خواص فیزیکی پروتئین ها مهمترین خواص شیمیایی پروتئین ها ساختار، خواص و عملکرد پروتئین ها

نقطه ایزوالکتریک

آمفوتریسیته - خواص اسیدی-بازی پروتئین ها.

ساختار کواترنری

بسیاری از پروتئین ها از چندین زیر واحد (پروتومر) تشکیل شده اند که ممکن است ترکیب اسید آمینه یکسان یا متفاوتی داشته باشند. در این صورت پروتئین ها دارند ساختار چهارتایی. پروتئین ها معمولا حاوی عدد زوجزیر واحدها: دو، چهار، شش. این برهمکنش به دلیل پیوندهای یونی، هیدروژنی و نیروهای واندروالس رخ می دهد. هموگلوبین انسان بالغ HbA از چهار زیر واحد دوتایی یکسان تشکیل شده است. آ 2 β 2).

ساختار کواترنر فواید بیولوژیکی زیادی دارد:

الف) صرفه جویی در مواد ژنتیکی وجود دارد، طول ژن ساختاری و mRNA که در آن اطلاعات مربوط به ساختار اولیه پروتئین ثبت می شود، کاهش می یابد.

ب) امکان جایگزینی واحدهای فرعی وجود دارد که به شما امکان تغییر فعالیت را می دهد

آنزیم در ارتباط با تغییر شرایط (برای سازگاری). هموگلوبین

نوزاد تازه متولد شده از پروتئین تشکیل شده است ( آ 2 γ 2). اما در ماه های اول ترکیب شبیه یک بزرگسال می شود (a 2 β 2) .

8.4. فیزیکی خواص شیمیاییسنجاب

پروتئین ها مانند اسیدهای آمینه ترکیبات آمفوتریک هستند و خاصیت بافری دارند.

پروتئین ها را می توان به دو دسته تقسیم کرد خنثی، اسیدی و بازی است.

پروتئین های خنثیشامل تعداد مساوی از گروه های مستعد یونیزاسیون است: اسیدی و بازی. نقطه ایزوالکتریک چنین پروتئین هایی در محیطی نزدیک به خنثی در صورت PH است< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI، سپس پروتئین به یک آنیون با بار منفی تبدیل می شود.

NH 3 - پروتئین - COOH<-->+ NH 3 - پروتئین - COO -<-->NH 2 - پروتئین - COO -

pH< محلول آبی pI I pH > pI

پروتئین های اسیدیحاوی تعداد نابرابر گروه های مستعد یونیزاسیون: تعداد گروه های کربوکسیل بیشتر از گروه های آمینه است. در یک محلول آبی، بار منفی به دست می آورند و محلول اسیدی می شود. هنگامی که اسید (H +) اضافه می شود، پروتئین ابتدا وارد نقطه ایزوالکتریک می شود و سپس بیش از اسید، به کاتیون تبدیل می شود. در یک محیط قلیایی، چنین پروتئینی بار منفی دارد (بار گروه آمینه ناپدید می شود).

پروتئین اسیدی

NH 3 - پروتئین - COO - + H + + NH 3 - پروتئین - COO - + H + + NH 3 - پروتئین - COOH

| <--> | <--> |

COO – COON COOH

محلول آبی pH = p I pH< pI

پروتئین موجود در اسید اضافی

دارای بار مثبت

پروتئین اسیدی در محیط قلیایی بار منفی دارد

NH 3 - پروتئین - COO - OH - NH 2 - پروتئین - COO -

| <--> |

COO - COO -

pH > pI

پروتئین های پایهحاوی تعداد نابرابر گروه های مستعد یونیزاسیون: تعداد گروه های آمینه بیشتر از گروه های کربوکسیل است. در محلول آبی، بار مثبت به دست می آورند و محلول قلیایی می شود. هنگامی که قلیایی (OH –) اضافه می شود، پروتئین ابتدا وارد نقطه ایزوالکتریک می شود و سپس بیش از مقدار قلیایی به آنیون تبدیل می شود. در یک محیط اسیدی، چنین پروتئینی بار مثبت دارد (بار گروه کربوکسیل ناپدید می شود)

شکل مولکول پروتئین. مطالعات مربوط به ترکیب بومی مولکول های پروتئین نشان داده است که این ذرات در اکثر موارد شکلی کم و بیش نامتقارن دارند. بسته به درجه عدم تقارن، یعنی رابطه بین محورهای بلند (b) و کوتاه (a) مولکول پروتئین، پروتئین های کروی (کروی) و فیبریلار (نخ مانند) متمایز می شوند.

گلوبولارها مولکول های پروتئینی هستند که در آنها چین خوردگی زنجیره های پلی پپتیدی منجر به تشکیل یک ساختار کروی شده است. در میان آنها کاملاً کروی، بیضی شکل و میله ای شکل وجود دارد. آنها در درجه عدم تقارن متفاوت هستند. به عنوان مثال، آلبومین تخم مرغ b/a = 3، گلیادین گندم - 11، و زین ذرت - 20. بسیاری از پروتئین ها در طبیعت کروی هستند.

پروتئین های فیبریلار رشته های بلند و بسیار نامتقارن را تشکیل می دهند. بسیاری از آنها عملکردی ساختاری یا مکانیکی دارند. اینها کلاژن (b/a - 200)، کراتین ها، فیبروئین هستند.

پروتئین های هر گروه خاص خود را دارند خواص مشخصه. بسیاری از پروتئین های کروی در آب و محلول های نمکی رقیق محلول هستند. پروتئین های فیبریلار محلول با محلول های بسیار چسبناک مشخص می شوند. پروتئین های کروی، به عنوان یک قاعده، ارزش بیولوژیکی خوبی دارند - آنها در طول هضم جذب می شوند، در حالی که بسیاری از پروتئین های فیبریلار جذب نمی شوند.

هیچ مرز مشخصی بین پروتئین های کروی و فیبریلار وجود ندارد. تعدادی از پروتئین ها موقعیت میانی را اشغال می کنند و ویژگی های کروی و فیبریلار را ترکیب می کنند. از جمله این پروتئین ها می توان به میوزین عضلانی (b/a = 75) و فیبرینوژن خون (b/a = 18) اشاره کرد. میوزین شکل میله ای دارد، شبیه به شکل پروتئین های فیبریلار، اما مانند پروتئین های کروی، در محلول های نمکی محلول است. محلول های میوزین و فیبرینوژن ویسکوز هستند. این پروتئین ها در طول فرآیند هضم جذب می شوند. در عین حال، اکتین، پروتئین ماهیچه ای کروی، جذب نمی شود.

دناتوره شدن پروتئین. ترکیب بومی مولکول های پروتئین سفت و سخت نیست، کاملاً ناپایدار است (لاتین "labilis" - لغزش) و می تواند تحت تأثیرات متعددی به طور جدی مختل شود. نقض ساختار بومی یک پروتئین، همراه با تغییر در خواص بومی آن بدون شکستن پیوندهای پپتیدی، دناتوراسیون نامیده می شود (لاتین "denaturare" - محروم کردن خواص طبیعی) سنجاب.

دناتوره شدن پروتئین ها می تواند به دلایل مختلفی ایجاد شود که منجر به اختلال در برهمکنش های ضعیف و همچنین پاره شدن پیوندهای دی سولفیدی می شود که ساختار اصلی آنها را تثبیت می کند.

گرم شدن بیشتر پروتئین ها تا دمای بالای 50 درجه سانتیگراد و همچنین اشعه ماوراء بنفش و سایر انواع تابش پر انرژی، ارتعاشات اتم های زنجیره پلی پپتیدی را افزایش می دهد که منجر به اختلال در پیوندهای مختلف در آنها می شود. حتی تکان دادن مکانیکی نیز می تواند باعث دناتوره شدن پروتئین شود.

دناتوره شدن پروتئین نیز به دلیل قرار گرفتن در معرض مواد شیمیایی رخ می دهد. اسیدها یا قلیاهای قوی بر یونیزاسیون گروه های اسیدی و بازی تأثیر می گذارند و باعث اختلال در پیوندهای یونی و برخی هیدروژن در مولکول های پروتئین می شوند. اوره (H 2 N-CO-NH 2) و حلال های آلی - الکل ها، فنل ها و غیره - سیستم پیوندهای هیدروژنی را مختل می کنند و برهمکنش های آبگریز را در مولکول های پروتئین ضعیف می کنند ( اوره - به دلیل اختلال در ساختار آب، حلال های آلی - به دلیل برقراری تماس با رادیکال های اسید آمینه غیر قطبی). مرکاپتواتانول پیوندهای دی سولفیدی را در پروتئین ها تجزیه می کند. یون های فلزات سنگین برهمکنش های ضعیف را مختل می کنند.

در طول دناتوره شدن، خواص پروتئین تغییر می کند و اول از همه حلالیت آن کاهش می یابد. به عنوان مثال، هنگام جوشیدن، پروتئین ها منعقد می شوند و از محلول ها به شکل لخته رسوب می کنند (مانند جوشیدن تخم مرغ). رسوب پروتئین ها از محلول ها نیز تحت تأثیر رسوب کننده های پروتئینی رخ می دهد که شامل اسید تری کلرواستیک، معرف بارنشتاین (مخلوطی از هیدروکسید سدیم با سولفات مس)، محلول تانن و غیره است.

در طول دناتوره شدن، ظرفیت جذب آب پروتئین کاهش می یابد، یعنی توانایی آن برای متورم شدن. گروه های شیمیایی جدید ممکن است ظاهر شوند، به عنوان مثال: هنگامی که در معرض کاپتواتانول - گروه های SH قرار می گیرند. در نتیجه دناتوره شدن، پروتئین فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد.

اگرچه ساختار اولیه پروتئین در حین دناتوراسیون آسیب نمی بیند، اما تغییرات غیر قابل برگشت هستند. با این حال، به عنوان مثال، هنگامی که اوره به تدریج توسط دیالیز از محلول پروتئین دناتوره شده خارج می شود، دوباره طبیعی شدن آن رخ می دهد: ساختار اصلی پروتئین بازسازی می شود، و با آن، به یک درجه یا دیگری، خواص بومی آن. این دناتوره شدن برگشت پذیر نامیده می شود.

دناتوره شدن غیرقابل برگشت پروتئین ها در طول فرآیند پیری موجودات اتفاق می افتد. بنابراین، به عنوان مثال، دانه های گیاهی، حتی در شرایط نگهداری بهینه، به تدریج قابلیت حیات خود را از دست می دهند.

دناتوره شدن پروتئین ها هنگام پخت نان، خشک کردن پاستا، سبزیجات، در حین پخت و غیره اتفاق می افتد. در نتیجه، ارزش بیولوژیکیاین پروتئین ها، از آنجایی که پروتئین های دناتوره شده (تا حدی تخریب شده) در طول هضم راحت تر جذب می شوند.

نقطه ایزوالکتریک یک پروتئین. پروتئین ها حاوی گروه های مختلف بازی و اسیدی هستند که توانایی یونیزه شدن را دارند. در یک محیط به شدت اسیدی، گروه های اصلی (گروه های آمینه و غیره) به طور فعال پروتونه می شوند و مولکول های پروتئین بار مثبت کلی پیدا می کنند و در یک محیط شدیدا قلیایی، گروه های کربوکسیل به راحتی جدا می شوند و مولکول های پروتئین بار منفی کلی پیدا می کنند.

منابع بار مثبت در پروتئین ها رادیکال های جانبی لیزین، آرژنین و باقی مانده های هیستیدین و گروه α-آمینه باقی مانده اسید آمینه N ترمینال هستند. منابع بار منفی رادیکال های جانبی باقی مانده های اسید آسپارتیک و گلوتامیک و گروه a-کربوکسیل از باقی مانده اسید آمینه C ترمینال هستند.

در مقدار pH معینی از محیط، برابری بارهای مثبت و منفی روی سطح مولکول پروتئین مشاهده می شود، یعنی بار الکتریکی کل آن معلوم می شود. برابر با صفر. مقدار pH محلولی که در آن مولکول پروتئین از نظر الکتریکی خنثی است، نقطه ایزوالکتریک پروتئین (pi) نامیده می شود.

نقاط ایزوالکتریک ثابت مشخصه پروتئین ها هستند. آنها با ترکیب و ساختار اسید آمینه آنها تعیین می شوند: تعداد و محل باقی مانده های اسید آمینه اسیدی و بازی در زنجیره های پلی پپتیدی. نقاط ایزوالکتریک پروتئین ها که در آن بقایای اسید آمینه اسیدی غالب است، در ناحیه pH قرار دارند.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. نقاط ایزوالکتریک اکثر پروتئین ها در محیط کمی اسیدی قرار دارند.

در حالت ایزوالکتریک، محلول های پروتئینی دارای حداقل ویسکوزیته هستند. این به دلیل تغییر شکل مولکول پروتئین است. در نقطه ایزوالکتریک، گروه هایی با بار مخالف یکدیگر را جذب می کنند و پروتئین ها به شکل توپ در می آیند. هنگامی که PH از نقطه ایزوالکتریک جابجا می شود، گروه های دارای بار مشابه یکدیگر را دفع می کنند و مولکول های پروتئین باز می شوند. در حالت باز شده، مولکول های پروتئین به محلول ها ویسکوزیته بالاتری نسبت به زمانی که به شکل توپ در می آیند، می دهند.

در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها دارای حداقل انحلال هستند و می توانند به راحتی رسوب کنند.

با این حال، رسوب پروتئین ها در نقطه ایزوالکتریک هنوز رخ نمی دهد. این امر توسط مولکول های ساختار یافته آب که بخش قابل توجهی از رادیکال های اسید آمینه آبگریز را در سطح گلبول های پروتئین حفظ می کنند، جلوگیری می کند.

پروتئین‌ها را می‌توان با استفاده از حلال‌های آلی (الکل، استون)، که سیستم تماس‌های آبگریز در مولکول‌های پروتئین را مختل می‌کند، و همچنین غلظت بالای نمک‌ها (روش نمک‌زدایی)، که هیدراتاسیون گلبول‌های پروتئین را کاهش می‌دهد، رسوب کرد. در حالت دوم، بخشی از آب به سمت حل شدن نمک می رود و دیگر در انحلال پروتئین شرکت نمی کند. به دلیل کمبود حلال، چنین محلولی فوق اشباع می شود که مستلزم رسوب بخشی از آن است. مولکول های پروتئین شروع به چسبیدن به هم می کنند و با تشکیل ذرات بزرگتر، به تدریج از محلول رسوب می کنند.

خواص نوری پروتئین. محلول های پروتئینی دارای فعالیت نوری هستند، یعنی توانایی چرخش صفحه قطبش نور. این خاصیت پروتئین ها به دلیل وجود عناصر عدم تقارن در مولکول های آنها - اتم های کربن نامتقارن و مارپیچ α راست دست است.

هنگامی که یک پروتئین دناتوره می شود، خواص نوری آن تغییر می کند که با تخریب مارپیچ α همراه است. خواص نوری پروتئین های کاملاً دناتوره شده تنها به وجود اتم های کربن نامتقارن در آنها بستگی دارد.

با تفاوت در خواص نوری یک پروتئین قبل و بعد از دناتوره شدن، می توان درجه مارپیچ شدن آن را تعیین کرد.

واکنش های کیفی به پروتئین ها. پروتئین ها به دلیل وجود گروه های شیمیایی خاص در آنها با واکنش های رنگی مشخص می شوند. این واکنش ها اغلب برای شناسایی پروتئین ها استفاده می شود.

هنگامی که سولفات مس و قلیایی به محلول پروتئین اضافه می شوند، به دلیل تشکیل مجتمع های یون های مس با گروه های پپتیدی پروتئین، رنگ یاسی ظاهر می شود. از آنجایی که این واکنش توسط بیورت (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2) ایجاد می شود، به آن بیورت می گویند. این اغلب برای تعیین کمی پروتئین، همراه با روش I. Kjeldahl استفاده می شود، زیرا شدت رنگ حاصل متناسب با غلظت پروتئین در محلول است.

هنگام گرم کردن محلول های پروتئین با غلیظ اسید نیتریکرنگ زرد به دلیل تشکیل مشتقات نیترو اسیدهای آمینه معطر ظاهر می شود. این واکنش نامیده می شود زانتوپروتئین(یونانی "xanthos" - زرد).

هنگامی که گرم می شود، بسیاری از محلول های پروتئینی با محلول نیترات جیوه واکنش می دهند، که ترکیبات پیچیده زرشکی رنگی را با فنل ها و مشتقات آنها تشکیل می دهد. این یک واکنش کیفی میلون به تیروزین است.

در نتیجه حرارت دادن بیشتر محلول های پروتئینی با استات سرب در یک محیط قلیایی، رسوب سیاه رنگ سولفید سرب رسوب می کند. این واکنش برای تشخیص اسیدهای آمینه حاوی گوگرد استفاده می شود و واکنش فول نامیده می شود.

ساختار پروتئین

سنجاب ها- وزن مولکولی بالا ترکیبات آلی، متشکل از باقی مانده های اسید آمینه α.

که در ترکیب پروتئینشامل کربن، هیدروژن، نیتروژن، اکسیژن، گوگرد است. برخی از پروتئین ها با سایر مولکول های حاوی فسفر، آهن، روی و مس کمپلکس تشکیل می دهند.

پروتئین ها وزن مولکولی زیادی دارند: آلبومین تخم مرغ - 36000، هموگلوبین - 152000، میوزین - 500000. برای مقایسه: وزن مولکولی الکل 46، اسید استیک - 60، بنزن - 78 است.

ترکیب اسید آمینه پروتئین ها

سنجاب ها- پلیمرهای غیر تناوبی که مونومرهای آنها هستند اسیدهای آمینه α. به طور معمول، 20 نوع از اسیدهای آمینه α مونومر پروتئین نامیده می شود، اگرچه بیش از 170 نوع از آنها در سلول ها و بافت ها یافت می شود.

بسته به اینکه آیا اسیدهای آمینه می توانند در بدن انسان و سایر حیوانات سنتز شوند، آنها را متمایز می کنند: اسیدهای آمینه غیر ضروری- می تواند سنتز شود. اسیدهای آمینه ضروری- قابل سنتز نیست. آمینو اسیدهای ضروری باید از طریق غذا به بدن برسد. گیاهان تمام انواع اسیدهای آمینه را سنتز می کنند.

بسته به ترکیب اسید آمینه، پروتئین ها عبارتند از: کامل- حاوی کل مجموعه آمینو اسیدها باشد. معیوب- هیچ اسید آمینه ای در ترکیب آنها وجود ندارد. اگر پروتئین ها فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده باشند، نامیده می شوند ساده. اگر پروتئین ها علاوه بر اسیدهای آمینه، یک جزء غیر اسید آمینه (گروه مصنوعی) داشته باشند، به آنها گفته می شود. مجتمع. گروه پروتز را می توان با فلزات (متالوپروتئین ها)، کربوهیدرات ها (گلیکوپروتئین ها)، لیپیدها (لیپوپروتئین ها) نشان داد. اسیدهای نوکلئیک(نوکلئوپروتئین ها).

خواص پروتئین ها

ترکیب اسید آمینه و ساختار مولکول پروتئین آن را تعیین می کند خواصپروتئین ها ترکیبی از خواص بازی و اسیدی هستند که توسط رادیکال های اسید آمینه تعیین می شود: هر چه اسید آمینه اسیدی در یک پروتئین بیشتر باشد، خواص اسیدی آن بیشتر است. توانایی اهدا و افزودن H + مشخص شده است خواص بافری پروتئین ها; یکی از قوی ترین بافرها هموگلوبین موجود در گلبول های قرمز خون است که PH خون را در سطح ثابتی حفظ می کند. پروتئین های محلول (فیبرینوژن) و پروتئین های نامحلول هستند که عملکردهای مکانیکی (فیبروئین، کراتین، کلاژن) را انجام می دهند. پروتئین هایی وجود دارند که از نظر شیمیایی فعال هستند (آنزیم ها)، پروتئین های شیمیایی غیرفعال هستند که در برابر شرایط مختلف محیطی مقاوم هستند و آنهایی که بسیار ناپایدار هستند.

عوامل خارجی (گرما، اشعه ماوراء بنفش، فلزات سنگین و نمک آنها، تغییرات pH، تشعشع، کم آبی) می توانند باعث اختلال در سازماندهی ساختاری مولکول پروتئین شوند. فرآیند از دست دادن ترکیب سه بعدی ذاتی در یک مولکول پروتئین داده شده نامیده می شود. دناتوره سازیعلت دناتوره شدن شکستن پیوندهایی است که ساختار پروتئین خاصی را تثبیت می کند. در ابتدا، ضعیف‌ترین پیوندها شکسته می‌شوند و با سخت‌تر شدن شرایط، حتی قوی‌تر نیز شکسته می‌شوند. بنابراین ابتدا ساختارهای چهارتایی و سپس سوم و ثانویه از بین می روند. تغییر در پیکربندی فضایی منجر به تغییر در خواص پروتئین می شود و در نتیجه، انجام عملکردهای بیولوژیکی ذاتی خود را برای پروتئین غیرممکن می کند. اگر دناتوره شدن با تخریب ساختار اولیه همراه نباشد، ممکن است برگشت پذیر، در این مورد، خود بازیابی ویژگی ترکیبی پروتئین رخ می دهد. به عنوان مثال، پروتئین های گیرنده غشایی تحت چنین دناتوره سازی قرار می گیرند. فرآیند بازیابی ساختار پروتئین پس از دناتوره شدن نامیده می شود تجدید طبیعت. اگر ترمیم پیکربندی فضایی پروتئین غیرممکن باشد، دناتوراسیون نامیده می شود غیر قابل برگشت.

عملکرد پروتئین ها

کاتالیزور: یکی از توابع ضروریپروتئین ها تهیه شده توسط پروتئین ها - آنزیم هایی که واکنش های بیوشیمیایی را در سلول ها تسریع می کنند. به عنوان مثال، ریبولوز بی فسفات کربوکسیلاز تثبیت CO 2 را در طول فتوسنتز کاتالیز می کند.



خواص شیمیایی پروتئین ها

مشخصات فیزیکیپروتئین ها

خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها واکنش های رنگی پروتئین

خواص پروتئین ها به اندازه عملکردی که انجام می دهند متفاوت است. برخی از پروتئین ها در آب حل می شوند و معمولا محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند (به عنوان مثال، سفیده تخم مرغ). بقیه در محلول های نمک رقیق حل می شوند. برخی دیگر نامحلول هستند (به عنوان مثال، پروتئین های بافت پوششی).

در رادیکال های باقی مانده اسیدهای آمینه، پروتئین ها حاوی گروه های عملکردی مختلفی هستند که می توانند وارد واکنش های زیادی شوند. پروتئین ها تحت واکنش های کاهش اکسیداسیون، استری شدن، آلکیلاسیون، نیتراسیون قرار می گیرند و می توانند با اسیدها و بازها نمک تشکیل دهند (پروتئین ها آمفوتریک هستند).

1. هیدرولیز پروتئین: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

اسید آمینه 1 اسید آمینه 2

2. رسوب پروتئین:

الف) برگشت پذیر

پروتئین در محلول ↔ رسوب پروتئین. تحت تأثیر محلول های نمک های Na + ، K + رخ می دهد

ب) برگشت ناپذیر (دناتوره شدن)

در طول دناتوره شدن تحت تأثیر عوامل خارجی (دما، عمل مکانیکی - فشار، مالش، تکان دادن، اولتراسوند؛ اثر عوامل شیمیایی - اسیدها، قلیاها و غیره)، تغییر در ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم پروتئین رخ می دهد. ماکرومولکول، یعنی بومی آن ساختار فضایی. ساختار اولیه، و بنابراین ترکیب شیمیاییپروتئین ها تغییر نمی کنند

در طول دناتوره شدن، خواص فیزیکی پروتئین ها تغییر می کند: حلالیت کاهش می یابد و فعالیت بیولوژیکی از بین می رود. در عین حال، فعالیت گروه‌های شیمیایی خاص افزایش می‌یابد، تأثیر آنزیم‌های پروتئولیتیک بر پروتئین‌ها تسهیل می‌شود و بنابراین هیدرولیز آن آسان‌تر می‌شود.

به عنوان مثال، آلبومین - سفیده تخم مرغ - در دمای 60-70 درجه از محلول رسوب می کند (منعقد می شود) و توانایی خود را برای حل شدن در آب از دست می دهد.

طرح فرآیند دناتوره سازی پروتئین (تخریب ساختارهای سوم و ثانویه مولکول های پروتئین)

، 3. پروتئین سوزی

پروتئین ها برای تولید نیتروژن، دی اکسید کربن، آب و برخی مواد دیگر می سوزند. احتراق با بوی مشخص پرهای سوخته همراه است

4. واکنش های رنگی (کیفی) به پروتئین ها:

الف) واکنش زانتوپروتئین (به باقی مانده های اسید آمینه حاوی حلقه های بنزن):

پروتئین + HNO 3 (conc.) → رنگ زرد

ب) واکنش بیورت (به پیوندهای پپتیدی):

پروتئین + CuSO 4 (اشبع) + NaOH (conc) → رنگ بنفش روشن

ج) واکنش سیستئین (به باقی مانده اسیدهای آمینه حاوی گوگرد):

پروتئین + NaOH + سرب (CH 3 COO) 2 → رنگ سیاه

پروتئین ها اساس همه حیات روی زمین هستند و عملکردهای مختلفی را در موجودات انجام می دهند.

سنجاب ها-اینها پلیمرهای طبیعی با مولکولی بالا (وزن مولکولی از 5 تا 10 هزار تا 1 میلیون یا بیشتر) هستند که مولکولهای آنها از بقایای اسیدهای آمینه که توسط پیوند آمیدی (پپتیدی) به هم متصل شده اند ساخته شده اند.

پروتئین ها پروتئین نیز نامیده می شوند (یونانی "protos" - اول، مهم). تعداد باقی مانده های اسید آمینه در یک مولکول پروتئین بسیار متفاوت است و گاهی اوقات به چندین هزار می رسد. هر پروتئین توالی ذاتی خود را از باقی مانده اسیدهای آمینه دارد.

پروتئین ها عملکردهای بیولوژیکی مختلفی را انجام می دهند: کاتالیزوری (آنزیم ها)، تنظیمی (هورمون ها)، ساختاری (کلاژن، فیبروین)، حرکتی (میوزین)، انتقال (هموگلوبین، میوگلوبین)، حفاظتی (ایمونوگلوبولین ها، اینترفرون)، ذخیره سازی (کازئین، آلبومین، گلیادین) و دیگران.

پروتئین ها اساس غشاهای زیستی، مهم ترین جزء سلول و اجزای سلولی هستند. آنها در حال بازی هستند نقش کلیدیدر زندگی یک سلول، به عنوان آن، اساس مادی فعالیت شیمیایی آن را تشکیل می دهد.

خاصیت استثنایی پروتئین است خود سازماندهی ساختار، یعنی توانایی آن برای ایجاد خود به خود یک ساختار فضایی خاص که فقط برای یک پروتئین مشخص است. اساساً تمام فعالیت های بدن (توسعه، حرکت، انجام عملکردهای مختلف و موارد دیگر) با مواد پروتئینی مرتبط است. تصور زندگی بدون پروتئین غیرممکن است.

پروتئین ها مهم ترین هستند جزءغذای انسان و حیوان، تامین کننده اسیدهای آمینه ضروری.

ساختار پروتئین

در ساختار فضایی پروتئین ها پراهمیتدارای ویژگی رادیکال های R- (باقی مانده) در مولکول های اسید آمینه است. رادیکال های اسید آمینه غیرقطبی معمولاً در داخل ماکرومولکول پروتئین قرار دارند و باعث فعل و انفعالات آبگریز می شوند. رادیکال‌های قطبی حاوی گروه‌های یونی (یونی‌ساز) معمولاً روی سطح یک ماکرومولکول پروتئینی یافت می‌شوند و برهمکنش‌های الکترواستاتیک (یونی) را مشخص می‌کنند. رادیکال های غیریونی قطبی (به عنوان مثال، حاوی گروه های OH الکل، گروه های آمید) می توانند هم روی سطح و هم در داخل مولکول پروتئین قرار گیرند. آنها در تشکیل پیوندهای هیدروژنی شرکت می کنند.

در مولکول های پروتئین، اسیدهای آمینه α توسط پیوندهای پپتیدی (-CO-NH-) به یکدیگر مرتبط می شوند:

زنجیره های پلی پپتیدی ساخته شده به این روش یا بخش های جداگانه در یک زنجیره پلی پپتیدی، در برخی موارد، می توانند علاوه بر این توسط پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) یا همانطور که اغلب به آنها پل های دی سولفیدی می گویند، به یکدیگر متصل شوند.

نقش اصلی در ایجاد ساختار پروتئین ها توسط پیوندهای یونی (نمک) و هیدروژنی و همچنین برهمکنش آبگریز - نوع خاصی از تماس بین اجزای آبگریز مولکول های پروتئین در محیط آبی. همه این پیوندها دارای قدرت های متفاوتی هستند و تشکیل یک مولکول پروتئینی پیچیده و بزرگ را تضمین می کنند.

با وجود تفاوت در ساختار و عملکرد مواد پروتئینی، ترکیب عنصری آنها کمی متفاوت است (در٪ وزن خشک): کربن - 51-53. اکسیژن - 21.5-23.5؛ نیتروژن - 16.8-18.4؛ هیدروژن - 6.5-7.3؛ گوگرد - 0.3-2.5.

برخی از پروتئین ها حاوی مقادیر کمی فسفر، سلنیوم و سایر عناصر هستند.

توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی نامیده می شود ساختار پروتئین اولیه

یک مولکول پروتئین می تواند از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده باشد که هر کدام حاوی تعداد متفاوتی از اسیدهای آمینه باقی مانده است. با توجه به تعداد ترکیبات ممکن، تنوع پروتئین ها تقریباً نامحدود است، اما همه آنها در طبیعت وجود ندارند.

تعداد کل انواع مختلف پروتئین در همه انواع موجودات زنده 10 11 -10 12 است. برای پروتئین هایی که ساختار آنها با پیچیدگی استثنایی مشخص می شود، علاوه بر پروتئین اولیه، بیشتر است سطوح بالاسازمان ساختاری: سازه های ثانویه، ثالثه و گاهی چهارتایی.

ساختار ثانویهاکثر پروتئین ها دارند، اگرچه نه همیشه در طول کل زنجیره پلی پپتیدی. زنجیره های پلی پپتیدی با ساختار ثانویه خاصی می توانند به طور متفاوتی در فضا قرار گیرند.

در شکل گیری ساختار سومعلاوه بر پیوندهای هیدروژنی، برهمکنش های یونی و آبگریز نقش مهمی دارند. بر اساس ماهیت "بسته بندی" مولکول پروتئین، آنها متمایز می شوند کروی، یا کروی، و فیبریلار، یا پروتئین های رشته ای (جدول 12).

برای پروتئین های کروی، ساختار یک مارپیچ معمولی تر است؛ مارپیچ ها منحنی، "تا خورده" هستند. ماکرومولکول دارای شکل کروی است. آنها در آب و محلول های نمکی حل می شوند و سیستم های کلوئیدی تشکیل می دهند. بیشتر پروتئین های موجود در حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسم ها پروتئین های کروی هستند.

برای پروتئین های فیبریلار، ساختار رشته ای معمولی تر است. آنها به طور کلی در آب نامحلول هستند. پروتئین های فیبریلار معمولاً عملکردهای تشکیل دهنده ساختار را انجام می دهند. خواص آنها (استحکام، کشش پذیری) به روش بسته بندی زنجیره های پلی پپتیدی بستگی دارد. نمونه هایی از پروتئین های فیبریل میوزین و کراتین هستند. در برخی موارد، واحدهای فرعی پروتئین با کمک پیوندهای هیدروژنی، الکترواستاتیک و سایر برهمکنش ها، مجموعه های پیچیده ای را تشکیل می دهند. در این صورت تشکیل می شود ساختار چهارتاییپروتئین ها

نمونه ای از پروتئین با ساختار چهارتایی هموگلوبین خون است. فقط با چنین ساختاری عملکردهای خود را انجام می دهد - اکسیژن را متصل می کند و آن را به بافت ها و اندام ها منتقل می کند.

اما باید توجه داشت که در سازماندهی ساختارهای پروتئینی بالاتر، نقش انحصاری به ساختار اولیه تعلق دارد.

طبقه بندی پروتئین

چندین طبقه بندی پروتئین وجود دارد:

1. بر اساس درجه سختی (ساده و پیچیده).
2. با توجه به شکل مولکول ها (پروتئین های کروی و فیبریلار).
3. با توجه به حلالیت در حلال های منفرد (محلول در آب، محلول در محلول های نمکی رقیق - آلبومین ها، محلول در الکل - پرولامین ها، محلول در قلیاهای رقیق و اسیدها - گلوتلین ها).
4. با توجه به عملکردهای انجام شده (به عنوان مثال، پروتئین های ذخیره سازی، پروتئین های اسکلتی و غیره).

خواص پروتئین ها

پروتئین ها الکترولیت های آمفوتریک هستند. در یک مقدار pH معین (به نام نقطه ایزوالکتریک)، تعداد بارهای مثبت و منفی در مولکول پروتئین برابر است. این یکی از خواص اصلی پروتئین است. پروتئین ها در این نقطه از نظر الکتریکی خنثی هستند و حلالیت آنها در آب کمترین میزان است. توانایی پروتئین ها برای کاهش حلالیت زمانی که مولکول های آنها به خنثی الکتریکی می رسند، برای جداسازی از محلول ها، به عنوان مثال، در فناوری به دست آوردن محصولات پروتئینی استفاده می شود.

هیدراتاسیون. فرآیند هیدراتاسیون به معنای اتصال آب توسط پروتئین ها است و آنها خواص آبدوستی از خود نشان می دهند: متورم می شوند، جرم و حجم آنها افزایش می یابد. تورم تک تک پروتئین ها تنها به ساختار آنها بستگی دارد. گروه های آمید آبدوست (-CO-NH-، پیوند پپتیدی)، آمین (-NH 2) و کربوکسیل (-COOH) موجود در ترکیب و واقع در سطح درشت مولکول پروتئین، مولکول های آب را جذب می کنند و آنها را به شدت روی سطح جهت می دهند. از مولکول پوسته هیدراتاسیون (آبی) اطراف گلبول های پروتئینی از تجمع و رسوب جلوگیری می کند و بنابراین به پایداری محلول های پروتئینی کمک می کند. در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها کمترین توانایی را برای اتصال به آب دارند؛ پوسته هیدراتاسیون اطراف مولکول های پروتئین از بین می رود، بنابراین آنها با هم ترکیب می شوند و دانه های بزرگی را تشکیل می دهند. تجمع مولکول‌های پروتئین نیز زمانی اتفاق می‌افتد که با کمک حلال‌های آلی خاص، به عنوان مثال، الکل اتیلیک، آب شوند. این منجر به رسوب پروتئین ها می شود. هنگامی که PH محیط تغییر می کند، ماکرومولکول پروتئین باردار می شود و ظرفیت هیدراتاسیون آن تغییر می کند.

با تورم محدود، محلول های پروتئین غلیظ سیستم های پیچیده ای را تشکیل می دهند که نامیده می شوند ژله ها.

ژله ها سیال، الاستیک نیستند، دارای انعطاف پذیری، استحکام مکانیکی خاصی هستند و می توانند شکل خود را حفظ کنند. پروتئین های کروی را می توان به طور کامل هیدراته کرد و در آب حل کرد (به عنوان مثال، پروتئین های شیر) و محلول هایی با غلظت های پایین تشکیل داد. خواص آب دوست پروتئین ها، یعنی توانایی آنها برای متورم کردن، تشکیل ژله، تثبیت سوسپانسیون ها، امولسیون ها و کف ها، در زیست شناسی اهمیت زیادی دارد. صنایع غذایی. یک ژله بسیار متحرک که عمدتاً از مولکول های پروتئین ساخته شده است سیتوپلاسم است - گلوتن خام جدا شده از خمیر گندم. تا 65 درصد آب دارد. آب دوستی متفاوت پروتئین های گلوتن یکی از نشانه های مشخص کننده کیفیت دانه گندم و آرد به دست آمده از آن (به اصطلاح گندم قوی و ضعیف) است. آب دوستی پروتئین های دانه و آرد نقش مهمی در ذخیره سازی و فرآوری دانه و در پخت دارد. خمیری که در نانوایی به دست می آید، پروتئینی است که در آب متورم شده است، یک ژله غلیظ حاوی دانه های نشاسته است.

دناتوره شدن پروتئین ها. در طول دناتوره شدن تحت تأثیر عوامل خارجی (دما، تنش مکانیکی، عمل عوامل شیمیایی و تعدادی از عوامل دیگر)، تغییری در ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم ماکرومولکول پروتئین، یعنی ساختار فضایی بومی آن رخ می دهد. ساختار اولیه و در نتیجه ترکیب شیمیایی پروتئین تغییر نمی کند. خواص فیزیکی تغییر می کند: حلالیت و توانایی هیدراتاسیون کاهش می یابد، فعالیت بیولوژیکی از بین می رود. شکل ماکرومولکول پروتئین تغییر می کند و تجمع رخ می دهد. در همان زمان، فعالیت گروه های شیمیایی خاص افزایش می یابد، اثر آنزیم های پروتئولیتیک بر روی پروتئین ها تسهیل می شود و بنابراین هیدرولیز آن آسان تر است.

در فناوری مواد غذایی، دناتوره شدن حرارتی پروتئین ها از اهمیت عملی خاصی برخوردار است که درجه آن به دما، مدت زمان گرم شدن و رطوبت بستگی دارد. این را باید هنگام ایجاد رژیم های عملیات حرارتی برای مواد خام غذایی، محصولات نیمه تمام و گاهی اوقات محصولات نهایی به خاطر داشت. فرآیندهای دناتوراسیون حرارتی نقش ویژه ای در بلانچ کردن مواد گیاهی، خشک کردن غلات، پخت نان و تولید ماکارونی دارند. دناتوره شدن پروتئین همچنین می تواند در اثر اعمال مکانیکی (فشار، مالش، تکان دادن، اولتراسوند) ایجاد شود. در نهایت، دناتوره شدن پروتئین ها در اثر عمل معرف های شیمیایی (اسیدها، قلیاها، الکل، استون) ایجاد می شود. همه این تکنیک ها به طور گسترده در مواد غذایی و بیوتکنولوژی استفاده می شود.

کف کردن. فرآیند کف کردن به توانایی پروتئین ها برای تشکیل سیستم های گاز مایع با غلظت بالا به نام فوم اشاره دارد. پایداری فوم که در آن پروتئین یک عامل کف کننده است، نه تنها به ماهیت و غلظت آن بستگی دارد، بلکه به دما نیز بستگی دارد. پروتئین ها به طور گسترده ای به عنوان عوامل کف کننده در صنعت شیرینی سازی (مارشملو، مارشمالو، سوفله) استفاده می شوند. نان دارای ساختار کف است و این بر طعم آن تأثیر می گذارد.

مولکول‌های پروتئین تحت تأثیر عوامل متعددی می‌توانند از بین بروند یا با مواد دیگر برهمکنش کنند و محصولات جدیدی را تشکیل دهند. برای صنایع غذایی، دو فرآیند مهم قابل تشخیص است:

1) هیدرولیز پروتئین ها تحت عمل آنزیم ها.

2) برهمکنش گروه های آمینه پروتئین ها یا اسیدهای آمینه با گروه های کربونیل قندهای کاهنده.

تحت تأثیر آنزیم‌های پروتئاز که تجزیه هیدرولیتیکی پروتئین‌ها را کاتالیز می‌کنند، پروتئین‌ها به تعداد بیشتری تجزیه می‌شوند. محصولات ساده(پلی و دی پپتیدها) و در نهایت به اسیدهای آمینه. سرعت هیدرولیز پروتئین به ترکیب، ساختار مولکولی، فعالیت آنزیم و شرایط آن بستگی دارد.

هیدرولیز پروتئینواکنش هیدرولیز برای تشکیل اسیدهای آمینه در نمای کلیمی توان اینگونه نوشت:

احتراق. پروتئین ها برای تولید نیتروژن، دی اکسید کربن و آب و همچنین برخی مواد دیگر می سوزند. احتراق با بوی مشخص پرهای سوخته همراه است.

واکنش های رنگی به پروتئین ها. برای تعیین کیفی پروتئین از واکنش های زیر استفاده می شود:

1) گزانتوپروتئین،که در آن برهمکنش چرخه های آروماتیک و هترواتمی در یک مولکول پروتئین با اسید نیتریک غلیظ رخ می دهد که همراه با ظاهر یک رنگ زرد است.

2) بیورتکه در آن محلول های ضعیف قلیایی پروتئین ها با محلول سولفات مس (II) برهمکنش می کنند و ترکیبات پیچیده ای بین یون های Cu 2+ و پلی پپتیدها تشکیل می دهند. این واکنش با ظاهر یک رنگ بنفش آبی همراه است.