Eichhörnchen. Einstufung. Funktionen. Organisationsebenen. Physikochemische Eigenschaften. Umwandlungen und Funktionen von Proteinen im Körper

Proteine ​​sind Biopolymere, deren Monomere Alpha-Aminosäurereste sind, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Aminosäuresequenz jedes Proteins ist fest definiert und in lebenden Organismen durch einen genetischen Code verschlüsselt, auf dessen Grundlage die Biosynthese von Proteinmolekülen erfolgt. 20 Aminosäuren sind am Aufbau von Proteinen beteiligt.

Es gibt folgende Strukturtypen von Proteinmolekülen:

1. Primär. Es ist eine Aminosäuresequenz in einer linearen Kette.
2. Sekundär. Dies ist eine kompaktere Stapelung von Polypeptidketten durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen. Es gibt zwei Varianten der Sekundärstruktur - Alpha-Helix und Beta-Faltung.
3. Tertiär. Stellt das Legen einer Polypeptidkette in ein Kügelchen dar. In diesem Fall werden Wasserstoff- und Disulfidbindungen gebildet, und die Stabilisierung des Moleküls wird auch durch hydrophobe und ionische Wechselwirkungen von Aminosäureresten realisiert.
4. Quartär. Ein Protein besteht aus mehreren Polypeptidketten, die über nicht-kovalente Bindungen miteinander interagieren.

So bilden in einer bestimmten Reihenfolge verbundene Aminosäuren eine Polypeptidkette, deren einzelne Teile sich winden oder Falten bilden. Solche Elemente von Sekundärstrukturen bilden Kügelchen, die die Tertiärstruktur des Proteins bilden. Einzelne Kügelchen interagieren miteinander und bilden komplexe Proteinkomplexe mit Quartärstruktur.

Proteinklassifizierung

Es gibt mehrere Kriterien, nach denen Proteinverbindungen klassifiziert werden können. Bei der Zusammensetzung wird zwischen einfachen und komplexen Proteinen unterschieden. Komplexe Proteinsubstanzen enthalten in ihrer Zusammensetzung Nicht-Aminosäuregruppen, deren chemische Natur unterschiedlich sein kann. Abhängig davon gibt es:

• Glykoproteine;
• Lipoproteine;
• Nukleoproteine;
• Metalloproteine;
• Phosphoproteine;
• Chromoproteine.

Es gibt auch eine Klassifizierung nach der allgemeinen Art der Struktur:

• fibrillär;
• kugelförmig;
• Membran.

Proteine ​​werden einfache (Einkomponenten-)Proteine ​​genannt, die nur aus Aminosäureresten bestehen. Je nach Löslichkeit werden sie in folgende Gruppen eingeteilt:

Proteinname	Löslichkeit	Beispiele
Prolamine	Leicht löslich in Wasser, gut - in 70-80% Ethanol. Enthalten große Menge Arginin.	Proteine ​​sind charakteristisch für Getreidesamen (Hordein kommt in Gerste vor, Zein in Mais).
Histone	Löslich in schwacher Salzsäure.	Sie sind im Chromatin vorhanden, aus dem die Chromosomen bestehen.
Skleroproteine ​​(Protenoide)	Unlöslich in Wasser, salzhaltigen Flüssigkeiten, verdünnten Säuren und Laugen.	Enthalten in Stützgeweben (Knochen, Haare, Knorpel, Sehnen). Sie enthalten viel Prolin, Alanin, Glycin.
Albumine	Löslich in Wasser und Salzlösungen.	Lactoalbumin - Milchprotein, Seroalbumin - Blutserum.
Globuline	Sie lösen sich gut in Salzlösungen mit geringer Konzentration.	Sie sind Bestandteil von Hülsenfrüchten und Ölpflanzen (Phaseolin - Bohnensamen, Leguminen - Erbsensamen usw.).
Protamine	In Säuren auflösen.	Sie kommen in beträchtlichen Mengen in den Keimzellen von Menschen und Tieren vor. Zum Beispiel im Sperma von Fischen (Salmin - die Familie der Lachse).
Gluteline	Löslich in Alkalien.	In Pflanzen enthalten: Früchte und grüne Teile. Weizenkorn-Gliadin bildet zusammen mit Glutenin Gluten, wodurch der Teig elastisch wird.[ЗМ1]

Diese Klassifizierung ist nicht ganz korrekt, da nach neueren Studien viele einfache Proteine ​​mit einer minimalen Anzahl von Nicht-Protein-Verbindungen assoziiert sind. Einige Proteine ​​enthalten also Pigmente, Kohlenhydrate, manchmal Lipide, was sie eher zu komplexen Proteinmolekülen macht.

Physikalisch-chemische Eigenschaften von Proteinen

Physikochemische Eigenschaften Proteine ​​werden durch die Zusammensetzung und Anzahl der Aminosäurereste in ihren Molekülen bestimmt. Die Molekulargewichte von Polypeptiden variieren stark, von einigen Tausend bis zu einer Million oder mehr. Die chemischen Eigenschaften von Proteinmolekülen sind vielfältig, einschließlich Amphoterizität, Löslichkeit und die Fähigkeit zur Denaturierung.

Amphoter

Da Proteine ​​sowohl saure als auch basische Aminosäuren enthalten, enthält das Molekül immer freie saure und freie basische Gruppen (COO- bzw. NH3+). Die Ladung wird durch das Verhältnis von basischen und sauren Aminosäuregruppen bestimmt. Aus diesem Grund werden Proteine ​​„+“ geladen, wenn der pH-Wert sinkt, und umgekehrt „-“, wenn der pH-Wert steigt. Wenn der pH-Wert dem isoelektrischen Punkt entspricht, hat das Proteinmolekül keine Ladung. Amphoterität ist wichtig für die Umsetzung biologischer Funktionen, von denen eine die Aufrechterhaltung des pH-Wertes im Blut ist.

Löslichkeit

Die Einteilung von Proteinen nach der Löslichkeitseigenschaft wurde bereits oben angegeben. Die Löslichkeit von Proteinen in Wasser wird durch zwei Faktoren erklärt:

• Ladung und gegenseitige Abstoßung von Proteinmolekülen;
• die Bildung einer Hydratationshülle um das Protein - Wasserdipole interagieren mit geladenen Gruppen am äußeren Teil des Kügelchens.

Denaturierung

Die physikalisch-chemische Eigenschaft der Denaturierung ist der Prozess der Zerstörung der Sekundär-, Tertiärstruktur eines Proteinmoleküls unter dem Einfluss einer Reihe von Faktoren: Temperatur, Einwirkung von Alkoholen, Salzen von Schwermetallen, Säuren und anderen chemischen Mitteln.

Wichtig! Die Primärstruktur wird bei der Denaturierung nicht zerstört.

Chemische Eigenschaften von Proteinen, qualitative Reaktionen, Reaktionsgleichungen

Die chemischen Eigenschaften von Proteinen können am Beispiel der Reaktionen ihres qualitativen Nachweises betrachtet werden. Qualitative Reaktionen ermöglichen es, das Vorhandensein einer Peptidgruppe in einer Verbindung zu bestimmen:

1. Xanthoprotein. Wenn hohe Konzentrationen von Salpetersäure auf das Protein einwirken, bildet sich ein Niederschlag, der beim Erhitzen gelb wird.

2. Biuret. Unter Einwirkung von Kupfersulfat auf eine schwach alkalische Proteinlösung werden Komplexverbindungen zwischen Kupferionen und Polypeptiden gebildet, was mit einer violettblauen Färbung der Lösung einhergeht. Die Reaktion wird in der klinischen Praxis zur Bestimmung der Proteinkonzentration in Blutserum und anderen biologischen Flüssigkeiten verwendet.

Eine weitere wichtige chemische Eigenschaft ist der Nachweis von Schwefel in Proteinverbindungen. Dazu wird eine alkalische Eiweißlösung mit Bleisalzen erhitzt. Dabei entsteht ein bleisulfidhaltiger schwarzer Niederschlag.

Die biologische Bedeutung des Proteins

Aufgrund ihrer physikalischen und chemischen Eigenschaften erfüllen Proteine ​​eine Vielzahl biologischer Funktionen, darunter:

• katalytisch (Enzymproteine);
• Transport (Hämoglobin);
• strukturell (Keratin, Elastin);
• kontraktil (Aktin, Myosin);
• schützend (Immunglobuline);
• Signal (Rezeptormoleküle);
• hormonell (Insulin);
• Energie.

Proteine ​​​​sind wichtig für den menschlichen Körper, da sie an der Bildung von Zellen beteiligt sind, bei Tieren für Muskelkontraktion sorgen und zusammen mit Blutserum viele tragen Chemische Komponenten. Darüber hinaus sind Proteinmoleküle eine Quelle essentieller Aminosäuren und erfüllen eine Schutzfunktion, indem sie an der Produktion von Antikörpern und der Bildung von Immunität beteiligt sind.

Top 10 wenig bekannte Protein-Fakten

1. Proteine ​​wurden seit 1728 untersucht, damals isolierte der Italiener Jacopo Bartolomeo Beccari Proteine ​​aus Mehl.
2. Rekombinante Proteine ​​sind heute weit verbreitet. Sie werden durch Modifikation des Bakteriengenoms synthetisiert. Insbesondere werden auf diese Weise Insulin, Wachstumsfaktoren und andere Eiweißverbindungen gewonnen, die in der Medizin Anwendung finden.
3. In antarktischen Fischen wurden Eiweißmoleküle gefunden, die das Gefrieren von Blut verhindern.
4. Das Protein Resilin zeichnet sich durch ideale Elastizität aus und ist die Grundlage der Befestigungspunkte von Insektenflügeln.
5. Der Körper verfügt über einzigartige Chaperonproteine, die in der Lage sind, die korrekte native Tertiär- oder Quartärstruktur anderer Proteinverbindungen wiederherzustellen.
6. Im Zellkern befinden sich Histone - Proteine, die an der Verdichtung von Chromatin beteiligt sind.
7. Die molekulare Natur von Antikörpern - speziellen Schutzproteinen (Immunglobulinen) - wurde seit 1937 aktiv untersucht. Tiselius und Kabat verwendeten Elektrophorese und bewiesen, dass bei immunisierten Tieren die Gamma-Fraktion erhöht war und nach der Absorption von Serum durch das provozierende Antigen die Verteilung von Proteinen durch Fraktionen zum Bild des intakten Tieres zurückkehrte.
8. Eiweiß - ein Paradebeispiel Umsetzung der Reservefunktion durch Eiweißmoleküle.
9. Im Kollagenmolekül wird jeder dritte Aminosäurerest von Glycin gebildet.
10. In der Zusammensetzung der Glykoproteine ​​​​sind 15-20% Kohlenhydrate und in der Zusammensetzung der Proteoglykane beträgt ihr Anteil 80-85%.

Fazit

Proteine ​​sind die komplexesten Verbindungen, ohne die die lebenswichtige Aktivität eines Organismus kaum vorstellbar ist. Mehr als 5.000 Proteinmoleküle wurden isoliert, aber jedes Individuum hat seinen eigenen Satz von Proteinen und dieser unterscheidet sich von anderen Individuen seiner Art.

Die wichtigsten chemischen und physikalischen Eigenschaften von Proteinen aktualisiert: 29. Oktober 2018 von: Wissenschaftliche Artikel.Ru

Die Klassifizierung von Proteinen basiert auf ihrer chemischen Zusammensetzung. Nach dieser Klassifizierung sind Proteine einfach und Komplex. Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Aminosäuren, also einem oder mehreren Polypeptiden. Die einfachen Proteine, die im menschlichen Körper gefunden werden, sind Albumine, Globuline, Histone, unterstützende Gewebeproteine.

In einem komplexen Proteinmolekül gibt es neben Aminosäuren auch einen sogenannten Nicht-Aminosäuren-Teil prothetische Gruppe. Abhängig von der Struktur dieser Gruppe werden solche komplexen Proteine ​​\u200b\u200bunterschieden Phosphoproteine ​​( Phosphorsäure enthalten) Nukleoproteine(Nukleinsäure enthalten), Glykoproteine(enthält Kohlenhydrate) Lipoproteine(enthalten Lipoid) und andere.

Nach der Klassifikation, die auf der räumlichen Form von Proteinen basiert, werden Proteine ​​eingeteilt in fibrillär und kugelförmig.

Fibrillenproteine ​​bestehen aus Helices, also überwiegend aus einer Sekundärstruktur. Moleküle von globulären Proteinen haben eine sphärische und ellipsoide Form.

Ein Beispiel für fibrilläre Proteine ​​ist Kollagen - das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper. Dieses Protein macht 25-30 % der Gesamtzahl an Proteinen im Körper aus. Kollagen hat eine hohe Festigkeit und Elastizität. Es ist Teil der Gefäße von Muskeln, Sehnen, Knorpel, Knochen, Gefäßwänden.

Ein Beispiel für globuläre Proteine ​​sind Albumine und Globuline im Blutplasma.

Physikalisch-chemische Eigenschaften von Proteinen.

Eines der Hauptmerkmale von Proteinen ist ihre hohes Molekulargewicht, die von 6000 bis zu mehreren Millionen Dalton reicht.

Eine weitere wichtige physikalisch-chemische Eigenschaft von Proteinen ist ihre amphoter,das heißt, das Vorhandensein von sowohl sauren als auch basischen Eigenschaften. Amphoterität ist mit dem Vorhandensein in der Zusammensetzung einiger Aminosäuren von freien Carboxylgruppen, dh sauren, und Aminogruppen, dh alkalischen, verbunden. Dies führt dazu, dass Proteine ​​im sauren Milieu alkalische Eigenschaften aufweisen und im alkalischen Milieu sauer sind. Unter bestimmten Bedingungen weisen Proteine ​​jedoch neutrale Eigenschaften auf. Der pH-Wert, bei dem Proteine ​​neutral sind, wird genannt isoelektrischer Punkt. Der isoelektrische Punkt für jedes Protein ist individuell. Proteine ​​nach diesem Indikator werden in zwei große Klassen eingeteilt - sauer und alkalisch da der isoelektrische Punkt entweder zur einen oder zur anderen Seite verschoben werden kann.

Eine weitere wichtige Eigenschaft von Proteinmolekülen ist Löslichkeit. Trotz ihrer großen Molekülgröße sind Proteine ​​gut wasserlöslich. Darüber hinaus sind Lösungen von Proteinen in Wasser sehr stabil. Der erste Grund für die Löslichkeit von Proteinen ist das Vorhandensein einer Ladung auf der Oberfläche von Proteinmolekülen, aufgrund derer Proteinmoleküle praktisch keine wasserunlöslichen Aggregate bilden. Der zweite Grund für die Stabilität von Proteinlösungen ist das Vorhandensein einer Hydrathülle (Wasserhülle) im Proteinmolekül. Die Hydrathülle trennt die Proteine ​​voneinander.

Die dritte wichtige physikalisch-chemische Eigenschaft von Proteinen ist aussalzen,das heißt, die Fähigkeit, unter der Wirkung von Entwässerungsmitteln auszufällen. Das Aussalzen ist ein umkehrbarer Vorgang. Diese Fähigkeit, in die Lösung hinein und wieder heraus zu gehen, ist sehr wichtig für die Manifestation vieler lebenswichtiger Eigenschaften.

Schließlich ist die wichtigste Eigenschaft von Proteinen ihre Fähigkeit Denaturierung.Denaturierung ist der Verlust der Ursprünglichkeit eines Proteins. Wenn wir Rührei in einer Pfanne zubereiten, kommt es zu einer irreversiblen Proteindenaturierung. Denaturierung ist eine dauerhafte oder vorübergehende Verletzung der Sekundär- und Tertiärstruktur des Proteins, die Primärstruktur bleibt jedoch erhalten. Neben der Temperatur (über 50 Grad) kann die Denaturierung auch durch andere verursacht werden physische Faktoren: Strahlung, Ultraschall, Vibration, starke Säuren und Laugen. Die Denaturierung kann reversibel oder irreversibel sein. Bei kleinen Einwirkungen tritt die Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstrukturen des Proteins unbedeutend auf. Daher kann ein Protein ohne denaturierende Wirkung seine native Struktur wiederherstellen. Der Prozess der umgekehrten Denaturierung wird genannt Renaturierung.Allerdings bei längerer und starker Einwirkung die Renaturierung wird unmöglich, und die Denaturierung ist somit irreversibel.

Eichhörnchen

- Biopolymere, deren Monomere durch Peptidbindungen verbundene α-Aminosäuren sind.
Aminosäuren isolieren hydrophob und hydrophil, die wiederum in sauer, basisch und neutral unterteilt werden. Ein Merkmal von a-Aminosäuren ist ihre Fähigkeit, miteinander zu interagieren, um Peptide zu bilden.
Zuordnen:

1. Dipeptide (Carnosin und Anserin, lokalisiert in Mitochondrien; AO zu sein, um deren Schwellung zu verhindern);

2. Oligopeptide, mit bis zu 10 Aminosäureresten. Zum Beispiel: Tripeptid Glutathion dient als eines der wichtigsten Reduktionsmittel im ARP, das die Intensität der Lipidperoxidation reguliert. Vasopressin und Oxytocin- Hormone der hinteren Hypophyse, umfassen 9 Aminosäuren.

Existieren Polypeptid s und werden je nach ihren Eigenschaften einer anderen Verbindungsklasse zugeordnet. Ärzte glauben, dass, wenn die parenterale Verabreichung eines Polypeptids eine Abstoßung (eine allergische Reaktion) verursacht, dies in Betracht gezogen werden sollte Protein; wenn ein solches Phänomen nicht beobachtet wird, bleibt der Begriff gleich ( Polypeptid). Adenohypophyse-Hormon ACTH, die die Sekretion von Corticosteroiden in der Nebennierenrinde beeinflussen, werden als Polypeptide (39 Aminosäuren) bezeichnet, und Insulin, das aus 51 Monomeren besteht und eine Immunantwort hervorrufen kann, ist ein Protein.

Organisationsebenen eines Proteinmoleküls.

Jedes Polymer neigt dazu, eine energetisch günstigere Konformation einzunehmen, die durch die Bildung zusätzlicher Bindungen erhalten bleibt, die mit Hilfe von Gruppen von Aminosäureresten durchgeführt wird. Es ist üblich, vier Ebenen der strukturellen Organisation von Proteinen zu unterscheiden. Primäre Struktur- die Sequenz von Aminosäuren in der Polypeptidkette, kovalent verknüpft durch Peptid ( Amid)-Bindungen, und benachbarte Radikale stehen in einem Winkel von 180 0 (trans-Form). Das Vorhandensein von mehr als 2 Dutzend verschiedener proteinogener Aminosäuren und ihre Fähigkeit, in unterschiedlichen Sequenzen zu binden, bestimmt die Vielfalt der Proteine ​​in der Natur und ihre Erfüllung verschiedener Funktionen. Die Primärstruktur der Proteine ​​eines Individuums wird genetisch festgelegt und von den Eltern mit Hilfe von DNA- und RNA-Polynukleotiden weitergegeben. Je nach Art der Radikale und mit Hilfe spezieller Proteine ​​- Begleiter die synthetisierte Polypeptidkette passt in den Raum - Proteinfaltung.

sekundäre Struktur Protein hat die Form einer spiralförmigen oder β-gefalteten Schicht. Fibrilläre Proteine ​​(Kollagen, Elastin) haben Beta-Struktur. Durch den Wechsel von spiralisierten und amorphen (ungeordneten) Regionen können sie sich aneinander annähern und mit Hilfe von Chaperonen ein dichter gepacktes Molekül bilden - Tertiärstruktur.

Die Kombination mehrerer Polypeptidketten im Raum und die Schaffung einer funktionellen makromolekularen Formation Quartäre Struktur Eichhörnchen. Solche Mizellen werden genannt Oligo- oder Multimere, und ihre Komponenten sind Untereinheiten ( Protomere). Ein Protein mit Quartärstruktur ist nur dann biologisch aktiv, wenn alle seine Untereinheiten miteinander verbunden sind.

Somit ist jedes natürliche Protein durch eine einzigartige Organisation gekennzeichnet, die seine physikalisch-chemischen, biologischen und physiologischen Funktionen sicherstellt.

Physikochemische Eigenschaften.

Proteine ​​haben große Größen und hohes Molekulargewicht, das von 6000–1000000 Dalton und darüber reicht, abhängig von der Anzahl an Aminosäuren und der Anzahl an Protomeren. Moleküle haben sie verschiedene Formen: fibrillär- es behält die Sekundärstruktur bei; kugelförmig- eine höhere Organisation haben; und gemischt. Die Löslichkeit von Proteinen hängt von der Größe und Form des Moleküls, von der Art der Aminosäurereste ab. Globuläre Proteine ​​sind in Wasser hochlöslich, während fibrilläre Proteine ​​entweder wenig oder unlöslich sind.

Eigenschaften von Proteinlösungen: haben einen niedrigen osmotischen, aber hohen onkotischen Druck; hoch viskos; schlechte Diffusionsfähigkeit; oft bewölkt; schillernd ( Tyndall-Phänomen), - all dies wird zur Isolierung, Reinigung und Untersuchung nativer Proteine ​​​​verwendet. Die Trennung der Bestandteile eines biologischen Gemisches basiert auf ihrer Ausfällung. Reversibler Niederschlag wird genannt aussalzen entstehen unter Einwirkung von Alkalimetallsalzen, Ammoniumsalzen, verdünnten Laugen und Säuren. Es wird verwendet, um reine Fraktionen zu erhalten, die ihre natürliche Struktur und Eigenschaften behalten.

Der Ionisierungsgrad eines Proteinmoleküls und seine Stabilität in Lösung werden durch den pH-Wert des Mediums bestimmt. Der pH-Wert einer Lösung, bei dem die Teilchenladung gegen Null geht, wird als pH-Wert bezeichnet isoelektrischer Punkt . Solche Moleküle können sich in einem elektrischen Feld bewegen; die Bewegungsgeschwindigkeit ist direkt proportional zur Größe der Ladung und umgekehrt proportional zur Masse des Kügelchens, das der Elektrophorese zur Trennung von Serumproteinen zugrunde liegt.

Irreversible Ablagerung - Denaturierung. Dringt das Reagenz tief in die Mizelle ein und zerstört weitere Bindungen, entfaltet sich der dicht gepackte Faden. Annähernde Moleküle kleben aufgrund der freigesetzten Gruppen zusammen und fallen aus oder schwimmen auf und verlieren ihre biologischen Eigenschaften. Denaturierende Faktoren: körperlich(Temperatur über 40 0 ​​​​, Verschiedene Arten Strahlung: Röntgen, α-, β-, γ, UFL); chemisch(konzentrierte Säuren, Laugen, Salze von Schwermetallen, Harnstoff, Alkaloide, einige Medikamente, Gifte). Die Denaturierung wird in der Asepsis und Antisepsis sowie in der biochemischen Forschung eingesetzt.

Proteine ​​haben unterschiedliche Eigenschaften (Tab. 1.1).

Tabelle 1.1

Biologische Eigenschaften von Proteinen

Spezifität	wird durch die einzigartige Aminosäurezusammensetzung jedes Proteins bestimmt, die genetisch bedingt ist und die Anpassung des Körpers an sich ändernde Bedingungen sicherstellt Außenumgebung, verlangt aber andererseits, dass dieser Umstand bei Bluttransfusionen, Transplantationen von Organen und Geweben berücksichtigt wird.
Ligandität	die Fähigkeit von Aminosäureresten, Bindungen mit Substanzen verschiedener Natur einzugehen ( Liganden): Kohlenhydrate, Lipide, Nukleotide, Mineralstoffe. Wenn die Verbindung stark ist, wird dieser Komplex aufgerufen komplexes Protein, führt die dafür vorgesehenen Funktionen aus.
Kooperationsbereitschaft	charakteristisch für Proteine ​​mit Quartärstruktur. Hämoglobin besteht aus 4 Protomeren, die jeweils mit einem Häm verbunden sind, das Sauerstoff binden kann. Aber das Häm der ersten Untereinheit tut dies langsam und jedes weitere leichter.
Polyfunktionalität	die Eigenschaft eines Proteins, eine Vielzahl von Funktionen zu erfüllen. Myosin, ein kontraktiles Muskelprotein, hat ebenfalls katalytische Aktivität und hydrolysiert bei Bedarf ATP. Das oben erwähnte Hämoglobin kann auch als Enzym - Katalase - wirken.
Komplementarität	Alle Proteine ​​fügen sich so in den Raum ein, dass Flächen entstehen, komplementär andere Verbindungen, die die Erfüllung verschiedener Funktionen gewährleisten (Bildung von Enzym-Substrat-Komplexen, Hormon-Rezeptor, Antigen-Antikörper.

Proteinklassifizierung

Zuordnen einfache Proteine , bestehend nur aus Aminosäuren, und Komplex , einschließlich prothetische Gruppe. Einfache Proteine ​​werden unterteilt in kugelig und fibrillär, und auch abhängig von der Aminosäurezusammensetzung auf basisch, sauer, neutral. Kugelförmige basische Proteine Protamine und Histone. Sie haben ein niedriges Molekulargewicht, aufgrund des Vorhandenseins von Arginin und Lysin, sie haben eine ausgeprägte Basizität, aufgrund der Ladung „-“ interagieren sie leicht mit Polyanionen von Nukleinsäuren. Histone helfen durch Bindung an DNA dabei, sich kompakt in den Zellkern einzufügen und die Proteinsynthese zu regulieren. Diese Fraktion ist heterogen und bildet sich im Zusammenspiel Nukleosomen um die DNA-Stränge gewickelt sind.

Saure globuläre Proteine ​​sind Albumine und Globuline in extrazellulären Flüssigkeiten (Blutplasma, Liquor, Lymphe, Milch) enthalten sind und sich in Masse und Größe unterscheiden. Albumine haben ein Molekulargewicht von 40-70.000 D, im Gegensatz zu Globulinen (über 100.000 D). Die ersten umfassen Glutaminsäure, die eine große „-“-Ladung und eine hydratisierte Hülle erzeugt, was eine hohe Stabilität ihrer Lösung ermöglicht. Globuline sind weniger saure Proteine, daher leicht auszusalzen und heterogen, sie werden mittels Elektrophorese in Fraktionen zerlegt. Kann an verschiedene Verbindungen (Hormone, Vitamine, Gifte, Medikamente, Ionen) binden und deren Transport gewährleisten. Mit ihrer Hilfe werden wichtige Parameter der Homöostase stabilisiert: pH-Wert und onkotischer Druck. Auch zuordnen Immunglobuline(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), die als Antikörper dienen, sowie Proteingerinnungsfaktoren.

Die Klinik verwendet die sog Proteinverhältnis (BC) stellt das Verhältnis der Albuminkonzentration zur Globulinkonzentration dar:

Seine Werte schwanken in Abhängigkeit von pathologischen Prozessen.

fibrilläre Proteine werden in zwei Gruppen eingeteilt: löslich ( Aktin, Myosin, Fibrinogen) und unlöslich in Wasser und Wasser-Salz-Lösungen (Unterstützungsproteine Kollagen, Elastin, Retikulin und Deckel - Keratin Gewebe).

Die Klassifizierung komplexer Proteine ​​basiert auf den strukturellen Merkmalen der prosthetischen Gruppe. Metalloprotein — Ferritin, reich an Eisenkationen und lokalisiert in den Zellen des mononukleären Phagozytensystems (Hepatozyten, Splenozyten, Knochenmarkzellen), ist das Depot dieses Metalls. Überschüssiges Eisen führt zu einer Ansammlung im Gewebe - Hämosiderin, was die Entwicklung verursacht Hämosiderose. Metallglykoproteine ​​- Transferrin und Ceruloplasmin Blutplasma, die als Transportformen für Eisen- bzw. Kupferionen dienen, wurde ihre antioxidative Aktivität aufgedeckt. Die Arbeit vieler Enzyme hängt vom Vorhandensein von Metallionen in den Molekülen ab: für Xanthindehydrogenase - Mo ++, Arginase - Mn ++ und Alkohol DG - Zn ++.

Phosphoproteine - Milchkaseinogen, Eigelb-Vitellin und Eiweiß-Ovalbumin, Fischrogen-Ichthulin. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Entwicklung des Embryos, Fötus und Neugeborenen: Ihre Aminosäuren sind für die Synthese ihrer eigenen Gewebeproteine ​​notwendig, und Phosphat wird entweder als Bindeglied in PL, den essentiellen Strukturen von Zellmembranen, oder verwendet als wesentlicher Bestandteil von Makroergen, Energiequellen bei der Entstehung verschiedener Verbindungen. Enzyme regulieren ihre Aktivität durch Phosphorylierung-Dephosphorylierung.

Teil Nukleoproteine umfasst DNA und RNA. Apoproteine ​​sind entweder Histone oder Protamine. Jedes Chromosom ist ein Komplex aus einem DNA-Molekül mit vielen Histonen. Mit Hilfe Nukleosom Es gibt eine Wicklung des Fadens dieses Polynukleotids, die sein Volumen verringert.

Glykoproteine umfassen verschiedene Kohlenhydrate (Oligosaccharide, GAGs wie Hyaluronsäure, Chondroitin-, Dermatan-, Keratan-, Heparansulfate). Schleim, reich an Glykoproteinen, hat eine hohe Viskosität und schützt die Wände von Hohlorganen vor Reizstoffen. Membranglykoproteine ​​sorgen für interzelluläre Kontakte, die Arbeit von Rezeptoren, in den Erythrozyten-Plasmamembranen sind sie für die Gruppenspezifität von Blut verantwortlich. Antikörper (Oligosaccharide) interagieren mit spezifischen Antigenen. Das gleiche Prinzip liegt der Funktionsweise von Interferonen, dem Komplementsystem, zugrunde. Auch Ceruloplasmin und Transferrin, die Kupfer- und Eisenionen im Blutplasma transportieren, sind Glykoproteine. Einige Adenohypophysenhormone gehören zu dieser Klasse von Proteinen.

Lipoproteine die prothetische Gruppe enthält verschiedene Lipide (TAG, freies Cholesterin, seine Ester, PL). Trotz des Vorhandenseins einer Vielzahl von Substanzen ist das Prinzip der Struktur von LP-Mizellen ähnlich (Abb. 1.1). In diesem Partikel befindet sich ein Fetttropfen, der unpolare Lipide enthält: TAG und Cholesterinester. Außen ist der Kern von einer einschichtigen Membran umgeben, die von PL, einem Protein, gebildet wird (Apolipoprotein) und HS. Einige Proteine ​​sind integral und können nicht vom Lipoprotein getrennt werden, während andere von einem Komplex auf einen anderen übertragen werden können. Polypeptidfragmente bilden die Struktur eines Partikels, interagieren mit Rezeptoren auf der Zelloberfläche und bestimmen, welche Gewebe es benötigen, dienen als Enzyme oder deren Aktivatoren, die LP modifizieren. Die folgenden Arten von Lipoproteinen wurden durch Ultrazentrifugation isoliert: XM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. Jede Art von LP wird in unterschiedlichen Geweben gebildet und sorgt für den Transport bestimmter Lipide in biologischen Flüssigkeiten. Moleküle dieser Proteine ​​sind im Blut sehr gut löslich, tk. haben kleine Größe und negative Ladung auf der Oberfläche. Ein Teil des LP kann leicht durch die Intima der Arterien diffundieren und sie ernähren. Chylomikronen dienen als Träger exogener Lipide, die sich zuerst durch die Lymphe und dann durch den Blutkreislauf bewegen. Während sie fortschreiten, verlieren die HMs ihre Lipide und geben sie an die Zellen weiter. VLDL dienen als Haupttransportformen von in der Leber synthetisierten Lipiden, hauptsächlich TAG, und die Abgabe von endogenem Cholesterin aus Hepatozyten an Organe und Gewebe erfolgt LDL. Wenn sie Lipide an Zielzellen abgeben, steigt ihre Dichte (umgerechnet in LPPP). Die katabole Phase des Cholesterinstoffwechsels wird durchgeführt HDL, die es von den Geweben zur Leber transportieren, von wo es in der Galle über den Magen-Darm-Trakt aus dem Körper ausgeschieden wird.

Beim Chromoproteine die prosthetische Gruppe kann eine Substanz mit einer Farbe sein. Unterklasse − Hämoproteine, dient als Nichtproteinteil Juwel. Hämoglobin Erythrozyten sorgen für den Gasaustausch, haben eine Quartärstruktur, bestehen aus 4 verschiedenen Polypeptidketten im Embryo, Fötus, Kind (Abschnitt IV. Kapitel 1). Im Gegensatz zu Hb. Myoglobin hat eine Häm- und eine Polypeptidkette, die zu einem Kügelchen gefaltet sind. Die Affinität von Myoglobin zu Sauerstoff ist höher als die von Hämoglobin, sodass es bei Bedarf Gas aufnehmen, ablagern und an die Mitochondrien abgeben kann. Hämhaltige Proteine ​​sind Katalase, Peroxidase, die ARZ-Enzyme sind; Cytochrome- Komponenten des ETC, das für den wichtigsten bioenergetischen Prozess in den Zellen verantwortlich ist. Unter Dehydrogenasen findet man Teilnehmer an der Gewebeatmung Flavoproteine- Chromoproteine, die aufgrund des Vorhandenseins von Flavonoiden eine gelbe (Flavos - gelbe) Farbe haben - Komponenten von FMN und FAD. Rhodopsin- ein komplexes Protein, dessen prosthetische Gruppe die aktive Form von Vitamin A ist - Retinol Gelb Orange. Visuelles Purpur - die wichtigste lichtempfindliche Substanz der Netzhautstäbchen, sorgt für die Wahrnehmung von Licht in der Dämmerung.

Funktionen von Proteinen

Strukturell (Plastik)	Proteine ​​bilden die Grundlage von Zell- und Organoidmembranen und bilden auch die Grundlage von Gewebe (Kollagen im Bindegewebe).
katalytisch	Alle Enzyme sind Proteine ​​- Biokatalysatoren.
Regulierung	Viele Hormone, die von der vorderen Hypophyse und den Nebenschilddrüsen abgesondert werden, sind von Proteinnatur.
Transport	Im Blutplasma Albumine sorgen für die Übertragung von IVH, Bilirubin. Transferrin für die Lieferung von Eisenkationen verantwortlich.
Atmung	Mizellen Hämoglobin, lokalisiert in Erythrozyten, können sich mit verschiedenen Gasen verbinden, hauptsächlich mit Sauerstoff, Kohlendioxid, und nehmen direkt am Gasaustausch teil.
Kontraktil	Myozytenspezifische Proteine ​​( Aktin und Myosin) sind Teilnehmer an Kontraktion und Entspannung. Eine ähnliche Wirkung zeigt ein Zytoskelettprotein zum Zeitpunkt der Chromosomensegregation während der Mitose. Tubulin.
Schützend	Proteingerinnungsfaktoren schützen den Körper vor unzureichendem Blutverlust. Immunproteine ​​(γ-Globuline, Interferon, Proteine ​​des Komplementsystems) bekämpfen in den Körper eindringende Fremdstoffe - Antigene.
Homöostase	Extra- und intrazelluläre Proteine ​​können einen konstanten pH-Wert aufrechterhalten ( Puffersysteme) und onkotischer Druck des Mediums.
Rezeptor	Glykoproteine ​​von Zell- und Organoidmembranen, die in den Außenbereichen lokalisiert sind, nehmen verschiedene regulatorische Signale wahr.
visuell	Visuelle Signale in der Netzhaut werden von einem Protein empfangen - Rhodopsin.
Nahrhaft	Plasmaalbumine und Globuline dienen als Aminosäurereserven.
	Chromosomenproteine ​​( Histone, Protamine) sind an der Schaffung eines Gleichgewichts zwischen Expression und Unterdrückung genetischer Informationen beteiligt.
Energie	Bei Hunger oder pathologischen Prozessen, wenn die Verwendung von Kohlenhydraten für Energiezwecke gestört ist (mit Diabetes) Gewebeproteolyse wird verstärkt, deren Produkte Aminosäuren ( ketogen), zerfallen, dienen als Energiequellen.

Proteine ​​oder Proteine ​​sind komplexe, hochmolekulare organische Verbindungen, die aus Aminosäuren bestehen. Sie stellen den wichtigsten, wichtigsten Bestandteil aller Zellen und Gewebe tierischer und pflanzlicher Organismen dar, ohne die lebenswichtige physiologische Prozesse nicht ablaufen können. Proteine ​​sind in Zusammensetzung und Eigenschaften in verschiedenen tierischen und pflanzlichen Organismen und in verschiedenen Zellen und Geweben desselben Organismus nicht gleich. Proteine ​​unterschiedlicher molekularer Zusammensetzung lösen sich unterschiedlich in und in wässrigen Salzlösungen, sie lösen sich nicht in organischen Lösungsmitteln. Aufgrund des Vorhandenseins von sauren und basischen Gruppen im Proteinmolekül reagiert es neutral.

Proteine ​​bilden mit jedem zahlreiche Verbindungen Chemikalien was sie verursacht spezielle Bedeutung in chemische Reaktionen die im Körper fließen und die Grundlage aller Lebenserscheinungen und ihren Schutz vor schädlichen Einflüssen darstellen. Proteine ​​bilden die Basis von Enzymen, Antikörpern, Hämoglobin, Myoglobin, vielen Hormonen und bilden komplexe Komplexe mit Vitaminen.

Durch Verbindungen mit Fetten und Kohlenhydraten können Proteine ​​im Körper bei ihrem Abbau in Fette und Kohlenhydrate umgewandelt werden. Im Tierkörper werden sie nur aus Aminosäuren und ihren Komplexen - Polypeptiden - synthetisiert und können nicht aus anorganischen Verbindungen, Fetten und Kohlenhydraten gebildet werden. Außerhalb des Körpers werden viele niedermolekulare biologisch aktive Eiweißstoffe synthetisiert, ähnlich denen, die im Körper vorkommen, zum Beispiel einige Hormone.

Allgemeine Informationen über Proteine ​​und ihre Klassifizierung

Proteine ​​sind die wichtigsten bioorganischen Verbindungen, die neben Nukleinsäuren eine besondere Rolle in der lebenden Materie einnehmen - ohne diese Verbindungen ist kein Leben möglich, da Leben nach F. Engels eine besondere Existenz von Proteinkörpern usw. ist.

„Proteine ​​sind natürliche Biopolymere, die Produkte der Polykondensationsreaktion natürlicher Alpha-Aminosäuren sind.“

Natürliche Alpha-Aminosäuren 18-23, ihre Kombination bildet eine unendliche Anzahl von Proteinmolekülen und bietet eine Vielzahl unterschiedlicher Organismen. Selbst für einzelne Individuen von Organismen dieser Art sind ihre eigenen Proteine ​​​​charakteristisch, und eine Reihe von Proteinen findet sich in vielen Organismen.

Proteine ​​zeichnen sich durch folgende elementare Zusammensetzung aus: Sie bestehen aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff, Schwefel und einigen anderen. chemische Elemente. Hauptmerkmal Proteinmoleküle ist die obligatorische Anwesenheit von Stickstoff in ihnen (zusätzlich zu den Atomen C, H, O).

In Proteinmolekülen wird eine „Peptid“-Bindung realisiert, d. h. eine Bindung zwischen dem C-Atom der Carbonylgruppe und dem Stickstoffatom der Aminogruppe, die einige Eigenschaften von Proteinmolekülen bestimmt. Die Seitenketten des Proteinmoleküls enthalten eine große Anzahl von Radikalen und funktionellen Gruppen, die das Proteinmolekül polyfunktional "machen", fähig zu einer beträchtlichen Vielfalt von physikalisch-chemischen und biologischen chemische Eigenschaften.

Aufgrund der großen Vielfalt an Proteinmolekülen und der Komplexität ihrer Zusammensetzung und Eigenschaften werden Proteine ​​in verschiedene Klassifikationen eingeteilt verschiedene Zeichen. Betrachten wir einige von ihnen.

I. Zwei Gruppen von Proteinen werden nach ihrer Zusammensetzung unterschieden:

1. Proteine ​​(einfache Proteine; ihr Molekül wird nur von einem Protein gebildet, z. B. Eialbumin).

2. Proteine ​​sind komplexe Proteine, deren Moleküle aus Protein- und Nichtproteinkomponenten bestehen.

Proteine ​​werden in mehrere Gruppen eingeteilt, von denen die wichtigsten sind:

1) Glykoproteine ​​(eine komplexe Kombination aus Protein und Kohlenhydrat);

2) Lipoproteine ​​(ein Komplex aus Proteinmolekülen und Fetten (Lipide);

3) Nukleoproteine ​​(ein Komplex aus Proteinmolekülen und Nukleinsäuremolekülen).

II. Je nach Form des Moleküls gibt es zwei Gruppen von Proteinen:

1. Kugelförmige Proteine ​​– ein Proteinmolekül hat eine Kugelform (Kügelchenform), zum Beispiel Eieralbuminmoleküle; solche Proteine ​​sind entweder wasserlöslich oder können kolloidale Lösungen bilden.

2. Fibrillenproteine ​​- die Moleküle dieser Substanzen liegen in Form von Filamenten (Fibrillen) vor, zum Beispiel Muskelmyosin, Seidenfibroin. Fibrillenproteine ​​sind wasserunlöslich, sie bilden Strukturen, die kontraktile, mechanische, formende und schützende Funktionen sowie die Fähigkeit des Körpers, sich im Raum zu bewegen, umsetzen.

III. Durch die Löslichkeit in verschiedenen Lösungsmitteln werden Proteine ​​​​in mehrere Gruppen eingeteilt, von denen die wichtigsten die folgenden sind:

1. Wasserlöslich.

2. Fettlöslich.

Es gibt andere Klassifikationen von Proteinen.

Kurze Beschreibung natürlicher Alpha-Aminosäuren

Natürliche Alpha-Aminosäuren sind eine Art von Aminosäuren. Aminosäure - polyfunktionell organische Materie, das in seiner Zusammensetzung mindestens zwei funktionelle Gruppen enthält - eine Aminogruppe (-NH 2) und eine Carboxylgruppe (Carboxylgruppe, letzteres ist richtiger) (-COOH).

Alpha-Aminosäuren sind Aminosäuren, bei denen sich die Amino- und die Carboxylgruppe am gleichen Kohlenstoffatom befinden. Ihre allgemeine Formel ist NH 2 CH(R)COOH. Unten sind die Formeln für einige natürliche Alpha-Aminosäuren; Sie sind in einer Form geschrieben, die zum Schreiben der Gleichungen der Polykondensationsreaktion geeignet ist, und werden verwendet, wenn es notwendig ist, die Gleichungen (Schemata) von Reaktionen zum Erhalt bestimmter Polypeptide zu schreiben:

1) Glycin (Aminoessigsäure) – MH 2 CH 2 COOH;

2) Alanin - NH 2 CH(CH 3 )COOH;

3) Phenylalanin - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5 )COOH;

4) Serin - NH 2 CH (CH 2 OH) COOH;

5) Asparaginsäure – NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) Cystein ​​- NH 2 CH (CH 2 SH) COOH usw.

Einige natürliche Alpha-Aminosäuren enthalten zwei Aminogruppen (z. B. Lysin), zwei Carboxylgruppen (z. B. Asparagin- und Glutaminsäure), Hydroxidgruppen (OH) (z. B. Tyrosin) und können zyklisch sein (z. B. Prolin).

Entsprechend der Art des Einflusses natürlicher Alpha-Aminosäuren auf den Stoffwechsel werden sie in austauschbare und unersetzliche unterteilt. Essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.

Kurze Beschreibung der Struktur von Proteinmolekülen

Proteine ​​außer komplexe Zusammensetzung gekennzeichnet durch eine komplexe Struktur von Proteinmolekülen. Es gibt vier Arten von Strukturen von Proteinmolekülen.

1. Die Primärstruktur ist durch die Reihenfolge der Anordnung von Alpha-Aminosäureresten in der Polypeptidkette gekennzeichnet. Beispielsweise ist ein Tetrapeptid (ein Polypeptid, das durch die Polykondensation von vier Aminosäuremolekülen gebildet wird) Ala-Phen-Thyro-Serin eine Sequenz von Alanin-, Phenylalanin-, Tyrosin- und Serinresten, die durch eine Peptidbindung miteinander verbunden sind.

2. Die Sekundärstruktur eines Proteinmoleküls ist die räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Es kann unterschiedlich sein, am gebräuchlichsten ist jedoch die Alpha-Helix, gekennzeichnet durch eine bestimmte "Steigung" der Helix, Größe und Abstand zwischen den einzelnen Windungen der Helix.

Die Stabilität der Sekundärstruktur des Eiweißmoleküls wird durch die Entstehung verschiedener chemischer Bindungen zwischen den einzelnen Windungen der Helix gewährleistet. Kritische Rolle Darunter gehört die Wasserstoffbrücke (umgesetzt durch Ziehen des Kerns des Atoms von Gruppen - NH 2 oder \u003d NH hinein Elektronenhülle Sauerstoff- oder Stickstoffatome), Ionenbindung (durch elektrostatische Wechselwirkung von Ionen -COO - und - NH + 3 oder \u003d NH + 2 implementiert) und andere Arten der Kommunikation.

3. Die Tertiärstruktur von Proteinmolekülen ist durch die räumliche Anordnung der Alpha-Helix oder einer anderen Struktur gekennzeichnet. Die Stabilität solcher Konstruktionen wird durch die gleichen Verbindungsarten bestimmt wie die Sekundärkonstruktion. Durch die Implementierung der Tertiärstruktur entsteht eine „Untereinheit“ des Proteinmoleküls, was typisch für sehr komplexe Moleküle ist, und für relativ einfache Moleküle ist die Tertiärstruktur endgültig.

4. Die Quartärstruktur eines Proteinmoleküls ist die räumliche Anordnung von Untereinheiten von Proteinmolekülen. Es ist charakteristisch für komplexe Proteine ​​wie Hämoglobin.

Betrachtet man die Frage nach der Struktur von Proteinmolekülen, muss man zwischen der Struktur eines lebenden Proteins – der nativen Struktur – und der Struktur eines toten Proteins unterscheiden. Ein Protein in lebender Materie (natives Protein) unterscheidet sich von einem Protein, das Bedingungen ausgesetzt wurde, in denen es die Eigenschaften eines lebenden Proteins verlieren kann. Als Denaturierung wird ein flacher Aufprall bezeichnet, bei dem die Eigenschaften eines lebenden Proteins in Zukunft wiederhergestellt werden können. Eine Art der Denaturierung ist die reversible Koagulation. Bei der irreversiblen Gerinnung wird das native Protein in ein „totes Protein“ umgewandelt.

Kurze Beschreibung der physikalischen, physikalisch-chemischen und chemischen Eigenschaften des Proteins

Die Eigenschaften von Proteinmolekülen haben sehr wichtig ihre biologischen und ökologischen Eigenschaften zu realisieren. Proteine ​​werden also je nach Aggregatzustand als Feststoffe klassifiziert, die in Wasser oder anderen Lösungsmitteln löslich oder unlöslich sein können. Ein Großteil der bioökologischen Rolle von Proteinen wird durch physikalische Eigenschaften bestimmt. Somit bestimmt die Fähigkeit von Proteinmolekülen, kolloidale Systeme zu bilden, ihre aufbauenden, katalytischen und andere Funktionen. Die Unlöslichkeit von Proteinen in Wasser und anderen Lösungsmitteln, ihre Fibrillarität bestimmen die Schutz- und Formfunktionen usw.

Zu den physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen gehört ihre Fähigkeit zur Denaturierung und Koagulation. Gerinnung manifestiert sich in kolloidalen Systemen, die die Grundlage jeder lebenden Substanz sind. Während der Koagulation werden die Partikel durch ihr Zusammenkleben größer. Die Gerinnung kann versteckt (sie kann nur unter einem Mikroskop beobachtet werden) und explizit sein - ihr Zeichen ist die Ausfällung von Proteinen. Die Gerinnung ist irreversibel, wenn die Struktur des kolloidalen Systems nach Beendigung der Wirkung des Gerinnungsfaktors nicht wiederhergestellt ist, und reversibel, wenn das kolloidale System nach Entfernung des Gerinnungsfaktors wiederhergestellt ist.

Ein Beispiel für reversible Gerinnung ist die Ausfällung von Eialbuminprotein unter Einwirkung von Salzlösungen, während sich der Proteinniederschlag auflöst, wenn die Lösung verdünnt oder der Niederschlag in destilliertes Wasser überführt wird.

Ein Beispiel für irreversible Gerinnung ist die Zerstörung der kolloidalen Struktur von Albuminprotein beim Erhitzen auf den Siedepunkt von Wasser. Beim (vollständigen) Tod wird lebende Materie durch irreversible Gerinnung des gesamten Systems zu toter Materie.

Die chemischen Eigenschaften von Proteinen sind aufgrund der Anwesenheit in Proteinmolekülen sehr vielfältig eine große Anzahl funktionellen Gruppen sowie aufgrund des Vorhandenseins von Peptid- und anderen Bindungen in Proteinmolekülen. Aus ökologischer und biologischer Sicht Höchster Wert hat die Fähigkeit von Proteinmolekülen zu hydrolysieren (am Ende erhält man eine Mischung natürlicher Alpha-Aminosäuren, die an der Bildung dieses Moleküls beteiligt waren, es können andere Substanzen in dieser Mischung enthalten sein, wenn das Protein ein Protein war), zur Oxidation (Kohlendioxid kann seine Produkte sein, Wasser, Stickstoffverbindungen, z. B. Harnstoff, Phosphorverbindungen usw.).

Proteine ​​​​verbrennen unter Freisetzung des Geruchs von "verbranntem Horn" oder "verbrannten Federn", was bei Umweltexperimenten bekannt sein muss. Es sind verschiedene Farbreaktionen auf Proteine ​​bekannt (Biuret, Xantoprotein etc.), mehr dazu im Laufe der Chemie.

Kurze Beschreibung der ökologischen und biologischen Funktionen von Proteinen

Es ist notwendig, zwischen der ökologischen und der biologischen Rolle von Proteinen in Zellen und im gesamten Körper zu unterscheiden.

Ökologische und biologische Rolle von Proteinen in Zellen

Da Proteine ​​(neben Nukleinsäuren) die Substanzen des Lebens sind, sind ihre Funktionen in Zellen sehr vielfältig.

1. Die wichtigste Funktion Proteinmoleküle ist eine strukturelle Funktion, die darin besteht, dass das Protein der wichtigste Bestandteil aller Strukturen ist, die die Zelle bilden, in der es Teil eines Komplexes verschiedener chemischer Verbindungen ist.

2. Protein ist das wichtigste Reagenz im Verlauf einer Vielzahl von biochemischen Reaktionen, die das normale Funktionieren lebender Materie gewährleisten, daher ist es durch eine Reagenzfunktion gekennzeichnet.

3. In lebender Materie sind Reaktionen nur in Gegenwart von biologischen Katalysatoren möglich - Enzymen und als Ergebnis festgestellt biochemische Forschung, sind Proteinnatur, Proteine ​​üben also auch eine katalytische Funktion aus.

4. Bei Bedarf werden Proteine ​​in Organismen oxidiert und gleichzeitig freigesetzt, wodurch ATP synthetisiert wird, d.h. Proteine ​​erfüllen auch eine Energiefunktion, aber aufgrund der Tatsache, dass diese Substanzen für Organismen von besonderem Wert sind (aufgrund ihrer komplexen Zusammensetzung), wird die Energiefunktion von Proteinen von Organismen nur unter kritischen Bedingungen realisiert.

5. Proteine ​​können auch eine Speicherfunktion erfüllen, da sie eine Art „Konserven“ von Stoffen und Energie für Organismen (insbesondere Pflanzen) sind, die ihre anfängliche Entwicklung sicherstellen (bei Tieren - intrauterin, bei Pflanzen - die Entwicklung von Embryonen vor der Aussehen eines jungen Organismus - eines Sämlings).

Eine Reihe von Proteinfunktionen sind sowohl für Zellen als auch für den gesamten Organismus charakteristisch und werden daher im Folgenden diskutiert.

Ökologische und biologische Rolle von Proteinen in Organismen (allgemein)

1. Proteine ​​bilden in Zellen und Organismen (zusammen mit anderen Stoffen) spezielle Strukturen, die Signale wahrnehmen können Umfeld in Form von Reizungen, durch die ein Zustand der „Erregung“ entsteht, auf den der Körper mit einer bestimmten Reaktion reagiert, d.h. für Proteine ​​sowohl in der Zelle als auch im gesamten Körper ist eine Wahrnehmungsfunktion charakteristisch.

2. Proteine ​​​​sind auch durch eine leitende Funktion (sowohl in Zellen als auch im gesamten Körper) gekennzeichnet, die darin besteht, dass die in bestimmten Strukturen der Zelle (Organismus) entstandene Erregung an das entsprechende Zentrum (Zelle) weitergeleitet wird oder Organismus), bei der eine bestimmte Reaktion gebildet wird (Antwort) eines Organismus oder einer Zelle auf ein eingehendes Signal.

3. Viele Organismen sind in der Lage, sich im Raum zu bewegen, was aufgrund der Kontraktionsfähigkeit von Zell- oder Organismusstrukturen möglich ist, und dies ist möglich, weil die Proteine ​​der fibrillären Struktur eine kontraktile Funktion haben.

4. Für heterotrophe Organismen sind Proteine ​​sowohl einzeln als auch in Mischung mit anderen Stoffen Lebensmittel, dh sie zeichnen sich durch eine trophische Funktion aus.

Kurze Beschreibung von Proteintransformationen in heterotrophen Organismen am Beispiel eines Menschen

Proteine ​​aus der Nahrung werden aufgenommen Mundhöhle, wo sie mit Speichel benetzt, mit den Zähnen zerdrückt und (unter gründlichem Kauen) zu einer homogenen Masse verarbeitet werden und durch den Rachen und die Speiseröhre in den Magen gelangen (vor dem Eintritt in letzteren passiert nichts mit Proteinen als Verbindungen).

Im Magen wird der Nahrungsbolus mit Magensaft gesättigt, der das Geheimnis der Magendrüsen ist. Magensaft ist Wassersystem enthält Chlorwasserstoff und Enzyme, von denen das wichtigste (für Proteine) Pepsin ist. Pepsin in einer sauren Umgebung bewirkt den Prozess der Hydrolyse von Proteinen zu Peptonen. Der Nahrungsbrei gelangt dann in den ersten Abschnitt des Dünndarms - Zwölffingerdarm, in die sich der Pankreasgang öffnet, der Pankreassaft absondert, der ein alkalisches Milieu und einen Enzymkomplex hat, von dem Trypsin den Prozess der Proteinhydrolyse beschleunigt und bis zum Ende führt, d.h. bis zu einer Mischung aus natürlichem Alpha-Amino Säuren erscheinen (sie sind löslich und können von Darmzotten ins Blut aufgenommen werden).

Diese Mischung von Aminosäuren gelangt in die interstitielle Flüssigkeit und von dort in die Körperzellen, in denen sie (Aminosäuren) verschiedene Umwandlungen eingehen. Ein Teil dieser Verbindungen wird direkt für die Synthese von Proteinen verwendet, die für einen bestimmten Organismus charakteristisch sind, der zweite Teil wird transaminiert oder desaminiert, wodurch neue für den Körper notwendige Verbindungen entstehen, der dritte Teil wird oxidiert und ist eine für den Körper notwendige Energiequelle um seine lebenswichtigen Funktionen zu verwirklichen.

Es ist nötig einige Besonderheiten der intrazellularen Umwandlungen der Eiweißstoffe zu bemerken. Wenn der Organismus heterotroph und einzellig ist, gelangen die Proteine ​​​​in der Nahrung in die Zellen in das Zytoplasma oder spezielle Verdauungsvakuolen, wo sie unter Einwirkung von Enzymen hydrolysiert werden, und dann geht alles so weiter, wie es für Aminosäuren in Zellen beschrieben wurde. Die Zellstrukturen werden ständig aktualisiert, so dass das „alte“ Protein durch ein „neues“ ersetzt wird, während das erste hydrolysiert wird, um eine Mischung von Aminosäuren zu erhalten.

Autotrophe Organismen haben ihre eigenen Eigenschaften bei der Umwandlung von Proteinen. Primäre Proteine ​​(in Meristemzellen) werden aus Aminosäuren synthetisiert, die aus den Umwandlungsprodukten von primären Kohlenhydraten (sie entstanden während der Photosynthese) und anorganischen stickstoffhaltigen Substanzen (Nitrate oder Ammoniumsalze) synthetisiert werden. Der Austausch von Proteinstrukturen in langlebigen Zellen autotropher Organismen unterscheidet sich nicht von dem heterotropher Organismen.

Stickstoffbilanz

Proteine, bestehend aus Aminosäuren, sind die Grundverbindungen, die den Lebensvorgängen innewohnen. Daher ist es äußerst wichtig, den Stoffwechsel von Proteinen und ihren Spaltprodukten zu berücksichtigen.

Die Zusammensetzung des Schweißes enthält sehr wenig Stickstoff, daher wird normalerweise keine Schweißanalyse auf den Stickstoffgehalt durchgeführt. Die mit der Nahrung zugeführte Stickstoffmenge und die in Urin und Kot enthaltene Stickstoffmenge werden mit 6,25 (16 %) multipliziert und die zweite vom ersten Wert abgezogen. Dadurch wird die Menge an Stickstoff bestimmt, die in den Körper gelangt und von diesem aufgenommen wird.

Wenn die Menge an Stickstoff, die mit der Nahrung in den Körper gelangt, gleich der Menge an Stickstoff in Urin und Kot ist, d. h. bei der Desaminierung gebildet wird, dann liegt eine Stickstoffbilanz vor. Das Stickstoffgleichgewicht ist in der Regel für einen erwachsenen gesunden Organismus charakteristisch.

Wenn die Menge an Stickstoff, die in den Körper gelangt, größer ist als die Menge an freigesetztem Stickstoff, dann liegt eine positive Stickstoffbilanz vor, d. h. die Menge an Protein, die in den Körper gelangt ist, ist größer als die Menge an Protein, die zerfallen ist. Eine positive Stickstoffbilanz ist charakteristisch für einen wachsenden gesunden Organismus.

Wenn die Aufnahme von Protein aus der Nahrung zunimmt, steigt auch die Menge an Stickstoff, die mit dem Urin ausgeschieden wird.

Und schließlich, wenn die Menge an Stickstoff, die in den Körper gelangt, geringer ist als die Menge an freigesetztem Stickstoff, dann gibt es eine negative Stickstoffbilanz, bei der der Abbau des Proteins seine Synthese übersteigt und das Protein, das Teil des Körpers ist, zerstört wird . Dies geschieht bei Proteinmangel und wenn die für den Körper notwendigen Aminosäuren nicht kommen. Eine negative Stickstoffbilanz wurde auch nach Einwirkung hoher Dosen ionisierender Strahlung festgestellt, die einen verstärkten Abbau von Proteinen in Organen und Geweben bewirken.

Das Problem des Proteinoptimums

Als Verschleißfaktor wird die Mindestmenge an Nahrungsproteinen bezeichnet, die benötigt wird, um die abgebauten Proteine ​​des Körpers wieder aufzufüllen, bzw. die Menge an abgebauten Körperproteinen bei ausschließlich kohlenhydrathaltiger Ernährung. Bei einem Erwachsenen beträgt der kleinste Wert dieses Koeffizienten etwa 30 g Proteine ​​pro Tag. Diese Menge reicht jedoch nicht aus.

Fette und Kohlenhydrate beeinflussen den Verzehr von Proteinen über das für Plastikzwecke erforderliche Minimum hinaus, da sie die Energiemenge freisetzen, die zum Abbau von Proteinen über dem Minimum erforderlich war. Kohlenhydrate bei normaler Ernährung reduzieren den Abbau von Proteinen um das 3-3,5-fache mehr als bei vollständigem Hungern.

Für einen Erwachsenen mit einer Mischkost, die ausreichend Kohlenhydrate und Fette enthält, und einem Körpergewicht von 70 kg beträgt die Proteinzufuhr pro Tag 105 g.

Die Proteinmenge, die das Wachstum und die Vitalaktivität des Körpers vollständig gewährleistet, wird als Proteinoptimum bezeichnet und beträgt 100-125 g Protein pro Tag für eine Person mit leichter Arbeit, bis zu 165 g für schwere Arbeit und 220 g -230 g für sehr harte Arbeit.

Die Proteinmenge pro Tag sollte mindestens 17 % der Gesamtnahrungsmenge nach Gewicht und 14 % nach Energie betragen.

Vollständige und unvollständige Proteine

Proteine, die mit der Nahrung in den Körper gelangen, werden in biologisch vollständige und biologisch minderwertige Proteine ​​unterteilt.

Biologisch vollständige Proteine ​​sind solche Proteine, die alle für die Proteinsynthese des tierischen Organismus notwendigen Aminosäuren in ausreichender Menge enthalten. Die Zusammensetzung der vollständigen Proteine, die für das Wachstum des Körpers notwendig sind, umfasst Folgendes: essentielle Aminosäuren: Lysin, Tryptophan, Threonin, Leucin, Isoleucin, Histidin, Arginin, Valin, Methionin, Phenylalanin. Aus diesen Aminosäuren können andere Aminosäuren, Hormone etc. entstehen: Aus Phenylalanin entsteht Tyrosin, aus Tyrosin durch Umwandlungen die Hormone Thyroxin und Adrenalin und aus Histidin entsteht Histamin. Methionin ist an der Bildung von Schilddrüsenhormonen beteiligt und wird für die Bildung von Cholin, Cystein und Glutathion benötigt. Es ist notwendig für Redoxprozesse, den Stickstoffstoffwechsel, die Aufnahme von Fetten und eine normale Gehirnaktivität. Lysin ist an der Blutbildung beteiligt, fördert das Wachstum des Körpers. Tryptophan ist auch für das Wachstum notwendig, es ist an der Bildung von Serotonin, Vitamin PP und an der Gewebesynthese beteiligt. Lysin, Cystin und Valin regen die Herzaktivität an. Der geringe Gehalt an Cystin in Lebensmitteln verzögert das Haarwachstum und erhöht den Blutzucker.

Biologisch minderwertige Proteine ​​sind solche Proteine, denen auch nur eine Aminosäure fehlt, die von tierischen Organismen nicht synthetisiert werden kann.

Die biologische Wertigkeit von Eiweiß bemisst sich an der Eiweißmenge im Körper, die aus 100 g Nahrungseiweiß gebildet wird.

Proteine ​​tierischen Ursprungs, die in Fleisch, Eiern und Milch enthalten sind, sind am vollständigsten (70-95%). Proteine ​​pflanzlichen Ursprungs haben einen geringeren biologischen Wert, wie Proteine Roggenbrot, Mais (60%), Kartoffeln, Hefe (67%).

Eiweiß tierischen Ursprungs - Gelatine, die kein Tryptophan und Tyrosin enthält, ist defekt. Weizen und Gerste sind arm an Lysin, Mais ist arm an Lysin und Tryptophan.

Einige Aminosäuren ersetzen sich gegenseitig, zum Beispiel ersetzt Phenylalanin Tyrosin.

Zwei unvollständige Proteine, denen verschiedene Aminosäuren fehlen, können zusammen eine vollständige Proteindiät ergeben.

Die Rolle der Leber bei der Proteinsynthese

Die Leber synthetisiert im Blutplasma enthaltene Proteine: Albumine, Globuline (mit Ausnahme von Gammaglobulinen), Fibrinogen, Nukleinsäuren und zahlreiche Enzyme, von denen einige nur in der Leber synthetisiert werden, wie z. B. Enzyme, die an der Bildung von Harnstoff beteiligt sind.

Im Körper synthetisierte Proteine ​​sind Bestandteil von Organen, Geweben und Zellen, Enzymen und Hormonen (der plastische Wert von Proteinen), werden aber vom Körper nicht in Form verschiedener Proteinverbindungen gespeichert. Daher wird der Teil der Proteine, der keine plastische Bedeutung hat, unter Beteiligung von Enzymen desaminiert - er zerfällt unter Freisetzung von Energie in verschiedene stickstoffhaltige Produkte. Die Halbwertszeit von Leberproteinen beträgt 10 Tage.

Proteinernährung unter verschiedenen Bedingungen

Ungespaltenes Protein kann vom Körper nur über den Verdauungskanal aufgenommen werden. Außerhalb des Verdauungskanals (parenteral) zugeführtes Protein löst eine Schutzreaktion des Körpers aus.

Aminosäuren des gespaltenen Proteins und ihre Verbindungen - Polypeptide - werden in die Körperzellen gebracht, in denen unter dem Einfluss von Enzymen die Proteinsynthese während des gesamten Lebens kontinuierlich stattfindet. Nahrungsproteine ​​sind vor allem plastischer Wert.

Während der Wachstumsphase des Körpers – im Kindes- und Jugendalter – ist die Proteinsynthese besonders hoch. Mit zunehmendem Alter nimmt die Proteinsynthese ab. Folglich kommt es während des Wachstums zu einer Retention oder einer Verzögerung im Körper der Chemikalien, aus denen Proteine ​​bestehen.

Die Untersuchung des Stoffwechsels anhand von Isotopen zeigte, dass in einigen Organen innerhalb von 2-3 Tagen etwa die Hälfte aller Proteine ​​zerfallen und die gleiche Menge an Proteinen vom Körper neu synthetisiert wird (Resynthese). In jedem, in jedem Organismus werden spezifische Proteine ​​synthetisiert, die sich von den Proteinen anderer Gewebe und anderer Organismen unterscheiden.

Aminosäuren, die nicht zum Aufbau des Körpers benötigt werden, werden wie Fette und Kohlenhydrate abgebaut, um Energie freizusetzen.

Aminosäuren, die aus den Proteinen sterbender, zerfallender Körperzellen gebildet werden, unterliegen ebenfalls Umwandlungen unter Freisetzung von Energie.

Unter normalen Bedingungen beträgt die pro Tag benötigte Proteinmenge für einen Erwachsenen 1,5-2,0 g pro 1 kg Körpergewicht, bei anhaltender Kälte 3,0-3,5 g, bei sehr schwerer körperlicher Arbeit 3,0-3,5 g.

Eine Erhöhung der Proteinmenge auf mehr als 3,0-3,5 g pro 1 kg Körpergewicht stört die Aktivität nervöses System, Leber und Nieren.

Lipide, ihre Klassifikation und physiologische Rolle

Lipide sind wasserunlösliche Stoffe, die sich in organischen Verbindungen (Alkohol, Chloroform etc.) lösen. Zu den Lipiden zählen Neutralfette, fettähnliche Substanzen (Lipoide) und einige Vitamine (A, D, E, K). Lipide haben plastische Bedeutung und sind Bestandteil aller Zellen und Sexualhormone.

Besonders viele Lipide in den Zellen des Nervensystems und der Nebennieren. Ein erheblicher Teil davon wird vom Körper als Energiestoff verwendet.

Die Form des Proteinmoleküls. Untersuchungen der nativen Konformation von Proteinmolekülen haben gezeigt, dass diese Partikel in den meisten Fällen eine mehr oder weniger asymmetrische Form haben. Je nach Grad der Asymmetrie, also dem Verhältnis zwischen langer (b) und kurzer (a) Achse des Proteinmoleküls, unterscheidet man globuläre (kugelförmige) und fibrilläre (fadenförmige) Proteine.

Globular sind Proteinmoleküle, bei denen die Faltung von Polypeptidketten zur Ausbildung einer kugelförmigen Struktur geführt hat. Unter ihnen gibt es streng kugelförmige, elliptische und stabförmige. Sie unterscheiden sich im Grad der Asymmetrie. Zum Beispiel hat Eieralbumin b/a = 3, Weizengliadin hat 11 und Maiszein hat 20. Viele Proteine ​​in der Natur sind kugelförmig.

Fibrillenproteine ​​bilden lange, stark asymmetrische Filamente. Viele von ihnen haben eine strukturelle oder mechanische Funktion. Dies sind Kollagen (b / a - 200), Keratine, Fibroin.

Die Proteine ​​jeder Gruppe haben ihre eigenen charakteristische Eigenschaften. Viele globuläre Proteine ​​sind in Wasser und verdünnten Kochsalzlösungen löslich. Lösliche fibrilläre Proteine ​​zeichnen sich durch sehr viskose Lösungen aus. Kugelförmige Proteine ​​​​haben in der Regel einen guten biologischen Wert - sie werden während der Verdauung absorbiert, viele fibrilläre Proteine ​​​​nicht.

Es gibt keine klare Grenze zwischen globulären und fibrillären Proteinen. Eine Reihe von Proteinen nehmen eine Zwischenposition ein und vereinen Eigenschaften sowohl von globulären als auch von fibrillären Proteinen. Zu solchen Proteinen gehören beispielsweise Muskelmyosin (b/a = 75) und Blutfibrinogen (b/a = 18). Myosin hat eine stäbchenförmige Form, ähnlich der Form von fibrillären Proteinen, ist jedoch wie globuläre Proteine ​​in Salzlösungen löslich. Lösungen von Myosin und Fibrinogen sind viskos. Diese Proteine ​​werden während der Verdauung aufgenommen. Gleichzeitig wird Aktin, ein globuläres Muskelprotein, nicht resorbiert.

Proteindenaturierung. Die native Konformation von Eiweißmolekülen ist nicht starr, sondern eher labil (lat. „labilis“ – Gleiten) und kann durch eine Reihe von Einflüssen ernsthaft gestört werden. Die Verletzung der nativen Konformation eines Proteins, begleitet von einer Änderung seiner nativen Eigenschaften, ohne Peptidbindungen aufzubrechen, wird als Denaturierung (lat. „denaturare“ – berauben) bezeichnet natürliche Eigenschaften) Eichhörnchen.

Die Denaturierung von Proteinen kann durch verschiedene Gründe verursacht werden, die zur Störung schwacher Wechselwirkungen sowie zum Aufbrechen von Disulfidbindungen führen, die ihre native Struktur stabilisieren.

Das Erhitzen der meisten Proteine ​​auf Temperaturen über 50 °C sowie ultraviolette und andere Arten von hochenergetischer Strahlung erhöhen die Schwingungen der Atome der Polypeptidkette, was zur Zerstörung verschiedener Bindungen in ihnen führt. Selbst mechanisches Schütteln kann eine Proteindenaturierung verursachen.

Proteindenaturierung tritt auch aufgrund eines chemischen Angriffs auf. Starke Säuren oder Laugen beeinflussen die Ionisierung saurer und basischer Gruppen und verursachen die Unterbrechung ionischer und einiger Wasserstoffbindungen in Proteinmolekülen. Harnstoff (H 2 N-CO-NH 2) und organische Lösungsmittel - Alkohole, Phenole usw. - brechen das System von Wasserstoffbrücken und schwächen hydrophobe Wechselwirkungen in Proteinmolekülen (Harnstoff - aufgrund einer Verletzung der Struktur von Wasser, organischen Lösungsmitteln). - durch Kontaktaufnahme mit unpolaren Aminosäureresten). Mercaptoethanol zerstört Disulfidbindungen in Proteinen. Schwermetallionen stören schwache Wechselwirkungen.

Während der Denaturierung kommt es zu einer Veränderung der Eigenschaften des Proteins und vor allem zu einer Abnahme seiner Löslichkeit. Beispielsweise koagulieren Proteine ​​​​beim Kochen und fallen aus Lösungen in Form von Gerinnseln aus (wie beim Kochen eines Hühnereis). Die Ausfällung von Proteinen aus Lösungen erfolgt auch unter dem Einfluss von Proteinfällungsmitteln, die als Trichloressigsäure, Barnstein-Reagenz (eine Mischung aus Natriumhydroxid mit Kupfersulfat), Tanninlösung usw. verwendet werden.

Während der Denaturierung nimmt die Wasseraufnahmekapazität des Proteins ab, d. h. seine Fähigkeit zu quellen; neue chemische Gruppen können auftreten, zum Beispiel: bei Einwirkung von Captoethanol - SH-Gruppen. Durch die Denaturierung verliert das Protein seine biologische Aktivität.

Obwohl die Primärstruktur eines Proteins nicht durch Denaturierung beeinflusst wird, sind die Änderungen irreversibel. Mit der allmählichen Entfernung von Harnstoff durch Dialyse aus einer Lösung von denaturiertem Protein tritt jedoch beispielsweise seine Renaturierung auf: Die native Struktur des Proteins wird wiederhergestellt und damit einhergehend bis zu einem gewissen Grad seine nativen Eigenschaften. Eine solche Denaturierung wird als reversibel bezeichnet.

Während der Alterung von Organismen tritt eine irreversible Denaturierung von Proteinen auf. Daher verlieren beispielsweise Pflanzensamen selbst unter optimalen Lagerbedingungen nach und nach ihre Keimfähigkeit.

Beim Backen von Brot, Dörren von Nudeln, Gemüse, beim Kochen usw. kommt es zur Proteindenaturierung. Dadurch steigt die biologische Wertigkeit dieser Proteine, da denaturierte (teilweise zerstörte) Proteine ​​leichter bei der Verdauung aufgenommen werden.

Isoelektrischer Punkt eines Proteins. Proteine ​​enthalten verschiedene basische und saure Gruppen, die die Fähigkeit haben, zu ionisieren. In einem stark sauren Medium werden die Hauptgruppen (Aminogruppen usw.) aktiv protoniert und Proteinmoleküle erhalten eine insgesamt positive Ladung, und in einem stark alkalischen Medium dissoziieren Carboxylgruppen leicht und Proteinmoleküle erhalten eine vollständig negative Ladung.

Die Quellen einer positiven Ladung in Proteinen sind die Seitenradikale von Lysin-, Arginin- und Histidinresten und die a-Aminogruppe des N-terminalen Aminosäurerests. Die Quellen der negativen Ladung sind die Seitenreste von Asparagin- und Glutaminsäureresten und die α-Carboxylgruppe des C-terminalen Aminosäurerests.

Bei einem bestimmten pH-Wert des Mediums sind positive und negative Ladungen auf der Oberfläche des Proteinmoleküls gleich, d.h. seine elektrische Gesamtladung ist Null. Dieser pH-Wert der Lösung, bei dem das Proteinmolekül elektrisch neutral ist, wird als isoelektrischer Punkt des Proteins (pi) bezeichnet.

Isoelektrische Punkte sind charakteristische Konstanten von Proteinen. Sie werden durch ihre Aminosäurezusammensetzung und -struktur bestimmt: die Anzahl und Anordnung von sauren und basischen Aminosäureresten in Polypeptidketten. Die isoelektrischen Punkte von Proteinen, in denen saure Aminosäurereste überwiegen, liegen im pH-Bereich.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Die isoelektrischen Punkte der meisten Proteine ​​liegen in einer leicht sauren Umgebung.

Proteinlösungen haben im isoelektrischen Zustand eine minimale Viskosität. Dies ist auf eine Veränderung der Form des Proteinmoleküls zurückzuführen. Am isoelektrischen Punkt ziehen sich entgegengesetzt geladene Gruppen an und die Proteine ​​drehen sich zu Kugeln. Wenn sich der pH-Wert vom isoelektrischen Punkt weg verschiebt, stoßen sich gleich geladene Gruppen gegenseitig ab und die Proteinmoleküle entfalten sich. Eiweißmoleküle verleihen Lösungen im ungefalteten Zustand eine höhere Viskosität als zu Kugeln gerollt.

Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​eine minimale Löslichkeit und können leicht ausfallen.

Jedoch tritt immer noch keine Ausfällung von Proteinen am isoelektrischen Punkt auf. Dies wird durch strukturierte Wassermoleküle verhindert, die einen erheblichen Anteil an hydrophoben Aminosäureresten auf der Oberfläche von Proteinkügelchen zurückhalten.

Proteine ​​können mit organischen Lösungsmitteln (Alkohol, Aceton), die das System der hydrophoben Kontakte in Proteinmolekülen stören, sowie hohen Salzkonzentrationen (Aussalzen), die die Hydratation von Proteinkügelchen verringern, ausgefällt werden. Im letzteren Fall löst ein Teil des Wassers das Salz auf und nimmt nicht mehr an der Auflösung des Proteins teil. Eine solche Lösung wird aufgrund eines Mangels an Lösungsmittel übersättigt, was zur Ausfällung eines Teils davon im Niederschlag führt. Eiweißmoleküle beginnen zusammenzukleben und fallen unter Bildung immer größerer Teilchen allmählich aus der Lösung aus.

Optische Eigenschaften eines Proteins. Lösungen von Proteinen haben optische Aktivität, d. h. die Fähigkeit, die Polarisationsebene von Licht zu drehen. Diese Eigenschaft von Proteinen beruht auf dem Vorhandensein asymmetrischer Elemente in ihren Molekülen - asymmetrische Kohlenstoffatome und eine rechtsgängige a-Helix.

Wenn ein Protein denaturiert wird, ändern sich seine optischen Eigenschaften, was mit der Zerstörung der a-Helix einhergeht. Die optischen Eigenschaften von vollständig denaturierten Proteinen hängen nur von der Anwesenheit asymmetrischer Kohlenstoffatome in ihnen ab.

Durch den Unterschied in der Manifestation der optischen Eigenschaften des Proteins vor und nach der Denaturierung kann man den Grad seiner Spiralisierung bestimmen.

Qualitative Reaktionen auf Proteine. Proteine ​​zeichnen sich durch Farbreaktionen aufgrund des Vorhandenseins bestimmter chemischer Gruppen in ihnen aus. Diese Reaktionen werden häufig zum Nachweis von Proteinen verwendet.

Wenn einer Proteinlösung Kupfersulfat und Alkali zugesetzt werden, erscheint eine lila Farbe, die mit der Bildung von Komplexen von Kupferionen mit Peptidgruppen des Proteins verbunden ist. Da diese Reaktion Biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2 ) ergibt, wird es Biuret genannt. Es wird häufig zusammen mit der I. Kjeldahl-Methode zur quantitativen Bestimmung von Proteinen verwendet, da die Intensität der resultierenden Farbe proportional zur Proteinkonzentration in der Lösung ist.

Beim Erhitzen von Proteinlösungen mit konzentrierter Salpetersäure entsteht durch die Bildung von Nitroderivaten aromatischer Aminosäuren eine gelbe Farbe. Diese Reaktion heißt Xantoprotein(griechisch "xanthos" - gelb).

Viele Proteinlösungen reagieren beim Erhitzen mit einer Quecksilbernitratlösung, die mit Phenolen und ihren Derivaten purpurrote Komplexverbindungen bildet. Das qualitative Reaktion Millon für Tyrosin.

Als Folge des Erhitzens der meisten Proteinlösungen mit Bleiacetat in einem alkalischen Medium fällt ein schwarzer Niederschlag von Bleisulfid aus. Diese Reaktion dient dem Nachweis schwefelhaltiger Aminosäuren und wird als Fohl-Reaktion bezeichnet.