Physikalische Eigenschaften von Proteinen. Die wichtigsten chemischen Eigenschaften von Proteinen. Struktur, Eigenschaften und Funktionen von Proteinen

Isoelektrischer Punkt

Amphoterizität – Säure-Base-Eigenschaften von Proteinen.

Quartärstruktur

Viele Proteine ​​bestehen aus mehreren Untereinheiten (Protomeren), die gleiche oder unterschiedliche Aminosäurezusammensetzungen aufweisen können. In diesem Fall haben die Proteine Quartärstruktur. Proteine ​​enthalten normalerweise gerade Zahl Untereinheiten: zwei, vier, sechs. Die Wechselwirkung erfolgt aufgrund von Ionen-, Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Waals-Kräften. Erwachsenes menschliches Hämoglobin HbA besteht aus vier paarweise identischen Untereinheiten ( A 2 β 2).

Die Quartärstruktur bietet viele biologische Vorteile:

a) Es kommt zu einer Einsparung von genetischem Material, die Länge des Strukturgens und der mRNA, in der Informationen über die Primärstruktur des Proteins festgehalten sind, nimmt ab.

b) Es ist möglich, Untereinheiten zu ersetzen, wodurch Sie die Aktivität ändern können

Enzym in Verbindung mit sich ändernden Bedingungen (zur Anpassung). Hämoglobin

Neugeborenes besteht aus Proteinen ( A 2 γ 2) . aber in den ersten Monaten ähnelt die Zusammensetzung der eines Erwachsenen (ein 2 β 2) .

8.4. Physikalisch- Chemische Eigenschaften Eichhörnchen

Proteine ​​sind wie Aminosäuren amphotere Verbindungen und haben puffernde Eigenschaften.

Proteine ​​können unterteilt werden in neutral, sauer und basisch.

Neutrale Proteine enthalten eine gleiche Anzahl an ionisationsanfälligen Gruppen: sauer und basisch. Der isoelektrische Punkt solcher Proteine ​​liegt in einer Umgebung, die nahezu neutral ist, wenn der pH-Wert< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, dann wird das Protein zu einem negativ geladenen Anion.

NH 3 - Protein - COOH<-->+ NH 3 - Protein - COO –<-->NH 2 - Protein - COO –

pH-Wert< pI wässrige Lösung I pH > pI

Saure Proteine enthalten Ungleiche Anzahl ionisationsanfälliger Gruppen: Es gibt mehr Carboxylgruppen als Aminogruppen. In einer wässrigen Lösung nehmen sie eine negative Ladung an und die Lösung wird sauer. Bei Zugabe von Säure (H+) gelangt das Protein zunächst in den isoelektrischen Punkt und wird dann im Überschuss an Säure in ein Kation umgewandelt. In einer alkalischen Umgebung ist ein solches Protein negativ geladen (die Ladung der Aminogruppe verschwindet).

Saures Protein

NH 3 - Protein - COO – + H + + NH 3 - Protein - COO – + H + + NH 3 - Protein - COOH

| <--> | <--> |

COO – COON COOH

Wässrige Lösung pH = p I pH-Wert< Pi

Protein mit überschüssiger Säure

positiv geladen

Saures Protein ist in einer alkalischen Umgebung negativ geladen

NH 3 - Protein - COO – OH – NH 2 - Protein - COO –

| <--> |

COO – COO –

pH > pI

Basische Proteine enthalten Ungleiche Anzahl ionisationsanfälliger Gruppen: Es gibt mehr Aminogruppen als Carboxylgruppen. In einer wässrigen Lösung erhalten sie eine positive Ladung und die Lösung wird alkalisch. Bei Zugabe von Alkali (OH –) erreicht das Protein zunächst den isoelektrischen Punkt und wandelt sich dann bei einem Überschuss an Alkali in ein Anion um. In einer sauren Umgebung ist ein solches Protein positiv geladen (die Ladung der Carboxylgruppe verschwindet)

Protein-Molekülform. Untersuchungen der nativen Konformation von Proteinmolekülen haben gezeigt, dass diese Partikel in den meisten Fällen eine mehr oder weniger asymmetrische Form haben. Abhängig vom Grad der Asymmetrie, also dem Verhältnis zwischen der langen (b) und der kurzen (a) Achse des Proteinmoleküls, werden globuläre (kugelförmige) und fibrilläre (fadenförmige) Proteine ​​unterschieden.

Kugelförmig sind Proteinmoleküle, bei denen durch die Faltung von Polypeptidketten eine kugelförmige Struktur entstanden ist. Darunter gibt es streng kugelförmige, ellipsoide und stabförmige. Sie unterscheiden sich im Grad der Asymmetrie. Beispielsweise hat Eialbumin ein b/a = 3, Weizengliadin - 11 und Maiszein - 20. Viele Proteine ​​in der Natur sind kugelförmig.

Fibrilläre Proteine ​​bilden lange, stark asymmetrische Filamente. Viele von ihnen erfüllen eine strukturelle oder mechanische Funktion. Dies sind Kollagen (b/a - 200), Keratine, Fibroin.

Die Proteine ​​​​jeder Gruppe haben ihre eigenen charakteristische Eigenschaften. Viele globuläre Proteine ​​sind in Wasser und verdünnten Salzlösungen löslich. Lösliche fibrilläre Proteine ​​zeichnen sich durch sehr viskose Lösungen aus. Kugelförmige Proteine ​​haben in der Regel eine gute biologische Wertigkeit – sie werden bei der Verdauung absorbiert, viele fibrilläre Proteine ​​hingegen nicht.

Es gibt keine klare Grenze zwischen globulären und fibrillären Proteinen. Eine Reihe von Proteinen nehmen eine Zwischenstellung ein und vereinen die Eigenschaften sowohl globulärer als auch fibrillärer Proteine. Zu diesen Proteinen gehören beispielsweise Muskelmyosin (b/a = 75) und Blutfibrinogen (b/a = 18). Myosin hat eine stäbchenförmige Form, ähnlich der Form fibrillärer Proteine, ist jedoch wie globuläre Proteine ​​in Salzlösungen löslich. Lösungen von Myosin und Fibrinogen sind viskos. Diese Proteine ​​werden während des Verdauungsprozesses absorbiert. Gleichzeitig wird Aktin, ein globuläres Muskelprotein, nicht resorbiert.

Proteindenaturierung. Die native Konformation von Proteinmolekülen ist nicht starr, sie ist ziemlich labil (lateinisch „labilis“ – gleitend) und kann unter verschiedenen Einflüssen ernsthaft gestört werden. Eine Verletzung der nativen Konformation eines Proteins, begleitet von einer Änderung seiner nativen Eigenschaften ohne Aufbrechen der Peptidbindungen, wird Denaturierung (lateinisch „denaturare“ – entziehen) genannt natürliche Eigenschaften) Eichhörnchen.

Die Denaturierung von Proteinen kann verschiedene Ursachen haben und zur Störung schwacher Wechselwirkungen sowie zum Aufbrechen von Disulfidbindungen führen, die ihre native Struktur stabilisieren.

Das Erhitzen der meisten Proteine ​​auf Temperaturen über 50 °C sowie ultraviolette und andere Arten hochenergetischer Strahlung erhöht die Schwingungen der Atome der Polypeptidkette, was zur Zerstörung verschiedener Bindungen in ihnen führt. Auch mechanisches Schütteln kann zur Proteindenaturierung führen.

Eine Denaturierung von Proteinen erfolgt auch durch chemische Einwirkung. Starke Säuren oder Laugen beeinflussen die Ionisierung saurer und basischer Gruppen und führen zur Zerstörung ionischer und einiger Wasserstoffbrückenbindungen in Proteinmolekülen. Harnstoff (H 2 N-CO-NH 2) und organische Lösungsmittel – Alkohole, Phenole usw. – stören das System der Wasserstoffbrückenbindungen und schwächen hydrophobe Wechselwirkungen in Proteinmolekülen (Harnstoff – aufgrund der Störung der Struktur von Wasser, organische Lösungsmittel – durch Kontaktaufnahme mit unpolaren Aminosäureresten). Mercaptoethanol spaltet Disulfidbindungen in Proteinen. Schwermetallionen stören schwache Wechselwirkungen.

Bei der Denaturierung verändern sich die Eigenschaften des Proteins und vor allem nimmt seine Löslichkeit ab. Beispielsweise koagulieren Proteine ​​beim Kochen und fallen aus Lösungen in Form von Klumpen aus (wie beim Kochen). Hühnerei). Die Ausfällung von Proteinen aus Lösungen erfolgt auch unter dem Einfluss von Proteinfällmitteln, zu denen Trichloressigsäure, Barnsteins Reagenz (eine Mischung aus Natriumhydroxid mit Kupfersulfat), Tanninlösung usw. gehören.

Bei der Denaturierung nimmt die Wasseraufnahmefähigkeit des Proteins ab, also seine Quellfähigkeit; Neue chemische Gruppen können auftreten, zum Beispiel: bei Einwirkung von Captoethanol – SH-Gruppen. Durch die Denaturierung verliert das Protein seine biologische Aktivität.

Obwohl die Primärstruktur des Proteins bei der Denaturierung nicht beschädigt wird, sind die Veränderungen irreversibel. Wenn jedoch beispielsweise Harnstoff durch Dialyse aus einer denaturierten Proteinlösung schrittweise entfernt wird, kommt es zu seiner Renaturierung: Die native Struktur des Proteins wird wiederhergestellt und damit bis zu einem gewissen Grad auch seine nativen Eigenschaften. Diese Denaturierung wird als reversibel bezeichnet.

Während des Alterungsprozesses von Organismen kommt es zu einer irreversiblen Denaturierung von Proteinen. Daher verlieren beispielsweise Pflanzensamen auch unter optimalen Lagerbedingungen nach und nach ihre Lebensfähigkeit.

Beim Backen von Brot, beim Trocknen von Nudeln, Gemüse, beim Kochen usw. kommt es zur Denaturierung von Proteinen biologischer Wert diese Proteine, da denaturierte (teilweise zerstörte) Proteine ​​bei der Verdauung leichter absorbiert werden.

Isoelektrischer Punkt eines Proteins. Proteine ​​enthalten verschiedene basische und saure Gruppen, die die Fähigkeit zur Ionisierung besitzen. In einer stark sauren Umgebung werden die Hauptgruppen (Aminogruppen usw.) aktiv protoniert und Proteinmoleküle erhalten eine insgesamt positive Ladung. In einer stark alkalischen Umgebung dissoziieren Carboxylgruppen leicht und Proteinmoleküle erhalten eine insgesamt negative Ladung.

Die Quellen positiver Ladung in Proteinen sind die Seitenradikale von Lysin-, Arginin- und Histidinresten sowie die α-Aminogruppe des N-terminalen Aminosäurerests. Quellen negativer Ladung sind Seitenradikale von Asparagin- und Glutaminsäureresten sowie die a-Carboxylgruppe des C-terminalen Aminosäurerests.

Bei einem bestimmten pH-Wert des Mediums wird die Gleichheit positiver und negativer Ladungen auf der Oberfläche des Proteinmoleküls beobachtet, d. h. seine gesamte elektrische Ladung beträgt gleich Null. Der pH-Wert der Lösung, bei dem das Proteinmolekül elektrisch neutral ist, wird als isoelektrischer Punkt des Proteins (pi) bezeichnet.

Isoelektrische Punkte sind charakteristische Konstanten von Proteinen. Sie werden durch ihre Aminosäurezusammensetzung und -struktur bestimmt: die Anzahl und Lage der sauren und basischen Aminosäurereste in Polypeptidketten. Die isoelektrischen Punkte von Proteinen, in denen saure Aminosäurereste überwiegen, liegen im pH-Bereich<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Die isoelektrischen Punkte der meisten Proteine ​​liegen in einer leicht sauren Umgebung.

Im isoelektrischen Zustand haben Proteinlösungen eine minimale Viskosität. Dies ist auf eine Veränderung der Form des Proteinmoleküls zurückzuführen. Am isoelektrischen Punkt ziehen sich entgegengesetzt geladene Gruppen gegenseitig an und die Proteine ​​kräuseln sich zu Kugeln. Wenn sich der pH-Wert vom isoelektrischen Punkt verschiebt, stoßen sich gleich geladene Gruppen gegenseitig ab und die Proteinmoleküle entfalten sich. Im entfalteten Zustand verleihen Proteinmoleküle Lösungen eine höhere Viskosität als zu Kugeln gerollt.

Am isoelektrischen Punkt sind Proteine ​​nur minimal löslich und können leicht ausfallen.

Allerdings kommt es immer noch nicht zu einer Ausfällung von Proteinen am isoelektrischen Punkt. Dies wird durch strukturierte Wassermoleküle verhindert, die einen erheblichen Teil der hydrophoben Aminosäurereste auf der Oberfläche von Proteinkügelchen zurückhalten.

Proteine ​​können mit organischen Lösungsmitteln (Alkohol, Aceton) ausgefällt werden, die das System der hydrophoben Kontakte in Proteinmolekülen stören, sowie mit hohen Salzkonzentrationen (Aussalzmethode), die die Hydratation der Proteinkügelchen verringern. Im letzteren Fall geht ein Teil des Wassers zur Auflösung des Salzes über und nimmt nicht mehr an der Auflösung des Proteins teil. Aufgrund des Mangels an Lösungsmittel wird eine solche Lösung übersättigt, was zur Ausfällung eines Teils davon führt. Proteinmoleküle beginnen zusammenzukleben und fallen unter Bildung immer größerer Partikel nach und nach aus der Lösung aus.

Optische Eigenschaften von Proteinen. Proteinlösungen besitzen optische Aktivität, d. h. die Fähigkeit, die Polarisationsebene des Lichts zu drehen. Diese Eigenschaft von Proteinen beruht auf dem Vorhandensein von Asymmetrieelementen in ihren Molekülen – asymmetrischen Kohlenstoffatomen und einer rechtsdrehenden α-Helix.

Wenn ein Protein denaturiert, verändern sich seine optischen Eigenschaften, was mit der Zerstörung der α-Helix einhergeht. Die optischen Eigenschaften vollständig denaturierter Proteine ​​hängen nur vom Vorhandensein asymmetrischer Kohlenstoffatome in ihnen ab.

Durch den Unterschied in den optischen Eigenschaften eines Proteins vor und nach der Denaturierung kann der Grad seiner Helikalisierung bestimmt werden.

Qualitative Reaktionen auf Proteine. Proteine ​​zeichnen sich durch Farbreaktionen aufgrund des Vorhandenseins bestimmter chemischer Gruppen in ihnen aus. Diese Reaktionen werden häufig zum Nachweis von Proteinen verwendet.

Wenn einer Proteinlösung Kupfersulfat und Alkali zugesetzt werden, erscheint aufgrund der Bildung von Komplexen von Kupferionen mit den Peptidgruppen des Proteins eine lila Farbe. Da diese Reaktion durch Biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2) hervorgerufen wird, wird sie Biuret genannt. Sie wird häufig zusammen mit der I. Kjeldahl-Methode zur quantitativen Bestimmung von Proteinen verwendet, da die Intensität der resultierenden Farbe proportional zur Proteinkonzentration in der Lösung ist.

Beim Erhitzen von Proteinlösungen mit konzentrierter Salpetersäure Durch die Bildung von Nitroderivaten aromatischer Aminosäuren entsteht eine gelbe Farbe. Diese Reaktion wird aufgerufen Xanthoprotein(Griechisch „xanthos“ – gelb).

Beim Erhitzen reagieren viele Proteinlösungen mit Quecksilbernitratlösung, die mit Phenolen und ihren Derivaten purpurrote Komplexverbindungen bildet. Dies ist eine qualitative Millon-Reaktion auf Tyrosin.

Durch Erhitzen der meisten Proteinlösungen mit Bleiacetat in einer alkalischen Umgebung fällt ein schwarzer Niederschlag aus Bleisulfid aus. Diese Reaktion dient dem Nachweis schwefelhaltiger Aminosäuren und wird Foll-Reaktion genannt.

Proteinstruktur

Eichhörnchen- hohes Molekulargewicht organische Verbindungen, bestehend aus α-Aminosäureresten.

IN Proteinzusammensetzung umfasst Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff, Schwefel. Einige Proteine ​​bilden Komplexe mit anderen Molekülen, die Phosphor, Eisen, Zink und Kupfer enthalten.

Proteine ​​​​haben ein großes Molekulargewicht: Eialbumin – 36.000, Hämoglobin – 152.000, Myosin – 500.000. Zum Vergleich: Das Molekulargewicht von Alkohol beträgt 46, Essigsäure – 60, Benzol – 78.

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen

Eichhörnchen- nichtperiodische Polymere, deren Monomere sind α-Aminosäuren. Typischerweise werden 20 Arten von α-Aminosäuren als Proteinmonomere bezeichnet, obwohl über 170 davon in Zellen und Geweben vorkommen.

Je nachdem, ob Aminosäuren im Körper von Menschen und anderen Tieren synthetisiert werden können, werden sie unterschieden: nichtessentielle Aminosäuren- kann synthetisiert werden; essentielle Aminosäuren- kann nicht synthetisiert werden. Essentielle Aminosäuren müssen dem Körper über die Nahrung zugeführt werden. Pflanzen synthetisieren alle Arten von Aminosäuren.

Abhängig von der Aminosäurezusammensetzung Proteine ​​sind: vollständig- den gesamten Satz an Aminosäuren enthalten; defekt- Ihre Zusammensetzung enthält keine Aminosäuren. Bestehen Proteine ​​nur aus Aminosäuren, nennt man sie einfach. Wenn Proteine ​​neben Aminosäuren auch einen Nicht-Aminosäure-Anteil (prosthetische Gruppe) enthalten, werden sie aufgerufen Komplex. Die prosthetische Gruppe kann durch Metalle (Metalloproteine), Kohlenhydrate (Glykoproteine), Lipide (Lipoproteine) repräsentiert werden. Nukleinsäuren(Nukleoproteine).

Eigenschaften von Proteinen

Die Aminosäurezusammensetzung und Struktur des Proteinmoleküls bestimmen es Eigenschaften. Proteine ​​vereinen basische und saure Eigenschaften, die durch Aminosäurereste bestimmt werden: Je mehr saure Aminosäuren in einem Protein enthalten sind, desto ausgeprägter sind seine sauren Eigenschaften. Die Fähigkeit zur Abgabe und Zugabe von H+ wird bestimmt Puffereigenschaften von Proteinen; Einer der stärksten Puffer ist Hämoglobin in den roten Blutkörperchen, das den pH-Wert des Blutes auf einem konstanten Niveau hält. Es gibt lösliche Proteine ​​(Fibrinogen) und es gibt unlösliche Proteine, die mechanische Funktionen erfüllen (Fibroin, Keratin, Kollagen). Es gibt chemisch aktive Proteine ​​(Enzyme), es gibt chemisch inaktive Proteine, die gegenüber verschiedenen Umwelteinflüssen resistent sind, und solche, die äußerst instabil sind.

Äußere Faktoren (Hitze, ultraviolette Strahlung, Schwermetalle und deren Salze, pH-Änderungen, Strahlung, Dehydrierung) können zu Störungen der strukturellen Organisation des Proteinmoleküls führen. Der Prozess des Verlusts der dreidimensionalen Konformation, die einem bestimmten Proteinmolekül innewohnt, wird als bezeichnet Denaturierung. Die Ursache der Denaturierung ist das Aufbrechen von Bindungen, die eine bestimmte Proteinstruktur stabilisieren. Zunächst werden die schwächsten Bindungen zerbrochen, und je strenger die Bedingungen werden, desto stärkere werden zerbrochen. Daher gehen zunächst die Quartär-, dann die Tertiär- und Sekundärstrukturen verloren. Eine Änderung der räumlichen Konfiguration führt zu einer Änderung der Eigenschaften des Proteins und macht es dadurch für das Protein unmöglich, seine inhärenten biologischen Funktionen zu erfüllen. Wenn die Denaturierung nicht mit einer Zerstörung der Primärstruktur einhergeht, kann dies der Fall sein reversibel In diesem Fall kommt es zu einer Selbstwiederherstellung der für das Protein charakteristischen Konformation. Beispielsweise unterliegen Membranrezeptorproteine ​​einer solchen Denaturierung. Der Prozess der Wiederherstellung der Proteinstruktur nach der Denaturierung wird als bezeichnet Renaturierung. Wenn eine Wiederherstellung der räumlichen Konfiguration des Proteins nicht möglich ist, spricht man von Denaturierung irreversibel.

Funktionen von Proteinen

Katalytisch: Einer von wichtige Funktionen Proteine. Bereitgestellt durch Proteine ​​– Enzyme, die biochemische Reaktionen in Zellen beschleunigen. Beispielsweise katalysiert Ribulosebiphosphat-Carboxylase die Fixierung von CO 2 während der Photosynthese.



Chemische Eigenschaften von Proteinen

Physikalische Eigenschaften Proteine

Physikalische und chemische Eigenschaften von Proteinen. Farbreaktionen von Proteinen

Die Eigenschaften von Proteinen sind so vielfältig wie die Funktionen, die sie erfüllen. Einige Proteine ​​​​lösen sich in Wasser und bilden normalerweise kolloidale Lösungen (z. B. Eiweiß); andere lösen sich in verdünnten Salzlösungen; wieder andere sind unlöslich (z. B. Proteine ​​des Hautgewebes).

Proteine ​​enthalten in den Resten von Aminosäureresten verschiedene funktionelle Gruppen, die viele Reaktionen eingehen können. Proteine ​​unterliegen Oxidations-Reduktions-Reaktionen, Veresterungen, Alkylierungen und Nitrierungen und können sowohl mit Säuren als auch mit Basen Salze bilden (Proteine ​​sind amphoter).

1. Proteinhydrolyse: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Aminosäure 1 Aminosäure 2

2. Proteinfällung:

a) reversibel

Protein in Lösung ↔ Proteinniederschlag. Tritt unter dem Einfluss von Lösungen der Salze Na +, K + auf

b) irreversibel (Denaturierung)

Bei der Denaturierung unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur; mechanische Einwirkung – Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall; Einwirkung chemischer Mittel – Säuren, Laugen usw.) kommt es zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen des Proteins Makromolekül, d. h. es ist nativ räumliche Struktur. Die Primärstruktur und daher chemische Zusammensetzung Proteine ​​verändern sich nicht.

Bei der Denaturierung verändern sich die physikalischen Eigenschaften von Proteinen: Die Löslichkeit nimmt ab und die biologische Aktivität geht verloren. Gleichzeitig erhöht sich die Aktivität bestimmter chemischer Gruppen, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​wird erleichtert und somit leichter hydrolysierbar.

Beispielsweise fällt Albumin – Eiweiß – bei einer Temperatur von 60–70 °C aus der Lösung aus (koaguliert) und verliert seine Fähigkeit, sich in Wasser aufzulösen.

Schema des Proteindenaturierungsprozesses (Zerstörung der Tertiär- und Sekundärstrukturen von Proteinmolekülen)

,3. Proteinverbrennung

Bei der Verbrennung von Proteinen entstehen Stickstoff, Kohlendioxid, Wasser und einige andere Substanzen. Bei der Verbrennung entsteht der charakteristische Geruch verbrannter Federn

4. Farbliche (qualitative) Reaktionen auf Proteine:

a) Xanthoprotein-Reaktion (auf Aminosäurereste, die Benzolringe enthalten):

Protein + HNO 3 (konz.) → gelbe Farbe

b) Biuret-Reaktion (auf Peptidbindungen):

Protein + CuSO 4 (gesättigt) + NaOH (konz.) → leuchtend violette Farbe

c) Cysteinreaktion (auf schwefelhaltige Aminosäurereste):

Protein + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → Schwarze Farbe

Proteine ​​sind die Grundlage allen Lebens auf der Erde und erfüllen vielfältige Funktionen in Organismen.

Eichhörnchen- Hierbei handelt es sich um hochmolekulare (Molekulargewicht variiert zwischen 5.000 und 1 Million oder mehr) natürliche Polymere, deren Moleküle aus Aminosäureresten aufgebaut sind, die durch eine Amidbindung (Peptidbindung) verbunden sind.

Proteine ​​werden auch Proteine ​​genannt (griechisch „protos“ – zuerst, wichtig). Die Anzahl der Aminosäurereste in einem Proteinmolekül variiert stark und erreicht manchmal mehrere Tausend. Jedes Protein hat seine eigene inhärente Sequenz von Aminosäureresten.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) und andere.

Proteine ​​sind die Basis von Biomembranen, dem wichtigsten Bestandteil der Zelle und zellulären Bestandteilen. Sie spielen gerade Schlüsselrolle im Leben einer Zelle und bildet sozusagen die materielle Grundlage ihrer chemischen Aktivität.

Die außergewöhnliche Eigenschaft von Protein ist Selbstorganisation der Struktur, d. h. seine Fähigkeit, spontan eine bestimmte räumliche Struktur zu erzeugen, die nur für ein bestimmtes Protein charakteristisch ist. Im Wesentlichen sind alle Aktivitäten des Körpers (Entwicklung, Bewegung, Ausführung verschiedener Funktionen und vieles mehr) mit Eiweißstoffen verbunden. Ein Leben ohne Proteine ​​ist nicht vorstellbar.

Proteine ​​sind das Wichtigste Komponente Nahrung für Mensch und Tier, Lieferant essentieller Aminosäuren.

Proteinstruktur

In der räumlichen Struktur von Proteinen sehr wichtig hat den Charakter von R-Radikalen (Resten) in Aminosäuremolekülen. Unpolare Aminosäurereste befinden sich normalerweise im Inneren des Proteinmakromoleküls und verursachen hydrophobe Wechselwirkungen; Polare Radikale mit ionischen (ionenbildenden) Gruppen kommen üblicherweise auf der Oberfläche eines Proteinmakromoleküls vor und charakterisieren elektrostatische (ionische) Wechselwirkungen. Polare nichtionische Radikale (z. B. mit Alkohol-OH-Gruppen, Amidgruppen) können sich sowohl auf der Oberfläche als auch im Inneren des Proteinmoleküls befinden. Sie sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt.

In Proteinmolekülen sind α-Aminosäuren durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden:

Auf diese Weise aufgebaute Polypeptidketten oder einzelne Abschnitte innerhalb einer Polypeptidkette können in manchen Fällen zusätzlich durch Disulfidbrücken (-S-S-) oder, wie sie oft genannt werden, Disulfidbrücken miteinander verbunden sein.

Eine wichtige Rolle bei der Bildung der Struktur von Proteinen spielen ionische (Salz-) und Wasserstoffbrückenbindungen sowie hydrophobe Wechselwirkungen – eine besondere Art des Kontakts zwischen den hydrophoben Komponenten von Proteinmolekülen aquatische Umgebung. Alle diese Bindungen sind unterschiedlich stark und sorgen für die Bildung eines komplexen, großen Proteinmoleküls.

Trotz der unterschiedlichen Struktur und Funktionen von Proteinsubstanzen variiert ihre Elementzusammensetzung geringfügig (in Trockengewichts-%): Kohlenstoff - 51-53; Sauerstoff - 21,5-23,5; Stickstoff - 16,8-18,4; Wasserstoff - 6,5-7,3; Schwefel - 0,3-2,5.

Einige Proteine ​​enthalten geringe Mengen an Phosphor, Selen und anderen Elementen.

Die Reihenfolge der Aminosäurereste in einer Polypeptidkette wird aufgerufen primäre Proteinstruktur.

Ein Proteinmolekül kann aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen, die jeweils eine unterschiedliche Anzahl an Aminosäureresten enthalten. Angesichts der Vielzahl möglicher Kombinationen ist die Vielfalt der Proteine ​​nahezu grenzenlos, doch nicht alle davon kommen in der Natur vor.

Die Gesamtzahl verschiedener Arten von Proteinen in allen Arten lebender Organismen beträgt 10 11 -10 12. Für Proteine, deren Struktur sich neben der primären durch außergewöhnliche Komplexität auszeichnet, gibt es noch mehr hohe Levels Strukturelle Organisation: Sekundär-, Tertiär- und manchmal Quartärstrukturen.

Sekundärstruktur Die meisten Proteine ​​besitzen, wenn auch nicht immer, eine Polypeptidkette über die gesamte Länge. Polypeptidketten mit einer bestimmten Sekundärstruktur können unterschiedlich im Raum lokalisiert sein.

Information Tertiärstruktur Neben Wasserstoffbrückenbindungen spielen ionische und hydrophobe Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Basierend auf der Art der „Verpackung“ des Proteinmoleküls werden sie unterschieden kugelförmig, oder sphärisch, und fibrillär oder filamentöse Proteine ​​(Tabelle 12).

Für globuläre Proteine ​​ist eine a-helikale Struktur typischer; die Helices sind gekrümmt, „gefaltet“. Das Makromolekül hat eine Kugelform. Sie lösen sich in Wasser und Salzlösungen und bilden kolloidale Systeme. Die meisten Proteine ​​in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen sind kugelförmige Proteine.

Für fibrilläre Proteine ​​ist eine filamentöse Struktur typischer. Sie sind im Allgemeinen in Wasser unlöslich. Fibrilläre Proteine ​​übernehmen in der Regel strukturbildende Funktionen. Ihre Eigenschaften (Festigkeit, Dehnbarkeit) hängen von der Art der Packung der Polypeptidketten ab. Beispiele für fibrilläre Proteine ​​sind Myosin und Keratin. In einigen Fällen bilden einzelne Proteinuntereinheiten mithilfe von Wasserstoffbrückenbindungen, elektrostatischen und anderen Wechselwirkungen komplexe Ensembles. In diesem Fall wird es gebildet Quartärstruktur Proteine.

Ein Beispiel für ein Protein mit Quartärstruktur ist Bluthämoglobin. Nur mit einer solchen Struktur erfüllt es seine Funktionen – die Bindung von Sauerstoff und den Transport zu Geweben und Organen.

Es ist jedoch zu beachten, dass bei der Organisation höherer Proteinstrukturen eine ausschließliche Rolle der Primärstruktur zukommt.

Proteinklassifizierung

Es gibt verschiedene Klassifizierungen von Proteinen:

1. Nach Schwierigkeitsgrad (einfach und komplex).
2. Je nach Form der Moleküle (globuläre und fibrilläre Proteine).
3. Je nach Löslichkeit in den einzelnen Lösungsmitteln (wasserlöslich, löslich in verdünnten Salzlösungen – Albumine, alkohollöslich – Prolamine, löslich in verdünnten Laugen und Säuren – Gluteline).
4. Entsprechend den ausgeübten Funktionen (z. B. Speicherproteine, Skelettproteine ​​usw.).

Eigenschaften von Proteinen

Proteine ​​sind amphotere Elektrolyte. Bei einem bestimmten pH-Wert (sogenannter isoelektrischer Punkt) ist die Anzahl der positiven und negativen Ladungen im Proteinmolekül gleich. Dies ist eine der Haupteigenschaften von Proteinen. Proteine ​​sind zu diesem Zeitpunkt elektrisch neutral und ihre Löslichkeit in Wasser ist am geringsten. Die Fähigkeit von Proteinen, die Löslichkeit zu verringern, wenn ihre Moleküle elektrische Neutralität erreichen, wird zur Isolierung aus Lösungen genutzt, beispielsweise in der Technologie zur Gewinnung von Proteinprodukten.

Flüssigkeitszufuhr. Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine, und sie weisen hydrophile Eigenschaften auf: Sie quellen auf, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Die Quellung einzelner Proteine ​​hängt ausschließlich von deren Struktur ab. Die in der Zusammensetzung vorhandenen und auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befindlichen hydrophilen Amid- (-CO-NH-, Peptidbindung), Amin- (-NH 2) und Carboxylgruppen (-COOH) ziehen Wassermoleküle an und richten sie streng auf der Oberfläche aus des Moleküls. Die Hydratationshülle (wässrig), die die Proteinkügelchen umgibt, verhindert Aggregation und Sedimentation und trägt somit zur Stabilität von Proteinlösungen bei. Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden; die Hydratationshülle um die Proteinmoleküle wird zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Zur Aggregation von Proteinmolekülen kommt es auch, wenn sie mit Hilfe bestimmter organischer Lösungsmittel, beispielsweise Ethylalkohol, dehydriert werden. Dies führt zur Ausfällung von Proteinen. Wenn sich der pH-Wert der Umgebung ändert, wird das Proteinmakromolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich.

Konzentrierte Proteinlösungen bilden bei begrenzter Quellung komplexe Systeme, sogenannte Gelees.

Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und können ihre Form behalten. Globuläre Proteine ​​können vollständig hydratisiert und in Wasser gelöst werden (z. B. Milchproteine), wodurch Lösungen mit geringen Konzentrationen entstehen. Die hydrophilen Eigenschaften von Proteinen, d. h. ihre Fähigkeit zu quellen, Gele zu bilden, Suspensionen, Emulsionen und Schäume zu stabilisieren, sind in der Biologie und in der Natur von großer Bedeutung Nahrungsmittelindustrie. Ein sehr bewegliches Gelee, das hauptsächlich aus Proteinmolekülen besteht, ist Zytoplasma – rohes Gluten, das aus Weizenteig isoliert wird; es enthält bis zu 65 % Wasser. Die unterschiedliche Hydrophilie der Glutenproteine ​​ist eines der Merkmale, die die Qualität des Weizenkorns und des daraus gewonnenen Mehls (des sogenannten starken und schwachen Weizens) charakterisieren. Die Hydrophilie von Getreide- und Mehlproteinen spielt bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide sowie beim Backen eine wichtige Rolle. Der in der Bäckereiproduktion anfallende Teig ist ein in Wasser gequollenes Eiweiß, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.

Denaturierung von Proteinen. Bei der Denaturierung unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur, mechanischer Stress, Einwirkung chemischer Wirkstoffe und einer Reihe anderer Faktoren) kommt es zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen des Proteinmakromoleküls, also seiner nativen Raumstruktur. Die Primärstruktur und damit die chemische Zusammensetzung des Proteins ändert sich nicht. Die physikalischen Eigenschaften ändern sich: Löslichkeit und Hydratationsfähigkeit nehmen ab, die biologische Aktivität geht verloren. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich und es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig erhöht sich die Aktivität bestimmter chemischer Gruppen, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​wird erleichtert und somit leichter hydrolysierbar.

Von besonderer praktischer Bedeutung in der Lebensmitteltechnologie ist die thermische Denaturierung von Proteinen, deren Grad von der Temperatur, der Erhitzungsdauer und der Luftfeuchtigkeit abhängt. Dies muss bei der Entwicklung von Wärmebehandlungssystemen für Lebensmittelrohstoffe, Halbfabrikate und manchmal auch Fertigprodukte berücksichtigt werden. Eine besondere Rolle spielen thermische Denaturierungsverfahren beim Blanchieren von Pflanzenmaterialien, beim Trocknen von Getreide, beim Brotbacken und bei der Herstellung von Teigwaren. Eine Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Schließlich wird die Denaturierung von Proteinen durch die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) verursacht. Alle diese Techniken werden häufig in der Lebensmittel- und Biotechnologie eingesetzt.

Schäumend. Unter Schäumung versteht man die Fähigkeit von Proteinen, hochkonzentrierte Flüssigkeits-Gas-Systeme, sogenannte Schäume, zu bilden. Die Stabilität von Schaum, bei dem Protein als Schaumbildner fungiert, hängt nicht nur von seiner Art und Konzentration, sondern auch von der Temperatur ab. Proteine ​​werden häufig als Schaumbildner in der Süßwarenindustrie (Marshmallows, Marshmallows, Soufflés) verwendet. Brot hat eine Schaumstruktur, die seinen Geschmack beeinflusst.

Proteinmoleküle können unter dem Einfluss einer Reihe von Faktoren zerstört werden oder mit anderen Substanzen interagieren, um neue Produkte zu bilden. Für die Lebensmittelindustrie lassen sich zwei wichtige Prozesse unterscheiden:

1) Hydrolyse von Proteinen unter Einwirkung von Enzymen;

2) Wechselwirkung von Aminogruppen von Proteinen oder Aminosäuren mit Carbonylgruppen reduzierender Zucker.

Unter dem Einfluss von Proteaseenzymen, die den hydrolytischen Abbau von Proteinen katalysieren, zerfallen diese in weitere Proteine einfache Produkte(Poly- und Dipeptide) und letztendlich in Aminosäuren. Die Geschwindigkeit der Proteinhydrolyse hängt von seiner Zusammensetzung, Molekülstruktur, Enzymaktivität und den Bedingungen ab.

Proteinhydrolyse. Hydrolysereaktion zur Bildung von Aminosäuren Gesamtansicht kann so geschrieben werden:

Verbrennung. Bei der Verbrennung von Proteinen entstehen Stickstoff, Kohlendioxid und Wasser sowie einige andere Substanzen. Bei der Verbrennung entsteht der charakteristische Geruch verbrannter Federn.

Farbreaktionen auf Proteine. Zur qualitativen Bestimmung von Protein werden folgende Reaktionen verwendet:

1) Xantoprotein, Dabei kommt es zur Wechselwirkung aromatischer und heteroatomarer Zyklen in einem Proteinmolekül mit konzentrierter Salpetersäure, begleitet vom Auftreten einer gelben Farbe.

2) Biuret, bei dem schwach alkalische Lösungen von Proteinen mit einer Lösung von Kupfer(II)sulfat interagieren, um komplexe Verbindungen zwischen Cu 2+-Ionen und Polypeptiden zu bilden. Die Reaktion geht mit dem Erscheinen einer violettblauen Farbe einher.