Sincaplar. Sınıflandırma. Fonksiyonlar. Organizasyon düzeyleri. Fizikokimyasal özellikler. Proteinlerin vücuttaki dönüşümleri ve fonksiyonları

Proteinler, monomerleri peptit bağları yoluyla birbirine bağlanan alfa amino asit kalıntıları olan biyopolimerlerdir. Her proteinin amino asit dizisi kesin olarak tanımlanır; canlı organizmalarda, protein moleküllerinin biyosentezinin gerçekleştiği okumaya dayanan genetik bir kod kullanılarak şifrelenir. Proteinlerin yapımında 20 amino asit rol oynar.

Aşağıdaki protein moleküllerinin yapı türleri ayırt edilir:

1. Öncelik. Doğrusal bir zincirdeki bir amino asit dizisini temsil eder.
2. İkincil. Bu, peptid grupları arasında hidrojen bağlarının oluşumunu kullanan polipeptit zincirlerinin daha kompakt bir düzenlemesidir. İkincil yapının iki çeşidi vardır - alfa sarmalı ve beta kıvrımı.
3. Üçüncül. Bir polipeptit zincirinin bir kürecik halinde düzenlenmesidir. Bu durumda hidrojen ve disülfit bağları oluşur ve amino asit kalıntılarının hidrofobik ve iyonik etkileşimleri nedeniyle molekülün stabilizasyonu sağlanır.
4. Kuaterner. Bir protein, kovalent olmayan bağlar yoluyla birbirleriyle etkileşime giren birkaç polipeptit zincirinden oluşur.

Böylece, belirli bir sırayla bağlanan amino asitler, tek tek parçaları bir spiral şeklinde kıvrılan veya kıvrımlar oluşturan bir polipeptit zinciri oluşturur. İkincil yapıların bu tür elemanları, proteinin üçüncül yapısını oluşturan kürecikler oluşturur. Bireysel kürecikler birbirleriyle etkileşime girerek dördüncül yapıya sahip karmaşık protein kompleksleri oluşturur.

Protein sınıflandırması

Protein bileşiklerinin sınıflandırılabileceği çeşitli kriterler vardır. Bileşimlerine göre basit ve karmaşık proteinler ayırt edilir. Karmaşık protein maddeleri, kimyasal yapısı farklı olabilen amino asit olmayan gruplar içerir. Buna bağlı olarak şunları ayırt ederler:

• glikoproteinler;
• lipoproteinler;
• nükleoproteinler;
• metaloproteinler;
• fosfoproteinler;
• kromoproteinler.

Genel yapı türüne göre de bir sınıflandırma vardır:

• fibriller;
• küresel;
• zar

Proteinler, yalnızca amino asit kalıntılarından oluşan basit (tek bileşenli) proteinlerdir. Çözünürlüklerine bağlı olarak aşağıdaki gruplara ayrılırlar:

Protein adı	çözünürlük	Örnekler
Prolaminler	Suda az çözünür, %70-80 etanolde iyi çözünür. İçermek çok sayıda arginin	Proteinler tahıl tohumlarının karakteristik özelliğidir (hordein arpada, zein ise mısırda bulunur).
Histonlar	Zayıf hidroklorik asitte çözünür.	Kromozomları oluşturan kromatinde bulunurlar.
Skleroproteinler (protenoidler)	Suda, tuzlu sıvılarda, seyreltilmiş asitlerde ve alkalilerde çözünmez.	Destek dokularında (kemikler, saçlar, kıkırdak, tendonlar) bulunur. Çok fazla prolin, alanin, glisin içerir.
Albümin	Su ve tuz çözeltilerinde çözünür.	Laktoalbumin süt proteinidir, seroalbumin ise kan serumudur.
Globulinler	Düşük konsantrasyonlu tuz çözeltilerinde iyi çözünürler.	Baklagillerin ve yağlı tohumlu bitkilerin bir parçasıdırlar (fazeolin - fasulye tohumları, baklagil - bezelye tohumları vb.).
Protaminler	Asitlerde çözünür.	İnsan ve hayvanların üreme hücrelerinde önemli miktarlarda bulunurlar. Örneğin balık sperminde (salmin - somon ailesi).
Glutelinler	Alkalilerde çözünür.	Bitkilerde bulunur: meyveler ve yeşil kısımlar. Buğday tanesi gliadin, glutenin ile birlikte hamurun elastik hale gelmesi nedeniyle gluteni oluşturur.[ЗМ1]

Böyle bir sınıflandırma tamamen doğru değildir, çünkü son araştırmalara göre birçok basit protein, minimum miktarda protein olmayan bileşikle ilişkilidir. Bu nedenle, bazı proteinler pigmentler, karbonhidratlar ve bazen de lipitler içerir; bu da onları daha karmaşık protein moleküllerine benzer hale getirir.

Proteinin fizikokimyasal özellikleri

Fizikokimyasal özellikler proteinler, moleküllerinde bulunan amino asit kalıntılarının bileşimi ve miktarı ile belirlenir. Polipeptitlerin moleküler ağırlıkları büyük ölçüde değişir: birkaç binden bir milyona veya daha fazlasına. Protein moleküllerinin kimyasal özellikleri, amfoterlik, çözünürlük ve denatüre olma yeteneği dahil olmak üzere çeşitlidir.

Amfoterlik

Proteinler hem asidik hem de bazik amino asitler içerdiğinden, molekül her zaman serbest asidik ve serbest bazik grupları (sırasıyla COO- ve NH3+) içerecektir. Yük, bazik ve asidik amino asit gruplarının oranına göre belirlenir. Bu nedenle proteinler pH düşerse “+”, pH artarsa ​​proteinler “-” ile yüklenir. PH'ın izoelektrik noktaya karşılık gelmesi durumunda protein molekülü sıfır yüke sahip olacaktır. Amfoterlik biyolojik işlevler için önemlidir; bunlardan biri kan pH seviyelerini korumaktır.

çözünürlük

Proteinlerin çözünürlük özelliklerine göre sınıflandırılması yukarıda zaten verilmiştir. Protein maddelerinin sudaki çözünürlüğü iki faktörle açıklanmaktadır:

• protein moleküllerinin yükü ve karşılıklı itilmesi;
• Protein çevresinde bir hidrasyon kabuğunun oluşması - su dipolleri, globülün dış kısmındaki yüklü gruplarla etkileşime girer.

Denatürasyon

Denatürasyonun fizikokimyasal özelliği, bir dizi faktörün etkisi altında bir protein molekülünün ikincil, üçüncül yapısının yok edilmesi sürecidir: sıcaklık, alkollerin etkisi, ağır metal tuzları, asitler ve diğer kimyasal maddeler.

Önemli! Denatürasyon sırasında birincil yapı bozulmaz.

Proteinlerin kimyasal özellikleri, niteliksel reaksiyonlar, reaksiyon denklemleri

Proteinlerin kimyasal özellikleri, niteliksel tespitleri için reaksiyon örnekleri kullanılarak değerlendirilebilir. Kalitatif reaksiyonlar, bir bileşikte bir peptid grubunun varlığının belirlenmesini mümkün kılar:

1. Ksantoprotein. Bir protein yüksek konsantrasyonda nitrik asite maruz kaldığında, ısıtıldığında sarıya dönüşen bir çökelti oluşur.

2. Biüre. Zayıf alkali bir protein çözeltisi bakır sülfata maruz bırakıldığında, bakır iyonları ve polipeptitler arasında kompleks bileşikler oluşur ve buna çözeltinin mor-maviye dönmesi eşlik eder. Reaksiyon klinik uygulamada kan serumu ve diğer biyolojik sıvılardaki protein konsantrasyonunu belirlemek için kullanılır.

Bir diğer önemli kimyasal özellik, protein bileşiklerinde kükürtün tespitidir. Bu amaçla alkali bir protein çözeltisi kurşun tuzlarıyla ısıtılır. Bu, kurşun sülfür içeren siyah bir çökelti üretir.

Proteinin biyolojik önemi

Proteinler, fiziksel ve kimyasal özelliklerinden dolayı çok sayıda biyolojik işlevi yerine getirir; bunlar arasında şunlar yer alır:

• katalitik (protein enzimleri);
• taşıma (hemoglobin);
• yapısal (keratin, elastin);
• kasılma (aktin, miyozin);
• koruyucu (immünoglobulinler);
• sinyalleme (reseptör molekülleri);
• hormonal (insülin);
• enerji.

Proteinler hücre oluşumuna katılmaları, hayvanlarda kas kasılmasını sağlamaları ve kan serumu ile birlikte birçok proteini taşımaları nedeniyle insan vücudu için önemlidir. kimyasal bileşikler. Ek olarak, protein molekülleri esansiyel amino asitlerin kaynağıdır ve antikor üretimine ve bağışıklık oluşumuna katılarak koruyucu bir işlev görür.

Protein hakkında az bilinen 10 gerçek

1. Proteinler, 1728 yılında İtalyan Jacopo Bartolomeo Beccari'nin undan protein izole etmesiyle araştırılmaya başlandı.
2. Rekombinant proteinler artık yaygın olarak kullanılmaktadır. Bakteri genomu değiştirilerek sentezlenirler. Özellikle insülin, büyüme faktörleri ve tıpta kullanılan diğer protein bileşikleri bu yolla elde edilmektedir.
3. Antarktika balıklarında kanın donmasını önleyen protein molekülleri keşfedildi.
4. Resilin proteini ideal olarak elastiktir ve böcek kanatlarının bağlanma noktalarının temelini oluşturur.
5. Vücut, diğer protein bileşiklerinin doğru doğal üçüncül veya dördüncül yapısını geri yükleyebilen benzersiz şaperon proteinlerine sahiptir.
6. Hücre çekirdeğinde, kromatin sıkışmasında rol alan proteinler olan histonlar vardır.
7. Antikorların moleküler yapısı - özel koruyucu proteinler (immünoglobulinler) - 1937'de aktif olarak incelenmeye başlandı. Tiselius ve Kabat elektroforez kullandılar ve bağışıklanmış hayvanlarda gama fraksiyonunun arttığını ve serumun kışkırtıcı antijen tarafından emilmesinden sonra proteinlerin fraksiyonlar arasındaki dağılımının sağlam hayvan resmine döndüğünü kanıtladılar.
8. Yumurta akı - parlayan örnek rezerv fonksiyonunun protein molekülleri tarafından uygulanması.
9. Bir kollajen molekülünde her üç amino asit kalıntısından biri glisin tarafından oluşturulur.
10. Glikoproteinlerin bileşiminde% 15-20 karbonhidrat, proteoglikanların bileşiminde ise payları% 80-85'tir.

Çözüm

Proteinler, herhangi bir organizmanın yaşamını hayal etmenin zor olduğu en karmaşık bileşiklerdir. 5.000'den fazla protein molekülü tanımlanmıştır, ancak her bireyin kendine ait protein seti vardır ve bu, onu türünün diğer bireylerinden ayırır.

Proteinlerin en önemli kimyasal ve fiziksel özellikleri güncellenme tarihi: 29 Ekim 2018: Bilimsel Makaleler.Ru

Proteinlerin sınıflandırılması kimyasal bileşimlerine dayanmaktadır. Bu sınıflandırmaya göre proteinler basit Ve karmaşık. Basit proteinler yalnızca amino asitlerden, yani bir veya daha fazla polipeptitten oluşur. İnsan vücudunda bulunan basit proteinler şunları içerir: albüminler, globulinler, histonlar, destekleyici doku proteinleri.

Karmaşık bir protein molekülünde amino asitlere ek olarak amino asit olmayan bir kısım da vardır. prostetik grup. Bu grubun yapısına bağlı olarak karmaşık proteinler aşağıdaki gibi ayırt edilir: fosfoproteinler ( fosforik asit içerir) nükleoproteinler(nükleik asit içerir), glikoproteinler(karbonhidrat içerir) lipoproteinler(lipoid içerir) ve diğerleri.

Proteinlerin uzaysal şekline dayanan sınıflandırmaya göre proteinler ikiye ayrılır: fibriller Ve küresel.

Fibriller proteinler helislerden, yani ağırlıklı olarak ikincil yapıdan oluşur. Küresel protein molekülleri küresel ve elipsoidal bir şekle sahiptir.

Fibriler proteinlerin bir örneği kolajen – insan vücudunda en çok bulunan protein. Bu protein vücuttaki toplam protein sayısının %25-30'unu oluşturur. Kolajen yüksek mukavemete ve esnekliğe sahiptir. Kasların, tendonların, kıkırdakların, kemiklerin ve damar duvarlarının kan damarlarının bir parçasıdır.

Küresel proteinlerin örnekleri şunlardır: kan plazmasının albüminleri ve globulinleri.

Proteinlerin fizikokimyasal özellikleri.

Proteinlerin temel özelliklerinden biri de yüksek moleküler ağırlık 6000 ila birkaç milyon dalton arasında değişmektedir.

Proteinlerin bir diğer önemli fizikokimyasal özelliği ise amfoterlik,yani hem asidik hem de bazik özelliklerin varlığı. Amfoterisite, bazı amino asitlerde serbest karboksil gruplarının, yani asidik ve amino gruplarının, yani alkalin varlığıyla ilişkilidir. Bu, asidik bir ortamda proteinlerin alkalin özellikler sergilemesine ve alkalin bir ortamda asidik olmasına yol açar. Ancak belirli koşullar altında proteinler nötr özellikler sergiler. Proteinlerin nötr özellik gösterdiği pH değerine denir. izoelektrik nokta. Her proteinin izoelektrik noktası bireyseldir. Bu göstergeye göre proteinler iki büyük sınıfa ayrılır - asidik ve alkali, izoelektrik nokta bir tarafa veya diğerine kaydırılabileceğinden.

Protein moleküllerinin bir diğer önemli özelliği de çözünürlük. Moleküllerin büyük boyutlarına rağmen proteinler suda oldukça çözünür. Ayrıca proteinlerin sudaki çözeltileri oldukça stabildir. Proteinlerin çözünürlüğünün ilk nedeni, protein moleküllerinin pratik olarak suda çözünmeyen agregatlar oluşturmamasından dolayı protein moleküllerinin yüzeyinde bir yükün varlığıdır. Protein çözeltilerinin stabilitesinin ikinci nedeni, protein molekülünde bir hidrasyon (su) kabuğunun bulunmasıdır. Hidrasyon kabuğu proteinleri birbirinden ayırır.

Proteinlerin üçüncü önemli fizikokimyasal özelliği tuzlama,yani su giderici maddelerin etkisi altında çökelme yeteneği. Tuzlama geri dönüşümlü bir işlemdir. Bu çözüme girip çıkma yeteneği, birçok yaşamsal özelliğin ortaya çıkması için çok önemlidir.

Son olarak proteinlerin en önemli özelliği, denatürasyon.Denatürasyon, bir proteinin doğallığını kaybetmesidir. Yumurtaları bir tavada çırptığımızda, proteinin geri dönüşü olmayan denatürasyonuna maruz kalırız. Denatürasyon, bir proteinin ikincil ve üçüncül yapısının kalıcı veya geçici olarak bozulmasından oluşur ancak birincil yapı korunur. Sıcaklığa ek olarak (50 derecenin üzerinde), denatürasyon diğer nedenlerden de kaynaklanabilir. fiziksel faktörler: radyasyon, ultrason, titreşim, güçlü asitler ve alkaliler. Denatürasyon geri dönüşümlü veya geri döndürülemez olabilir. Küçük darbelerle proteinin ikincil ve üçüncül yapılarının tahribatı önemsiz düzeyde gerçekleşir. Bu nedenle, denatüre edici etkilerin yokluğunda protein, doğal yapısını geri kazanabilir. Denatürasyonun ters işlemine denir renatürasyon.Ancak uzun süreli ve güçlü maruz kalma durumunda Renatürasyon imkansız hale gelir ve denatürasyon bu nedenle geri döndürülemez hale gelir.

Sincaplar

– monomerleri peptit bağlarıyla birbirine bağlanan a-amino asitlerden oluşan biyopolimerler.
Amino asitleri izole eder hidrofobik Ve hidrofilik bunlar da asidik, bazik ve nötr olarak ayrılır. A-amino asitlerin bir özelliği, peptitler oluşturmak üzere birbirleriyle etkileşime girme yetenekleridir.
Vurgulamak:

1. dipeptitler (karnosin ve anserin mitokondride lokalize; AO olması şişmelerini önlüyor);

2. oligopeptitler, 10'a kadar amino asit kalıntısı içerir. Örneğin: tripeptit glutatyon LPO'nun yoğunluğunu düzenleyen ARZ'deki ana indirgeyici ajanlardan biri olarak hizmet eder. Vazopressin Ve oksitosin- hipofiz bezinin arka lobunun hormonları 9 amino asit içerir.

Var olmak polipeptit ve sergiledikleri özelliklere bağlı olarak farklı bileşik sınıflarına ayrılırlar. Doktorlar, bir polipeptidin parenteral uygulanmasının redde (alerjik reaksiyon) neden olması durumunda bunun dikkate alınması gerektiğine inanmaktadır. protein; böyle bir fenomen gözlenmezse terim aynı kalır ( polipeptit). Adenohipofiz hormonu ACTH Adrenal kortekste GCS'nin salgılanmasını etkileyen polipeptitler (39 amino asit) olarak sınıflandırılır ve insülin 51 monomerden oluşan ve bağışıklık tepkisini tetikleyebilen bir proteindir.

Bir protein molekülünün organizasyon seviyeleri.

Herhangi bir polimer, amino asit radikal grupları kullanılarak gerçekleştirilen ek bağların oluşumu nedeniyle korunan, enerji açısından daha uygun bir konformasyonu benimseme eğilimindedir. Proteinlerin yapısal organizasyonunun dört seviyesini ayırt etmek gelenekseldir. Birincil yapı– bir polipeptit zincirindeki, peptit ile kovalent olarak bağlanan amino asitlerin dizisi ( amid) bağlar ve komşu radikaller 180 0'lik bir açıdadır (dönüşüm). 2 düzineden fazla farklı proteinojenik amino asidin varlığı ve bunların farklı dizilerde bağlanma yetenekleri, doğadaki protein çeşitliliğini ve bunların çok çeşitli işlevleri yerine getirme performansını belirler. Bireysel bir kişinin proteinlerinin birincil yapısı genetik olarak belirlenir ve DNA ve RNA polinükleotidleri kullanılarak ebeveynlerden aktarılır. Radikallerin doğasına bağlı olarak ve özel proteinlerin yardımıyla - refakatçiler sentezlenen polipeptit zinciri uzaya sığar - protein katlanması.

İkincil yapı Protein bir sarmal veya β-kıvrımlı katman formuna sahiptir. Fibriller proteinler (kollajen, elastin) beta yapısı. Sarmal ve amorf (düzensiz) bölümlerin değişmesi, bunların birbirine yaklaşmasına ve şaperonların yardımıyla daha yoğun paketlenmiş bir molekül oluşturmasına olanak tanır - üçüncül yapı.

Uzayda birkaç polipeptit zincirinin birleşimi ve fonksiyonel bir makromoleküler oluşumun oluşturulması Kuaterner yapı sincap. Bu tür miseller genellikle denir oligo- veya multimerler ve bileşenleri alt birimlerdir ( protomerler). Kuaterner yapıya sahip bir protein, ancak tüm alt birimlerinin birbirine bağlı olması durumunda biyolojik aktiviteye sahiptir.

Bu nedenle herhangi bir doğal protein, fizikokimyasal, biyolojik ve fizyolojik işlevlerini sağlayan benzersiz bir organizasyonla karakterize edilir.

Fizikokimyasal özellikler.

Proteinler var büyük boyutlar ve amino asitlerin sayısına ve protomerlerin sayısına bağlı olarak 6000 – 1000000 Dalton ve daha yüksek arasında değişen yüksek molekül ağırlığı. Moleküller onlara sahiptir çeşitli şekiller: fibriller– ikincil yapıyı korur; küresel– daha yüksek bir organizasyona sahip olmak; ve karıştırıldı. Proteinlerin çözünürlüğü molekülün boyutuna ve şekline ve amino asit radikallerinin doğasına bağlıdır. Küresel proteinler suda yüksek oranda çözünürken, fibriler proteinler ya çok az çözünür ya da çözünmez.

Protein çözeltilerinin özellikleri: düşük ozmotik ancak yüksek onkotik basınca sahiptir; yüksek viskozite; zayıf difüzyon yeteneği; sıklıkla bulutlu; yanardöner ( Tyndall fenomeni), - tüm bunlar doğal proteinlerin izolasyonunda, saflaştırılmasında ve incelenmesinde kullanılır. Biyolojik bir karışımın bileşenlerinin ayrılması, bunların çökelmesine dayanır. Geri dönüşümlü biriktirme denir tuzlamak Alkali metal tuzlarının, amonyum tuzlarının, seyreltik alkalilerin ve asitlerin etkisi altında gelişir. Doğal yapısını ve özelliklerini koruyan saf fraksiyonlar elde etmek için kullanılır.

Bir protein molekülünün iyonizasyon derecesi ve çözelti içindeki stabilitesi ortamın pH'ı ile belirlenir. Parçacık yükünün sıfıra yaklaştığı bir çözeltinin pH değerine denir. izoelektrik nokta . Bu tür moleküller bir elektrik alanında hareket etme yeteneğine sahiptir; Hareket hızı, yük miktarıyla doğru orantılıdır ve serum proteinlerinin ayrılması için elektroforezin temelini oluşturan globülün kütlesiyle ters orantılıdır.

Geri dönüşü olmayan birikim - denatürasyon. Reaktif miselin derinliklerine nüfuz ederse ve ek bağları yok ederse, kompakt bir şekilde yerleştirilmiş iplik açılır. Serbest bırakılan gruplar nedeniyle yaklaşan moleküller birbirine yapışarak çöker veya yüzer ve biyolojik özelliklerini kaybeder. Denatüre edici faktörler: fiziksel(40 0'ın üzerinde sıcaklık, Farklı türde radyasyon: x-ışını, α-, β-, y, UV); kimyasal(konsantre asitler, alkaliler, ağır metal tuzları, üre, alkaloidler, bazı ilaçlar, zehirler). Denatürasyon, asepsi ve antiseptiklerin yanı sıra biyokimyasal araştırmalarda da kullanılır.

Proteinlerin farklı özellikleri vardır (Tablo 1.1).

Tablo 1.1

Proteinlerin biyolojik özellikleri

özgüllük	genetik olarak belirlenen ve vücudun değişen koşullara uyumunu sağlayan her proteinin benzersiz amino asit bileşimi tarafından belirlenir. dış ortam ama bir yandan da kan nakillerinde, organ ve doku nakillerinde bu gerçeğin dikkate alınmasını gerektirir.
Ligandite	Amino asit radikallerinin farklı doğadaki maddelerle bağ oluşturma yeteneği ( ligandlar): karbonhidratlar, lipitler, nükleotitler, mineral bileşikler. Bağlantı güçlüyse, bu komplekse denir karmaşık protein, kendisine yönelik işlevleri yerine getirir.
İşbirliği	Kuaterner yapıya sahip proteinlerin karakteristiği. Hemoglobin, her biri oksijene bağlanabilen heme bağlı 4 protomerden oluşur. Ancak ilk alt birimin heme'si bunu yavaş yavaş yapar ve sonraki her alt birim bunu daha kolay yapar.
Çok işlevlilik	Bir proteinin çeşitli işlevleri yerine getirme yeteneği. Bir kas kasılma proteini olan miyozin de gerektiğinde ATP'yi hidrolize eden katalitik aktiviteye sahiptir. Yukarıda belirtilen hemoglobin aynı zamanda bir enzim - katalaz olarak da çalışma yeteneğine sahiptir.
Tamamlayıcılık	Tüm proteinler uzayda alanlar oluşacak şekilde düzenlenmiştir. tamamlayıcıçeşitli fonksiyonların (enzim-substrat, hormon-reseptör, antijen-antikor komplekslerinin oluşumu) performansını sağlayan diğer bileşikler.

Protein sınıflandırması

Vurgulamak basit proteinler sadece amino asitlerden oluşan ve karmaşık , içermek prostetik grup. Basit proteinler ikiye ayrılır küresel ve fibriller ve ayrıca amino asit bileşimine bağlı olarak bazik, asidik, nötr. Küresel bazik proteinler - protaminler ve histonlar. Düşük moleküler ağırlığa sahiptirler, arginin ve lisin varlığından dolayı belirgin bir bazikliğe sahiptirler, “-” yükü nedeniyle nükleik asitlerin polianyonlarıyla kolayca etkileşime girerler. Histonlar DNA'ya bağlanarak çekirdeğe sıkı bir şekilde yerleşmeye ve protein sentezini düzenlemeye yardımcı olur. Bu fraksiyon heterojendir ve birbirleriyle etkileşime girdiklerinde oluşurlar. nükleozomlar DNA iplikçiklerinin sarıldığı yer.

Asit küresel proteinleri şunları içerir: albüminler ve globulinler hücre dışı sıvılarda (kan plazması, beyin omurilik sıvısı, lenf, süt) bulunur ve ağırlık ve boyut bakımından farklılık gösterir. Albüminlerin moleküler ağırlığı globulinlerin aksine (100 bin D'nin üzerinde) 40-70 bin D'dir. İlki, büyük bir "-" yük ve bir hidrasyon kabuğu oluşturan glutamik asidi içerir ve çözeltilerinin oldukça stabil olmasını sağlar. Globulinler daha az asidik proteinlerdir, bu nedenle kolayca tuzlanırlar ve heterojendirler, elektroforez kullanılarak fraksiyonlara ayrılırlar. Çeşitli bileşiklere (hormonlar, vitaminler, zehirler, ilaçlar, iyonlar) bağlanarak bunların taşınmasını sağlarlar. Onların yardımıyla homeostazın önemli parametreleri stabilize edilir: pH ve onkotik basınç. Ayrıca seçkin immünoglobulinler(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), antikor görevi gören protein pıhtılaşma faktörlerinin yanı sıra.

Klinik sözde kullanıyor protein oranı (BC) albümin konsantrasyonunun globulin konsantrasyonuna oranını temsil eder:

Değerleri patolojik süreçlere bağlı olarak dalgalanır.

Fibriller proteinler iki gruba ayrıldı: çözünür ( aktin, miyozin, fibrinojen) ve çözünmez su ve su-tuz çözeltilerinde (destek proteinleri - kollajen, elastin, retikülin ve örtülü olanlar - keratin kumaşlar).

Kompleks proteinlerin sınıflandırılması, protez grubunun yapısal özelliklerine dayanmaktadır. Metaloprotein — ferritin Demir katyonları açısından zengin ve mononükleer fagosit sisteminin hücrelerinde (hepatositler, splenositler, kemik iliği hücreleri) lokalize olan bu metalin bir deposudur. Fazla demir dokularda birikime neden olur - hemosiderin gelişmeyi tetikleyen hemosideroz. Metaloglikoproteinler - transferrin Ve serüloplazmin kan plazmasında sırasıyla demir ve bakır iyonlarının taşıma şekli olarak görev yaptıkları, bunların antioksidan aktiviteleri ortaya çıkarılmıştır. Birçok enzimin çalışması, moleküllerdeki metal iyonlarının varlığına bağlıdır: ksantin dehidrojenaz için - Mo ++, arginaz - Mn ++ ve alkolDH - Zn ++.

Fosfoproteinler – süt kazeinojeni, yumurta sarısı vitellin ve yumurta beyazı ovalbumin, balık havyarı ichthulin. Embriyonun, fetüsün ve yenidoğanın gelişiminde önemli bir rol oynarlar: amino asitleri kendi doku proteinlerinin sentezi için gereklidir ve fosfat ya hücre zarlarının zorunlu yapıları olan PL'de bir bağlantı olarak kullanılır veya makroerglerin önemli bir bileşeni olarak - çeşitli bileşiklerin oluşumunda enerji kaynakları. Enzimler aktivitelerini fosforilasyon-defosforilasyon yoluyla düzenler.

Parça nükleoproteinler DNA ve RNA'yı içerir. Histonlar veya protaminler apoprotein görevi görür. Herhangi bir kromozom, birçok histon içeren bir DNA molekülünün kompleksidir. Kullanarak nükleozomlar bu polinükleotidin ipliği sarılır ve bu da hacmini azaltır.

Glikoproteinler çeşitli karbonhidratları (oligosakkaritler, hyaluronik asit gibi GAG'lar, kondroitin-, dermatan-, keratan-, heparan sülfatlar) içerir. Glikoproteinler açısından zengin olan mukus, yüksek viskoziteye sahiptir ve içi boş organların duvarlarını tahriş edici maddelerden korur. Membran glikoproteinleri hücreler arası temasları, reseptörlerin işleyişini sağlar ve eritrositlerin plazma zarlarında kanın grup özgüllüğünden sorumludurlar. Antikorlar (oligosakkaritler) spesifik antijenlerle etkileşime girer. İnterferonların ve kompleman sisteminin işleyişi aynı prensibe dayanmaktadır. Kan plazmasında bakır ve demir iyonlarını taşıyan seruloplazmin ve transferrin de glikoproteinlerdir. Adenohipofizin bazı hormonları bu protein sınıfına aittir.

Lipoproteinler protez grubu çeşitli lipitler (TAG, serbest kolesterol, esterleri, PL) içerir. Çok çeşitli maddelerin varlığına rağmen ilaç misellerinin yapısal prensibi benzerdir (Şekil 1.1). Bu parçacığın içinde polar olmayan lipitler içeren bir yağ damlacığı bulunur: TAG ve kolesterol esterleri. Dışarıda çekirdek, bir protein olan PL tarafından oluşturulan tek katmanlı bir zarla çevrilidir. (apolipoprotein) ve HS. Bazı proteinler bütünleyicidir ve lipoproteinden ayrılamaz, bazıları ise bir kompleksten diğerine aktarılabilir. Polipeptit fragmanları parçacığın yapısını oluşturur, hücrelerin yüzeyindeki reseptörlerle etkileşime girerek hangi dokuların buna ihtiyaç duyduğunu belirler ve ilacı değiştiren enzimler veya bunların aktivatörleri olarak görev yapar. Aşağıdaki lipoprotein türleri ultrasantrifüjleme yoluyla izole edildi: CM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. Her lipit türü farklı dokularda oluşur ve belirli lipitlerin biyolojik sıvılarda taşınmasını sağlar. Bu proteinlerin molekülleri kanda yüksek oranda çözünür, çünkü sahip olmak küçük boyutlar ve yüzeydeki negatif yük. LP'nin bir kısmı arterlerin intima tabakasından kolaylıkla yayılarak onu besleyebilir. ŞilomikronlarÖnce lenf yoluyla, sonra da kan dolaşımı yoluyla hareket ederek ekzojen lipitlerin taşıyıcıları olarak görev yapar. İlerledikçe CM'ler lipitlerini kaybeder ve onları hücrelere verir. VLDL Karaciğerde sentezlenen lipitlerin, özellikle de TAG'ın ana taşıma formları olarak görev yapar ve endojen kolesterolün hepatositlerden organlara ve dokulara taşınması gerçekleştirilir. LDL'nin. Hedef hücrelere lipit bağışladıkça yoğunlukları artar (dönüştürülürler). BOB). Kolesterol metabolizmasının katabolik fazı meydana gelir HDL onu dokulardan karaciğere aktarır, oradan da safranın bir parçası olarak vücuttan gastrointestinal sistem yoluyla atılır.

sen kromoproteinler bir protez grubu, rengi olan bir madde olabilir. Alt sınıf - hemoproteinler protein olmayan kısım olarak görev yapar hem. Hemoglobin eritrositler gaz alışverişini sağlar, dördüncül yapıya sahiptir ve embriyo, fetüs ve çocukta 4 farklı polipeptit zincirinden oluşur (Bölüm IV. Bölüm 1). Hb'den farklı olarak miyoglobin Bir kürecik halinde yuvarlanmış bir hem ve bir polipeptit zinciri vardır. Miyoglobinin oksijene ilgisi hemoglobininkinden daha yüksektir, dolayısıyla gazı kabul edebilir, depolayabilir ve gerektiğinde mitokondriye bırakabilir. Heme içeren proteinler şunları içerir: katalaz, peroksidaz ARZ enzimleri olan; sitokromlar– hücrelerdeki ana biyoenerjetik süreçten sorumlu olan ETC'nin bileşenleri. Doku solunumunda rol oynayan dehidrojenazlar arasında şunları buluruz: flavoproteinler– FMN ve FAD bileşenleri olan flavonoidlerin varlığı nedeniyle sarı (flavos - sarı) renge sahip kromoproteinler. Rodopsin– prostetik grubu A vitamininin aktif formu olan karmaşık bir protein – retinol sarı-turuncu renk. Görsel mor, retinanın çubuklarının ışığa duyarlı ana maddesidir ve alacakaranlıkta ışığın algılanmasını sağlar.

Proteinlerin fonksiyonları

Yapısal (plastik)	Proteinler hücre ve organel zarlarının temelini oluşturduğu gibi dokuların da (bağ dokusundaki kollajen) temelini oluşturur.
Katalitik	Tüm enzimler - proteinler - biyokatalizörlerdir.
Düzenleyici	Hipofiz bezinin ön lobu ve paratiroid bezlerinin salgıladığı pek çok hormon protein yapıdadır.
Ulaşım	Kan plazmasında albüminler IVH ve bilirubinin transferini sağlayın. Transferrin demir katyonlarının taşınmasından sorumludur.
Solunum	Miseller hemoglobin Eritrositlerde lokalize olan, doğrudan gaz değişimine katılan, başta oksijen ve karbondioksit olmak üzere çeşitli gazlara bağlanabilmektedir.
kasılma	Miyositlerin spesifik proteinleri ( aktin ve miyozin) - kasılma ve gevşemeye katılanlar. Bir hücre iskeleti proteini, mitoz sırasında kromozom ayrılması sırasında benzer bir etki gösterir. tübülin.
Koruyucu	Protein pıhtılaşma faktörleri vücudu yetersiz kan kaybından korur. Bağışıklık proteinleri (γ-globulinler, interferon, kompleman sisteminin proteinleri) vücuda giren yabancı maddelerle savaşır - antijenler.
Homeostatik	Hücre dışı ve hücre içi proteinler sabit bir pH seviyesini koruyabilir ( tampon sistemleri) ve çevrenin onkotik baskısı.
Reseptör	Dış alanlarda lokalize olan hücresel ve organoid membranların glikoproteinleri çeşitli düzenleyici sinyalleri algılar.
Görsel	Retinadaki görsel sinyaller bir protein tarafından alınır. Rodopsin.
Besleyici	Kan plazma albüminleri ve globulinler amino asit rezervleri olarak görev yapar
	Kromozom proteinleri ( histonlar, protaminler) genetik bilginin ifadesi ve bastırılması arasında bir denge yaratılmasında rol oynar.
Enerji	Oruç veya patolojik süreçlerde, karbonhidratların enerji amaçlı kullanımı bozulduğunda ( şeker hastalığı) ürünleri amino asitler olan doku proteolizi arttırılır ( ketojenik), çürüyor ve enerji kaynağı olarak hizmet ediyor.

Proteinler veya proteinler, amino asitlerden oluşan karmaşık, yüksek moleküllü organik bileşiklerdir. Onlar olmadan hayati fizyolojik süreçlerin gerçekleşemeyeceği, hayvan ve bitki organizmalarının tüm hücrelerinin ve dokularının ana, en önemli kısmını temsil ederler. Proteinlerin bileşimi ve özellikleri farklı hayvan ve bitki organizmalarında ve aynı organizmanın farklı hücre ve dokularında farklıdır. Farklı moleküler bileşimlere sahip proteinler, sulu tuz çözeltilerinde ve içinde farklı şekilde çözünürler; organik çözücülerde çözünmezler. Protein molekülünde asidik ve bazik grupların varlığı nedeniyle nötr reaksiyona sahiptir.

Proteinler herhangi bir bileşikle çok sayıda bileşik oluşturur. kimyasallar, onlara neden olan özel anlam V kimyasal reaksiyonlar vücutta meydana gelen ve yaşamın tüm tezahürlerinin temelini ve onun zararlı etkilerden korunmasını temsil eden. Proteinler enzimlerin, antikorların, hemoglobinin, miyoglobinin ve birçok hormonun temelini oluşturur ve vitaminlerle kompleks kompleksler oluşturur.

Proteinler, yağlar ve karbonhidratlarla birleşerek vücutta parçalanmaları sırasında yağlara ve karbonhidratlara dönüştürülebilir. Hayvan vücudunda sadece amino asitlerden ve bunların komplekslerinden - polipeptitlerden sentezlenirler ve inorganik bileşiklerden, yağlardan ve karbonhidratlardan oluşturulamazlar. Bazı hormonlar gibi vücutta bulunanlara benzer düşük moleküllü biyolojik olarak aktif protein maddelerinin çoğu vücut dışında sentezlenir.

Proteinler ve sınıflandırılması hakkında genel bilgi

Proteinler, nükleik asitlerle birlikte canlı maddede özel bir rol oynayan en önemli biyoorganik bileşiklerdir - bu bileşikler olmadan yaşam imkansızdır, çünkü F. Engels'in tanımına göre yaşam, protein gövdelerinin vb. özel varlığıdır. .

"Proteinler, doğal alfa amino asitlerin polikondensasyon reaksiyonunun ürünleri olan doğal biyopolimerlerdir."

18-23 doğal alfa amino asit vardır, bunların kombinasyonu sonsuz sayıda protein molekülü çeşidi oluşturur ve çeşitli farklı organizmalar sağlar. Belirli bir türün bireysel organizmaları bile kendi proteinleriyle karakterize edilir ve birçok organizmada çok sayıda protein bulunur.

Proteinler aşağıdaki elementel bileşim ile karakterize edilir: karbon, hidrojen, oksijen, nitrojen, kükürt ve diğerlerinden oluşurlar. kimyasal elementler. Ana özellik protein molekülleri, içlerinde zorunlu nitrojen varlığıdır (C, H, O atomlarına ek olarak).

Protein moleküllerinde, protein moleküllerinin bazı özelliklerini belirleyen, karbonil grubunun C atomu ile amino grubunun nitrojen atomu arasında bir "peptit" bağı, yani bir bağ gerçekleştirilir. Protein molekülünün yan zincirleri, protein molekülünü çok işlevli hale getiren, çok çeşitli fizikokimyasal ve biyolojik reaksiyonları gerçekleştirebilen çok sayıda radikal ve fonksiyonel grup içerir. kimyasal özellikler.

Protein moleküllerinin çok çeşitli olması ve bileşimlerinin ve özelliklerinin karmaşıklığı nedeniyle proteinler, temel olarak çeşitli farklı sınıflandırmalara sahiptir. çeşitli işaretler. Bunlardan bazılarına bakalım.

I. Bileşimlerine göre iki grup protein ayırt edilir:

1. Proteinler (basit proteinler; molekülleri yalnızca proteinden oluşur, örneğin yumurta albümini).

2. Proteidler, molekülleri protein ve protein olmayan bileşenlerden oluşan karmaşık proteinlerdir.

Proteidler birkaç gruba ayrılır; bunlardan en önemlileri şunlardır:

1) glikoproteinler (protein ve karbonhidratın karmaşık bir kombinasyonu);

2) lipoproteinler (protein molekülleri ve yağlardan (lipitler) oluşan bir kompleks;

3) nükleoproteinler (protein molekülleri ve nükleik asit moleküllerinden oluşan bir kompleks).

II. Molekülün şekline bağlı olarak iki grup protein ayırt edilir:

1. Küresel proteinler - protein molekülü, örneğin yumurta albümin molekülleri gibi küresel bir şekle (küresel şekil) sahiptir; bu tür proteinler ya suda çözünürdür ya da koloidal çözeltiler oluşturma yeteneğine sahiptir.

2. Fibriller proteinler - bu maddelerin molekülleri, örneğin kas miyozini, ipek fibroini gibi iplikler (fibriller) biçimindedir. Fibriller proteinler suda çözünmez; kasılma, mekanik, şekil oluşturma ve koruyucu işlevlerin yanı sıra vücudun uzayda hareket etme yeteneğini uygulayan yapılar oluştururlar.

III. Proteinler, çeşitli çözücülerdeki çözünürlüklerine göre çeşitli gruplara ayrılır; bunlardan en önemlileri şunlardır:

1. Suda çözünür.

2. Yağda çözünür.

Proteinlerin başka sınıflandırmaları da vardır.

Doğal alfa amino asitlerin kısa özellikleri

Doğal alfa amino asitler bir tür amino asittir. Amino asit - çok işlevli organik madde en az iki fonksiyonel grup içeren - bir amino grubu (-NH2) ve bir karboksil (karboksilik, ikincisi daha doğrudur) grubu (-COOH).

Alfa amino asitler, amino ve karboksil gruplarının aynı karbon atomunda bulunduğu amino asitlerdir. Genel formülleri NH2CH(R)COOH'dur. Aşağıda doğal olarak oluşan bazı alfa amino asitlerin formülleri verilmiştir; polikondensasyon reaksiyon denklemlerinin yazılmasına uygun bir biçimde yazılırlar ve belirli polipeptitlerin üretimi için reaksiyon denklemlerinin (şemalarının) yazılması gerektiğinde kullanılırlar:

1) glisin (aminoasetik asit) - MH2CH2COOH;

2) alanin - NH2CH(CH3)COOH;

3) fenilalanin - NH2CH (CH2C6H5)COOH;

4) serin - NH2CH(CH2OH)COOH;

5) aspartik asit - NH2CH(CH2COOH)COOH;

6) sistein - NH2CH (CH2SH) COOH, vb.

Bazı doğal alfa amino asitler iki amino grubu (örneğin lizin), iki karboksi grubu (örneğin aspartik ve glutamik asitler), hidroksit (OH) grupları (örneğin tirozin) içerir ve siklik olabilir (örneğin prolin) ).

Doğal alfa amino asitlerin metabolizma üzerindeki etkisinin doğasına bağlı olarak, bunlar değiştirilebilir ve yeri doldurulamaz olarak ikiye ayrılır. Esansiyel amino asitlerin vücuda gıda yoluyla sağlanması gerekir.

Protein moleküllerinin yapısının kısa açıklaması

Proteinler hariç karmaşık kompozisyon Ayrıca protein moleküllerinin karmaşık yapısıyla da karakterize edilirler. Protein moleküllerinin dört tip yapısı vardır.

1. Birincil yapı, polipeptit zincirindeki alfa amino asit kalıntılarının düzenlenme sırası ile karakterize edilir. Örneğin, tetrapeptit (dört amino asit molekülünün polikondansasyonuyla oluşan bir polipeptit) ala-fen-tiro-serin, birbirine bir peptit bağıyla bağlanan alanin, fenilalanin, tirozin ve serin kalıntılarının bir dizisidir.

2. Bir protein molekülünün ikincil yapısı, polipeptit zincirinin uzaysal düzenlemesidir. Farklı olabilir, ancak en yaygın olanı, sarmalın belirli bir "adımı", sarmalın bireysel dönüşleri arasındaki boyut ve mesafe ile karakterize edilen alfa sarmalıdır.

Protein molekülünün ikincil yapısının stabilitesi, sarmalın ayrı ayrı dönüşleri arasında çeşitli kimyasal bağların ortaya çıkmasıyla sağlanır. Kiritik rol bunların arasında bir hidrojen bağı yer alır (NH2 veya =NH gruplarından oluşan bir atomun çekirdeğinin içine çekilmesiyle gerçekleştirilir) elektron kabuğu oksijen veya nitrojen atomları), iyonik bağ (-COO - ve - NH + 3 veya =NH + 2 iyonlarının elektrostatik etkileşimi yoluyla gerçekleştirilir) ve diğer bağ türleri.

3. Protein moleküllerinin üçüncül yapısı, alfa sarmalının veya diğer yapının mekansal düzenlemesi ile karakterize edilir. Bu tür yapıların stabilitesi, ikincil yapıyla aynı tür bağlantılarla belirlenir. Üçüncül yapının uygulanmasının bir sonucu olarak, protein molekülünün bir "alt birimi" ortaya çıkar; bu, çok karmaşık moleküller için tipiktir ve nispeten basit moleküller için üçüncül yapı nihaidir.

4. Bir protein molekülünün dördüncül yapısı, protein moleküllerinin alt birimlerinin mekansal düzenlemesidir. Hemoglobin gibi karmaşık proteinlerin karakteristiğidir.

Protein moleküllerinin yapısı göz önüne alındığında, canlı bir proteinin yapısı - doğal yapı ile ölü bir proteinin yapısı - arasında ayrım yapmak gerekir. Canlı maddedeki protein (doğal protein), canlı bir proteinin özelliklerini kaybedebileceği bir değişikliğe maruz kalmış proteinden farklıdır. Sığ maruz kalma, canlı proteinin özelliklerinin daha sonra geri kazanılabileceği denatürasyon olarak adlandırılır. Denatürasyonun bir türü geri dönüşümlü pıhtılaşmadır. Geri dönüşü olmayan pıhtılaşma ile doğal protein “ölü proteine” dönüşür.

Proteinin fiziksel, fizikokimyasal ve kimyasal özelliklerinin kısa açıklaması

Protein moleküllerinin özellikleri büyük önem biyolojik ve çevresel özelliklerinin farkına varmak. Dolayısıyla proteinler, toplanma durumlarına göre, suda veya diğer çözücülerde çözünebilen veya çözünemeyen katı maddeler olarak sınıflandırılır. Proteinlerin biyoekolojik rolünün çoğu fiziksel özellikleriyle belirlenir. Dolayısıyla protein moleküllerinin kolloidal sistemler oluşturma yeteneği, onların yapısını, katalitik ve diğer fonksiyonlarını belirler. Proteinlerin su ve diğer çözücüler içindeki çözünmezliği, lifliliği koruyucu ve şekil oluşturma işlevlerini vb. belirler.

Proteinlerin fizikokimyasal özellikleri, denatüre olma ve pıhtılaşma yeteneklerini içerir. Pıhtılaşma, herhangi bir canlı maddenin temeli olan kolloidal sistemlerde kendini gösterir. Pıhtılaşma sırasında parçacıklar birbirine yapıştıkları için büyürler. Pıhtılaşma gizlenebilir (yalnızca mikroskop altında gözlemlenebilir) ve açık olabilir - işareti proteinin çökelmesidir. Pıhtılaşma faktörünün etkisinin kesilmesinden sonra koloidal sistemin yapısı restore edilmediğinde pıhtılaşma geri döndürülemez ve pıhtılaşma faktörünün çıkarılmasından sonra kolloidal sistem geri yüklendiğinde geri dönüşümlüdür.

Tersine çevrilebilir pıhtılaşmaya bir örnek, tuz çözeltilerinin etkisi altında yumurta albümin proteininin çökelmesidir; protein çökeltisi ise çözelti seyreltildiğinde veya çökelti damıtılmış suya aktarıldığında çözülür.

Geri dönüşü olmayan pıhtılaşmanın bir örneği, suyun kaynama noktasına kadar ısıtıldığında albümin proteininin kolloidal yapısının tahrip olmasıdır. Ölüm (tam) sırasında, tüm sistemin geri dönüşü olmayan pıhtılaşması nedeniyle canlı madde ölü maddeye dönüşür.

Proteinlerin kimyasal özellikleri, varlığı nedeniyle çok çeşitlidir. çok sayıda fonksiyonel grupların yanı sıra protein moleküllerinde peptit ve diğer bağların varlığı nedeniyle. Ekolojik ve biyolojik açıdan en yüksek değer protein moleküllerini hidrolize etme yeteneğine sahiptir (bu sonuçta bu molekülün oluşumuna katılan doğal alfa amino asitlerin bir karışımıyla sonuçlanır; protein bir protein ise bu karışımda başka maddeler de olabilir), oksidasyona (ürünleri) sahiptir. karbondioksit, su, üre gibi nitrojen bileşikleri, fosfor bileşikleri vb. olabilir).

Proteinler, çevre deneyleri yapılırken bilinmesi gereken "yanmış boynuz" veya "yanmış tüy" kokusunun salınmasıyla yanar. Proteine ​​karşı çeşitli renk reaksiyonları bilinmektedir (biüre, ksantoprotein vb.), bunlar hakkında daha fazla ayrıntı kimya dersinde bulunabilir.

Proteinlerin ekolojik ve biyolojik fonksiyonlarının kısa açıklaması

Proteinlerin hücrelerdeki ve bir bütün olarak vücuttaki ekolojik ve biyolojik rolünü birbirinden ayırmak gerekir.

Proteinlerin hücrelerdeki ekolojik ve biyolojik rolü

Proteinler (nükleik asitlerle birlikte) yaşamın maddeleri olduğundan hücrelerdeki işlevleri çok çeşitlidir.

1. En önemli işlev protein molekülleri, proteinin, çeşitli kimyasal bileşiklerden oluşan bir kompleksin parçası olarak dahil edildiği, hücreyi oluşturan tüm yapıların en önemli bileşeni olması gerçeğinden oluşan yapısal bir işleve sahiptir.

2. Protein, canlı maddenin normal işleyişini sağlayan çok çeşitli biyokimyasal reaksiyonlar sırasında en önemli reaktiftir, bu nedenle bir reaktif fonksiyonu ile karakterize edilir.

3. Canlı maddede reaksiyonlar yalnızca biyolojik katalizörlerin - enzimlerin varlığında mümkündür ve bunun sonucunda ortaya çıkar biyokimyasal araştırma, doğası gereği proteindir, dolayısıyla proteinler aynı zamanda katalitik bir işlev de gerçekleştirir.

4. Gerekirse proteinler organizmalarda oksitlenir ve aynı zamanda ATP'nin sentezlenmesi nedeniyle salınırlar, yani. proteinler de bir enerji işlevi yerine getirir, ancak bu maddelerin organizmalar için özel bir değere sahip olması nedeniyle (karmaşık bileşimlerinden dolayı), proteinlerin enerji işlevi organizmalar tarafından yalnızca kritik koşullarda gerçekleştirilir.

5. Proteinler aynı zamanda organizmalar (özellikle bitkiler) için madde ve enerji içeren bir tür “konserve gıda” olduklarından, ilk gelişimlerini (hayvanlar için - intrauterin, bitkiler için - embriyoların gelişimi) sağlayan bir depolama işlevi de gerçekleştirebilirler. genç bir organizmanın görünümü - bir fide).

Bir dizi protein fonksiyonu hem hücrelerin hem de bir bütün olarak vücudun karakteristiğidir, bu nedenle aşağıda tartışılmaktadır.

Proteinlerin organizmalardaki ekolojik ve biyolojik rolü (genel olarak)

1. Proteinler, hücrelerde ve organizmalarda (diğer maddelerle kombinasyon halinde), dışarıdan sinyal alabilen özel yapılar oluşturur. çevre vücudun belirli bir reaksiyonla tepki verdiği bir "heyecan" durumunun ortaya çıkmasına neden olan tahriş şeklinde, yani; Hem hücredeki hem de bir bütün olarak vücuttaki proteinler, algısal bir işlevle karakterize edilir.

2. Proteinler aynı zamanda hücrenin (organizmanın) belirli yapılarında ortaya çıkan uyarımın karşılık gelen merkeze (hücre) iletilmesinden oluşan iletken bir fonksiyonla (hem hücrelerde hem de bir bütün olarak vücutta) karakterize edilir. veya organizma), burada bir organizmanın veya hücrenin alınan bir sinyale belirli bir reaksiyonunun oluşturulduğu (cevap).

3. Birçok organizma, hücre veya organizmanın yapılarının kasılma kabiliyeti nedeniyle mümkün olan uzayda hareket etme yeteneğine sahiptir ve bu, fibriler yapıdaki proteinlerin kasılma işlevine sahip olması nedeniyle mümkündür.

4. Heterotrofik organizmalar için proteinler, hem ayrı ayrı hem de diğer maddelerle karışım halinde gıda ürünleridir, yani trofik bir fonksiyonla karakterize edilirler.

İnsan örneğini kullanarak heterotrofik organizmalardaki protein dönüşümlerinin kısa açıklaması

Yiyeceklerdeki proteinler sonuçta ağız boşluğu tükürük ile nemlendirildikleri, dişler tarafından ezildikleri ve homojen bir kütleye dönüştürüldükleri (iyice çiğnenerek) ve farenks ve yemek borusu yoluyla mideye girdikleri (proteinlere ikincisine girmeden önce bileşik olarak hiçbir şey olmaz).

Midede, yiyecek bolusu, mide bezlerinin salgısı olan mide suyuyla doyurulur. Mide suyu su sistemi Hidrojen klorür ve enzimler içerir; bunların en önemlisi (proteinler için) pepsindir. Asidik bir ortamda pepsin, proteinlerin peptonlara hidrolizine neden olur. Yemek lapası daha sonra ince bağırsağın ilk bölümüne girer. duodenum pankreas kanalının açıldığı, alkali bir ortama ve bir enzim kompleksine sahip olan pankreas suyunu salgılayan, tripsinin protein hidroliz sürecini hızlandırdığı ve onu sonuna kadar götürdüğü, yani doğal alfa amino asitlerin bir karışımı ortaya çıkana kadar (çözünürler ve bağırsak villuslarından kana karışabilirler).

Amino asitlerin bu karışımı, interstisyel sıvıya ve oradan da vücut hücrelerine girer ve burada (amino asitler) çeşitli dönüşümlere girerler. Bu bileşiklerin bir kısmı doğrudan belirli bir organizmanın karakteristik proteinlerinin sentezi için kullanılır, ikincisi transaminasyona veya deaminasyona tabi tutularak vücut için gerekli yeni bileşikler verilir, üçüncüsü oksitlenir ve vücut için gerekli bir enerji kaynağıdır. hayati fonksiyonlarını gerçekleştirmek.

Hücre içi protein dönüşümlerinin bazı özelliklerine dikkat etmek gerekir. Organizma heterotrofik ve tek hücreli ise, o zaman gıdadaki proteinler hücrelere sitoplazmaya veya özel sindirim boşluklarına girer, burada enzimlerin etkisi altında hidrolize uğrarlar ve daha sonra her şey hücrelerdeki amino asitler için anlatıldığı gibi ilerler. Hücresel yapılar sürekli yenilenir, böylece "eski" protein "yeni" ile değiştirilir, ilki ise hidrolize edilerek bir amino asit karışımı üretilir.

Ototrofik organizmaların protein dönüşümlerinde kendine has özellikleri vardır. Birincil proteinler (meristem hücrelerinde), birincil karbonhidratların (fotosentez sırasında ortaya çıktılar) ve inorganik azot içeren maddelerin (nitratlar veya amonyum tuzları) dönüşüm ürünlerinden sentezlenen amino asitlerden sentezlenir. Ototrofik organizmaların uzun ömürlü hücrelerinde protein yapılarının değiştirilmesi, heterotrofik organizmalarınkinden farklı değildir.

Azot dengesi

Amino asitlerden oluşan proteinler yaşam süreçleri için gerekli olan temel bileşiklerdir. Bu nedenle proteinlerin metabolizmasını ve bunların parçalanma ürünlerini hesaba katmak son derece önemlidir.

Terde çok az nitrojen bulunur, bu nedenle nitrojen içeriğine yönelik ter analizi genellikle yapılmaz. Besinlerden alınan azot miktarı ile idrar ve dışkıdaki azot miktarı 6,25 (%16) ile çarpılır ve birinci değerden ikincisi çıkarılır. Bunun sonucunda vücuda giren ve absorbe edilen nitrojen miktarı belirlenir.

Besinlerle vücuda giren nitrojen miktarı, idrar ve dışkıdaki nitrojen miktarına eşit olduğunda yani deaminasyon sırasında oluşan nitrojen dengesi oluşur. Azot dengesi, kural olarak sağlıklı bir yetişkin organizmanın karakteristik özelliğidir.

Vücuda giren nitrojen miktarı, atılan nitrojen miktarından daha fazla olduğunda, pozitif bir nitrojen dengesi oluşur, yani vücutta bulunan protein miktarı, ayrışmaya uğrayan protein miktarından daha fazladır. Pozitif nitrojen dengesi, büyüyen sağlıklı bir organizmanın karakteristiğidir.

Diyetle protein alımı arttığında idrarla atılan nitrojen miktarı da artar.

Ve son olarak, vücuda giren nitrojen miktarı, atılan nitrojen miktarından az olduğunda, proteinin parçalanmasının sentezini aştığı ve vücudu oluşturan proteinin yok edildiği negatif nitrojen dengesi oluşur. Bu, protein açlığı sırasında ve vücut için gerekli amino asitler sağlanmadığında meydana gelir. Organlarda ve dokularda proteinlerin parçalanmasının artmasına neden olan yüksek dozda iyonlaştırıcı radyasyona maruz kaldıktan sonra da negatif bir nitrojen dengesi bulundu.

Protein optimum problemi

Vücudun bozulan proteinlerini yenilemek için gereken minimum gıda proteini miktarı veya yalnızca karbonhidratlı bir diyetle vücut proteinlerinin parçalanma miktarı, aşınma katsayısı olarak belirlenir. Bir yetişkinde bu katsayının en küçük değeri günde yaklaşık 30 g proteindir. Ancak bu miktar yeterli değildir.

Yağlar ve karbonhidratlar, proteinlerin minimumun üzerinde parçalanması için gereken enerji miktarını serbest bıraktıklarından, protein tüketimini plastik amaçlar için gereken minimumun ötesinde etkiler. Normal beslenme sırasındaki karbonhidratlar, proteinlerin parçalanmasını tam açlıktan 3-3,5 kat daha fazla azaltır.

Yeterli miktarda karbonhidrat ve yağ içeren karışık gıda ve 70 kg vücut ağırlığına sahip bir yetişkin için günlük protein normu 105 g'dır.

Vücudun büyümesini ve yaşamsal aktivitesini tam olarak sağlayan protein miktarı, protein optimumu olarak belirlenmiş olup, bir kişi için hafif işlerde günde 100-125 g proteine, ağır işlerde ise günde 165 g'a kadar proteine ​​eşittir. ve çok ağır işlerde 220-230 gr.

Günlük protein miktarı, toplam besinin ağırlıkça en az %17'si, enerji olarak ise %14'ü kadar olmalıdır.

Tam ve eksik proteinler

Vücuda gıdayla giren proteinler biyolojik olarak tamamlanmış ve biyolojik olarak eksik olarak ikiye ayrılır.

Biyolojik olarak eksiksiz proteinler, bir hayvan vücudunda protein sentezi için gerekli tüm amino asitleri yeterli miktarlarda içeren proteinlerdir. Vücut büyümesi için gerekli olan tam proteinler aşağıdakileri içerir: gerekli amino asitler: Lizin, triptofan, treonin, lösin, izolösin, histidin, arginin, valin, metiyonin, fenilalanin. Bu amino asitlerden diğer amino asitler, hormonlar vb. oluşturulabilir: Fenilalanin'den tirozin, tirozinden dönüşümlerle tiroksin ve adrenalin hormonları, histidin'den histamin oluşur. Metiyonin tiroid hormonlarının oluşumunda rol oynar ve kolin, sistein ve glutatyonun oluşumu için gereklidir. Redoks süreçleri, nitrojen metabolizması, yağ emilimi ve normal beyin aktivitesi için gereklidir. Lizin hematopoezde rol oynar ve vücut büyümesini destekler. Triptofan ayrıca büyüme için de gereklidir, serotonin, PP vitamini ve doku sentezi oluşumuna katılır. Lizin, sistin ve valin kalp aktivitesini uyarır. Yiyeceklerdeki düşük sistin içeriği saç büyümesini geciktirir ve kan şekerini artırır.

Biyolojik olarak eksik proteinler, hayvan organizmaları tarafından sentezlenemeyen bir amino asitten bile yoksun olan proteinlerdir.

Proteinin biyolojik değeri, 100 g gıda proteininden oluşan vücut proteini miktarıyla ölçülür.

Et, yumurta ve sütte bulunan hayvansal kökenli proteinler en eksiksiz olanlardır (%70-95). Bitki kökenli proteinler daha az biyolojik değere sahiptir; Çavdar ekmeği, mısır (%60), patates, maya (%67).

Triptofan ve tirozin içermeyen hayvansal protein - jelatin daha düşüktür. Buğday ve arpanın lizin oranı düşüktür, mısırın ise lizin ve triptofan oranı düşüktür.

Bazı amino asitler birbirinin yerine geçer; örneğin fenilalanin, tirozinin yerini alır.

Çeşitli amino asitlerden yoksun iki eksik protein birlikte tam bir protein diyeti oluşturabilir.

Karaciğerin protein sentezindeki rolü

Karaciğer, kan plazmasında bulunan proteinleri sentezler: albüminler, globülinler (gama globülinler hariç), fibrinojen, nükleik asitler ve bazıları yalnızca karaciğerde sentezlenen çok sayıda enzim, örneğin üre oluşumunda rol oynayan enzimler.

Vücutta sentezlenen proteinler organların, dokuların ve hücrelerin, enzimlerin ve hormonların (proteinlerin plastik anlamı) bir parçasıdır, ancak vücut tarafından çeşitli protein bileşikleri şeklinde depolanmaz. Bu nedenle proteinlerin plastik önemi olmayan kısmı enzimlerin katılımıyla deaminasyona uğrar - enerjinin salınmasıyla çeşitli azotlu ürünlere ayrışır. Karaciğer proteinlerinin yarı ömrü 10 gündür.

Çeşitli koşullar altında protein beslenmesi

Sindirilmemiş protein, sindirim kanalı dışında vücut tarafından emilemez. Sindirim kanalının dışına (parenteral olarak) verilen protein vücutta koruyucu bir reaksiyona neden olur.

Parçalanan proteinin amino asitleri ve bunların bileşikleri - polipeptitler - vücut hücrelerine getirilir ve burada enzimlerin etkisi altında protein sentezi yaşam boyunca sürekli olarak meydana gelir. Gıda proteinleri esas olarak plastik öneme sahiptir.

Vücudun büyüme döneminde - çocukluk ve ergenlik döneminde - protein sentezi özellikle yüksektir. Yaşlılıkta protein sentezi azalır. Sonuç olarak, büyüme süreci sırasında proteinleri oluşturan kimyasalların vücutta tutulması veya tutulması meydana gelir.

İzotoplar kullanılarak yapılan metabolizma çalışması, bazı organlarda 2-3 gün içinde tüm proteinlerin yaklaşık yarısının parçalandığını ve aynı miktarda proteinin vücut tarafından yeni sentezlendiğini (yeniden sentez) göstermiştir. Her birinde, her organizmada, diğer dokuların ve diğer organizmaların proteinlerinden farklı olan spesifik proteinler sentezlenir.

Yağlar ve karbonhidratlar gibi, vücudun yapımında kullanılmayan amino asitler de parçalanarak enerji açığa çıkar.

Ölen, çöken vücut hücrelerinin proteinlerinden oluşan amino asitler de enerjinin açığa çıkmasıyla dönüşümlere uğrar.

Normal koşullar altında, bir yetişkin için günlük gerekli protein miktarı, 1 kg vücut ağırlığı başına 1,5-2,0 g, uzun süreli soğuk koşullarda 3,0-3,5 g, çok ağır fiziksel çalışma ile 3,0-3,5 g'dır.

Protein miktarının 1 kg vücut ağırlığı başına 3,0-3,5 g'ın üzerine çıkması aktiviteyi bozar gergin sistem, karaciğer ve böbrekler.

Lipitler, sınıflandırılması ve fizyolojik rolü

Lipitler suda çözünmeyen ve organik bileşiklerde (alkol, kloroform vb.) çözünen maddelerdir. Lipitler arasında nötr yağlar, yağ benzeri maddeler (lipoidler) ve bazı vitaminler (A, D, E, K) bulunur. Lipidlerin plastik bir önemi vardır ve tüm hücrelerin ve seks hormonlarının bir parçasıdır.

Özellikle sinir sistemi ve adrenal bez hücrelerinde çok sayıda lipit bulunur. Bunların önemli bir kısmı vücut tarafından enerji malzemesi olarak kullanılır.

Protein Molekül Şekli. Protein moleküllerinin doğal konformasyonu üzerine yapılan çalışmalar, çoğu durumda bu parçacıkların az çok asimetrik bir şekle sahip olduğunu göstermiştir. Asimetrinin derecesine, yani protein molekülünün uzun (b) ve kısa (a) eksenleri arasındaki ilişkiye bağlı olarak, küresel (küresel) ve fibriler (iplik benzeri) proteinler ayırt edilir.

Küresel, polipeptit zincirlerinin katlanmasının küresel bir yapının oluşmasına yol açtığı protein molekülleridir. Bunların arasında kesinlikle küresel, elipsoidal ve çubuk şeklinde olanlar vardır. Asimetri derecesinde farklılık gösterirler. Örneğin yumurta albümini b/a = 3, buğday gliadin'i - 11 ve mısır zeini - 20'dir. Doğadaki birçok protein küreseldir.

Fibriller proteinler uzun, oldukça asimetrik filamentler oluşturur. Birçoğu yapısal veya mekanik bir işleve hizmet ediyor. Bunlar kolajen (b/a - 200), keratinler, fibroindir.

Her grubun proteinleri kendi karakteristik özellikler. Birçok küresel protein suda ve seyreltik salin solüsyonlarında çözünür. Çözünür fibriler proteinler çok viskoz çözeltilerle karakterize edilir. Küresel proteinler, kural olarak, iyi bir biyolojik değere sahiptir - sindirim sırasında emilirler, ancak birçok fibril proteini emilmez.

Küresel ve fibriler proteinler arasında net bir sınır yoktur. Bir dizi protein ara pozisyonda bulunur ve hem küresel hem de fibrillerin özelliklerini birleştirir. Bu tür proteinler örneğin kas miyozinini (b/a = 75) ve kan fibrinojenini (b/a = 18) içerir. Miyozin, fibriler proteinlerin şekline benzer şekilde çubuk şeklinde bir forma sahiptir, ancak küresel proteinler gibi salin çözeltilerinde çözünür. Miyozin ve fibrinojen çözeltileri viskozdur. Bu proteinler sindirim işlemi sırasında emilir. Aynı zamanda küresel bir kas proteini olan aktin emilmez.

Protein denatürasyonu. Protein moleküllerinin doğal yapısı katı değildir, oldukça değişkendir (Latince "labilis" - kayma) ve çeşitli etkiler altında ciddi şekilde bozulabilir. Bir proteinin doğal konformasyonunun ihlaline, peptit bağlarını kırmadan doğal özelliklerinde bir değişiklik eşlik ederken, denatürasyon denir (Latince "denaturare" - yoksun bırakmak için). doğal özellikler) sincap.

Proteinlerin denatürasyonu, zayıf etkileşimlerin bozulmasına ve doğal yapılarını stabilize eden disülfit bağlarının kopmasına yol açan çeşitli nedenlerden kaynaklanabilir.

Çoğu proteinin 50°C'nin üzerindeki sıcaklıklara ısıtılmasının yanı sıra ultraviyole ve diğer yüksek enerjili ışınlama türleri, polipeptit zincirindeki atomların titreşimlerini artırır, bu da içlerindeki çeşitli bağların bozulmasına yol açar. Mekanik sallama bile proteinin denatürasyonuna neden olabilir.

Protein denatürasyonu ayrıca kimyasal maruziyet nedeniyle de meydana gelir. Güçlü asitler veya alkaliler, asidik ve bazik grupların iyonlaşmasını etkileyerek protein moleküllerindeki iyonik ve bazı hidrojen bağlarının bozulmasına neden olur. Üre (H2N-CO-NH2) ve organik çözücüler - alkoller, fenoller vb. - hidrojen bağları sistemini bozar ve protein moleküllerindeki hidrofobik etkileşimleri zayıflatır (üre - suyun yapısının bozulması nedeniyle, organik çözücüler - polar olmayan amino asit radikalleriyle temas kurmasından dolayı). Merkaptoetanol proteinlerdeki disülfit bağlarını parçalar. Ağır metal iyonları zayıf etkileşimleri bozar.

Denatürasyon sırasında proteinin özellikleri değişir ve her şeyden önce çözünürlüğü azalır. Örneğin, kaynatma sırasında proteinler pıhtılaşır ve pıhtı formundaki çözeltilerden çökelir (tavuk yumurtasını kaynatırken olduğu gibi). Proteinlerin çözeltilerden çökeltilmesi ayrıca trikloroasetik asit, Barnstein reaktifi (bakır sülfat ile sodyum hidroksit karışımı), tanen çözeltisi vb. içeren protein çökelticilerin etkisi altında da meydana gelir.

Denatürasyon sırasında proteinin su emme kapasitesi, yani şişme yeteneği azalır; Örneğin yeni kimyasal gruplar ortaya çıkabilir: kaptoetanol - SH gruplarına maruz bırakıldığında. Denatürasyon sonucunda protein biyolojik aktivitesini kaybeder.

Denatürasyon sırasında proteinin birincil yapısı zarar görmese de değişiklikler geri döndürülemez. Bununla birlikte, örneğin, üre, denatüre edilmiş bir protein çözeltisinden diyaliz yoluyla kademeli olarak çıkarıldığında, renatürasyonu meydana gelir: proteinin doğal yapısı ve bununla birlikte, bir dereceye kadar doğal özellikleri geri yüklenir. Bu denatürasyona geri dönüşümlü denir.

Organizmaların yaşlanma süreci sırasında proteinlerin geri dönüşümsüz denatürasyonu meydana gelir. Bu nedenle, örneğin bitki tohumları, en uygun saklama koşullarında bile canlılıklarını yavaş yavaş kaybeder.

Proteinlerin denatürasyonu, ekmek pişirirken, makarnayı, sebzeleri kuruturken, pişirme sırasında vb. meydana gelir. Sonuç olarak, denatüre (kısmen yok edilmiş) proteinler sindirim süreci sırasında daha kolay emildiği için bu proteinlerin biyolojik değeri artar.

Bir proteinin izoelektrik noktası. Proteinler iyonlaşma yeteneğine sahip çeşitli bazik ve asidik gruplar içerir. Güçlü asidik bir ortamda, ana gruplar (amino grupları vb.) aktif olarak protonlanır ve protein molekülleri toplam pozitif yük kazanır ve güçlü alkalin ortamda karboksil grupları kolayca ayrışır ve protein molekülleri toplam negatif yük kazanır.

Proteinlerdeki pozitif yükün kaynakları, lizin, arginin ve histidin kalıntılarının yan radikalleri ve N-terminal amino asit kalıntısının a-amino grubudur. Negatif yük kaynakları, aspartik ve glutamik asit kalıntılarının yan radikalleri ve C-terminal amino asit kalıntısının a-karboksil grubudur.

Ortamın belirli bir pH değerinde protein molekülünün yüzeyinde pozitif ve negatif yüklerin eşitliği gözlenir, yani toplam elektrik yükü sıfır olur. Protein molekülünün elektriksel olarak nötr olduğu çözeltinin pH değerine proteinin izoelektrik noktası (pi) adı verilir.

İzoelektrik noktalar proteinlerin karakteristik sabitleridir. Amino asit bileşimleri ve yapıları ile belirlenirler: polipeptit zincirlerindeki asidik ve bazik amino asit kalıntılarının sayısı ve konumu. Asidik amino asit kalıntılarının baskın olduğu proteinlerin izoelektrik noktaları pH bölgesinde bulunur.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Çoğu proteinin izoelektrik noktaları hafif asidik bir ortamdadır.

İzoelektrik durumda protein çözeltileri minimum viskoziteye sahiptir. Bunun nedeni protein molekülünün şeklindeki değişikliktir. İzoelektrik noktada zıt yüklü gruplar birbirini çeker ve proteinler toplar halinde kıvrılır. pH izoelektrik noktadan kaydığında benzer yüklü gruplar birbirini iter ve protein molekülleri açılır. Açılmamış durumda, protein molekülleri, çözeltilere top haline getirildikleri zamana göre daha yüksek bir viskozite verir.

İzoelektrik noktada proteinlerin çözünürlüğü minimum düzeydedir ve kolaylıkla çökelebilir.

Ancak proteinlerin izoelektrik noktada çökelmesi hala gerçekleşmemektedir. Bu, protein globüllerinin yüzeyinde hidrofobik amino asit radikallerinin önemli bir kısmını tutan yapılandırılmış su molekülleri tarafından önlenir.

Proteinler, protein moleküllerindeki hidrofobik temas sistemini bozan organik çözücüler (alkol, aseton) ve ayrıca protein globüllerinin hidrasyonunu azaltan yüksek konsantrasyonlarda tuz (tuzlama yöntemi) kullanılarak çökeltilebilir. İkinci durumda, suyun bir kısmı tuzun çözülmesine gider ve proteinin çözünmesine katılmayı bırakır. Çözücü eksikliği nedeniyle, böyle bir çözelti aşırı doygun hale gelir ve bu da bir kısmının çökelmesini gerektirir. Protein molekülleri birbirine yapışmaya başlar ve giderek daha büyük parçacıklar oluşturarak yavaş yavaş çözeltiden çöker.

Proteinin optik özellikleri. Protein çözeltileri optik aktiviteye, yani ışığın polarizasyon düzlemini döndürme yeteneğine sahiptir. Proteinlerin bu özelliği, moleküllerindeki asimetri elemanlarının (asimetrik karbon atomları ve sağ yönlü a-sarmal) varlığından kaynaklanmaktadır.

Bir protein denatüre olduğunda optik özellikleri değişir ve bu da a sarmalının tahrip edilmesiyle ilişkilidir. Tamamen denatüre proteinlerin optik özellikleri yalnızca içlerindeki asimetrik karbon atomlarının varlığına bağlıdır.

Bir proteinin denatürasyon öncesi ve sonrasındaki optik özellikleri arasındaki farkla, sarmallaşma derecesi belirlenebilir.

Proteinlere kalitatif reaksiyonlar. Proteinler, içlerinde belirli kimyasal grupların bulunması nedeniyle renk reaksiyonlarıyla karakterize edilir. Bu reaksiyonlar genellikle proteinleri tespit etmek için kullanılır.

Bir protein çözeltisine bakır sülfat ve alkali eklendiğinde, proteinin peptid gruplarıyla bakır iyonu komplekslerinin oluşması nedeniyle leylak rengi ortaya çıkar. Bu reaksiyon biüre (H 2N-CO-NH-CO-NH 2) ile üretildiğinden biüre adını alır. Ortaya çıkan rengin yoğunluğu çözeltideki protein konsantrasyonuyla orantılı olduğundan, genellikle I. Kjeldahl yöntemiyle birlikte proteinin kantitatif tayini için kullanılır.

Protein çözeltileri konsantre nitrik asit ile ısıtıldığında aromatik amino asitlerin nitro türevlerinin oluşması nedeniyle sarı bir renk ortaya çıkar. Bu reaksiyona denir ksantoprotein(Yunanca “xanthos” - sarı).

Birçok protein çözeltisi ısıtıldığında cıva nitrat çözeltisiyle reaksiyona girerek fenoller ve türevleriyle koyu kırmızı renkli kompleks bileşikler oluşturur. Bu niteliksel reaksiyon Tirozin için Millona.

Çoğu protein çözeltisinin alkali bir ortamda kurşun asetatla ısıtılmasının bir sonucu olarak, siyah bir kurşun sülfür çökeltisi çöker. Bu reaksiyon, kükürt içeren amino asitleri tespit etmek için kullanılır ve Foll reaksiyonu olarak adlandırılır.