منو
رایگان
ثبت
خانه  /  می جوشد/ سنجاب ها. طبقه بندی. کارکرد. سطوح سازمان. ویژگی های فیزیکوشیمیایی تغییرات و عملکرد پروتئین ها در بدن

سنجاب ها طبقه بندی. کارکرد. سطوح سازمان. ویژگی های فیزیکوشیمیایی تغییرات و عملکرد پروتئین ها در بدن

پروتئین ها پلیمرهای زیستی هستند که مونومرهای آنها باقی مانده های اسید آمینه آلفا هستند که از طریق پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. توالی اسید آمینه هر پروتئین کاملاً تعریف شده است؛ در موجودات زنده با استفاده از یک کد ژنتیکی رمزگذاری می شود که بر اساس خواندن آن بیوسنتز مولکول های پروتئین اتفاق می افتد. 20 اسید آمینه در ساخت پروتئین ها نقش دارند.

انواع زیر ساختار مولکول های پروتئین متمایز می شود:

  1. اولیه. نشان دهنده یک توالی اسید آمینه در یک زنجیره خطی است.
  2. ثانوی. این یک آرایش فشرده تر از زنجیره های پلی پپتیدی با استفاده از تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدی است. دو نوع ساختار ثانویه وجود دارد - مارپیچ آلفا و چین بتا.
  3. دوره سوم. چیدمان یک زنجیره پلی پپتیدی به شکل یک کروی است. در این حالت پیوندهای هیدروژنی و دی سولفیدی تشکیل می شود و تثبیت مولکول به دلیل برهمکنش های آبگریز و یونی بقایای اسید آمینه محقق می شود.
  4. کواترنر. یک پروتئین از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است که از طریق پیوندهای غیر کووالانسی با یکدیگر تعامل دارند.

بنابراین، آمینو اسیدهای متصل در یک توالی خاص، یک زنجیره پلی پپتیدی را تشکیل می دهند که بخش های جداگانه آن به شکل مارپیچی پیچیده می شود یا چین ها را تشکیل می دهند. چنین عناصری از ساختارهای ثانویه گلبول هایی را تشکیل می دهند که ساختار سوم پروتئین را تشکیل می دهند. گلبول های منفرد با یکدیگر تعامل دارند و مجتمع های پروتئینی پیچیده ای با ساختار چهارتایی تشکیل می دهند.

طبقه بندی پروتئین

معیارهای متعددی وجود دارد که بر اساس آنها می توان ترکیبات پروتئینی را طبقه بندی کرد. بر اساس ترکیب آنها، پروتئین های ساده و پیچیده متمایز می شوند. مواد پروتئینی پیچیده حاوی گروه های غیر اسید آمینه هستند که ماهیت شیمیایی آنها می تواند متفاوت باشد. بسته به این، آنها تشخیص می دهند:

  • گلیکوپروتئین ها؛
  • لیپوپروتئین ها؛
  • نوکلئوپروتئین ها؛
  • متالوپروتئین ها؛
  • فسفوپروتئین ها؛
  • کروموپروتئین ها

همچنین یک طبقه بندی بر اساس نوع کلی ساختار وجود دارد:

  • فیبریلار؛
  • کروی؛
  • غشاء

پروتئین ها پروتئین های ساده (تک جزئی) هستند که فقط از بقایای اسید آمینه تشکیل شده اند. بسته به حلالیت آنها به گروه های زیر تقسیم می شوند:

چنین طبقه بندی کاملاً دقیق نیست، زیرا طبق تحقیقات اخیر، بسیاری از پروتئین های ساده با حداقل مقدار ترکیبات غیر پروتئینی مرتبط هستند. بنابراین، برخی از پروتئین ها حاوی رنگدانه، کربوهیدرات و گاهی اوقات لیپید هستند که آنها را بیشتر شبیه مولکول های پروتئین پیچیده می کند.

خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین

ویژگی های فیزیکوشیمیاییپروتئین ها با ترکیب و کمیت باقی مانده های اسید آمینه موجود در مولکول های آنها تعیین می شوند. وزن مولکولی پلی پپتیدها بسیار متفاوت است: از چند هزار تا یک میلیون یا بیشتر. خواص شیمیایی مولکول های پروتئین متفاوت است، از جمله آمفوتریک بودن، حلالیت و توانایی دناتوره شدن.

آمفوتریکی

از آنجایی که پروتئین ها دارای هر دو اسید آمینه اسیدی و بازی هستند، مولکول همیشه حاوی گروه های آزاد اسیدی و بازی آزاد (به ترتیب COO- و NH3+) خواهد بود. بار با نسبت گروه های اسید آمینه بازی و اسیدی تعیین می شود. به همین دلیل، اگر PH کاهش یابد، پروتئین ها "+" و در صورت افزایش pH "-" شارژ می شوند. در صورتی که PH مطابق با نقطه ایزوالکتریک باشد، مولکول پروتئین دارای بار صفر خواهد بود. آمفوتریسیته برای عملکردهای بیولوژیکی مهم است که یکی از آنها حفظ سطح pH خون است.

انحلال پذیری

طبقه بندی پروتئین ها بر اساس خواص حلالیت آنها قبلاً در بالا ارائه شده است. حلالیت مواد پروتئینی در آب با دو عامل توضیح داده می شود:

  • بار و دافعه متقابل مولکول های پروتئین؛
  • تشکیل یک پوسته هیدراتاسیون در اطراف پروتئین - دوقطبی های آب با گروه های باردار در قسمت بیرونی کروی تعامل دارند.

دناتوره سازی

خاصیت فیزیکوشیمیایی دناتوراسیون فرآیند تخریب ساختار ثانویه و سوم یک مولکول پروتئین تحت تأثیر تعدادی از عوامل است: دما، عمل الکل ها، نمک های فلزات سنگین، اسیدها و سایر عوامل شیمیایی.

مهم!ساختار اولیه در حین دناتوره شدن از بین نمی رود.

خواص شیمیایی پروتئین ها، واکنش های کیفی، معادلات واکنش

خواص شیمیایی پروتئین ها را می توان با استفاده از مثال واکنش ها برای تشخیص کیفی آنها در نظر گرفت. واکنش های کیفی تعیین حضور یک گروه پپتیدی در یک ترکیب را ممکن می کند:

1. زانتوپروتئین. هنگامی که یک پروتئین در معرض غلظت بالایی از اسید نیتریک قرار می گیرد، رسوبی تشکیل می شود که با حرارت دادن زرد می شود.

2. بیورت. هنگامی که یک محلول پروتئین ضعیف قلیایی در معرض سولفات مس قرار می گیرد، ترکیبات پیچیده ای بین یون های مس و پلی پپتیدها تشکیل می شود که با تبدیل شدن محلول به بنفش مایل به آبی همراه است. این واکنش در عمل بالینی برای تعیین غلظت پروتئین در سرم خون و سایر مایعات بیولوژیکی استفاده می شود.

یکی دیگر از خواص شیمیایی مهم، تشخیص گوگرد در ترکیبات پروتئینی است. برای این منظور محلول پروتئین قلیایی را با نمک های سرب حرارت می دهند. این یک رسوب سیاه رنگ حاوی سولفید سرب تولید می کند.

اهمیت بیولوژیکی پروتئین

پروتئین ها به دلیل خواص فیزیکی و شیمیایی خود، عملکردهای بیولوژیکی زیادی را انجام می دهند که عبارتند از:

  • کاتالیزور (آنزیم های پروتئینی)؛
  • حمل و نقل (هموگلوبین)؛
  • ساختاری (کراتین، الاستین)؛
  • انقباضی (اکتین، میوزین)؛
  • محافظ (ایمونوگلوبولین ها)؛
  • سیگنال دهی (مولکول های گیرنده)؛
  • هورمونی (انسولین)؛
  • انرژی.

پروتئین ها برای بدن انسان مهم هستند زیرا در تشکیل سلول ها شرکت می کنند، انقباض ماهیچه ها را در حیوانات فراهم می کنند و پروتئین های زیادی را همراه با سرم خون حمل می کنند. ترکیبات شیمیایی. علاوه بر این، مولکول های پروتئین منبع اسیدهای آمینه ضروری هستند و عملکرد محافظتی را انجام می دهند و در تولید آنتی بادی ها و تشکیل ایمنی شرکت می کنند.

10 حقیقت کمتر شناخته شده در مورد پروتئین

  1. پروتئین ها در سال 1728، زمانی که Jacopo Bartolomeo Beccari ایتالیایی پروتئین را از آرد جدا کرد، شروع به مطالعه کرد.
  2. پروتئین های نوترکیب در حال حاضر به طور گسترده مورد استفاده قرار می گیرند. آنها با اصلاح ژنوم باکتری ها سنتز می شوند. به ویژه انسولین، فاکتورهای رشد و سایر ترکیبات پروتئینی که در پزشکی استفاده می شوند از این طریق به دست می آیند.
  3. مولکول های پروتئینی در ماهی های قطب جنوب کشف شده است که از یخ زدن خون جلوگیری می کند.
  4. پروتئین رسیلین به طور ایده آل الاستیک است و پایه ای برای نقاط اتصال بال حشرات است.
  5. بدن دارای پروتئین های چاپرون منحصر به فردی است که قادر به بازگرداندن ساختار سوم یا چهارتایی صحیح سایر ترکیبات پروتئینی است.
  6. در هسته سلول هیستون ها وجود دارد - پروتئین هایی که در تراکم کروماتین شرکت می کنند.
  7. ماهیت مولکولی آنتی بادی ها - پروتئین های محافظ ویژه (ایمونوگلوبولین ها) - در سال 1937 شروع به مطالعه فعال کرد. تیسلیوس و کابات از الکتروفورز استفاده کردند و ثابت کردند که در حیوانات ایمن شده، کسر گاما افزایش یافته است و پس از جذب سرم توسط آنتی ژن تحریک کننده، توزیع پروتئین ها در بین فراکسیون ها به تصویر حیوان دست نخورده بازگشت.
  8. سفیده تخم مرغ - نمونه درخشاناجرای تابع ذخیره توسط مولکول های پروتئین
  9. در یک مولکول کلاژن، هر سوم باقی مانده اسید آمینه توسط گلیسین تشکیل می شود.
  10. در ترکیب گلیکوپروتئین ها 20-15 درصد کربوهیدرات ها و در ترکیب پروتئوگلیکان ها سهم آنها 85-80 درصد است.

نتیجه

پروتئین ها پیچیده ترین ترکیباتی هستند که بدون آنها تصور زندگی هر موجودی دشوار است. بیش از 5000 مولکول پروتئین شناسایی شده است، اما هر فرد مجموعه ای از پروتئین های خاص خود را دارد و این آن را از سایر افراد گونه خود متمایز می کند.

مهمترین خواص شیمیایی و فیزیکی پروتئین هابه روز رسانی شده: 29 اکتبر 2018 توسط: مقالات علمی.Ru

طبقه بندی پروتئین ها بر اساس ترکیب شیمیایی آنها است. طبق این طبقه بندی، پروتئین ها هستند سادهو مجتمع. پروتئین های ساده فقط از اسیدهای آمینه، یعنی از یک یا چند پلی پپتید تشکیل شده اند. پروتئین های ساده موجود در بدن انسان عبارتند از آلبومین ها، گلوبولین ها، هیستون ها، پروتئین های بافتی حمایت کننده.

در یک مولکول پروتئینی پیچیده، علاوه بر اسیدهای آمینه، بخشی غیر اسید آمینه نیز وجود دارد که به آن می گویند گروه پروتزبسته به ساختار این گروه، پروتئین های پیچیده ای مانند فسفوپروتئین ها (حاوی اسید فسفریک) نوکلئوپروتئین ها(حاوی اسید نوکلئیک) گلیکوپروتئین ها(حاوی کربوهیدرات) لیپوپروتئین ها(حاوی لیپوئید) و دیگران.

طبق طبقه بندی که بر اساس شکل فضایی پروتئین ها است، پروتئین ها به دو دسته تقسیم می شوند فیبریلارو کروی.

پروتئین های فیبریلار از مارپیچ تشکیل شده اند، یعنی عمدتاً از ساختار ثانویه. مولکول های پروتئین های کروی شکل کروی و بیضی شکل دارند.

نمونه ای از پروتئین های فیبریلار است کلاژن -فراوان ترین پروتئین در بدن انسان این پروتئین 25 تا 30 درصد از کل پروتئین های بدن را تشکیل می دهد. کلاژن استحکام و خاصیت ارتجاعی بالایی دارد. بخشی از رگ های خونی ماهیچه ها، تاندون ها، غضروف ها، استخوان ها و دیواره های عروق است.

نمونه هایی از پروتئین های کروی هستند آلبومین ها و گلوبولین های پلاسمای خون

خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها

یکی از ویژگی های اصلی پروتئین ها آنهاست وزن مولکولی بالا، که از 6000 تا چند میلیون دالتون متغیر است.

یکی دیگر از ویژگی های مهم فیزیکوشیمیایی پروتئین ها آنهاست آمفوتریکی،یعنی وجود هر دو خاصیت اسیدی و بازی.آمفوتریسیته با حضور در برخی از اسیدهای آمینه گروه‌های کربوکسیل آزاد، یعنی گروه‌های اسیدی و آمینه، یعنی قلیایی مرتبط است. این منجر به این واقعیت می شود که در یک محیط اسیدی پروتئین ها خواص قلیایی را نشان می دهند و در یک محیط قلیایی - اسیدی. با این حال، تحت شرایط خاص، پروتئین ها خواص خنثی از خود نشان می دهند. مقدار pH که در آن پروتئین ها خواص خنثی از خود نشان می دهند نامیده می شود نقطه ایزوالکتریک. نقطه ایزوالکتریک برای هر پروتئین فردی است. پروتئین ها با توجه به این شاخص به دو دسته بزرگ تقسیم می شوند - اسیدی و قلیایی،از آنجایی که نقطه ایزوالکتریک می تواند به یک طرف یا طرف دیگر منتقل شود.

یکی دیگر از خواص مهم مولکول های پروتئین است انحلال پذیری.با وجود اندازه بزرگ مولکول ها، پروتئین ها کاملاً در آب محلول هستند. علاوه بر این، محلول های پروتئین در آب بسیار پایدار هستند. اولین دلیل حلالیت پروتئین ها وجود بار روی سطح مولکول های پروتئین است که به دلیل آن مولکول های پروتئین عملاً دانه های نامحلول در آب را تشکیل نمی دهند. دلیل دوم پایداری محلول های پروتئینی وجود پوسته هیدراتاسیون (آب) در مولکول پروتئین است. پوسته هیدراتاسیون پروتئین ها را از یکدیگر جدا می کند.

سومین ویژگی مهم فیزیکوشیمیایی پروتئین ها است نمک زدنیعنی توانایی رسوب تحت تأثیر عوامل حذف کننده آب.نمک زدن یک فرآیند برگشت پذیر است. این توانایی حرکت در داخل و خارج از محلول برای تجلی بسیاری از خواص حیاتی بسیار مهم است.

در نهایت، مهم ترین خاصیت پروتئین ها توانایی آنهاست دناتوره سازیدناتوره شدن از دست دادن بومی بودن توسط یک پروتئین است.وقتی تخم‌مرغ‌ها را در ماهیتابه هم‌زنی می‌کنیم، پروتئین غیرقابل برگشت آن دناتوره می‌شود. دناتوره شدن شامل اختلال دائم یا موقت ساختار ثانویه و سوم پروتئین است، اما ساختار اولیه حفظ می شود. دناتوره شدن علاوه بر درجه حرارت (بالاتر از 50 درجه) می تواند ناشی از موارد دیگری نیز باشد عوامل فیزیکی: تشعشع، اولتراسوند، ارتعاش، اسیدهای قوی و مواد قلیایی. دناتوره شدن می تواند برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد. با ضربه های کوچک، تخریب ساختارهای ثانویه و سوم پروتئین به طور ناچیز رخ می دهد. بنابراین، در غیاب اثرات دناتوره، پروتئین می تواند ساختار اصلی خود را بازیابی کند. فرآیند معکوس دناتوراسیون نامیده می شود تجدید طبیعتبا این حال، با قرار گرفتن در معرض طولانی و قویتبدیل مجدد غیرممکن می شود و بنابراین دناتوره شدن غیر قابل برگشت است.

سنجاب ها

- پلیمرهای زیستی که مونومرهای آنها اسیدهای آمینه α هستند که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند.
اسیدهای آمینه را جدا می کند آبگریزو آب دوست، که به نوبه خود به اسیدی، بازی و خنثی تقسیم می شوند. یکی از ویژگی های اسیدهای آمینه توانایی آنها در تعامل با یکدیگر برای تشکیل پپتید است.
برجسته:

  1. دی پپتیدها (کارنوزین و آنسرینموضعی در میتوکندری. AO بودن، از تورم آنها جلوگیری می کند).

  2. الیگوپپتیدها،شامل تا 10 باقی مانده اسید آمینه. به عنوان مثال: تری پپتید گلوتاتیونبه عنوان یکی از عوامل کاهش دهنده اصلی در ARZ عمل می کند که شدت LPO را تنظیم می کند. وازوپرسینو اکسی توسین- هورمون های لوب خلفی غده هیپوفیز شامل 9 اسید آمینه است.

    3. وجود داشته باشد پلی پپتید s و بسته به خواصی که از خود نشان می دهند به کلاس های مختلفی از ترکیبات طبقه بندی می شوند. پزشکان معتقدند که اگر تجویز تزریقی یک پلی پپتید باعث رد (واکنش آلرژیک) شود، باید در نظر گرفته شود. پروتئین; اگر چنین پدیده ای مشاهده نشود، اصطلاح ثابت می ماند ( پلی پپتید). هورمون آدنوهیپوفیز ACTHکه بر ترشح GCS در قشر آدرنال تأثیر می گذارد، به عنوان پلی پپتید (39 اسید آمینه) طبقه بندی می شوند. انسولینپروتئینی است که از 51 مونومر تشکیل شده و قادر به تحریک پاسخ ایمنی است.

سطوح سازماندهی یک مولکول پروتئین.

هر پلیمر تمایل به اتخاذ یک ترکیب انرژی مطلوب تری دارد که به دلیل تشکیل پیوندهای اضافی که با استفاده از گروه هایی از رادیکال های اسید آمینه انجام می شود حفظ می شود. مرسوم است که چهار سطح از سازماندهی ساختاری پروتئین ها را تشخیص دهیم. ساختار اولیه- دنباله ای از اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی که به طور کووالانسی توسط پپتید به هم مرتبط شده اند ( آمید) پیوندها و رادیکال های همسایه در زاویه 180 0 قرار دارند (تبدیل می شوند). وجود بیش از دوجین آمینو اسید مختلف پروتئین زا و توانایی آنها برای اتصال در توالی های مختلف، تنوع پروتئین ها در طبیعت و عملکرد آنها را در طیف گسترده ای از عملکردها تعیین می کند. ساختار اولیه پروتئین های یک فرد به طور ژنتیکی تعیین می شود و با استفاده از پلی نوکلئوتیدهای DNA و RNA از والدین منتقل می شود. بسته به ماهیت رادیکال ها و با کمک پروتئین های خاص - همراهانزنجیره پلی پپتیدی سنتز شده در فضا قرار می گیرد - تا شدن پروتئین.

ساختار ثانویهاین پروتئین به شکل مارپیچ یا لایه بتا پلیسه شده است. پروتئین های فیبریلار (کلاژن، الاستین) دارند ساختار بتا. تناوب بخش های مارپیچ و بی شکل (بی نظم) به آنها اجازه می دهد تا نزدیک تر شوند و با کمک چپرون ها، مولکول متراکم تری را تشکیل دهند - ساختار سوم

ترکیب چندین زنجیره پلی پپتیدی در فضا و ایجاد یک تشکیل ماکرومولکولی عملکردی ساختار چهارتاییسنجاب چنین میسل هایی معمولاً نامیده می شوند الیگو یا مولتیمرها، و اجزای آنها زیر واحد هستند ( پروتومرها). پروتئینی با ساختار چهارتایی تنها در صورتی فعالیت بیولوژیکی دارد که تمامی زیرواحدهای آن به یکدیگر متصل باشند.

بنابراین، هر پروتئین طبیعی با یک سازمان منحصر به فرد مشخص می شود که عملکردهای فیزیکوشیمیایی، بیولوژیکی و فیزیولوژیکی آن را تضمین می کند.

ویژگی های فیزیکوشیمیایی

پروتئین ها دارند اندازه های بزرگو وزن مولکولی بالا که بسته به تعداد اسیدهای آمینه و تعداد پروتومرها از 6000 تا 1000000 دالتون و بالاتر متغیر است. مولکول ها آنها را دارند اشکال مختلف: فیبریلار- ساختار ثانویه را حفظ می کند. کروی- داشتن سازمان بالاتر و مخلوط کرد. حلالیت پروتئین ها به اندازه و شکل مولکول و ماهیت رادیکال های اسید آمینه بستگی دارد. پروتئین های گلوبولار بسیار محلول در آب هستند، در حالی که پروتئین های فیبریلار کمی یا نامحلول هستند.

خواص محلول های پروتئینی: فشار اسمزی کم اما انکوتیک بالا دارند. ویسکوزیته بالا؛ توانایی انتشار ضعیف؛ اغلب ابری؛ مادی ( پدیده تیندال) - همه اینها در جداسازی، خالص سازی و مطالعه پروتئین های بومی استفاده می شود. جداسازی اجزای یک مخلوط بیولوژیکی بر اساس بارش آنها است. رسوب برگشت پذیر نامیده می شود نمک زدن ، تحت تأثیر نمک های فلزات قلیایی، نمک های آمونیوم، قلیایی های رقیق و اسیدها ایجاد می شود. برای به دست آوردن فراکسیون های خالص که ساختار و خواص اصلی خود را حفظ می کنند استفاده می شود.

درجه یونیزاسیون یک مولکول پروتئین و پایداری آن در محلول توسط pH محیط تعیین می شود. مقدار pH محلولی که در آن بار ذرات به صفر میل می کند نامیده می شود نقطه ایزوالکتریک . چنین مولکول هایی قادر به حرکت در یک میدان الکتریکی هستند. سرعت حرکت به طور مستقیم با مقدار بار و با جرم گلبول که زیربنای الکتروفورز برای جداسازی پروتئین های سرم است، نسبت معکوس دارد.

رسوب برگشت ناپذیر - دناتوره سازی. اگر معرف به عمق میسل نفوذ کند و پیوندهای اضافی را از بین ببرد، نخ فشرده باز می شود. به دلیل گروه های آزاد شده، مولکول های نزدیک به هم می چسبند و رسوب می کنند یا شناور می شوند و خواص بیولوژیکی خود را از دست می دهند. عوامل دناتوره کننده: فیزیکی(دمای بالاتر از 40 0، انواع مختلفتابش: اشعه ایکس، α-، β-، γ، UV). شیمیایی(اسیدهای غلیظ، قلیاها، نمکهای فلزات سنگین، اوره، آلکالوئیدها، برخی داروها، سموم). دناتوراسیون در آسپسیس و ضد عفونی کننده ها و همچنین در تحقیقات بیوشیمیایی استفاده می شود.

پروتئین ها خواص متفاوتی دارند (جدول 1.1).

جدول 1.1

خواص بیولوژیکی پروتئین ها

اختصاصی توسط ترکیب اسید آمینه منحصر به فرد هر پروتئین تعیین می شود، که از نظر ژنتیکی تعیین می شود و سازگاری بدن با شرایط متغیر را تضمین می کند. محیط خارجیاما از طرفی نیاز به در نظر گرفتن این واقعیت در هنگام انتقال خون، پیوند اعضا و بافت دارد.
لیگاندیت توانایی رادیکال های آمینو اسید برای ایجاد پیوند با مواد با طبیعت متفاوت ( لیگاندها): کربوهیدرات ها، لیپیدها، نوکلئوتیدها، ترکیبات معدنی. اگر اتصال قوی باشد، این مجموعه، نامیده می شود پروتئین پیچیده، عملکردهای در نظر گرفته شده برای آن را انجام می دهد.
تعاون ویژگی پروتئین های با ساختار چهارتایی هموگلوبین از 4 پروتومر تشکیل شده است که هر کدام به هم متصل است که می تواند به اکسیژن متصل شود. اما هِمِ زیرواحد اول این کار را به آرامی انجام می دهد و هر زیرواحد بعدی راحت تر این کار را انجام می دهد.
چند منظوره بودن توانایی یک پروتئین برای انجام عملکردهای مختلف. میوزین، یک پروتئین منقبض عضلانی، همچنین دارای فعالیت کاتالیزوری است و در صورت لزوم ATP را هیدرولیز می کند. هموگلوبین فوق قادر به کار به عنوان یک آنزیم - کاتالاز است.
مکمل بودن همه پروتئین ها در فضا به گونه ای قرار گرفته اند که مناطقی تشکیل می شوند مکملسایر ترکیبات، که عملکرد عملکردهای مختلف را تضمین می کند (تشکیل سوبسترا آنزیم، گیرنده هورمون، مجتمع های آنتی ژن-آنتی بادی).

طبقه بندی پروتئین

برجسته پروتئین های ساده ، که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده است و مجتمع ، شامل گروه پروتز. پروتئین های ساده به دو دسته تقسیم می شوند کروی و فیبریلارو همچنین بسته به ترکیب اسید آمینه در بازی، اسیدی، خنثی. پروتئین های پایه کروی - پروتامین ها و هیستون ها. آنها وزن مولکولی پایینی دارند، به دلیل وجود آرژنین و لیزین دارای خاصیت بازی هستند، به دلیل بار "-"، آنها به راحتی با پلی آنیون های اسیدهای نوکلئیک تعامل دارند. هیستون ها، با اتصال به DNA، به تناسب فشرده در هسته و تنظیم سنتز پروتئین کمک می کنند. این کسر ناهمگن است و هنگام تعامل با یکدیگر تشکیل می شوند نوکلئوزوم ها، که روی آن رشته های DNA زخم می شوند.

پروتئین های کروی اسیدی شامل آلبومین ها و گلوبولین هاموجود در مایعات خارج سلولی (پلاسمای خون، مایع مغزی نخاعی، لنف، شیر) و از نظر وزن و اندازه متفاوت است. آلبومین ها برخلاف گلوبولین ها (بیش از 100 هزار D) دارای وزن مولکولی 40-70 هزار D هستند. اولی شامل اسید گلوتامیک است که یک بار بزرگ "-" و یک پوسته هیدراتاسیون ایجاد می کند و به محلول آنها اجازه می دهد تا بسیار پایدار باشد. گلوبولین ها پروتئین های اسیدی کمتری هستند، بنابراین به راحتی نمک زده می شوند و ناهمگن هستند و با استفاده از الکتروفورز به بخش هایی تقسیم می شوند. آنها می توانند به ترکیبات مختلف (هورمون ها، ویتامین ها، سموم، داروها، یون ها) متصل شوند و انتقال آنها را فراهم کنند. با کمک آنها، پارامترهای مهم هموستاز تثبیت می شوند: pH و فشار انکوتیک. نیز متمایز شده است ایمونوگلوبولین ها(IgA، IgM، IgD، IgE، IgG)، که به عنوان آنتی بادی و همچنین فاکتورهای انعقادی پروتئین عمل می کنند.

کلینیک با استفاده از به اصطلاح نسبت پروتئین (BC) ، نشان دهنده نسبت غلظت آلبومین به غلظت گلوبولین است:

مقادیر آن بسته به فرآیندهای پاتولوژیک در نوسان است.

پروتئین های فیبریلاربه دو گروه تقسیم می شوند: محلول (اکتین، میوزین، فیبرینوژن) و نامحلول استدر محلول های آب و آب نمک (پشتیبانی از پروتئین ها - کلاژن، الاستین، رتیکولینو ادغام - کراتینهپارچه ها).

طبقه بندی پروتئین های پیچیده بر اساس ویژگی های ساختاری گروه پروتز است. متالوپروتئین — فریتینغنی از کاتیون های آهن و در سلول های سیستم فاگوسیت تک هسته ای (هپاتوسیت ها، طحال، سلول های مغز استخوان) محلی از این فلز است. آهن اضافی منجر به تجمع در بافت ها می شود - هموسیدرین، توسعه را تحریک می کند هموسیدروز. متالوگلیکوپروتئین ها - ترانسفرینو سرولوپلاسمینپلاسمای خون که به ترتیب به عنوان فرم های انتقال یون های آهن و مس عمل می کند، فعالیت آنتی اکسیدانی آنها نشان داده شد. کار بسیاری از آنزیم ها به حضور یون های فلزی در مولکول ها بستگی دارد: برای گزانتین دهیدروژناز - Mo ++، آرژیناز - Mn ++ و الکلDH - Zn ++.

فسفوپروتئین ها - کازئینوژن شیر، زرده زرده و اووالبومین سفیده تخم مرغ، ایکتولین خاویار ماهی. آنها نقش مهمی در رشد جنین، جنین و نوزاد دارند: اسیدهای آمینه آنها برای سنتز پروتئین های بافتی خود ضروری است و فسفات یا به عنوان پیوندی در PL - ساختارهای اجباری غشای سلولی یا استفاده می شود. به عنوان یکی از اجزای مهم ماکرو انرژی - منابع انرژی در پیدایش ترکیبات مختلف. آنزیم ها فعالیت خود را از طریق فسفوریلاسیون-دفسفوریلاسیون تنظیم می کنند.

قسمت نوکلئوپروتئین ها شامل DNA و RNA است. هیستون ها یا پروتامین ها به عنوان آپوپروتئین عمل می کنند. هر کروموزوم مجموعه ای از یک مولکول DNA با تعداد زیادی هیستون است. با استفاده از نوکلئوزوم هانخ این پلی نوکلئوتید زخمی می شود که باعث کاهش حجم آن می شود.

گلیکوپروتئین ها شامل کربوهیدرات های مختلف (الیگوساکاریدها، GAG ها مانند اسید هیالورونیک، کندرویتین، درماتان، کراتان، سولفات های هپاران). مخاط، غنی از گلیکوپروتئین ها، ویسکوزیته بالایی دارد و از دیواره های اندام های توخالی در برابر عوامل تحریک کننده محافظت می کند. گلیکوپروتئین های غشایی، تماس های بین سلولی، عملکرد گیرنده ها را فراهم می کنند و در غشای پلاسمایی گلبول های قرمز مسئول ویژگی گروهی خون هستند. آنتی بادی ها (الیگوساکاریدها) با آنتی ژن های خاص تعامل دارند. عملکرد اینترفرون ها و سیستم مکمل بر اساس یک اصل است. سرولوپلاسمین و ترانسفرین که یون های مس و آهن را در پلاسمای خون انتقال می دهند نیز گلیکوپروتئین هستند. برخی از هورمون های آدنوهیپوفیز متعلق به این دسته از پروتئین ها هستند.

لیپوپروتئین ها گروه پروتز حاوی لیپیدهای مختلف (TAG، کلسترول آزاد، استرهای آن، PL) است. علیرغم وجود طیف گسترده ای از مواد، اصل ساختاری میسل های دارویی مشابه است (شکل 1.1). درون این ذره یک قطره چربی حاوی لیپیدهای غیر قطبی وجود دارد: TAG و استرهای کلسترول. در خارج، هسته توسط یک غشای تک لایه احاطه شده است که توسط PL، یک پروتئین تشکیل شده است. (آپولیپوپروتئین)و HS. برخی از پروتئین ها یکپارچه هستند و نمی توانند از لیپوپروتئین جدا شوند، در حالی که برخی دیگر می توانند از یک کمپلکس به مجتمع دیگر منتقل شوند. قطعات پلی پپتیدی ساختار ذره را تشکیل می‌دهند، با گیرنده‌های روی سطح سلول‌ها تعامل می‌کنند و تعیین می‌کنند که کدام بافت‌ها به آن نیاز دارند و به عنوان آنزیم‌ها یا فعال‌کننده‌های آنها عمل می‌کنند که دارو را تغییر می‌دهند. انواع لیپوپروتئین های زیر با اولتراسانتریفیوژ جدا شدند: CM، VLDL، LPPP، LDL، HDL. هر نوع لیپید در بافت های مختلف تشکیل می شود و انتقال چربی های خاص را در مایعات بیولوژیکی تضمین می کند. مولکول های این پروتئین ها در خون بسیار محلول هستند، زیرا دارند اندازه های کوچکو بار منفی روی سطح بخشی از LP می تواند به راحتی از طریق انتیما سرخرگ ها پخش شود و آن را تغذیه کند. شیلومیکرون هابه عنوان حامل لیپیدهای بیرونی عمل می کنند که ابتدا از طریق لنف و سپس از طریق جریان خون حرکت می کنند. با پیشرفت، CM ها چربی های خود را از دست می دهند و به سلول ها می دهند. VLDLبه عنوان اشکال اصلی انتقال لیپیدهای سنتز شده در کبد، عمدتاً TAG، عمل می کنند و انتقال کلسترول درون زا از سلول های کبدی به اندام ها و بافت ها انجام می شود. LDL. با اهدای لیپید به سلول های هدف، تراکم آنها افزایش می یابد (آنها به سلول های هدف تبدیل می شوند باب). مرحله کاتابولیک متابولیسم کلسترول رخ می دهد HDLکه آن را از بافت ها به کبد منتقل می کند و از آنجا از طریق دستگاه گوارش از بدن به عنوان بخشی از صفرا دفع می شود.

U کروموپروتئین ها یک گروه پروتز می تواند ماده ای باشد که دارای رنگ باشد. زیر کلاس - هموپروتئین ها، به عنوان بخش غیر پروتئینی عمل می کند هم. هموگلوبینگلبول های قرمز تبادل گاز را تضمین می کنند، ساختار چهارتایی دارند و از 4 زنجیره پلی پپتیدی مختلف در جنین، جنین و کودک تشکیل شده اند (بخش IV. فصل 1). بر خلاف Hb میوگلوبیندارای یک هِم و یک زنجیره پلی پپتیدی است که به شکل یک کروی در آمده است. تمایل میوگلوبین به اکسیژن بیشتر از هموگلوبین است، بنابراین می تواند گاز را بپذیرد، ذخیره کند و در صورت نیاز به میتوکندری رها کند. پروتئین های حاوی هِم عبارتند از کاتالاز، پراکسیدازکه آنزیم های ARZ هستند. سیتوکروم ها- اجزای ETC، که مسئول فرآیند اصلی بیوانرژیک در سلول ها است. در میان دهیدروژنازهای دخیل در تنفس بافتی، می‌یابیم فلاووپروتئین ها– کروموپروتئین هایی که به دلیل وجود فلاونوئیدها – اجزای FMN و FAD دارای رنگ زرد (فلاووس – زرد) می باشند. رودوپسین- پروتئین پیچیده ای که گروه پروتز آن شکل فعال ویتامین A است. رتینولرنگ زرد نارنجی. بنفش بصری ماده اصلی حساس به نور میله های شبکیه است و درک نور را در هنگام غروب تضمین می کند.

عملکرد پروتئین ها

ساختاری

(پلاستیکی)

 پروتئین ها اساس غشاهای سلولی و اندامک ها را تشکیل می دهند و همچنین اساس بافت (کلاژن در بافت همبند) را تشکیل می دهند.
کاتالیزوری همه آنزیم ها - پروتئین ها - زیست کاتالیزور هستند.
نظارتی بسیاری از هورمون های ترشح شده از لوب قدامی غده هیپوفیز و غدد پاراتیروئید ماهیتا پروتئینی هستند.
حمل و نقل در پلاسمای خون آلبومین هااز انتقال IVH و بیلی روبین اطمینان حاصل کنید. ترانسفرینمسئول تحویل کاتیون های آهن است.
تنفسی میسل هموگلوبینکه در گلبول های قرمز قرار دارند، قادرند به گازهای مختلف، عمدتاً اکسیژن و دی اکسید کربن متصل شوند و مستقیماً در تبادل گاز شرکت کنند.
انقباضی پروتئین های اختصاصی میوسیت ها ( اکتین و میوزین) - شرکت کنندگان در انقباض و آرامش. یک پروتئین اسکلت سلولی اثر مشابهی را در زمان جداسازی کروموزوم در طول میتوز نشان می دهد. توبولین.
محافظ فاکتورهای انعقادی پروتئین از بدن در برابر از دست دادن خون ناکافی محافظت می کند. پروتئین های ایمنی (γ-گلوبولین ها، اینترفرون، پروتئین های سیستم کمپلمان) با مواد خارجی وارد شده به بدن مبارزه می کنند - آنتی ژن ها.
هومیوستاتیک پروتئین های خارج و داخل سلولی می توانند سطح pH را ثابت نگه دارند. سیستم های بافر) و فشار انکوتیک محیط.
گیرنده گلیکوپروتئین های غشاهای سلولی و ارگانوئیدی که در نواحی خارجی قرار دارند، سیگنال های تنظیمی مختلفی را درک می کنند.
دیداری سیگنال های بینایی در شبکیه توسط یک پروتئین دریافت می شود - رودوپسین.
مغذی آلبومین ها و گلوبولین های پلاسمای خون به عنوان ذخیره اسیدهای آمینه عمل می کنند
پروتئین های کروموزوم ( هیستون ها، پروتامین ها) در ایجاد تعادل بیان و سرکوب اطلاعات ژنتیکی نقش دارند.
انرژی در طول روزه داری یا فرآیندهای پاتولوژیک، زمانی که استفاده از کربوهیدرات ها برای مقاصد انرژی مختل می شود (با دیابت قندیپروتئولیز بافتی افزایش می یابد که محصولات آن اسیدهای آمینه هستند ( کتوژنیک) پوسیده شده و به عنوان منبع انرژی عمل می کند.

پروتئین ها یا پروتئین ها، ترکیبات آلی پیچیده و با مولکولی بالا هستند که از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند. آنها نمایانگر اصلی ترین و مهم ترین بخش تمام سلول ها و بافت های موجودات جانوری و گیاهی هستند که بدون آن فرآیندهای فیزیولوژیکی حیاتی نمی توانند انجام شوند. پروتئین ها از نظر ترکیب و خواص در موجودات جانوری و گیاهی مختلف و در سلول ها و بافت های مختلف یک ارگانیسم متفاوت هستند. پروتئین های دارای ترکیبات مولکولی مختلف به طور متفاوتی در محلول های نمک آبی و در محلول های آبی حل می شوند؛ آنها در حلال های آلی حل نمی شوند. به دلیل وجود گروه های اسیدی و بازی در مولکول پروتئین، واکنش خنثی دارد.

پروتئین ها با هر کدام ترکیبات متعددی تشکیل می دهند مواد شیمیایی، که باعث آنها می شود معنی خاص V واکنش های شیمیایی، در بدن رخ می دهد و اساس همه مظاهر زندگی و محافظت از آن از تأثیرات مضر است. پروتئین ها اساس آنزیم ها، آنتی بادی ها، هموگلوبین، میوگلوبین، بسیاری از هورمون ها را تشکیل می دهند و مجتمع های پیچیده ای را با ویتامین ها تشکیل می دهند.

با ترکیب شدن با چربی ها و کربوهیدرات ها، پروتئین ها می توانند در طول تجزیه به چربی ها و کربوهیدرات ها در بدن تبدیل شوند. در بدن حیوان، آنها فقط از اسیدهای آمینه و مجتمع های آنها - پلی پپتیدها سنتز می شوند و نمی توانند از ترکیبات معدنی، چربی ها و کربوهیدرات ها تشکیل شوند. بسیاری از مواد پروتئینی فعال بیولوژیکی کم مولکولی مشابه مواد موجود در بدن، مانند برخی هورمون ها، در خارج از بدن سنتز می شوند.

اطلاعات کلی در مورد پروتئین ها و طبقه بندی آنها

پروتئین ها مهم ترین ترکیبات زیست آلی هستند که همراه با اسیدهای نوکلئیک نقش ویژه ای در ماده زنده دارند - بدون این ترکیبات زندگی غیرممکن است، زیرا طبق تعریف F. Engels، زندگی وجود خاص اجسام پروتئینی و غیره است. .

پروتئین‌ها بیوپلیمرهای طبیعی هستند که محصول واکنش چند تراکمی اسیدهای آمینه آلفا طبیعی هستند.

18-23 آلفا آمینو اسید طبیعی وجود دارد، ترکیب آنها تعداد بی نهایت زیادی از انواع مولکول های پروتئین را تشکیل می دهد که ارگانیسم های مختلفی را ارائه می دهد. حتی موجودات منفرد از یک گونه خاص با پروتئین های خود مشخص می شوند و تعدادی پروتئین در بسیاری از موجودات یافت می شود.

پروتئین ها با ترکیب عنصری زیر مشخص می شوند: آنها توسط کربن، هیدروژن، اکسیژن، نیتروژن، گوگرد و برخی دیگر تشکیل می شوند. عناصر شیمیایی. ویژگی اصلیمولکول های پروتئین حضور اجباری نیتروژن در آنها است (علاوه بر اتم های C، H، O).

در مولکول های پروتئین، یک پیوند "پپتیدی" تحقق می یابد، یعنی پیوندی بین اتم C گروه کربونیل و اتم نیتروژن گروه آمینه، که برخی از ویژگی های مولکول های پروتئین را تعیین می کند. زنجیره‌های جانبی مولکول پروتئین حاوی تعداد زیادی رادیکال و گروه‌های عاملی است که مولکول پروتئین را چند عملکردی می‌کند و قادر به انجام انواع مختلف فیزیکوشیمیایی و بیولوژیکی است. خواص شیمیایی.

با توجه به تنوع گسترده مولکول های پروتئین و پیچیدگی ترکیب و خواص آنها، پروتئین ها دارای چندین طبقه بندی مختلف بر اساس نشانه های مختلف. بیایید به برخی از آنها نگاه کنیم.

I. بر اساس ترکیب آنها، دو گروه از پروتئین ها متمایز می شوند:

1. پروتئین ها (پروتئین های ساده؛ مولکول آنها فقط توسط پروتئین، به عنوان مثال آلبومین تخم مرغ) تشکیل می شود.

2. پروتئین ها پروتئین های پیچیده ای هستند که مولکول های آنها از اجزای پروتئینی و غیر پروتئینی تشکیل شده است.

پروتئین ها به چند گروه تقسیم می شوند که مهمترین آنها عبارتند از:

1) گلیکوپروتئین ها (ترکیبی پیچیده از پروتئین و کربوهیدرات)؛

2) لیپوپروتئین ها (مجموعه ای از مولکول های پروتئین و چربی ها (لیپیدها)؛

3) نوکلئوپروتئین ها (مجموعه ای از مولکول های پروتئین و مولکول های اسید نوکلئیک).

II. بر اساس شکل مولکول، دو گروه از پروتئین ها متمایز می شوند:

1. پروتئین های کروی - مولکول پروتئین دارای شکل کروی است (شکل کروی)، به عنوان مثال، مولکول های آلبومین تخم مرغ. چنین پروتئین هایی یا محلول در آب هستند یا قادر به تشکیل محلول های کلوئیدی هستند.

2. پروتئین های فیبریلار - مولکول های این مواد به شکل رشته ها (فیبریل ها) هستند، به عنوان مثال، میوزین عضلانی، فیبروئین ابریشم. پروتئین های فیبریلار در آب نامحلول هستند؛ آنها ساختارهایی را تشکیل می دهند که عملکردهای انقباضی، مکانیکی، شکل دهی و محافظتی و همچنین توانایی بدن برای حرکت در فضا را انجام می دهند.

III. پروتئین ها بر اساس حلالیت در حلال های مختلف به چند گروه تقسیم می شوند که مهم ترین آنها به شرح زیر است:

1. محلول در آب.

2. محلول در چربی.

دسته بندی های دیگری از پروتئین ها وجود دارد.

ویژگی های مختصر اسیدهای آمینه آلفا طبیعی

آلفا آمینو اسیدهای طبیعی نوعی اسید آمینه هستند. اسید آمینه - چند کاره مواد آلی، حاوی حداقل دو گروه عاملی - یک گروه آمینه (-NH 2) و یک گروه کربوکسیل (کربوکسیلیک، دومی صحیح تر است) (-COOH).

آمینو اسیدهای آلفا آمینو اسیدهایی هستند که در آنها گروه آمینه و کربوکسیل روی یک اتم کربن قرار دارند. فرمول کلی آنها NH 2 CH(R)COOH است. در زیر فرمول برخی از اسیدهای آمینه آلفا به طور طبیعی وجود دارد. آنها به شکلی مناسب برای نوشتن معادلات واکنش چند تراکمی نوشته شده اند و در مواقعی که برای تولید پلی پپتیدهای خاص نیاز به نوشتن معادلات واکنش (طرح ها) است استفاده می شود:

1) گلیسین (اسید آمینو استیک) - MH 2 CH 2 COOH؛

2) آلانین - NH 2 CH (CH 3) COOH;

3) فنیل آلانین - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5 ) COOH .

4) سرین - NH 2 CH (CH 2 OH) COOH .

5) اسید آسپارتیک - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) سیستئین - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH و غیره.

برخی از اسیدهای آمینه آلفا طبیعی حاوی دو گروه آمینه (مثلا لیزین)، دو گروه کربوکسی (به عنوان مثال، اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک)، گروه های هیدروکسید (OH) (به عنوان مثال، تیروزین) هستند و می توانند حلقوی باشند (مثلاً پرولین). ).

بر اساس ماهیت تأثیر اسیدهای آمینه آلفا طبیعی بر متابولیسم، آنها به قابل تعویض و غیر قابل تعویض تقسیم می شوند. آمینو اسیدهای ضروری باید از طریق غذا به بدن برسد.

توضیح مختصری از ساختار مولکول های پروتئین

پروتئین ها به جز ترکیب پیچیدههمچنین با ساختار پیچیده مولکول های پروتئین مشخص می شوند. چهار نوع ساختار مولکول های پروتئین وجود دارد.

1. ساختار اولیه با ترتیب آرایش باقی مانده های اسید آمینه آلفا در زنجیره پلی پپتیدی مشخص می شود. به عنوان مثال، تتراپپتید (پلی پپتیدی که از چند تراکم چهار مولکول اسید آمینه تشکیل می شود) آلا-فن-تیرو-سرین دنباله ای از باقی مانده های آلانین، فنیل آلانین، تیروزین و سرین است که توسط یک پیوند پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند.

2. ساختار ثانویه یک مولکول پروتئین، آرایش فضایی زنجیره پلی پپتیدی است. این می تواند متفاوت باشد، اما رایج ترین آنها مارپیچ آلفا است که با "پیچ" مشخصی از مارپیچ، اندازه و فاصله بین چرخش های فردی مارپیچ مشخص می شود.

ثبات ساختار ثانویه مولکول پروتئین با ظهور پیوندهای شیمیایی مختلف بین چرخش های فردی مارپیچ تضمین می شود. نقش انتقادیدر میان آنها به پیوند هیدروژنی تعلق دارد (با کشیدن هسته یک اتم از گروه ها - NH 2 یا =NH به داخل پوسته الکترونیاتم‌های اکسیژن یا نیتروژن)، پیوند یونی (که از طریق برهمکنش الکترواستاتیکی -COO - و - NH + 3 یا =NH + 2 یون تحقق می‌یابد) و سایر انواع پیوند.

3. ساختار سوم مولکول های پروتئین با آرایش فضایی مارپیچ آلفا یا ساختار دیگر مشخص می شود. پایداری چنین سازه هایی با همان نوع اتصالات ساختار ثانویه تعیین می شود. در نتیجه اجرای ساختار سوم، یک "زیر واحد" از مولکول پروتئین بوجود می آید که برای مولکول های بسیار پیچیده معمول است و برای مولکول های نسبتا ساده ساختار سوم نهایی است.

4. ساختار چهارتایی یک مولکول پروتئین، آرایش فضایی زیر واحدهای مولکول های پروتئین است. این مشخصه پروتئین های پیچیده مانند هموگلوبین است.

هنگام در نظر گرفتن ساختار مولکول های پروتئین، لازم است بین ساختار یک پروتئین زنده - ساختار بومی و ساختار یک پروتئین مرده تمایز قائل شد. پروتئین موجود در ماده زنده (پروتئین بومی) با پروتئینی که در معرض تغییراتی قرار گرفته است متفاوت است و ممکن است خواص پروتئین زنده را از دست بدهد. قرار گرفتن در معرض کم عمق دناتوراسیون نامیده می شود، که طی آن می توان خواص پروتئین زنده را متعاقبا احیا کرد. یکی از انواع دناتوراسیون، انعقاد برگشت پذیر است. با انعقاد برگشت ناپذیر، پروتئین بومی به "پروتئین مرده" تبدیل می شود.

شرح مختصری از خواص فیزیکی، فیزیکوشیمیایی و شیمیایی پروتئین

خواص مولکول های پروتئین هستند پراهمیتبرای درک خواص بیولوژیکی و محیطی آنها. بنابراین، با توجه به وضعیت تجمع آنها، پروتئین ها به عنوان مواد جامد طبقه بندی می شوند که می توانند در آب یا سایر حلال ها محلول یا نامحلول باشند. بخش عمده ای از نقش زیست محیطی پروتئین ها توسط خواص فیزیکی تعیین می شود. بنابراین، توانایی مولکول های پروتئین برای تشکیل سیستم های کلوئیدی، ساختار، کاتالیزوری و عملکردهای دیگر آنها را تعیین می کند. نامحلول بودن پروتئین ها در آب و سایر حلال ها، فیبریل بودن آنها عملکردهای محافظتی و شکل دهی و غیره را تعیین می کند.

خصوصیات فیزیکوشیمیایی پروتئین ها شامل توانایی آنها در دنچر شدن و منعقد شدن است. انعقاد در سیستم های کلوئیدی خود را نشان می دهد که اساس هر ماده زنده است. در طول انعقاد، ذرات به دلیل چسبیدن به هم بزرگتر می شوند. انعقاد را می توان پنهان کرد (فقط می توان آن را زیر میکروسکوپ مشاهده کرد) و آشکار - نشانه آن رسوب پروتئین است. انعقاد زمانی برگشت ناپذیر است که پس از توقف عمل عامل انعقاد، ساختار سیستم کلوئیدی ترمیم نشود و زمانی که پس از حذف عامل انعقاد، سیستم کلوئیدی بازسازی شود، برگشت پذیر است.

نمونه ای از انعقاد برگشت پذیر، رسوب پروتئین آلبومین تخم مرغ تحت تأثیر محلول های نمکی است، در حالی که رسوب پروتئین زمانی که محلول رقیق می شود یا زمانی که رسوب به آب مقطر منتقل می شود، حل می شود.

نمونه ای از انعقاد برگشت ناپذیر، تخریب ساختار کلوئیدی پروتئین آلبومین هنگام گرم شدن تا نقطه جوش آب است. در هنگام مرگ (کامل)، ماده زنده به دلیل انعقاد غیرقابل برگشت کل سیستم به ماده مرده تبدیل می شود.

خواص شیمیایی پروتئین ها به دلیل وجود آن بسیار متنوع است تعداد زیادیگروه های عاملی و همچنین به دلیل وجود پپتید و سایر پیوندها در مولکول های پروتئین. از منظر اکولوژیکی و بیولوژیکی بالاترین ارزشدارای توانایی مولکول های پروتئین برای هیدرولیز (این در نهایت منجر به مخلوطی از اسیدهای آمینه آلفا طبیعی می شود که در تشکیل این مولکول شرکت داشتند؛ اگر پروتئین پروتئین بود، ممکن است مواد دیگری در این مخلوط وجود داشته باشد)، تا اکسیداسیون (محصولات آن). ممکن است دی اکسید کربن، آب، ترکیبات نیتروژن مانند اوره، ترکیبات فسفر و غیره باشد).

پروتئین ها با انتشار بوی «شاخ سوخته» یا «پرهای سوخته» می سوزند که دانستن آن هنگام انجام آزمایش های محیطی ضروری است. واکنش های رنگی مختلف به پروتئین شناخته شده است (بیورت، زانتوپروتئین و غیره) که جزئیات بیشتر در مورد آنها را می توان در درس شیمی یافت.

شرح مختصری از عملکردهای زیست محیطی و بیولوژیکی پروتئین ها

لازم است بین نقش اکولوژیکی و بیولوژیکی پروتئین ها در سلول ها و در کل بدن تمایز قائل شد.

نقش اکولوژیکی و بیولوژیکی پروتئین ها در سلول ها

با توجه به اینکه پروتئین ها (به همراه اسیدهای نوکلئیک) مواد حیاتی هستند، عملکرد آنها در سلول ها بسیار متنوع است.

1. مهمترین عملکردمولکول های پروتئین دارای عملکرد ساختاری هستند که شامل این واقعیت است که پروتئین مهمترین جزء تمام ساختارهایی است که یک سلول را تشکیل می دهند که در آن به عنوان بخشی از مجموعه ای از ترکیبات شیمیایی مختلف گنجانده شده است.

2. پروتئین مهم ترین معرف در جریان طیف عظیمی از واکنش های بیوشیمیایی است که عملکرد طبیعی ماده زنده را تضمین می کند، بنابراین با عملکرد معرف مشخص می شود.

3. در ماده زنده، واکنش ها تنها در حضور کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها و در نتیجه ایجاد شده امکان پذیر است. تحقیقات بیوشیمیایی، ماهیتا پروتئینی هستند، بنابراین پروتئین ها یک عملکرد کاتالیزوری نیز انجام می دهند.

4. در صورت لزوم، پروتئین ها در موجودات اکسیده می شوند و در عین حال آزاد می شوند که به دلیل آن ATP سنتز می شود، i.e. پروتئین ها عملکرد انرژی را نیز انجام می دهند، اما با توجه به اینکه این مواد برای موجودات ارزش ویژه ای دارند (به دلیل ترکیب پیچیده آنها)، عملکرد انرژی پروتئین ها توسط موجودات فقط در شرایط بحرانی تحقق می یابد.

5. پروتئین ها همچنین می توانند عملکرد ذخیره سازی را انجام دهند، زیرا آنها نوعی "غذای کنسرو شده" مواد و انرژی برای موجودات (به ویژه گیاهان) هستند و از رشد اولیه آنها (برای حیوانات - داخل رحمی، برای گیاهان - رشد جنین تا زمانی که ظاهر یک ارگانیسم جوان - یک نهال).

تعدادی از عملکردهای پروتئین هم برای سلول ها و هم برای بدن به عنوان یک کل مشخص است، بنابراین در زیر مورد بحث قرار می گیرند.

نقش اکولوژیکی و بیولوژیکی پروتئین ها در موجودات (به طور کلی)

1. پروتئین ها ساختارهای خاصی را در سلول ها و موجودات (در ترکیب با سایر مواد) تشکیل می دهند که قادر به دریافت سیگنال از محیطبه شکل تحریکات، که به دلیل آن حالت "هیجان" ایجاد می شود، که بدن با واکنش خاصی به آن پاسخ می دهد، یعنی. پروتئین ها هم در سلول و هم در بدن به طور کلی با یک عملکرد ادراکی مشخص می شوند.

2. پروتئین ها همچنین با یک عملکرد رسانا (هم در سلول ها و هم در بدن به عنوان یک کل) مشخص می شوند که شامل این واقعیت است که تحریکی که در ساختارهای خاصی از سلول (ارگانیسم) ایجاد می شود به مرکز مربوطه (سلول) منتقل می شود. یا ارگانیسم)، که در آن واکنش خاصی (پاسخ) یک ارگانیسم یا سلول به سیگنال دریافتی شکل می گیرد.

3. بسیاری از ارگانیسم ها قابلیت حرکت در فضا را دارند که به دلیل قابلیت انقباض ساختارهای سلول یا موجود زنده امکان پذیر است و این امکان وجود دارد زیرا پروتئین های ساختار فیبریلار عملکرد انقباضی دارند.

4. برای موجودات هتروتروف، پروتئین ها، هم به طور جداگانه و هم در مخلوط با مواد دیگر، محصولات غذایی هستند، یعنی عملکرد تغذیه ای آنها مشخص می شود.

شرح مختصری از تبدیل پروتئین در موجودات هتروتروف با استفاده از مثال انسان

پروتئین های موجود در غذا در نهایت به حفره دهان، جایی که آنها با بزاق مرطوب می شوند، توسط دندان ها له می شوند و به یک توده همگن تبدیل می شوند (با جویدن کامل)، و از طریق حلق و مری وارد معده می شوند (هیچ اتفاقی برای پروتئین ها به عنوان ترکیبات قبل از ورود به معده نمی افتد).

در معده، بولوس غذا با شیره معده، که ترشح غدد معده است، اشباع می شود. شیره معده است سیستم آبی، حاوی کلرید هیدروژن و آنزیم هایی است که مهمترین آنها (برای پروتئین ها) پپسین است. پپسین در یک محیط اسیدی باعث هیدرولیز پروتئین ها به پپتون می شود. سپس غلات غذا وارد بخش اول روده کوچک می شود - دوازدهه، که در آن مجرای پانکراس باز می شود و آب پانکراس ترشح می کند که دارای محیط قلیایی و مجموعه ای از آنزیم ها است که تریپسین فرآیند هیدرولیز پروتئین را تسریع می کند و آن را به پایان می رساند، یعنی تا زمانی که مخلوطی از اسیدهای آمینه آلفا طبیعی ظاهر شود. (محلول هستند و می توانند از پرزهای روده جذب خون شوند).

این مخلوط از اسیدهای آمینه وارد مایع بینابینی می شود و از آنجا به سلول های بدن وارد می شود که در آن آنها (اسیدهای آمینه) وارد دگرگونی های مختلفی می شوند. یک قسمت از این ترکیبات به طور مستقیم برای سنتز پروتئین های مشخصه یک ارگانیسم مورد استفاده قرار می گیرد، بخش دوم در معرض ترانس آمیناسیون یا دآمیناسیون قرار می گیرد و ترکیبات جدید لازم برای بدن را می دهد، بخش سوم اکسید می شود و منبع انرژی لازم برای بدن است. برای تحقق عملکردهای حیاتی آن

توجه به برخی ویژگی های تبدیل پروتئین درون سلولی ضروری است. اگر ارگانیسم هتروتروف و تک سلولی باشد، پروتئین های موجود در غذا وارد سلول ها به سیتوپلاسم یا واکوئل های گوارشی ویژه می شوند، جایی که تحت اثر آنزیم ها تحت هیدرولیز قرار می گیرند و سپس همه چیز همانطور که برای اسیدهای آمینه در سلول ها توضیح داده شده است، پیش می رود. ساختارهای سلولی دائماً تجدید می شوند، بنابراین پروتئین "قدیمی" با پروتئین "جدید" جایگزین می شود، در حالی که اولین آن برای تولید مخلوطی از اسیدهای آمینه هیدرولیز می شود.

ارگانیسم های اتوتروف ویژگی های خاص خود را در تبدیل پروتئین دارند. پروتئین های اولیه (در سلول های مریستم) از اسیدهای آمینه سنتز می شوند که از محصولات تبدیل کربوهیدرات های اولیه (در طول فتوسنتز به وجود آمده اند) و مواد معدنی حاوی نیتروژن (نیترات ها یا نمک های آمونیوم) سنتز می شوند. جایگزینی ساختارهای پروتئینی در سلول‌های با عمر طولانی ارگانیسم‌های اتوتروف با موجودات هتروتروف تفاوتی ندارد.

تعادل نیتروژن

پروتئین ها که از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند، ترکیبات اساسی هستند که برای فرآیندهای زندگی ضروری هستند. بنابراین، توجه به متابولیسم پروتئین ها و محصولات تجزیه آنها بسیار مهم است.

نیتروژن بسیار کمی در عرق وجود دارد، بنابراین تجزیه و تحلیل عرق برای محتوای نیتروژن معمولا انجام نمی شود. مقدار نیتروژن دریافتی از غذا و مقدار نیتروژن موجود در ادرار و مدفوع در 6.25 (16%) ضرب می شود و مقدار دوم از مقدار اول کم می شود. در نتیجه میزان نیتروژن وارد شده و جذب بدن مشخص می شود.

وقتی مقدار نیتروژن وارد شده به بدن با غذا برابر با مقدار نیتروژن موجود در ادرار و مدفوع باشد، یعنی در هنگام دآمیناسیون تشکیل شود، تعادل نیتروژن برقرار می شود. تعادل نیتروژن، به عنوان یک قاعده، مشخصه یک ارگانیسم بالغ سالم است.

هنگامی که مقدار نیتروژن وارد شده به بدن بیشتر از مقدار نیتروژن دفع شده باشد، تعادل نیتروژن مثبت وجود دارد، یعنی مقدار پروتئین موجود در بدن بیشتر از مقدار پروتئینی است که تجزیه شده است. تعادل مثبت نیتروژن مشخصه یک ارگانیسم سالم در حال رشد است.

هنگامی که مصرف پروتئین در رژیم غذایی افزایش می یابد، مقدار نیتروژن دفع شده در ادرار نیز افزایش می یابد.

و در نهایت، زمانی که مقدار نیتروژن ورودی به بدن کمتر از مقدار نیتروژن دفع شده باشد، تعادل نیتروژن منفی ایجاد می شود که در آن تجزیه پروتئین از سنتز آن فراتر رفته و پروتئین تشکیل دهنده بدن از بین می رود. این در هنگام گرسنگی پروتئین و زمانی که اسیدهای آمینه لازم برای بدن تامین نمی شود اتفاق می افتد. تعادل منفی نیتروژن نیز پس از قرار گرفتن در معرض دوزهای زیاد پرتوهای یونیزان، که باعث افزایش تجزیه پروتئین ها در اندام ها و بافت ها می شود، مشاهده شد.

مشکل بهینه پروتئین

حداقل مقدار پروتئین های غذایی مورد نیاز برای پر کردن پروتئین های در حال زوال بدن، یا میزان تجزیه پروتئین های بدن با رژیم غذایی منحصراً کربوهیدراتی، به عنوان ضریب سایش تعیین می شود. در یک فرد بالغ کمترین مقدار این ضریب حدود 30 گرم پروتئین در روز است. با این حال، این مقدار کافی نیست.

چربی ها و کربوهیدرات ها بر مصرف پروتئین ها فراتر از حداقل مورد نیاز برای اهداف پلاستیکی تأثیر می گذارند، زیرا آنها مقدار انرژی لازم برای تجزیه پروتئین ها را بالاتر از حداقل آزاد می کنند. کربوهیدرات ها در طول تغذیه معمولی تجزیه پروتئین ها را 3-3.5 برابر بیشتر از زمان ناشتایی کامل کاهش می دهند.

برای یک فرد بالغ با غذای مخلوط حاوی مقدار کافی کربوهیدرات و چربی و وزن بدن 70 کیلوگرم، هنجار پروتئین در روز 105 گرم است.

مقدار پروتئینی که به طور کامل رشد و فعالیت حیاتی بدن را تضمین می کند به عنوان پروتئین بهینه تعیین می شود و برابر است با ۱۰۰ تا ۱۲۵ گرم پروتئین در روز برای یک فرد در حین کار سبک، تا ۱۶۵ گرم در روز در هنگام کار سخت. و 220-230 گرم در طول کار بسیار سخت.

مقدار پروتئین در روز باید حداقل 17 درصد کل غذا بر حسب وزن و 14 درصد انرژی باشد.

پروتئین های کامل و ناقص

پروتئین هایی که با غذا وارد بدن می شوند به دو دسته بیولوژیکی کامل و بیولوژیکی ناقص تقسیم می شوند.

پروتئین های کامل بیولوژیکی آنهایی هستند که به مقدار کافی حاوی تمام اسیدهای آمینه لازم برای سنتز پروتئین در بدن حیوان هستند. پروتئین های کامل لازم برای رشد بدن شامل موارد زیر است: اسیدهای آمینه ضروری: لیزین، تریپتوفان، ترئونین، لوسین، ایزولوسین، هیستیدین، آرژنین، والین، متیونین، فنیل آلانین. از این اسیدهای آمینه می توان اسیدهای آمینه، هورمون ها و غیره دیگری نیز به وجود آورد که تیروزین از فنیل آلانین، هورمون های تیروکسین و آدرنالین از تیروزین از طریق دگرگونی ها و هیستامین از هیستیدین به وجود می آیند. متیونین در تشکیل هورمون های تیروئید نقش دارد و برای تشکیل کولین، سیستئین و گلوتاتیون ضروری است. برای فرآیندهای ردوکس، متابولیسم نیتروژن، جذب چربی و فعالیت طبیعی مغز ضروری است. لیزین در خون سازی نقش دارد و باعث رشد بدن می شود. تریپتوفان همچنین برای رشد ضروری است، در تشکیل سروتونین، ویتامین PP و سنتز بافت شرکت می کند. لیزین، سیستین و والین فعالیت قلبی را تحریک می کنند. محتوای کم سیستین در غذا رشد مو را به تاخیر می اندازد و قند خون را افزایش می دهد.

پروتئین های دارای کمبود بیولوژیکی آنهایی هستند که فاقد حتی یک اسید آمینه هستند که توسط موجودات حیوانی قابل سنتز نباشد.

ارزش بیولوژیکی پروتئین با مقدار پروتئین بدن که از 100 گرم پروتئین غذا تشکیل می شود اندازه گیری می شود.

پروتئین هایی با منشاء حیوانی که در گوشت، تخم مرغ و شیر یافت می شوند، کامل ترین پروتئین ها (70 تا 95 درصد) هستند. پروتئین های با منشاء گیاهی ارزش بیولوژیکی کمتری دارند، به عنوان مثال. نان چاودارذرت (60%)، سیب زمینی، مخمر (67%).

پروتئین حیوانی - ژلاتین، که حاوی تریپتوفان و تیروزین نیست، پایین است. گندم و جو دارای لیزین کم و ذرت دارای لیزین و تریپتوفان کم است.

برخی از اسیدهای آمینه جایگزین یکدیگر می شوند، به عنوان مثال فنیل آلانین جایگزین تیروزین می شود.

دو پروتئین ناقص که فاقد آمینو اسیدهای مختلف هستند، با هم می توانند یک رژیم غذایی پروتئین کامل را تشکیل دهند.

نقش کبد در سنتز پروتئین

کبد پروتئین های موجود در پلاسمای خون را سنتز می کند: آلبومین ها، گلوبولین ها (به استثنای گاما گلوبولین ها)، فیبرینوژن، اسیدهای نوکلئیک و آنزیم های متعدد که برخی از آنها فقط در کبد سنتز می شوند، به عنوان مثال آنزیم هایی که در تشکیل اوره نقش دارند.

پروتئین‌های سنتز شده در بدن بخشی از اندام‌ها، بافت‌ها و سلول‌ها، آنزیم‌ها و هورمون‌ها (معنی پلاستیکی پروتئین‌ها) هستند، اما در بدن به شکل ترکیبات پروتئینی مختلف ذخیره نمی‌شوند. بنابراین، بخشی از پروتئین ها که اهمیت پلاستیکی ندارند با مشارکت آنزیم ها دآمینه می شوند - با آزاد شدن انرژی به محصولات مختلف نیتروژنی تجزیه می شوند. نیمه عمر پروتئین های کبد 10 روز است.

تغذیه پروتئینی در شرایط مختلف

پروتئین هضم نشده جز از طریق مجرای گوارشی جذب بدن نمی شود. پروتئین وارد شده به خارج از کانال گوارشی (به صورت تزریقی) باعث واکنش محافظتی بدن می شود.

اسیدهای آمینه پروتئین شکسته شده و ترکیبات آنها - پلی پپتیدها - به سلول های بدن آورده می شود که در آنها تحت تأثیر آنزیم ها، سنتز پروتئین به طور مداوم در طول زندگی اتفاق می افتد. پروتئین های غذایی عمدتاً اهمیت پلاستیکی دارند.

در طول دوره رشد بدن - در دوران کودکی و نوجوانی - سنتز پروتئین به ویژه بالا است. در سنین بالا سنتز پروتئین کاهش می یابد. در نتیجه، در طول فرآیند رشد، احتباس یا احتباس در بدن مواد شیمیایی سازنده پروتئین ها رخ می دهد.

مطالعه متابولیسم با استفاده از ایزوتوپ ها نشان داده است که در برخی از اندام ها، در عرض 2-3 روز، تقریباً نیمی از پروتئین ها تجزیه می شوند و همان مقدار پروتئین به تازگی توسط بدن سنتز می شود (باز سنتز). در هر یک از موجودات، پروتئین های خاصی سنتز می شوند که با پروتئین های سایر بافت ها و سایر موجودات متفاوت است.

مانند چربی ها و کربوهیدرات ها، اسیدهای آمینه ای که برای ساختن بدن استفاده نمی شوند، برای آزاد شدن انرژی تجزیه می شوند.

اسیدهای آمینه که از پروتئین های سلول های در حال مرگ و فروپاشی بدن تشکیل می شوند، با آزاد شدن انرژی نیز دستخوش دگرگونی می شوند.

در شرایط عادی، مقدار پروتئین مورد نیاز در روز برای یک بزرگسال 1.5-2.0 گرم به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن، در شرایط سرمای طولانی مدت 3.0-3.5 گرم، با کار فیزیکی بسیار سنگین 3.0-3.5 گرم است.

افزایش میزان پروتئین به بیش از 3.0-3.5 گرم به ازای هر کیلوگرم وزن بدن، فعالیت را مختل می کند. سیستم عصبی، کبد و کلیه ها.

لیپیدها، طبقه بندی و نقش فیزیولوژیکی آنها

لیپیدها موادی هستند که در آب نامحلول و در ترکیبات آلی (الکل، کلروفرم و غیره) محلول هستند. لیپیدها شامل چربی های خنثی، مواد مشابه چربی (لیپویدها) و برخی ویتامین ها (A، D، E، K) هستند. لیپیدها دارای اهمیت پلاستیکی هستند و بخشی از تمام سلول ها و هورمون های جنسی هستند.

به خصوص چربی های زیادی در سلول های سیستم عصبی و غدد فوق کلیوی وجود دارد. بخش قابل توجهی از آنها توسط بدن به عنوان ماده انرژی استفاده می شود.

شکل مولکول پروتئین. مطالعات مربوط به ترکیب بومی مولکول های پروتئین نشان داده است که این ذرات در اکثر موارد شکلی کم و بیش نامتقارن دارند. بسته به درجه عدم تقارن، یعنی رابطه بین محورهای بلند (b) و کوتاه (a) مولکول پروتئین، پروتئین های کروی (کروی) و فیبریلار (نخ مانند) متمایز می شوند.

گلوبولارها مولکول های پروتئینی هستند که در آنها چین خوردگی زنجیره های پلی پپتیدی منجر به تشکیل یک ساختار کروی شده است. در میان آنها کاملاً کروی، بیضی شکل و میله ای شکل وجود دارد. آنها در درجه عدم تقارن متفاوت هستند. به عنوان مثال، آلبومین تخم مرغ b/a = 3، گلیادین گندم - 11، و زین ذرت - 20. بسیاری از پروتئین ها در طبیعت کروی هستند.

پروتئین های فیبریلار رشته های بلند و بسیار نامتقارن را تشکیل می دهند. بسیاری از آنها عملکردی ساختاری یا مکانیکی دارند. اینها کلاژن (b/a - 200)، کراتین ها، فیبروئین هستند.

پروتئین های هر گروه خاص خود را دارند خواص مشخصه. بسیاری از پروتئین های کروی در آب و محلول های نمکی رقیق محلول هستند. پروتئین های فیبریلار محلول با محلول های بسیار چسبناک مشخص می شوند. پروتئین های کروی، به عنوان یک قاعده، ارزش بیولوژیکی خوبی دارند - آنها در طول هضم جذب می شوند، در حالی که بسیاری از پروتئین های فیبریلار جذب نمی شوند.

هیچ مرز مشخصی بین پروتئین های کروی و فیبریلار وجود ندارد. تعدادی از پروتئین ها موقعیت میانی را اشغال می کنند و ویژگی های کروی و فیبریلار را ترکیب می کنند. از جمله این پروتئین ها می توان به میوزین عضلانی (b/a = 75) و فیبرینوژن خون (b/a = 18) اشاره کرد. میوزین شکل میله ای دارد، شبیه به شکل پروتئین های فیبریلار، اما مانند پروتئین های کروی، در محلول های نمکی محلول است. محلول های میوزین و فیبرینوژن ویسکوز هستند. این پروتئین ها در طول فرآیند هضم جذب می شوند. در عین حال، اکتین، پروتئین ماهیچه ای کروی، جذب نمی شود.

دناتوره شدن پروتئین. ترکیب بومی مولکول های پروتئین سفت و سخت نیست، کاملاً ناپایدار است (لاتین "labilis" - لغزش) و می تواند تحت تأثیرات متعددی به طور جدی مختل شود. نقض ساختار بومی یک پروتئین، همراه با تغییر در خواص بومی آن بدون شکستن پیوندهای پپتیدی، دناتوراسیون نامیده می شود (لاتین "denaturare" - محروم کردن خواص طبیعی) سنجاب.

دناتوره شدن پروتئین ها می تواند به دلایل مختلفی ایجاد شود که منجر به اختلال در برهمکنش های ضعیف و همچنین پاره شدن پیوندهای دی سولفیدی می شود که ساختار اصلی آنها را تثبیت می کند.

گرم شدن بیشتر پروتئین ها تا دمای بالای 50 درجه سانتیگراد و همچنین اشعه ماوراء بنفش و سایر انواع تابش پر انرژی، ارتعاشات اتم های زنجیره پلی پپتیدی را افزایش می دهد که منجر به اختلال در پیوندهای مختلف در آنها می شود. حتی تکان دادن مکانیکی نیز می تواند باعث دناتوره شدن پروتئین شود.

دناتوره شدن پروتئین نیز به دلیل قرار گرفتن در معرض مواد شیمیایی رخ می دهد. اسیدها یا قلیاهای قوی بر یونیزاسیون گروه های اسیدی و بازی تأثیر می گذارند و باعث اختلال در پیوندهای یونی و برخی هیدروژن در مولکول های پروتئین می شوند. اوره (H 2 N-CO-NH 2) و حلال های آلی - الکل ها، فنل ها و غیره - سیستم پیوندهای هیدروژنی را مختل می کنند و برهمکنش های آبگریز را در مولکول های پروتئین ضعیف می کنند ( اوره - به دلیل اختلال در ساختار آب، حلال های آلی - به دلیل برقراری تماس با رادیکال های اسید آمینه غیر قطبی). مرکاپتواتانول پیوندهای دی سولفیدی را در پروتئین ها تجزیه می کند. یون های فلزات سنگین برهمکنش های ضعیف را مختل می کنند.

در طول دناتوره شدن، خواص پروتئین تغییر می کند و اول از همه حلالیت آن کاهش می یابد. به عنوان مثال، هنگام جوشاندن، پروتئین ها منعقد می شوند و از محلول ها به شکل لخته رسوب می کنند (مانند جوشاندن تخم مرغ). رسوب پروتئین ها از محلول ها نیز تحت تأثیر رسوب کننده های پروتئینی رخ می دهد که شامل اسید تری کلرواستیک، معرف بارنشتاین (مخلوطی از هیدروکسید سدیم با سولفات مس)، محلول تانن و غیره است.

در طول دناتوره شدن، ظرفیت جذب آب پروتئین کاهش می یابد، یعنی توانایی آن برای متورم شدن. گروه های شیمیایی جدید ممکن است ظاهر شوند، به عنوان مثال: هنگامی که در معرض کاپتواتانول - گروه های SH قرار می گیرند. در نتیجه دناتوره شدن، پروتئین فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد.

اگرچه ساختار اولیه پروتئین در حین دناتوراسیون آسیب نمی بیند، اما تغییرات غیر قابل برگشت هستند. با این حال، به عنوان مثال، هنگامی که اوره به تدریج توسط دیالیز از محلول پروتئین دناتوره شده خارج می شود، دوباره طبیعی شدن آن رخ می دهد: ساختار اصلی پروتئین بازسازی می شود، و با آن، به یک درجه یا دیگری، خواص بومی آن. این دناتوره شدن برگشت پذیر نامیده می شود.

دناتوره شدن غیرقابل برگشت پروتئین ها در طول فرآیند پیری موجودات اتفاق می افتد. بنابراین، به عنوان مثال، دانه های گیاهی، حتی در شرایط نگهداری بهینه، به تدریج قابلیت حیات خود را از دست می دهند.

دناتوره شدن پروتئین ها هنگام پخت نان، خشک کردن ماکارونی، سبزیجات، در حین پخت و غیره اتفاق می افتد. در نتیجه ارزش بیولوژیکی این پروتئین ها افزایش می یابد، زیرا پروتئین های دناتوره شده (تا حدی از بین رفته) راحت تر در طول فرآیند هضم جذب می شوند.

نقطه ایزوالکتریک یک پروتئین. پروتئین ها حاوی گروه های مختلف بازی و اسیدی هستند که توانایی یونیزه شدن را دارند. در یک محیط به شدت اسیدی، گروه های اصلی (گروه های آمینه و غیره) به طور فعال پروتونه می شوند و مولکول های پروتئین بار مثبت کلی پیدا می کنند و در یک محیط شدیدا قلیایی، گروه های کربوکسیل به راحتی جدا می شوند و مولکول های پروتئین بار منفی کلی پیدا می کنند.

منابع بار مثبت در پروتئین ها رادیکال های جانبی لیزین، آرژنین و باقی مانده های هیستیدین و گروه α-آمینه باقی مانده اسید آمینه N ترمینال هستند. منابع بار منفی رادیکال های جانبی باقی مانده های اسید آسپارتیک و گلوتامیک و گروه a-کربوکسیل از باقی مانده اسید آمینه C ترمینال هستند.

در مقدار pH مشخصی از محیط، برابری بارهای مثبت و منفی روی سطح مولکول پروتئین مشاهده می شود، یعنی بار الکتریکی کل آن صفر می شود. مقدار pH محلولی که در آن مولکول پروتئین از نظر الکتریکی خنثی است، نقطه ایزوالکتریک پروتئین (pi) نامیده می شود.

نقاط ایزوالکتریک ثابت مشخصه پروتئین ها هستند. آنها با ترکیب و ساختار اسید آمینه آنها تعیین می شوند: تعداد و محل باقی مانده های اسید آمینه اسیدی و بازی در زنجیره های پلی پپتیدی. نقاط ایزوالکتریک پروتئین ها که در آن بقایای اسید آمینه اسیدی غالب است، در ناحیه pH قرار دارند.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. نقاط ایزوالکتریک اکثر پروتئین ها در محیط کمی اسیدی قرار دارند.

در حالت ایزوالکتریک، محلول های پروتئینی دارای حداقل ویسکوزیته هستند. این به دلیل تغییر شکل مولکول پروتئین است. در نقطه ایزوالکتریک، گروه هایی با بار مخالف یکدیگر را جذب می کنند و پروتئین ها به شکل توپ در می آیند. هنگامی که PH از نقطه ایزوالکتریک جابجا می شود، گروه های دارای بار مشابه یکدیگر را دفع می کنند و مولکول های پروتئین باز می شوند. در حالت باز شده، مولکول های پروتئین به محلول ها ویسکوزیته بالاتری نسبت به زمانی که به شکل توپ در می آیند، می دهند.

در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها دارای حداقل انحلال هستند و می توانند به راحتی رسوب کنند.

با این حال، رسوب پروتئین ها در نقطه ایزوالکتریک هنوز رخ نمی دهد. این امر توسط مولکول های ساختار یافته آب که بخش قابل توجهی از رادیکال های اسید آمینه آبگریز را در سطح گلبول های پروتئین حفظ می کنند، جلوگیری می کند.

پروتئین‌ها را می‌توان با استفاده از حلال‌های آلی (الکل، استون)، که سیستم تماس‌های آبگریز در مولکول‌های پروتئین را مختل می‌کند، و همچنین غلظت بالای نمک‌ها (روش نمک‌زدایی)، که هیدراتاسیون گلبول‌های پروتئین را کاهش می‌دهد، رسوب کرد. در حالت دوم، بخشی از آب به سمت حل شدن نمک می رود و دیگر در انحلال پروتئین شرکت نمی کند. به دلیل کمبود حلال، چنین محلولی فوق اشباع می شود که مستلزم رسوب بخشی از آن است. مولکول های پروتئینشروع به چسبیدن به هم می کنند و با تشکیل ذرات بزرگتر، به تدریج از محلول رسوب می کنند.

خواص نوری پروتئین. محلول های پروتئینی دارای فعالیت نوری هستند، یعنی توانایی چرخش صفحه قطبش نور. این خاصیت پروتئین ها به دلیل وجود عناصر عدم تقارن در مولکول های آنها - اتم های کربن نامتقارن و مارپیچ α راست دست است.

هنگامی که یک پروتئین دناتوره می شود، خواص نوری آن تغییر می کند که با تخریب مارپیچ α همراه است. خواص نوری پروتئین های کاملاً دناتوره شده تنها به وجود اتم های کربن نامتقارن در آنها بستگی دارد.

با تفاوت در خواص نوری یک پروتئین قبل و بعد از دناتوره شدن، می توان درجه مارپیچ شدن آن را تعیین کرد.

واکنش های کیفی به پروتئین ها. پروتئین ها به دلیل وجود گروه های شیمیایی خاص در آنها با واکنش های رنگی مشخص می شوند. این واکنش ها اغلب برای شناسایی پروتئین ها استفاده می شود.

هنگامی که سولفات مس و قلیایی به محلول پروتئین اضافه می شوند، به دلیل تشکیل مجتمع های یون های مس با گروه های پپتیدی پروتئین، رنگ یاسی ظاهر می شود. از آنجایی که این واکنش توسط بیورت (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2) ایجاد می شود، به آن بیورت می گویند. این اغلب برای تعیین کمی پروتئین، همراه با روش I. Kjeldahl استفاده می شود، زیرا شدت رنگ حاصل متناسب با غلظت پروتئین در محلول است.

هنگامی که محلول های پروتئین با اسید نیتریک غلیظ گرم می شوند، به دلیل تشکیل مشتقات نیترو اسیدهای آمینه معطر، رنگ زرد ظاهر می شود. این واکنش نامیده می شود زانتوپروتئین(یونانی "xanthos" - زرد).

هنگامی که گرم می شود، بسیاری از محلول های پروتئینی با محلول نیترات جیوه واکنش می دهند، که ترکیبات پیچیده زرشکی رنگی را با فنل ها و مشتقات آنها تشکیل می دهد. این واکنش کیفی Millona برای تیروزین.

در نتیجه حرارت دادن بیشتر محلول های پروتئینی با استات سرب در یک محیط قلیایی، رسوب سیاه رنگ سولفید سرب رسوب می کند. این واکنش برای تشخیص اسیدهای آمینه حاوی گوگرد استفاده می شود و واکنش فول نامیده می شود.