpHや塩濃度によっても変化するため、あるタンパク質が他のタンパク質の存在下で選択的に沈殿する条件を選択することが可能です。この「塩析」法は、タンパク質の単離と精製に広く使用されています。精製されたタンパク質は、多くの場合、溶液から結晶として沈殿します。

他の化合物と比較して、タンパク質の分子量は非常に大きく、数千ダルトンから数百万ダルトンまであります。したがって、超遠心分離中にタンパク質が沈殿し、さらにさまざまな速度で。タンパク質分子には正に帯電した基と負に帯電した基が存在するため、電場中では異なる速度で動きます。これは、複雑な混合物から個々のタンパク質を分離するために使用される方法である電気泳動の基礎です。タンパク質はクロマトグラフィーによっても精製されます。

化学的特性

構造。

タンパク質はポリマーです。モノマー単位またはサブユニットの繰り返しから鎖のように構築された分子で、その役割はアルファアミノ酸によって担われます。一般式アミノ酸

ここで、R は水素原子または何らかの有機基です。

タンパク質分子 (ポリペプチド鎖) は、比較的少数のアミノ酸または数千のモノマー単位のみで構成されます。鎖状のアミノ酸の組み合わせが可能になるのは、それぞれのアミノ酸が 2 つの異なる化学基 (塩基性アミノ基 NH2 と酸性カルボキシル基 COOH) を持っているためです。これらの基はどちらもα炭素原子に結合しています。 1 つのアミノ酸のカルボキシル基は、別のアミノ酸のアミノ基とアミド (ペプチド) 結合を形成できます。

このように 2 つのアミノ酸が結合された後、2 番目のアミノ酸に 3 番目のアミノ酸を追加するなどして鎖を延長できます。上式からわかるように、ペプチド結合が形成されると水分子が放出されます。酸、アルカリ、またはタンパク質分解酵素の存在下では、反応は逆方向に進行します。つまり、水の添加によりポリペプチド鎖がアミノ酸に分割されます。この反応を加水分解といいます。加水分解は自発的に起こり、アミノ酸をポリペプチド鎖に結合するにはエネルギーが必要です。

カルボキシル基とアミド基（アミノ酸のプロリンの場合は同様のイミド基）はすべてのアミノ酸に存在しますが、アミノ酸間の違いはその基、つまり「側鎖」の性質によって決まります。側鎖の役割は、アミノ酸のグリシンのような水素原子と、ヒスチジンやトリプトファンのような大きな基によって果たされます。一部の側鎖は化学的に不活性ですが、他の側鎖は著しく反応性です。

何千もの異なるアミノ酸が合成でき、多くの異なるアミノ酸が自然界に存在しますが、タンパク質の合成に使用されるアミノ酸は 20 種類のみです: アラニン、アルギニン、アスパラギン、アスパラギン酸、バリン、ヒスチジン、グリシン、グルタミン、グルタミン酸酸、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、プロリン、セリン、チロシン、スレオニン、トリプトファン、フェニルアラニン、システイン（タンパク質では、システインは二量体シスチンとして存在することがあります）。確かに、一部のタンパク質には規則的に存在する 20 種類のアミノ酸に加えて他のアミノ酸が含まれていますが、それらはタンパク質に含まれた後に列挙されている 20 種類のうちの 1 つが修飾された結果として形成されます。

光学活性。

グリシンを除くすべてのアミノ酸は、α-炭素原子に結合した 4 つの異なる基を持っています。幾何学的観点から見ると、4 つの異なる基は 2 つの方法で結合することができ、したがって、物体がその鏡像にあるとき、互いに関連する 2 つの可能な配置、または 2 つの異性体が存在します。左手が右手のように。 2 つの異性体は偏光面の回転方向が異なるため、1 つの構成は左回りまたは左回り (L) と呼ばれ、もう 1 つの構成は右回りまたは右旋性 (D) と呼ばれます。タンパク質には L アミノ酸のみが存在し (グリシンは例外です。4 つのグループのうち 2 つが同じであるため、1 つの形でのみ存在します)、すべてが光学活性です (異性体が 1 つしかないため)。 D-アミノ酸は自然界ではまれです。それらは一部の抗生物質や細菌の細胞壁に含まれています。

アミノ酸配列。

ポリペプチド鎖中のアミノ酸はランダムに並んでいるのではなく、ある一定の順序で並んでおり、この順序によってタンパク質の機能や性質が決まります。アルファベットの文字からさまざまな文字を作成できるのと同じように、20 種類のアミノ酸の順序を変えることによって、膨大な数のさまざまなタンパク質を作成できます。

以前は、タンパク質のアミノ酸配列を決定するには数年かかることがよくありました。直接定義そして現在では、それを自動的に実行できる装置が開発されていますが、これはかなり労働集約的な作業となっています。通常、対応する遺伝子のヌクレオチド配列を決定し、そこからタンパク質のアミノ酸配列を推定する方が簡単です。現在までに、何百ものタンパク質のアミノ酸配列がすでに決定されています。解読されたタンパク質の機能は通常既知であり、これは、たとえば悪性新生物で形成される同様のタンパク質の機能を想像するのに役立ちます。

複雑なタンパク質。

アミノ酸だけで構成されているタンパク質を単純タンパク質といいます。しかし、多くの場合、金属原子またはその他の原子が化合物、これはアミノ酸ではありません。このようなタンパク質は複合体と呼ばれます。一例はヘモグロビンです。ヘモグロビンには鉄ポルフィリンが含まれており、これがヘモグロビンの赤色を決定し、酸素運搬体として機能します。

最も複雑なタンパク質の名前は、結合している基の性質を示しています。糖タンパク質には糖が含まれ、リポタンパク質には脂肪が含まれています。酵素の触媒活性が結合した基に依存する場合、それは補欠分子族と呼ばれます。多くの場合、ビタミンは補欠分子族の役割を果たすか、補欠分子族の一部です。たとえば、網膜のタンパク質の 1 つに結合しているビタミン A は、網膜の光に対する感受性を決定します。

三次構造。

重要なのは、タンパク質自体のアミノ酸配列 (一次構造) ではなく、それが空間内でどのように配置されているかです。ポリペプチド鎖の全長に沿って、水素イオンが規則的な水素結合を形成し、ポリペプチド鎖にらせんまたは層の形状 (二次構造) を与えます。このようなヘリックスと層の組み合わせから、次の順序のコンパクトな形状、つまりタンパク質の三次構造が生じます。鎖のモノマー単位を保持する結合の周囲では、小さな角度での回転が可能です。したがって、純粋に幾何学的観点から見ると、あらゆるポリペプチド鎖の可能な配置の数は無限に多くなります。実際には、各タンパク質は通常、そのアミノ酸配列によって決定される 1 つの配置のみで存在します。この構造は堅固ではなく、「呼吸している」ようです。特定の平均的な構成の周りで変動します。解放されたバネが最小の自由エネルギーに対応する状態までしか圧縮しないのと同じように、回路は自由エネルギー (仕事を生み出す能力) が最小になる構成に折り畳まれます。多くの場合、鎖の一方の部分は、2 つのシステイン残基間のジスルフィド (-S-S-) 結合によって、もう一方の部分としっかりと結合しています。これが、システインがアミノ酸の中で特に重要な役割を果たす理由の一部です。

タンパク質の構造は非常に複雑であるため、アミノ酸配列がわかっていても、タンパク質の立体構造を計算することはまだ不可能です。しかし、タンパク質の結晶を得ることができれば、X線回折によってその三次構造を決定することができます。

構造タンパク質、収縮タンパク質、およびその他のタンパク質では、鎖が伸長し、近くにあるいくつかのわずかに折りたたまれた鎖がフィブリルを形成します。次に、フィブリルは折りたたまれてより大きな構造、つまり繊維になります。しかし、溶液中のタンパク質のほとんどは球形をしています。つまり、ボールの中の糸のように、鎖が小球の中でコイル状になっています。この構成では、疎水性 (「水をはじく」) アミノ酸が小球の内部に隠され、親水性 (「水を引き付ける」) アミノ酸がその表面にあるため、自由エネルギーは最小限になります。

多くのタンパク質は、いくつかのポリペプチド鎖の複合体です。この構造はタンパク質の四次構造と呼ばれます。たとえば、ヘモグロビン分子は 4 つのサブユニットで構成されており、それぞれが球状タンパク質です。

構造タンパク質は、その直線状の構成により、非常に高い引張強度を持つ繊維を形成しますが、球状の構成により、タンパク質は他の化合物と特異的な相互作用を起こすことができます。鎖が正しく配置されると、小球の表面に特定の形状の空洞が現れ、その中に反応性化学基が位置します。タンパク質が酵素である場合、鍵が錠前に入るのと同じように、何らかの物質の別の、通常はより小さい分子がそのような空洞に入ります。この場合、分子の電子雲の構成は空洞内にある化学基の影響を受けて変化し、これにより分子は特定の反応を強いられます。このようにして、酵素は反応を触媒します。抗体分子にも空洞があり、その中にさまざまな異物が結合して無害化されます。タンパク質と他の化合物の相互作用を説明する「鍵と鍵」モデルにより、酵素と抗体の特異性を理解することができます。特定の化合物とのみ反応する能力。

さまざまな種類の生物のタンパク質。

異なる種の植物や動物で同じ機能を果たし、したがって同じ名前を持つタンパク質も同様の構成を持っています。ただし、それらはアミノ酸配列が若干異なります。種が共通の祖先から分岐するにつれて、特定の位置の一部のアミノ酸が他のアミノ酸の突然変異によって置き換えられます。遺伝性疾患を引き起こす有害な突然変異は自然選択によって排除されますが、有益な突然変異、または少なくとも中立的な突然変異は存続する可能性があります。どうやって親しい友人 2 つの生物学的種を相互に比較すると、それらのタンパク質に見られる差異は少なくなります。

タンパク質の中には、比較的急速に変化するものもあれば、非常に保存されているものもあります。後者には、たとえば、ほとんどの生物に見られる呼吸酵素であるチトクロム c が含まれます。ヒトとチンパンジーではアミノ酸配列は同一ですが、コムギのシトクロムcではアミノ酸の38%のみが異なっていました。人間と細菌を比較した場合でも、細菌と人間の共通の祖先は約 20 億年前に地球上に存在していましたが、シトクロム c の類似性 (その違いはアミノ酸の 65% に影響します) に依然として注目することができます。現在、アミノ酸配列の比較は、異なる生物間の進化的関係を反映する系統樹 (家系図) を構築するためによく使用されています。

変性。

合成されたタンパク質分子はフォールディングされ、その特徴的な配置を獲得します。しかし、この構造は、加熱、pH の変化、有機溶媒への曝露、さらには表面に泡が現れるまで溶液を単に振ることによって破壊される可能性があります。このように修飾されたタンパク質を変性といいます。それは生物学的活性を失い、通常は不溶性になります。変性タンパク質のよく知られた例は、ゆで卵やホイップクリームです。約 100 個のアミノ酸しか含まない小さなタンパク質は再生することができます。元の構成を再取得します。しかし、ほとんどのタンパク質は絡み合ったポリペプチド鎖の塊になるだけで、以前の構成には戻りません。

活性タンパク質を単離する際の主な困難の 1 つは、活性タンパク質が変性に対して非常に敏感であることです。便利なアプリケーションタンパク質のこの特性は、食品を缶詰にするときに見られます。熱微生物の酵素を不可逆的に変性させ、微生物は死滅します。

タンパク質合成

タンパク質を合成するには、生物はアミノ酸を別のアミノ酸に結合できる酵素系を持たなければなりません。どのアミノ酸を組み合わせるかを決定するための情報源も必要です。体内のタンパク質は数千種類あり、それぞれが平均数百個のアミノ酸で構成されているため、必要な情報は実に膨大なものとなるでしょう。それは（磁気テープに記録が保存される方法と同様に）遺伝子を構成する核酸分子に保存されます。

酵素の活性化。

アミノ酸から合成されたポリペプチド鎖は、必ずしも最終形態のタンパク質であるとは限りません。多くの酵素は、最初は不活性な前駆体として合成され、別の酵素が鎖の一端にあるいくつかのアミノ酸を除去した後でのみ活性になります。トリプシンなどの一部の消化酵素は、この不活性型で合成されます。これらの酵素は、鎖の末端断片が除去された結果として消化管内で活性化されます。ホルモンのインスリンは、その分子が活性型では2本の短い鎖から構成されており、いわゆる1本の鎖の形で合成されます。プロインスリン。次に、この鎖の中間部分が除去され、残りの断片が結合して活性ホルモン分子を形成します。複雑なタンパク質は、特定の化学基がタンパク質に結合した後にのみ形成され、この結合には酵素も必要となることがよくあります。

代謝循環。

炭素、窒素、または水素の放射性同位体で標識されたアミノ酸を動物に与えると、標識はすぐにそのタンパク質に組み込まれます。標識アミノ酸が体内に入らなくなると、タンパク質中の標識量が減少し始めます。これらの実験は、生成されたタンパク質が寿命が終わるまで体内に保持されないことを示しています。いくつかの例外を除いて、それらはすべて動的状態にあり、常にアミノ酸に分解され、再び合成されます。

一部のタンパク質は、細胞が死んで破壊されるときに分解されます。これは、たとえば、腸の内面を裏打ちする赤血球や上皮細胞で常に発生します。さらに、タンパク質の分解と再合成は生きた細胞でも起こります。奇妙なことに、タンパク質の合成よりも分解についてはあまり知られていません。しかし、この分解には、消化管でタンパク質をアミノ酸に分解する酵素と同様のタンパク質分解酵素が関与していることは明らかです。

さまざまなタンパク質の半減期は、数時間から数か月までさまざまです。唯一の例外はコラーゲン分子です。一度形成されると、それらは安定したままとなり、更新されたり置き換えられたりすることはありません。しかし、時間の経過とともに、特に弾力性などの特性が変化し、更新されないため、皮膚にしわが現れるなど、加齢に伴う特定の変化が生じます。

合成タンパク質。

化学者は長い間アミノ酸を重合することを学んできましたが、アミノ酸は無秩序に結合しているため、そのような重合の生成物は天然のものとはほとんど似ていません。確かに、アミノ酸を所定の順序で組み合わせることが可能であり、これにより、いくつかの生物学的に活性なタンパク質、特にインスリンを得ることが可能になります。このプロセスは非常に複雑ですが、こうすることで分子中に約100個のアミノ酸が含まれるタンパク質だけを得ることができます。代わりに、所望のアミノ酸配列に対応する遺伝子のヌクレオチド配列を合成または単離し、次いでこの遺伝子を細菌に導入することが好ましい。希望の製品。ただし、この方法には欠点もあります。

タンパク質と栄養

体内のタンパク質がアミノ酸に分解されると、それらのアミノ酸は再びタンパク質の合成に使用されます。同時に、アミノ酸自体も分解されやすいため、完全には再利用されません。また、成長中、妊娠中、創傷治癒中はタンパク質の合成が分解を上回らなければならないことも明らかです。体は継続的にタンパク質の一部を失います。これらは、髪、爪、皮膚の表層のタンパク質です。したがって、タンパク質を合成するには、各生物は食物からアミノ酸を摂取する必要があります。

アミノ酸の供給源。

緑色の植物は、タンパク質に含まれる 20 種類のアミノ酸すべてを、CO2、水、アンモニアまたは硝酸塩から合成します。多くの細菌は糖（または同等のもの）と固定窒素の存在下でもアミノ酸を合成できますが、糖は最終的には緑色植物によって供給されます。動物のアミノ酸合成能力には限界があります。彼らは緑色の植物や他の動物を食べることによってアミノ酸を入手します。消化管では、吸収されたタンパク質はアミノ酸に分解され、アミノ酸が吸収され、そこから特定の生物に特徴的なタンパク質が構築されます。吸収されたタンパク質は、そのままでは体の構造に組み込まれません。唯一の例外は、多くの哺乳類では、母親の抗体の一部がそのまま胎盤を通って胎児の血流に入り、母乳（特に反芻動物）を介して出生直後に新生児に移行する可能性があることです。

タンパク質の必要量。

生命を維持するためには、体が食物から一定量のタンパク質を摂取する必要があることは明らかです。ただし、この必要性の程度は多くの要因によって異なります。体はエネルギー源（カロリー）として、また身体の構造を構築するための材料として食物を必要とします。エネルギーの必要性が最初に発生します。これは、食事中に炭水化物と脂肪がほとんどない場合、食事性タンパク質はそれ自体のタンパク質の合成ではなく、カロリー源として使用されることを意味します。長期間の絶食中は、エネルギー需要を満たすために自分自身のタンパク質さえも使用されます。食事に十分な炭水化物が含まれていれば、タンパク質の摂取量を減らすことができます。

窒素バランス。

平均して約タンパク質の総質量の 16% は窒素です。タンパク質に含まれるアミノ酸が分解されると、それに含まれる窒素がさまざまな窒素化合物の形で尿中、および（程度は低いですが）糞便中に体外に排泄されます。したがって、窒素バランスなどの指標を使用してタンパク質栄養の質を評価すると便利です。 1日に体内に入る窒素量と排泄される窒素量の差（グラム単位）。成人の通常の栄養状態では、これらの量は同じです。成長中の生物では、排泄される窒素の量は受け取った量よりも少なくなります。残高はプラスです。食事中のたんぱく質が不足すると、バランスがマイナスになります。食事に十分なカロリーがあり、タンパク質が含まれていない場合、体はタンパク質を節約します。同時に、タンパク質の代謝が遅くなり、タンパク質合成におけるアミノ酸の繰り返し利用が可能な限り最高の効率で行われます。しかし、損失は避けられず、窒素化合物は依然として尿中に、また一部は糞便中に排泄されます。タンパク質断食中に体から排出される 1 日あたりの窒素量は、毎日のタンパク質欠乏の尺度として役立ちます。この欠乏に相当する量のタンパク質を食事に導入することで、窒素バランスを回復できると考えるのは自然です。しかし、そうではありません。この量のタンパク質を摂取すると、体はアミノ酸の使用効率が低下し始めるため、窒素バランスを回復するために追加のタンパク質が必要になります。

食事中のタンパク質の量が窒素バランスを維持するのに必要な量を超えていても、害はないようです。余ったアミノ酸はエネルギー源として使われるだけです。特別として輝かしい例エスキモーは炭水化物をほとんど摂取せず、窒素バランスを維持するために必要なタンパク質の約10倍を摂取します。ただし、特定の量の炭水化物は同量のタンパク質よりもはるかに多くのカロリーを生成する可能性があるため、ほとんどの場合、エネルギー源としてタンパク質を使用することは有益ではありません。貧しい国では、人々は炭水化物からカロリーを摂取し、最小限のタンパク質を摂取しています。

体が非タンパク質製品の形で必要なカロリーを摂取する場合、窒素バランスを維持するためのタンパク質の最小量は約 200 グラムです。 1日あたり30g。食パン4枚または牛乳0.5リットルにこれくらいのたんぱく質が含まれています。通常は、わずかに大きい数値が最適であると考えられます。 50～70gがおすすめです。

必須アミノ酸。

これまで、タンパク質は全体として考えられていました。一方、タンパク質合成が起こるためには、必要なアミノ酸がすべて体内に存在する必要があります。動物の体自体はアミノ酸の一部を合成することができます。それらは必ずしも食事中に存在する必要がないため、代替可能と呼ばれます。重要なのは、窒素源としてのタンパク質の全体的な供給が十分であることだけです。非必須アミノ酸が不足すると、体は過剰に存在するアミノ酸を犠牲にして非必須アミノ酸を合成することができます。残りの「必須」アミノ酸は合成できないため、食物を通じて体に供給する必要があります。人間にとって必須なのは、バリン、ロイシン、イソロイシン、スレオニン、メチオニン、フェニルアラニン、トリプトファン、ヒスチジン、リジン、アルギニンです。（アルギニンは体内で合成できますが、新生児や成長期の子供では十分な量が生成されないため、必須アミノ酸に分類されます。一方、食物からのこれらのアミノ酸の一部は成人にとって不要になる可能性があります）人。）

この必須アミノ酸のリストは、他の脊椎動物や昆虫でもほぼ同じです。タンパク質の栄養価は通常、成長期のラットにタンパク質を与え、動物の体重増加を監視することによって決定されます。

タンパク質の栄養価。

タンパク質の栄養価は、最も不足している必須アミノ酸によって決まります。これを例で説明してみましょう。私たちの体内のタンパク質には、平均して約1.5gのタンパク質が含まれています。トリプトファン 2% (重量比)。食事に 1% トリプトファンを含むタンパク質 10 g が含まれており、その他の必須アミノ酸も十分に含まれているとします。私たちの場合、この不完全タンパク質 10 g は完全タンパク質 5 g と本質的に同等です。残りの5gはエネルギー源としてのみ機能します。アミノ酸は実際には体内に貯蔵されておらず、タンパク質合成が起こるためにはすべてのアミノ酸が同時に存在する必要があるため、必須アミノ酸の摂取の効果はすべてのアミノ酸が存在する場合にのみ検出できることに注意してください。同時に体内に入ります。

ほとんどの動物性タンパク質の平均組成は、人体のタンパク質の平均組成に近いため、肉、卵、牛乳、チーズなどの食品が豊富な食事であれば、アミノ酸欠乏症に陥る可能性は低いです。ただし、ゼラチン（コラーゲン変性生成物）など、必須アミノ酸をほとんど含まないタンパク質もあります。植物タンパク質は、この意味ではゼラチンよりも優れていますが、必須アミノ酸も少ないです。特にリジンとトリプトファンが少ないです。それにもかかわらず、体に必須アミノ酸を提供するのに十分な量の植物タンパク質を摂取しない限り、純粋な菜食主義の食事はまったく有害であるとは考えられません。植物の種子、特に小麦やさまざまなマメ科植物の種子に最も多くのタンパク質が含まれています。アスパラガスなどの若芽にもタンパク質が豊富に含まれています。

食事中の合成タンパク質。

少量の合成必須アミノ酸またはアミノ酸が豊富なタンパク質をトウモロコシタンパク質などの不完全タンパク質に添加することにより、後者の栄養価を大幅に高めることができます。それにより、タンパク質の摂取量が増加します。別の可能性は、窒素源として硝酸塩またはアンモニアを添加した石油炭化水素上で細菌または酵母を増殖させることである。このようにして得られた微生物タンパク質は、家禽や家畜の飼料として使用することも、人間が直接消費することもできます。 3 番目の広く使用されている方法は、反芻動物の生理学を利用します。反芻動物では、胃の最初の部分、いわゆる。第一胃には、不完全な植物タンパク質をより完全な微生物タンパク質に変換する特別な形態の細菌と原生動物が生息しており、これらは消化と吸収の後、動物タンパク質に変わります。尿素は安価な合成窒素含有化合物であり、家畜の飼料に添加できます。第一胃内に生息する微生物は、尿素窒素を使用して炭水化物（飼料中にはさらに多く含まれます）をタンパク質に変換します。家畜の飼料に含まれる窒素の約 3 分の 1 は尿素の形で含まれる可能性があり、これは本質的に、ある程度タンパク質の化学合成を意味します。

タンパク質分子の形状。タンパク質分子の天然構造の研究により、これらの粒子はほとんどの場合、多かれ少なかれ非対称の形状をしていることが示されています。非対称性の程度、つまりタンパク質分子の長軸 (b) と短軸 (a) の関係に応じて、球状 (球状) タンパク質と線維状 (糸状) タンパク質が区別されます。

球状とは、ポリペプチド鎖の折り畳みにより球状構造が形成されたタンパク質分子です。それらの中には、厳密に球形、楕円体、棒状のものがあります。それらは非対称の程度が異なります。たとえば、卵アルブミンの b/a = 3、小麦グリアジン - 11、およびコーンゼイン - 20 です。自然界の多くのタンパク質は球状です。

線維状タンパク質は、長くて非対称性の高いフィラメントを形成します。それらの多くは構造的または機械的な機能を果たします。これらは、コラーゲン（b/a - 200）、ケラチン、フィブロインです。

各グループのタンパク質には独自の特徴があります。多くの球状タンパク質は水および希食塩水に可溶です。可溶性繊維状タンパク質は、非常に粘稠な溶液を特徴とします。球状タンパク質は一般に、優れた生物学的価値を持っています。消化中に吸収されますが、多くの線維状タンパク質はそうではありません。

球状タンパク質と線維状タンパク質の間には明確な境界はありません。多くのタンパク質が中間の位置を占め、球状と原線維の両方の特徴を組み合わせています。このようなタンパク質には、例えば、筋ミオシン (b/a = 75) および血中フィブリノーゲン (b/a = 18) が含まれます。ミオシンは線維状タンパク質の形状に似た棒状の形状をしていますが、球状タンパク質と同様に生理食塩水に可溶です。ミオシンとフィブリノーゲンの溶液は粘性があります。これらのタンパク質は消化プロセス中に吸収されます。同時に、球状筋タンパク質であるアクチンは吸収されません。

タンパク質の変性。タンパク質分子の本来の構造は堅固ではなく、非常に不安定であり（ラテン語で「labilis」 - 滑りやすい）、さまざまな影響を受けると深刻に破壊される可能性があります。ペプチド結合を破壊することなく、タンパク質の本来の性質が変化することを伴う、タンパク質の本来の構造の違反は、タンパク質の変性（ラテン語で「デナチュラーレ」、天然の性質を失う）と呼ばれます。

タンパク質の変性はさまざまな理由で引き起こされ、弱い相互作用が破壊されたり、天然構造を安定化するジスルフィド結合が破壊されたりすることがあります。

ほとんどのタンパク質を 50°C 以上の温度に加熱したり、紫外線やその他の種類の高エネルギー照射を行うと、ポリペプチド鎖の原子の振動が増加し、その結果、タンパク質内のさまざまな結合が破壊されます。機械的な振動でもタンパク質の変性を引き起こす可能性があります。

タンパク質の変性は化学物質への曝露によっても発生します。強酸または強アルカリは酸性基と塩基性基のイオン化に影響を与え、タンパク質分子のイオン結合および一部の水素結合の破壊を引き起こします。尿素 (H 2 N-CO-NH 2) と有機溶媒 (アルコール、フェノールなど) は、水素結合のシステムを破壊し、タンパク質分子の疎水性相互作用を弱めます (尿素 - 水、有機溶媒の構造の破壊により -非極性アミノ酸ラジカルとの接触が確立されるため)。メルカプトエタノールはタンパク質のジスルフィド結合を分解します。重金属イオンは弱い相互作用を破壊します。

変性中にタンパク質の特性が変化し、まず溶解度が低下します。たとえば、沸騰させると、タンパク質が凝固し、血餅の形で溶液から沈殿します (鶏卵を沸騰させるときと同様)。溶液からのタンパク質の沈殿は、トリクロロ酢酸、バーンスタイン試薬（水酸化ナトリウムと硫酸銅の混合物）、タンニン溶液などを含むタンパク質沈殿剤の影響下でも発生します。

変性中、タンパク質の吸水能力、つまり膨潤能力が低下します。たとえば、カプトエタノール - SH 基にさらされた場合、新しい化学基が出現する可能性があります。変性の結果、タンパク質は生物学的活性を失います。

タンパク質の一次構造は変性中に損傷を受けませんが、変化は不可逆的です。しかし、例えば、尿素が変性タンパク質溶液から透析によって徐々に除去されると、その再生が起こり、タンパク質の本来の構造が復元され、それに伴って、程度の差はあれ、その本来の特性も回復します。この変性は可逆的と呼ばれます。

タンパク質の不可逆的な変性は、生物の老化プロセス中に発生します。したがって、たとえば植物の種子は、最適な保管条件下であっても、徐々に生存能力を失います。

タンパク質の変性は、パンを焼くとき、パスタや野菜を乾燥させるとき、調理中などに起こります。その結果、変性（部分的に破壊）されたタンパク質は消化プロセス中により容易に吸収されるため、これらのタンパク質の生物学的価値は増加します。

タンパク質の等電点。タンパク質には、イオン化する能力を持つさまざまな塩基性基と酸性基が含まれています。強酸性環境下では主要基（アミノ基など）のプロトン化が盛んに行われ、タンパク質分子は全正電荷を帯び、強アルカリ性環境下ではカルボキシル基が解離しやすく、タンパク質分子は全負電荷を帯びます。

タンパク質の正電荷の源は、リジン、アルギニン、ヒスチジン残基のサイドラジカルと、N 末端アミノ酸残基の α-アミノ基です。負電荷の源は、アスパラギン酸およびグルタミン酸残基のサイドラジカル、および C 末端アミノ酸残基のα-カルボキシル基です。

媒体の特定の pH 値では、タンパク質分子の表面の正電荷と負電荷の等しいことが観察されます。つまり、その総電荷は次のようになります。ゼロに等しい。タンパク質分子が電気的に中性になる溶液のpH値は、タンパク質の等電点（pi）と呼ばれます。

等電点はタンパク質の固有の定数です。それらは、アミノ酸の組成と構造、つまりポリペプチド鎖内の酸性アミノ酸残基と塩基性アミノ酸残基の数と位置によって決まります。酸性アミノ酸残基が優勢なタンパク質の等電点はpH領域にあります。<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. ほとんどのタンパク質の等電点はわずかに酸性の環境にあります。

等電状態では、タンパク質溶液の粘度は最小になります。これはタンパク質分子の形状の変化によるものです。等電点では、逆に荷電したグループが互いに引き合い、タンパク質は丸まってボールになります。 pH が等電点から変化すると、同じように荷電したグループが互いに反発し、タンパク質分子が展開します。折りたたまれていない状態では、タンパク質分子はボール状に丸めたときよりも溶液の粘度を高めます。

等電点では、タンパク質の溶解度は最小限になり、容易に沈殿する可能性があります。

しかし、等電点でのタンパク質の沈殿は依然として起こりません。これは、タンパク質小球の表面に疎水性アミノ酸ラジカルのかなりの部分を保持する構造化された水分子によって妨げられます。

タンパク質は、タンパク質分子の疎水性接触システムを破壊する有機溶媒（アルコール、アセトン）や、タンパク質小球の水和を低下させる高濃度の塩（塩析法）を使用して沈殿させることができます。後者の場合、水の一部は塩の溶解に向かい、タンパク質の溶解には関与しなくなります。溶媒が不足しているため、このような溶液は過飽和になり、その一部が沈殿します。タンパク質分子は互いにくっつき始め、ますます大きな粒子を形成し、溶液から徐々に沈殿します。

タンパク質の光学的性質。タンパク質溶液には光学活性、つまり光の偏光面を回転させる能力があります。タンパク質のこの特性は、その分子内に非対称要素（不斉炭素原子と右巻きの α ヘリックス）が存在することによるものです。

タンパク質が変性すると、その光学的特性が変化し、これはαヘリックスの破壊に関連します。完全に変性したタンパク質の光学的性質は、タンパク質中の不斉炭素原子の存在のみに依存します。

変性前後のタンパク質の光学的特性の違いによって、そのらせん化の程度を決定できます。

タンパク質に対する定性的反応。タンパク質は、その中に特定の化学基が存在することによる色の反応によって特徴付けられます。これらの反応は、タンパク質の検出によく使用されます。

硫酸銅とアルカリをタンパク質溶液に加えると、銅イオンとタンパク質のペプチド基の複合体が形成されるため、薄紫色が現れます。この反応はビウレット(H 2 N-CO-NH-CO-NH 2)によって生じるため、ビウレットと呼ばれます。得られる色の強度が溶液中のタンパク質濃度に比例するため、I. ケルダール法とともにタンパク質の定量測定によく使用されます。

タンパク質溶液を濃硝酸とともに加熱すると、芳香族アミノ酸のニトロ誘導体の形成により黄色が現れます。この反応はと呼ばれますキサントタンパク質(ギリシャ語の「xanthos」 - 黄色)。

加熱すると、多くのタンパク質溶液は硝酸水銀溶液と反応し、フェノールおよびその誘導体と深紅色の複合化合物を形成します。これ定性的反応チロシンならミローナ。

ほとんどのタンパク質溶液を酢酸鉛とともにアルカリ環境で加熱すると、硫化鉛の黒色の沈殿物が沈殿します。この反応は硫黄含有アミノ酸の検出に使用され、Foll 反応と呼ばれます。

タンパク質の物理化学的性質。 タンパク質の構造、性質、機能