Was ist in Proteinen enthalten? Struktur und Funktionen von Proteinen. Räumliche Organisation von Proteinmolekülen

Eichhörnchen- hohes Molekulargewicht organische Verbindungen, bestehend aus Aminosäureresten, die durch eine Peptidbindung zu einer langen Kette verbunden sind.

Die Zusammensetzung von Proteinen in lebenden Organismen umfasst nur 20 Arten von Aminosäuren, die alle Alpha-Aminosäuren sind, und die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen und ihre Reihenfolge ihrer Verbindung untereinander werden durch den individuellen genetischen Code eines lebenden Organismus bestimmt.

Eines der Merkmale von Proteinen ist ihre Fähigkeit, spontan räumliche Strukturen zu bilden, die nur für dieses bestimmte Protein charakteristisch sind.

Aufgrund der Spezifität ihrer Struktur können Proteine ​​vielfältige Eigenschaften aufweisen. Beispielsweise lösen sich Proteine ​​mit kugelförmiger Quartärstruktur, insbesondere Hühnereiweiß, in Wasser unter Bildung kolloidaler Lösungen. Proteine ​​mit fibrillärer Quartärstruktur lösen sich nicht in Wasser. Insbesondere fibrilläre Proteine ​​bilden Nägel, Haare und Knorpel.

Chemische Eigenschaften von Proteinen

Hydrolyse

Alle Proteine ​​sind in der Lage, Hydrolysereaktionen einzugehen. Bei der vollständigen Hydrolyse von Proteinen entsteht ein Gemisch aus α-Aminosäuren:

Protein + nH 2 O => Mischung aus α-Aminosäuren

Denaturierung

Die Zerstörung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins ohne Zerstörung seiner Primärstruktur wird Denaturierung genannt. Unter dem Einfluss von Lösungen von Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalzen kann es zu einer Proteindenaturierung kommen – eine solche Denaturierung ist reversibel:

Eine Denaturierung, die unter dem Einfluss von Strahlung (z. B. Erhitzen) oder der Behandlung des Proteins mit Salzen von Schwermetallen auftritt, ist irreversibel:

Beispielsweise wird bei der Wärmebehandlung von Eiern während ihrer Zubereitung eine irreversible Proteindenaturierung beobachtet. Durch die Denaturierung von Eiweiß geht seine Fähigkeit verloren, sich in Wasser zu einer kolloidalen Lösung aufzulösen.

Qualitative Reaktionen auf Proteine

Biuret-Reaktion

Wenn einer proteinhaltigen Lösung eine 10 %ige Natriumhydroxidlösung und anschließend eine kleine Menge einer 1 %igen Kupfersulfatlösung zugesetzt werden, erscheint eine violette Farbe.

Proteinlösung + NaOH (10 % Lösung) + CuSO 4 = violette Farbe

Xanthoprotein-Reaktion

Proteinlösungen beim Kochen mit konzentriertem Salpetersäure gelb werden:

Proteinlösung + HNO 3 (konz.) => gelbe Farbe

Biologische Funktionen von Proteinen

katalytisch	beschleunigen verschiedene chemische Reaktionen in lebenden Organismen	Enzyme
strukturell	Zellbaustoff	Kollagen, Zellmembranproteine
schützend	schützen den Körper vor Infektionen	Immunglobuline, Interferon
regulatorisch	regulieren Stoffwechselvorgänge	Hormone
Transport	Übertragung lebenswichtiger Stoffe von einem Körperteil auf einen anderen	Hämoglobin transportiert Sauerstoff
Energie	versorgen den Körper mit Energie	1 Gramm Protein kann den Körper mit 17,6 J Energie versorgen
Motor (Motor)	beliebig motorische Funktionen Körper	Myosin (Muskelprotein)

Struktur von Proteinmolekülen. Zusammenhang zwischen den Eigenschaften, Funktionen und Aktivität von Proteinen mit ihrer strukturellen Organisation (Spezifität, Spezies, Erkennungseffekt, Dynamik, Effekt kooperativer Interaktion).

Eichhörnchen sind hochmolekulare stickstoffhaltige Substanzen, die aus durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäureresten bestehen. Proteine ​​werden auch Proteine ​​genannt;

Einfache Proteine ​​​​sind aus Aminosäuren aufgebaut und zerfallen bei der Hydrolyse nur in Aminosäuren. Komplexe Proteine ​​sind Zweikomponentenproteine, die aus einem einfachen Protein und einer Nicht-Proteinkomponente, einer sogenannten prosthetischen Gruppe, bestehen. Bei der Hydrolyse komplexer Proteine ​​werden neben freien Aminosäuren auch der Nicht-Protein-Anteil bzw. dessen Abbauprodukte freigesetzt. Einfache Proteine ​​wiederum werden anhand einiger bedingt ausgewählter Kriterien in eine Reihe von Untergruppen eingeteilt: Protamine, Histone, Albumine, Globuline, Prolamine, Gluteline usw.

Die Klassifizierung komplexer Proteine ​​basiert auf der chemischen Natur ihrer Nicht-Protein-Komponente. Dementsprechend unterscheiden sie: Phosphoproteine ​​(enthalten Phosphorsäure), Chromoproteine ​​(sie enthalten Pigmente), Nukleoproteine ​​(enthalten). Nukleinsäuren), Glykoproteine ​​(enthalten Kohlenhydrate), Lipoproteine ​​(enthalten Lipide) und Metalloproteine ​​(enthalten Metalle).

3. Proteinstruktur.

Die Reihenfolge der Aminosäurereste in der Polypeptidkette eines Proteinmoleküls wird aufgerufen primäre Proteinstruktur. Die Primärstruktur des Proteins, zusätzlich zu große Zahl Peptidbindungen enthalten normalerweise auch eine kleine Anzahl von Disulfidbindungen (-S-S-). Räumliche Konfiguration der Polypeptidkette, genauer gesagt der Typ Polypeptidhelix, definiertsekundär Proteinstruktur, es wird in vorgestellt hauptsächlich α-Helix, die durch Wasserstoffbrückenbindungen fixiert ist. Tertiärstruktur- eine ganz oder teilweise spiralförmig gefaltete Polypeptidkette, die im Raum (in einer Kugel) angeordnet oder verpackt ist. Die bekannte Stabilität der Tertiärstruktur des Proteins wird durch Wasserstoffbrückenbindungen, intermolekulare Van-der-Waals-Kräfte, elektrostatische Wechselwirkung geladener Gruppen usw. gewährleistet.

Quartäre Proteinstruktur - eine Struktur, die aus einer bestimmten Anzahl von Polypeptidketten besteht, die eine streng festgelegte Position zueinander einnehmen.

Ein klassisches Beispiel für ein Protein mit Quartärstruktur ist Hämoglobin.

Physikalische Eigenschaften von Proteinen: hohe Viskosität der Lösungen,

unbedeutende Diffusion, Fähigkeit, über einen weiten Bereich zu quellen, optische Aktivität, Mobilität in einem elektrischen Feld, niedriger osmotischer Druck und hoher onkotischer Druck, Fähigkeit, UV-Strahlen bei 280 nm zu absorbieren, sind wie Aminosäuren aufgrund der Anwesenheit von freiem NH2 amphoter und COOH-Gruppen und zeichnen sich dementsprechend durch alle Eigenschaften von Säuren und Basen aus. Sie haben ausgeprägte hydrophile Eigenschaften. Ihre Lösungen haben einen sehr niedrigen osmotischen Druck, eine hohe Viskosität und eine geringe Diffusionsfähigkeit. Proteine ​​sind in sehr weiten Grenzen quellfähig. Der kolloidale Zustand von Proteinen ist mit dem Phänomen der Lichtstreuung verbunden, das der quantitativen Bestimmung von Proteinen durch Nephelometrie zugrunde liegt.

Proteine ​​sind in der Lage, niedermolekulare organische Verbindungen und anorganische Ionen an ihrer Oberfläche zu adsorbieren. Diese Eigenschaft bestimmt die Transportfunktionen einzelner Proteine.

Chemische Eigenschaften von Proteinen sind vielfältig, da die Nebenreste von Aminosäureresten unterschiedliche funktionelle Gruppen enthalten (-NH2, -COOH, -OH, -SH usw.). Eine charakteristische Reaktion für Proteine ​​ist die Hydrolyse von Peptidbindungen. Aufgrund des Vorhandenseins sowohl von Amino- als auch Carboxylgruppen haben Proteine ​​amphotere Eigenschaften.

Proteindenaturierung- Zerstörung von Bindungen, die die Quartär-, Tertiär- und Sekundärstrukturen stabilisieren, was zu einer Desorientierung der Konfiguration des Proteinmoleküls führt und mit dem Verlust nativer Eigenschaften einhergeht.

Es gibt physikalische (Temperatur, Druck, mechanische Belastung, Ultraschall und ionisierende Strahlung) und chemische (Schwermetalle, Säuren, Laugen, organische Lösungsmittel, Alkaloide) Faktoren, die eine Denaturierung verursachen.

Der umgekehrte Vorgang ist Renaturierung, also Wiederherstellung der physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften des Proteins. Bei Beeinträchtigung der Primärstruktur ist eine Renaturierung nicht möglich.

Die meisten Proteine ​​​​werden denaturiert, wenn sie mit einer Lösung auf über 50–60 °C erhitzt werden. Äußere Manifestationen der Denaturierung werden auf einen Verlust der Löslichkeit, insbesondere am isoelektrischen Punkt, eine Erhöhung der Viskosität von Proteinlösungen und eine Erhöhung der Menge reduziert Durch freies funktionelles SH-rpypp und eine Veränderung der Art der Röntgenstreuung entfalten sich Kügelchen nativer Proteinmoleküle und es bilden sich zufällige und ungeordnete Strukturen.

Kontraktile Funktion. Aktin und Myosin sind spezifische Proteine ​​des Muskelgewebes. Strukturelle Funktion. fibrilläre Proteine, insbesondere Kollagen im Bindegewebe, Keratin in Haaren, Nägeln, Haut, Elastin in der Gefäßwand usw.

Hormonelle Funktion. Eine Reihe von Hormonen werden durch Proteine ​​oder Polypeptide repräsentiert, beispielsweise Hormone der Hypophyse, der Bauchspeicheldrüse usw. Einige Hormone sind Derivate von Aminosäuren.

Ernährungs-(Reserve-)Funktion. Reserveproteine, die Nahrungsquellen für den Fötus darstellen. Das Hauptprotein der Milch (Kasein) erfüllt ebenfalls hauptsächlich eine Ernährungsfunktion.

Biologische Funktionen von Proteinen. Vielfalt von Proteinen in struktureller Organisation und biologischer Funktion. Polymorphismus. Unterschiede in der Proteinzusammensetzung von Organen und Geweben. Veränderungen der Zusammensetzung während der Ontogenese und bei Krankheiten.

-Nach Schwierigkeitsgrad Die Strukturen von Proteinen werden in einfache und komplexe unterteilt. Einfach oder einkomponentig Proteine ​​bestehen nur aus dem Proteinteil und ergeben bei der Hydrolyse Aminosäuren. ZU Komplex oder zweikomponentig Dazu gehören Proteine V Dazu gehören Protein und eine zusätzliche Gruppe nicht-proteinischer Natur, genannt prothetisch. ( können Lipide, Kohlenhydrate, Nukleinsäuren sein); Dementsprechend werden komplexe Proteine ​​​​Lipoproteine, Glykoproteine, Nukleoproteine ​​genannt.

- Entsprechend der Form des Proteinmoleküls Proteine ​​werden in zwei Gruppen eingeteilt: fibrillär (faserig) und globulär (korpuskulär). Fibrilläre Proteine gekennzeichnet durch ein hohes Verhältnis von Länge zu Durchmesser (mehrere zehn Einheiten). Ihre Moleküle sind fadenförmig und werden normalerweise in Bündeln gesammelt, die Fasern bilden. (sind die Hauptbestandteile der äußeren Hautschicht und bilden die Schutzhülle des menschlichen Körpers). Sie sind auch an der Bildung von Bindegewebe, einschließlich Knorpel und Sehnen, beteiligt.

Die überwiegende Mehrheit der natürlichen Proteine ​​ist kugelförmig. Für kugelförmige Proteine gekennzeichnet durch ein kleines Verhältnis von Länge zu Durchmesser des Moleküls (mehrere Einheiten). Aufgrund ihrer komplexeren Konformation erfüllen globuläre Proteine ​​vielfältigere Funktionen.

-Bezogen auf konventionell ausgewählte Lösungsmittel zuordnen AlbumineUndGlobuline. Albumin löst sich sehr gut auf V Wasser und konzentrierte Salzlösungen. Globuline nicht in Wasser auflösen und V Lösungen von Salzen mittlerer Konzentration.

--Funktionelle Klassifizierung von Proteinen am zufriedenstellendsten, da es nicht auf einem zufälligen Zeichen, sondern auf einer ausgeführten Funktion basiert. Darüber hinaus können wir die Ähnlichkeit der Strukturen, Eigenschaften und funktionellen Aktivitäten spezifischer Proteine ​​jeder Klasse hervorheben.

Katalytisch aktive Proteine angerufen Enzyme. Sie katalysieren nahezu alle chemischen Umwandlungen in der Zelle. Diese Gruppe von Proteinen wird in Kapitel 4 ausführlich besprochen.

Hormone regulieren den Stoffwechsel innerhalb der Zellen und integrieren den Stoffwechsel in verschiedenen Zellen des gesamten Körpers.

Rezeptoren binden selektiv verschiedene Regulatoren (Hormone, Mediatoren) an der Oberfläche von Zellmembranen.

Transportproteine Binden und transportieren Substanzen zwischen Geweben und durch Zellmembranen.

Strukturproteine . Zu dieser Gruppe gehören zunächst Proteine, die am Aufbau verschiedener biologischer Membranen beteiligt sind.

Eichhörnchen - Inhibitoren Enzyme stellen eine große Gruppe endogener Inhibitoren dar. Sie regulieren die Enzymaktivität.

Kontraktive Eichhörnchen sorgen für einen mechanischen Kontraktionsprozess unter Verwendung chemischer Energie.

Giftige Proteine - einige von Organismen (Schlangen, Bienen, Mikroorganismen) abgesonderte Proteine ​​und Peptide, die für andere lebende Organismen giftig sind.

Schutzproteine. Antikörper - Eiweißstoffe, die der tierische Körper als Reaktion auf die Einführung eines Antigens produziert. Antikörper, die mit Antigenen interagieren, deaktivieren diese und schützen so den Körper vor den Auswirkungen fremder Verbindungen, Viren, Bakterien usw.

Die Proteinzusammensetzung hängt von der Physiologie ab. Aktivität, Nahrungszusammensetzung und Ernährung, Biorhythmen. Im Laufe der Entwicklung verändert sich die Zusammensetzung erheblich (von der Zygote bis zur Bildung differenzierter Organe mit spezialisierten Funktionen). Beispielsweise enthalten rote Blutkörperchen Hämoglobin, das für den Sauerstofftransport im Blut sorgt, Mauszellen enthalten die kontraktilen Proteine ​​Aktin und Myosin, die Netzhaut enthält das Protein Rhodopsin usw. Bei Krankheiten verändert sich die Proteinzusammensetzung – Proteinopathien. Erbliche Proteinopathien entstehen als Folge einer Schädigung des genetischen Apparats. Ein Protein wird überhaupt nicht synthetisiert oder wird synthetisiert, aber seine Primärstruktur ist verändert (Sichelzellenanämie). Jede Krankheit geht mit einer Veränderung der Proteinzusammensetzung einher, d.h. Es entwickelt sich eine erworbene Proteinopathie. Dabei wird die Primärstruktur der Proteine ​​nicht gestört, sondern es kommt zu einer quantitativen Veränderung der Proteine, insbesondere in den Organen und Geweben, in denen sich der pathologische Prozess entwickelt. Beispielsweise nimmt bei einer Pankreatitis die Produktion von Enzymen ab, die für die Verdauung von Nährstoffen im Magen-Darm-Trakt notwendig sind.

Faktoren der Schädigung der Struktur und Funktion von Proteinen, die Rolle der Schädigung bei der Pathogenese von Krankheiten. Proteinopathien

Die Proteinzusammensetzung des Körpers eines gesunden Erwachsenen ist relativ konstant, allerdings sind Veränderungen in der Menge einzelner Proteine ​​in Organen und Geweben möglich. Verschiedene Krankheiten verursachen Veränderungen in der Proteinzusammensetzung von Geweben. Diese Veränderungen werden Proteinopathien genannt. Es gibt erbliche und erworbene Proteinopathien. Erbliche Proteinopathien entstehen als Folge einer Schädigung des genetischen Apparats eines bestimmten Individuums. Ein Protein wird überhaupt nicht synthetisiert oder wird synthetisiert, aber seine Primärstruktur wird verändert. Jede Krankheit geht mit einer Veränderung der Proteinzusammensetzung des Körpers einher, d.h. Es entwickelt sich eine erworbene Proteinopathie. Dabei wird die Primärstruktur der Proteine ​​nicht gestört, sondern es kommt in der Regel zu einer quantitativen Veränderung der Proteine, insbesondere in den Organen und Geweben, in denen sich der pathologische Prozess entwickelt. Beispielsweise nimmt bei einer Pankreatitis die Produktion von Enzymen ab, die für die Verdauung von Nährstoffen im Magen-Darm-Trakt notwendig sind.

In einigen Fällen entwickeln sich erworbene Proteinopathien als Folge von Veränderungen der Bedingungen, unter denen Proteine ​​funktionieren. Wenn sich also der pH-Wert der Umgebung in den alkalischen Bereich ändert (Alkalosen verschiedener Art), ändert sich die Konformation des Hämoglobins, seine Affinität zu O2 nimmt zu und die Abgabe von O2 an Gewebe nimmt ab (Gewebehypoxie).

Manchmal kommt es infolge der Erkrankung zu einem Anstieg der Metabolitenspiegel in den Blutzellen und im Serum, was zur Veränderung bestimmter Proteine ​​und zu einer Störung ihrer Funktion führt

Zudem können Proteine, die dort normalerweise nur in Spuren nachgewiesen werden, aus den Zellen des geschädigten Organs ins Blut abgegeben werden. Bei verschiedenen Erkrankungen werden häufig biochemische Untersuchungen der Proteinzusammensetzung des Blutes zur Klärung der klinischen Diagnose eingesetzt.

4. Primärstruktur von Proteinen. Abhängigkeit der Eigenschaften und Funktionen von Proteinen von ihrer Primärstruktur. Veränderungen der Primärstruktur, Proteinopathie.

Antoine François de Fourcroix, Begründer der Proteinforschung

Proteine ​​wurden isoliert separate Klasse biologische Moleküle im 18. Jahrhundert als Ergebnis der Arbeit des französischen Chemikers Antoine Fourcroix und anderer Wissenschaftler, die die Fähigkeit von Proteinen zur Koagulation (Denaturierung) unter dem Einfluss von Hitze oder Säuren feststellten. Damals wurden Proteine ​​wie Albumin („Eiweiß“), Fibrin (ein Protein aus dem Blut) und Gluten aus Weizenkörnern untersucht. Der niederländische Chemiker Gerrit Mulder analysierte die Zusammensetzung von Proteinen und stellte die Hypothese auf, dass fast alle Proteine ​​eine ähnliche empirische Formel haben. Der Begriff „Protein“ für solche Moleküle wurde 1838 vom schwedischen Chemiker Jacob Berzelius vorgeschlagen. Mulder bestimmte auch die Produkte der Proteinzerstörung – Aminosäuren, und bestimmte für eines davon (Leucin) mit einem kleinen Fehler das Molekulargewicht – 131 Dalton. 1836 schlug Mulder das erste Modell der chemischen Struktur von Proteinen vor. Basierend auf der Radikaltheorie formulierte er das Konzept der minimalen Struktureinheit der Proteinzusammensetzung, C 16 H 24 N 4 O 5, das „Protein“ genannt wurde, und die Theorie wurde „Proteintheorie“ genannt. Als sich neue Daten über Proteine ​​anhäuften, wurde die Theorie immer wieder kritisiert, doch bis zum Ende der 1850er Jahre galt sie trotz Kritik immer noch als allgemein akzeptiert.

ZU Ende des 19. Jahrhunderts Jahrhunderte lang wurden die meisten Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen, untersucht. Im Jahr 1894 stellte der deutsche Physiologe Albrecht Kossel eine Theorie auf, nach der Aminosäuren die Hauptstrukturelemente von Proteinen sind. Zu Beginn des 20. Jahrhunderts wies der deutsche Chemiker Emil Fischer experimentell nach, dass Proteine ​​aus Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Er führte auch die erste Analyse der Aminosäuresequenz eines Proteins durch und erklärte das Phänomen der Proteolyse.

Die zentrale Rolle von Proteinen in Organismen wurde jedoch erst 1926 erkannt, als der amerikanische Chemiker James Sumner (später Nobelpreisträger) zeigte, dass es sich bei dem Enzym Urease um ein Protein handelt.

Die Schwierigkeit, reine Proteine ​​zu isolieren, hat ihre Untersuchung erschwert. Daher wurden die ersten Studien mit solchen Polypeptiden durchgeführt, die in großen Mengen gereinigt werden konnten, also Blutproteinen, Hühnereiern, verschiedenen Toxinen und Verdauungs-/Stoffwechselenzymen, die nach der Schlachtung freigesetzt wurden. Ende der 1950er Jahre wurde das Unternehmen gegründet Armor Hot Dog Co. gelang es, ein Kilogramm Rinderpankreas-Ribonuklease A zu reinigen, was für viele Wissenschaftler zu einem Versuchsobjekt wurde.

Die Idee, dass die Sekundärstruktur von Proteinen das Ergebnis von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren ist, wurde 1933 von William Astbury vorgeschlagen, aber Linus Pauling gilt als der erste Wissenschaftler, der die Sekundärstruktur von Proteinen erfolgreich vorhersagte. Später leistete Walter Kauzman, gestützt auf die Arbeit von Kai Linderström-Lang, einen wesentlichen Beitrag zum Verständnis der Bildungsgesetze der Tertiärstruktur von Proteinen und der Rolle hydrophober Wechselwirkungen in diesem Prozess. Im Jahr 1949 bestimmte Fred Sanger die Aminosäuresequenz von Insulin und zeigte damit, dass Proteine ​​lineare Polymere von Aminosäuren sind und nicht deren verzweigte (wie einige Zucker) Ketten, Kolloide oder Cyclole. Die ersten Proteinstrukturen, die auf der Röntgenbeugung auf Einzelatomebene basierten, wurden in den 1960er Jahren und durch NMR in den 1980er Jahren erhalten. Im Jahr 2006 enthielt die Proteindatenbank etwa 40.000 Proteinstrukturen.

Im 21. Jahrhundert hat sich die Proteinforschung auf qualitative Forschung verlagert Neues level, wenn nicht nur einzelne gereinigte Proteine ​​untersucht werden, sondern auch die gleichzeitigen Mengenänderungen und posttranslationalen Modifikationen einer Vielzahl von Proteinen einzelner Zellen, Gewebe oder Organismen. Dieses Gebiet der Biochemie wird Proteomik genannt. Mit Methoden der Bioinformatik ist es nicht nur möglich, Daten aus der Röntgenstrukturanalyse zu verarbeiten, sondern auch die Struktur eines Proteins anhand seiner Aminosäuresequenz vorherzusagen. Derzeit nähern sich die Kryoelektronenmikroskopie großer Proteinkomplexe und die Vorhersage kleiner Proteine ​​und Domänen großer Proteine ​​mithilfe von Computerprogrammen der Genauigkeit der Auflösung von Strukturen auf atomarer Ebene an.

Eigenschaften

Die Proteingröße kann in der Anzahl der Aminosäuren oder in Dalton (Molekulargewicht) gemessen werden, häufiger aufgrund der relativ großen Größe des Moleküls in seinen abgeleiteten Einheiten, Kilodalton (kDa). Hefeproteine ​​bestehen im Durchschnitt aus 466 Aminosäuren und haben ein Molekulargewicht von 53 kDa. Das größte derzeit bekannte Protein, Titin, ist Bestandteil von Muskelsarkomeren; Das Molekulargewicht seiner verschiedenen Isoformen variiert zwischen 3000 und 3700 kDa und es besteht aus 38.138 Aminosäuren (im menschlichen Soliusmuskel).

Proteine ​​unterscheiden sich in ihrer Wasserlöslichkeit, die meisten Proteine ​​lösen sich jedoch in Wasser. Zu den unlöslichen gehören beispielsweise Keratin (das Protein, aus dem Haare, Säugetierfelle, Vogelfedern usw. bestehen) und Fibroin, das Teil von Seide und Spinnennetzen ist. Proteine ​​werden außerdem in hydrophile und hydrophobe Proteine ​​unterteilt. Zu den hydrophilen Proteinen gehören die meisten Proteine ​​des Zytoplasmas, des Zellkerns und der interzellulären Substanz, einschließlich unlöslichem Keratin und Fibroin. Zu den hydrophoben Proteinen gehören die meisten Proteine, aus denen die biologischen Membranen integraler Membranproteine ​​bestehen, die mit hydrophoben Lipiden der Membran interagieren (diese Proteine ​​haben normalerweise kleine hydrophile Bereiche).

Denaturierung

Irreversible Denaturierung von Hühnereiweiß unter dem Einfluss hoher Temperaturen

Proteine ​​behalten in der Regel ihre Struktur und somit physikalisch-chemische Eigenschaften, zum Beispiel die Löslichkeit unter Bedingungen wie der Temperatur und an die ein bestimmter Organismus angepasst ist. Eine Änderung dieser Bedingungen, wie etwa Erhitzen oder Behandeln des Proteins mit Säure oder Alkali, führt zum Verlust der Quartär-, Tertiär- und Sekundärstrukturen des Proteins. Der Verlust der natürlichen Struktur eines Proteins (oder eines anderen Biopolymers) wird Denaturierung genannt. Die Denaturierung kann vollständig oder teilweise, reversibel oder irreversibel sein. Der bekannteste Fall einer irreversiblen Proteindenaturierung im Alltag ist die Zubereitung eines Hühnereis, bei dem das transparente, in Wasser lösliche Protein Ovalbumin unter dem Einfluss hoher Temperaturen dicht, unlöslich und undurchsichtig wird. Die Denaturierung ist in manchen Fällen reversibel, etwa bei der Fällung (Fällung) wasserlöslicher Proteine ​​mittels Ammoniumsalzen, und wird als Methode zu deren Reinigung eingesetzt.

Einfache und komplexe Proteine

Viele Proteine ​​enthalten neben Peptidketten auch Nicht-Aminosäurefragmente; nach diesem Kriterium werden Proteine ​​in zwei große Gruppen eingeteilt – einfache und komplexe Proteine ​​(Proteiden). Einfache Proteine ​​enthalten nur Aminosäureketten; komplexe Proteine ​​enthalten auch Nicht-Aminosäurefragmente. Diese Nicht-Proteinfragmente innerhalb komplexer Proteine ​​werden „prothetische Gruppen“ genannt. Abhängig von der chemischen Natur der prosthetischen Gruppen werden bei komplexen Proteinen folgende Klassen unterschieden:

• Glykoproteine, die kovalent verknüpfte Kohlenhydratreste als prothetische Gruppe enthalten, und ihre Unterklasse – Proteoglykane – mit prothetischen Mucopolysaccharidgruppen. Hydroxylgruppen von Serin oder Threonin sind normalerweise an der Bildung von Bindungen mit Kohlenhydratresten beteiligt. Die meisten extrazellulären Proteine, insbesondere Immunglobuline, sind Glykoproteine. Bei Proteoglykanen macht der Kohlenhydratanteil etwa 95 % aus; sie sind der Hauptbestandteil der interzellulären Matrix.
• Lipoproteine, die nicht-kovalent gebundene Lipide als prothetischen Teil enthalten. Lipoproteine ​​werden von Apolipoprotein-Proteinen gebildet, die Lipide an sich binden und die Funktion des Lipidtransports übernehmen.
• Metalloproteine, die nicht-hämkoordinierte Metallionen enthalten. Unter den Metalloproteinen gibt es Proteine, die Speicher- und Transportfunktionen erfüllen (z. B. eisenhaltiges Ferritin und Transferrin) und Enzyme (z. B. zinkhaltige Carboanhydrase und verschiedene Superoxiddismutasen, die als aktive Ionen Kupfer, Mangan, Eisen und andere Metalle enthalten). Zentren)
• Nukleoproteine, die nicht kovalent gebundene DNA oder RNA enthalten, insbesondere Chromatin, aus dem Chromosomen bestehen, sind Nukleoproteine.
• Phosphoproteine, die kovalent gebundene Phosphorsäurereste als prosthetische Gruppe enthalten. An der Bildung einer Esterbindung mit Phosphat sind Hydroxylgruppen von Serin oder Threonin beteiligt; insbesondere Milchcasein ist ein Phosphoprotein.
• Chromoproteine ​​sind die Sammelbezeichnung für komplexe Proteine ​​mit farbigen prosthetischen Gruppen unterschiedlicher chemischer Natur. Dazu gehören viele Proteine ​​mit einer metallhaltigen Porphyrin-Prothesengruppe, die verschiedene Funktionen erfüllen – Hämoproteine ​​(Proteine, die Häm enthalten – Hämoglobin, Cytochrome usw.) als Prothesengruppe, Chlorophylle; Flavoproteine ​​mit einer Flavingruppe usw.

Proteinstruktur

• Tertiärstruktur- räumliche Struktur der Polypeptidkette (ein Satz räumlicher Koordinaten der Atome, aus denen das Protein besteht). Strukturell besteht es aus sekundären Strukturelementen, die durch verschiedene Arten von Wechselwirkungen stabilisiert werden, bei denen hydrophobe Wechselwirkungen eine Rolle spielen entscheidende Rolle. An der Stabilisierung der Tertiärstruktur sind beteiligt:
  • kovalente Bindungen (zwischen zwei Cysteinresten – Disulfidbrücken);
  • Ionenbindungen zwischen entgegengesetzt geladenen Seitengruppen von Aminosäureresten;
  • Wasserstoffbrücken;
  • hydrophil-hydrophobe Wechselwirkungen. Bei der Wechselwirkung mit umgebenden Wassermolekülen „bestrebt“ das Proteinmolekül, sich zu falten, sodass die unpolaren Seitengruppen der Aminosäuren aus der wässrigen Lösung isoliert werden; Auf der Oberfläche des Moleküls erscheinen polare hydrophile Seitengruppen.

• Quartärstruktur (oder Untereinheit, Domäne) - gegenseitige Übereinkunft mehrere Polypeptidketten als Teil eines einzigen Proteinkomplexes. Proteinmoleküle, aus denen ein Protein mit Quartärstruktur besteht, werden getrennt an Ribosomen gebildet und bilden erst nach Abschluss der Synthese eine gemeinsame supramolekulare Struktur. Ein Protein mit Quartärstruktur kann sowohl gleiche als auch unterschiedliche Polypeptidketten enthalten. An der Stabilisierung der Quartärstruktur sind die gleichen Arten von Wechselwirkungen beteiligt wie an der Stabilisierung der Tertiärstruktur. Supramolekulare Proteinkomplexe können aus Dutzenden von Molekülen bestehen.

Proteinumgebung

Verschiedene Möglichkeiten, die dreidimensionale Struktur eines Proteins am Beispiel des Enzyms Triosephosphat-Isomerase darzustellen. Auf der linken Seite ist ein „Kern“-Modell zu sehen, das alle Atome und die Bindungen zwischen ihnen darstellt; Die Farben zeigen die Elemente. Die Mitte zeigt Strukturmotive, α-Helices und β-Faltblätter. Rechts ist die Kontaktfläche des Proteins, konstruiert unter Berücksichtigung der Van-der-Waals-Radien der Atome; Die Farben zeigen die Aktivitätsmerkmale der Bereiche

Aufgrund ihrer allgemeinen Struktur können Proteine ​​in drei Gruppen eingeteilt werden:

Bildung und Aufrechterhaltung der Proteinstruktur in lebenden Organismen

Die Fähigkeit von Proteinen, nach der Denaturierung ihre korrekte dreidimensionale Struktur wiederherzustellen, hat zu der Hypothese geführt, dass alle Informationen über die endgültige Struktur eines Proteins in seiner Aminosäuresequenz enthalten sind. Die heute allgemein akzeptierte Theorie besagt, dass die stabile Konformation eines Proteins aufgrund der Evolution im Vergleich zu anderen möglichen Konformationen dieses Polypeptids eine minimale freie Energie aufweist.

In Zellen gibt es jedoch eine Gruppe von Proteinen, deren Funktion darin besteht, die Wiederherstellung der Proteinstruktur nach einer Schädigung sowie die Bildung und Dissoziation von Proteinkomplexen sicherzustellen. Diese Proteine ​​werden Chaperone genannt. Die Konzentration vieler Chaperone in der Zelle steigt mit einem starken Anstieg der Umgebungstemperatur, sie gehören daher zur Hsp-Gruppe. Hitzeschockproteine- Hitzeschockproteine). Die Bedeutung der normalen Funktion von Chaperonen für die Funktion des Körpers lässt sich am Beispiel des Chaperons α-Crystallin verdeutlichen, das Teil der menschlichen Augenlinse ist. Mutationen in diesem Protein führen durch Proteinaggregation zu einer Trübung der Linse und in der Folge zu Katarakten.

Proteinsynthese

Chemische Synthese

Kurze Proteine ​​können chemisch mithilfe einer Gruppe von Methoden synthetisiert werden, die die organische Synthese nutzen – beispielsweise die chemische Ligation. Die meisten chemischen Synthesemethoden verlaufen im Gegensatz zur Biosynthese vom C-Terminus zum N-Terminus. Auf diese Weise ist es möglich, ein kurzes immunogenes Peptid (Epitop) zu synthetisieren, das zur Gewinnung von Antikörpern durch Injektion in Tiere oder durch die Herstellung von Hybridomen verwendet wird; Die chemische Synthese wird auch zur Herstellung von Inhibitoren bestimmter Enzyme genutzt. Die chemische Synthese ermöglicht die Einführung künstlicher Aminosäuren, also Aminosäuren, die in gewöhnlichen Proteinen nicht vorkommen – beispielsweise durch Anbringen fluoreszierender Markierungen an den Seitenketten von Aminosäuren. Jedoch chemische Methoden die Synthese ist wirkungslos, wenn Proteine ​​länger als 300 Aminosäuren sind; Darüber hinaus können künstliche Proteine ​​eine unregelmäßige Tertiärstruktur aufweisen und den Aminosäuren künstlicher Proteine ​​fehlen posttranslationale Modifikationen.

Proteinbiosynthese

Universelle Methode: Ribosomale Synthese

Proteine ​​werden von lebenden Organismen aus Aminosäuren auf der Grundlage von in Genen kodierten Informationen synthetisiert. Jedes Protein besteht aus einer einzigartigen Aminosäuresequenz, die durch die Nukleotidsequenz des für das Protein kodierenden Gens bestimmt wird. Der genetische Code besteht aus dreibuchstabigen „Wörtern“, sogenannten Codons; Jedes Codon ist für die Bindung einer Aminosäure an das Protein verantwortlich: Beispielsweise entspricht die Kombination AUG Methionin. Da DNA aus vier Arten von Nukleotiden besteht, beträgt die Gesamtzahl der möglichen Codons 64; Und da Proteine ​​20 Aminosäuren verwenden, werden viele Aminosäuren durch mehr als ein Codon spezifiziert. Proteinkodierende Gene werden zunächst durch RNA-Polymerase-Proteine ​​in Nukleotidsequenzen der Boten-RNA (mRNA) transkribiert.

Der Prozess der Proteinsynthese auf Basis eines mRNA-Moleküls wird als Translation bezeichnet. In der Anfangsphase der Proteinbiosynthese, der Initiation, wird das Methionin-Codon normalerweise von der kleinen Untereinheit des Ribosoms erkannt, an die Methionin-Transfer-RNA (tRNA) mithilfe von Proteininitiationsfaktoren gebunden wird. Nach der Erkennung des Startcodons verbindet sich die große Untereinheit mit der kleinen Untereinheit und die zweite Stufe der Translation, die Elongation, beginnt. Bei jeder Bewegung des Ribosoms vom 5-Zoll- zum 3-Zoll-Ende der mRNA wird ein Codon abgelesen, indem Wasserstoffbrückenbindungen zwischen drei Nukleotiden (Codon) der mRNA und dem komplementären Anticodon der Transfer-RNA gebildet werden, an dem sich die entsprechende Aminosäure befindet beigefügt. Die Synthese von Peptidbindungen wird durch ribosomale RNA (rRNA) katalysiert, die das Peptidyltransferase-Zentrum des Ribosoms bildet. Ribosomale RNA katalysiert die Bildung einer Peptidbindung zwischen der letzten Aminosäure des wachsenden Peptids und der an die tRNA gebundenen Aminosäure, wodurch die Stickstoff- und Kohlenstoffatome an für die Reaktion günstigen Positionen positioniert werden. Aminoacyl-tRNA-Synthetase-Enzyme binden Aminosäuren an ihre tRNAs. Die dritte und letzte Stufe der Translation, die Termination, findet statt, wenn das Ribosom das Stoppcodon erreicht. Anschließend hydrolysieren Proteinterminationsfaktoren die letzte tRNA aus dem Protein und stoppen so dessen Synthese. Daher werden Proteine ​​in Ribosomen immer vom N- zum C-Terminus synthetisiert.

Nichtribosomale Synthese

Posttranslationale Modifikation von Proteinen

Nachdem die Translation abgeschlossen ist und das Protein vom Ribosom freigesetzt wird, unterliegen die Aminosäuren in der Polypeptidkette verschiedenen chemischen Modifikationen. Beispiele für posttranslationale Modifikationen sind:

• Anlagerung verschiedener funktioneller Gruppen (Acetyl-, Methyl- und Phosphatgruppen);
• Zusatz von Lipiden und Kohlenwasserstoffen;
• Veränderung von Standard-Aminosäuren zu Nicht-Standard-Aminosäuren (Bildung von Citrullin);
• Bildung struktureller Veränderungen (Bildung von Disulfidbrücken zwischen Cysteinen);
• Entfernung eines Teils des Proteins sowohl am Anfang (Signalsequenz) als auch teilweise in der Mitte (Insulin);
• Zugabe kleiner Proteine, die den Proteinabbau beeinflussen (Sumoylierung und Ubiquitinierung).

In diesem Fall kann die Art der Modifikation entweder universell (die Anlagerung von Ketten aus Ubiquitin-Monomeren dient als Signal für den Abbau dieses Proteins durch das Proteasom) oder spezifisch für ein bestimmtes Protein sein. Gleichzeitig kann das gleiche Protein zahlreiche Modifikationen erfahren. Somit sind Histone (Proteine, die in Eukaryoten das Chromatin bilden) in unterschiedliche Bedingungen kann bis zu 150 verschiedene Änderungen erfahren.

Funktionen von Proteinen im Körper

Proteine ​​sind wie andere biologische Makromoleküle (Polysaccharide, Lipide) und Nukleinsäuren wesentliche Bestandteile aller lebenden Organismen; sie sind an den meisten Lebensvorgängen der Zelle beteiligt. Proteine ​​führen Stoffwechsel und Energieumwandlungen durch. Proteine ​​sind Teil zellulärer Strukturen – Organellen, die für den Signalaustausch zwischen Zellen, die Hydrolyse von Nahrungsmitteln und die Bildung interzellulärer Substanz in den extrazellulären Raum abgesondert werden.

Es ist zu beachten, dass die Klassifizierung von Proteinen nach ihrer Funktion eher willkürlich ist, da bei Eukaryoten das gleiche Protein mehrere Funktionen erfüllen kann. Ein gut untersuchtes Beispiel für eine solche Vielseitigkeit ist die Lysyl-tRNA-Synthetase, ein Enzym aus der Klasse der Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, das nicht nur Lysin an tRNA bindet, sondern auch die Transkription mehrerer Gene reguliert. Proteine ​​erfüllen aufgrund ihrer enzymatischen Aktivität viele Funktionen. Bei den Enzymen handelt es sich also um das Motorprotein Myosin, regulatorische Proteine, Proteinkinasen, Transportprotein Natrium-Kalium-Adenosin-Triphosphatase usw.

Katalytische Funktion

Die bekannteste Rolle von Proteinen im Körper ist die Katalyse verschiedener chemische Reaktionen. Enzyme sind eine Gruppe von Proteinen mit spezifischen katalytischen Eigenschaften, das heißt, jedes Enzym katalysiert eine oder mehrere ähnliche Reaktionen. Enzyme katalysieren die Reaktionen des Abbaus komplexer Moleküle (Katabolismus) und ihrer Synthese (Anabolismus) sowie die Replikation und Reparatur von DNA und die Matrizen-RNA-Synthese. Es sind mehrere tausend Enzyme bekannt; Unter ihnen, wie zum Beispiel Pepsin, zersetzen Proteine ​​während der Verdauung. Während des Prozesses der posttranslationalen Modifikation fügen einige Enzyme chemische Gruppen an anderen Proteinen hinzu oder entfernen sie. Es ist bekannt, dass etwa 4000 Reaktionen durch Proteine ​​katalysiert werden. Die Beschleunigung einer Reaktion durch enzymatische Katalyse ist teilweise enorm: Beispielsweise läuft eine durch das Enzym Orotatcarboxylase katalysierte Reaktion 10 17-mal schneller ab als eine nicht katalysierte (78 Millionen Jahre ohne Enzym, 18 Millisekunden mit Beteiligung). eines Enzyms). Moleküle, die sich an ein Enzym binden und durch die Reaktion verändert werden, werden Substrate genannt.

Obwohl Enzyme typischerweise aus Hunderten von Aminosäuren bestehen, interagiert nur ein kleiner Teil davon mit dem Substrat, und eine noch geringere Anzahl – im Durchschnitt 3–4 Aminosäuren, die oft weit voneinander entfernt in der primären Aminosäuresequenz liegen – ist direkt beteiligt in der Katalyse. Der Teil des Enzyms, der das Substrat bindet und die katalytischen Aminosäuren enthält, wird als aktives Zentrum des Enzyms bezeichnet.

Strukturelle Funktion

Schutzfunktion

Es gibt verschiedene Arten von Schutzfunktionen von Proteinen:

Regulierungsfunktion

Viele Prozesse im Zellinneren werden durch Eiweißmoleküle reguliert, die weder als Energiequelle noch als Baustoff für die Zelle dienen. Diese Proteine ​​regulieren die Transkription, Translation, das Spleißen sowie die Aktivität anderer Proteine ​​usw. Proteine ​​erfüllen ihre regulatorische Funktion entweder durch enzymatische Aktivität (z. B. Proteinkinase) oder durch spezifische Bindung an andere Moleküle, die normalerweise die Interaktion mit beeinflussen Diese Moleküle sind Enzyme.

Hormone werden im Blut transportiert. Die meisten tierischen Hormone sind Proteine ​​oder Peptide. Die Bindung eines Hormons an einen Rezeptor ist ein Signal, das eine Reaktion in der Zelle auslöst. Hormone regulieren die Konzentration von Stoffen im Blut und in den Zellen, Wachstum, Fortpflanzung und andere Prozesse. Ein Beispiel für solche Proteine ​​ist Insulin, das die Glukosekonzentration im Blut reguliert.

Zellen interagieren miteinander über Signalproteine, die über die Interzellularsubstanz übertragen werden. Zu solchen Proteinen zählen beispielsweise Zytokine und Wachstumsfaktoren.

Transportfunktion

Ersatzfunktion (Reservefunktion) von Proteinen

Zu diesen Proteinen gehören die sogenannten Reserveproteine, die als Energie- und Stoffquelle in Pflanzensamen und tierischen Eiern gespeichert sind; Auch die Proteine ​​der Tertiärschale von Eiern (Ovalbumin) und das Hauptprotein der Milch (Kasein) erfüllen hauptsächlich eine Ernährungsfunktion. Eine Reihe anderer Proteine ​​dienen dem Körper als Quelle für Aminosäuren, die wiederum Vorläufer biologisch aktiver Substanzen sind, die Stoffwechselprozesse regulieren.

Rezeptorfunktion

Proteinrezeptoren können entweder im Zytoplasma lokalisiert oder in der Zellmembran eingebettet sein. Ein Teil des Rezeptormoleküls nimmt ein Signal wahr, meist eine chemische, in manchen Fällen aber auch leichte, mechanische Belastung (z. B. Dehnung) und andere Reize. Wenn ein Signal auf einen bestimmten Teil des Moleküls – das Rezeptorprotein – einwirkt, kommt es zu dessen Konformationsänderungen. Dadurch verändert sich die Konformation eines anderen Teils des Moleküls, der das Signal an andere Zellbestandteile weiterleitet. Es gibt mehrere Signalübertragungsmechanismen. Einige Rezeptoren katalysieren eine bestimmte chemische Reaktion; andere dienen Ionenkanäle, die sich bei Anlegen eines Signals öffnen oder schließen; wieder andere binden gezielt intrazelluläre Botenmoleküle. Bei Membranrezeptoren befindet sich der Teil des Moleküls, der an das Signalmolekül bindet, auf der Oberfläche der Zelle, und die Domäne, die das Signal überträgt, befindet sich im Inneren.

Motorfunktion (Motor).

Aminosäuren, die von Tieren nicht synthetisiert werden können, werden als essentiell bezeichnet. Wesentliche Enzyme in Biosynthesewegen, wie etwa die Aspartatkinase, die den ersten Schritt bei der Bildung von Lysin, Methionin und Threonin aus Aspartat katalysiert, fehlen bei Tieren.

Tiere beziehen Aminosäuren hauptsächlich aus Proteinen, die in der Nahrung vorkommen. Proteine ​​werden während des Verdauungsprozesses abgebaut, der normalerweise mit der Denaturierung des Proteins beginnt, indem es in eine saure Umgebung gebracht und mit Enzymen, sogenannten Proteasen, hydrolysiert wird. Einige bei der Verdauung gewonnene Aminosäuren werden zur Synthese der körpereigenen Proteine ​​verwendet, während der Rest durch den Prozess der Gluconeogenese in Glukose umgewandelt oder im Krebszyklus verwendet wird. Besonders wichtig ist die Nutzung von Proteinen als Energiequelle im Fastenzustand, wenn körpereigene Proteine, insbesondere Muskeln, als Energiequelle dienen. Aminosäuren sind außerdem eine wichtige Stickstoffquelle in der Ernährung des Körpers.

Es gibt keine einheitlichen Normen für den menschlichen Proteinkonsum. Die Mikroflora des Dickdarms synthetisiert Aminosäuren, die bei der Zusammenstellung von Proteinstandards nicht berücksichtigt werden.

Proteinbiophysik

Die physikalischen Eigenschaften von Proteinen sind sehr komplex. Die Hypothese eines Proteins als geordnetes „kristallähnliches System“ – ein „aperiodischer Kristall“ – wird durch Röntgenbeugungsdaten (bis zu einer Auflösung von 1 Angström), hohe Packungsdichte, Kooperativität des Denaturierungsprozesses und anderes gestützt Fakten.

Für eine andere Hypothese werden die flüssigkeitsähnlichen Eigenschaften von Proteinen in den Prozessen intraglobulärer Bewegungen (Modell des begrenzten Hüpfens oder der kontinuierlichen Diffusion) durch Experimente zur Neutronenstreuung, Mössbauer-Spektroskopie und Rayleigh-Streuung der Mössbauer-Strahlung belegt.

Studienmethoden

Zur Bestimmung der Proteinmenge in einer Probe werden verschiedene Techniken eingesetzt:

• Spektralphotometrische Methode

siehe auch

Anmerkungen

1. Aus chemischer Sicht sind alle Proteine ​​Polypeptide. Allerdings können kurze Polypeptide mit einer Länge von weniger als 30 Aminosäuren, insbesondere chemisch synthetisierte, nicht als Proteine ​​bezeichnet werden.
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Unter den organischen Verbindungen der Zelle sind Proteine ​​die wichtigsten. Der Proteingehalt in der Zelle liegt zwischen 50 und 80 %.

Eichhörnchen- Dabei handelt es sich um hochmolekulare organische Verbindungen, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Schwefel und Stickstoff bestehen. Einige Proteine ​​enthalten Phosphor- und Metallkationen.

Proteine ​​sind Biopolymere, die aus Aminosäuremonomeren bestehen. Ihr Molekulargewicht variiert je nach Anzahl der Aminosäurereste zwischen mehreren Tausend und mehreren Millionen.

Proteine ​​enthalten nur 20 Arten von 170 Aminosäuren, die in lebenden Organismen vorkommen.

Aminosäuren(siehe Abb. 1) - organische Verbindungen, in deren Molekülen gleichzeitig eine Aminogruppe () mit basischen Eigenschaften und eine Carboxylgruppe () mit sauren Eigenschaften vorhanden sind. Teil eines Moleküls, genannt Radikal ( R), verschiedene Aminosäuren haben unterschiedliche Strukturen.

Reis. 1. Aminosäure

Abhängig vom Rest werden Aminosäuren unterteilt in (siehe Abb. 2):

1. sauer (Carboxylgruppe im Rest);

2. basisch (Aminogruppe im Rest);

3. neutral (haben keine geladenen Radikale).

Reis. 2. Klassifizierung von Aminosäuren

Aminosäuren sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Diese Bindung entsteht durch die Freisetzung eines Wassermoleküls, wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure reagiert. Die Reaktion, die unter Freisetzung von Wasser abläuft, nennt man Kondensationsreaktion und die resultierende kovalente Stickstoff-Kohlenstoff-Bindung ist Peptidbindung.

Reis. 3. Dipeptid

Verbindungen, die durch die Kondensation zweier Aminosäuren entstehen Dipeptid(siehe Abb. 3). An einem Ende seines Moleküls befindet sich eine Aminogruppe und am anderen Ende eine freie Carboxylgruppe. Dadurch kann das Dipeptid andere Moleküle an sich binden. Wenn viele Aminosäuren auf diese Weise kombiniert werden, entsteht es Polypeptid(siehe Abb. 4).

Reis. 4. Polypeptid

Polypeptidketten können sehr lang sein und aus verschiedenen Aminosäuren bestehen. Ein Proteinmolekül kann entweder eine Polypeptidkette oder mehrere solcher Ketten enthalten.

Viele Tiere, darunter auch Menschen, können im Gegensatz zu Bakterien und Pflanzen nicht alle Aminosäuren synthetisieren, aus denen Proteinmoleküle bestehen. Das heißt, es gibt eine Reihe essentieller Aminosäuren, die mit der Nahrung zugeführt werden müssen.

ZU essentielle Aminosäuren Dazu gehören: Lysin, Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin, Methionin.

Jedes Jahr produziert die Welt mehr als zweihunderttausend Tonnen Aminosäuren, die für praktische menschliche Aktivitäten verwendet werden. Sie werden in der Medizin, Parfümerie, Kosmetik und Landwirtschaft eingesetzt.

Glutaminsäure und Lysin werden in größerem Umfang produziert, außerdem Glycin und Methionin.

Zweck von Aminosäuren

1. Glutaminsäure

Es wird in der Psychiatrie (bei Epilepsie, zur Behandlung von Demenz und den Folgen von Geburtsverletzungen), in der komplexen Therapie von Magengeschwüren und bei Hypoxie eingesetzt. Es verbessert auch den Geschmack von Fleischprodukten.

2. Asparaginsäure

Asparaginsäure trägt dazu bei, den Sauerstoffverbrauch des Herzmuskels zu erhöhen. In der Kardiologie wird Panangin eingesetzt, ein Arzneimittel, das Kaliumaspartat und Magnesiumaspartat enthält. Panangin wird zur Behandlung verschiedener Arten von Herzrhythmusstörungen eingesetzt Koronarerkrankung Herzen.

3. Methionin

Schützt den Körper im Falle einer Vergiftung mit bakteriellen Endotoxinen und einigen anderen Giften; daher wird es verwendet, um den Körper vor Umweltgiften zu schützen. Hat strahlenschützende Eigenschaften.

4. Glycin

Es ist ein Hemmungsmediator im Zentralnervensystem. Wird als Beruhigungsmittel und zur Behandlung von chronischem Alkoholismus verwendet.

5. Lysin

Grundnahrungsmittel und Futtermittelzusatz. Wird in der Lebensmittelindustrie als Antioxidans verwendet (verhindert den Verderb von Lebensmitteln).

Der Unterschied zwischen Proteinen und Peptiden besteht in der Anzahl der Aminosäurereste. Davon gibt es mehr als 50 in Proteinen und weniger als 50 in Peptiden.

Derzeit wurden mehrere hundert verschiedene Peptide isoliert, die im Körper eine eigenständige physiologische Rolle spielen.

Zu den Peptiden gehören:

1. Peptidantibiotika (Gramicidin S).

2. Regulatorische Peptide sind Substanzen, die viele chemische Reaktionen in den Zellen und Geweben des Körpers regulieren. Dazu gehören: Peptidhormone (Insulin), Oxytocin, das die Kontraktion der glatten Muskulatur stimuliert.

3. Neuropeptide.

Je nach Struktur werden einfache und komplexe Proteine ​​unterschieden.

1. Einfache Proteine bestehen nur aus dem Proteinanteil.

2. Komplex haben einen Nicht-Protein-Anteil.

Wenn ein Kohlenhydrat als Nicht-Protein-Anteil verwendet wird, dann ist dies der Fall Glykoproteine.

Wenn Lipide als Nicht-Protein-Anteil verwendet werden, dann dies Lipoproteine.

Wenn als Nicht-Protein-Teil Nukleinsäuren verwendet werden, dann diese Nukleoproteine.

Proteine ​​​​haben 4 Hauptstrukturen: primär, sekundär, tertiär, quartär (siehe Abb. 5).

Reis. 5. Proteinstruktur

1. Unter Primärstruktur die Abfolge von Aminosäureresten in einer Polypeptidkette verstehen. Es ist für jedes Protein einzigartig und bestimmt dessen Form, Eigenschaften und Funktionen.

Eine signifikante Ähnlichkeit in der Primärstruktur ist charakteristisch für Proteine, die ähnliche Funktionen erfüllen. Die Veränderung nur einer Aminosäure in einer der Ketten kann die Funktion des Proteinmoleküls verändern. Beispielsweise führt der Ersatz von Glutaminsäure durch Valin zur Bildung von abnormalem Hämoglobin und einer Krankheit namens Sichelzellenanämie.

2. Sekundärstruktur- geordnete Faltung der Polypeptidkette zu einer Spirale (sieht aus wie eine verlängerte Feder). Die Windungen der Helix werden durch Wasserstoffbrückenbindungen verstärkt, die zwischen Carboxylgruppen und Aminogruppen entstehen. Fast alle CO- und NH-Gruppen sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt.

3. Tertiärstruktur- Packung von Polypeptidketten in Kügelchen, die aus der Bildung chemischer Bindungen (Wasserstoff, ionisch, Disulfid) und der Etablierung hydrophober Wechselwirkungen zwischen Resten von Aminosäureresten resultiert.

4. Quartärstruktur charakteristisch für komplexe Proteine, deren Moleküle aus zwei oder mehr Kügelchen bestehen.

Als Verlust der natürlichen Struktur eines Proteinmoleküls wird bezeichnet Denaturierung. Es kann auftreten, wenn es hohen Temperaturen ausgesetzt wird Chemikalien, wenn es erhitzt und bestrahlt wird.

Wenn bei der Denaturierung die Primärstrukturen nicht beschädigt werden, dann bei der Restaurierung normale Bedingungen Das Protein ist in der Lage, seine Struktur wiederherzustellen. Dieser Vorgang wird aufgerufen Renaturierung(siehe Abb. 6). Folglich werden alle Strukturmerkmale des Proteins durch die Primärstruktur bestimmt.

Reis. 6. Denaturierung und Renaturierung

Sichelzellenanämie ist Erbkrankheit, bei dem die am Sauerstofftransport beteiligten roten Blutkörperchen nicht scheibenförmig erscheinen, sondern die Form einer Sichel annehmen (siehe Abb. 7). Die unmittelbare Ursache der Formveränderung ist eine leichte Veränderung der chemischen Struktur von Hämoglobin (dem Hauptbestandteil der roten Blutkörperchen).

Reis. 7. Aussehen normaler und sichelförmiger roter Blutkörperchen

Symptome: Verlust der Arbeitsfähigkeit, ständige Atemnot, schneller Herzschlag, verminderte Immunität.

Eines der Anzeichen einer Sichelzellenanämie ist die Gelbfärbung der Haut.

Es gibt verschiedene Formen der Krankheit. In der schwersten Form kommt es zu einer Entwicklungsverzögerung; diese Menschen erreichen nicht die Pubertät.

Referenzliste

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Hausaufgaben

1. Fragen 1–6 am Ende von Absatz 11 (S. 46) – Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. „Allgemeine Biologie“, Klassen 10-11 ()
2. Welche funktionellen Gruppen sind in Aminosäuren enthalten?

Protein ist ein organischer Nährstoff pflanzlichen oder tierischen Ursprungs, der für das Wachstum und die Erneuerung der Zellen im menschlichen Körper notwendig ist. Es spielt die Rolle des Gewebeaufbaumaterials, kommt in den Muskeln vor, innere Organe, Knochen und Haut. Protein reguliert die Funktion des gesamten Körpers und versorgt ihn mit nützlichen Substanzen.

Ein Protein besteht aus Ketten verschiedener Aminosäuren, die durch eine kovalente Peptidbindung verbunden sind. Die resultierenden Gebilde bilden Makromoleküle unterschiedlicher Länge und Form. In der Natur gibt es etwa 80 Aminosäuren, aus denen eine unbegrenzte Vielfalt an Verbindungen entsteht.

Die Zusammensetzung der gebildeten Makromoleküle umfasst am häufigsten chemische Elemente wie Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff. Seltener – Schwefel und Phosphor. Jede Art von Proteinverbindung hat eine spezifische Struktur. Daraus kann man die Zusammensetzung eines Stoffes, seine Form und die Verbindungen zwischen den Komponenten beurteilen.

Proteinstruktur	Beschreibung
Primär	Bestimmt die Zusammensetzung und Reihenfolge von Aminosäureverbindungen in einer Kette.
Sekundär	Die räumliche Form einer Polypeptidkette zeigt die Art und Weise, wie sie aufgrund der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen verdreht ist. Sie können sowohl innerhalb einer Kette als auch zwischen anderen Ketten auftreten.
Tertiär	Es handelt sich um eine dreidimensional verdrillte Helix, die durch Disulfidbrücken gebildet und zusammengehalten wird.
Quartär	Bei einer solchen Verbindung kann es sich um mehrere Peptidketten handeln, die durch Wasserstoff- oder Ionenbindungen miteinander verbunden sind.

Die Eigenschaften aller in der Natur vorkommenden Proteine ​​hängen von ihrer Primärstruktur ab. Es ist individuell, trägt Erbinformationen und bleibt über Generationen hinweg erhalten.

Welche Art von Protein gibt es?

Die Rolle von Proteinen im menschlichen Körper besteht darin, Stoffwechsel- und physiologische Prozesse zu organisieren, das körpereigene Immunsystem aufrechtzuerhalten, das Wachstum und die Entwicklung von Organen sicherzustellen und die Zellwiederherstellung sicherzustellen.

22 Aminosäuren sind an der menschlichen Proteinsynthese beteiligt. Davon sind 12 Stk. – Dies sind nicht essentielle Aminosäuren, die im Körper synthetisiert werden können.

Die restlichen 10 Stk. sind lebensnotwendig und können nur über die Nahrung aufgenommen werden. Wenn ihre Menge nicht ausreicht, kann es zu Erschöpfung, einer Schwächung der Immunität und einer Veränderung des Hormonspiegels kommen.

Alle Proteinverbindungen werden in 2 große Gruppen eingeteilt:

• Komplette Proteine ​​sind Verbindungen, die alle essentiellen Aminosäuren enthalten.
• Die Zusammensetzung unvollständiger Proteine ​​unterscheidet sich nicht Vollständiger Inhalt Sie enthalten alle essentiellen Aminosäuren.

Der Wert eines Proteins hängt von seinen Bestandteilen ab. Je mehr vollständige Proteine ​​es enthält, desto mehr Vorteile bringt es mit sich.

Funktionen von Proteinen im Körper

Alle durch die Synthese gewonnenen Proteinverbindungen können in mehrere Gruppen eingeteilt werden. Jeder von ihnen erfüllt seine eigenen spezifischen Funktionen, die die Funktion des Körpers regulieren.

Katalytische Funktion

Eine der Hauptaufgaben von Proteinen ist die katalytische Funktion. Durch die Wirkung biologischer Katalysatoren, sogenannter Enzyme, erhöht sich die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen in einer lebenden Zelle um ein Vielfaches.

Die Rolle von Proteinen im menschlichen Körper kann nicht hoch genug eingeschätzt werden. Es erfüllt lebenswichtige Funktionen für den Körper, insbesondere katalytische.

Enzyme sind die größte Klasse von Proteinen, ihre Zahl beträgt mehr als 2000. Sie sorgen für alle Stoffwechselvorgänge des Körpers.

Strukturelle Funktion

Eine bestimmte Gruppe von Proteinen erfüllt eine strukturelle Funktion. Sie sind an der Bildung zellulärer und extrazellulärer Strukturen beteiligt und verleihen dem Gewebe Festigkeit und Elastizität.

Solche Proteinverbindungen sind:

• Keratin, das in menschlichen Nägeln und Haaren vorkommt.
• Kollagen, die Grundlage des Binde- und Knochengewebes.
• Elastin ist ein Bestandteil von Bändern.

Schutzfunktion

Protein hat die Fähigkeit, eine Person vor Viren, Bakterien und Giftstoffen zu schützen, die in den Körper gelangen. Die Rolle solcher Verbindungen übernehmen Antikörper, die vom Immunsystem synthetisiert werden. Sie binden fremde Substanzen, sogenannte Antigene, und neutralisieren deren Wirkung.

Eine weitere Schutzwirkung von Proteinen zeigt sich in der Fähigkeit einiger ihrer Gruppen, Blut zu gerinnen. Durch die Wirkung von Fibrinogen und Thrombin entsteht ein Gerinnsel, das eine Person vor Blutverlust schützt.

Regulierungsfunktion

Für die regulatorische Funktion ist eine eigene Klasse von Proteinverbindungen verantwortlich. Proteine ​​dieser Richtung steuern den Stoffwechsel, die Zellbewegung, die Entwicklung und die Veränderung.

Dies geschieht durch die Mobilität von Enzymen oder durch deren Kombination mit anderen Stoffen. Beispiele für solche Verbindungen sind: Glucagon, Thyroxin, Somatotropin.

Signalfunktion

Die Signalfunktion von Verbindungen basiert auf der Arbeit einer bestimmten Gruppe von Proteinen, die verschiedene Signale zwischen Zellen oder Organen des Körpers übertragen. Sie tragen zur Regulierung grundlegender Prozesse im Körper bei. Beispielsweise kann ein Stoff wie z Insulin sorgt für den erforderlichen Glukosespiegel im Blut.

Zellen interagieren untereinander über signalgebende Proteinverbindungen. Sie sind Zytokine und Wachstumsfaktoren.

Transportfunktion

Diese Art von Protein ist aktiv am Transport von Substanzen durch Zellmembranen von einem Ort zum anderen beteiligt. Beispielsweise transportiert Hämoglobin, das Teil der roten Blutkörperchen ist, Sauerstoff von der Lunge zu anderen Organen des Körpers und sendet von dort Kohlendioxid zurück.

Das Protein Lipoprotein transportiert Fette aus der Leber, Insulin transportiert Glukose zum Gewebe und Myoglobin sorgt für die Sauerstoffversorgung der Muskeln.

Ersatzfunktion (Backup).

Protein reichert sich normalerweise nicht im Körper an. Ausnahmen bilden die folgenden Verbindungen: Albumin, das in Eiern vorkommt, und Kasein, das in Eiern vorkommt Ziegenmilch. Außerdem bildet Eisen beim Abbau von Hämoglobin eine Komplexverbindung mit Eiweiß, die ebenfalls als Reserve abgelagert werden kann.

Rezeptorfunktion

Diese Art von Protein befindet sich im Zytoplasma oder in den Membranen von Rezeptoren. Sie sind in der Lage, Signale, die von einem äußeren Reiz ausgehen, zu empfangen, zu verzögern und in die Zelle weiterzuleiten.

Beispiele für solche Verbindungen sind:

• Opsin;
• Phytochrom;
• Proteinkinase.

Motorfunktion (Motor).

Einige Arten von Proteinen ermöglichen die Bewegung des Körpers. Eine weitere wichtige Aufgabe besteht darin, die Form von Zellen und subzellulären Partikeln zu verändern. Die wichtigsten für die motorische Funktion verantwortlichen Verbindungen sind Aktine und Myosine.

Durch ihre Arbeit kommt es zu einer Kontraktion und Entspannung aller Muskeln des Körpers sowie zu einer Bewegung innerer Organe.

Proteinstandards im menschlichen Körper

Die Rolle von Proteinen im menschlichen Körper ist wichtig für die Versorgung der Körperzellen mit essentiellen Nährstoffen. Ein unzureichender Verzehr von Lebensmitteln mit vollständigem Proteingehalt kann zur Störung wesentlicher Vitalfunktionen führen. wichtige Funktionen Körper.

Die Menge des aufgenommenen Proteins hängt vom Gesundheitszustand, dem Alter der Person und ihrer Aktivität ab. Es sind Fälle individueller Unverträglichkeit gegenüber diesem Stoff bekannt.

Für Erwachsene

Da Eiweiß nicht im Körper angesammelt werden kann und ein Überschuss schädlich sein kann, ist es notwendig, jeden Tag eine bestimmte Menge Eiweiß zu sich zu nehmen. Dazu müssen Sie Ihre tägliche Proteinzufuhr kennen.

Wissenschaftler verschiedene Länder Es werden Untersuchungen durchgeführt, um die optimale Menge der täglichen Proteinaufnahme zu ermitteln. Diese Zahlen weichen voneinander ab. Russische Ernährungswissenschaftler empfehlen den Verzehr von 1,0 – 1,2 g pro 1 kg Körpergewicht. Amerikanische Ärzte erhöhen diesen Wert auf 1,6 g – pro 1 kg Gewicht.

Am besten verwenden Sie Durchschnittswerte. In diesem Fall benötigt ein Erwachsener, der einen sitzenden Lebensstil führt, 1,2 – 1,3 g Protein pro Tag und 1 kg Körpergewicht. Wenn eine Person 80 kg wiegt, sollte sie etwa 100 g Protein pro Tag zu sich nehmen. Für engagierte Menschen Physiklabor, müssen Sie die Proteinaufnahme auf 1,5 g erhöhen – pro 1 kg Gewicht.

Für Kinder

Kinder brauchen Protein für richtige Entwicklung, Größe, daher ist der Bedarf viel höher als bei einem Erwachsenen. Im sehr junges Alter Die tägliche Proteinaufnahme beträgt 3 bis 4 g pro 1 kg Körpergewicht. Für Kinder im schulpflichtigen Alter ist diese Norm leicht reduziert und liegt zwischen 2 und 3 g Protein pro 1 kg Gewicht und Tag.

Milchprodukte, die reich an Vollproteinen sind, sind besonders für Kinder von Vorteil. Sie sind gut verdaulich und werden vom jungen Körper leicht aufgenommen.

Beim Abnehmen

Viele bekannte Diäten basieren auf einer proteinhaltigen Ernährung. Menschen, die abnehmen möchten, müssen mehr proteinhaltige Lebensmittel in ihre Ernährung aufnehmen. Tägliche Norm Der Proteinverbrauch sollte auf 1,5 g – pro 1 kg Menschengewicht – erhöht werden.

Bei gesundheitlichen Problemen

Viele gesundheitliche Probleme treten bei Menschen mit geringer Proteinzufuhr auf. Um das Wohlbefinden zu verbessern, reicht es manchmal aus, die Ernährung ausgewogen zu gestalten und mehr proteinhaltige Lebensmittel in die Ernährung aufzunehmen.

Ernährungswissenschaftler sind unterschiedlicher Meinung darüber, wie viel Protein Menschen mit einer Krankheit zu sich nehmen sollten. Bei Leber- und Nierenerkrankungen empfehlen Experten, um die Belastung zu reduzieren, die Proteinaufnahme auf 0,7 g – pro 1 kg Gewicht – zu reduzieren. In jedem Fall sollte die für den Patienten notwendige Diät vom behandelnden Arzt individuell verordnet werden.

Für Sportler

Menschen, die Sport treiben, benötigen große Mengen an Protein, um Muskeln aufzubauen und die Kraft zu steigern. Für sie sollte die Proteinaufnahme pro Tag 2 bis 2,5 g pro 1 kg Körpergewicht betragen.

Bei einigen Kraftsportarten und mehrtägigen Radrennen kann die Norm auf 3 – 3,2 g Protein pro 1 kg Gewicht erhöht werden.

Symptome und Ursachen eines Proteinmangels im Körper

Meistens ist die Hauptursache für Proteinmangel im Körper eine falsche Ernährung des Menschen und der Verzehr von Lebensmitteln mit unzureichendem Proteingehalt. In diesem Fall fehlen dem Körper die notwendigen Aminosäuren, um neue Verbindungen zu bilden. Er beginnt, seine eigenen Reserven aus dem Muskelgewebe zu verbrauchen.

Ein weiterer Grund für den Proteinmangel bei einer Person können schwere Krankheiten sein, die mit einem erhöhten Proteinabbau einhergehen. Sie sind schwer Infektionskrankheiten, erbliche Stoffwechselstörungen, Verbrennungen, Nierenerkrankungen. Leichte Formen des Proteinmangels verschwinden in der Regel ohne Symptome.

In komplexeren Fällen treten folgende Symptome auf:

• Eine Person wird anfällig für häufige Erkältungen.
• Jede Hautschädigung heilt nicht gut: Schnitte, Schürfwunden.
• Eine Person leidet oft unter Schwäche, Lethargie, Schmerzen in Muskeln und Gelenken.
• Aufgrund eines Proteinmangels sind Blutzuckerspitzen möglich. Infolgedessen verspürt eine Person ein ständiges Hungergefühl.
• Schlechter Zustand von Nägeln und Haaren.
• Mögliche Schwellung in den Beinen.

Wenn bei Ihnen eines der oben genannten Symptome auftritt, sollten Sie einen Arzt aufsuchen, damit dieser die richtige Diagnose stellen und eine Behandlung verschreiben kann.

Anzeichen und Ursachen für überschüssiges Protein im Körper

Die Rolle des Proteins im menschlichen Körper drückt sich in der Organisation grundlegender physiologischer Prozesse und der Gewährleistung der lebenswichtigen Aktivität der Zellen aus. Diese Verbindung ist ein wesentlicher Bestandteil aller Lebensmittel.

Typischerweise sind Probleme im Zusammenhang mit einem Proteinüberschuss viel seltener als mit einem Proteinmangel. Aber beim Verzehr große Menge Produkte mit einem hohen Gehalt davon können zu einer Proteinvergiftung führen.

Überschüssiges Protein aus der Nahrung wird in der Leber in Glukose und Harnstoff umgewandelt, die über die Nieren aus dem Körper ausgeschieden werden. Bei längerer Einnahme großer Mengen kann es zu negativen Veränderungen im Körper kommen: Stoffwechselstörungen, Osteoporose, Leber- und Nierenerkrankungen.

Die Ursache für einen Proteinüberschuss können auch angeborene oder erworbene Erkrankungen des Menschen sein. In diesen Fällen kann der Körper bestimmte Proteinklassen, die sich über einen längeren Zeitraum nach und nach in ihm ansammeln, nicht abbauen.

Anzeichen für einen Proteinüberschuss im Körper sind:

• Ständiges Durstgefühl.
• Mögliche Verdauungsprobleme (Verstopfung, Blähungen, Durchfall).
• Stimmungsschwankungen und schlechter Gesundheitszustand.
• Mögliche Gewichtszunahme.
• Schlechter Atem.
• Hormonelles Ungleichgewicht im Körper.

Proteintests, Untersuchungsarten

Um die richtige Diagnose zu stellen, schreibt der Arzt einen Termin für den Patienten vor notwendige Tests. Anhand der Abweichung von der Norm eines Indikators kann man bestehende Probleme im Körper beurteilen.

Die gebräuchlichsten davon sind Proteintests, die den Proteingehalt im Körper untersuchen und feststellen. Als Material hierfür dienen meist Blut und Urin.

Biochemie

Mit einem biochemischen Bluttest können Sie den Gehalt an Albumin und C-reaktivem Protein darin bestimmen. Das erhaltene Ergebnis gibt Aufschluss über die Funktion von Nieren, Leber, Bauchspeicheldrüse und Stoffwechselvorgänge im Körper.

Der normale Gesamtproteinspiegel im Blut beträgt 6 – 8,3 g/dl. Bei Bedarf kann der Arzt zusätzliche Tests anordnen, um herauszufinden, welches spezifische Protein abnormal ist. Ein erhöhter Proteingehalt kann ein Zeichen für Dehydrierung sein. Ein niedriger Gesamtproteinspiegel kann auf eine Leber- oder Nierenerkrankung hinweisen.

Einfacher Urintest

Ein allgemeiner Urintest bestimmt den darin enthaltenen Proteingehalt. Für diese Studie wird eine Morgenurinprobe verwendet. U gesunde Person Der Urin sollte kein Protein enthalten. Eine kleine Menge davon ist erlaubt – bis zu 0,033 g/l.

Das Überschreiten dieses Indikators weist auf entzündliche Prozesse in Organismen hin. Es kann auch ein Zeichen einer chronischen Nierenerkrankung sein.

Analyse von Urin

Die Analyse des Gesamtproteins im Urin ist umfassender und ermöglicht die Beurteilung des Krankheitsgrades des Patienten. Diese Methode erkennt niedermolekulare und spezifische Proteine, die durch eine einfache Analyse nicht erkannt werden können. Der Verlust großer Proteinmengen im Urin führt zu äußeren und inneren Schwellungen des Körpers und kann ein Zeichen für Nierenversagen sein.

Bei dieser Forschungsmethode wird täglicher Urin verwendet, den der Patient tagsüber sammelt. Es sollte im Kühlschrank bei einer Temperatur von +2 bis +8 Grad gelagert werden.

Behandlung von Proteinmangel

Die Behandlung eines Proteinmangels bei einem Patienten muss unter ärztlicher Aufsicht erfolgen.

Normalerweise geschieht es gleichzeitig in zwei Richtungen:

1. Auffüllung der benötigten Proteinmenge im Körper, Normalisierung seines Stoffwechsels. Um dies zu erreichen, sollten Sie eine proteinreiche Ernährung einhalten.
2. Medikamentöse Behandlung der Krankheit selbst.

Behandlung von überschüssigem Protein

Um überschüssiges Protein zu behandeln, müssen Sie zunächst Ihre Ernährung anpassen, indem Sie den Verzehr proteinreicher Lebensmittel reduzieren. Da überschüssige Proteine ​​stören Säure-Basen-Gleichgewicht Um Ihren Körper zu stärken, sollten Sie kaliumreiches Gemüse und Obst essen: Kartoffeln, Aprikosen, Pfirsiche, Weintrauben, Pflaumen.

Diese Produkte alkalisieren den Körper und stellen den pH-Wert wieder her.

Zusätzlich verschreibt der Arzt enzymhaltige Medikamente. Sie helfen dabei, vom Körper angesammelte Proteinverbindungen abzubauen.

Tierische Proteinquellen

Die Rolle des Proteins im menschlichen Körper ist unersetzlich, denn es ist die Hauptsubstanz, die den Körper mit Nahrung und Energie versorgt und an der Zellerneuerung beteiligt ist. Diese Verbindung hilft einer Person, Krankheiten zu widerstehen und einen aktiven Lebensstil zu führen.

Die Hauptquelle für vollständiges Protein sind Lebensmittel tierischen Ursprungs. Eine davon ist Milch. 100 g Getränk enthalten etwa 3 g wichtiges Protein, das die richtige Kombination an für den Menschen notwendigen Aminosäuren enthält.

Viele Milchprodukte enthalten Methionin, eine Aminosäure, die für eine normale Leberfunktion sorgt. Fettarmer Hüttenkäse enthält viel Eiweiß. Pro 100 g Produkt sind etwa 18 g Protein enthalten. Das Fleisch hat einen hohen Gehalt an Vollprotein. Je nach Sorte enthalten 100 g Produkt 20 g bis 30 g.

Der Proteinwert von Fisch und Meeresfrüchten ist dem von Fleisch nicht unterlegen. Gleichzeitig ist dieses Produkt leichter verdaulich. Das meiste Protein ist in Thunfisch und Heilbutt enthalten: Pro 100 g Produkt sind es 20 bis 28 g. Eier haben eine wertvolle Aminosäurezusammensetzung. Ein Hühnerei enthält etwa 12 g Protein, und das Eigelb enthält doppelt so viel Protein wie das Eiweiß.

Pflanzliche Proteinquellen

Weitere Proteinquellen in der menschlichen Ernährung sind: Hülsenfrüchte, Gemüse, Obst, Nüsse. Die einzige Pflanze, die vollständiges Protein enthält, ist Soja. Es wird regelmäßig von Vegetariern oder Menschen mit Vorliebe konsumiert gesundes Bild Leben.

Hauptprodukte pflanzlichen Ursprungs und ihr Proteingehalt:

Produkt	Proteingehalt, g – pro 100 g Produkt
Sojabohnen	35 – 40
Linsen	24
Kürbiskerne	20
Nüsse	20 – 25
Tofu	20
Soja Milch	3
Grüne Erbse	5
Brokkoli	3
Spinat	3
Kakaopulver	24
Getrocknete Früchte	3 – 5
Buchweizen	10 – 12
Bohnen	6 – 10

Richtige Proteinernährung für den Körper

Für eine ausgewogene Ernährung, bei der alles erhalten bleibt interne Systeme Der Körper muss ausreichend Proteine, Fette und Kohlenhydrate zu sich nehmen. Der vollständige Ausschluss einer der Komponenten aus der Nahrung kann zu irreversiblen Prozessen führen.

Für richtige Ernährung Ernährungswissenschaftler schlagen vor, das folgende Stoffverhältnis einzuhalten: Proteine ​​​​sollten etwa 30 % der täglichen Ernährung ausmachen, Fette – 30 %, Kohlenhydrate – 40 %. Gleichzeitig ist es wünschenswert, dass etwa 60 % des täglichen Proteinbedarfs aus vollständigen Proteinen bestehen.

Bei der Berechnung der benötigten Proteinmenge ist zu berücksichtigen, dass bei der Wärmebehandlung ein Teil davon zerstört wird. Bei Produkten pflanzlichen Ursprungs werden Proteine ​​zu 60 % vom Körper aufgenommen, bei tierischen Produkten sogar zu 90 %.

Merkmale der Proteinernährung für das Muskelwachstum

Bei jeder intensiven Sportart ist es wichtig, die Muskelmasse zu erhöhen und die Ausdauer des Körpers zu steigern. Dies wird durch intensives Training und eine spezielle Ernährung mit proteinreichen Lebensmitteln erreicht.

Es wäre am besten, wenn das Menü Proteinernährung wird vom Arzt oder Trainer des Sportlers erstellt. Es ist wichtig, die Proteindiät, die Anzahl der Kalorien, Kohlenhydrate und Fette richtig zu berechnen.

Die Proteindiät eines Sportlers sollte Folgendes umfassen: fettarme Milchprodukte, mageres Fleisch, gekochtes Eiweiß, fettarm Meeresfisch. Die Mahlzeiten sollten in Teilmahlzeiten eingenommen werden – fünfmal am Tag. Nach einem intensiven Training empfiehlt sich die Einnahme eines Proteinshakes.

Während des Muskelmasseaufbaus beträgt der Anteil an biologischen Substanzen: 70 % - Protein, 30 % - Fette und Kohlenhydrate. Die maximale Dauer einer Proteindiät sollte nicht mehr als 1 Monat betragen. Länger als diese Zeit kann die Verwendung dem Körper schaden.

Merkmale der Proteinernährung für diejenigen, die abnehmen möchten

Proteinhaltige Lebensmittel haben im Vergleich zu kohlenhydrathaltigen Lebensmitteln einen niedrigeren glykämischen Index, was dazu beiträgt, den Blutzucker zu senken und große Mengen Insulin freizusetzen. Beim Verzehr verbringt der Körper mehr Zeit mit der Verdauung. Dadurch verspürt der Mensch kein Hungergefühl mehr, sein Appetit lässt nach und er verlangt nach verschiedenen Snacks.

Durch den Verzehr proteinreicher Lebensmittel verbessert sich der Stoffwechsel. Gleichzeitig verbraucht der Körper mehr Kalorien, die für den Erhalt und die Ernährung der Muskelmasse aufgewendet werden. All dies führt zu Gewichtsverlust.

Um in Ihrer täglichen Ernährung schrittweise Gewicht zu verlieren, sollten Sie das folgende Verhältnis der aufgenommenen Substanzen einhalten: Proteine ​​sollten 50 %, Fette – 30 %, Kohlenhydrate – 20 % betragen. Es wird empfohlen, nach 18:00 Uhr nur noch proteinhaltige Lebensmittel zu sich zu nehmen.

Die Rolle, die Protein im menschlichen Körper spielt, kann nicht hoch genug eingeschätzt werden. Sein Mangel führt zu gesundheitlichen Problemen, verminderter Aktivität und Vitalität. Überschüssiges Protein ist auch für den Menschen schädlich. Um dies zu verhindern, ist es wichtig, die optimale Ernährung zu wählen, bei der der Körper mit allen notwendigen Stoffen versorgt wird.

Artikelformat: Lozinsky Oleg

Video über die Rolle von Proteinen im menschlichen Körper

Wie wirkt sich Protein auf den Körper aus? Wie viel Protein sollten Sie essen: