入り口タンパク質の物理的性質。 タンパク質の最も重要な化学的性質。 タンパク質の構造、性質、機能
等電点
両性 - タンパク質の酸塩基特性。
四次構造
多くのタンパク質は、同じまたは異なるアミノ酸組成を持ついくつかのサブユニット (プロトマー) で構成されています。 この場合、タンパク質は、 四次構造。 通常タンパク質に含まれるのは、 偶数サブユニット: 2、4、6。 この相互作用は、イオン結合、水素結合、およびファンデルワールス力によって発生します。 成人ヒトヘモグロビン HbA は、4 つのペアごとに同一のサブユニット ( あ 2 β 2).
四次構造は多くの生物学的利点をもたらします。
a) 遺伝物質が節約され、タンパク質の一次構造に関する情報が記録されている構造遺伝子および mRNA の長さが減少します。
b) サブユニットを交換することができるため、アクティビティを変更できます。
変化する条件に関連した酵素（適応するため）。 ヘモグロビン
新生児はタンパク質で構成されています（ あ 2 γ 2) 。 しかし、最初の数か月間は大人のような構成になります (a 2 β 2) .
8.4. 物理学- 化学的特性リス
タンパク質はアミノ酸と同様、両性化合物であり、緩衝作用があります。
タンパク質は次のように分類できます 中性、酸性、塩基性.
中性タンパク質イオン化されやすい基（酸性基と塩基性基）が同数含まれています。 このようなタンパク質の等電点は、pH が中性に近い環境にあります。< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI の場合、タンパク質は負に帯電した陰イオンになります。
NH 3 - タンパク質 - COOH<-->+ NH 3 - タンパク質 - COO –<-->NH 2 - タンパク質 - COO –
pH< pI水溶液I pH > pI
酸性タンパク質含む イオン化されやすい基の数が不均等: アミノ基よりもカルボキシル基の方が多くなります。 水溶液中ではマイナスの電荷を帯び、溶液は酸性になります。 酸（H + ）が添加されると、タンパク質は最初に等電点に入り、次に酸が過剰になるとカチオンに変換されます。 アルカリ性環境では、このようなタンパク質はマイナスに帯電します（アミノ基の電荷が消失します）。
酸性タンパク質
NH 3 - タンパク質 - COO – + H + + NH 3 - タンパク質 - COO – + H + + NH 3 - タンパク質 - COOH
| <--> | <--> |
COO – クーン・クー
水溶液 pH = p I pH< pI
過剰な酸中のタンパク質
正に帯電した
アルカリ性環境では酸性タンパク質はマイナスに帯電します
NH 3 - タンパク質 - COO – OH – NH 2 - タンパク質 - COO –
| <--> |
COO – COO –
pH > pI
塩基性タンパク質含む イオン化されやすい基の数が等しくない: カルボキシル基よりアミノ基の方が多い。 水溶液中ではプラスの電荷を帯び、溶液はアルカリ性になります。 アルカリ（OH –）を加えると、タンパク質はまず等電点に入り、その後アルカリを超えると陰イオンに変化します。 酸性環境では、このようなタンパク質はプラスに帯電します（カルボキシル基の電荷が消失します）。
タンパク質分子の形状。 タンパク質分子の天然構造の研究により、これらの粒子はほとんどの場合、多かれ少なかれ非対称の形状をしていることが示されています。 非対称性の程度、つまりタンパク質分子の長軸 (b) と短軸 (a) の関係に応じて、球状 (球状) タンパク質と線維状 (糸状) タンパク質が区別されます。
球状とは、ポリペプチド鎖の折り畳みにより球状構造が形成されたタンパク質分子です。 それらの中には、厳密に球形、楕円体、棒状のものがあります。 それらは非対称の程度が異なります。 たとえば、卵アルブミンの b/a = 3、小麦グリアジン - 11、およびコーンゼイン - 20 です。自然界の多くのタンパク質は球状です。
線維状タンパク質は、長くて非対称性の高いフィラメントを形成します。 それらの多くは構造的または機械的な機能を果たします。 これらは、コラーゲン（b/a - 200）、ケラチン、フィブロインです。
各グループのタンパク質は独自の 特徴的な性質。 多くの球状タンパク質は水および希食塩水に可溶です。 可溶性繊維状タンパク質は、非常に粘稠な溶液を特徴とします。 球状タンパク質は一般に、優れた生物学的価値を持っています。消化中に吸収されますが、多くの線維状タンパク質はそうではありません。
球状タンパク質と線維状タンパク質の間には明確な境界はありません。 多くのタンパク質が中間の位置を占め、球状と原線維の両方の特徴を組み合わせています。 このようなタンパク質には、例えば、筋ミオシン (b/a = 75) および血中フィブリノーゲン (b/a = 18) が含まれます。 ミオシンは線維状タンパク質の形状に似た棒状の形状をしていますが、球状タンパク質と同様に生理食塩水に可溶です。 ミオシンとフィブリノーゲンの溶液は粘性があります。 これらのタンパク質は消化プロセス中に吸収されます。 同時に、球状筋タンパク質であるアクチンは吸収されません。
タンパク質の変性。 タンパク質分子の本来の構造は堅固ではなく、非常に不安定であり（ラテン語で「labilis」 - 滑りやすい）、さまざまな影響を受けると深刻に破壊される可能性があります。 ペプチド結合を破壊することなく、タンパク質の本来の性質が変化することを伴う、タンパク質の本来の構造の違反は、変性と呼ばれます（ラテン語の「denaturare」 - タンパク質を奪うという意味） 自然の性質） リス。
タンパク質の変性はさまざまな理由によって引き起こされ、弱い相互作用が破壊されたり、天然構造を安定化するジスルフィド結合が破壊されたりすることがあります。
ほとんどのタンパク質を 50°C 以上の温度に加熱したり、紫外線やその他の種類の高エネルギー照射を行うと、ポリペプチド鎖の原子の振動が増加し、その結果、タンパク質内のさまざまな結合が破壊されます。 機械的な振動でもタンパク質の変性を引き起こす可能性があります。
タンパク質の変性は化学物質への曝露によっても発生します。 強酸または強アルカリは酸性基と塩基性基のイオン化に影響を与え、タンパク質分子のイオン結合および一部の水素結合の破壊を引き起こします。 尿素 (H 2 N-CO-NH 2) と有機溶媒 (アルコール、フェノールなど) は、水素結合のシステムを破壊し、タンパク質分子の疎水性相互作用を弱めます (尿素 - 水、有機溶媒の構造の破壊により -非極性アミノ酸ラジカルとの接触が確立されるため)。 メルカプトエタノールはタンパク質のジスルフィド結合を分解します。 重金属イオンは弱い相互作用を破壊します。
変性中にタンパク質の特性が変化し、まず溶解度が低下します。 たとえば、沸騰させると、タンパク質が凝固し、凝固塊の形で溶液から沈殿します（沸騰時と同様） 鶏卵）。 溶液からのタンパク質の沈殿は、トリクロロ酢酸、バーンスタイン試薬（水酸化ナトリウムと硫酸銅の混合物）、タンニン溶液などを含むタンパク質沈殿剤の影響下でも発生します。
変性中、タンパク質の吸水能力、つまり膨潤能力が低下します。 たとえば、カプトエタノール - SH 基にさらされた場合、新しい化学基が出現する可能性があります。 変性の結果、タンパク質は生物学的活性を失います。
タンパク質の一次構造は変性中に損傷を受けませんが、変化は不可逆的です。 しかし、例えば、尿素が変性タンパク質溶液から透析によって徐々に除去されると、その再生が起こり、タンパク質の本来の構造が復元され、それに伴って、程度の差はあれ、その本来の特性も回復します。 この変性は可逆的と呼ばれます。
タンパク質の不可逆的な変性は、生物の老化プロセス中に発生します。 したがって、たとえば植物の種子は、最適な保管条件下であっても、徐々に生存能力を失います。
タンパク質の変性は、パンを焼くとき、パスタや野菜を乾燥させるとき、調理中などに起こります。 生物学的価値変性（部分的に破壊）されたタンパク質は消化中により容易に吸収されるため、これらのタンパク質は分解されません。
タンパク質の等電点。 タンパク質には、イオン化する能力を持つさまざまな塩基性基と酸性基が含まれています。 強酸性環境下では主要基（アミノ基など）のプロトン化が盛んに行われ、タンパク質分子は全正電荷を帯び、強アルカリ性環境下ではカルボキシル基が解離しやすく、タンパク質分子は全負電荷を帯びます。
タンパク質の正電荷の源は、リジン、アルギニン、ヒスチジン残基のサイドラジカルと、N 末端アミノ酸残基の α-アミノ基です。 負電荷の源は、アスパラギン酸およびグルタミン酸残基のサイドラジカル、および C 末端アミノ酸残基のα-カルボキシル基です。
媒体の特定の pH 値では、タンパク質分子の表面の正電荷と負電荷の等しいことが観察されます。つまり、その総電荷は次のようになります。 ゼロに等しい。 タンパク質分子が電気的に中性になる溶液のpH値は、タンパク質の等電点（pi）と呼ばれます。
等電点はタンパク質の固有の定数です。 それらは、アミノ酸の組成と構造、つまりポリペプチド鎖内の酸性アミノ酸残基と塩基性アミノ酸残基の数と位置によって決まります。 酸性アミノ酸残基が優勢なタンパク質の等電点はpH領域にあります。<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. ほとんどのタンパク質の等電点はわずかに酸性の環境にあります。
等電状態では、タンパク質溶液の粘度は最小になります。 これはタンパク質分子の形状の変化によるものです。 等電点では、逆に荷電したグループが互いに引き合い、タンパク質は丸まってボールになります。 pH が等電点から変化すると、同じように荷電したグループが互いに反発し、タンパク質分子が展開します。 折りたたまれていない状態では、タンパク質分子はボール状に丸めたときよりも溶液の粘度を高めます。
等電点では、タンパク質の溶解度は最小限になり、容易に沈殿する可能性があります。
しかし、等電点でのタンパク質の沈殿は依然として起こりません。 これは、タンパク質小球の表面に疎水性アミノ酸ラジカルのかなりの部分を保持する構造化された水分子によって妨げられます。
タンパク質は、タンパク質分子の疎水性接触システムを破壊する有機溶媒（アルコール、アセトン）や、タンパク質小球の水和を低下させる高濃度の塩（塩析法）を使用して沈殿させることができます。 後者の場合、水の一部は塩の溶解に向かい、タンパク質の溶解には関与しなくなります。 溶媒が不足しているため、このような溶液は過飽和になり、その一部が沈殿します。 タンパク質分子は互いにくっつき始め、ますます大きな粒子を形成し、溶液から徐々に沈殿します。
タンパク質の光学的性質。 タンパク質溶液には光学活性、つまり光の偏光面を回転させる能力があります。 タンパク質のこの特性は、その分子内に非対称要素（不斉炭素原子と右巻きの α ヘリックス）が存在することによるものです。
タンパク質が変性すると、その光学的特性が変化し、これはαヘリックスの破壊に関連します。 完全に変性したタンパク質の光学的性質は、タンパク質中の不斉炭素原子の存在のみに依存します。
変性前後のタンパク質の光学的特性の違いによって、そのらせん化の程度を決定できます。
タンパク質に対する定性的反応。 タンパク質は、その中に特定の化学基が存在することによる色の反応によって特徴付けられます。 これらの反応は、タンパク質の検出によく使用されます。
硫酸銅とアルカリをタンパク質溶液に加えると、銅イオンとタンパク質のペプチド基の複合体が形成されるため、薄紫色が現れます。 この反応はビウレット(H 2 N-CO-NH-CO-NH 2)によって生じるため、ビウレットと呼ばれます。 得られる色の強度が溶液中のタンパク質濃度に比例するため、I. ケルダール法とともにタンパク質の定量測定によく使用されます。
タンパク質の濃縮溶液を加熱する場合 硝酸芳香族アミノ酸のニトロ誘導体の形成により黄色が現れます。 この反応はと呼ばれます キサントタンパク質(ギリシャ語の「xanthos」 - 黄色)。
加熱すると、多くのタンパク質溶液は硝酸水銀溶液と反応し、フェノールおよびその誘導体と深紅色の複合化合物を形成します。 これはチロシンに対する定性的な Millon 反応です。
ほとんどのタンパク質溶液を酢酸鉛とともにアルカリ環境で加熱すると、硫化鉛の黒色の沈殿物が沈殿します。 この反応は硫黄含有アミノ酸の検出に使用され、Foll 反応と呼ばれます。
タンパク質の構造
リス- 高分子量 有機化合物、α-アミノ酸残基からなる。
で タンパク質組成炭素、水素、窒素、酸素、硫黄が含まれます。 一部のタンパク質は、リン、鉄、亜鉛、銅を含む他の分子と複合体を形成します。
タンパク質の分子量は大きく、卵アルブミン - 36,000、ヘモグロビン - 152,000、ミオシン - 500,000 比較のために、アルコールの分子量は 46、酢酸 - 60、ベンゼン - 78 です。
タンパク質のアミノ酸組成リス- 非周期性ポリマー。そのモノマーは α-アミノ酸。 通常、20 種類の α-アミノ酸がタンパク質モノマーと呼ばれますが、そのうち 170 種類以上が細胞や組織に存在します。
アミノ酸は人間と他の動物の体内で合成できるかどうかに応じて、次のように区別されます。 非必須アミノ酸- 合成することができます。 必須アミノ酸- 合成できません。 必須アミノ酸は食物を通じて体に供給されなければなりません。 植物はあらゆる種類のアミノ酸を合成します。
アミノ酸の組成にもよりますが、 タンパク質は: 完全です- アミノ酸のセット全体が含まれています。 欠陥のある- 組成中にアミノ酸は含まれていません。 タンパク質がアミノ酸だけで構成されている場合、それは次のように呼ばれます。 単純。 タンパク質にアミノ酸以外の非アミノ酸成分（補欠分子族）が含まれる場合、それらはタンパク質と呼ばれます。 複雑な。 補欠分子族は、金属 (金属タンパク質)、炭水化物 (糖タンパク質)、脂質 (リポタンパク質)、 核酸(核タンパク質)。
タンパク質の性質
タンパク質分子のアミノ酸組成と構造がそれを決定します プロパティ。タンパク質は、アミノ酸ラジカルによって決定される塩基性と酸性の性質を兼ね備えています。タンパク質内の酸性アミノ酸が多いほど、その酸性の性質がより顕著になります。 H + を寄付および追加する能力が決定されます タンパク質の緩衝特性; 最も強力な緩衝剤の 1 つは赤血球内のヘモグロビンであり、血液の pH を一定レベルに維持します。 可溶性タンパク質 (フィブリノーゲン) と、機械的機能を実行する不溶性タンパク質 (フィブロイン、ケラチン、コラーゲン) があります。 タンパク質には、化学的に活性なタンパク質 (酵素) もあれば、さまざまな環境条件に耐性のある化学的に不活性なタンパク質、および非常に不安定なタンパク質があります。
外部要因 (熱、紫外線、重金属とその塩、pH 変化、放射線、脱水) は、タンパク質分子の構造組織の破壊を引き起こす可能性があります。 特定のタンパク質分子に固有の三次元立体構造が失われるプロセスは、 変性。変性の原因は、特定のタンパク質構造を安定化する結合の切断です。 最初は最も弱い関係が壊れ、条件が厳しくなるにつれてさらに強い関係が壊れます。 したがって、最初に四次構造が失われ、次に三次、二次構造が失われます。 空間構成の変化はタンパク質の特性の変化をもたらし、その結果、タンパク質が本来持つ生物学的機能を実行できなくなります。 変性が一次構造の破壊を伴わない場合は、次の可能性があります。 可逆, この場合、タンパク質に特徴的な立体構造の自己回復が起こります。 たとえば、膜受容体タンパク質はそのような変性を受けます。 変性後にタンパク質の構造を復元するプロセスは、 再生。 タンパク質の空間構成の復元が不可能な場合、変性と呼ばれます。 不可逆.
タンパク質の働き触媒:次のいずれか 必須の機能タンパク質。 細胞内で起こる生化学反応を促進する酵素であるタンパク質によって提供されます。 たとえば、リブロース二リン酸カルボキシラーゼは、光合成中の CO 2 の固定を触媒します。
タンパク質の化学的性質
物理的特性タンパク質
タンパク質の物理的および化学的性質。 タンパク質の発色反応
タンパク質の特性は、タンパク質が果たす機能と同じくらい多様です。 一部のタンパク質は水に溶解し、通常はコロイド溶液を形成します（卵白など）。 他のものは希塩水に溶けます。 さらに不溶性のものもあります（たとえば、外皮組織のタンパク質）。
タンパク質のアミノ酸残基のラジカルには、さまざまな反応に関与できるさまざまな官能基が含まれています。 タンパク質は酸化還元反応、エステル化、アルキル化、ニトロ化を受け、酸と塩基の両方と塩を形成することがあります（タンパク質は両性です）。
1. タンパク質の加水分解: H+
[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH
│ │ │ │
アミノ酸1 アミノ酸2
2. タンパク質の沈殿:
a) リバーシブル
溶液中のタンパク質 ↔ タンパク質沈殿。 Na + 、K + の塩溶液の影響下で発生します。
b) 不可逆的（変性）
外部要因（温度、機械的作用 - 圧力、摩擦、振動、超音波、化学薬品の作用 - 酸、アルカリなど）の影響下での変性中に、タンパク質の二次、三次、四次構造に変化が起こります。高分子、つまりそのネイティブ 空間構造。 一次構造、したがって 化学組成タンパク質は変化しません。
変性中にタンパク質の物理的特性が変化し、溶解度が低下し、生物活性が失われます。 同時に、特定の化学基の活性が増加し、タンパク質に対するタンパク質分解酵素の効果が促進されるため、加水分解が容易になります。
たとえば、アルブミン（卵白）は、60 ～ 70°の温度で溶液から沈殿（凝固）し、水に溶解する能力を失います。
タンパク質変性プロセスのスキーム（タンパク質分子の三次構造および二次構造の破壊）
、３． タンパク質の燃焼
タンパク質は燃焼して窒素、二酸化炭素、水、その他の物質を生成します。 燃焼すると、羽毛が焼けたような独特の臭いがします。
4. タンパク質に対する色（定性）反応:
a) キサントタンパク質の反応 (ベンゼン環を含むアミノ酸残基に対する):
タンパク質 + HNO 3 (濃縮) → 黄色
b) ビウレット反応 (ペプチド結合に対する):
タンパク質 + CuSO 4 (飽和) + NaOH (濃) → 明るい紫色
c) システイン反応（硫黄を含むアミノ酸残基に対する）：
タンパク質 + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → 黒色
タンパク質は地球上のすべての生命の基礎であり、生物の中でさまざまな機能を果たします。
リス-これらは高分子（分子量は5〜1万から100万以上までさまざま）の天然高分子であり、その分子はアミド（ペプチド）結合で結合したアミノ酸残基から構成されています。
タンパク質はタンパク質とも呼ばれます（ギリシャ語の「プロトス」 - まず重要です）。 タンパク質分子内のアミノ酸残基の数は大きく異なり、時には数千に達することもあります。 各タンパク質には、独自の固有のアミノ酸残基の配列があります。
タンパク質は、触媒 (酵素)、調節 (ホルモン)、構造 (コラーゲン、フィブロイン)、運動 (ミオシン)、輸送 (ヘモグロビン、ミオグロビン)、保護 (免疫グロブリン、インターフェロン)、貯蔵 (カゼイン、アルブミン、グリアジン）など。
タンパク質は、細胞および細胞成分の最も重要な構成要素である生体膜の基礎です。 彼らは遊んでいる 重要な役割細胞の生涯において、いわばその化学活動の物質的基盤を構成します。
プロテインの優れた性質は、 構造の自己組織化つまり、特定のタンパク質にのみ特徴的な特定の空間構造を自発的に作成する能力です。 本質的に、体のすべての活動（発達、運動、さまざまな機能の実行など）はタンパク質物質に関連しています。 タンパク質のない生活を想像することは不可能です。
タンパク質が最も重要です 成分人間と動物の食品、必須アミノ酸の供給者。
タンパク質の構造
タンパク質の空間構造において 非常に重要アミノ酸分子のR-ラジカル（残基）の性質を持っています。 非極性アミノ酸ラジカルは通常、タンパク質巨大分子の内部に位置し、疎水性相互作用を引き起こします。 イオン (イオン形成) 基を含む極性ラジカルは通常、タンパク質高分子の表面に見られ、静電 (イオン) 相互作用を特徴づけます。 極性非イオン性ラジカル (たとえば、アルコール OH 基、アミド基を含む) は、タンパク質分子の表面と内部の両方に存在する可能性があります。 それらは水素結合の形成に関与します。
タンパク質分子では、α-アミノ酸はペプチド (-CO-NH-) 結合によって互いに結合されています。
この方法で構築されたポリペプチド鎖、またはポリペプチド鎖内の個々のセクションは、場合によっては、ジスルフィド (-S-S-) 結合、またはよくジスルフィド橋と呼ばれることによって、さらに相互に連結することができます。
タンパク質の構造を作成する際の主要な役割は、イオン (塩) 結合と水素結合、および疎水性相互作用 (タンパク質分子の疎水性成分間の特殊な種類の接触) によって演じられます。 水環境。 これらすべての結合にはさまざまな強度があり、複雑で大きなタンパク質分子の形成を確実にします。
タンパク質物質の構造と機能の違いにもかかわらず、それらの元素組成はわずかに異なります（乾燥重量による％）：炭素 - 51-53。 酸素 - 21.5-23.5; 窒素 - 16.8-18.4; 水素 - 6.5-7.3; 硫黄 - 0.3-2.5。
一部のタンパク質には、少量のリン、セレン、その他の元素が含まれています。
ポリペプチド鎖のアミノ酸残基の配列は、と呼ばれます。 タンパク質の一次構造。
タンパク質分子は 1 つ以上のポリペプチド鎖で構成されており、それぞれのポリペプチド鎖には異なる数のアミノ酸残基が含まれています。 考えられる組み合わせの数を考えると、タンパク質の種類はほぼ無限ですが、そのすべてが自然界に存在するわけではありません。
すべての種類の生物に含まれるさまざまな種類のタンパク質の総数は 10 11 ～ 10 12 です。 構造が並外れた複雑さを特徴とするタンパク質の場合、主要なタンパク質に加えて、さらに多くの 高レベル構造組織:二次、三次、場合によっては四次構造。
二次構造ほとんどのタンパク質は、必ずしもポリペプチド鎖の全長に沿って存在するとは限りませんが、この性質を持っています。 特定の二次構造を持つポリペプチド鎖は、空間内で異なる位置に配置される場合があります。
情報 三次構造水素結合に加えて、イオン相互作用と疎水性相互作用も重要な役割を果たします。 タンパク質分子の「パッケージング」の性質に基づいて区別されます。 球状の、または球形、および 線維状、または繊維状タンパク質（表12）。
球状タンパク質の場合、α-ヘリックス構造がより典型的であり、ヘリックスは湾曲して「折りたたまれています」。 高分子は球状の形状をしています。 これらは水および食塩水に溶解してコロイド系を形成します。 動物、植物、微生物のほとんどのタンパク質は球状タンパク質です。
線維状タンパク質の場合、繊維状構造がより一般的です。 これらは一般に水に不溶です。 線維状タンパク質は通常、構造形成機能を実行します。 それらの特性 (強度、伸縮性) は、ポリペプチド鎖の詰め方によって異なります。 線維状タンパク質の例は、ミオシンおよびケラチンです。 場合によっては、個々のタンパク質サブユニットが、水素結合、静電相互作用、その他の相互作用を利用して複雑な集合体を形成します。 この場合、形成されるのは、 四次構造タンパク質。
四次構造を持つタンパク質の例は、血中ヘモグロビンです。 このような構造があってのみ、酸素を結合して組織や器官に輸送するという機能が発揮されます。
ただし、タンパク質の高次構造の組織化においては、一次構造に排他的な役割が属することに注意する必要があります。
タンパク質の分類
タンパク質にはいくつかの分類があります。
- 難易度別（単純および複雑）。
- 分子の形状による（球状および線維状タンパク質）。
- 個々の溶媒への溶解度による（水溶性、希食塩水に可溶性 - アルブミン、アルコール可溶性 - プロラミン、希アルカリおよび酸に可溶性 - グルテリン）。
- 実行される機能に応じて (たとえば、貯蔵タンパク質、骨格タンパク質など)。
タンパク質の性質
タンパク質は両性電解質です。 特定の pH 値 (等電点と呼ばれる) では、タンパク質分子内の正電荷と負電荷の数は等しくなります。 これはタンパク質の主な特性の 1 つです。 この時点のタンパク質は電気的に中性であり、水への溶解度は最も低くなります。 タンパク質の分子が電気的中性になると溶解度が低下するというタンパク質の能力は、タンパク質生成物を得る技術など、溶液からの単離に利用されています。
水分補給。 水和のプロセスは、タンパク質による水の結合を意味し、タンパク質は親水性を示します。つまり、タンパク質は膨潤し、質量と体積が増加します。 個々のタンパク質の膨潤は、その構造のみに依存します。 組成物中に存在し、タンパク質高分子の表面に位置する親水性のアミド (-CO-NH-、ペプチド結合)、アミン (-NH 2)、およびカルボキシル (-COOH) 基が水分子を引き付け、表面上で水分子を厳密に配向します。分子の。 タンパク質小球を囲む水和（水性）シェルは凝集と沈降を防ぎ、タンパク質溶液の安定性に貢献します。 等電点では、タンパク質は水と結合する能力が最も低くなり、タンパク質分子の周囲の水和シェルが破壊されるため、結合して大きな凝集体を形成します。 タンパク質分子の凝集は、エチルアルコールなどの特定の有機溶媒を使用して脱水した場合にも発生します。 これによりタンパク質が沈殿します。 環境の pH が変化すると、タンパク質高分子が帯電し、その水和能力が変化します。
膨潤が限られているため、濃縮されたタンパク質溶液は、と呼ばれる複雑なシステムを形成します。 ゼリー.
ゼリーは液体ではなく、弾力性があり、可塑性と一定の機械的強度を持ち、形状を保持することができます。 球状タンパク質は完全に水和して水に溶解し (乳タンパク質など)、低濃度の溶液を形成します。 タンパク質の親水性、つまり膨潤し、ゼリーを形成し、懸濁液、エマルション、泡を安定化させる能力は、生物学や生物学において非常に重要です。 食品業界。 主にタンパク質分子から作られた非常に動きやすいゼリーは、小麦生地から分離された生のグルテンである細胞質です。 最大65%の水分が含まれています。 グルテンタンパク質の親水性の違いは、小麦粒とそれから得られる小麦粉（いわゆる強い小麦と弱い小麦）の品質を特徴付ける兆候の 1 つです。 穀物や小麦粉のタンパク質の親水性は、穀物の保存や加工、またベーキングにおいて重要な役割を果たします。 パンの製造で得られる生地は、水で膨潤したタンパク質であり、デンプン粒を含む濃縮ゼリーです。
タンパク質の変性。 外部要因（温度、機械的ストレス、化学薬品の作用、その他多くの要因）の影響下での変性中に、タンパク質高分子の二次、三次、四次構造、つまりその本来の空間構造に変化が起こります。 タンパク質の一次構造、つまり化学組成は変わりません。 物理的特性の変化: 溶解性と水和能力が低下し、生物活性が失われます。 タンパク質高分子の形状が変化し、凝集が起こります。 同時に、特定の化学基の活性が増加し、タンパク質に対するタンパク質分解酵素の効果が促進されるため、加水分解が容易になります。
食品技術において、タンパク質の熱変性は実用上特に重要であり、その程度は温度、加熱時間、湿度によって異なります。 食品原料、半製品、場合によっては完成品の熱処理計画を開発する際には、このことを覚えておく必要があります。 熱変性プロセスは、植物材料の湯通し、穀物の乾燥、パンの焼き、パスタの製造において特別な役割を果たします。 タンパク質の変性は、機械的作用（圧力、摩擦、振動、超音波）によっても引き起こされる可能性があります。 最後に、タンパク質の変性は、化学試薬 (酸、アルカリ、アルコール、アセトン) の作用によって引き起こされます。 これらの技術はすべて食品やバイオテクノロジーで広く使用されています。
発泡。 発泡プロセスとは、泡と呼ばれる高濃度の液体-気体系を形成するタンパク質の能力を指します。 タンパク質が起泡剤である泡の安定性は、その性質や濃度だけでなく、温度にも依存します。 タンパク質は製菓業界（マシュマロ、マシュマロ、スフレ）の発泡剤として広く使用されています。 パンには泡の構造があり、これが味に影響します。
タンパク質分子は、さまざまな要因の影響下で破壊されたり、他の物質と相互作用して新しい生成物を形成したりすることがあります。 食品産業では、次の 2 つの重要なプロセスを区別できます。
1) 酵素の作用によるタンパク質の加水分解。
2) タンパク質またはアミノ酸のアミノ基と還元糖のカルボニル基との相互作用。
タンパク質の加水分解を触媒するプロテアーゼ酵素の影響下で、後者はさらに多くのものに分解されます。 シンプルな製品（ポリペプチドおよびジペプチド）そして最終的にはアミノ酸になります。 タンパク質の加水分解速度は、その組成、分子構造、酵素活性および条件によって異なります。
タンパク質の加水分解。アミノ酸を生成する加水分解反応 一般的な見解次のように書くことができます:
燃焼。 タンパク質は燃焼して窒素、二酸化炭素、水、および他のいくつかの物質を生成します。 燃焼すると、羽毛が焼けたような独特の臭いが発生します。
タンパク質に対する発色反応。 タンパク質の定性測定には、次の反応が使用されます。
1) キサントプロテイン、タンパク質分子内の芳香環およびヘテロ原子環と濃硝酸との相互作用が起こり、黄色の出現を伴います。
2) ビウレットこの実験では、タンパク質の弱アルカリ性溶液が硫酸銅(II)の溶液と相互作用して、Cu 2+ イオンとポリペプチドとの間の複合化合物を形成します。 この反応により、紫青色が現れます。
